《生物化学》分章重点总结
完整版)生物化学知识点重点整理
完整版)生物化学知识点重点整理生物分子本章节将介绍生物分子的基本概念和特征，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质的结构和功能。
本章节将讨论酶在生化反应中的作用机制和催化过程。
包括酶的分类、酶动力学和酶抑制剂等内容。
本章节将介绍生物体内的代谢途径，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等重要过程。
本章节将探讨生物能量转化的过程，包括光合作用和呼吸作用等机制，以及相关的能量产生和消耗。
本章节将介绍生物体内遗传信息的传递过程，包括DNA复制、RNA转录和蛋白质翻译等重要步骤。
DNA复制DNA复制是遗传信息传递的第一步。
在细胞分裂过程中，DNA分子能够准确地复制自身，并将遗传信息传递给下一代细胞。
复制过程中，双链DNA分离，每条链作为模板合成新的互补链，形成两个完全一样的DNA分子。
RNA转录RNA转录是将DNA中的遗传信息转录成RNA的过程。
在细胞核中，RNA聚合酶将DNA作为模板合成RNA分子。
转录的产物是一条与DNA互补的RNA链，它可以是信使RNA（mRNA）、转移RNA（tRNA）或核糖体RNA（rRNA），这些RNA分子携带着遗传信息参与到蛋白质的合成过程中。
蛋白质翻译蛋白质翻译是将RNA中的遗传信息翻译成氨基酸序列，从而合成蛋白质的过程。
蛋白质翻译发生在细胞质的核糖体上，通过配对规则，每个三个核苷酸对应一个特定的氨基酸，从而组成特定的蛋白质。
翻译过程可分为启动、延伸和终止三个阶段。
以上是生物体内遗传信息的传递过程的重要步骤。
深入了解这些过程有助于理解生物体内的遗传机制和生命周期的维持。
本章节将讨论基因调控的机制和影响因素，包括转录因子、表观遗传学和信号转导等内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
大一生物化学第二、三、五、七、八、章知识点总结
第二章：核酸化学①D-核糖①嘌呤：腺嘌呤、鸟嘌呤（逆时针编号）1、戊糖2、碱基②D-2-脱氧核糖②嘧啶：胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶（顺时针编号）3、磷酸核糖核苷：腺苷、鸟苷、尿苷、4、核苷：一个戊糖和一个碱基结合形成核苷胞苷脱氧核糖核苷：脱氧腺苷、脱氧鸟苷、脱氧胸苷、脱氧胞苷①核糖核苷酸：（x苷-5’-单磷酸）5、核苷酸：(核酸是核苷的磷酸酯)腺苷酸(AMP)、尿苷酸(UMP) /（5’-AMP）一个戊糖、一个碱基和一个磷酸组成鸟苷酸(GMP)、胞苷酸(CMP)②脱氧核糖核苷酸：（脱氧x苷-5’-单磷酸）脱氧腺苷酸(dAMP)、脱氧鸟苷酸(dGMP) /（5’-dAMP）脱氧胞苷酸(dCMP)、脱氧胸苷酸(dTMP)①不游离核苷酸：作为核酸的结构单元1、多磷酸核苷酸：AMP/腺一磷、ADP/腺二磷、ATP/腺三磷、(CMP/CDP/CTP:胞苷x磷酸)(dCMP/dCDP/dCTP:脱氧胞苷x磷酸)2、环式单核苷酸：核苷酸上的磷核苷酸酸与核糖的3’，5’-二羟基②游离核苷酸/核苷酸衍生物：形成双酯环化而成。
它们是传递激素的媒介物，故被称为“二级信使”。
（cGMP:3’，5’- 环鸟苷酸）(cAMP:3’，5’- 环腺酸）3、辅酶类核苷酸：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸/NAD烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸/NADP3’,5’磷酸二酯键6、核酸：以核苷酸为基本结构单元所构成的生物大分子。
①一级结构：脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序1、脱氧核苷酸之间的连接方式：以3’,5’磷酸二酯键相连，DNA分子无分支侧链，只能成环状或线状左侧5’,右侧3’2、脱氧核苷酸之间的排列顺序：基因的遗传信息的物质基础就是4种碱基的精确排列顺序。
(1)碱基当量定律：A+G=C+T1、DNA的组成：Chargaff定律：(2)不对称比率：A+TC+G②二级结构：比值与物种有关DNA(1)DNA分子有两条反向平行的多聚核苷酸链组成，一条链的走向3’到5’，另一条5’到3’。
生物化学重点
第一章蛋白质的结构和功能第八章核苷酸代谢第二章核酸的结构与功能第九章物质代谢的联系第三章酶第十章 DNA的生物合成第四章糖代谢第十一章 RNA的生物合成第五章脂类代谢第十二章蛋白质的生物合成第六章生物氧化维生素第十三章基因表达的调控第七章氨基酸代谢第十七章肝的生物化学蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
2.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
3. 氨基酸的理化性质：（1）氨基酸的两性解离性质；（2）分子中含有共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质。
吸收峰280nm；（3）氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物4. 在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。
此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）5.肽的相关概念(1)寡肽：10个以内氨基酸组成的肽链。
(2)多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。
(3)蛋白质：大于50分子氨基酸组成的肽链。
（4）氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。
6.肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。
7. 蛋白质分子四级结构的比较。
一级结构二级结构三级结构四级结构定义从N-端至C-端的氨基酸的排列顺序蛋白质主链的局部空间结构、不涉及氨基酸残基侧链构象整条肽链中所有原子在三维空间的排布位置各亚基间的空间排布表现形式－α-螺旋、β-折叠（片层）、β-转角、无规卷曲结构域、模体（超二级结构）亚基聚合维系键肽键(主要)二硫键(次要) 氢键非共价键（疏水键、盐键、氢键、范德华力）亚基间的非共价键。
8. 蛋白质一级结构与空间结构的关系：一级结构是空间构象的基础，具有相似一级结构的多肽或蛋白质，其空间构象及功能也相似。
9. 蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质空间结构由一级结构决定，其空间结构与功能密切相关。
10. 变构效应：蛋白质分子的亚基与配体结合后，引起蛋白质的构象发生变化的现象11. 蛋白质重要的理化性质及相关概念①.蛋白质的等电点：当蛋白质在某一pH溶液中时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，带有的净电荷为零，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
生物化学重点知识点总结
蛋白质的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性.4.色氨酸：分子量最大5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。
使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。
将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。
α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键15.举例说明蛋白质结构与功能的关系①蛋白质的一级结构决定它的高级结构②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。
可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。
但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。
③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。
生物化学复习重点
⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
大一生物化学第二、三、五、七、八、章知识点总结(word文档物超所值)
第二章：核酸化学①D-核糖①嘌呤：腺嘌呤、鸟嘌呤（逆时针编号）1、戊糖2、碱基②D-2-脱氧核糖②嘧啶：胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶（顺时针编号）3、磷酸核糖核苷：腺苷、鸟苷、尿苷、4、核苷：一个戊糖和一个碱基结合形成核苷胞苷脱氧核糖核苷：脱氧腺苷、脱氧鸟苷、脱氧胸苷、脱氧胞苷①核糖核苷酸：（x苷-5’-单磷酸）5、核苷酸：(核酸是核苷的磷酸酯)腺苷酸(AMP)、尿苷酸(UMP) /（5’-AMP）一个戊糖、一个碱基和一个磷酸组成鸟苷酸(GMP)、胞苷酸(CMP)②脱氧核糖核苷酸：（脱氧x苷-5’-单磷酸）脱氧腺苷酸(dAMP)、脱氧鸟苷酸(dGMP) /（5’-dAMP）脱氧胞苷酸(dCMP)、脱氧胸苷酸(dTMP)①不游离核苷酸：作为核酸的结构单元1、多磷酸核苷酸：AMP/腺一磷、ADP/腺二磷、ATP/腺三磷、(CMP/CDP/CTP:胞苷x磷酸)(dCMP/dCDP/dCTP:脱氧胞苷x磷酸)2、环式单核苷酸：核苷酸核苷酸上的磷酸与核糖的3’，5’-二羟基②游离核苷酸/核苷酸衍生物：形成双酯环化而成。
它们是传递激素的媒介物，故被称为“二级信使”。
（cGMP:3’，5’- 环鸟苷酸）(cAMP:3’，5’- 环腺酸）3、辅酶类核苷酸：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸/NAD烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸/NADP3’,5’磷酸二酯键6、核酸：以核苷酸为基本结构单元所构成的生物大分子。
①一级结构：脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序1、脱氧核苷酸之间的连接方式：以3’,5’磷酸二酯键相连，DNA分子无分支侧链，只能成环状或线状左侧5’,右侧3’2、脱氧核苷酸之间的排列顺序：基因的遗传信息的物质基础就是4种碱基的精确排列顺序。
(1)碱基当量定律：A+G=C+T1、DNA的组成：Chargaff定律：(2)不对称比率：A+TC+G②二级结构：比值与物种有关DNA(1)DNA分子有两条反向平行的多聚核苷酸链组成，一条链的走向3’到5’，另一条5’到3’。
生物化学各章知识点总结
生物化学各章知识点总结一、生物化学基本概念1. 生物化学的基本概念生物化学是在分子水平上研究生物体内各种生物分子之间的相互作用和生物体内生物分子的合成、转化和降解规律的一门学科。
生物体内的生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等，它们是生物体内最基本的能量来源和结构组分。
2. 生物大分子的结构和功能（1）蛋白质是生物体内最重要的大分子，是生命活动的基本组成单元，具有结构、酶、携氧、抗体等生物学功能。
（2）核酸是生物体遗传信息的基本载体，包括DNA和RNA两大类，是生物体的遗传物质，具有储存遗传信息和遗传信息传递的功能。
（3）碳水化合物是生物体内最常见的有机化合物，是生物体内能量转化和物质代谢的主要来源。
（4）脂类是生物体内主要的储存能量的物质，还在细胞膜的结构和功能中起重要作用。
二、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构（1）蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的α-螺旋、β-折叠等次级结构，三级结构是指蛋白质的立体构象，四级结构是指蛋白质的多肽链之间的相互作用。
（2）蛋白质的构象变化蛋白质的构象包括原生构象、变性构象和热力学稳定性构象。
蛋白质的构象变化直接影响着蛋白质的功能。
2. 蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最主要的功能分子，具有结构、酶、携氧、抗体等多种功能。
其中，酶是蛋白质的主要功能之一，是细胞内代谢调节的主要媒介，参与了生物体内几乎所有的代谢过程。
三、酶的性质和功能1. 酶的结构和功能（1）酶的结构酶是一种大分子蛋白质，其结构由氨基酸残基序列决定，具有特定的三级结构和活性位点。
（2）酶的功能酶是生物体内最主要的催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，参与了生物体内的新陈代谢。
2. 酶的性质（1）酶的活性酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子等。
（2）酶的抑制酶的活性可以被抑制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制等。
生物化学各章节简答题归纳总结
生物化学第一章蛋白质的结构与功能1、用凯氏定氮法测得0.1g大豆中氮含量为4.4mg，试计算100g大豆中含多少克蛋白质？答：0.1g大豆中氮含量为 4.4mg，即0.044g/1g，则100g大豆含蛋白质含量为0.044x100x6.25=27.5g。
2、氨基酸侧链上可解离的功能基团有哪些？试举例说明之？答：不同的氨基酸侧链上具有不同的功能基团，如丝氨酸和苏氨酸残基上有羟基，半胱氨酸残基上有巯基，谷氨酸和天冬氨酸残基上有羧基，赖氨酸残基上有氨基，精氨酸残基上有胍基，酪氨酸残基上有酚羟基等。
3、使蛋白质沉淀的方法有哪些？简述之。
答：使蛋白质沉淀的方法主要有四种：①中性盐沉淀蛋白质，即盐析法。
②有机溶剂沉淀蛋白质。
③重金属盐沉淀蛋白质。
④有机酸沉淀蛋白质。
4、何谓蛋白质的变性作用？有何实际意义。
答：蛋白质的变性作用是指蛋白质在某些理化因素的作用下，其空间结构发生改变（不改变其一级结构），因而失去天然蛋白质的特性，这种现象称为蛋白质的变性作用。
意义：利用变性原理，如用乙醇、加热和紫外线消毒灭菌，用热凝固法检查尿蛋白等；防止蛋白质变性，如制备或保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选择适当条件，防止其变性失活。
5、什么是蛋白质的两性电离和等电点？答：蛋白质分子中既有能解离成阴离子的基团，所以蛋白质是两性电解质。
在某一pH溶液中，蛋白质分子可成为带正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷为零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。
6、为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
7、蛋白质的α-螺旋结构有何特点？答：α-螺旋结构特点有：①多肽链主链绕中心轴旋转，形成螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距有0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm。
生物化学重点
生物化学重点第一章绪论1.生物化学的定义生物化学是研究生命体化学组成及化学变化规律的一门科学。
2.生物体的化学组成生物体的化学组成有水分、盐类、碳氢化合物等。
其中的碳氢化合物包括糖类、脂类、蛋白质、核酸及维生素，激素等。
3.生物化学发展经历了哪些阶段生物化学发展经历的三个阶段：1）叙述生物化学阶段，2）动态生物化学阶段，3）机能生物化学阶段。
4.我国现代生化学家最突出的贡献我国近代生物化学主要研究成果：人工合成蛋白质方面1965年，人工合成具有生物活性的蛋白质：结晶牛胰岛素。
1972年，用X光衍射法测定了猪胰岛素分子的空间结构。
1979年12月27日，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸半分子。
1981年，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸全分子。
第二章蛋白质构建分子—氨基酸*1.二十种蛋白质标准氨基酸【R 基决定了蛋白质的性质】七种氨基酸(Arg,Lys,His,Asp,Glu,CysandTyr)易形成离子化的侧链*2.蛋白质中的氨基酸都是L-型。
(Gly甘氨酸除外)氨基酸侧链含有.3.20种氨基酸按照酸碱性的分类。
中性氨基酸：包括8种非极性氨基酸和7种非解离的极性氨基酸，共15种。
酸性氨基酸：即天冬氨酸和谷氨酸。
解离后，分子带负电荷。
碱性氨基酸：即赖氨酸、精氨酸和组氨酸。
解离后，分子携带正电荷。
4. 氨基酸的等电点及其实际意义（用途）*等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸的氨基与羧基的解离度完全相等时，则氨基酸所带净电荷为0，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称该氨基酸的等电点，即pI值。
意义：由于在等电点时，氨基酸的溶解度最小，易沉淀。
利用这一性质，可以分离制备某些氨基酸。
利用各种氨基酸的等电点不同，可通过电泳法、离子交换法等方法进行混合氨基酸的分离和制备。
实验证明在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，但也有少量的而且数量相等的正、负离子形式，还有极少量的中性分子。
生物化学考试重点笔记(完整版)
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
(完整word版)生物化学部分总结
第19章代谢总论1、分解代谢: 有机营养物, 不管是从环境获得的, 还是自身储存的, 通过一系列反应步骤变为较小的, 较简单的物质的过程称为分解代谢。
2、合成代谢: 又称生物合成, 是生物体利用小分子或大分子的结构原件建造成自身大分子的过程。
3、ATP储存自由能为生物体的一切生命活动提供能量。
满足以下四方面的需要: ①生物合成、②肌肉收缩、③营养物逆浓度梯度跨膜运送、④在DNA、RNA、蛋白质能生物合成中, 以特殊方式起递能作用。
4、能够直接提供自由能推动生物体多种化学反应的核苷酸类分子除ATP外, 还有GTP, UTP, CTP。
GTP对G蛋白的活化, 蛋白质的生物合成, 蛋白质的寻靶作用, 蛋白质的转运等等都作为推动力提供自由能。
5、FMN, 黄素腺嘌呤单核苷酸, FAD, 黄素腺嘌呤二核苷酸, 它们是另一类在传递电子和氢原子中起作用的载体。
FMN和FAD都能接受两个电子和两个氢原子, 它们在氧化还原反应中, 特别是在氧化呼吸链中起着传递电子和氢原子的作用。
6、辅酶A, 简写为CoA, 分子中含有腺嘌呤、D-核糖、磷酸、焦磷酸、泛酸和巯基乙胺。
在水解时释放出大量的自由能。
第20章遗传缺欠症缺乏尿黑酸氧化酶, 导致酪氨酸的代谢中间物尿黑酸不能氧化而随尿排出体外, 在空气中使尿变成黑色。
苯丙酮尿症, 是苯丙氨酸发生异常代谢的结果, 这是尿中出现苯丙氨酸。
但酪氨酸的代谢仍然正常。
通过以上两种不正常的代谢现象, 是苯丙氨酸的代谢途径得到了阐明。
第21章生物能学1、高能磷酸化合物的类型.碳氧键..氮磷键型-如胍基磷酸化合物。
1.磷酸肌酸。
2.磷酸精氨酸..硫酯键型-活性硫酸基.1.3’-腺苷磷酸5’-磷酰硫酸.2.酰基辅酶A..甲硫键型-活性甲硫氨.2、ATP水解释放的自由能收到许多因素的影响。
当ph升高时ATP释放的自由能明显升高。
还受到Mg2+等其他一些2价阳离子的复杂的影响。
3、ATP在磷酸基团转移中作为中间递体而起作用。
生物化学核心知识点考点总结
生物化学核心知识点考点总结●第一章糖●所有单糖都有还原性●蔗糖无还原性●多糖无还原性●还原性：是否有游离的半缩醛或半缩酮羟基●第二章脂类●脂类组成脂肪酸和醇●脂肪甘油脂肪酸●脂肪组成一分子甘油和三分子脂肪酸●脂的命名例20：0 20为脂肪酸碳原子数目 0为双键数目●第三章维生素●脂溶性维生素 A D E K●水溶性维生素 B C●维生素B1 活体形式焦磷酸硫胺素（TPP）●维生素B2 活体形式黄素单核苷酸（FAD）●维生素B6 活体形式磷酸砒多醛磷酸砒多按●磷酸砒多醛为糖原磷酸化的组成部分●转氨作用●维生素PP NAD+ NADP+●叶酸●活体形式四氢叶酸（FH4）●FH4是一碳单位转移酶的辅酶●泛酸 CoA和ACP●维生素C 生化作用及缺乏●羟化反应●促进胶原蛋白合成●参与胆固醇转化●参与芳香族氨基酸转化●氧化还原反应●增强机体免疫力●第四章蛋白质●一氨基酸●必须氨基酸甲携来一本亮色书●代号●非极性脂肪族氨基酸 Gly Ala Val Leu Ile Pro Met●极性中性氨基酸 Ser Cys Asn Glu Thr●芳香性 Phe Trp Tyr●酸性 Asp Glu●碱性Arg His Lys●性质●等电点●氨基酸带有的正负电荷数目恰好相同，净电荷为0，此时溶液的PH●PH＞PI 氨基酸带正电，PH＜PI 氨基酸带负电 PH为9 正向负负向正互相吸引异电●紫外吸收性质色氨酸（Trp）280nm吸收最长波长●二蛋白质结构●一级结构氨基酸序列肽键●二级结构肽链的主链骨架本身的折叠和盘旋由氢键决定●主要为α螺旋●特征 1 较大的氨基酸残基的R侧链不利于形成α螺旋●2脯氨酸或羟脯氨酸残基存在不能形成α螺旋●3多肽链中连续存在酸性或碱性氨基酸，不利于α螺旋生成●基序相邻的二级结构彼此互相作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体●三级结构所有原子在三空间的排布位置●结构域几个基序单元的组合●四级结构由两个或两个以上的亚基之间互相作用，彼此以共价键相连而形成更为复杂的构象●胰岛素没有四级结构 why？●胰岛素无亚基●三蛋白质结构功能●一级结构●分子病由遗传变异引起的、在分子水平上仅存在微观差异而导致的疾病镰刀状红细胞贫血●构象病蛋白质折叠错位或折叠导致构象异常变化引起的疾病例疯牛病●二级结构α螺旋β折叠α转角无规卷曲●四蛋白质性质●理化性质改变●一般蛋白质变性后，分子结构松散，易为蛋白酶水解，因此食用变形蛋白更有利于消化●胶体性质●蛋白质表面具有水化层●蛋白质表面具有同性电荷●蛋白质沉淀反应●中性盐沉淀●无机盐：硫酸钠氯化钠硫酸铵●沉淀出蛋白质不变性●五蛋白质分离纯化●离子层析法●亲和层析法●吃熟食的好处●高温使蛋白质变性易被蛋白酶水解利于消化●使细菌蛋白质变性，失去病理失去感染力利于健康●第五章核酸●第一节概述●核酸由多个单核苷酸聚合而成，单核苷酸可以分解成核苷和磷酸核苷再进一步分解成碱基和戊糖●核酸的分子结构●DNA分子结构●一级结构●碱基排列顺序●二级结构●反向平行的多核酸链●三级结构●双螺旋的扭曲再次螺旋●核酸的主要生物学作用●核酸是传递生物遗传信息的载体●核酸是遗传变异的物质基础●RNA种类及结构●结构特征●（1） RNA 的基本组成单位是 AMP 、 GMP 、 CMP 及 UMP 。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
《生物化学》分章重点总结
生物化学分章重点总结第一章蛋白质的结构与功能蛋白质的四级结构及维持的力（考到问答题）一级：多肽链中AA残基的排列顺序, 维持的力为肽键, 二硫键。
二级：Pr中某段肽链的局部空间结构, 即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置, 不涉及AA碱基侧链的构象, 维持的力为氢键。
三级：整条多肽链全部AA残基的相对空间位置, 其形成和稳定主要靠次级键—疏水作用, 离子键(盐键), 氢键, 范德华力。
四级：Pr中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用, 维持的力主要为疏水作用, 氢键、离子键(盐键)也参与其中。
第二章核酸的结构与功能DNA一级结构：DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。
RNA的一级结构：RNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。
hnRNA:核内合成mRNA的初级产物, 比成熟mRNA分子大得多, 这种初级mRNA分子大小不一被称为核内不均一RNA。
基因：DNA分子中具有特定生物学功能的片段。
基因组：一个生物体的全部DNA序列称为基因组。
第三章酶酶抑制剂：使酶催化活性降低但不引起酶蛋白变性的物质。
酶激活剂：使酶从无活性到有活性或使酶活性增加的物质。
酶活性单位：衡量酶活力大小的尺度, 反映在规定条件下酶促反应在单位时间内生成一定量产物或消耗一定底物所需的酶量。
变构酶：体内一些代谢产物可与某些酶分子活性中心以外部位可逆结合, 使酶发生变构并改变其催化活性, 这种调节方式为变构调节, 受变构调节的酶为变构酶。
酶的共价修饰：酶蛋白肽链上一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合从而改变酶活性的过程。
阻遏作用：转录水平上减少酶生物合成的物质称辅阻遏剂, 辅阻遏剂与无活性的阻遏蛋白结合影响基因的转录的过程第四章糖代谢糖代谢的基本概况葡萄糖在体内的一系列复杂的化学反应, 在不同类型细胞内的代谢途径有所不同, 分解代谢方式还在很大程度上受氧供状况的影响：有氧氧化彻底氧化成CO2和水、糖酵解生成乳酸。
生物化学重点整理,考研可用
生物化学第一篇：生物分子结构与功能蛋白质，核酸，酶，聚糖，维生素。
一共五章。
第二篇：物质代谢及其调节糖代谢，脂质代谢，生物氧化，氨基酸代谢，核甘酸代谢，非营养物质代谢以及各种重要物质代谢的相互联系与调节规律，共七章第三篇：遗传信息的传递遗传信息的传递及其调节过程，包才DNA的生物合成、DNA的损伤和修复，rna的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控与细胞信号转导，共六章中心法则；| DNA以半保留复制的方式将亲代细胞的遗传物质高度忠实的传递给子代。
细胞内所有蛋白质的一级结构的信息全部来源于DNA序列。
以DNA为模板转录生成的mrna作为信使，其核甘酸序列构成的密码子在合成蛋白质时被翻译为肽链中氨基酸的排列顺序。
复制-转录-翻译第四篇：分子医学专题分子生物学技术的原理及其应用、重组DNA技术、基因的结构与功能分析、疾病相关基因，癌基因/肿瘤抑制基因与生长因子、基因诊断与基因治疗，组学与医学，共七章第一章：蛋白质的结构与功能蛋白质是由氨基酸组成的复合物第一节：蛋白质的分子组成蛋白质x16%=含氮量含氮量x6.25=蛋白质的质量一：组成人体蛋白质的20种l-a-氨基酸甘氨酸除外二：氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类1.芳香族氨基酸：色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸色老笨2.碱性氨基酸：精氨酸，赖氨酸，组氨酸住进来，贱不贱3.酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸4.必需氨基酸：缴氨酸，异亮氨酸，亮氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸二甲硫氨酸，色氨酸，苏氨酸，赖氨酸携一两本淡色书来5.支链氨基酸：缴氨酸，异亮氨酸，亮氨酸三：20种氨基酸具有共同或特异的理化性质（一）氨基酸具有两性解离的性质等电点=pi:在某一ph溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ph称为氨基酸的等电点。
（二）含共轲双键的氨基酸具有紫外吸收的性质色氨酸，酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。
共轲双键具有紫外吸收性质。
生物化学知识点总结
第一章1、掌握蛋白质的元素组成、基本组成单位，氨基酸成肽的连接方式；熟悉氨基酸的通式与结构特点。
元素组成：碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ）以及磷、铁、铜、锌、碘、硒组成单位：氨基酸连接方式：脱水缩合通式：结构特点：不同的氨基酸其侧链（R）结构各异。
2、GSH由哪三个氨基酸残基组成？有何生理功能？组成：谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸生理功能：在谷胱甘肽过氧化物酶的催化下，GSH科还原细胞被产生的H2O23、蛋白质一、二、三、四级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键？一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
作用键：肽键二级结构：多肽链的主链骨架中若肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象。
作用键：氢键三级结构：多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。
作用键：次级键四级结构：由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象。
作用键：氢键、离子键4、蛋白质二级结构的基本形式？并试述α-螺旋的结构特点。
基本形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
结构特点：①螺旋的走向为顺时针方向，右手螺旋。
②形成氢键，一稳固α-螺旋结构。
5、何为蛋白质的变性？蛋白质变性后理化性质有何改变？变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。
改变：溶解度降低、溶液的粘滞度增高、不容易结晶、易被酶消化。
6、蛋白质在溶液中稳定的因素、等电点及定量方法。
因素：水化膜、电荷等电点：在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。
7、距离说明蛋白质一级结构与功能的关系。
蛋白质的一级结构决定蛋白质空间结构，进而决定蛋白质的生物学功能。
第二章核酸的结构和功能1、掌握核酸的分子组成以及核苷酸之间的连接方式。
生物化学各章重点
第三章维生素脂溶性维生素包括：A、D、E、K四种：VitA：能够合成视紫红质，使人眼具有暗视力，缺乏引起：“夜盲症”VitD：促进钙、磷吸收和新骨生成与钙化，缺乏引起佝偻病VitE：生育酚类，能抗氧化，抗不育，促血红素合成，缺乏引起不育或贫血VitK：吸收在小肠，促凝血作用，缺乏易引起皮下、肌肉等出血水溶性维生素包括：B族维生素和维生素C两类（体内无贮存）VitB₁：TPP为体内活性形式，作为辅酶，缺乏引起脚气病或末梢神经炎VitB₂：能转变为黄素单核苷酸（FMN），黄素腺嘌呤核苷酸（FAD），缺乏引起口角炎等Vitpp：从食物中摄取，具有神经系统保护作用，缺乏易引起癞皮症VitB6：转氨基作用和脱羧作用的辅酶，缺乏易引起低色素贫血泛酸：体内活性型为CoA和ACP，缺乏引起脚灼热综合征生物素：羧化酶辅酶，缺乏引起恶心、呕吐等叶酸：微生物生长必需，四氢叶酸为活性形式，缺乏引起巨幼红细胞贫血。
VitB₁₂：唯一含金属元素（钴）的维生素，缺乏引起巨幼红细胞性贫血和同型半胖氨酸尿症VitC：强还原性，羟化酶辅助因子，参与多种羟化反应，参与体内氧化还原反应，具有增强机体免疫力作用，缺乏引起坏血症，骨质疏松等第四章蛋白质蛋白质的生物学功能：生物催化、代谢调节、免疫保护、转运和贮存、运动和支持、控制生长和分化、接受和传递信息、生物膜功能蛋白质含量=蛋白质含氮量X100/6=蛋白质含氮量X6.25氨基酸的分类：非极性R基：疏水性，丙、缬、亮、异亮、蛋、苯丙、脯、色极性不带电荷R基：亲水性，丝、苏、络（含-OH），天酰胺酸、谷氨酰胺（酰胺类），半膀、甘（巯基）带负电荷的R基（酸性氨基酸）：谷、天冬带正电荷的R基（碱性氨基酸）：赖、精、组氨基酸具有紫外吸收特性（280nm附近）色氨酸：280nm络氨酸：275nm苯丙氨酸：257nm茚三酮反应：加热反应使氨基酸生成蓝紫色物质（不需肽键）双缩脲反应：碱性条件，紫红色反应，需要肽键酚试剂反应：碱性条件，蓝色化合物谷胱甘肽：GSH，由谷氨酸、半膀氨酸和甘氨酸组成的三肽，作为重要还原剂，其巯基具有噬核特性，保护机体免遭毒物损害等维持蛋白质的化学键：氢键、疏水键、盐键、配位键、二硫键、范德华力稳定三级结构主要化学键：疏水键、氢键、盐键维持四级结构的化学键：氢键、范德华力、盐键、二硫键蛋白质一级结构与功能关系（空间构象决定功能）①一级结构不同、生物学功能各异②一级结构中“关键”部分相同，功能也相同③一级结构中“关键”部位改变，生物活性改变生物的形状取决于内容，功能依赖结构蛋白质分子的单位：道尔顿分子量<1W，多肽；分子量>1w，蛋白质蛋白质变性的本质：破坏次级键，使蛋白质分子空间构象改变或破坏，一级结构不变，肽键完好。
生物化学重点总结
第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键,称为肽键.等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序.三、填空题1,组成体内蛋白质的氨基酸有20种,根据氨基酸侧链R的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸.3,紫外吸收法280 nm定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸, 苯丙氨酸,或酪氨酸.5,蛋白质结构中主键称为肽键,次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等,次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构.DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构.三、填空题1,核酸可分为 DNA 和 RNA 两大类,前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位,后者主要存在于细胞的细胞质部位2,构成核酸的基本单位是核苷酸 ,由戊糖、含氮碱基和磷酸 3个部分组成6,RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤,尿嘧啶和胞嘧啶7,DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶四、简答题1,DNA与RNA 一级结构和二级结构有何异同4,叙述DNA双螺旋结构模式的要点.DNA双螺旋结构模型的要点是：1,DNA是一平行反向的双链结构,脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基之间以氢键相交接触.腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在,形成两个氢键A=T,鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在,形成三个氢键G≡C,碱基平面与线性分子的长轴相垂直.一条链的走向是5’→3’,另一条链的走向就一定是3’→5’；2,DNA是一右手螺旋结构；3,DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系,纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持.第三章酶酶：由活细胞合成的、对其特异底物具有高效催化作用的特殊蛋白质.酶原：无活性的酶的前身物质称为酶原酶原激活：酶原受某种因素作用后,转变成具有活性的酶的过程Km值：是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度,是酶的特征性常数.竞争性抑制作用：抑制剂与酶的正常底物结构相似,抑制剂与底物分子竞争地结合酶的活性中心,从而阻碍酶与底物结合形成中间产物,这种抑制作用称为竞争性抑制作用非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心外的其他位点可逆的结合,使酶的空间结构改变,使酶催化活性降低,此种结合不影响酶与底物分子的结合,同时酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合.底物与抑制剂之间没有竞争关系,这种抑制作用称为非竞争性抑制作用填空题1,酶是活细胞产生的具有催化作用的蛋白质,是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂.个别核糖核酸RNA也具有酶一样的催化活性,称为核酶.5,由细胞合成和分泌的尚不具有催化活性的酶的前体,叫做酶原9,可逆性抑制作用包括竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用三种四,简答题1,以酶原的激活为例说明结构与功能的关系.在一定条件下,酶原受某种因素作用后,分子结构发生变化,暴露或形成活性中心,转变成具有活性的酶,这一过程叫做酶原的激活.酶原激活过程说明了蛋白质结构与功能密切相关,结构改变,功能也随之改变,结构破坏,功能丧失.7,酶促反应高效率的机制是什么酶高效催化作用的机制可能与以下几种因素有关：①邻近效应与定向排列：在两个以上底物参与的反应中,底物之间必须以正确的方向互相碰撞,才有可能发生反应.②多元催化：同一种酶兼有酸碱催化作用,这种多功能基团的协同作用可极大的提高酶的催化效率.③表面效应;酶活性中心内部多种疏水性氨基酸,常常形成疏水性“口袋”以容纳并结合底物.一种酶的催化反应不限于上述某一种因素,而常常是多种催化作用的综合机制,这是酶促反应高效的重要原因.第四章糖代谢名词解释1,糖酵解：在不需要氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解4,三羧酸循环TAC：乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸,历经4次脱氢及2次脱羧反应,又生成草酰乙酸,此过程是由含有三个羧基的柠檬酸作为起始物的循环反应,故称为三羧酸循环7,糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生9,血糖：血液中的葡萄糖称为血糖.其正常水平为~ mmol/L二、填空题2,人体内主要通过磷酸戊糖途径生成核糖,它是核苷酸的组成成分3,在三羧酸循环中,催化氧化脱羧的酶是异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶4,在糖酵解途径中,产物正反馈作用的步骤为 1,6-双磷酸果糖对磷酸果糖激酶- 1 的正反馈调节9, 1 mol 葡萄糖氧化生CO2和 H2O时净生成 30或32 mol ATP15,糖异生的原料有甘油、乳酸和生糖氨基酸19, 糖有氧氧化的反应过程可分为三个阶段,即糖酵解途径、丙酮酸进入线粒体氧化脱羧成乙酰CoA,乙酰CoA进入三羧酸循环及氧化磷酸化.四、简答1,糖酵解的主要生理意义是什么①是机体在缺氧条件下供应能量的重要方式；②是某些组织细胞的主要供能方式；③糖酵解的产物为某些物质合成提供原料；④红细胞中经糖酵解途径生成的2,3-BPG可调节血红蛋白的带氧功能2糖有氧氧化的主要生理意义是什么①是机体获得能量的主要方式；②三羧酸循环是三大营养物质彻底氧化分解的共同途径；③三羧酸循环是三大物质代谢互相联系、互相转化的枢纽20,简述乳酸循环的生理意义肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶,因此不能将肌糖原分解为葡萄糖.肌肉组织中糖异生酶类活性也较低,没有足够的能力进行糖异生作用.当氧供应不足时,肌肉组织糖酵解加强,必然导致乳酸生成增多,通过乳酸循环将有助于乳酸的再利用,并防止因乳酸堆积导致中毒.第五章脂类代谢名词解释1,必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等维持机体生命活动所必需,但体内不能合成,必须由食物提供的脂肪酸,称为必需脂肪酸2,脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪,经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸,并释放入血供全身各组织氧化利用的过程称为脂肪动员3,脂肪酸β-氧化：脂肪酸的β-氧化是从脂酰基的β-原子开始,进行脱氢、加水、再脱氢及硫解四步连续的反应,将脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和比原来少两个碳原子的脂酰CoA的过程.4,酮体：酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,是脂肪酸在肝内分解产生的特有正常中间产物.二、填空题1,乙酰辅酶A是合成脂肪酸的主要原料,脂肪酸的合成是在细胞液内进行,反应中所需的NADPH来自磷酸戊糖途径.2,脂肪酸β-氧化过程中的第一次脱氢由FAD 接受,第二次脱氢由NAD+接受. 4,脂肪酸β-氧化过是在细胞的线粒体中而脂肪的合成是在细胞的内质网中进行的.5,脂肪酸β-氧化的过程包括脱氢、水化、再脱氢和硫解四个连续反应步骤9,血脂的主要来源有食物物中脂类、体内合成和脂库中脂肪动员的释放. 10,血脂的主要去路有氧化供能、进入脂库中储存构成生物膜和转变为其他物质15,酮体合成的原料为乙酰辅酶A20,脂肪动员的产物为甘油和脂肪酸23,酮体是在肝内生成,肝外组织利用.和 7 分子NADH+H, 8 28,软脂酸的β-氧化,共进行 7次,生成 7 分子FADH2乙酰CoA,净生成129 分子ATP.四、简答题1,何谓酮体酮体是怎样生成的,又是如何氧化利用的酮体的生成包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮. 酮体的生成部位在肝细胞线粒体,合成原料为脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA,2分子乙酰CoA缩合生成乙酰乙酸CoA,乙酰乙酸CoA再与1分子乙酰CoA缩合生成NMGCoA,催化此反应的 NMGCoA 合成酶是酮体合成的限速酶,NMGCoA 裂解生成乙酰乙酸和乙酰CoA ,乙酰乙酸还原生成β-羟丁酸或脱羧生成丙酮.肝能生成酮体,但不能利用酮体. 肝外组织的乙酰乙酸经过乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA 转硫酶及硫解酶的催化下,转变成乙酰CoA并进入三磷酸循环而被氧化利用,丙酮可经肾、肺排出.2,简述硬脂酸的氧化过程及彻底氧化的能量计算.必考硬脂酸的氧化可分为活化、进入线粒体、β-氧化及乙酰CoA的彻底氧化四个阶段.①,硬脂酸在胞液中进行,由脂酰CoA合成酶催化形成脂酰CoA.②,活化的硬脂酰CoA经CAT I 及 CAT II的催化,以肉碱为载体,由胞液进入线粒体基质.CAT I 是脂肪酸β-氧化的限速酶.③,脂酰CoA进入线粒体基质后,在脂肪酸β-氧化多酶复合体的催化下,从脂酰基的β-碳原子开始,进行脱氢、加水、再脱氢和硫解四步连续反应,脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和一分子比原来少二个碳原子的脂酰CoA.如此反复进行,直到脂酰CoA 全部生成乙酰CoA.④乙酰CoA通过三磷酸循环彻底氧化成CO2和H2O,并释放出能量.能量计算：硬脂酸18C -2ATP 硬脂酰CoA 8次β氧化 9乙酰CoA +8FADH2+NADH +H+8 FADH2 X ATP∕FADH2= 12 ATP8 NADH + H+ X ATP ∕NADH + H+ = 20 ATP9 CH3CO～SCoA X 10 ATP∕CH3CO～SCoA =90 ATP故一分子硬脂酸彻底氧化生成CO2 和 H2O 净生成90 + 32-2=120 ATP第六章生物氧化名词解释1,生物氧化：营养物质在体内氧化分解为CO2和H2O,并逐步释放能量的过程成为生物氧化5,呼吸链:位于线粒体内膜上起生物氧化作用的一系列递氢体或递电子体,它们按一定的顺序排列在内膜上,与细胞摄取氧的呼吸过程有关,故称呼吸链三、填空题1,由递氢体和递电子体按一定的顺序组成的整个体系位于线粒体内膜,通常称为呼吸链.2,生物氧化的主要产物是Ｈ２ＯＣＯ２ＡＴＰ.6,线粒体内两条重要的呼吸链为 NADH 呼吸链和琥珀酸呼吸链,两条链的汇合点是CoQ13,NADH 在细胞内的线粒体和胞液内产生,在线粒体内氧化并产生ATP14,NADH 呼吸链中氧化磷酸化发生的部位在NADH→CoQ之间,Cytb →CytC之间 Cytaa3→O2之间四,简答题3,试述呼吸链的组成成分及功能并写出体内两条主要呼吸链的传递链呼吸链的组成成分：①NAD+为辅酶的脱氢类,其作用为递氢体作用；②黄素蛋白,其辅酶为FMN或FAD,其作用为递氢体；③铁硫蛋白,其作用为递电子体；④CoQ其作用是递氢体；⑤细胞色素体系包括b-c1-c –aa3,其功能为递电子体.NADH氧化呼吸链顺序为：SH2→NAD+→FMN-Fe-S → COQ →Cytb-c1-caa3→O2. FADH2氧化呼吸链顺序为SH2→FAD-Fe-S →CoQ →Cytb-c1-c-aa3 →O2第七章氨基酸代谢名词解释2.联合脱氨基作用：由转氨酶催化的转氨基作用和L-谷氨酸脱氢酶催化的谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行.9.必需氨基酸：体内不能合成必需由食物提供的氨基酸.填空题5,氨基酸的脱氨基方式有：转氨基、氧化脱氨基、联合脱氨基和嘌呤核苷酸循环8,血氨的去路有：合成尿素、合成谷氨酰胺、转为非必需氨基酸16,生成一碳单位的氨基酸有组氨酸、甘氨酸、丝氨酸、蛋氨酸.17,一碳单位主要形式有 -CH=NH、-CHO、-CH、-CH2、-CH3.简答题1,简述血氨的来源和去路.答：来源：氨基酸脱氨基、肠道吸收、肾产生.去路：合成尿素、重新合成氨基酸合成其它含氮化合物.8,何谓鸟氨酸循环有何生理意义鸟氨酸循环是指鸟氨酸与氨基甲酰磷酸反应生成瓜氨酸,瓜氨酸再与另一分子氨生成精氨酸,精氨酸在肝精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸.鸟氨酸可再重复上述过程,如此循环一次,2分子氨和1分子CO2变成1分子尿素.在鸟氨酸循环的过程中,精氨酸代琥珀酸合成酶为限速酶,此步反应是一个耗能反应.鸟氨酸循环在线粒体和胞浆中进行.生理意义：肝脏通过鸟氨酸循环将有毒的氨转变成无毒的尿素,经肾排除体外.这是肝的一个重要生理功能,其意义在于解除氨毒.第九章物质代谢的联系与调节名词解释1.限速酶或调解酶：关键酶都是一些催化单向反应的酶,通常是催化整条途径的第一步反应,也可催化整条途径的反应速率最慢的一个反应,起着限制或调控整个代谢进行调速的作用.填空题4.饥饿时机体血液中浓度升高的物质是脂肪酸、葡萄糖 .5,大脑平时及饥饿时的主要供能物质是血糖、酮体 .6,线粒体中分布的多酶体系主要有三羧酸循环、脂肪酸β-氧化、氧化磷酸化 .简答题1.物质代谢的特点.答：整体性；代谢的调节性；各组织器官物质代谢各具特色；各种物质代谢均具有共同的代谢池；ATP是机体能量的共同形式；NADPH是合成代谢所需的还原当量.第十章 DNA的生物合成名词解释2.半保留复制：半保留复制指DNA复制过程,双螺旋解开成单链各自作为模板合成与其互补的子链,从一个亲代DNA双螺旋复制出两个与亲代完全相同的子代DNA,子代DNA中的一条DNA链来自亲代,另一条链是新合成的复制方式.5.冈崎片段：指复制中随从链上合成的不连续DNA片段.填空题2,所有的冈崎片段链的增长都是按 5'→3' 方向进行的.3.前导链的合成是连续的 ,合成方向和复制叉移动的方向相同；随从链的合成是不连续的 ,合成方向和复制叉移动的方向相反.8.能引起DNA分子损伤的主要理化因素有紫外线、电离辐射、化学诱变剂 . 3．DNA半保留复制的意义是什么答：生物的遗传特性就蕴藏在DNA分子的一级结构,即碱基排列顺序中,而子细胞的DNA分子是经半保留复制方式得到的,其一级结构与母细胞DNA分子完全相同.因此,通过半保留复制,生物就能保证其遗传特性代代相传,保持相对稳定,这是遗传保守性的分子基础.第十一章 RNA 的生物合成转录名词解释1,转录：以DNA一条单链为模板,四种NTP为原料,在DNA指导的RNA聚合酶作用下,按照碱基互补原则合成RNA链的过程,称为转录.4,模板链：转录时,结构基因的DNA双链中仅一条链为转录的模板,另一条链无转录功能,故前者叫做转录的模板链.5,编码链：转录时,结构基因的DNA双链中有一条链不作为转录的模板,无转录功能.因该DNA链的走行方向和碱基排列顺序与转录生成的RNA链基本相同,只是前者碱基中的T在后者为U而已,故称其为编码连.15,外显子：在断裂基因及其初级转录产物上出现,并表达为成熟RNA 的核酸序列.16,内显子：隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列.三、填空题1,RNA的转录过程的特点是不对称转录2,具有指导转录作用的DNA 链称为模板链 ,与之互补的另一条DNA 链称为编码连5,真核生物 mRNA 的5’帽子结构是 m7GpppG- ,其3’末端有polyA结构四、简答题1,简述DNA复制与RNA 转录合成的主要区别2,简述原核生物中RNA转录合成的基本过程原核生物中RNA转录合成的基本过程：1)转录的起始：首先由RNA聚合酶的σ亚基辨认启动子,并促使RNA聚合酶全酶与启动子结合,然后RNA聚合酶使DNA 局部解链.接着,RNA 聚合酶催化第一个磷酸二脂键形成.2)转录的延伸：RNA 链的延伸过程中由核心酶催化.3)转录的终止：有两种方式.自动终止和依赖ρ因子的终止.第十二章蛋白质的合成名词解释1,翻译：是细胞内以mRNA为模板,按照mRNA分子中由核苷酸组成的密码信息合成蛋白质的过程.5,遗传密码或三联密码：mRNA 分子中每三个相邻的核苷酸组成一组,形成三联体,在蛋白质生物合成时,代表一种氨基酸信息,称为遗传密码或密码子13,进位或注册：根据mRNA 下一组遗传密码指导,使相应氨基酰-tRNA进入并结合到核糖体A位的过程称为进位.填空题1,翻译的直接模板是mRNA ;间接模板是DNA2,蛋白质合成的原料是氨基酸 ,细胞中合成蛋白质的场所是核蛋白体. 4,mRNA是指导翻译的直接模板, 蛋白质是基因表达的最终产物.10,原核生物的起始密码子只能辨认甲酰化的甲硫氨酸.简答题1,论述遗传密码的特点.模板从mRNA5’端的起始密码开始.到3’端称为开放读码框架.在框架内每3个碱基组成一个密码子,体现一个氨基酸的信息.遗传密码共64个,其中,61个密码分别代表各种氨基酸.3个为肽链合成的终止信号.遗传密码特点：1,连续性；2,密码的简并性；3,摆动性；4,通用性3,简述蛋白质生物合成的基本过程.蛋白质生物合成的基本过程：1)氨基酸的活化与转运：由氨基酰tRNA合成酶催化,ATP供能,使氨基酸的羧基活化并与相应的tRNA连接.2)核糖体循环：为蛋白质合成的中心环节,通常将其分为肽链合成的开始、延长和终止三个阶段.3)翻译后的加工：指从核糖体上释放出来的多肽链,经过一定的加工和修饰转变成具有一定构象和功能的蛋白质的过程.第十三章肝的生物化学名词解释2,生物转化作用：来自体内外的非营养物质在肝进行氧化、还原、水解和结合反应,这一过程称为肝的生物转化作用3,胆汁酸：存在于胆汁中一大类胆烷酸的总称,以钠盐或钾盐的形式存在,即胆汁酸盐,简称胆盐6,胆汁酸肠肝循环：是胆汁酸随胆汁排入肠腔后,通过重吸收门静脉又回到肝,在肝内转变为结合型的胆汁酸,经肠道再次排入肠腔的过程.填空题1,生物转化的第一相反应包括氧化、还原和水解反应 ,第二相反应是结合反应.5,胆色素是铁卟啉化合物在体内分解代谢的产物,包括胆色素等多种化合物,其代谢障碍会导致黄疸.简答题2,何谓生物转化作用有何生理意义肝对进入体内的非营养物质在肝进行氧化、还原、水解和结合反应,这一过程称为肝的生物转化作用意义:生物转化的生理意义在于它将体内的非营养物质进行转化,使生物活性物质的生物学活性降低或消失,或使有毒物质的毒性降低或消失.更重要的是生物转化可将这些物质的溶解性增高,变为易于从胆汁或尿液中排出体外的物质.生物化学解答题1计算一分子软脂酸C15H31COOH彻底氧化成CO2和H2O, 产生多少ATP12分氧化过程：脂肪酸β-氧化,经脱氢、水化、再脱氢、硫解四步反应,产生乙酰CoA和比原来脂酰辅酶A少两个碳原子的脂酰CoA.新生成的脂酰辅酶A再经上述四个反应,最终全部转化为乙酰CoA.乙酰CoA再进入三羧酸循环TCA循环,最后形成二氧化碳和水.步骤：7次-氧化分解产生5×7=35分子ATP；2分8分子乙酰CoA可得12×8=96分子ATP; 2分一分子软脂酸C15H31COOH彻底氧化分解可生成:()[]()ATP m ol 1288122732=⨯+-⨯+2分2 DNA 双螺旋结构有什么基本特点这些特点能解释哪些最重要的生命现象 答案要点：a. 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成,螺旋表面有一条大沟和一条小沟.2分b. 磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧,作为可变成分的碱基位于内侧,链间碱基按A-T 配对,之间形成2个氢键,G-C 配对,之间形成3个氢键碱基配对原则,Chargaff 定律.2分c. 螺旋直径2nm,相邻碱基平面垂直距离,螺旋结构每隔10个碱基对重复一次,间隔为.2分该模型揭示了DNA 作为遗传物质的稳定性特征,最有价值的是确认了碱基配对原则,这是DNA 复制、转录和反转录的分子基础,亦是遗传信息传递和表达的分子基础.该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一,它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石.3什么是遗传密码简述其基本特点1．遗传密码子codon ：存在于信使RNA 中的三个相邻的核苷酸顺序,是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位.密码子确定哪一种氨基酸参入蛋白质多肽链的特定位置上；共有64个密码子,其中61个是氨基酸的密码子,3个是作为终止密码子1分.2,其特点有：①方向性：编码方向是5ˊ→3ˊ.②无标点性：密码子连续排列,既无间隔又无重叠.③简并性：除了Met和Trp各只有一个密码子之外,其余每种氨基酸都有2—6个密码子.④通用性：不同生物共用一套密码.⑤摆动性：在密码子与反密码子相互识别的过程中密码子的第一个核苷酸起决定性作用,而第二个、尤其是第三个核苷酸能够在一定范围内进行变动.4影响酶促反应的因素有哪些pH、温度、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率,1紫外线、重金属盐、抑制剂都会降低酶的活性,使酶促反应的速度降低,2激活剂会促进酶活性来加快反应速度,3pH和温度的变化情况不同,既可以降低酶的活性,也可以提高,所以它们既可以加快酶促反应的速度,也可以减慢；4酶的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性,但可以影响酶促反应的速率.酶的浓度、底物的浓度越大,酶促反应的速度也快.5简述DNA复制的基本规律. 6分1半保留复制：复制时,母链的双链DNA解开成两股单链,各自作为模板指导子代合成新的互补链.子代细胞的DNA双链,其中一股单链从亲代完整地接受过来,另一股单链则完全重新合成.由于碱基互补,两个子细胞的DNA双链,都和亲代母链DNA碱基序列一致.这种复制方式称为半保留复制分. 2双向复制：复制时,DNA从起始点origin向两个方向解链,形成两个延伸方向相反的复制叉,称为双向复制.原核生物是单个起始点的双向复制,真核生物是多个起始点的双向复制分.3半不连续性复制： DNA双螺旋的两条链是反平行的,而DNA合成的方向只能是5ˊ→3ˊ .在DNA复制时,1条链的合成方向和复制叉的前进方向相同,可以连续复制,叫作前导链；而另一条链的合成方向和复制叉的前进方向正好相反,不能连续复制,只能分成几个片段冈崎片段合成,称之为滞后链.领头链连续复制而随从链不连续复制,就是复制的半不连续复制.分.4复制的高保真性: DNA复制的精确度极高,误差率很低,高保真性的机制分.6简述基因突变有哪几种形式6分1. 转换：发生在同型碱基之间,即嘌呤代替另一嘌呤,或嘧啶代替另一嘧啶分.2.颠换：发生在异型碱基之间,即嘌呤变嘧啶或嘧啶变嘌呤分.3. 缺失：一个碱基或一段核苷酸链从DNA大分子上消失分.4.插入：原来没有的一个碱基或一段核苷酸链插入到DNA大分子中间分.7请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向,乙酰CoA可进入哪些代谢途径请列出.。
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第二十二章基因表达与细胞信号转导的偶联机制一、论句：1、蛋白激酶/蛋白磷酸酶、G蛋白是信号通路开关分子。
2、磷酸化可能提高活性也可能降低活性3、G蛋白/小G蛋白功能与GTP/GDP结合状态有关。
4、G蛋白偶联受体通过G蛋白-第二信使-靶分子发挥作用。
5、酶偶联受体通过蛋白激激酶-蛋白激酶-靶分子发挥作用。
二、名解1.受体：位于细胞膜上的或细胞内能特异识别配体并与之结合，进而引起生物学效应的特殊蛋白质，个别是糖脂。
膜受体绝大多数是跨膜糖蛋白，其胞外部分负责结合配体，细胞内部分负责信号的转导；胞内受体（包括胞浆受体和核受体）为DNA结合蛋白。
2.G蛋白偶联受体：在结构上均为单体蛋白，有7个跨膜区域，又名七跨膜受体。
胞外结构负责结合外源信号，胞内部与异源三聚体G蛋白相结合而存在。
基本的信号转导方式是通过不同的G蛋白影响腺苷酸环化酶（AC）、磷脂酶C（PLC）等效应分子活性，从而改变细胞内第二信使的浓度，实现跨膜信息传递。
3.G蛋白：即鸟苷酸结合蛋白。
结合有GDP的G蛋白是非活性形式，而结合有GTP的G蛋白是活性形式。
G蛋白一般固有GTP酶活性，可以水解结合的GTP是分子恢复非活性形式。
异源三聚体G蛋白就是一类非常重要的转导七跨膜受体信号的G蛋白。
4.小G蛋白：即分子量低的G蛋白，第一个被发现的分子式Ras，故又称为Ras超家族。
小G蛋白具有GTP/GDP转换、GTP酶活性等G蛋白的共同特征，是重要的细胞内信号转导分子。
5.信号转导通路：细胞外信号经由受体在细胞内引起的有序分子变化，信号转导通路由各种信号转导分子相互作用而形成。
各种信号转导通路不是孤立的，而是有广泛交叉联系。
信号转导通路的形成是动态的，随着信号的种类和强度不断变化。
6.第二信使：指激素等细胞外化学信号与靶细胞受体结合后，细胞内迅速发生浓度或分布改变的一大类小分子化合物，如cAMP、cGMP、Ca2+、IP3等。
它们作用于蛋白激酶等靶分子，改变其活性，进而改变细胞功能。
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生物化学分章重点总结第一章蛋白质的结构与功能蛋白质的四级结构及维持的力（考到问答题）一级：多肽链中AA残基的排列顺序，维持的力为肽键，二硫键。
二级：Pr中某段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及AA碱基侧链的构象，维持的力为氢键。
三级：整条多肽链全部AA残基的相对空间位置，其形成和稳定主要靠次级键—疏水作用，离子键(盐键)，氢键，范德华力。
四级：Pr中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，维持的力主要为疏水作用，氢键、离子键(盐键)也参与其中。
第二章核酸的结构与功能DNA一级结构：DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。
RNA的一级结构：RNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。
hnRNA:核内合成mRNA的初级产物，比成熟mRNA分子大得多，这种初级mRNA分子大小不一被称为核内不均一RNA。
基因：DNA分子中具有特定生物学功能的片段。
基因组：一个生物体的全部DNA序列称为基因组。
第三章酶酶抑制剂：使酶催化活性降低但不引起酶蛋白变性的物质。
酶激活剂：使酶从无活性到有活性或使酶活性增加的物质。
酶活性单位：衡量酶活力大小的尺度，反映在规定条件下酶促反应在单位时间内生成一定量产物或消耗一定底物所需的酶量。
变构酶：体内一些代谢产物可与某些酶分子活性中心以外部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，这种调节方式为变构调节，受变构调节的酶为变构酶。
酶的共价修饰：酶蛋白肽链上一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合从而改变酶活性的过程。
阻遏作用：转录水平上减少酶生物合成的物质称辅阻遏剂，辅阻遏剂与无活性的阻遏蛋白结合影响基因的转录的过程第四章糖代谢糖代谢的基本概况葡萄糖在体内的一系列复杂的化学反应，在不同类型细胞内的代谢途径有所不同，分解代谢方式还在很大程度上受氧供状况的影响：有氧氧化彻底氧化成CO2和水、糖酵解生成乳酸。
另外，G也可以进入磷酸戊糖途径等进行代谢。
G也可合成代谢聚合成糖原，储存在肝或肌肉组织。
有些非糖物质如乳酸、丙酮酸可以经过糖异生途径转变为G或糖原。
**总结糖酵解、糖有氧氧化途径，及关键酶，产能耗能，CO2及脱氢部位。
糖酵解(glycolysis)：指在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸(lactate)的过程，又称为糖无氧分解。
部位：胞浆。
净生成2A TP。
第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)的过程，这一过程又称为糖酵解途径(glycolytic pathway)。
第五章脂类代谢**饱和FA如何氧化功能？脂肪酸的β氧化**脂肪的β-氧化：脂酰CoA进入mt基质后在酶催化下从脂酰基的β-碳原子开始进行脱氢，加水，再脱氢，硫解四步连续反应，脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和一分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA。
部位：线粒体；基质酶：脂酸β-氧化多酶复合体。
体内大多数的组织细胞均可以此途径氧化利用脂肪酸。
其代谢反应过程可分为三个阶段：⑴酯酸的活化：脂酰CoA的生成。
氧化前必须活化。
在线粒体外膜或内质网进行。
脂酰CoA合成酶催化生成脂酰CoA。
每活化一分子脂肪酸，需消耗两分子ATP。
⑵脂酰CoA进入线粒体：借助于两种肉碱脂肪酰转移酶（酶Ⅰ和酶Ⅱ）催化的移换反应，脂酰CoA由肉碱（肉毒碱）携带进入线粒体。
肉碱脂肪酰转移酶Ⅰ是脂肪酸β-氧化的关键酶。
第六章生物氧化生物氧化(biological oxidation)：主要指糖，Fat，Pr等在生物体内分解时逐步释放能量最终生成CO2和水的过程，在细胞内温和环境中于一些列酶催化下逐步进行。
氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化生成ATP，又称偶联磷酸化。
（产生A TP主要方式）底物水平磷酸化(substrate phosphorlation)：（考到名词解释）直接将底物分子中的高能键转变为ATP分子中的末端高能磷酸键的过程。
P/O比值：物质氧化时每消耗1molO2所消耗的无机磷的物质的量，即生成A TP的物质的量。
脱下氢通过NADH呼吸链，P/O比值接近3；经琥珀酸呼吸链氧化，测得P/O比值为2。
何谓呼吸链及意义呼吸链(respiratory chain)：代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步第七章氨基酸代谢*氮平衡（nitrogen balance）状态及意义：测定尿/粪中含氮量（排出氮）及摄入的食物的含氮量（摄取氮）,反映人体Pr的代谢概况。
1、氮总平衡：摄入=排出，正常人Pr代谢情况2、氮正平衡：摄入>排出，部分摄入的氮用于合成体内Pr，儿童，孕妇及恢复期病人3、氮负平衡：摄入<排出，见于Pr需要量不足，如饥饿，消耗性疾病**营养必须AA：人体内有8种AA不能合成或合成不足，须由食物供应，称~(借)缬Val(一)异亮Ile(两)亮Leu(本)苯丙Phe(淡)蛋Met(色)色Trp(书)苏Thr(来)赖Lys**食物Pr的互补作用：营养价值低的Pr混合食用则必须AA可相互补充从而提高营养价值。
如：谷中Lys少，Trp多；豆中Lys多Trp少，混食即可提高营养价值。
第八章核苷酸代谢核酸在体内分解代谢的基本反应通路，嘌呤与嘧啶的分解产物是什么？从头合成途径(de novo synthesis pathway)：是指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成核苷酸的途径。
补救合成途径(salvage synthesis pathway)：利用体内游离的碱基或核苷，经过简单的反应过程，合成核苷酸的途径。
嘌呤和嘧啶的合成原料是什么？嘌呤：二氧化碳、天冬氨酸(Asp)、谷氨酰胺(Gln)、一碳单位、甘氨酸(Gly)嘧啶：二氧化碳、天冬氨酸(Asp) 、谷氨酰胺(Gln)嘌呤嘧啶合成途径有哪些？特点？第九章物质代谢的联系与调节饥饿时的体内代谢特点1.短期饥饿（不能进食1-3天）肝糖原显著减少，血糖低，胰岛素分泌减少，胰高血糖素分泌增加。
（1）肌肉蛋白质分解加强（肌占总AA30％～40％）；（2）糖异生作用增强（肝80％，肾20％）（来自10％甘油，30％乳酸，40％AA）；（3）脂肪动员加强；酮体生成增加（供肌，肾皮质，脑）；（4）组织对葡萄糖的利用降低：此时脑仍以G供能为主；能源85％来自脂肪，余为蛋白质分解（输入100gG节约50gPr消耗）2.长期饥饿（1）脂肪动员进一步加强，脑利用酮体增加(占总耗60％)（2）肌肉以脂酸为主要能源，保证酮体供脑；（3）肌肉蛋白质分解减少，负氮平衡改善；糖异生以乳酸、丙酮酸为原料；（4）肾糖异生作用明显增加。
关键酶或调节酶概念，它们催化反应的特点是什么？第十章DNA的生物合成（复制）*中心法则（the central dogma）：DNA通过复制将遗传信息由亲代传递给子代；通过转录和翻译，将遗传信息传递给蛋白质分子，从而决定生物的表现型。
DNA的复制、转录和翻译过程就构成了遗传学的中心法则。
整合：某些情况下病毒基因组通过基因重组方式参入宿主细胞基因组内并随宿主细胞复制和表达。
逆转录(reverse transcription)：某些RNA病毒可以RNA为模板指导DNA合成，这种遗传信息传递方向与转录过程相反。
逆转录酶(reverse transcriptase)：能催化以RNA为模板，dNTP为原料合成双链DNA的酶，全称依赖RNA的DNA聚合酶。
逆转录酶有三种活性：1、以RNA为模板催化DNA合成；2、水解杂化链上的RNA；3、以DNA为模板催化DNA合成。
*基因(gene)：为生物活性产物编码的DNA功能片段。
生物活性产物主要是蛋白质或各种RNA。
**半保留复制(semiconservative replication)（考到名词解释）：DNA复制时，母链DNA双螺旋解开成两股单链，各第十一章RNA的生物合成(转录transcription)转录(transcription)：生物体内以DNA为模板合成RNA的过程。
*模板链(Template strand)：DNA双链中按碱基配对能指引转录生成RNA的单链。
编码链(coding strand)：与模板链相对的另一股链，无转录功能，称为编码链。
*不对称转录：有两方面含义，一是DNA分子双链上一股链作为模板指引转录，另一股不转录；二是模板链并不总在同一单链上。
*核心酶(α2ββˊ)：大肠杆菌的RNA-pol有四种亚基α2ββ’σ组成的五聚体蛋白,其中α2ββ’合称核心酶，能催化NTP按模板指引合成RNA，σ亚基功能为辨认起始位点，σ加α2ββ’则称为全酶。
*断裂基因：由编码区和非编码区间隔镶嵌组成的基因。
第十二章蛋白质的生物合成（翻译）顺反子(cistron)：编码一个多肽的遗传单位。
*遗传密码(genetic codon)：在mRNA上从5’→3’方向，读码框架内每三个相邻的碱基组成一个三联体，编码一种氨基酸, 或作为终止信号，叫～（三联密码）。
*开放阅读框架(open reading frame, ORF)：从mRNA 5’端起始密码子AUG到3’端终止密码子之间的核苷酸序列，各个三联体密码连续排列编码一个蛋白质多肽链。
S-D序列：mRNA起始密码子AUG上游约8-13个核苷酸部位存在4-9个核苷酸的一致序列，富含嘌呤碱基称S-D序列，可与核糖体小亚基上16SrRNA结合。
*多聚合蛋白体：一条mRNA模板链上有多个核蛋白体附着同时进行肽链合成，使Pr合成高速高效进行。
分子伴侣(molecular chaperon)：是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的第十三章基因表达调控基因：DNA分子中具有特定生物学功能的片段。
为生物活性产物编码的DNA功能片段。
生物活性产物主要是蛋白质或各种RNA。
cDNA(complementary DNA)经反转录合成的，与mRNA互补的单链cDNA。
基因组(enome)指来自一个遗传体系的一整套遗传信息。
基因表达的时间特异性(emporal specificity)特定基因的表达严格按照特定的时间顺序发生，以适应细胞或个体特定分化、发育阶段的需要。
故又称为阶段特异性。
基因表达的空间特异性(patial specificity)在个体生长、发育全过程，一种基因产物在个体的不同组织或器官表达，即第十四章基因重组与基因工程*同源重组(homologous recombination)：两DNA分子同源序列间进行单链或双链片段的交换。
特异位点重组(site-specific recombination)：在整合酶的催化下，两段DNA序列的特异的位点处发生整合并共价连接。