常见氨基酸的等电点
计算氨基酸的等电点
计算氨基酸的等电点氨基酸的带电状况与溶液的ph值有关，改变ph值可以使氨基酸带上正电荷或负电荷，也可以使他处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态，此时的ph值为氨基酸的等电点。
氨基酸是同时带氨基和羧基的物种，在水溶液中羧基失去氢离子带负电，而氨基得到氢离子带正电，由于羧基酸性和氨基的碱性不相同，所以氨基酸往往整体上是带电的。
调节溶液的pH值，可以改变二者的电离状况，到某一点时羧基所带的负电荷与氨基所带的正电荷相同，氨基酸表现为整体不带电，这点的pH值就是氨基酸的等电点。
记-COOH的电离常数为Ka1 ，－NH3+的电离常数为Ka2，则等电点的pH值为pH=(Ka1+Ka2)/2解释氨基酸的等电点氨基酸是两性分子，能结合H(+)的-NH2,形成正电荷离子，也带有能够电离出H(+)的-COOH，形成负离子。
因此，氨基酸分子的整体与溶液的pH有关，改变溶液pH可以使氨基酸带上正电荷，负电荷或者正好处于净电荷为零的兼性离子状态，这个pH就是该氨基酸的等电点。
解离常数(pK)是水溶液中具有一定离解度的溶质的的极性参数。
离解常数给予分子的酸性或碱性以定量的量度，pKa减小，对于质子给予体来说，其酸性增加；对于质子接受体来说，其碱性增加。
pK=PH+log电子受体/电子供体氨基酸中，-COOH的电离常数为Ka1 ，-NH(3+)的电离常数为Ka2，该氨基酸的等电点的pH就是(Ka1+Ka2)/2去哪找等电点计算方法的资料？建议你去买本生化的教辅书等电点：如果调节溶液的PH值使得其中的氨基酸呈电中性，我们把这个PH值称为氨基酸的等电点：PI。
PI是氨基酸的重要常数之一，它的意义在于，物质在PI处的溶解度最小，是分离纯化物质的重要手段。
等电点的计算：对于所有的R基团不解离的氨基酸而言（即解离只发生在α-羧基和α-氨基上），计算起来非常简单：PI＝（PK1’+PK2’）/2若是碰到R基团也解离的，氨基酸就有了多级解离，这个公式就不好用了，比如Lys、Glu、Cys等。
氨基酸的解离和等电点_陈建华
氨基酸的解离和等电点_陈建华建华作为蛋质白华本构件的基酸氨进行酸解性离h3·,除有具基外还佼有基氨例如甘氨酸,,所以是种一性两解质电:,既能,又能进行碱性解一离。
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氨基酸等电点的计算和应用
谢 谢 观 赏
等电点的应用1------电泳分离
• 应用------氨基酸的分离与分析 • 氨基电泳：带电颗粒在电场中移动的现象称为电泳 • 酸不同（pI不同，大小不同），在电场中泳动速度不同， 因此可以通过电泳将氨基酸彼此分开 • 当pH=pI时，氨基酸呈兼性离子，在电场中不移动 • 当pH>pI时，氨基酸带负电荷，在电场中向正极移动 • 当pH<pI时，氨基酸带正电荷，在电场中向负极移 蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电 场中能向电场的正极或负极移动，从而分离蛋白质。根 据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。
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氨基酸既含有能释放H+ 的基团(如羧基)。也含 有接受H+ 的基团(如氨基)，因此是两性化合物， 亦称两性电解质或兼性离子。
氨基酸的两性形式示意图
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20种常见天然氨基酸中3个有碱性 + 取代基，能和 H 结合，称为碱性 氨基酸；4个有酸性取代基，可以 离解出H+，称为酸性氨基酸；大多 数为中性氨基酸
酸性氨基酸：天冬氨酸(Asp)、谷氨酸 (Glu) 碱性氨基酸：赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg) 组氨酸(His)
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参考文献
<1> 李克安《分析化学教程》 北京大学出版社出版2005年5月第1版 <2> 陈阅增《普通生物学----生命科学通论》 高等教育出版社1997年出版 /biochemistry/htm /lhtx01.htm /showthread.php?t=21 0939&page=1
氨基酸的等电点名词解释生物化学
氨基酸的等电点名词解释生物化学
当溶液在某一特定pH值的条件下，蛋白质所带正电荷与负电荷恰好
相等（总净电荷为零）时，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动。
作用：区别酸碱
中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基，故其pI偏酸，pI值略小于
7.0；酸性氨基酸的羧基解离程度更大，pI明显小于7.0；碱性氨基酸的
氨基解离程度明显大于羧基等，故其pI大于7.0；在一定的pH条件下，
氨基与羧基的解离程度相等，静电荷为零，此时溶液的pH即为其等电点。
扩展资料
应用：
1、蛋白质的沉淀
同种蛋白质在水溶液中带有同种电荷，互相排斥，且蛋白质表面能形
成水化膜，这就使得蛋白质溶液（实际上是胶体）十分稳定。
要想破坏其
稳定性让其沉淀则需要从这两方面入手，也就是除去水化膜和表面电荷。
比如，可以先将蛋白质的pH调整至等电点，这时的蛋白质分子呈等
电状态，虽不很稳定，但还有水膜的保护作用，一般不致沉淀，如果这时
加入脱水剂除去蛋白质分子的水膜，则蛋白质分子互相凝聚、沉淀析出。
先脱水，后调节pH到等电点，也同样可使蛋白质沉淀。
2、蛋白质的电泳
当蛋白质不处于等电点状态时其总是带有一定电荷的，可以利用此特
性使其电泳。
还可以通过调节电泳液的pH来控制蛋白质的电泳方向和速度。
氨基酸等电点
氨基酸等电点
氨基酸等电点（Isoelectric Point，pI）是非离子型的氨基酸在特定溶液条件下所表现出的中性电荷。
当特定溶液中的氨基酸浓度增加时，溶液中的带正荷的离子浓度将减少，并且溶液中的带负荷的离子浓度也会随之减少，从而使溶液中的pH值逐渐变成中性，这就是氨基酸等电点。
氨基酸的等电点是由其羧基或氨基的质子损失和氢离子的捕获所决定的。
由于氨基酸的烷基和醇基组成，可以同时捕获和损失一个质子，因此根据其在等电点处发生的分子反应，氨基酸可以分为两类：非离子型氨基酸和离子型氨基酸。
非离子型氨基酸在低pH溶液中能够损失质子，得到阴离子状态，这些氨基酸的等电点的pI值一般小于7。
离子型氨基酸中，可以得到多种酸性和碱性氨基酸，它们的等电点pI值则可以大于7。
氨基酸的等电点是相当重要的，因为它们正是蛋白质结构中重要元素的存在，而且它们的等电点也可以用来描述特定溶液中氨基酸的整体电性。
其实，氨基酸的等电点还可以用来帮助科学家预测蛋白质分子在特定溶液中的溶解率和酶作用对应的酶-反应物体系。
氨基酸的等电点名词解释
氨基酸的等电点名词解释
氨基酸的等电点是指在特定条件下，氨基酸分子所带电荷总和为零的pH值。
简单来说，等电点是指氨基酸在溶液中不带电
荷的状态。
氨基酸分子中有两个重要的官能团，即氨基团（-NH2）和羧
基团（-COOH）。
在酸性条件下（低pH值），氨基酸分子会
失去一个质子（H+），氨基团会带正电荷，而羧基团不带电荷；而在碱性条件下（高pH值），氨基酸分子会吸收一个质子，氨基团不带电荷，而羧基团会带负电荷。
当氨基酸溶解在水中时，会形成带电离的离子，也就是带正电荷的氨离子（NH3+）和带负电荷的羧酸根离子（COO-）。
等电点就是指当氨基酸中的氨基团和羧基团上的电荷相互抵消时的pH值。
以丙氨酸（alanine）为例，它的结构式为：NH2-CH(CH3)-COOH。
丙氨酸的等电点是其带电离子电荷最少的pH值。
在酸性条件下（低于等电点），丙氨酸的氨基团接受H+，成
为NH3+，而羧基团带负电荷。
在碱性条件下（高于等电点），丙氨酸的氨基团是NH2，不带电荷，而羧基团接受H+，成为COOH-。
在pH等于等电点的条件下，丙氨酸的氨基团和羧基团所带电
荷总和为零，也就是带正电的NH3+和带负电的COO-相互抵消。
总结来说，氨基酸的等电点是指在特定条件下氨基酸分子上的氨基团和羧基团上的电荷相互抵消的pH值。
等电点的确定对于理解氨基酸的离子化性质以及其在生物体内的功能和作用机制具有重要意义。
氨基酸分类及等电点的计算方法
等电点:某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH，用pl表示中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基，故其pI偏酸，pI值略小于7.0，等电点一般在5～6.3之间；酸性氨基酸的羧基解离程度更大，pI明显小于7.0，等电点一般在2.8～3.2之间。
；碱性氨基酸的氨基解离程度明显大于羧基等，故其pI大于7.0，等电点一般在7.6～10.8之间；在一定的pH条件下，氨基与羧基的解离程度相等，静电荷为零，此时溶液的pH 即为其等电点。
各种氨基酸在其等电点时，溶解度最小，因而用调节等电点的方法，可以分离氨基酸的混合物。
氨基酸形成内盐：氨基酸的晶体是以偶极离子的形式存在。
这种偶极离子是分子内的氨基与羧基成盐的结果，故又叫内盐。
核酸的等电点比较低。
如DNA的等电点为4～4.5，RNA的等电点为2～2.5。
在氨基酸溶液中存在如下平衡，在一定的pH值溶液中，正离子和负离子数量相等且浓度都很低，而偶极浓度最高，此时电解以偶极离子形式存在，氨基酸不移动。
这时溶液的pH值便是该氨基酸的等电点。
蛋白氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸，丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷氨酸、丝氨酸、脯氨酸20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。
通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类根据侧链基团的极性1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）：8种 丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种 甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）： 3种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）： 2种 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）根据氨基酸分子的化学结构1、 脂肪族氨基酸： 丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺2、 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸3、 杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸4、 杂环亚氨基酸：脯氨酸等电点的计算1）侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的p K1和p K2的算术平均值：p I= (p K1 + p K2 )/2；（K1：-COOH电离常数；K2：-NH3+电离常数）以Gly为例：2）侧链含有可解离基团的氨基酸，其p I值也决定于两性离子两边的p K 值的算术平均值。
生物化学复习材料
生物化学复习材料1.氨基酸、蛋白质等电点？Pl和ph的关系氨基酸等电点：不同的氨基酸结构不同，等电点也不同。
在水溶液中，氨基和羧基的解离程度不同，所以氨基酸的水溶液一般不呈中性。
一般来讲，所谓中性氨基酸，酸性比碱性稍微强一点，正离子浓度小于负离子浓度，要调节到等电点，需要向溶液中加酸，抑制羧酸的解离。
中性氨基酸的等电点一般在5.0-6.3之间，酸性氨基酸在2.8-3.2，碱性氨基酸为7.6-10.9.氨基酸的两性电解质性质，氨基酸可以作为缓冲试剂使用。
在等电点时，氨基酸的偶极离子浓度最大，溶解度最小。
可以根据等电点分离氨基酸的混合物。
第一种方法：利用等电点时溶解度最小，将某种氨基酸沉淀出来；第二种方法：利用同一ph下，不同氨基酸所带的电荷不同而分离。
蛋白质的等电点：2.蛋白质的1-4级结构分别是什么，有什么特点，有哪些类型第一结构：多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。
特点：是蛋白质最基本的结构。
第二结构：多肽主链有一定的周期性，由氢键维持的局部空间结构。
a-螺旋、b-折叠、b-转角。
特点:有周期性，有规则。
类型：（1）a-螺旋：最常见的结构，广泛的存在于纤维状蛋白和球蛋白中。
在水溶液中，a螺旋的N端带有部分正电荷，C端带有部分负电荷，a螺旋可构成偶极矩。
L型氨基酸组成的a螺旋多为右手螺旋，D型氨基酸组成的多为左手螺旋，右手螺旋比左手螺旋稳定。
（2）b-折叠：是一种重复性的结构。
可有多条肽链组成也可由一条肽链组成。
折叠的两种方式：平行式（相邻肽链是同向的）（更规则）和反平行式（相邻肽链是反向的）。
（3）b-转角（b-弯曲、发夹结构）：简单的二级结构。
多肽链需要经过弯曲和回折才能形成稳定的球形结构。
是比较稳定的结构。
（4）b凸起：是一种小的非重复性结构，能单独存在，大多数为b折叠中的一种不规则的情况，可引起多肽链方向的改变，但改变程度不如b转角。
（5）无规卷曲：没有一定规律的松散肽链结构（但对于一定的球蛋白来说，特定的区域有特定的卷曲方式，因而归入二级结构），酶的功能结构常处于该构象中，故而受到人们的重视。
氨基酸的等电点是
氨基酸的等电点是氨基酸是生物体内最重要的化学物质，它在各种重要生命过程中起着重要作用。
氨基酸最重要的特性之一是它的等电点（pI）。
等电点是指一种物质在一定pH以下具有正电荷，在一定pH上具有负电荷，两种电荷取消时的pH值。
等电点是氨基酸的一个重要特性，它可以精确定量氨基酸的弱酸和强碱性。
氨基酸的酸性与基性的强弱的程度取决于其等电点（pI）的大小。
等电点越低，氨基酸的电荷力就越大，给蛋白质的结构带来越强的稳定性。
氨基酸的等电点由它的成分和结构决定。
氨基酸的分子结构由含有氨基和酸基的基本结构组成，氨基可以捕获一个正离子，而酸基可以捕获一个负离子，以形成一个水溶液具有特定电荷平衡的有机分子。
根据摩尔定律，氨基酸的等电点与它的分子量成正比，即有较高的分子量的氨基酸的等电点也较高。
另外，由于氨基酸中一般有Alanine，Valine，Leucine，Isoleucine，Phenylalanine，Tryptophan，Tyrosine，Serine，Threonine，Cysteine，Methionine和Glycine等12种氨基酸，它们的等电点不同。
例如，Alanine的等电点是5.98，Valine的等电点是5.96，Leucine的等电点是5.98，Isoleucine的等电点是6.02，Phenylalanine的等电点是5.48，Tryptophan的等电点是5.89，Tyrosine的等电点是10.07，Serine的等电点是5.68，Threonine的等电点是5.60，Cysteine的等电点是5.02，Methionine的等电点是5.74，Glycine的等电点是6.00。
值得注意的是，氨基酸的等电点仅取决于其分子结构和成份，而不受环境条件的影响。
氨基酸具有酸性，如果pH值低于它的等电点，它会呈现出正电荷；反之，如果pH值高于它的等电点，它就会表现出负电荷。
通过氨基酸等电点的测定，可以准确分析蛋白质的弱酸性和强碱性，并且可以测定氨基酸的电荷力和稳定性，为蛋白质的结构带来深远的影响。
氨基酸等电点名词解释
氨基酸等电点一、引言在生物化学中，氨基酸等电点（isoelectric point，简称pI）是指氨基酸溶液中带净电荷的氨基酸分子所带电荷总和为零的 pH 值。
在达到pI时，氨基酸尤其是蛋白质在溶液中几乎呈电中性。
二、氨基酸及其离子形态氨基酸的化学结构中含有一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH）。
这两个官能团都可以解离，使氨基酸具有酸性和碱性。
当氨基酸中的氨基解离时，它会失去一个质子（H+），产生氨基负离子（NH2-）。
而当羧基解离时，它会释放出一个质子，产生羧基负离子（COO-）。
在溶液中，氨基酸可以同时存在不同形式的离子：阳离子形式、中性形式和阴离子形式。
当氨基酸溶液的pH值小于pKa时，氨基酸中的胺基以NH3+形式存在；当pH 值大于pKa时，胺基以NH2形式存在；当pH等于pKa值时，两种形式的平衡存在，并会生成等电点。
三、等电点的定义等电点是指氨基酸带净电荷的总和为零的pH值。
当氨基酸溶液的pH等于其等电点时，溶液中带正电荷的离子数量等于带负电荷的离子数量。
也就是说，当pH等于氨基酸的等电点时，氨基酸具有最低的净电荷。
四、计算等电点的方法为了计算氨基酸的等电点，可以利用氨基酸的酸性和碱性性质。
氨基酸的等电点可以通过以下两个过程计算：4.1 离子电荷平衡法离子电荷平衡法是一种通过计算带正电荷的离子数目和带负电荷的离子数目来确定等电点的方法。
1.计算氨基酸溶液中胺基的电荷数目；2.计算氨基酸溶液中羧基的电荷数目；3.将胺基和羧基的电荷数目相加，并将结果除以2，得到等电点的近似值。
4.2 Henderson-Hasselbalch方程Henderson-Hasselbalch方程是计算任意酸碱缓冲溶液的pH值的公式。
对于氨基酸而言，可以利用Henderson-Hasselbalch方程来计算等电点。
Henderson-Hasselbalch方程的公式为：pH = pKa + log([A-]/[HA])，其中pKa 代表氨基酸的酸解离常数，[A-]代表氨基酸带负电荷离子的浓度，[HA]代表氨基酸带正电荷离子的浓度。
氨基酸等电点
1、氨基酸等电点：氨基酸处于净电荷为零时的PH.2、超二级结构：是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。
3、结构域：是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。
4、蛋白质一、二、三、四级结构：蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。
一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
二级结构：蛋白质分子局区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
三级结构：蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。
四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。
5、蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性6、蛋白质复性：如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。
7、一碳单位：指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亚氨甲基等。
8、转氨基作用：非氨基酸物质通过物质转换成为非必须氨基酸(必须氨基酸不能转换获得)如果氨基酸要变为其它物质则要通过脱氨基作用,就是脱去含N的不分(形成尿素)9、联合脱氨基作用：即转氨基作用与L-谷氨酸氧化脱氨基作用联合起来进行的脱氨方式.。
氧化脱氨基作用：氨基酸在酶的催化下生成酮酸。
11、密码子：在一个MRNA上的三个核苷酸（不是脱氧核苷酸），按一定顺序排列，这样的m10、RNA叫密码子。
12、反密码子：RNA链经过折叠，看上去像三叶草的叶形，其一端是携带氨基酸的部位，另一端有3个碱基。
每个tRNA的这3个碱基可以与mRNA上的密码子互补配对，因而叫反密码子。
13、多核糖体：在蛋白质合成过程中,同一条mRNA分子能够同多个核糖体结合，同时合成若干条蛋白质多肽链，结合在同一条mRNA上的核糖体就称为多聚核糖体。
氨基酸等电点的相关问题
氨基酸等电点的相关问题一、定义等电点（PI）：在一定pH值的溶液中，氨基酸分解成正离子和负离子的趋势和程度是相等的，净电荷为零，这是电中性的。
此时，溶液的pH值被称为氨基酸的等电点。
两性离子的电荷随溶液的pH值而变化。
当两性离子的正负电荷相等时，溶液的pH值就是它的等电点。
当外界溶液的ph大于两性离子的pl值，两性离子释放质子带负电。
当外部溶液的pH值小于两性离子的PL值时，两性离子的质子化带正电荷。
二、两性与等电点的关系氨基酸有典型的氨基和羧基反应。
例如，氨基可以羟基化和酰化，并且可以与亚硝酸相互作用；羧基形成酯或酰氯或酰胺。
此外，由于分子中既有氨基也有羧基，因此也有氨基酸的独特性质。
氨基酸分子中既含有氨基，又含有羧基，所以氨基酸与强酸强碱都能成盐，氨基酸是两性物质，本身能形成内盐。
氨基酸的高熔点（实际上是分解点）和不溶于非极性有机溶剂等特性表明，氨基酸以结晶态两性离子的形式存在。
在水溶液中，氨基酸二偶极离子即可以与一个结合成为正离子，又可以失去一个成为负离子。
这三种离子在水溶液中通过得到或失去互相转换同时存在，在ph值达到等电点时溶液处于平衡。
等电点不是中性点。
不同的氨基酸因其结构不同而具有不同的等电点。
酸性氨基酸水溶液的pH值必须小于7，因此必须添加更多的酸，以使正负离子的数量相等。
相反，如果碱性氨基酸水溶液中有更多的正离子，则必须添加碱以增加负离子的数量。
因此，碱性氨基酸的等电点必须大于7。
各种氨基酸在其等电点时，溶解度最小，因而用调节等电点的方法，可以分离氨基酸的混合物。
核酸的等电点相对较低。
例如，DNA的等电点为4~4.5，RNA的等电点为2~2.5。
在氨基酸溶液中存在如下平衡，在一定的ph值溶液中，正离子和负离子数量相等且浓度都很低，而偶极浓度最高，此时电解以偶极离子形式存在，氨基酸不移动。
这时溶液的ph值便是该氨基酸的等电点。
当氨基酸处于兼性离子状态且净电荷为零时，培养基的pH值，以pl表示。
计算氨基酸的等电点
计算氨基酸的等电点氨基酸的带电状况与溶液的ph值有关，改变ph值可以使氨基酸带上正电荷或负电荷，也可以使他处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态，此时的ph值为氨基酸的等电点。
氨基酸是同时带氨基和羧基的物种，在水溶液中羧基失去氢离子带负电，而氨基得到氢离子带正电，由于羧基酸性和氨基的碱性不相同，所以氨基酸往往整体上是带电的。
调节溶液的pH值，可以改变二者的电离状况，到某一点时羧基所带的负电荷与氨基所带的正电荷相同，氨基酸表现为整体不带电，这点的pH值就是氨基酸的等电点。
记-COOH的电离常数为Ka1 ，－NH3+的电离常数为Ka2，则等电点的pH值为pH=(Ka1+Ka2)/2解释氨基酸的等电点氨基酸是两性分子，能结合H(+)的-NH2,形成正电荷离子，也带有能够电离出H(+)的-COOH，形成负离子。
因此，氨基酸分子的整体与溶液的pH有关，改变溶液pH可以使氨基酸带上正电荷，负电荷或者正好处于净电荷为零的兼性离子状态，这个pH就是该氨基酸的等电点。
解离常数(pK)是水溶液中具有一定离解度的溶质的的极性参数。
离解常数给予分子的酸性或碱性以定量的量度，pKa减小，对于质子给予体来说，其酸性增加；对于质子接受体来说，其碱性增加。
pK=PH+log电子受体/电子供体氨基酸中，-COOH的电离常数为Ka1 ，-NH(3+)的电离常数为Ka2，该氨基酸的等电点的pH就是(Ka1+Ka2)/2去哪找等电点计算方法的资料？建议你去买本生化的教辅书等电点：如果调节溶液的PH值使得其中的氨基酸呈电中性，我们把这个PH值称为氨基酸的等电点：PI。
PI是氨基酸的重要常数之一，它的意义在于，物质在PI处的溶解度最小，是分离纯化物质的重要手段。
等电点的计算：对于所有的R基团不解离的氨基酸而言（即解离只发生在α-羧基和α-氨基上），计算起来非常简单：PI＝（PK1’+PK2’）/2若是碰到R基团也解离的，氨基酸就有了多级解离，这个公式就不好用了，比如Lys、Glu、Cys等。
氨基酸的等电点
氨基酸的等电点氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
必需氨基酸:指人或其它动物生长所需但自身不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
蛋白质一级结构：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
蛋白质二级结构：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。
蛋白质三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
蛋白质变性：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
复性：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。
分子病：某种蛋白质的氨基酸排序异常导致的遗传病。
氨基酸残基：氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。
核酸的变性与复性：对呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键断开，双链DNA脱解为单链的现象叫做核酸的变性。
熔解温度（Tm）：紫外吸收增量达到最大变化值半数时所对应的温度增色效应：核酸水解时，紫外吸收值通常增加30%-40%的现象。
退火：变形核酸复性时需缓慢冷却叫做退火。
核酸的一级结构：核苷酸残基沿多核苷酸链排列的序列。
酶：通过降低活化加快反应速率的生物催化剂，除少数RNA 外几乎都是蛋白质。
全酶：具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。
单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶寡聚酶：有几个或多个亚基以非共价键结合组成的酶称为寡聚酶。
多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。
活性部位：酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。
酶活力单位（U）：指在特定条件下，单位时间内能转化一定量底物的酶量。
比活：每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。
比活是酶纯度的测量米氏方程：表示一个酶促反应的速率（υ）与底物浓度（[s]）关系的速度方程。
维生素：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物。
谷氨酰胺等电点
谷氨酰胺等电点的特性及其应用研究一、引言谷氨酰胺，作为一种常见的氨基酸，在生物学、医学、食品科学等领域都有着广泛的应用。
其等电点特性是研究其化学性质和生物活性的重要方面。
本文将对谷氨酰胺等电点的概念、性质、测定方法及应用进行详细探讨，旨在为相关领域的研究提供有益的参考。
二、谷氨酰胺等电点的概念及性质等电点是指在特定的pH值下，氨基酸分子上的正负电荷相等，从而使氨基酸整体呈电中性。
对于谷氨酰胺而言，其等电点通常在pH 5.0-5.5之间。
在等电点附近，谷氨酰胺的溶解度和化学活性都会发生变化，这些变化对于理解其在生物体内的功能以及在实际应用中的性能具有重要意义。
谷氨酰胺分子中含有氨基和羧基两个官能团，它们在不同的pH环境下会发生质子化和去质子化反应，从而影响分子的电荷状态。
在等电点附近，这两个官能团的质子化和去质子化反应达到平衡，使得谷氨酰胺分子整体呈电中性。
此时，谷氨酰胺的溶解度最小，易于从溶液中沉淀出来。
三、谷氨酰胺等电点的测定方法1. 电导率法：通过测量谷氨酰胺溶液在不同pH值下的电导率，可以确定其等电点。
在等电点附近，由于分子呈电中性，溶液的电导率会降至最低。
2. 酸碱滴定法：通过向谷氨酰胺溶液中加入酸或碱，同时监测溶液pH值的变化，可以确定其等电点。
当溶液的pH值达到等电点时，滴定剂的消耗量将达到最大。
3. 光散射法：通过测量谷氨酰胺溶液在不同pH值下的光散射强度，可以确定其等电点。
在等电点附近，由于分子溶解度降低，光散射强度会增至最大。
四、谷氨酰胺等电点的应用研究1. 生物医学领域：谷氨酰胺等电点的特性使其在生物医学领域具有广泛应用。
例如，可以利用谷氨酰胺的等电点性质进行蛋白质分离和纯化，从而得到高纯度的蛋白质制品。
此外，谷氨酰胺的等电点还可以用于调节生物体内的酸碱平衡，对于治疗酸中毒等疾病具有重要意义。
2. 食品科学领域：在食品工业中，谷氨酰胺的等电点性质被广泛应用于食品加工和保藏。
例如，在制作豆腐时，通过调整豆浆的pH值至谷氨酰胺的等电点附近，可以使豆浆中的蛋白质凝聚沉淀，从而得到质地细腻、口感滑嫩的豆腐产品。
氨基酸等电点大小排序
氨基酸等电点大小排序氨基酸是生命体内重要的有机分子，其中等电点是氨基酸的一种重要性质。
等电点是指在此 pH 值下，氨基酸分子带有的正电荷与负电荷完全抵消，从而呈电中性状态。
不同氨基酸的等电点大小不同，下面将按照等电点大小进行排序。
1. 赖氨酸（pI=10.76）赖氨酸是一种离子性氨基酸，其在生理 pH 范围内带有正电荷。
因此，其等电点较高，为 10.76。
2. 组氨酸（pI=7.59）组氨酸是一种带有芳香环的氨基酸，其在生理 pH 范围内带有正电荷。
然而，其等电点相对较低，为 7.59。
3. 天冬氨酸（pI=5.68）天冬氨酸是一种非极性氨基酸，其在生理 pH 范围内带有负电荷。
因此，其等电点较低，为 5.68。
4. 苯丙氨酸（pI=5.48）苯丙氨酸是一种带有芳香环的氨基酸，其在生理 pH 范围内带有负电荷。
因此，其等电点较低，为 5.48。
5. 鸟氨酸（pI=5.41）鸟氨酸是一种非极性氨基酸，其在生理 pH 范围内带有正电荷。
因此，其等电点较低，为 5.41。
6. 芳香氨基酸（pI=5.41）芳香氨基酸是一类带有芳香环的氨基酸，如酪氨酸、酚基丙氨酸和酪醇氨酸等。
其在生理 pH 范围内带有负电荷，因此其等电点相对较低，为 5.41。
7. 苏氨酸（pI=2.65）苏氨酸是一种离子性氨基酸，其在生理 pH 范围内带有负电荷。
因此，其等电点相对较低，为 2.65。
8. 谷氨酸（pI=3.22）谷氨酸是一种离子性氨基酸，其在生理 pH 范围内带有负电荷。
因此，其等电点相对较低，为 3.22。
在生物体内，氨基酸的等电点是其在蛋白质中的电荷状态的重要决定因素。
不同氨基酸的等电点大小差异会影响其在蛋白质中的结构和功能。
了解氨基酸的等电点大小排序，有助于深入理解生物分子的性质和作用。
常见氨基酸的等电点
常见氨基酸的等电点.doc
常见氨基酸的等电点是指氨基酸在特定条件下的pH 值，其使得该氨基酸的正电荷和负电荷有相同的数量。
它可以作为一个重要的生物体内分子间相互作用的指标，也可以作为一种评估细胞或组织状态的指标。
氨基酸的等电点值是由它的结构决定的，因为氨基酸的结构决定了它的电性。
大多数氨基酸具有中性（无电荷）的空气状态，但当它们被暴露于不同pH的环境中时，其等电点就会发生变化。
常见氨基酸的等电点可以分为两类：弱碱性氨基酸和强酸性氨基酸。
弱碱性氨基酸如丙氨酸（A）、苯丙氨酸（B）、精氨酸（C）、谷氨酸（D）、色氨酸（E）和天冬氨酸（F），它们的等电点通常在4.5-9.5之间，其中大多数都在7.0左右，这表明它们在中性环境中是最稳定的。
而强酸性氨基酸如组氨酸（G）、甲硫氨酸（H）、异亮氨酸（I）、苏氨酸（K）、缬氨酸（L）和赖氨酸（M），它们的等电点通常在1.8-5.5之间，其中大多数都在2.0左右，这表明它们在弱酸性环境中是最稳定的。
氨基酸的等电点非常重要，它可以反映氨基酸在不同环境中的电性，进而反映氨基酸的空气状态和蛋白质的稳定性。
因此，研究人员对氨基酸的等电点值非常感兴趣，
并且利用不同的实验方法来测量它们。
例如，利用半胱氨酸为例，研究人员可以通过改变pH值，来测量半胱氨酸的等电点。
在生物体内，氨基酸的等电点可以作为一种有用的指标，以识别细胞或组织状态。
例如，当一个细胞处于酸性环境时，它的氨基酸等电点会发生变化，这表明它正处于炎症状态。
总之，氨基酸的等电点是一个重要的生物体内分子间相互作用的指标，它可以用来评估细胞或组织状态，并且可以通过不同的实验方法来测量。