生物化学复习提纲
生物化学复习大纲
生物化学复习大纲生物化学复习第一章糖类 1、什么叫糖多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物。
一般构型：D 型四大类生物大分子：糖类、脂质、蛋白质和核酸 2、分成哪几类单糖：是不能被水解成更小分子的糖类，也称简单糖，如葡萄糖、果糖、核糖和丙糖（三碳糖）、丁糖（四碳糖）、戊糖（五碳糖）、己糖等（六碳糖）。
寡糖（低聚糖）：能水解产生少数几个单糖的糖类，如麦芽糖、蔗糖、乳糖（水解生成2分子单糖，称双糖或二糖）和棉子糖（水解生成3分子单糖）。
多糖：是水解时产生20个以上单糖分子的糖类，包括同多糖（水解时只产生一种单糖或单糖衍生物）如淀粉、糖原、壳多糖等；杂多糖（水解时产生一种以上的单糖或/和单糖衍生物）如透明质酸、半纤维素等。
3、单糖的开链结构离最远的—OH 在左边的是L 型；在右边的是D 型 D 型和L 型是一对对映体Fischer 投影式表示单糖结构竖线表示碳链；羰基具有最小编号, 并写在投影式上端；一短横线代表手性碳上的羟基。
单糖的差向异体：这种仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体 4、单糖的环状结构α-异构体：半缩醛羟基与氧桥在同侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链同侧β-异构体：半缩醛羟基与氧桥在异侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链异侧。
β-D-(+)-吡喃葡萄糖β-D-(+)-呋喃葡萄糖α-D-呋喃葡萄糖α-D-吡喃葡葡萄糖C-2差向异构C-4差向异构体Fischer式转换Haworth式α-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-L-吡喃葡萄D-型：CH2OH在环上方；L-型：CH2OH在环下方。
D-型糖中：α-异构体：半缩醛羟基在环的下方；β-异构体：半缩醛羟基在环的上方。
L-型糖中：情况相反。
β-D-呋喃果糖α -D-呋喃果糖β-D-呋喃葡萄糖D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖α-D-吡喃葡萄糖5、单糖的性质（1）物理性质旋光性：当平面偏振光通过手性化合物溶液后，偏振面的方向就被旋转了一个角度。
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生物化学复习资料第一章蛋白质的结构与功能掌握:1.蛋白质一至四级结构的概念、主要化学键2.蛋白质二级结构的基本形式，肽键、肽单元及模体(motif)、结构域概念。
3.蛋白质重要的理化性质。
熟悉:1.蛋白质的分子组成及特点；氨基酸的化学结构、分类、三字符号及理化性质；肽及多肽链的两端；谷胱甘肽。
2.蛋白质分离和纯化的方法及其原理。
第二章核酸的结构与功能掌握:1.核酸的分类、生物学功能、分子组成、化学结构特点。
2.核酸一级结构的概念及连接键。
3.DNA的碱基组成及Chargaff规则、DNA的双螺旋结构要点。
4.RNA的分类；mRNA和 tRNA的结构特点及功能；rRNA的功能。
5.DNA的变性、DNA的复性及分子杂交。
熟悉:1.核酸的一般理化性质。
2.DNA的超螺旋结构、核小体的组成。
第三章酶掌握:1.酶活性中心的概念、活性中心的必须基团。
2.酶促反应的特点。
3.影响酶的反应动力学因素、米-曼氏方程式、Km与Vm的意义、酶的最适温度、最适pH、可逆性抑制作用的概念、类型及其特点。
4.酶原概念、酶共价修饰的概念、同工酶的概念及特点。
熟悉:1.酶原激活的机理、酶的变构调节、化学修饰调节的特点。
2.酶的分子组成：全酶的组成、辅酶与辅基、金属离子的作用。
第四章糖代谢掌握:1.糖酵解的概念、细胞定位、反应过程、关键酶。
2.糖有氧氧化的概念、细胞定位、反应过程、关键酶或限速酶；3.磷酸戊糖途径的特点及生理意义；4.糖原合成与分解的定义、组织和细胞定位、关键酶和生理意义；5.糖异生的概念、原料、关键酶及生理意义6.血糖的概念、正常人空腹血糖水平、血糖的来源与去路、胰岛素降低血糖的机制、胰高血糖素升高血糖的机制熟悉:1.糖有氧氧化的ATP生成及生理意义。
2.糖原合成和分解的过程及调节；3.糖酵解的ATP生成及生理意义。
4.磷酸戊糖途径的限速酶；5.肾上腺素的调节机制。
了解:1.磷酸戊糖途径的反应过程及调节;糖酵解的调节; 糖原累积症。
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生物化学复习提纲文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能：①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数×凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸酸性氨基酸： Asp、 Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）非必需氨基酸：5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性；AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点；①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点（pI）。
②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。
8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面；肽键中C-N键有部分双键性质——不能由旋转组成肽键原处于同平（肽平）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的何向、旋转及折叠。
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生物化学复习提纲第一章蛋白质的结构与功能1、蛋白质的元素组成：主要有碳、氢、氧、氮、硫。
元索组成特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
2、蛋口质组成的基木单位：氨基酸组成人体蛋白质的20种氨基酸均屈于L・a・氨基酸（除廿氨酸外）氨基酸的三字符号：见课本P9 （了解）3 •氨基酸的理化性质①氨基酸的等屯点（pl）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离了，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
大负小」1•:: pH>pI,为阴离子；pH<pI,为阳离子；pH=pI则为两性离子。
3、氨基酸的连接：氨基酸通过（肽键）连接而形成肽。
在甘氨酰丙氨酸分子中连接两个氨基酸的酰胺键称为肽键（是由…个氨基酸的a ■竣基与另一个氨基酸的a ■氨基脱水缩合而形成的酰胺键）。
由更多（大于10个）的氨基酸相连而成的肽链称为多肽链。
4、蛋口质的一级结构：在蛋口质分子中，从N■端至C•端的氨基算排列顺序称为蛋白质的一级结构。
其稳定力是：肽键、二硫键。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中的某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原了的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
其稳定力是：氢键。
肽单元（肽平面）参与肽键的6个原子C a 1、C、0、N、H和Ca2位于同一平面，构成了肽单元。
二级结构的主要类型包括（4个）：◊a■螺旋：（特点）多肽链的主链遵循右手螺旋。
氨基酸侧链伸向螺旋外侧。
每圈含3.6个氨基酸残基，每圈高度0.54nm,氢键封闭环内含13个原子。
肽键的N・H和第4个肽键的拨基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
◊ B •折叠◊ B ■转角◊无规卷曲蛋白质的三级结构：是指整条肽链屮全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
其稳定力是：次级键（如疏水键、盐键、氢键和Van derWaals）o蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋口质的四级结构。
生物化学复习纲要
生物化学复习纲要生物化学复习纲要第一章绪论一、生物化学的概念及其研究内容二、生物化学领域的研究成果和进展（如遗传物质和遗传密码的确定、人类基因组计划、蛋白质组学等）第二章蛋白质化学一、20种常见氨基酸的结构、符号、分类二、氨基酸等电点的概念及其计算三、氨基酸的化学反应（主要是α－氨基参加的反应及与茚三酮反应）四、氨基酸混合物的分析分离（主要是纸层析和离子交换层析的原理）五、蛋白质各级结构的概念及其作用力。
包括肽平面的概念以及α－螺旋结构的要点、结构域的概念。
六、蛋白质一级结构序列分析（主要是N－端、C－端氨基酸残基鉴定方法、几种蛋白水解酶的作用位点）七、蛋白质性质（胶体性质、沉淀作用、变性作用和别构效应）第三章酶化学一、酶的概念及其作用特点二、酶的化学本质及其组成（全酶的作用特点）三、酶的国际系统分类四、酶活力及比活力的概念及有关计算五、酶的专一性六、米氏方程及其计算，米氏常数（Km）的概念七、可逆抑制作用的类型及其动力学曲线八、影响酶促反应速度的因素九、酶活性中心的概念十、影响酶高催化效率的有关因素十一、酶活性的调节（别构酶及其动力学曲线、共价调节酶及酶原激活的本质）第四章核酸化学一、碱基、核苷及核苷酸的结构二、DNA一级、二级结构的特点、作用力（主要是双螺旋结构）三、tRNA一级、二级、三级结构的特点四、真核生物mRNA与原核生物mRNA在结构上的区别（主要是两端）五、核酸的性质（主要是紫外吸收、变性、复性有关内容）六、DNA和RNA的区分方法第五章维生素和辅酶一、各种维生素的生理功能及其缺乏病二、B族维生素的主要辅酶形式第六章糖代谢一、糖酵解定义及反应历程和能量计算二、TCA循环的反应途径及能量计算三、磷酸戊糖途径的特点及生物学意义四、糖异生作用的概念及其关键步骤五、糖原合成及分解代谢及其关键酶第七章生物氧化一、生物氧化的定义、特点二、呼吸链的概念及其组成、产能部位三、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O比的概念四、氧化磷酸化的解偶联作用以及化学渗透假说的主要要点五、自由能变化（△G o’）的计算第八章脂代谢一、脂肪酸β－氧化的过程及能量计算二、酮体的组成三、脂肪酸的合成（原料、还原力）四、甘油磷脂的分解与合成五、胆固醇合成的原料第九章氨基酸代谢一、氨基酸脱氨基作用的方式二、以谷氨酸脱氢酶为主的联合脱氨基作用的概念及反应过程三、氨的排泄方式（主要是尿素循环途径）四、必需氨基酸的种类五、一碳单位的概念、种类及来源（哪5种氨基酸可提供一碳单位）第十章核酸代谢一、嘌呤分解代谢及其终产物二、嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成的原料及主要路线三、脱氧核糖核苷酸的合成四、DNA半保留复制、半不连续复制的概念及过程五、DNA聚合酶的特点（大肠杆菌DNA聚合酶I、III）六、DNA连接酶催化的反应及能量来源七、DNA损伤修复的方式（主要是切除修复）八、原核生物RNA聚合酶的组成及其催化的转录过程九、启动子和终止子的概念十、真核生物RNA转录后的加工（主要是tRNA和mRNA）十一、逆转录的概念及逆转录酶的活性第十一章蛋白质的生物合成一、遗传密码及其基本特点（包括移码突变、密码子简并性等概念）二、三种核糖核酸在蛋白质生物合成中的作用三、氨基酸活化及氨酰－tRNA合成酶四、蛋白质生物合成的过程（原核生物）五、SD序列和信号肽的概念六、蛋白质生物合成中保证翻译正确性的机制七、蛋白质合成中能量消耗的计算八、蛋白质合成后的加工方式第十二章代谢调控一、代谢调控的三个水平二、代谢途径三个最关键的代谢中间物及其与有关代谢途径联系三、操纵子的概念，熟悉酶诱导和阻遏的操纵子模型作业：一、名词解释1、等电点2、肽平面3、蛋白质的二级结构4、结构域5、别构效应6、Km7、竞争性抑制作用8、酶活性中心9、同工酶10、Tm 11、Cot1/2 12、核酸杂交13、糖酵解14、糖异生作用15、生物氧化16、呼吸链17、氧化磷酸化18、P/O比19、β－氧化20、酮体21、转氨基作用22、联合脱氨基作用23、半不连续复制24、启动子25、密码子26、信号肽27、操纵子28、PCR技术P674：是指通过模拟体内DNA复制方式在体外选择性扩增DNA某个特定区域的技术，包括变性、退火、延伸三个周而复始的步骤。
生物化学复习提纲
生物化学基础复习提纲生物化学专业复习提纲第一章糖类本章节包括以下几个知识点1，糖的定义和分类。
2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。
4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。
5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。
6，了解糖的生理功能。
，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。
基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。
在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。
当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。
好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。
【知识点1】糖的定义和分类：定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。
化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。
掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些【例题1】琼脂和琼脂糖（09）A、主要成分相同,属同多糖B、主要成分不同,属同多糖C、主要成分相同,应用不能代替D、主要成分不同,应用不能代替分析：琼脂糖属于多糖，而琼脂的成分包括琼脂胶和琼脂糖，是一种半乳糖聚合物，不是多糖。
两者主要成分是相同的，两者各有应用上的特点解题：c易错点：区别琼脂和琼脂糖的概念【知识点2】以葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、蛋白质化学（一）蛋白质的组成和结构1、氨基酸的结构和分类20 种常见氨基酸的结构通式和特点氨基酸的分类方法（根据侧链性质）2、肽键和多肽链肽键的形成和结构特点多肽链的方向性（N 端和 C 端）3、蛋白质的一级结构定义和测定方法（如 Edman 降解法）一级结构与生物功能的关系4、蛋白质的二级结构α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲的结构特点和形成条件维系二级结构的化学键（氢键）5、蛋白质的三级结构定义和结构特点维系三级结构的化学键（疏水作用、离子键、氢键、范德华力等）6、蛋白质的四级结构概念和多亚基蛋白质的结构特点四级结构与功能的关系（二）蛋白质的性质1、两性解离和等电点蛋白质的两性解离性质等电点的定义和测定方法2、胶体性质蛋白质胶体稳定的原因破坏胶体稳定性的方法（如盐析）3、变性和复性变性的概念和因素（物理因素、化学因素）复性的条件和意义4、沉淀反应盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀等方法的原理和应用5、颜色反应双缩脲反应、茚三酮反应等的原理和应用二、核酸化学（一）核酸的组成和结构1、核苷酸的组成碱基、戊糖和磷酸的结构和种类核苷酸的命名和缩写2、 DNA 的结构DNA 的双螺旋结构模型（Watson 和 Crick 模型）双螺旋结构的特点（碱基互补配对、大沟和小沟等） DNA 的三级结构（超螺旋结构）3、 RNA 的结构mRNA、tRNA、rRNA 的结构特点和功能各种 RNA 在蛋白质合成中的作用（二）核酸的性质1、紫外吸收DNA 和 RNA 的紫外吸收峰值紫外吸收在核酸定量分析中的应用2、变性和复性DNA 变性的概念和特点（增色效应）复性的条件和杂交技术的原理3、核酸的水解酸水解、碱水解和酶水解的特点和产物三、酶学（一）酶的概念和特点1、酶的定义和催化作用酶作为生物催化剂的作用原理酶与一般催化剂的异同点2、酶的特点高效性、专一性、可调节性、不稳定性等3、酶的命名和分类酶的命名方法（系统命名法和习惯命名法）酶的分类（氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶）（二）酶的结构与功能1、酶的活性中心活性中心的概念和组成活性中心与催化作用的关系2、酶原与酶原激活酶原的概念和生理意义酶原激活的机制和实例3、同工酶同工酶的概念和生理意义同工酶在临床上的应用（三）酶的作用机制1、降低反应的活化能活化能的概念酶降低活化能的方式2、酶的催化机制邻近效应和定向效应诱导契合学说酸碱催化、共价催化等（四）影响酶促反应速率的因素1、底物浓度米氏方程和米氏常数的意义底物浓度对反应速率的影响曲线（双曲线）2、酶浓度酶浓度与反应速率的关系3、温度温度对酶促反应速率的影响（最适温度）低温和高温对酶活性的影响4、 pHpH 对酶促反应速率的影响（最适 pH）酶的酸碱稳定性5、抑制剂不可逆抑制剂和可逆抑制剂的作用机制竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的特点和动力学特征6、激活剂激活剂的种类和作用机制四、生物氧化（一）生物氧化的概念和特点1、生物氧化的定义和意义生物氧化与体外氧化的异同点2、呼吸链呼吸链的组成成分（NADHQ 还原酶、泛醌、细胞色素还原酶、细胞色素 c、细胞色素氧化酶）呼吸链的电子传递顺序和偶联机制3、 ATP 的生成氧化磷酸化的概念和机制（化学渗透学说）ATP 合酶的结构和作用机制底物水平磷酸化的概念和实例（二）生物氧化过程中能量的产生和转移1、自由能的变化和氧化还原电位自由能变化与反应方向的关系氧化还原电位的概念和测定2、高能化合物高能磷酸化合物（如 ATP、GTP 等）其他高能化合物（如硫酯键、甲硫键等）五、糖代谢（一）糖的消化和吸收1、食物中糖的种类单糖、双糖和多糖的常见类型2、糖的消化参与消化的酶（如淀粉酶、麦芽糖酶等）消化的部位和产物3、糖的吸收吸收的部位和机制（主动运输、被动扩散）（二）糖的无氧氧化1、糖酵解的过程十步反应的具体过程和酶的作用能量的产生和消耗2、糖酵解的生理意义在缺氧条件下为机体提供能量是某些组织和细胞的主要供能方式（三）糖的有氧氧化1、有氧氧化的过程三个阶段（糖酵解、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环）的反应过程和酶的作用能量的产生和计算2、三羧酸循环反应过程和特点三羧酸循环的生理意义3、有氧氧化的生理意义（四）磷酸戊糖途径1、反应过程氧化阶段和非氧化阶段的反应2、生理意义生成 NADPH 和磷酸核糖（五）糖原的合成与分解1、糖原的合成合成的途径和关键酶2、糖原的分解分解的途径和关键酶3、糖原合成与分解的生理意义（六）糖异生1、糖异生的途径从丙酮酸等非糖物质合成葡萄糖的过程2、糖异生的生理意义维持血糖浓度的相对稳定补充肝糖原储备六、脂代谢（一）脂类的消化和吸收1、脂肪的消化参与消化的酶（如胰脂肪酶等）消化的产物（甘油一酯、脂肪酸等）2、脂类的吸收吸收的部位和方式（二）甘油三酯的代谢1、甘油三酯的合成合成的部位和原料合成的途径（甘油二酯途径、甘油一酯途径）2、甘油三酯的分解脂肪动员的概念和关键酶脂肪酸的β氧化过程（活化、转运、β氧化、能量产生）（三）磷脂的代谢1、磷脂的合成合成的部位和原料常见磷脂（如卵磷脂、脑磷脂等）的合成途径2、磷脂的分解参与分解的酶和产物（四）胆固醇的代谢1、胆固醇的合成合成的部位和原料合成的过程和关键酶2、胆固醇的转化转化为胆汁酸、类固醇激素等的途径七、氨基酸代谢（一）蛋白质的营养作用1、必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸的种类食物蛋白质的营养价值评价2、蛋白质的互补作用概念和意义（二）氨基酸的一般代谢1、氨基酸的脱氨基作用转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用的机制和特点体内主要的转氨酶和 L谷氨酸脱氢酶2、氨的代谢氨的来源和去路鸟氨酸循环的过程和生理意义3、α酮酸的代谢生成非必需氨基酸、转变为糖或脂肪（三）个别氨基酸的代谢1、一碳单位的代谢一碳单位的概念和种类一碳单位的载体和来源一碳单位的生理功能2、含硫氨基酸的代谢甲硫氨酸的代谢（SAM、同型半胱氨酸等）半胱氨酸的代谢（牛磺酸、谷胱甘肽等）3、芳香族氨基酸的代谢苯丙氨酸和酪氨酸的代谢（多巴胺、黑色素等）色氨酸的代谢（5-羟色胺等）八、核苷酸代谢（一）嘌呤核苷酸的代谢1、嘌呤核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘌呤核苷酸的分解代谢最终产物（尿酸）痛风症的发病机制（二）嘧啶核苷酸的代谢1、嘧啶核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘧啶核苷酸的分解代谢最终产物九、物质代谢的联系与调节（一）物质代谢的相互联系1、糖、脂、蛋白质代谢之间的相互联系糖可以转变为脂肪和蛋白质脂肪不能大量转变为糖和蛋白质蛋白质可以转变为糖和脂肪2、核酸与物质代谢的相互联系核酸的合成需要糖、脂、蛋白质代谢提供原料核酸的代谢产物可以参与物质代谢的调节（二）代谢调节1、细胞水平的调节酶活性的调节（变构调节、共价修饰调节）酶含量的调节（基因表达调控）2、激素水平的调节激素的分类和作用机制激素对物质代谢的调节作用3、整体水平的调节神经系统对物质代谢的调节饥饿和应激状态下物质代谢的变化。
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第一章蛋白质化学名词解释氨基酸的等电点肽键结构域四级结构蛋白质等电点蛋白质变性作用蛋白质的复性二．思考题1.氨基酸的分类2.常见氨基酸种类、英文简写、一般结构特点3.蛋白质二级结构种类及特点4.维持蛋白质二级结构及三级结构的作用力5.蛋白质的紫外吸收特点第二章核酸的化学一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应Tm DNA变性复性退火二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？假尿嘧啶核苷与尿嘧啶核苷的区别？2．核酸的种类及分布，核酸的组成3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？5．RNA的种类及作用？6．原核与真核细胞的mRNA在结构上的差异（一级结构）？7．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？三级结构？第三章酶学一．名词解释酶全酶多酶体系（多酶复合体）活性中心必需基团 Km 别构酶酶活力比活力同工酶二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？近年来对酶的化学本质有何新的看法（补充）？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．举例说明竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的动力学作用特点。
（如丙二酸，磺胺类药物等）6．诱导锲合学说的内容是什么？其解决了什么问题？7．Km有什么意义？怎样求法？影响Km值变化因素有哪些？8．国际生化协会酶学委员会将酶分为哪几类？醛缩酶、葡萄糖异构酶、谷丙转氨酶各属于第几类酶类？9．别构酶（变构酶）是否属于米氏酶？在调整细胞内各个酶促反应中有何生理学意义？维生素一．名词解释Tpp NAD+ NADP+ NADPH+H+ coASH FH4 FAD FADH2二．思考题1．FAD，FMN，NAD+，NADP+，Tpp是何种维生素的衍生物，在催化反应中起什么作用？2．泛酸、磷酸吡哆醛、生物素、四氢叶酸是哪种辅酶组成成分，这些辅酶有何作用？3．糖酵解过程中需要哪些维生素参与？4．为什么说维生素，尤其是B族维生素对机体新陈代谢很重要？5．脱羧酶、羧化酶、转氨酶的辅酶是什么？熟记书中所列的B族维生素的名称，辅酶形式及生理作用第五章糖代谢1．简述蔗糖的合成与降解途径2．简述淀粉的合成与降解途径3．糖酵解过程定义？是否需要O2，是否发生氧化还原反应？其关键酶是什么？写出关键酶催化的反应结构式。
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糖类：1、单糖，寡糖，多糖，复合糖定义。
单糖：凡不能被水解为更小分子的糖。
如：核糖、葡萄糖。
寡糖：凡能被水解成少数（2—10个）单糖分子的糖。
多糖：凡能被水解成多个单糖分子的糖。
如：淀粉 n葡萄糖复合糖：与非糖物质结合的糖。
如：糖蛋白等。
衍生糖：糖的衍生物。
如：糖酸、糖胺等。
2、重要的二糖：麦芽糖，蔗糖，乳糖的基本单位以及糖苷键。
麦芽糖——葡萄糖+葡萄糖（α-1，4糖苷键）乳糖——半乳糖+葡萄糖（β-1,4糖苷键）蔗糖——葡萄糖+果糖（α，β(1→2) 糖苷键）3、重要的多糖：糖原，淀粉，纤维素的基本单位。
在重要的多糖里面淀粉的种类以及各个性质。
淀粉：1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。
可溶于热水，250~300个糖分子，遇碘呈紫蓝色，易老化，粘度小。
2）支链淀粉：分子中除有α（1-4）糖苷键外，还在分支点处有α（1-6 ）糖苷键。
每一分支有20-30个葡萄糖基，各分支卷曲成螺旋。
＞6, 000个糖分子，遇碘呈紫红色，不易老化，粘度大。
糖原：α-D-葡萄糖多聚物。
同支链淀粉；区别在于分支程度更高,分支链更短平均每8-12个残基发生一次分支。
纤维素：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的线形聚合物。
4、定义：糖苷键，糖原，还原性糖糖苷键：由糖的半缩醛羟基与配糖体缩合后形成的化学键。
糖原：动物体内的储存多糖，相当于植物体内的淀粉，也称动物淀粉。
还原性糖：含有有游离半缩醛羟基的单糖或寡糖。
5、菲林反应6、糖的生物学功能作为能源作为碳源作为结构性物质细胞识别和信息传递的重要参与者。
脂类：1、脂类的定义脂肪酸与醇作用生成的酯及其衍生物，称为脂质或脂类。
2、脂类的分类（1）单脂：由各种高级脂肪酸与醇类形成的酯。
如油脂（2）复脂：除了含脂肪酸和各种醇以外，还含有其他成分的脂。
磷脂：结合磷酸糖脂：结合糖分子脂蛋白：结合蛋白分子3、脂类的生物学功能机体代谢燃料和储能形式；生物膜的重要组分（磷脂）；与细胞识别、种特异性、组织免疫等密切相关；具营养、代谢及调节功能（胆固醇）；保护、保温作用；4、碘值：指100g油脂卤化时所能吸收碘的克数。
生物化学复习提纲
《生物化学》复习第二章糖类1.糖类总论1)分类：单糖、寡糖、多糖2)功能：主要能源物质结构成分重要中间代谢物细胞识别3)化学通性：多个手性中心多羟基，与水或其它分子成氢键链状结构，环状结构还原糖/非还原糖，醛糖/酮糖4)立体化学：●关于结构的四个概念：组成，构造，构型，构象●关于构型的两种表示体系：D/L, R/S●旋光性：平面偏振光，旋光度，旋光物质，左/右旋光，+/-●手性：手性中心，手性分子，不对称中心，异头碳●各种异构体：●立体异构体●对映异构体●非对映异构体●差向异构体●异头物●结构的表示：Fischer式，Haworth式2.单糖1) 需要掌握的单糖结构：葡萄糖，果糖，核糖，脱氧核糖D-葡萄糖的链状结构和环状结构之间的转化2）旋光性及其与构型的关系α/β两种异头物之间的变旋作用D/L, R/S, +/-之间有关系吗？3）还原糖与非还原糖(半)缩醛(酮)的概念什么反应可以用于鉴别还原糖？酮糖都是非还原糖吗？4）物理性质5）化学性质：鉴别醛糖和酮糖的特征反应醛糖与酮糖之间的异构化氧化反应还原反应酯化反应和甲基化反应形成糖脎形成糖苷：什么是糖苷？如何形成？3.寡糖1)糖苷键及其对酸碱的稳定性2)还原端与非还原端3)区分还原糖与非还原糖4)寡糖的命名与结构，如：麦芽糖Glc(α1→4β)Glc蔗糖Glc(α1↔2β)Fru4.多糖1)多糖的生物功能2)同多糖与杂多糖及其代表3)淀粉与纤维素在结构与功能上的区别4)细菌细胞壁的主要成分5.复合糖1)复合糖及其主要功能2)蛋白多糖和糖蛋白的区别3)糖脂4)两种糖肽键(O-, N-)6. 糖链的结构分析：P.72第三章脂类1.脂质的各种分类，每一类的功能及代表物第 3 页共9 页2. 贮存脂质1)脂肪酸：长链羧酸分类结构：不饱和脂肪酸的C=C双键多为顺式(cis)命名：18:2∆9c,12c性质：熔点/溶解度与结构的关系必需脂肪酸2)三酰甘油化学通式分类：简单三酰甘油，混合三酰甘油物理性质：熔点与结构的关系化学性质水解与皂化–皂化值氢化和卤化–碘值乙酰化–乙酰值酸败与自动氧化–酸值3) 蜡：长链脂肪酸和长链一元醇形成的酯3. 结构脂质1）甘油磷脂–甘油为骨架化学通式一般性质物理性质两亲性电荷水解2）鞘磷脂和鞘糖脂–鞘氨醇为骨架3）糖脂和脂蛋白糖脂–脂和糖通过糖苷键共价结合甘油糖脂鞘糖脂脂蛋白–脂和蛋白质非共价结合血浆脂蛋白的分类，结构与功能4. 活性脂质萜–异戊二烯类固醇–甾核5. 脂质的分离和分析：P.119第四章氨基酸，肽，蛋白质1. 氨基酸1)α-氨基酸的化学通式和一般结构蛋白质中发现的氨基酸都是L型的2)20种常见的蛋白质氨基酸3)光谱性质: A280 (Trp, Tyr, Phe)4) 氨基酸的酸碱性质兼性离子可电离基团滴定曲线缓冲范围pKapI电荷5)化学性质α-氨基参加的反应α-羧基参加的反应α-氨基和α-羧基都参加的反应侧链R基参加的反应哪些反应可用于鉴定氨基酸？哪些反应可用于氨基酸序列测定？用离子交换层析分析氨基酸混合物的原理2.肽1)肽键的结构：肽平面共振相互作用反式结构2)肽的结构肽链具有极性氨基酸残基以肽键相连肽链左端为NH2末端，右端为COOH末端3) 肽的电离行为滴定曲线pI (等电点)pKa电荷4) 肽的化学性质与氨基酸一样有光活性，能进行α-氨基、α-羧基、侧链R基参加的反应鉴定反应：✓双缩脲反应：只适用于肽和蛋白质，不适用于氨基酸✓茚三酮反应：适用于氨基酸、肽和蛋白质3. 蛋白质1)蛋白质的化学组成2)蛋白质的各种分类3)蛋白质功能的多样性4)蛋白质的性质酸碱性质: pKa, pI, charge胶体性质5)蛋白质的分离提纯与鉴定根据什么性质采取什么实验手段测定蛋白质分子量有什么方法？第 5 页共9 页测定蛋白质浓度有什么方法？蛋白质分离提纯的一般步骤是什么？蛋白质的分离提纯第五章蛋白质的结构1. 简介1)结构与功能的关系2)稳定蛋白质三维结构的作用力3)蛋白质的四级结构2. 一级结构1)什么是蛋白质的一级结构？2)蛋白质的同源性及进化树3)氨基酸序列测定基本步骤？确定N端的反应？各有什么特点？a.DNFB –Sanger’s methodb.DNSc.PITC –Edman’s method断裂二硫键的反应？确定C端的方法？a.羧肽酶法3. 二级结构1)肽平面，二面角，拉氏构象图2)α螺旋每转0.54 nm, 3.6个氨基酸残基手性：右手螺旋极性维系α螺旋结构的主要作用力：氢键影响α螺旋结构的主要因素3)β折叠片两种β折叠片：平行和反平行β折叠片与α螺旋的氢键有何区别？哪种折叠片结构更稳定？4)β转角5)超二级结构：αα, βαβ, ββ6)结构域7)纤维状蛋白质举例：角蛋白、丝心蛋白、胶原蛋白4. 三级结构1)纤维状蛋白和球状蛋白的区别2)球状蛋白三维结构的特点3)球状蛋白三级结构的代表:肌红蛋白5. 四级结构1)与四级结构有关的几个概念：P.2422)四级结构的代表：血红蛋白3)四级结构的对称性4)亚基之间的相互作用5)四级缔合在结构和功能上的优越性6. 变性和折叠1)蛋白质的变性和复性2)蛋白质的变性条件变性剂：尿素、盐酸胍、SDS等还原剂：β-巯基乙醇有机溶剂pH温度重金属离子3)核糖核酸酶的变性与复性的经典实验7.氧结合蛋白结构与功能的关系1)蛋白质结构与功能的关系：取决于蛋白质与配体之间的结合a.蛋白质与配体之间的结合：可逆、专一、互补b.蛋白质构象易变：诱导契合c.蛋白质-配体相互作用可被调节：别构效应、协同性2)氧结合蛋白通过辅基血红素与氧进行可逆结合3)肌红蛋白与血红蛋白的比较：结构与功能a.有无别构效应？血红蛋白的协同性氧结合b.氧结合过程中蛋白质结构所发生的变化血红素的工作原理远侧组氨酸，近侧组氨酸，及其作用自由血红素和肌红蛋白内的血红素对O2和CO的亲合度的比较血红蛋白两种构象态（T态↔R态）之间的互换c.两种蛋白质结构的不同对氧结合的影响：氧结合曲线Hill图d.Bohr效应(H+, CO2) 和BPG对血红蛋白载氧的影响及其作用机制：异促效应、负协同性第六章酶1. 简介1)酶的性质酶作为蛋白质有什么特殊性质？酶作为催化剂有什么特殊性质？酶与一般化学催化剂比较有什么优越性？2)酶活性的定义酶活力单位比活力转换数3)酶的分类与命名4)酶的分离提纯第7 页共9 页酶活力测定的常用方法分离提纯过程用什么参数进行跟踪？2. 酶促反应动力学1) 米氏方程中间络合物学说和稳态理论推导V-[S]关系各动力学参数的意义：Km, Vmax, kcat, kcat/Km作图法测定Km和Vmax值：双倒数作图法2) 酶的抑制作用几个概念：变性，失活，抑制可逆抑制和不可逆抑制的区别三种可逆抑制在与酶作用方面的区别在动力学行为上的区别3) 影响酶活性的因素什么是酶的最适温度和最适pH？3. 酶的作用机制1)酶的活性部位2)酶和底物之间的相互作用酶和底物之间以非共价作用相结合三种效应：邻近效应，定向效应，互补效应酶和底物之间的互补性结合分子大小、形状、电荷、疏水/亲水作用两个模型：锁钥理论，诱导契合理论酶结构应与反应过渡态的结构而不是与底物结构相吻合3)一些活性功能团对酶催化的影响酸碱催化共价催化金属离子催化4) 胰凝乳蛋白酶分子结构底物专一性属丝氨酸蛋白酶，都遵循酰基酶催化机制：催化三联体：Ser-His-Asp涉及到酸碱催化和共价催化反应中间体是什么？过渡态稳定化？第七章核酸1. 核酸与核苷酸1)核酸的分类及其生物功能2)核酸的组成碱基：5种主要碱基核糖：D-β-呋喃糖核苷：β-N-糖苷键，顺式、反式，命名核苷酸：磷酸酯键，命名核酸：3’,5’-磷酸二酯键3)DNA和RNA的主要区别：核糖：C-2’碱基：DNA (T), RNA (U)2. 核酸的结构1)核酸(DNA, RNA) 的一级结构：主链上的核苷酸序列及其共价结构核苷酸以磷酸二酯键彼此相连主链亲水性磷酸基团彻底电离并带负电直链或环状结构，没有支链核酸的表示方式：5’◊ 3’ (左◊右，上◊下)2) DNA的二级结构Chargaff 规则: A = T, G = C, A+G = T+CDNA 分子双螺旋结构模型两条DNA链靠氢键结合，互补，反向平行每旋转一周有10.5个核苷酸，螺距3.6 nm脱氧核糖，磷酸基团，碱基在双螺旋结构中的位置和取向形成和维持双螺旋结构的两个重要作用力：氢键，碱基堆积 DNA的几种螺旋类型：A, B, Z.某些DNA序列采取的不寻常结构发夹型和十字型Hoogsteen 配对和Watson-Crick配对三股螺旋：为什么三股螺旋在酸性条件下更稳定？四股螺旋H-DNA3) RNA的高级结构RNA单链的二级结构RNA能与RNA或DNA配对成双螺旋结构G ≡ C, A = U —与DNA相同G = U —与DNA不同不寻常的氢键（如磷酸和核糖上的羟基参与成键）发夹形是RNA最常见的二级结构tRNA的三叶草二级结构及其三级结构3. 核酸的物理化学性质1)水解反应三种水解反应：酸，碱，酶如何选择反应条件进行选择性水解？为什么碱性条件下RNA被水解而DNA不能？2)酸碱性质核酸上的可电离H+等电点的计算第9 页共9 页3)光谱性质：核酸在260 nm附近有强吸收4)变性，复性，杂交变性，复性(退火)，杂交的概念DNA变性的主要表现：1)氢键破裂使两条单链分离2)粘度下降3)吸光度(A260) 上升–增色效应变性条件热变性和熔点的概念，以及影响熔点的几个因素杂交及其应用第八章维生素与辅酶1.维生素维生素的定义和分类脂溶性维生素(A,D,E,K) 的结构和功能水溶性维生素的代表（B12,C,H,K）及其功能2.辅酶：维生素来源，结构，工作原理烟酰胺辅酶(NAD+, NADP+)黄素辅酶(FAD, FMN)辅酶A3.作为辅酶的金属离子：在酶催化中的作用。
生物化学提纲
生物化学提纲一、生物化学的定义与研究范围生物化学是一门研究生物体中化学过程和物质的科学。
它试图揭示生命现象背后的化学本质，涵盖了从分子水平到细胞、组织和整个生物体的各个层次。
其研究范围极为广泛，包括但不限于以下几个方面：1、生物大分子的结构与功能，如蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
2、新陈代谢，即生物体内物质的合成与分解过程，包括能量的产生与利用。
3、生物遗传信息的传递与表达，例如DNA 的复制、转录和翻译。
二、生物大分子（一）蛋白质1、蛋白质的组成：由氨基酸通过肽键连接而成。
2、氨基酸的结构与分类：根据侧链的性质，分为酸性、碱性、中性等氨基酸。
3、蛋白质的结构层次：一级结构是氨基酸的线性排列；二级结构有α螺旋、β折叠等；三级结构是在二级结构基础上进一步折叠形成的三维结构；四级结构则是多个亚基的组合。
4、蛋白质的功能：催化、结构支持、运输、免疫防御、调节等。
（二）核酸1、 DNA 的结构与功能：双螺旋结构，携带遗传信息。
2、 RNA 的类型与功能：mRNA 传递遗传信息，tRNA 转运氨基酸，rRNA 参与核糖体的组成。
（三）多糖1、淀粉和糖原：作为能量储存物质。
2、纤维素：构成植物细胞壁的主要成分。
（四）脂质1、脂肪：储存能量。
2、磷脂：构成生物膜的主要成分。
3、胆固醇：参与细胞膜的稳定性和激素的合成。
三、新陈代谢（一）糖代谢1、糖的消化与吸收：在肠道中被分解为单糖后吸收。
2、糖酵解：在细胞质中将葡萄糖分解为丙酮酸，产生少量 ATP。
3、三羧酸循环：在线粒体中彻底氧化分解丙酮酸，产生大量ATP。
4、糖异生：非糖物质转化为葡萄糖的过程。
（二）脂代谢1、脂肪的消化与吸收：在肠道中被分解为脂肪酸和甘油后吸收。
2、脂肪酸的β氧化：在线粒体中分解脂肪酸产生能量。
3、脂肪的合成：在细胞质中合成脂肪。
（三）蛋白质代谢1、蛋白质的消化与吸收：在肠道中被分解为氨基酸后吸收。
2、氨基酸的代谢：包括脱氨基作用、转氨基作用等。
关于生物化学复习提纲
生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能：①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；蛋白质含量= 每克样品中含氮的克数×6.25凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸？酸性氨基酸：Asp、Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）非必需氨基酸：5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性？；AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点；①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点（pI）。
②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。
8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面；肽键中C-N键有部分双键性质——不能⾃由旋转组成肽键原⼦处于同⼀平⾯（肽平⾯）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点？；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的⼏何⾛向、旋转及折叠。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲1.生物氧化a)呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，并与之结合生成水的全部体系称呼吸链。
b)P/O比值：物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗无机磷的摩尔数，即一对电子经电子传递链转移至1摩尔氧原子时生成ATP的摩尔数。
c)生物氧化：有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和水并释放能量的过程称为生物氧化。
d)高能化合物：含自由能高的磷酸化合物称为高能化合物。
e)氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用称为氧化磷酸化。
f)底物水平磷酸化：底物水平磷酸化是在被氧化的底物上发生磷酸化作用，即在底物被氧化的过程中，形成了某些高能的磷酸化合物，这些高能磷酸化合物通过酶的作用使ADP生成ATP。
g)电子水平磷酸化：电子由NADH或FADH2经呼吸链传递给氧，最终形成水的过程中伴有ADP磷酸化为ATP，这一过程称为电子水平磷酸化。
h)磷酸-甘油穿梭系统：在脑和骨骼肌，胞液中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。
以磷酸甘油为载体，进入线粒体FADH2氧化呼吸链氧化，生成1.5分钟ATP。
i)苹果酸-天冬氨酸穿梭系统：在心肌和肝，胞液中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。
以苹果酸为载体，进入线粒体NADH氧化呼吸链氧化，生成2.5分钟ATP。
各种生物的新陈代谢过程虽然复杂，但却有共同特点：反应条件温和，由酶所催化，对内外环境条件有高度的适应性和灵敏的自动调节机制。
有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和H2O并释放能量的过程称为生物氧化。
生物体内氧化反应有脱氢、脱电子、加氧等类型。
常见的高能化合物：磷酸烯醇丙酮酸、乙酰磷酸、腺苷三磷酸、磷酸肌酸、乙酰辅酶A典型的呼吸链有NADH呼吸链与FADH2呼吸链。
呼吸链由线粒体内膜上NADH脱氢酶复合物（复合物I），细胞色素b、c1复合物（复合物III）和细胞色素氧化酶（复合物IV）3个蛋白质复合物组成。
《生物化学》期末复习大纲
第一章1.生物化学是一门以生物体为对象、研究生命现象的化学本质的科学。
它也是研究生物体的化学组成与性质以及在生命过程中的化学变化的一门科学。
2.生物化学要研究构成生物机体各种物质得组成、结构、性质及生物学功能。
这部分内容称为静态生物化学（或有机生物化学）。
3.生物化学要研究生物体内各种物质的化学变化、与外界进行物质和能量交换的规律，即物质代谢与能量代谢，称为动态生物化学（或代谢生物化学）。
4.生物化学要研究重要生命物质的结构与功能的关系，以及环境对机体代谢的影响，从分子水平来阐明生命现象的机制和规律，称为功能生物化学（或机能生物化学）。
第二章1.糖的定义：多羟基醛、多羟基酮以及它们的缩聚物和衍生物。
2.根据能否水解和水解后的产物将糖类分为：单糖、寡糖、多糖。
3.糖的生物学功能：（1）能量物质——淀粉和糖原是重要的体内能源（2）碳源物质——提供碳原子或者碳骨架（3）结构组分——纤维素和细菌多糖是细胞壁组分（4）其他重要生物功能——复合糖类和寡糖具有重要生物功能，如作为信号识别的分子4.单糖的开链结构：将单糖的醛基或酮基写上方，碳原子依次往下，以距醛基（或酮基）最远的不对称碳原子为准，羟基在左为L-型，羟基在右为D-型5.单糖环式结构的构型：对Fischer式而言，凡半缩醛上的羟基与决定直链构型的羟基处于同侧为α型，处于不同侧为β型。
6.单糖环式结构的构型：Haworth式中环外碳原子在环平面上方的为D型，反之为L型；不论是D型还是L型，半缩醛羟基与环外碳原子是异侧的为α异头物，同侧的为β异头物。
7.在蔗糖中，葡萄糖和果糖的半缩醛羟基都参与成苷反应，故互为配基和糖基。
蔗糖没有还原性。
8.乳糖：还原性糖。
由一分子α-葡萄糖和一分子β-半乳糖缩合而成，单糖之间通过β(1→4)糖苷键连接。
9.麦芽糖：还原性糖。
麦芽糖由2分子的α葡萄糖通过α(1→4)糖苷键连接而成。
10.纤维二糖：还原性糖。
由2分子的葡萄糖通过β(1→4)糖苷键连接。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、名词解释1、辅酶：与酶分子以共价键松散结合，可用透析法除去而使酶丧失活性2、别构酶：某些调节物质与酶融合，可以影响酶与底物或者与调节物的融合，发生改变酶的活性，称作别构调节，能够展开别构调节的酶叫作别构酶3、减色效应：变性后的dna单键重新形成双螺旋结构时，碱基又处于双螺旋结构内部此时dna溶液紫外吸收降低的现象称为减色效应。
4、增色效应：天然dna双螺旋结构中，碱基密切墩砌，其π电子云0之间相互弱化了对紫外线的稀释。
dna变性时，双链找出变为单链，并使碱基充份曝露，并使其紫外线稀释明显增加，约减少40%，这种现象叫作增色效应、5、氧化磷酸化作用：氧化磷酸化作用是指在生物氧化中伴随着atp生成的作用。
有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。
6、底物水平磷酸化作用：是指由酶催化进行的atp等高能磷酸化合物的形成，是产生与氧化磷酸化或光合磷酸化不同的atp的体系。
7、转氨基作用：指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。
转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。
其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。
8、联手退氨基促进作用：转回氨基促进作用和谷氨酸脱氢酶催化剂的水解退氨基促进作用两种方式联手出来展开退氨基9.构型：所指的就是一个有机分子中各个原子特有的紧固的空间排序。
比如说：正异zers这种排序不经过共价键的脱落和再次构成就是不能发生改变的。
构型的发生改变往往并使分子的光学活性发生变化。
10.构象：有机化学的一个重要概念。
最简单的构象分析建立在乙烷分子上。
最重要的构象分析则是建立在环己烷上的构象分析。
11.同工酶：就是指催化剂同一生化反应，但酶蛋白结构共同组成有所不同的一组酶。
12.别构酶：调节物的结构与第一个酶的底物和直接产物的结构完全不同，以这种方法调节的酶叫别构酶。
13.变构效应：蛋白质空间结构的发生改变充斥着其功能的变化。
14.等电点：当溶液处在某一个特定的ph值时，氨基酸要以极化离子形式存有，分子所带透亮电荷为0，将此时的溶液ph值称作该氨基酸的等电点。
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生物化学复习提纲1. 生物氧化a)呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，并与之结 合生成水的全部体系称呼吸链。
b) P/0比值：物质氧化时，每消耗 1摩尔氧原子所消耗无机磷的摩尔数，即一对电子经电子传递链转移至1摩尔氧原子时生成ATP 的摩尔数。
c) 生物氧化：有机物在生物体内氧的作用下，生成 CQ 和水并释放能量的过程称为生物氧化。
d) 高能化合物：含自由能高的磷酸化合物称为高能化合物。
e) 氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用称为氧化磷酸化。
f)底物水平磷酸化：底物水平磷酸化是在被氧化的底物上发生磷酸化作用，即在底物被氧化的过程中，形成了某些 高能的磷酸化合物，这些高能磷酸化合物通过酶的作用使ADP 生成ATPg) 电子水平磷酸化：电子由NADH 或FADH 经呼吸链传递给氧，最终形成水的过程中伴有 ADP 磷酸化为ATP,这一过程 称为电子水平磷酸化。
h) 磷酸-甘油穿梭系统：在脑和骨骼肌，胞液中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。
以磷酸甘油为载体，进 入线粒体FADH 氧化呼吸链氧化，生成 1.5分钟ATPoi)苹果酸-天冬氨酸穿梭系统：在心肌和肝，胞液中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。
以苹果酸为载体， 进入线粒体NADH R 化呼吸链氧化，生成 2.5分钟ATPo各种生物的新陈代谢过程虽然复杂，但却有共同特点：反应条件温和，由酶所催化，对内外环境条件有高度的适应 性和灵敏的自动调节机制。
有机物在生物体内氧的作用下，生成 CO 和HLO 并释放能量的过程称为生物氧化。
生物体内氧化反应有脱氢、脱电子、加氧等类型。
常见的高能化合物： 磷酸烯醇丙酮酸、乙酰磷酸、腺苷三磷酸、磷酸肌酸、乙酰辅酶A典型的呼吸链有 NADH 乎吸链与FADH 呼吸链。
呼吸链由线粒体内膜上 NADH 兑氢酶复合物(复合物I )，细胞色素b 、C 1复合物(复合物III )和细胞色素氧化酶(复合物IV ) 3个蛋白质复合物组成。
呼吸链中的主要成员包括以 NAD 或NADP为辅酶的烟酰胺脱氢酶类、以 FMN 或 FAD 作为辅基的黄素脱氢酶类、铁硫蛋白类( Fe-S )、辅酶Q 及依靠铁的化合价的变化来传递电子的细胞色素类。
NADH T FMN T Fe-S — CoQ — Fe-S — CoQ还原型 Cyt c — Cu A — a — a 3 — Cu B — Q 2Cyt b — Cyt c 1 — Cyt c — Cyt a — Cyt a 3 — 1/2 Q 2NADH H 化呼吸链：NADH — 复合体I — 辅酶Q — 复合体III — Cyt c — 复合体IV — Q ?琥珀酸氧化呼吸链： 琥珀酸 — 复合体II — 辅酶Q —复合体III — Cyt c —复合体IV —。
2 电子传递体系磷酸化是生物体内生成ATP 的主要方式。
电子传递是氧化放能反应，而 ADP 与 Pi 生成ATP 的磷酸化是吸能反应，氧化和磷酸化是偶联进行的。
化学渗透假说从能量转化方面解决了氧化磷酸化的基本问题，构象变化学说 可以详细地解释 ATP 生成的机制。
在电子传递过程中，将从线粒体内膜的内侧，转移到外侧的膜间隙，使内膜外侧的H 浓度高于内侧，形成电化学势，当 H+通过ATP 合酶回到线粒体内膜的内侧时，释放的能量用于合成 ATPo复合体I 电子传递顺序:复合体II 电子传递顺序: 琥珀酸 —FAD — 几种Fe-S — CoQ复合体III 电子传递顺序: QH2 — b;Fe-S;c 1 — Cyt c复合体IV 电子传递顺序: 细胞色素传递电子的顺序:NADH 乎吸链可产生2.5个ATP, FADH 呼吸链可产生1.5个ATR呼吸链阻断剂和质子通道阻断剂可以使线粒体的耗氧量和 ATP 生成量同步下降，解偶联剂（二硝基苯酚、解偶联蛋白）和离子载体类抑制剂则使线粒体的耗氧量增加，ATP 生成量下降。
复合体I 抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素及异戊巴比妥等阻断传递电子到泛醌。
复合体II 抑制剂：萎锈灵。
复合体III 抑制剂：抗霉素A 阻断Cyt Bh 传递电子到泛醌，粘噻唑菌醇则作用Q 位点。
复合体W 抑制剂：CN 、N 3「紧密结合中氧化型 Cyt a 3,阻断电子由Cyt a 到CuB- Cyt a 3间传递。
CC 与还原型Cyt a 3结合，阻断电子传递给 Q 。
真核生物胞质中的NADHF 能直接通过线粒体的内膜。
在有氧状态下，肌肉、神经组织胞质中的NADH !过磷酸甘油穿梭，在线粒体内膜转化为 FADH,通过呼吸链合成1.5个ATPo 在肝、肾、心等组织中， NADH 通过苹果酸穿梭进入线 粒体，经呼吸链产生 2.5个ATPo磷酸甘油穿梭：① 苹果戢脱氢酶②谷草转鼠醐③r 酮戊二観载坏④酸性気基酸聲庠NADII+H +NAD-c=o线粒倬XJT苹果酸穿梭:线粒休 内膜CHOHCOOHNAD*NADH+H*CH ；COOHCHNH,匚OOH (CHj^COOH—CHOHCOOH(CH J J J COOHNAD +CHNH 2COOH CHNHjCOOH (CH^jCOOH口-屛酸It 油CH ；OHCHOH CH 2O- u 磷議甘油CH^OHCH 2O- Pi 箱酸二宛内帕XCOCOOH CHiCOOHn-爾戊二K草僦乙嚴②CQCOOH COCOOH (CHi^COOH2CHNH 2COOHCH J COOH天冬轉議CHjCOOH 夭字凰確①NADH+H*a-隠戊二IWCH 2COOH 苹果酸 COCOOHCHsCOOH2. 糖代谢a) 糖酵解：糖酵解是酶将葡萄糖降解成丙酮酸并生成ATP的过程。
b) 柠檬酸循环：由乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸开始，在经过4次脱氢、2次脱羧，生成4分子还原当量和2分子CO，重新生成草酰乙酸的循环反应过程称为柠檬酸循环。
c) 乙醛酸循环：乙酰CoA在乙醛酸体内生成琥珀酸、乙醛酸和苹果酸；此琥珀酸可用于糖的合成，该过程称为乙醛酸循环。
d) 糖异生：从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
糖的分解代谢包括糖酵解、三羧酸循环、戊糖磷酸途径、葡糖醛酸途径、乙醛酸循环等代谢途径。
广义糖酵解是指葡萄糖转化为丙酮酸的过程。
反应在胞液中进行。
在糖酵解过程中，每分子葡萄糖可以转化为两分子的丙酮酸，同时净生成两分子ATP和两分子NADH在无氧条件下，NADH用于还原丙酮酸。
在乙醇发酵过程中，丙酮酸氧化脱羧生成乙醛，乙醛在乙醇脱氢酶的催化下被还原为乙醇。
而在激烈运动时，肌肉缺氧进行糖酵解的过程中，乳酸脱氢酶催化丙酮酸还原为乳酸。
糖酵解阶段中，由己糖激酶和果糖磷酸激酶催化的两步反应，各消耗1分子ATP在丙糖阶段，甘油酸-1,3-二磷酸和磷酸烯醇丙酮酸经底物水平磷酸化反应，各生产1分子ATP由于果糖-1,6-二磷酸在醛缩酶催化下裂解，相当于生成2分子甘油醛-3-磷酸。
每分子葡萄糖在糖酵解阶段净生成2分子ATP酵解途径存在3个不可逆反应，分别由己糖激酶、果糖磷酸激酶和丙酮酸激酶催化，糖酵解反应速度主要受这3个酶活性的调控。
其中果糖磷酸激酶是最关键的限速酶，其活性被ATP、柠檬酸变构抑制；被AMP果糖=1,6-二磷酸变构激活。
葡糖糖在有氧条件下氧化分解成CQ和HLO净生成32分子ATP,其反应过程可人为地划分为3个阶段。
第一阶段是糖酵解阶段。
甘油醛-3-磷酸在脱氢酶的催化下生成的2分子NADH依靠穿梭作用，进入线粒体内的呼吸链，产生5或3分子ATP糖有氧氧化的第二阶段是丙酮酸在丙酮酸脱氢酶系催化下氧化脱羧变成乙酰辅酶A。
乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合为柠檬酸进入三羧酸循环(第三阶段) 。
丙酮酸经三羧酸循环途径能形成12.5个ATP分子。
柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶与a -酮戊二酸脱氢酶系是调控三羧酸循环的限速酶，其活性受ATP NADH等物质的抑制。
与三羧酸循环相关联的乙醛酸循环途径，具有两种关键的酶即苹果酸合酶与异柠檬酸裂解酶。
油料作物种子萌发时，可利用该途径将脂肪酸转化为糖类和氨基酸。
戊糖磷酸途径是生物体内普遍存在的需氧代谢途径。
其特点是葡萄糖直接脱氢和脱羧。
在整个反应过程中，脱氢酶的辅酶为NADP。
戊糖磷酸途径产生的核糖-5-磷酸是合成核酸的重要原料，产生的NADPH+参与脂肪酸、固醇类等的合成代谢。
糖异生指非糖物质如甘油、生糖氨基酸和乳酸等合成葡萄糖或糖原的过程。
糖异生基本上是糖酵解途径的逆过程，其中有三步与糖酵解不同。
丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸是沿丙酮酸羧化支路完成的。
因激酶的作用不可逆，果糖-1,6-二磷酸转变为果糖-6-磷酸、葡糖-6-磷酸转变为葡萄糖是由相应的果糖-1,6-二磷酸酶和葡糖-6-磷酸酶催化水解脱去磷酸来完成的。
糖的生理功能：①氧化供能：糖类占人体全部供能量的70%②作为结构成分：作为生物膜、神经组织等的组分。
③作为核酸类化合物的成分：构成核苷酸，DNA RNA等。
④转变为其他物质：转变为脂肪或氨基酸等化合物。
丙酮酸的去向：生成乙酰辅酶A、生成乳酸、生成乙醇糖酵解的生理意义：1. 在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径。
2. 在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径。
糖酵解的全部反应过程：三羧酸循环的特点：①循环反应在线粒体(mitochondrion) 中进行，为不可逆反应。
②每完成一次循环，氧化分解掉一分子乙酰基，可生成10分子ATP③循环的中间产物既不能通过此循环反应生成，也不被此循环反应所消耗。
④三羧酸循环中有两次脱羧反应，生成两分子CQ。
⑤循环中有四次脱氢反应，生成三分子NADH和一分子FADH。
⑥循环中有一次底物水平磷酸化，生成一分子GTP⑦三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和a-酮戊二酸脱氢酶系。
三羧酸循环的生理意义：①是糖、脂、蛋白质三大物质分解供能的共同通路。
②是糖、脂、蛋白质三大物质互变的共同途径。
三羧酸循环的全部反应过程：戊糖磷酸途径的生理意义：1. 是体内生成NADPH勺主要代谢途径；2. 是体内生成核糖-5-磷酸的唯一代谢途径；3. 单糖相互转换的途径。
乙醛酸循环的生理意义：1. 是富含脂肪的油料种子所特有的一种呼吸代谢途径。
2. 乙醛酸循环和三羧酸循环中存在着某些相同的酶类和中间产物。
3. 油料植物种子发芽时把脂肪转化为碳水化合物是通过乙醛酸循环来实现的。
葡萄糖至丙酮酸的代谢途径在有氧与无氧条件下有何主要区别？(1) 葡萄糖至丙酮酸阶段，只有甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+。
NADH+H代谢去路不同，在无氧条件下去还原丙酮酸；在有氧条件下，进入呼吸链。
(2) 生成ATP的数量不同，净生成2mol ATP;有氧条件下净生成7mol ATP。