酶和ATP知识点

考点1 酶的本质 酶本质的探索过程巴斯德之前：发酵是纯化学反应，与生命活动无关 ↓争论⎩⎨⎧ 1857年提出：只有 参与才能进行发酵母细胞中的 引起发酵活酵母细胞某种物质↓毕希纳(德国)：获得含有酶的提取液，但提取液中还含有许多其他物质，无法直接对酶进行鉴定↓ 萨姆纳(美国)：1926年用丙酮作溶剂提取出了刀豆种子中的脲酶，并证明了脲酶是蛋白质↓切赫和奥特曼(美国)：20世纪80年代，发现RNA 也具有催化功能酶的本质：酶是活细胞产生的具有催化作用的有机物，其中绝大多数是蛋白质，少数是RNA 。

1．酶的本质及生理功能2.酶化学本质的实验验证(1)证明某种酶是蛋白质对照组：已知蛋白液＋双缩脲试剂―→出现紫色反应。

实验组：待测酶液＋双缩脲试剂―→是否出现紫色反应。

拓展：证明酶是蛋白质的其他证据①酶经酸、碱水解后的最终产物是氨基酸。

②酶是具有一定空间结构的生物大分子，凡是能使蛋白质变性的因素都可使酶变性失活。

③酶和蛋白质一样，具有不能通过半透膜的胶体性④酶也有蛋白质所具有的化学呈色反应。

⑤与蛋白质的分子相对量相似、结构相似。

⑥在物理、化学因素的作用下，也可变性沉淀。

(2)证明某种酶是RNA对照组：已知RNA溶液＋吡罗红染液―→出现红色。

实验组：待测酶液＋吡罗红染液―→是否呈现红色。

拓展：证明酶是RNA的其他证据将某种酶液用核糖核酸酶处理，根据酶液是否被水解予以判断。

应用指南酶与激素的比较考点2 酶催化作用的特点与相关曲线 1．酶与无机催化剂相比的共性与特性 (1)酶与无机催化剂的共性①可降低分子的活化能，使化学反应更易进行。

②改变化学反应速度，本身不被消耗。

③只能催化热力学允许进行的反应。

④加快化学反应速度，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点。

(2)酶的作用特性①高效性：催化效率很高，使反应速度明显加快。

②专一性：任何一种酶只作用于一种或几种相关的化合物，这就是酶对底物的专一性。

③反应条件的温和性：酶促反应在常温、常压、生理pH 条件下进行。

2．表示酶高效性的曲线(1)催化剂可加快化学反应速率，与无机催化剂相比，酶的催化效率更高。

(2)酶只能缩短达到化学平衡所需时间，不改变化学反应的平衡点。

3．表示酶专一性的曲线(1)在A 反应物中加入酶A ，反应速率较未加酶时明显加快，说明酶A 催化底物A参加反应。

(2)在A 反应物中加入酶B ，反应速率和未加酶时相同，说明酶B 不催化底物A 参加反应。

4．影响酶活性的曲线 (1)甲、乙曲线表明：①在一定温度(pH)范围内，随温度(pH)的升高，酶的催化作用增强，超过这一范围，酶的催化作用逐渐减弱。

②在最适温度(pH)时，酶的催化作用最强，高于或低于最适温度(pH)酶的催化作用都将减弱。

③过酸、过碱、高温都会使酶失活，而低温只是抑制酶的活性，酶分子结构未被破坏，温度升高可恢复活性。

(2)从丙图可以看出：反应溶液pH 的变化不影响酶作用的最适温度。

5．底物浓度和酶浓度对酶促反应的影响(1)甲图：在其他条件适宜、酶量一定的情况下，酶促反应速率随底物浓度增加而加快，但当底物达到一定浓度后，受酶数量和酶活性限制，酶促反应速率不再增加。

(2)乙图：在底物充足，其他条件适宜的情况下，酶促反应速率与酶浓度成正比。

应用指南1．温度和pH 是通过影响酶活性进而影响酶促反应速率的。

2．底物浓度和酶浓度是通过影响底物与酶的接触而影响酶促反应的速率，并不影响酶的活性。

考点3 ATP ——直接能源物质 1．结构式及各组分的含义 (1)ATP 结构式(2)相关物质的关系2．ATP的再生与利用3．ATP 与ADP 的相互转化ATP 分子中，远离A 的那个高能磷酸键容易水解和重新生成，这对于细胞中能量的捕获、贮存和释放非常重要。

ATP 在细胞内含量并不多，但可迅速转化循环利用。

如下图所示：转化式：ADP ＋Pi ＋能量酶1酶2ATP 。

ATP 的合成和水解比较如下：从表上可看出，ATP和ADP的相互转化过程中，反应类型、反应所需酶以及能量的来源、去路和反应场所都不完全相同，因此ATP和ADP的相互转化不是可逆反应。

但物质是可循环利用的。

应用指南能源物质总结1．光能是生物体生命活动所需能量的根本来源，植物光合作用是生物界最基本的物质代谢和能量代谢。

2．光能进入生物群落后，是以化学能的形式储存于有机物中，以有机物为载体通过食物链而流动的。

能量流动是物质循环的动力，物质是能量的载体。

3．生物不能直接利用有机物中的化学能，只能利用有机物氧化分解后转移至ATP中的能量。

4．能量一经利用，即从生物群落中消失。

5．ATP水解释放的能量是储存于高能磷酸键中的化学能，可直接用于各项生命活动(光反应阶段合成的ATP只用于暗反应)；而合成ATP所需能量则主要来自有机物氧化分解释放的化学能或光合作用所固定的光能。

6．病毒等少数种类的生物不具有独立代谢能力，在其生命活动——增殖中也消耗ATP，但这些ATP则来自于其宿主细胞。

考点4 实验面面观：关于酶催化特点的实验Ⅰ.酶的作用原理与高效性实验1．实验原理(1)2H2O2――→过氧化氢酶或Fe3＋2H2O＋O2↑。

(2)比较H2O2在常温、高温、过氧化氢酶、Fe3＋等条件下气泡产生的数量多少或卫生香燃烧的剧烈程度，了解过氧化氢酶的作用和意义。

①实验设计及现象分析②实验过程中变量及对照分析③实验结论酶具有催化作用，同无机催化剂一样都可加快化学反应速率。

酶具有高效性，同无机催化剂相比，酶的催化效率更高。

应用指南1．基本技术要求(1)实验时，必须用新鲜的刚从活体动物体内取出的肝脏做实验材料。

因为酶是蛋白质，如果取材过早，肝细胞内的过氧化氢酶等有机物就会在腐生细菌的作用下分解，使组织中酶的数量减少且活性降低。

(2)实验使用肝脏的研磨液，可使过氧化氢酶与过氧化氢充分接触，从而加速过氧化氢的分解。

(3)滴加氯化铁溶液和肝脏研磨液不能合用一支滴管。

原因是酶的催化效率具有高效性，少量酶带入氯化铁溶液中也会影响实验结果的准确性，导致得出错误的结论(4)由于反应速率快，实验时要特别注意观察比较产生气泡的多少，冒气泡时间的长短，卫生香的燃烧情况。

(5)H 2O 2具有一定的腐蚀性，使用时不要让其接触皮肤。

2．拓展实验的第3、4号试管的对比，可以说明酶的催化作用具有高效性，酶的作用的高效性还可用以下实验说明：①制备唾液。

漱口后制备较纯净的唾液。

②将制备的唾液进行稀释后倒入试管。

将唾液依次稀释10倍、100倍、1000倍、10000倍等。

③向经稀释的唾液中分别加入等量的淀粉糊，37℃水浴加热30min 。

④定时检测样液的变化。

每隔5min 取样用碘液检测，观察颜色变化。

Ⅱ.证明酶的专一性实验 1．实验原理 (1) ⎩⎪⎨⎪⎧⎭⎪⎬⎪⎫――→酶麦芽糖――→酶葡萄糖＋果糖还原性糖＋斐林试剂―→砖红色Cu 2O ↓。

(2)用淀粉酶分别催化淀粉和蔗糖后，再用斐林试剂鉴定，根据是否有砖红色沉淀来判定淀粉酶是否对二者都有催化作用，从而探索酶的专一性。

2．实验流程应用指南基本技术要求(1)保证蔗糖的纯度和新鲜程度是做好实验的关键。

如果蔗糖中混有少量的葡萄糖或果糖或蔗糖放置久了受细菌作用部分分解成单糖，则与斐林试剂共热时能生成砖红色沉淀，而得不到正确的实验结论。

为了确保实验的成功，实验之前应先检验一下蔗糖的纯度。

(2)在实验中，质量分数为3%的蔗糖溶液要现用现配(以免被细菌污染变质)，取唾液时一定要用清水漱口，以免食物残渣进入唾液中。

(3)制备的可溶性淀粉溶液，一定要完全冷却后才能使用，因为温度过高会使酶活性降低，甚至失去催化能力。

(4)证明酶的专一性实验中，既可以用不同的底物作自变量，也可以用不同的酶作自变量(底物相同)：底物1→底物2→酶→结果1→结果2或酶1→酶2→底物→结果1→结果2注意：实验中所用酶的来源不同，则所需最适温度也不同。

若淀粉酶为市售的α－淀粉酶，其最适温度为50～75℃；若淀粉酶来自人体或生物组织，则最适温度为37℃左右。

Ⅲ.探究影响酶活性的条件1．实验原理2．实验流程(1)温度对酶活性的影响【特别提醒】(1)本实验不宜选用过氧化氢酶催化H2O2分解，因为过氧化氢酶催化的底物是过氧化氢。

在加热的条件下分解也会加快。

(2)本实验不宜选用斐林试剂鉴定，温度是干扰条件。

(3)本实验中第②、③步一定不能颠倒顺序，否则会使实验失败，即先控制条件再混合。

(2)pH对酶活性的影响【特别提醒】(1)实验程序中2、3步一定不能颠倒，否则实验失败。

(2)注意实验步骤的顺序：必须先将酶置于不同环境条件下(不同pH或不同温度)，然后再加入反应物。

(3)注意选择检验实验结果的试剂3.实验结论酶的活性需要适宜的温度和pH，高温、低温以及过酸、过碱都将影响酶的活性。

应用指南基本技术要求(1)在探索温度与酶活性实验中，操作2与操作3一定不能颠倒顺序。

(2)在探索pH与酶活性实验中，操作2与操作3顺序不能颠倒。

实验面面观：单一变量原则1．变量：或称因子，是指实验过程中所被操作的特定因素或条件，按性质不同，通常可分为两类：(1)自变量与因变量自变量，指实验中由实验者所操纵的因素或条件；因变量，指实验中由于自变量而引起的变化和结果。

通常，自变量是原因，因变量是结果，二者具有因果关系。

实验的目的在于获得和解释这种前因后果。

(2)无关变量与额外变量无关变量，指实验中除自变量以外，可能还会存在一些可变因素，对实验结果造成影响，这些变量称为无关变量。

额外变量，也称干扰变量，指实验中由于无关变量所引起的变化和结果。

显然，额外变量会对因变量有干扰作用。

实验的关键之一在于控制无关变量或减少额外变量，以减少误差。

2．单一变量原则在实验设计中仅仅改变实验中的某一项变量，其它因子不变，在此条件下，观察、研究该变量对实验材料和实验结果的影响。

除了整个实验过程中欲处理的实验因素外，其他实验条件要做到前后一致。

教材中相关实验的变量实验面面观：对照性原则实验中的无关变量很多，必须严格控制才能使实验具有说服力，对照实验的设计是有效方法。

应用指南1．设置对照的4种方法(1)空白对照：即不给对照组做任何处理，例如，在“唾液淀粉酶催化淀粉”的实验中，实验组滴加了唾液淀粉酶液，而对照组只加了等量的蒸馏水，起空白对照。

(2)条件对照：是指不论实验组还是对照组的对象都作不同条件的处理，目的是通过得出两种相对立的结论，以验证实验结论的正确性。

例如，在“动物激素饲喂小动物”的实验中，采用等组实验法，甲组为实验组(饲喂甲状激素)，乙组为条件对照(饲喂甲状腺抑制剂)。

通过条件对照，实验说服力大大提高。

(3)自身对照，指对照组和实验组都在同一研究对象上进行，不再另外设置对照组；例如，“质壁分离与复原”实验，自身对照简便，但关键要看清楚实验处理前后的现象及变化差异。