暨南大学生物化学历年真题
生化历年真题
暨南大学2003年硕士研究生入学考试生物化学考研试题1-50 选择题 (1*50)51-58 名解核酶重组基因59-64 简答提蛋白激酶A途径用图表示hRNA与MRNA区别三种RNA区别65-67 论述(10*3)1.DNA克隆定义及基本过程2.柠檬酸与草先乙酸是如何完全氧化的(用图表示)3.真核基因组特点以及真核生物基因表达调控特点4.几种循环：嘌呤核苷酸循环的意义、丙氨酸-葡萄糖循环2004年暨南大学攻读硕士学位研究生入学考试试卷一、选择题：（每题1分，共15分）1．下列哪种物质含有高能磷酸键…………………………………（）A．ADP B．GTP C．GMP D．CDP2．SDS凝胶电泳测定蛋白质的分子量是根据各种蛋白质…………（）A．在一定的PH条件下所带的电荷不同 B．分子量的大小不同C．分子的极性不同 D．溶解度不同3．脂肪酸的从头合成的酰基载体是…………………………………（）A．ACP B．CoA C．TPP D．生物素4．组氨酸是经过下列哪种的作用生成组胺的……………………（）A．还原作用 B．转氨基作用 C．羟化作用 D．脱羟基作用5．下列关于密码子的哪个是错的……………………………………（）A．每个密码子由三个碱基构成 B．每个密码子代表一个氨基酸C．每个氨基酸只有一种密码子 D．有的密码子不代表任何氨基酸6．有关核糖体的叙述哪个是错的……………………………………（）A．是由大小两个亚基组成的B．翻译过程一条肽链上只能有一个核糖体C．核糖体的亚基分为大小亚基D．核糖体翻译需要能量7．下列哪个是抑癌基因……………………………………………（）A．ras基因 B．sis基因 C．P53基因 D．src基因8．反密码子GAT的tRNA可以识别以下密码子…………………（）A．UCC B．CUT C．CUA D．UUU9．三羧酸循环的限速酶是……………………………………………（）A．丙酮酸脱氢酶 B．顺乌头酸酶C．异柠檬酸脱氢酶 D．琥珀酸脱氢酶10．蛋白质在紫外光中吸收的最高波长为…………………………（）A．260 nm B．280 nm C．300 nm D．320nm 11．具有生物活性的维生素D是……………………………………（）A．25—羟D3 B．D3 C．7—脱氢胆固醇 D．1，25—二氢基D312．解偶联剂能…………………………………………………………（）A．加快电子传递 B．抑制电子传递 C．促进H+通过线粒体的内膜 D．降低完整线粒体的摄氧率13．细胞之间的连接方式有……………………………………………（）A．紧密连接 B．通讯连接C．胞间连丝 D．粘联连接14．对同功酶的叙述下列正确的是………………………………………（）A．分子结构相同 B．催化相同化学反应 C．催化能力相同 D．是同一种酶15．蔗糖的合成需要……………………………………………………（）A．UDPG B．ADPG C．CDPG D．GDPG二、填空题：（每空1分，共32分）1.生物膜主要是由（）和（）组成。
暨南大学生物化学A历真题
2013年硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲科目名称：生物化学A适用专业：生物化学与分子生物学、细胞生物学、微生物学、动物学、遗传学、水生生物学、发育生物学、生物物理学、神经生物学、生物医药、海洋生物学与生物技术等专业总分：150分参考书目：王镜岩朱圣庚徐长法主编，《生物化学》，第三版上下册，高等教育出版社，2002年考试题型：填空题（30～40分），名词解释（40～50分），问答题（60～80分）考试内容：氨基酸：结构与分类，特殊氨基酸举例，两性解离与等电点，化学性质，光学性，氨基酸的纯化、生产与应用蛋白质： 1. 肽：肽的概念，肽的性质，活性肽2. 蛋白质的一级结构：氨基酸顺序的多样性，一级结构举例及简要表达式，胰岛素，一级结构的测序，一级结构在蛋白质结构中的作用，氨基酸序列与生物进化3. 蛋白质的高级结构：酰胺平面及其特点，二级结构，超二级结构与结构域，三级结构与构象，维持三级结构的作用力，四级结构，球状与纤维状蛋白质4. 蛋白质结构与功能：肌红蛋白、血红蛋白的结构与功能，变构效应，分子病，免疫系统（简介）与免疫球蛋白，肌球/动蛋白结构与功能，蛋白质的结构与功能的进化5. 蛋白质分离纯化和表征：蛋白质的性质，变性与复性，聚合与沉淀，纯化方法，定性与定量，功能的研究酶： 1. 酶通论：酶的概念，酶催化特性，酶的分类与命名，专一性，酶活力及其测定，酶工程简介2. 酶催化机理：活性中心，催化机理，活化能，催化作用举例，酶活性的调节3. 酶催化反应动力学：反应速率，底物浓度对反应速率的影响，温度对反应速率的影响，pH对反应速率的影响，激活剂对反应速率的影响，抑制作用及抑制剂对反应速率的影响维生素与辅酶：概念，脂溶性维生素，水溶性维生素，作为辅酶的金属离子核酸：通论，结构及其构象特点，理化性质，生物功能，研究方法新陈代谢： 1. 总论：代谢的概念，分解与合成，代谢的特点，生物能学，能量代谢，ATP与高能磷酸化合物，代谢调节的概念，研究方法2. 糖酵解：过程，能量计算，调控，丙酮酸的去路3. TCA循环：丙酮酸脱氢酶系催化的反应，过程，能量计算，调控，TCA的地位4．生物氧化：概念，电子传递链，氧化磷酸化与底物磷酸化，ATP合成机制，葡萄糖彻底氧化ATP形成的计算，电子传递的抑制5. 戊糖磷酸途径与乙醛酸途径：过程、特点与作用，糖的异生作用6. 糖原的分解与合成：磷酸解与水解，生物合成，糖原代谢的调控7. 脂肪代谢：脂肪的水解，脂肪酸的氧化，磷脂的代谢，脂肪酸代谢的调节，脂类的生物合成8. 蛋白质降解与氨基酸代谢：蛋白质的降解，氨基酸分解代谢，氨基酸分解产物的去路，生糖与生酮氨基酸，一碳单位，氨基酸的合成与调节9. 核酸的降解和核苷酸代谢：核酸、核苷酸的分解，核苷酸的合成10. 各物质代谢的联系与调控DNA的复制与修复：DNA复制的特点与规则，复制有关酶，复制过程，DNA的损伤、修复与突变RNA的生物合成：转录与翻译的概念，RNA聚合酶，生物合成，转录过程，转录后的加工，RNA复制，逆转录蛋白质的生物合成：密码子，遗传密码与mRNA，密码子的基本特性，核糖体的结构，多核糖体，tRNA的作用与氨酰-tRNA合成酶，翻译的过程，翻译后的修饰，信号肽代谢调控：概念，代谢调控概述，代谢的调节水平，酶活性的调节，细胞水平调节，激素与神经系统调节，基因表达的调节2009暨大生物化学真题试题一、填空题1、产生ATP的主要途径()()。
暨南大学考研真题712生物化学A硕士学位研究生入学考试试题(2019年-2010年)
2019年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题********************************************************************************************招生专业与代码：考试科目名称及代码：712生物化学A考生注意：所有答案必须写在答题纸（卷）上，写在本试题上一律不给分。
填空题：（每空1分，共30分）1.蛋白聚糖是和共价结合形成的复合物。
2.Benedict反应用于糖尿病检测是利用单糖的基，可以被氧化成基。
3.细胞内常见的抗氧化酶有和等等。
4.按脂质的生物学功能可把脂质分为贮存脂质，与。
5.蛋白质在近紫外光区的吸光能力是因为含有氨基酸，一般最大吸收峰在波长。
6.组成细胞膜的磷脂主要包括和。
7.常用的基于抗原-抗体相互作用的生化分析方法有和等。
8.蛋白质的双向电泳是根据蛋白质的和进行分离。
9.酶的Km值与酶的有关，而与酶的无关。
10.常见的蛋白质磷酸化位点有丝氨酸，，和。
11.细胞色素C的等电点为10，血红蛋白的等电点为7.1，在pH8.5的溶液中它们分别会带电荷和电荷。
12.常用的基于核酸分子杂交的生化技术有和等等。
13.维持DNA双螺旋结构的主要作用力是和。
14.高能磷酸化合物是指水解释放的能量大于的化合物，其中最重要的一个高能磷酸化合物是，被称为能量代谢的通货。
15.三羧酸循环有4次脱氢反应，受氢体分别为和。
名词解释：（每题5分，共50分）1.发夹结构2.分子伴侣3.Ribozyme（核酶）4.Hyperchromic shift（增色效应，增色位移）5.酶原6.蛋白质家族7.生物膜的相变温度8.限制性内切酶9.同源重组10．自由基简答题：（每题10分，共70分）1.简述血糖浓度如何维持相对稳定。
2.蛋白质常用的分离技术有哪些？举两例说明。
3.什么是定点突变？举例说明定点突变在研究基因功能中的应用。
4.简述原核DNA复制的起点的结构特点。
暨南大学生物化学历真题
暨南大学生物化学历真题02生化1.描述蛋白质α-螺旋和ß-折叠两种二级结构的主要异同。
2.简述生物体内酶活性调控的主要机制.3.真核生物蛋白质合成后有哪些修饰和加工过程?4.描述真核生物基因的转录调节的特点.5.简述DNA损伤常见的修复手段6.核酸的变性与蛋白质的变性有什么主要区别7.描述脂肪酸从头合成途径与ß氧化途径的主要区别8.简述真核生物内糖类,脂类和蛋白质三大类物质之间的重要转化关系9.简述遗传密码的主要特征名词解释增色效应分子筛层析信号肽别构酶联合脱氨细胞色素固定化酶外显子呼吸链化学渗透偶联学说2003年生化名词解释核酶蛋白质的化学修饰细胞色素呼吸链蛋白质的构型一碳单位玻尔效应别构效应酶原冈崎片段问答1、生物体内酶活性调控的主要机制2、真核生物蛋白质合成后的修饰和加工过程3、简述DNA损伤的常见修复机制4、两种联合脱氨作用5、简述三种RNA的区别6、简述糖异生和糖酵解的协调调控7、什么是新陈代谢，生物体为什么要对新陈代谢进行调节8、画出TCA的过程，简述其生理意义2004年生化名词解释等电点必需氨基酸双向电泳蛋白质构象分子伴侣盐溶竞争性抑制同工酶戊糖磷酸途径联合脱氨问答1、核酸变性和蛋白质变性的主要区别2、真核生物糖类、脂类和蛋白质三大物质之间的重要转化关系3、酶的活性部位的特点4、真核原核生物的mRNA在结构上的不同5、DNA双螺旋结构的特点6、真核生物蛋白质合成的过程7、真核原核生物转录调控的区别8、VC和VE在生物体内主要的生理生化功能2005年生化名词解释DNA聚合酶结构域等电点分子伴侣辅酶/寡聚酶/单体酶退火/变性限制性内切酶柠檬酸循环冈崎片断1.描述B-DNA的结构特点2.什么是PCR?简述其步骤3.什么是蛋白质变性？变性的实质，特点？4.真核生物与原核生物转绿调控的区别？5.真核生物翻译过程6.描述电子传递链过程7.简述酶的作用机理8.磷酸戊糖途径/脂代谢（ß氧化）其联系?生理学意义？9.维生素，氨基酸，糖代谢各代谢途径发生的场所2006年全国研究生入学考试暨南大学生物化学试题一、填空（1.5×30）1、Lys的pK(α-NH3+)=8.95，pKˊ(α-COOH)=2.18，pKˊ(ε- NH3+)=10.53，其PI=（）。
暨南大学生物化学期末考试试题二
暨南大学生物化学期末考试试题二暨南大学生物化学期末考试试题二一、名词解释1．氧化磷酸化 2. Anfinsen原理 3. 糖酵解 4. 别构效应 5. 主动运输二、写出下列氨基酸的单字母缩写和三字母缩写 1 色氨酸 2 亮氨酸3 酪氨酸 4 苏氨酸 5 甘氨酸 6 丝氨酸7 组氨酸8 天冬酰胺9 丙氨酸10 脯氨酸三、填空题 1. 蛋白质的结构分为一、二、三、四级结构，其中在二级结构和三级结构之间又存在两个层次的结构和，因此可以说蛋白质的结构可以分为6个层次的结构。
2. 稳定蛋白质一级结构的主要作用力是，稳定蛋白质二级结构的主要作用力是。
3. 稳定蛋白质三级结构的作用力主要来自弱相互作用，包括范德华力、盐键、和。
4. 其中对稳定蛋白质三级结构是最重要的。
蛋白质的四级结构主要是指蛋白质之间的相互作用。
5. 酶是一类具有催化作用的生物大分子，现在发现绝大多数的酶是蛋白质，但是有一些也具有催化活性，我们称其为。
6. 酶的高效性是指酶能够降低，加快反应进行。
7. 酶的高效性是因为酶采用邻近效应和定向效应、底物变形和诱导契合、、和等催化策略。
8. 酶的专一性分为两种：和。
9. 与酶的专一性有关的假说有两种：和。
10. 生物膜是一种脂双层结构，膜蛋白可以分为膜外周蛋白、和。
11. 生物膜具有性和性，目前对生物膜性质的描述得到主流认可的是模型。
12. 生物膜为细胞提供了一个物资运输的屏障，不同物质的跨膜运输可以分为被动扩散、促进扩散和主动运输，而参与跨膜运输的膜蛋白主要介导了其中的和两种运输方式。
13. 光合作用包括两个反应：光反应和暗反应。
在高等植物中，光反应是两个光反应系统串联在一起组成的，光系统I中的反应中心是，光系统II的反应中心是。
14. 光反应能够产生和，同时放出。
四、单项选择题1．下列关于氨基酸的叙述，错误的是：A．酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环； B. 酪氨酸和丝氨酸都含有羟基； C.亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸； D. 脯氨酸和酪氨酸都是极性氨基酸； E. 组氨酸、色氨酸和脯氨酸都是杂环氨基酸第 1 页共8 页2．蛋白质的α螺旋结构错误的是：A.多肽链主链骨架C＝O氧原子与NH 氢原子形成氢键；B.每隔个氨基酸残基上升一周； C.脯氨酸和甘氨酸对α螺旋的形成无影响；D.每个氨基酸残基沿螺旋中心旋转100度，向上平移nm 3．β折叠结构，下列说法正确的是：A.只存在于角蛋白中； B.只有反平行结构，没有平行结构； C.是左手螺旋；D.肽平面的二面角与α螺旋的相同E.主链呈锯齿状折叠4．关于蛋白质三级结构的描述错误的是： A.有三级结构的蛋白质均有酶活性； B. 球蛋白均有三级结构； C.三级结构的稳定性多种弱相互作用维系；D.亲水基团都分布在三级结构的表面；E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸序列5．伴随蛋白质变性的结构上的变化是： A.肽链的断裂； B.氨基酸残基的化学修饰； C.一些侧链基团的暴露； D.二硫键的拆开6．酶可以：A．通过增加反应产物与底物的比值使反应平衡常数增加；B．加快反应达到平衡的速度；C．作用特异性高，但是催化效率却低于非有机催化剂；D．通过降低反应进行所需能量来加快反应速度；E，以上都不对7．酶的非竞争抑制的动力学特点是：A．Km值增大，Vmax不变；B．Km值与Vmax均增大；C．Km值不变，Vmax 减小；D．Km值减小，Vmax增大；E．Km 值减小，Vmax不变8．下列选项中不是Km值的意义的是：A．Km值是酶的特征性物理常数，用于鉴定不同的酶；B．Km值可以表示酶与底物之间的亲合力，Km值越小，亲和力越大；C．Km值可以预见系列反应中哪一步是限速反应；D．用Km值可以选择酶的最适底物；E．比较Km值可以估计不同酶促反应的速度9．别构酶与不同浓度的底物发生作用，常呈S型曲线，这说明：A．别构酶是寡聚体；B．别构酶催化几个独立的反应并最后得到终产物；C．与单条肽链的酶相比，别构酶催化反应的速度较快；D．别构酶结合一个底物后，将促进它与下一个底物的结合，并增加酶活力；E．产物的量在不断增加10．根据米氏方程，有关[S]与Km之间关系的说法错误的是：A．当[S]〈〈Km时，V与[S]成正比；B．当[S]=Km时，v=1/2Vmax；C．当[S]〉〉Km时，第2 页共8 页反应速度与底物浓度无关；D．当[S]=2/3Km时，v=25%Vmax 11．下面关于酶的变构调控叙述正确的是： A.是一种共价调节；B.是调节亚基上发生磷酸化；C.是不可逆的；D.其反应动力学不符合米氏方程；E.所有变构酶都有调节亚基和催化亚基12．关于酶的抑制作用的叙述正确的是：Ａ．可逆抑制作用时指加入大量底物后可逆转的抑制作用；Ｂ．不可逆抑制作用是指用化学手段无法消除的抑制作用；Ｃ．非专一性不可逆抑制剂对酶活性的抑制作用可用于了解酶的必须基团的种类；Ｄ．非竞争性抑制剂属于不可逆抑制作用；Ｅ．可逆抑制作用于不可逆抑制作用的主要区别是提高底物浓度能否逆转抑制13．下列激酶中哪一组催化糖酵解途径中的三个不可逆反应是： A.葡萄糖激酶、己糖激酶、果糖磷酸激酶；B.葡萄糖激酶、果糖磷酸激酶、丙酮酸激酶；C.葡萄糖激酶、己糖激酶、丙酮酸激酶；D.己糖激酶、果糖磷酸激酶、丙酮酸激酶；E.都不对14．缺氧条件下，糖酵解途径生成的NADH代谢去路是：A.进入呼吸链供应能量；B.丙酮酸还原为乳酸；C.甘油酸-3-磷酸还原为甘油醛-3-磷酸；D.在醛缩酶的作用下合成果糖-1，6-二磷酸；E.以上都不是15．下列反应中伴随着底物水平的磷酸化反应的一步是：A．苹果酸→草酰乙酸；B．甘油酸－1，3－二磷酸→甘油酸－3－磷酸；C．柠檬酸→α－酮戊二酸；D．琥珀酸→延胡索酸；E．丙酮酸→乳酸16．乙酰-CoA羧化酶是哪一个代谢途径的关键酶：A、糖异生B、磷酸戊糖途径C、脂肪酸合成D、胆固醇合成17．可呼吸道呼出的酮体是：A、乙酰乙酸B、β-羟丁酸C、乙酰乙酰-CoA D、丙酮E、以上都是18．为了使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体进行脂肪酸的β-氧化，所需要的载体为：A、柠檬酸B、肉毒碱C、酰基载体蛋白D、CoA 19．如果质子没有经过F1/F0－ATP合成酶而回到线粒体基质，则会发生：A．氧化B．还原C．解偶联D．紧密偶联E．主动运输20．合成脂肪酸所需的氢下列哪种物质提供：A、NADP+B、FADH2C、FAD D、NADPH E、NADH 五、判断对错1．蛋白质分子中的二硫键可以用8M尿素等变性剂断裂第 3 页共8 页2．球状蛋白在水溶液中折叠形成疏水核心时，多肽链的熵增加，所以折叠是自发过程，不需要提供能量。
暨南大学生物化学历年真题
2002生化1.描述蛋白质α-螺旋和ß-折叠两种二级结构的主要异同。
2.简述生物体内酶活性调控的主要机制.3.真核生物蛋白质合成后有哪些修饰和加工过程?4.描述真核生物基因的转录调节的特点.5.简述DNA损伤常见的修复手段6.核酸的变性与蛋白质的变性有什么主要区别7.描述脂肪酸从头合成途径与ß氧化途径的主要区别8.简述真核生物内糖类,脂类和蛋白质三大类物质之间的重要转化关系9.简述遗传密码的主要特征名词解释增色效应分子筛层析信号肽别构酶联合脱氨细胞色素固定化酶外显子呼吸链化学渗透偶联学说2003年生化名词解释核酶蛋白质的化学修饰细胞色素呼吸链蛋白质的构型一碳单位玻尔效应别构效应酶原冈崎片段问答1、生物体内酶活性调控的主要机制2、真核生物蛋白质合成后的修饰和加工过程3、简述DNA损伤的常见修复机制4、两种联合脱氨作用5、简述三种RNA的区别6、简述糖异生和糖酵解的协调调控7、什么是新陈代谢，生物体为什么要对新陈代谢进行调节8、画出TCA的过程，简述其生理意义2004年生化名词解释等电点必需氨基酸双向电泳蛋白质构象分子伴侣盐溶竞争性抑制同工酶戊糖磷酸途径联合脱氨问答1、核酸变性和蛋白质变性的主要区别2、真核生物糖类、脂类和蛋白质三大物质之间的重要转化关系3、酶的活性部位的特点4、真核原核生物的mRNA在结构上的不同5、DNA双螺旋结构的特点6、真核生物蛋白质合成的过程7、真核原核生物转录调控的区别8、VC和VE在生物体内主要的生理生化功能2005年生化名词解释DNA聚合酶结构域等电点分子伴侣辅酶/寡聚酶/单体酶退火/变性限制性内切酶柠檬酸循环冈崎片断1.描述B-DNA的结构特点2.什么是PCR?简述其步骤3.什么是蛋白质变性？变性的实质，特点？4.真核生物与原核生物转绿调控的区别？5.真核生物翻译过程6.描述电子传递链过程7.简述酶的作用机理8.磷酸戊糖途径/脂代谢（ß氧化）其联系?生理学意义？9.维生素，氨基酸，糖代谢各代谢途径发生的场所2006年全国研究生入学考试暨南大学生物化学试题一、填空（1.5×30）1、Lys的pK(α-NH3+)=8.95，pKˊ(α-COOH)=2.18，pKˊ(ε- NH3+)=10.53，其PI=（）。
暨南大学712生物化学A考研真题2011-2020
2011年暨南大学712生物化学A真题2012年暨南大学712生物化学A真题2015年暨南大学712生物化学A真题2016年暨南大学712生物化学A真题2017年暨南大学712生物化学A真题2018年暨南大学712生物化学A真题招生专业与代码：动物学，水生生物学，微生物学，神经生物学，遗传学，发育生物学，细胞生物学，生物化学与分子生物学，海洋生物学与生物技术，生物医药，免疫学考试科目名称及代码：《712生物化学A》一、填空题：（每题2分，共30分）1．在糖蛋白中，糖肽键的两种主要连接形式为______和______。
2．生物膜是由______和______组成的流动镶嵌结构。
3．细胞内常见的抗氧化酶有______和______等等。
4．血浆脂蛋白通常由一个疏水脂核心和一个______与______组成的外壳构成。
5．参与维持蛋白质的三维构象的非共价键主要有______，______，______和______。
6．一条肽链能否形成α螺旋，主要取决于组成它的氨基酸残基的______和______。
7．除了用计算机模拟预测蛋白质的三级结构以外，常用的研究蛋白质构象的方法有______和______。
8．常见的蛋白质翻译后化学修饰有______，______，______和______，______等等。
9．从酶的名称一般可以明确______和______。
10．常见的影响酶促反应K m值的因素有______，______和______。
11．在线粒体呼吸链中参与递氢和递电子的辅酶是______和______。
12．Z型DNA常出现于______和______碱基交替出现的序列中。
13．在糖酵解的过程中，一分子的葡萄糖降解形成______，净产生______。
14．苯丙酮尿症是由于______酶缺乏，尿黑酸症是由于______酶缺乏而引起。
15．稠环分子可以正好插入到碱基对平面之间作为常用的DNA嵌入染料，例如______和______。
暨南大学生化期末考试题
1. 拉式构象图内容答：拉氏构象图：Ramachandran根据蛋白质中非共价键合原子间的最小接触距离，确定了哪些成对二面角（Φ、Ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且以Φ为横坐标，以Ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该坐标图称拉氏构象图（TheRamachandran Diagram）。
图上的一个位点对应于一对二面角（Φ、Ψ），代表一个Cα的两个相邻肽单位的构象。
该图简化了蛋白质构象的研究，有利于正确判断蛋白质结构模型的正误。
同时也发现了肽链的折叠具有相当大的局限性，二面角（Φ、Ψ）取值范围有限，只有取值所对应的构象才是立体化学所允许的。
⑴实线封闭区域一般允许区，非键合原子间的距离大于一般允许距离，区域内任何二面角确定的构象都是允许的，两者无斥力，构想能量最低，所以构象是稳定的。
⑵虚线封闭区域是最大允许区，非键合原子间的距离介于最小允许距离和一般允许距离之间，立体化学允许，但构象不够稳定。
⑶虚线外区域是不允许区，该区域内任何二面角确定的肽链构象，都是不允许的，此构象中非键合原子间距离小于最小允许距离，斥力大，构象极不稳定。
Gly的Φ、Ψ角允许范围很大。
构象的范围是很有限的，对非Gly氨基酸残基一般允许区占全平面的7.7%，最大允许区占全平面22.5％。
2. 蛋白质翻译后修饰的作用。
答：蛋白质翻译后修饰在生命体中具有十分重要的作用。
它使蛋白质的结构更为复杂, 功能更为完善, 调节更为精细, 作用更为专一。
表现如下：（1）磷酸化、糖基化和硫酸化还有许多其它的修饰对蛋白的功能是极为重要的，因为它们能决定蛋白的活性、稳定性、定位和循环，进一步影响细胞的生长分化、细胞周期、细胞凋亡和癌症发生等生物学过程；（3）与某些疾病相关：如多种硫酸酯酶缺乏症，属于一种罕见的溶酶体储存紊乱疾病，造成硫酸酯酶的翻译后修饰出现异常，致使酶活性减少或缺乏，造成各种硫酸酯酶的硫酸酯底物堆积在细胞的溶酶体和其他细胞器中，损害细胞的正常功能，出现一系列复杂的临床表型。
暨南大学712生物化学A2010--2019年考研真题
5．DNA的变性温度（Tm）的大小与、、等因素有关。
6．在真核生物中，脂肪酸从头合成途径发生于，在、两种细胞器中进行脂肪酸的延伸。脂肪酸去饱和的酶主要存在于。
7． 机体内物质的脱羧形成CO2的反应一般有种方式，一种是，另一种是。丙酮酸脱氢酶系催化丙酮酸形成乙酰辅酶A与CO2的过程属于脱羧。
2. ACP、NADH和FADH2的中文名称分别是，和。
3. 稳定DNA双螺旋的主要次级键有，，，和。
4.生物体在碱基的从头合成途径中，第一个合成的嘌呤类化合物是，第一个合成的嘧啶类化合物是，在人体中嘌呤碱基代谢的终产物为。
5.蛋白质分离纯化的方法主要有：，，，，和等。（写出五种）
6．蛋白质生物合成过程中，tRNA是通过来识别mRNA上的密码子的，而tRNA与氨基酸的结合是由酶来催化的。
学科、专业名称：动物学、水生生物学、微生物学、遗传学、发育生物学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、生物物理学、生态学、免疫学
研究方向：
考试科目名称：612生物化学
考生注意：所有答案必须写在答题纸（卷）上，写在本试题上一律不给分。
一、填空（每空2分，共40分）
1. EMP途径中三个限速酶分别为，和。
6.什么是Z DNA？简述Z DNA对基因表达的影响。
7.简述影响酶高效催化的因素和机理。
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2010年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题
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考试科目：生物化学
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暨南大学考研历年真题之生物化学A2011--2013年考研真题
考试科目名称：712生物化学A
考生注意：所有答案必须写在答题纸（卷）上，写在本试题上一律不给分。
一、填空（每空2分，共40分）
1．蛋白质亚基之间存在界面。界面的大部分是由组成。亚基之间主要的化学作用力是。
2．脂肪酸的活化形式是，而葡萄糖的活化形式是。
3．在竞争性抑制的酶反应中，相对于无抑制剂的正常反应，Vmax，而Km____。
二、问答题（90分，每题10分）
1.糖蛋白的生物学功能是什么？
2.一条单链DNA与一条单链RNA相对分子量质量相同，你如何将它们区分开？
3.何谓分子杂交？举例说明其中实际工作中的应用?
4.是否所有的酶都遵守米氏方程？那类酶不遵守？它们的反应速度与底物浓度的曲线有什么区别？
5.请描述血中葡萄糖的来源与去路
研究方向：
考试科目名称：712生物化学A
考生注意：所有答案必须写在答题纸（卷）上，写在本试题上一律不给分。
四、填空（每空2分，共40分）
1.当氨基酸溶液pH=pI时，氨基酸以离子存在；当pH>pI时，氨基酸
以离子形式存在。
2.蛋白质二级结构的形式主要有、、和。
3.酶的活性中心有两个功能部位，它们分别是和。
（1）ATATATATAT（2）TAGCCGATGC
TATATATATA ATCGGCTACG
5．怎样通过紫外吸收法判断核酸的纯度以及对纯核酸进行定量？（8分）
6．试述蛋白质分子构象变化与其活力之间的关系。（9分）
7．为什么tRNA上会存在大量的修饰型的核苷酸？其生物学意义又是什么？（12分）
考试科目：712生物化学A
6.氨基酸脱氨基后的碳链如何进入柠檬酸循环？
7.简述核酸变性和复白质、糖类与脂类代谢的联系
2023年暨南大学712 生物化学A考研真题试卷
2023年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题********************************************************************************************招生专业与代码：动物学、水生生物学、微生物学、神经生物学、遗传学、发育生物学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、海洋生物学与生物技术、生物医药、免疫学考生注意：所有答案必须写在答题纸（卷）上，写在本试题上一律不给分。
一、名词解释（共10题，每题5分，共50分）1)氨基酸等电点2)DNA半保留复制3)磷/氧比（P/O比）4)酮体5)酶和底物的定向效应6)蛋白质合成7)生物学增色效应8)脂肪酸活化9)凝集素10)电子传递链二、简答题（共7题，每题10分，共70分）1)简述ATP结构及其生成途径。
（10分）2)简述血红蛋白的结构及其与氧结合过程的构象变化（10分）3)简述生物体中的酶催化有哪些特性，根据催化反应的类型分成哪几类？分别举例说明。
（10分）4)什么是酶原激活，请举例说明。
（10分）5)氨基酸代谢的意义是什么？（10分）6)请简述脂肪酸β-氧化过程。
（10分）7)什么是尿素循环？请简述尿素循环的酶促反应过程。
（10分）三、论述题（共2题，每题15分，共30分）1)什么是蛋白质翻译后修饰？谈谈你对蛋白质磷酸化修饰的了解，具体举例说明。
发生在赖氨酸上的蛋白质翻译后修饰有哪些？请分别举例说明。
（15分）2)目前有一些专家认为，维生素C联合甘草酸二铵对新型冠状病毒肺炎有一定的治疗效果。
请你描述维生素C的生理学功能，并结合这些功能分析其是否在新型冠状病毒肺炎的治疗中发挥作用。
（15分）1。
暨南大学712生物化学A 2010--2020年考研专业课真题
2020年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题
********************************************************************************************
招生专业与代码：动物学、水生生物学、微生物学、神经生物学、遗传学、发育生物学、细
胞生物学、生物化学与分子生物学、海洋生物学与生物技术、生物医药、免疫学
考生注意：所有答案必须写在答题纸（卷）上，写在本试题上一律不给分。
一、填空题（共15题，每题2分，共30分）
1.一种带负电的蛋白质结合在阴离子交换树脂上，要将它洗脱下来，需要用比原来缓冲液pH
值较、离子强度较的缓冲液。
2.参与蛋白质折叠除分子伴侣外，还需要和两个重要的酶参与。
3.同工酶是指不同而相同的酶。
4.脂溶性维生素包括、、、。
5.维持DNA双螺旋结构的主要作用力是和。
6.细胞内的RNA含量最丰富的是, 半衰期最短的是。
7.生物合成主要由提供还原能力。
8.三羧酸循环和磷酸戊糖途径发生的场所分别是和。
9.线粒体呼吸链有两种，分别是呼吸链和呼吸链。
10.脂肪酸活化的部位是，脂肪酸氧化的部位是。
11.胆固醇合成途径的限速酶是，它的活性形式是。
12.氨基酸合成起始于、和磷酸戊糖途径的中间代谢产物。
13.基因中不编码的序列称为，被间隔的编码蛋白质的基因部分称为。
14.遗传密码的特性有、和专一性。
15.真核生物中多肽链合成的第一个氨基酸为。
二、名词解释（共10题，每题5分，共50分）
1.肽平面
2.单纯酶
3.载脂蛋白。
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02生化
1.描述蛋白质α-螺旋和ß-折叠两种二级结构的主要异同。
2.简述生物体内酶活性调控的主要机制.
3.真核生物蛋白质合成后有哪些修饰和加工过程?
4.描述真核生物基因的转录调节的特点.
5.简述DNA损伤常见的修复手段
6.核酸的变性与蛋白质的变性有什么主要区别
7.描述脂肪酸从头合成途径与ß氧化途径的主要区别
8.简述真核生物内糖类,脂类和蛋白质三大类物质之间的重要转化关系
9.简述遗传密码的主要特征
名词解释
增色效应分子筛层析信号肽别构酶联合脱氨细胞色素固定化酶外显子呼吸链化学渗透偶联学说
2003年生化
名词解释
核酶蛋白质的化学修饰细胞色素呼吸链蛋白质的构型
一碳单位玻尔效应别构效应酶原冈崎片段
问答
1、生物体内酶活性调控的主要机制
2、真核生物蛋白质合成后的修饰和加工过程
3、简述DNA损伤的常见修复机制
4、两种联合脱氨作用
5、简述三种RNA的区别
6、简述糖异生和糖酵解的协调调控
7、什么是新陈代谢，生物体为什么要对新陈代谢进行调节
8、画出TCA的过程，简述其生理意义
2004年生化
名词解释
等电点必需氨基酸双向电泳蛋白质构象分子伴侣盐溶
竞争性抑制同工酶戊糖磷酸途径联合脱氨
问答
1、核酸变性和蛋白质变性的主要区别
2、真核生物糖类、脂类和蛋白质三大物质之间的重要转化关系
3、酶的活性部位的特点
4、真核原核生物的mRNA在结构上的不同
5、DNA双螺旋结构的特点
6、真核生物蛋白质合成的过程
7、真核原核生物转录调控的区别
8、VC和VE在生物体内主要的生理生化功能
2005年生化
名词解释
DNA聚合酶结构域等电点分子伴侣辅酶/寡聚酶/单体酶退火/变性
限制性内切酶柠檬酸循环冈崎片断
1.描述B-DNA的结构特点
2.什么是PCR?简述其步骤
3.什么是蛋白质变性？变性的实质，特点？
4.真核生物与原核生物转绿调控的区别？
5.真核生物翻译过程
6.描述电子传递链过程
7.简述酶的作用机理
8.磷酸戊糖途径/脂代谢（ß氧化）其联系?生理学意义？
9.维生素，氨基酸，糖代谢各代谢途径发生的场所
2006年全国研究生入学考试暨南大学生物化学试题
一、填空（1.5×30）
1、Lys的pK(α-NH3+)=8.95，pKˊ(α-COOH)=2.18，pKˊ(ε- NH3+)=10.53，其PI=（）。
2、稳定DNA双螺旋的主要次级键有（）、（）、（）、（）。
3、乙醛酸循环是在（）或（）中称为（）的细胞器中发生，与TCA循环不同的两种酶是（）和（）
4、蛋白质从生物合成的新生肽链从（）端开始，在mRNA上阅读密码子是从（）到（）端。
5、当T逐渐上升到一定高度时，DNA双链（）称为变性；当T逐渐降低时，DNA两条链（），称为（）。
6、生物体内丙酮酸由葡萄糖转化为（）的过程属于糖酵解，其在细胞中的（）部位进行，在有氧条件下，丙酮酸在（）酶系的作用下可转变为乙酰CoA，从而与（）缩合，进入TCA 循环，循环一次，C6物质变成（）碳物质和放出（）个CO2。
7、EMP途径中三个限速酶分别为（）、（）、（）。
8、肌体内使ADPP形成A TP的主要途径有两种方式，（）与（），以（）为主。
9、一般氨基酸脱羧酶都含有辅酶，此辅酶是（）。
10、1分子12碳的饱和脂肪酸完全氧化降解能产生的A TP分子数为（）。
二、名词解释（4×10）
1、蛋白质的亚基和四级结构
2、聚合链式反应
3、同源蛋白质
4、竞争性抑制
5、β-氧化作用
6、酶原
7、透析
8、一碳单位
9、蛋白质化学修饰10呼吸链
三、简答（42）
1、两种脱氨联合途径（7）
2、遗传密码的主要特征（8）
3、Leu-Met-His-Tys-Lys-Arg-Ser-Val-Cys-Ala-Lys-Asp-Gly-Ile-Phe-Ile，用胰蛋白酶水解该16肽，可得到那些肽段？（6）
4、什么是全酶？其哪个成分决定了酶催化专一性？辅酶和辅基一般起什么作用？（7）
5、写出Ser、Thr、Pro、Tyr的分子结构式，并简述其R基特征。
6、戊糖磷酸途径的生理意义。
四、问答（23）
1、画出TCA循环，论述其物质、能量、代谢的枢纽作用（12）
2、一个mRNA的部分如下，
——140 141 142 143 144 145 146——
——CAG CUC UAA CGG UAG AAU AGC——
a、此为模板，可翻译成多少条含多少个AA的肽链？
b、如由于142号变成CAA，可翻译成多少条含多少个AA的肽链？
c、在141号和142号之间插入一个G，可翻译成多少条含多少个AA的肽链？（11）
2007年生化
一、判断题
1、起始氨基酸都是蛋氨酸，因此真核生物蛋白质开头氨基酸都是蛋氨酸。
（）
2、当[S]》Km时，V与[E]成正比。
（）
3、同工酶是指催化相同的化学反应但蛋白质分子结构不同的一类酶。
（）
4、DNA变性，紫外吸收增加。
（）
5、DNA和RNA的分解产物都是磷酸碱基和脱氧核糖。
（）
6、NAD和NADP都是递氢体。
（）
7、非竞争性抑制剂，增加底物浓度，Vmax曲线不变。
（）
二、配对题（左右连线）
TPP 递氢体
NAD 递电子体
NADP
FMN 转移一碳单位
FAD 转移酰基
THFA
C0A 脱羧
PLP
ACP 转氨
硫辛酸
三、填空题
1、向某溶液中加入大量的中性盐使其析出晶体的现象称为（），其（）减小；而加入少量中性盐使其（）增加的现象称为（）。
2、高温可以使DNA链（）称为（），降低温度又会使其双螺旋（），称为（）。
3、ACP的中文简称（）
4、NAD的P/O是（）；NADP的P/O是（）
四、问答题
1、生物体为什么要对新陈代谢进行调节
2、原核生物真核生物mRNA结构上的异同
3、写出Ser，Thr，Pro，Tyr的分子结构式并简述其R基特征
4、简述核苷的作用
五、论述题
1、画出TCA循环论述其能量物质代谢的枢纽作用
2、论述Vc的生理生化功能
2008年生化
一、填空（20*2）
乙醛酸循环是在（）或（）中被称为（）中发生的，与TCA循环不同的两种酶是（）和（）。
蛋白质生物合成是从（）到（），在mRNA上阅读密码子是从（）到（）。
二、名词解释（12*4）
一碳单位蛋白质构象联合脱氨切除修复断裂基因别构效应竞争性抑制呼吸链 DNA变性分子伴侣冈崎片段酮体
三、简答题（62分）
1、描述蛋白质的a-螺旋和b-折叠两种二级结构的异同
2、生物体内酶活性调控机制
3、遗传密码的主要特征
4、简述DNA损伤常见的修复手段
5、生物体内六大酶类催化反应的特点，举例用反应式说明
6、真核原核生物基因表达的调控
7、只有一台紫外分光光度计，怎么对核酸进行定性鉴别和定量测定
09暨南大学生化真题（回忆版）
一．填空
1、测定蛋白质总量的常用方法：＿、＿、＿、＿、＿。
2、蛋白质的合成中，起始密码子是＿、＿，终止密码子是＿、＿、＿。
3、合成蛋白质的细胞器＿对蛋白质加工修饰的细胞器是＿、＿。
一、名词解释。
1、蛋白质的变性与复性
2、蛋白质的三级结构与四级结构
3、半保留复制
4、酶的活性中心
5、结构域
6、同工酶
7、细胞色素
8、一碳单位
9、同源蛋白质
二、问答题
1、酶具有高效催化性的原因。
2、米氏方程的应用。
如Km=2S时，V为多少。
3、SDS-PAGE的原理。
4、两种联合脱氨途径。
5、戊糖磷酸化途径的意义。
2010暨南大学生物化学考研真题
一．填空
1.EMP途径的关键酶是、、。
2.写出ACP、NADH 、FADH2的中文名称、、。
3.维持DNA双螺旋结构的次级键是、、、。
4.在核苷酸代谢中，第一次合成的嘌呤类化合物是，第一次合成的嘧啶类化合物
是，嘌呤碱基的分解代谢的最终产物是。
5.写出蛋白质的分离纯化技术（5种）
6.tRNA是靠与mRNA连接，由催化。
二．名词解释
1.细胞色素
2.酶的共价修饰调节
3.酶原
4.呼吸链
5.
6.
7.糖的异生作用
8.蛋白质的四级结构
9.生物氧化
10.β-氧化
三．简答
1.戊糖磷酸化途径的生理意义
2.请阐述DNA半保留复制
3.为什么新合成的脂肪酸是偶数碳
4.Asp（天冬氨酸）的代谢过程的生理学意义
5.SDS-PAGE的工作原理
6.Ser.Thr.Pro.Tyr的结构式、R基特性
7.联合脱氨的两种途径
8.（给出一个肽链），用胰蛋白酶水解该肽链，可得到哪些肽段。