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《生物化学基础》试题与答案
《生物化学基础》试题与答案《生物化学基础》试题与答案一、名词解释1.核酸的变性与复性： DNA 的变性是指DNA 双螺旋区的氢键断裂，变成单链并不涉及共价键的断裂。
DNA 的复性是指变性 DNA 在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构。
2.核酶：指具有催化活性的RNA, 即化学本质是核糖核酸(RNA), 却具有酶的催化功能。
3.碱基堆积力：在 DNA 双螺旋结构中，碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。
4.DNA 的熔解温度（ Tm）：通常把加热变性 DNA 使增色效应达到最大增量一半时的的温度称为该 DNA 的熔点或熔解温度，用Tm 表示。
5.超二级结构：超二级结构是多肽链内顺序上相互邻近的若干二级结构单元常在空间折叠中靠近，相互作用形成规则的结构组合体(combination) ，充当三级结构的构件。
6.沉降系数：一种颗粒在单位离心力场中沉降速率为恒定值，称为沉降系数 (sedimentationcoefficient), 用 s 表示.7.协同运输：通过消耗ATP间接提供能量，借助某种物质浓度梯度或电化学梯度为动力进行运输。
二、单选题1.细胞色素b，c1，c和P450均含辅基：[D]AFe3+ B血红素C C血红素A D铁卟啉2.体内CO2来自：[C]A碳原子被氧原子氧化B呼吸链的氧化还原过程C有机酸的脱羧D 糖原的分解3.下列有关呼吸链的叙述中错误的是[D]A呼吸链也是电子传递链B氢和电子的传递有严格的方向和顺序C在各种细胞色素中只有aa3可直接以O2为电子受体D递电子体都是递氢体4.NAD+在呼吸链中的作用是传递[D]A两个氢原子 B两个电子 C两个质子 D两个电子和一个质子5.体内ATP生成的主要方式是[D]A糖的磷酸化 B有机酸脱氢 C肌酸磷酸化 D氧化磷酸化6.下列代谢途径是在线粒体中进行的，但除外[A]A糖酵解B三羧酸循环C电子传递D氧化磷酸化7.氰化钾中毒时呼吸链受抑制的部位在：[D]A NADH-FMNB FMN-CoQC CoQ-Cyt aa3D Cyt aa3-O28.下列哪种蛋白质不含血红素：[D]A过氧化氢酶 B过氧化物酶 C细胞色素b D铁硫蛋白9.下列化合物中含有高能磷酸键的是[D]A果糖-1，6-二磷酸B甘油酸-2-磷酸C甘油醛-3-磷酸D烯醇式丙酮酸磷酸10.ATP的贮存形式是：[D]A磷酸烯醇式丙酮酸 B磷脂酰肌醇 C肌酸 D磷酸肌酸11.各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序是：[D]A a→a3→b→c1→c→1/2 O2B b→a→a3→c1→c→1/2 O2C c1→c→b→a→a3→1/2 O2D b→c1→c→aa3→1/2 O212.P/O比值是指：[A]A每消耗1mol氧分子所需消耗无机磷的摩尔数B每消耗1mol氧原子所需消耗无机磷的克数C每消耗1mol氧原子所需消耗无机磷的摩尔数D每消耗1mol氧分子所需消耗无机磷的克数13.氰化物中毒时，被抑制的是：[D]A Cyt bB Cyt c1C Cyt cD Cyt aa314.人体活动主要的直接供能物质是：[D]A葡萄糖 B脂肪酸 C磷酸肌酸 DATP15.下列属呼吸链中递氢体的是：[C]A细胞色素 B尼克酰胺 C黄素蛋白 D铁硫蛋白16.劳动或运动时ATP因消耗而大量减少，此时：[A]A ADP相应增加，ATP/ADP下降，呼吸随之加快B ADP相应减少，以维持ATP/ADP恢复正常C ADP大量减少，ATP/ADP增高，呼吸随之加快D ADP大量磷酸化以维持ATP/ADP不变17.肝细胞胞液中的NADH进入线粒体的机制是：[D]A肉碱穿梭B柠檬酸-丙酮酸循环Cα-磷酸甘油穿梭D苹果酸-天冬氨酸穿梭18.CO抑制：[D]A复合体I B复合体II C复合体III D复合体IV19.下列哪项不是呼吸链的组成成分：[B]A NADHB NADPHC FADH2D FMNH220.线粒体氧化磷酸化解偶联是意味着：[D]A线粒体氧化作用停止B线粒体膜ATP酶被抑制C线粒体三羧酸循环停止D线粒体能利用氧，但不能生成ATP21.关于电子传递链的下列叙述中哪个是不正确的？[D]A线粒体内有NADH呼吸链和FADH2呼吸链。
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绪论（老师只要求了结部分已经自动过滤）基本概念：新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容：生物化学的主要研究内容：1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢，能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢核酸一、基本概念：核苷酸：核苷酸即核苷的磷酸酯碱基互补配对：A-T,G-C三叶草结构：t-RNA的二级结构，一般由四臂四环组成：氨基酸接受臂，二氢酸尿嘧啶环，反密码子环，额外环，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环（TΨC环）增色效应：DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高。
减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%，是由于碱基密集堆积的缘故。
变性和复性：指的是在一定物理和化学因素的作用下，核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。
复性恰好相反。
重点内容：1.核酸的生物学功能（1.生物分子遗传变异基础，2.遗传信息的载体，3.具有催化作用，4.对基因的表达有调控作用），基本结构单位（核苷酸），基本组成部分（磷酸，含氮碱基，戊糖）2.核苷酸的名称（A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶）符号（后面统一描述）3.DNA双螺旋结构的特点（1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕，2.亲水骨架在外，疏水碱基在内，一周十个碱基，螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起）和稳定因素（氢键，碱基堆积力，带负电的磷酸基团静电力，碱基分子内能）：4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性，在260nm处有最大吸收值，不同的核酸吸收峰值不同)、T m（熔解温度）（把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半（双螺旋解开一半）时的温度叫做熔解温度）值及变性和复性的关系：（G-C）%=(T m-69.3)*2.445.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角蛋白质、氨基酸化学一、基本概念氨基酸：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。
基础生物化学复习题..
《基础生物化学》复习题第一章蛋白质化学1、简述蛋白质的1、2、3、4级结构及维持各级结构的作用力。
蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。
维持蛋白质一级结构的化学键是肽键。
蛋白质的二级结构是指多肽链主链折叠的有规则重复的构象，不涉及侧链上的原子在空间的排列。
维持二级结构的作用力是主链形成的氢键。
蛋白质的三级结构是指一条多肽链中所有原子和基团的总的三维结构，包括所有主链和侧链的构象。
维持三级结构的作用力主要是次级键，即氢键、范德华力、疏水作用力、离子键等，也包括二硫键。
蛋白质四级结构是指具有三级结构的亚单位通过非工价键彼此缔合在一起的聚集体，维持蛋白质四级结构的作用力是次级键。
2、用实例说明蛋白质的高级结构与功能的关系（1）核糖核酸酶的变性与复性：当天然的核糖核酸酶用变性剂处理后，分子内部的二硫键断裂，肽链失去空间构象呈线形状态时，核糖核酸酶失去催化功能，当除去变性剂后，核糖核酸酶可逐渐恢复原有空间构象，则其催化RNA水解的功能可随之恢复。
（2）血红蛋白的别构效应：血红蛋白是一个含有4个亚基的寡聚蛋白质，具有别构效应，当它未与氧结合时，血红蛋白分子处于紧密型构象状态，不易与氧结合；当氧与血红蛋白分子中1个亚基结合后，会引起该亚基构象改变，这个亚基构象改变又会引起其他3个亚基的构象改变，使整个血红蛋白的结构变得松弛，易于与氧结合，大大加快了氧合速度。
3、名词：氨基酸等电点：使氨基酸处于正负电荷相等即净电荷为零的兼性离子状态时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点。
盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如饱和硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
第二章核酸化学4、比较DNA、RNA在化学组成、细胞定位及生物功能上的区别。
DNA和RNA的基本结构单位是核苷酸。
核苷酸由一个含氮碱基（嘌呤或嘧啶），一个戊糖（核糖或脱氧核糖）和一个或几个磷酸组成。
DNA和RNA是多聚核苷酸，核苷酸靠磷酸二酯键彼此连接在一起；RNA中的核苷酸残基含有核糖，其嘧啶碱基一般是尿嘧啶和胞嘧啶，而DNA中其核苷酸含有2′-脱氧核糖，其嘧啶碱基一般是胸腺嘧啶和胞嘧啶。
基础生物化学复习资料
基础生物化学复习资料基础生物化学复习资料生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内的化学成分、化学反应和化学过程。
在生物学的学习中，生物化学是一个重要的组成部分，它帮助我们理解生命的基本原理和机制。
在这篇文章中，我们将回顾一些基础的生物化学知识，帮助大家复习和巩固这些重要的概念。
1. 生物大分子生物体内存在着许多重要的大分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
蛋白质是生物体内功能最为多样的大分子，它们参与了几乎所有的生物过程，包括酶催化、信号传导和结构支持。
核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA，它们在细胞中担任着重要的角色。
多糖是由许多单糖分子组成的聚合物，它们在细胞中起到能量储存和结构支持的作用。
脂类是由脂肪酸和甘油分子组成的，它们在细胞中起到能量储存和细胞膜组成的作用。
2. 生物化学反应生物体内存在着许多重要的生物化学反应，包括氧化还原反应、酶催化反应和代谢反应。
氧化还原反应是生物体内能量转化的基础，它涉及电子的转移和能量的释放。
酶催化反应是生物体内反应速率加快的重要手段，酶是生物体内的催化剂，能够降低反应的活化能。
代谢反应是生物体内物质转化的过程，包括合成代谢和分解代谢，它们共同维持了生物体内的稳态。
3. 生物体内的能量转化生物体内的能量转化是维持生命活动的重要过程。
生物体通过食物摄取获得能量，其中最重要的是葡萄糖。
葡萄糖在细胞内经过糖酵解和细胞呼吸产生能量。
糖酵解是在缺氧条件下进行的，产生少量的ATP和乳酸。
细胞呼吸是在氧气存在的条件下进行的，产生大量的ATP和二氧化碳。
能量转化的最终产物是ATP，它是细胞内的能量货币，提供细胞内各种生物过程所需的能量。
4. 生物体内的信号传导生物体内的信号传导是维持生命活动的重要过程。
细胞通过受体蛋白质感受外界的信号，通过信号转导通路将信号传递到细胞内部。
信号转导通路包括多种信号分子、信号受体、信号传导分子和效应分子。
信号转导通路可以调节细胞的生长、分化、凋亡等生物过程，它在细胞内起到了重要的调控作用。
基础生物化学复习
一、名词解释1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。
2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。
3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。
5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。
6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。
7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。
8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一组酶。
9.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化效率。
10.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。
11.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。
12.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。
13.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
14.糖异生作用：以非糖物质 (如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基酸、脂肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。
15.回补反应：由于中间产物的离开，引起中间产物浓度的下降，从而引起循环反应的运转，因此必须不断补充中间产物才能维持循环正常进行，这种补充称为回补反应16.底物水平磷酸化：高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的过程。
基础生物化学知识点
基础生物化学知识点一、蛋白质1. 蛋白质的组成：-主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
-基本单位是氨基酸，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
2. 氨基酸的结构：-具有一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。
-根据侧链的性质不同，可分为不同的氨基酸类型，如酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。
3. 蛋白质的结构层次：-一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。
-二级结构：主要有α-螺旋、β-折叠等，是通过氢键维持的局部空间结构。
-三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水作用、离子键、氢键等维持。
-四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基通过非共价键结合而成。
4. 蛋白质的性质：-两性电离：在不同的pH 条件下，蛋白质可带正电、负电或呈电中性。
-胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在胶体范围，具有胶体的一些特性。
-变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在适当条件下可恢复其天然构象和生物活性，称为复性。
-沉淀反应：在适当条件下，蛋白质可从溶液中沉淀出来，如加入盐、有机溶剂等。
二、核酸1. 核酸的分类：-脱氧核糖核酸（DNA）：是遗传信息的携带者。
-核糖核酸（RNA）：参与遗传信息的表达。
2. 核酸的组成：-由核苷酸组成，核苷酸由磷酸、戊糖（DNA 为脱氧核糖，RNA 为核糖）和含氮碱基组成。
-含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T，DNA 特有）和尿嘧啶（U，RNA 特有）。
3. DNA 的结构：-双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，由氢键和碱基堆积力维持稳定。
-特点：右手螺旋、碱基互补配对（A 与T 配对，G 与C 配对）。
4. RNA 的种类和结构：-mRNA（信使RNA）：携带遗传信息，从DNA 转录而来，作为蛋白质合成的模板。
- tRNA（转运RNA）：呈三叶草形结构，在蛋白质合成中负责转运氨基酸。
基础生物化学复习题目及问题详解
第一章核酸一、简答题1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。
2、DNA双螺旋结构是什么时候，由谁提出来的？试述其结构模型。
3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？4、tRNA的结构有何特点？有何功能？5、DNA和RNA的结构有何异同？6、简述核酸研究的进展，在生命科学中有何重大意义？7、计算（1）分子量为3 105的双股DNA分子的长度；（2）这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。
（一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618）二、名词解释变性和复性分子杂交增色效应和减色效应回文结构TmcAMPChargaff定律三、判断题1 脱氧核糖核苷中的糖苷3’位没有羟基。
错2. 若双链DNA 中的一条链碱基顺序为pCpTpGpGpC，则另一条链为pGpApCpCpG。
错3 若属A 比属B 的Tm 值低，则属A 比属B 含有更多的A-T 碱基对。
对4 原核生物和真核生物的染色体均为DNA 与组蛋白的复合体。
错5 核酸的紫外吸收与pH 无关。
错6 生物体内存在的核苷酸多为5’核苷酸。
对7 用碱水解核苷酸可以得到2’与3’核苷酸的混合物。
对8 Z－型DNA 与B－型DNA 可以相互转变。
对9 生物体内天然存在的DNA 多为负超螺旋。
对11 mRNA 是细胞种类最多，含量最丰富的RNA。
错14 目前，发现的修饰核苷酸多存在于tRNA 中。
对15 对于提纯的DNA 样品，如果测得OD260/OD280＜1.8，则说明样品中含有蛋白质。
对16 核酸变性或降解时，存在减色效应。
错18 在所有的病毒中，迄今为止还没有发现即含有RNA 又含有DNA 的病毒。
对四、选择题4 DNA 变性后（A）A 黏度下降B 沉降系数下降C浮力密度下降 D 紫外吸收下降6 下列复合物中，除哪个外，均是核酸和蛋白质组成的复合物（D）A 核糖体B 病毒C端粒酶 D 核酶9 RNA 经NaOH 水解的产物为（D）A 5’核苷酸B2’核苷酸C3’核苷酸 D 2’核苷酸和3’核苷酸的混合物10 反密码子UGA 所识别的密码子为（C）A、ACUB、ACTC、UCA D TCA13 反密码子GψA 所识别的密码子为（D）A、CAUB、UGCC、CGU D UAC五、填空题1 核酸的基本结构单位是核苷酸。
基础生物化学知识点总结
基础生物化学复习资料名词解释：核酸：多个核苷酸彼此通过3′,5′-磷酸二酯键连接所形成的多聚核苷酸，称为核酸。
增色效应：DNA变性后，在260nm处的紫外吸收显著增高的现象，称增色效应（高色效应）。
减色效应：DNA复性后，在260nm处的紫外吸收显著降低的现象，称为减色效应。
核酸变性：指核酸双螺旋的氢键断裂变成单链的过程，并不涉及共价键的断裂。
熔解温度：50% 的双链DNA发生变性时的温度称为熔解温度（Tm）或解链温度。
核酸复性：变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这个过程称复性。
氨基酸的等电点（pI）：氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH。
肽键：也称酰胺键，是由一个分子氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合脱水而成的化学键。
肽：由一个分子氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而成的化合物。
盐析：高浓度的中性盐使蛋白质的溶解度降低，沉淀析出的现象称为盐析。
盐溶：低浓度的中性盐使蛋白质的溶解度增大称为盐溶。
蛋白质等电点：蛋白质所带净电荷为零时溶液的pH。
蛋白质的变性：在外界因素的作用下，蛋白质原有的高度规律性的空间结构遭到破坏，一级结构不变，蛋白质的生物活性丧失的现象。
蛋白质的复性：高级结构松散了的变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物学活性的现象。
酶：是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。
酶活力：也称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。
米氏常数Km：酶的特征常数，其含义是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
变构酶：除具有酶的活性中心外，还具有与调节物结合的调节中心的寡聚酶称为变构酶。
同工酶：指催化相同化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质不同的一组酶。
比活力：指每单位质量样品中的酶活力。
维生素（Vitamin）：是维持机体正常生理功能和健康所必需的微量低分子有机化合物。
基础生物化学复习知识要点
基础生物化学复习知识要点一、绪论欢迎走进生物化学的奇妙世界！在开始我们这次的生物化学复习之旅前，先来梳理一下整个学习过程中的关键要点，理解生物化学的基础知识和核心概念，有助于我们更好地掌握这门学科的精髓。
别担心生物化学虽然听起来有点复杂，但其实它与我们日常生活息息相关，从食物消化到身体的新陈代谢，都离不开生物化学的知识。
那么接下来让我们一起回顾并加深我们对生物化学的学习记忆吧！让我们一起将知识点串联起来，巩固基础迎接新的挑战！1. 生物化学概述生物化学听起来好像是一个很高大上的学科，但其实它与我们日常生活息息相关。
你想知道食物是如何被身体消化吸收的？为什么有时候我们会感到疲劳，休息后又能够恢复活力？这些日常生活中的小问题，都是生物化学研究的范畴。
简单来说生物化学是研究生物体内化学过程和化学反应的学科。
就像在家里做饭一样，生物体内的各种“食材”（比如蛋白质、糖类、脂肪等）需要通过一系列的“烹饪”过程（也就是化学反应）来转化为身体能够利用的能量。
在这个过程中，还有许多“调料”（比如酶）起着关键的作用。
了解这些基础知识，不仅能帮助我们更好地理解生命的本质，还能指导我们如何更好地照顾自己。
接下来我们就一起来深入了解一下生物化学的主要知识点吧！2. 生物化学在医学领域的重要性接下来我们来谈谈生物化学在医学领域的重要性，生物化学不仅仅是医学的一个分支，它更像是打开人体奥秘的一把钥匙。
有了生物化学的知识，我们能够更深入地理解我们的身体是如何运作的。
让我们更详细地看看这个神奇的世界。
首先大家都知道，身体健康是一切美好生活的基础。
想要维护身体健康，就需要了解身体的内部运作机制。
生物化学就像是解读身体语言的专家，帮助我们理解身体发出的每一个信号。
在医学领域，生物化学的作用更是不可忽视。
无论是疾病的预防、诊断还是治疗，都离不开生物化学的帮助。
其次在疾病诊断方面，生物化学提供了许多检测手段。
比如通过检测血液中的生化指标，我们可以了解身体的健康状况，及时发现潜在的问题。
生物化学复习指南
⽣物化学复习指南第1章⽣物化学基础1、⼀句话问题1.⽣命形式虽然千差万别，在就化学本质⽽⾔，他们具有⼀致性。
2.⽣命体区别于⾮⽣命体的四个基本特征。
3.有机体遵⾏热⼒学第⼀定律，通过增⼤环境的⽆序⽽使得⾃⾝有序化。
4.⽣命体的信息流基本类同。
5.根据SSU RNA序列细胞分为三类，细菌、古细菌和真核细胞。
古细菌与真核细胞更接近。
6.线粒体和叶绿体是通过内共⽣进⼊真核细胞。
线粒体来源于紫细菌，叶绿体来源于蓝细菌。
7.细胞与细胞器<--超分⼦复合体<---- ⼤分⼦<--单体8.⽣物分⼦结构决定反应性、结构决定功能、结构也代表⼀种信息。
9.细胞内是⼀个⽔环境，⽔为细胞内⽣化反应提供了反应介质，甚⾄直接参与反应。
第2章氨基酸与肽概念蛋⽩氨基酸:参与蛋⽩质组成的20种氨基酸。
⾮蛋⽩氨基酸：不参与蛋⽩质的组成的氨基酸。
兼性离⼦：既有带负电荷基团，⼜有带正电荷基团的离⼦称为兼性离⼦或两性离⼦，亦称偶极离⼦。
pI （等电点）：在⼀定PH值时，氨基酸以兼性离⼦形式存在，此时该离⼦所带的静电荷为零，在电场中不会向正负极移动，此时溶液的PH称为该离⼦的等电点。
不同结构的两性离⼦有不同的等电点。
pI= 1/2 (pK1’ +pK2’)酸性Aa pI= 1/2(pK1’ +pKR’)碱性Aa pI= 1/2(pK2’ +pKR’)Paralogues 并系同源物：⼀个个体中既有⼀定关系却⼜不相同的蛋⽩质。
orthologues 直系同源物：具有相同功能的蛋⽩质写出20中氨基酸的三字母和单字母缩写，哪些属于酸性，哪些属于碱性，哪些含羟基，哪些含硫元素。
（1）中性氨基酸：1、glycine ⽢氨酸 Gly G2、alanine 丙氨酸 Ala A3、valine 缬氨酸 Val V4、leucine 亮氨酸 Leu L5、isoleucine 异亮氨酸 Ile I(2)含羟基或巯基氨基酸6、 serine 丝氨酸 Ser S7、threcnine 苏氨酸 Thr T8、 cysteine 半胱氨酸 Cys C9、methionine 甲硫氨酸 Met M(3)酸性氨基酸及其酰胺10、aspartate 天冬氨酸 Asp D 11、glutamate ⾕氨酸 Glu E 12、ASPARAGINE 天冬酰胺 Asn N 13、glutamine ⾕氨酰胺 Gln Q（4）碱性氨基酸14、lysine 赖氨酸 Lys K 15、arginine 精氨酸 Arg R 16、histidine 组氨酸 His H 17、proline 脯氨酸 Pro P（5）芳⾹族氨基酸18、phenylalenine 苯丙氨酸 Phe P 19、tyrosine 酪氨酸 Tyr Y 20、tryptophan ⾊氨酸 Trp W氨基的化学反应:◆与茚三酮 (ninhydrin) 的反应定量反应◆与亚硝酸的反应 Van Slyke定氮◆与2,4-⼆硝基氟苯 (FDNB) 的反应测序◆与甲醛的反应氨基滴定◆与酰化基的反应氨基保护基◆与⼆甲基氨基萘磺酰氯 (DNS-Cl)的反应测序◆与荧光胺的反应微量检测◆与Edman试剂 (苯异硫氰酸酯)反应测序与茚三酮反应：氨基酸脱羧脱氨被氧化，⽔合茚三酮被还原，氧化型和还原型的⽔合茚三酮与氨反应⽣成⼆酮茚-⼆酮茚胺的取代盐等蓝紫⾊化合物。
生物化学复习资料
生物化学名词解释和答案蛋白质化学一.名词解释1.基本氨基酸：2.α-碳原子：直接与氨基和羧基相连的碳原子。
3.两性电解质：同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。
4.氨基酸的等电点：当溶液为某一pH值时，氨基酸分子中所带正电荷和负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI5.肽（peptide）：氨基酸通过肽键连接而成的化合物。
6.肽键（peptide bond）一个氨基酸分子的α羧基与另一分子的α氨基脱水缩合而成的酰胺键。
7.二肽（dipeptide）：两个氨基酸残基通过一个肽键连接而成的肽。
8.多肽（polypeptide）：含十个氨基酸残基以上的肽。
9.氨基酸残基（residue）：组成多肽的氨基酸在形成肽链时丢失了一分子水，肽链中的氨基酸分子已不完整，称为氨基酸残基（酰）。
10.二硫键（disulfide bond）：肽链之间或肽链内部的两个半胱氨酸残基的巯基氧化后形成的共价相互作用力，有较高的强度。
11.离子键（ionic bond）：又称盐键，是正电荷和负电荷之间的一种静电相互作用。
12.配位键（dative bond）：由两个原子之间提供共用电子对所形成的共价键。
13.氢键（hydrogen bond）：多肽链中的氮原子或氧原子的故对电子与氢原子间相互吸引而形成的键。
14.范德华力（Van der waal,s）:一种普遍存在的作用力，是原子、基团或分子之间比较弱的、非特异性的作用力。
15.疏水作用力hydrophobic bond疏水基团或疏水侧链避开水分子而相互靠近聚集的作用力。
16.一级结构（primary structure）：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
17.二级结构（secondary structure）：多肽链主链在一级结构的基础上进一步盘旋或折叠，从而形成有规律的构象。
18.三级结构（tertiary structure）：球状蛋白质的多肽链在二级结构的基础上相互配置二形成特定的构象。
基础生物化学复习全资料
一、名词解释1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。
2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。
3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。
5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。
6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。
7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。
8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一组酶。
9.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化效率。
10.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。
11.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。
12.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。
13.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
14.糖异生作用：以非糖物质 (如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基酸、脂肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。
15.回补反应：由于中间产物的离开，引起中间产物浓度的下降，从而引起循环反应的运转，因此必须不断补充中间产物才能维持循环正常进行，这种补充称为回补反应16.底物水平磷酸化：高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的过程。
生物化学复习资料
第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构与功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；与L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu与L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖与甘露糖；葡萄糖与半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基与决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
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第一章核酸名词解释1.增色效应；DNA变性后，其紫外吸收值升高的现象。
2.分子杂交；在一定条件下，不同来源的单链核酸分子按碱基互补配对原则结合在一起。
3.DNA变性；在一定的物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。
4.DNA复性；在适当的条件下，两天彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程。
5.Tm；热变性过程中光吸收达到最大吸收的一半时的温度。
填空题：1. 核酸分子中糖环与碱基之间为核苷键，核苷与核苷之间通过 3ˋ-5ˋ磷酸二脂键连接成多聚体。
2. DNA变性后，紫外吸收增加，粘度下降，浮力密度升高，生物活性丧失。
3. DNA双螺旋直径为2nm，每隔3.4nm上升一圈，相当于10个碱基对。
4. Z－DNA为左手螺旋。
5．维系DNA双螺旋结构稳定的力主要有氢键和碱基堆积力。
6．DNA双螺旋结构模型是Watson和Crick于1953年提出的。
选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案）1、有关核酸的杂交AA．DNA变性的方法常用加热变性B．相同来源的核酸才能通过变性而杂交C．不同来源的核酸复性时，若全部或部分碱基互补就可以杂交D．杂交可以发生在DNA与DNA之间，RNA与DNA，RNA与RNA之间E．把待测DNA标记成探针进行杂交2．DNA的复性速度与以下哪些有关ABCDA．温度B．分子内的重复序列C．变性DNA的起始浓度 D．以上全部3．某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为DA．15% B．30% C．40% D．35% E．70%4．DNA变性是指DA．分子中磷酸二酯键断裂B．多核苷酸链解聚C．DNA分子由超螺旋→双螺旋D．互补碱基之间氢键断裂E．DNA分子中碱基丢失5．关于双螺旋结构学说的叙述哪一项是错误的BCDA．由两条反向平行的脱氧多核苷酸链组成B．碱基在螺旋两侧，磷酸与脱氧核糖在外围C．两条链间的碱基配对非常严格，A与T间形成三个氢键，G与C间形成两个氢键D．碱基对平面垂直于中心轴，碱基对之间的作用力为范德华力E．螺旋每转一圈包含10个碱基对6．下列关于双链DNA碱基含量关系，哪一个是错误的ABA．A＝T，G＝C B．A＋T＝G＋C C．A＋G＝C＋T D．A＋C＝G ＋T7．下列是几种DNA分子的碱基组成比例。
基础生物化学总复习要点
举例说明蛋白质结构和功能有什么关系。蛋白质1源自B-双螺旋结构特征。2
tRNA的二级结构特征。
3
归纳总结真核生物mRNA与原核的mRNA不同点。
4
核酸的变性、复性；增色效应、减色效应等。
6
什么是核酸分子杂交？
5
掌握核酸的组成，比较DNA与RNA核苷、核苷酸的区别。
核 酸
酶的催化特点有哪些？
酶的底物专一性分几类？
酶分哪几大类？
影响酶促反应速度的因素有哪些？ 什么是米氏方程？
列表说明各抑制剂对酶促反应速度有怎样的影响？
变构酶、同工酶的含义？
酶及维生素
根据本章所学内容，从发生场所、是否需氧、代谢终产物、反映历程、调控方式、生物学意义几个方面比较糖的分解代谢方式——糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径。
1分子乙酰-CoA彻底氧化分解产生多少能 量？
02
01
糖酵解、糖异生作用。
糖
什么是生物氧化，呼吸链、磷氧比，底物水平磷酸化？
01
比较氧化磷酸化的抑制剂、解偶联剂、电子传递的抑制剂三者之间有什么区别？
02
1分子葡萄糖彻底氧化分解可产生多少分子ATP？
03
生物氧化
01
02
03
04
计算1分子软脂酸彻底氧化分解可释放出多少分子的ATP？
β-氧化作用的概念及基本步骤。
基础生物化学
壹
贰
叁
涵盖内容
物质转化
能量转化
信息传递
α-螺旋结构的特点。
什么是必需氨基酸？会计算一种碱性氨基酸和一种酸性氨基酸的等电点。
结合习题集中有关氨基酸结构和性质的练习题，加深对所学内容的理解和掌握。
重点复习和掌握蛋白质空间构象的有关概念和特点，比较蛋白质三级结构和四级结构的差别。维持蛋白质空间结构稳定的作用力有哪些，蛋白质的变性作用有什么意义等？
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核酸的结构与功能（P8,脱氧核糖核酸，核糖核酸）RNA的功能：1.参与（控制）蛋白质的合成：2.遗传物质3.具有生物催化剂功能4.调节功能：核酸的一级结构、核酸中核昔酸的连接方式（及磷酸、糖类、碱基间的连接方式）、核酸链的书写表示P15DNA的一级结构是DNA分了中脱氧核糖核昔酸的排列顺序和连接方式;RNA的一级结构式RNA分子中核糖核昔酸的排列顺序和连接方式。
DNA和RNA中核甘酸残基都是通过3，S-磷酸二酯键连接；戊糖与噂吟之间CV-N9糖仲键; 戊糖与嚅嚏之间C1 51糖甘键；书'马核酸的一级结构时要按5，— 3,的规定来写如5' ATGCATGCTACGATTCG 3' DNA3'TACGTACGATGCTAAGC5'5'GUACAUCGUACGAUCGC3‘ RNADNA双螺旋结构的特点P191.两条反向平行的多脱氧核昔酸链围绕同一“中心轴”以右手螺旋盘绕成双螺旋结构，双螺旋的直径为2nm02.磷酸和脱氧核糖形成的亲水骨架位于双螺旋外侧，碱基对则位于螺旋的内侧，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约为糖环平面与中心轴平行10个碱基对，螺距3.4nm，相邻碱基平面间隔为0.34nm,并有一个36。
的夹角。
糖环平面与中心轴平行。
3.两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。
（喋吟与喽I建配对，A与T以2 缉键、C与G以3纽键）4.在DNA双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成大沟和小沟。
两条沟，特别是大沟对蛋白质识别DNA双螺旋结构上的特定信息非常重要，只有在沟内蛋白质才能识别到不同碱基序列。
DNA的高级结构——超螺旋的方向、负超螺旋的意义P23负超螺旋（左手方向）；正超螺旋（右手方向）负超螺旋使双螺旋圈数减少，给DNA造成扭曲的张力，使DNA分了内部张力减小，有利于解旋，对DNA的复制、重组和转录等有重要意义。
超螺旋结构的DNA具有更紧密结构，利于组装。
tRNA三叶草二级结构，接受臂、反密码子环；三级结构P25三叶草二级结构：tRNA分了中由A-U、G-C碱基对构成的双螺旋区叫做臂，不配对的部分叫做环。
tRNA 一般由四个臂和四个环组成：包括基基酸接受臂、二氢尿噎嚏（环）臂、反密码（环）臂、T”（环）臂和额外环。
除了氛基酸接受区外，其余每个区均含有一个突环和一个臂。
（“w”读法：普西）敏基酸接受臂（疑基酸接受区）：rfl 7个碱基对组成,富含G, 3,■末端的最后3个核廿酸残基都是CCA, A为腺甘酸。
疑基酸可与其成酯，该区在蛋白质合成中起携带氛基酸的作用。
反密码了环：与氨基酸接受区相对，一般环中含有7个核甘酸残基，臂中含有5对碱基。
其中环正中的3个核廿酸残基称为反密码子。
三级结构：三级结构是L形的。
敏基酸接受臂CCA序列和反密码了环分别处于形空间结构的连段，二氢尿唯嚏环和TwC环形成了L形的拐角。
mRNA的帽子结构和r-polyA尾巴，及其在真核生物与原核生物的区别P28真核：单顺反子、5, ■末端有〃帽子〃、3，-末端有？。
0片段、有非编码区原核：多顺反了5, ■末端无〃帽了〃、3，-末端无polyA片段（病毒除外）、有非编码区顺反了：mRNA上具有翻译功能的核昔酸顺序。
（单顺反了即一个mRNA分了只包含一条多肽链信息。
）polyA片段：指20-250个多聚腺昔酸。
〃帽子”结构：5，-末端有甲基化的G,通过焦磷酸与另一个核廿酸上核糖（甲基化）以宁、5, •三磷酸相连。
核酸的紫外吸收性质（核昔酸在260nm附近有吸收峰，蛋白质在280nm附近）P29由于核酸所含的噤岭碱和噌漩碱具有共轴双键，使碱基、核昔、核甘酸和核酸在240-260nm 的紫外波段有强烈吸收，最大吸收值在260nm附近。
可根据A260/A280来判断核酸样品的纯度，纯度越大，比值越小。
可利用不同核甘酸在260nm附近不同的吸收特性，定性和定景地检测核酸和核仰酸。
减色效应、增色效应（名词解释），变性和复性，Tm值（与GC含量呈正比），退火，分子杂交P30-P31凯氏定氮法P33 变性：指在一定物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的纭［键断裂，变成单链的过程；复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此愤慨的单链重新缔合成为双螺旋的过程。
减色效应：DNA双螺旋结构解体，双螺旋分了内部的碱基暴露，紫外吸收值升高的现象；增色效应：DNA夏性时分开的单链重新结合，碱基暴露数减少等电点的概念和计算公式、性质，氨基酸的光学性质（色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸Sanger 反应和Edman反应（作用），肽和肽键P36、P37、P38等电点:氨基酸基木上以兼性离了•的形式（R土）存在，或者少量的R+与R-浓度相等，氛基酸的净电荷为零，这个pH称为等电点.计算公式：酸性基基酸：PI = ?（PK1 +P K R）碱性敏基酸：pl=：（pl<2 +P K R）注：P K R为侧链基团缓冲点，氨基酸的性质：1.每种疑基酸的响应的PK值附近都有一个缓冲区，这算是氨基酸的一个很重要的性质。
2.氨基酸的光学性质：氛基酸的a.碳为不对称碳原子，因此有L-和D-两种类型光学异构体，自然界的氨基酸大多是L-型a ■氨基酸的衍生物,L-氨基酸中有的为左旋,有的右旋。
（R 基团含有芳香环共貌双键系统的色敏酸、酪氛酸和苯丙氛酸，在近紫外区（220-300nm）有光吸收，其最大光吸收分别为279nm、278nm和259nm。
蛋白质由于含这些敏基酸一般最大光吸收在280nm波长处，故能利用紫外分光光度法测定蛋白质含量。
3.疑基酸的重要化学反应：与茵三酮反应——蓝紫色化合物——蛋白质定性和定量分析；Sanger反应：（弱碱条件）疑基酸的a-氛基与试剂反应——黄色——测定肽链N端氛基酸; Edman反应：（弱碱条件）氨基酸的a -氨基与试剂反应——PTH-M基酸——（经过层析法）确定肽链N端基基酸种类（用于蛋白质测序）肽：基基酸的a -段基与另-•个氛基酸的a -氨基脱水形成肽。
肽键：a-国基与a -肄基脱水后剩下的残基肽链末端氛基酸的测定用Sanger反应或Edman反应，测定N端氨基酸；用蔑肽酶或腊解法测定C端疑基酸，为氨基酸序列提供两个重要的参考点。
P41蛋白质的二级结构——a螺旋（天然蛋白质中最常见的螺旋构象是a螺旋，其绝大部分是右手螺旋）、B折叠，连接的键P44、P45下、P46蛋白质的三级结构中肌红蛋白的例子P49-50蛋白质的四级结构中血红蛋白的例子P52蛋白质的低级结构决定高级结构。
P52蛋白质的重要性质（等电点与溶解度的关系（等电点是溶解度是最小的））、电泳的概念P59SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法P61盐溶与盐析P62蛋白质的变性与复性（概念与性质改变）P63酶与一般催化剂的比较P70辅酶与辅基的区别和概念P71酶的专一性P72酶的催化作用于活化能（酶能够降低反应的活化能，但不能够提供或是减少活化能。
P76酶的活性中心与功能部位及功能部位的作用（决定专一性，进行反应催化）P77酶原的概念P86米氏方程公式，4值的意义，抑制剂对米氏常数（对蟾作用）的影响P88-97别构酶的概念和特点，同工•酶的定义P98/P99了解维生素与辅酶的种类P104-112了解硬脂酸和软脂酸的结构简式P116生物膜的流动镶嵌模型及功能。
P126-127淀粉（及糖原）的酶促降解中重要的酶及酶的特点（如：耐高温等）P148糖酵解的位置，历程，酶（尤其限速酶）、能量、总公式P151-154三段酸循环P158-165磷酸戊糖途径（它实现不同碳原了个数的糖的转化）P166-168生物氧化的概念P172电子传递链（概念、组成，其中的泛酿是电了传递链中唯一的非蛋白质组分P180-183电子传逆抑制剂为什么会有毒性P185底物水平磷酸化和氧化磷酸化的概念P186氧化磷酸化的机制「I1的化学渗透假说要点P187解偶联剂（解偶联剂只抑制电子传递链磷酸化，不影响底物水平磷酸化；离了载体抑制剂增大了线粒体内膜对一价阳离子的通透性，从而破坏了膜两侧的电位梯度，最终破坏了氧化磷酸化过程。
）P190糖异生的概念，如何越过不可逆反应；与三梭酸循环的比较P203糖原的生物合成与糖原降解的过程及其比较P207脂肪酸的a-氧化、氧化的概念；8-氧化历程（简答题）P214软脂酸经氧化作用彻底氧化的能量转换率（换成硬脂酸，计算题）P216酮体代谢（判断）P219-221 乙醛酸循环的生物意义（判断），其反应历程及与三梭酸循环的区别（异柠檬酸裂解龈和苹果酸合成酶是乙醛酸循环的关键P222-223脂肪酸的生物合成，位置P225脂肪酸合酶系统中ACP的辅基结构，FAS中的活性筑基P227-228动物中软脂酸从头合成与3 -氧化过程的区别表格P230谷筑酸与谷氛酰胺在联合脱氛基中的作用P248（谷氛酸和谷氛酰胺中的氮可通过进一步生化反应形成其他有机含氮化合物，因此谷氨酸和谷氨酰胺在含氮有机化合物的合成代谢中起关键作用。
）P268限制性内切酶的定义P285嗦岭核甘酸的生物合成（嗦岭环上各原子的来源），次黄I票吟核廿酸的合成P290嗟嚏环各原了的来源P294DNA半保留复制的定义，半保留复制的证明实验P302三种DNA聚合酶的对比表格P305前导链、后随链、冈崎片段的定义P308反转录（定义、酶），DNA的损伤、修复与突变（判断）P312启动了的定义（在基因上，由RNA聚合酶识别、结合并确定转录起始位点的特定序列）P317终止了的定义（DNA±对转录终止进行严密调控的基因末端的一段特殊序列）P319RNA的转录后加工，rRNA前体的转录后加工（了解）P320hnRNA的加工P322遗传密码的概念P332遗传密码的基本性质（选择题）P334 tRNA在蛋白质合成的作用P335核糖体的功能（选择）P336多肽链的合成方向P340。