氨基酸等电点
氨基酸的等电点
氨基酸的等电点氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
必需氨基酸:指人或其它动物生长所需但自身不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
蛋白质一级结构：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
蛋白质二级结构：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。
蛋白质三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
蛋白质变性：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
复性：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。
分子病：某种蛋白质的氨基酸排序异常导致的遗传病。
氨基酸残基：氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。
核酸的变性与复性：对呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键断开，双链DNA脱解为单链的现象叫做核酸的变性。
熔解温度（Tm）：紫外吸收增量达到最大变化值半数时所对应的温度增色效应：核酸水解时，紫外吸收值通常增加30%-40%的现象。
退火：变形核酸复性时需缓慢冷却叫做退火。
核酸的一级结构：核苷酸残基沿多核苷酸链排列的序列。
酶：通过降低活化加快反应速率的生物催化剂，除少数RNA 外几乎都是蛋白质。
全酶：具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。
单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶寡聚酶：有几个或多个亚基以非共价键结合组成的酶称为寡聚酶。
多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。
活性部位：酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。
酶活力单位（U）：指在特定条件下，单位时间内能转化一定量底物的酶量。
比活：每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。
比活是酶纯度的测量米氏方程：表示一个酶促反应的速率（υ）与底物浓度（[s]）关系的速度方程。
维生素：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物。
氨基酸分类及等电点的计算方法
等电点:某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH，用pl表示中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基，故其pI偏酸，pI值略小于7.0，等电点一般在5～6.3之间；酸性氨基酸的羧基解离程度更大，pI明显小于7.0，等电点一般在2.8～3.2之间。
；碱性氨基酸的氨基解离程度明显大于羧基等，故其pI大于7.0，等电点一般在7.6～10.8之间；在一定的pH条件下，氨基与羧基的解离程度相等，静电荷为零，此时溶液的pH 即为其等电点。
各种氨基酸在其等电点时，溶解度最小，因而用调节等电点的方法，可以分离氨基酸的混合物。
氨基酸形成内盐：氨基酸的晶体是以偶极离子的形式存在。
这种偶极离子是分子内的氨基与羧基成盐的结果，故又叫内盐。
核酸的等电点比较低。
如DNA的等电点为4～4.5，RNA的等电点为2～2.5。
在氨基酸溶液中存在如下平衡，在一定的pH值溶液中，正离子和负离子数量相等且浓度都很低，而偶极浓度最高，此时电解以偶极离子形式存在，氨基酸不移动。
这时溶液的pH值便是该氨基酸的等电点。
蛋白氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸，丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷氨酸、丝氨酸、脯氨酸20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。
通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类根据侧链基团的极性1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）：8种 丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种 甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）： 3种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）： 2种 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）根据氨基酸分子的化学结构1、 脂肪族氨基酸： 丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺2、 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸3、 杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸4、 杂环亚氨基酸：脯氨酸等电点的计算1）侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的p K1和p K2的算术平均值：p I= (p K1 + p K2 )/2；（K1：-COOH电离常数；K2：-NH3+电离常数）以Gly为例：2）侧链含有可解离基团的氨基酸，其p I值也决定于两性离子两边的p K 值的算术平均值。
氨基酸等电点
氨基酸等电点：：在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时的溶液ph称该氨基酸的等电点。
.蛋白质的等电点：在某一pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的变性：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的空间结构受到变化，从而导致其理化性质的改变和生物学功能的丧失，成为蛋白质的变性。
蛋白质一级结构：就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。
蛋白质的二级结构：在pr分子中的某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链的骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质的三级结构：指多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的分布。
蛋白质的四级结构：多肽亚基的空间排布和相互作用。
亚基间以非共价键连接。
必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸。
DNA变性：在某些理化因素的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，双螺旋解开，使DNA双链解链为单链的过程，此种作用称DNA的变性。
增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
核酸分子杂交：两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复性，形成一个杂合双链，此过程称杂交。
解链温度（TM）：在DNA热变性时，通常将DNA变性50%时的温度叫解链温度用Tm表示。
核酶：具有催化作用的RNA称为核酶。
解链曲线：以核酸溶液的流体力学特性(如黏度)或光学特性(如吸收率)作为温度的函数所作的图解。
酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域叫酶的活性中心。
米氏常数（Km 值）：用Ｋm 值表示，是酶的一个重要参数。
氨基酸等电点的相关问题
氨基酸等电点的相关问题一、定义等电点（PI）：在一定pH值的溶液中，氨基酸分解成正离子和负离子的趋势和程度是相等的，净电荷为零，这是电中性的。
此时，溶液的pH值被称为氨基酸的等电点。
两性离子的电荷随溶液的pH值而变化。
当两性离子的正负电荷相等时，溶液的pH值就是它的等电点。
当外界溶液的ph大于两性离子的pl值，两性离子释放质子带负电。
当外部溶液的pH值小于两性离子的PL值时，两性离子的质子化带正电荷。
二、两性与等电点的关系氨基酸有典型的氨基和羧基反应。
例如，氨基可以羟基化和酰化，并且可以与亚硝酸相互作用；羧基形成酯或酰氯或酰胺。
此外，由于分子中既有氨基也有羧基，因此也有氨基酸的独特性质。
氨基酸分子中既含有氨基，又含有羧基，所以氨基酸与强酸强碱都能成盐，氨基酸是两性物质，本身能形成内盐。
氨基酸的高熔点（实际上是分解点）和不溶于非极性有机溶剂等特性表明，氨基酸以结晶态两性离子的形式存在。
在水溶液中，氨基酸二偶极离子即可以与一个结合成为正离子，又可以失去一个成为负离子。
这三种离子在水溶液中通过得到或失去互相转换同时存在，在ph值达到等电点时溶液处于平衡。
等电点不是中性点。
不同的氨基酸因其结构不同而具有不同的等电点。
酸性氨基酸水溶液的pH值必须小于7，因此必须添加更多的酸，以使正负离子的数量相等。
相反，如果碱性氨基酸水溶液中有更多的正离子，则必须添加碱以增加负离子的数量。
因此，碱性氨基酸的等电点必须大于7。
各种氨基酸在其等电点时，溶解度最小，因而用调节等电点的方法，可以分离氨基酸的混合物。
核酸的等电点相对较低。
例如，DNA的等电点为4~4.5，RNA的等电点为2~2.5。
在氨基酸溶液中存在如下平衡，在一定的ph值溶液中，正离子和负离子数量相等且浓度都很低，而偶极浓度最高，此时电解以偶极离子形式存在，氨基酸不移动。
这时溶液的ph值便是该氨基酸的等电点。
当氨基酸处于兼性离子状态且净电荷为零时，培养基的pH值，以pl表示。
计算氨基酸的等电点
计算氨基酸的等电点氨基酸的带电状况与溶液的ph值有关，改变ph值可以使氨基酸带上正电荷或负电荷，也可以使他处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态，此时的ph值为氨基酸的等电点。
氨基酸是同时带氨基和羧基的物种，在水溶液中羧基失去氢离子带负电，而氨基得到氢离子带正电，由于羧基酸性和氨基的碱性不相同，所以氨基酸往往整体上是带电的。
调节溶液的pH值，可以改变二者的电离状况，到某一点时羧基所带的负电荷与氨基所带的正电荷相同，氨基酸表现为整体不带电，这点的pH值就是氨基酸的等电点。
记-COOH的电离常数为Ka1 ，－NH3+的电离常数为Ka2，则等电点的pH值为pH=(Ka1+Ka2)/2解释氨基酸的等电点氨基酸是两性分子，能结合H(+)的-NH2,形成正电荷离子，也带有能够电离出H(+)的-COOH，形成负离子。
因此，氨基酸分子的整体与溶液的pH有关，改变溶液pH可以使氨基酸带上正电荷，负电荷或者正好处于净电荷为零的兼性离子状态，这个pH就是该氨基酸的等电点。
解离常数(pK)是水溶液中具有一定离解度的溶质的的极性参数。
离解常数给予分子的酸性或碱性以定量的量度，pKa减小，对于质子给予体来说，其酸性增加；对于质子接受体来说，其碱性增加。
pK=PH+log电子受体/电子供体氨基酸中，-COOH的电离常数为Ka1 ，-NH(3+)的电离常数为Ka2，该氨基酸的等电点的pH就是(Ka1+Ka2)/2去哪找等电点计算方法的资料？建议你去买本生化的教辅书等电点：如果调节溶液的PH值使得其中的氨基酸呈电中性，我们把这个PH值称为氨基酸的等电点：PI。
PI是氨基酸的重要常数之一，它的意义在于，物质在PI处的溶解度最小，是分离纯化物质的重要手段。
等电点的计算：对于所有的R基团不解离的氨基酸而言（即解离只发生在α-羧基和α-氨基上），计算起来非常简单：PI＝（PK1’+PK2’）/2若是碰到R基团也解离的，氨基酸就有了多级解离，这个公式就不好用了，比如Lys、Glu、Cys等。
氨基酸等电点
1、氨基酸等电点：氨基酸处于净电荷为零时的PH.2、超二级结构：是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。
3、结构域：是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。
4、蛋白质一、二、三、四级结构：蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。
一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
二级结构：蛋白质分子局区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
三级结构：蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。
四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。
5、蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性6、蛋白质复性：如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。
7、一碳单位：指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亚氨甲基等。
8、转氨基作用：非氨基酸物质通过物质转换成为非必须氨基酸(必须氨基酸不能转换获得)如果氨基酸要变为其它物质则要通过脱氨基作用,就是脱去含N的不分(形成尿素)9、联合脱氨基作用：即转氨基作用与L-谷氨酸氧化脱氨基作用联合起来进行的脱氨方式.。
氧化脱氨基作用：氨基酸在酶的催化下生成酮酸。
11、密码子：在一个MRNA上的三个核苷酸（不是脱氧核苷酸），按一定顺序排列，这样的m10、RNA叫密码子。
12、反密码子：RNA链经过折叠，看上去像三叶草的叶形，其一端是携带氨基酸的部位，另一端有3个碱基。
每个tRNA的这3个碱基可以与mRNA上的密码子互补配对，因而叫反密码子。
13、多核糖体：在蛋白质合成过程中,同一条mRNA分子能够同多个核糖体结合，同时合成若干条蛋白质多肽链，结合在同一条mRNA上的核糖体就称为多聚核糖体。
氨基酸等电点大小排序
氨基酸等电点大小排序氨基酸是生命体内重要的有机分子，其中等电点是氨基酸的一种重要性质。
等电点是指在此 pH 值下，氨基酸分子带有的正电荷与负电荷完全抵消，从而呈电中性状态。
不同氨基酸的等电点大小不同，下面将按照等电点大小进行排序。
1. 赖氨酸（pI=10.76）赖氨酸是一种离子性氨基酸，其在生理 pH 范围内带有正电荷。
因此，其等电点较高，为 10.76。
2. 组氨酸（pI=7.59）组氨酸是一种带有芳香环的氨基酸，其在生理 pH 范围内带有正电荷。
然而，其等电点相对较低，为 7.59。
3. 天冬氨酸（pI=5.68）天冬氨酸是一种非极性氨基酸，其在生理 pH 范围内带有负电荷。
因此，其等电点较低，为 5.68。
4. 苯丙氨酸（pI=5.48）苯丙氨酸是一种带有芳香环的氨基酸，其在生理 pH 范围内带有负电荷。
因此，其等电点较低，为 5.48。
5. 鸟氨酸（pI=5.41）鸟氨酸是一种非极性氨基酸，其在生理 pH 范围内带有正电荷。
因此，其等电点较低，为 5.41。
6. 芳香氨基酸（pI=5.41）芳香氨基酸是一类带有芳香环的氨基酸，如酪氨酸、酚基丙氨酸和酪醇氨酸等。
其在生理 pH 范围内带有负电荷，因此其等电点相对较低，为 5.41。
7. 苏氨酸（pI=2.65）苏氨酸是一种离子性氨基酸，其在生理 pH 范围内带有负电荷。
因此，其等电点相对较低，为 2.65。
8. 谷氨酸（pI=3.22）谷氨酸是一种离子性氨基酸，其在生理 pH 范围内带有负电荷。
因此，其等电点相对较低，为 3.22。
在生物体内，氨基酸的等电点是其在蛋白质中的电荷状态的重要决定因素。
不同氨基酸的等电点大小差异会影响其在蛋白质中的结构和功能。
了解氨基酸的等电点大小排序，有助于深入理解生物分子的性质和作用。
等电点的变化关系
等电点的变化关系
氨基酸的等电点由α-NH3+、α-COOH及R基上的易解离基团决定，当一个氨基酸只存在α-NH3+、α-COOH，pI为这两个基团pKa 值的平均值。
存在3个可解离基团时，pI为2个同属性基团pKa值的平均值，如酸性氨基酸的pI就等于α-COOH及R基上-COOHpKa值的平均值。
由于α-COO-受到α-NH2的影响比较稳定（也就是α-COOH容易给出H+），反过来，α-NH2则不容易接受H+，所以大部分的氨基酸等电点偏酸。
蛋白质的等电点由N端的-NH3+、C端的-COOH及R基上的易解离基团决定。
这是因为其他氨基酸的α-NH2、α-COOH都参与了肽键的组成从而失去了酸碱性（接受或给出质子的能力）。
但在计算蛋白质等电点时，应考虑R基基团被包埋在空间结构内部的可能。
而C端的-COO-也因为临近肽键的影响比较稳定，所以大部分的蛋白质等电点也偏酸。
但蛋白质等电点和氨基酸等电点之间没有直接的联系。
计算氨基酸的等电点
计算氨基酸的等电点氨基酸的带电状况与溶液的ph值有关，改变ph值可以使氨基酸带上正电荷或负电荷，也可以使他处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态，此时的ph值为氨基酸的等电点。
氨基酸是同时带氨基和羧基的物种，在水溶液中羧基失去氢离子带负电，而氨基得到氢离子带正电，由于羧基酸性和氨基的碱性不相同，所以氨基酸往往整体上是带电的。
调节溶液的pH值，可以改变二者的电离状况，到某一点时羧基所带的负电荷与氨基所带的正电荷相同，氨基酸表现为整体不带电，这点的pH值就是氨基酸的等电点。
记-COOH的电离常数为Ka1 ，－NH3+的电离常数为Ka2，则等电点的pH值为pH=(Ka1+Ka2)/2解释氨基酸的等电点氨基酸是两性分子，能结合H(+)的-NH2,形成正电荷离子，也带有能够电离出H(+)的-COOH，形成负离子。
因此，氨基酸分子的整体与溶液的pH有关，改变溶液pH可以使氨基酸带上正电荷，负电荷或者正好处于净电荷为零的兼性离子状态，这个pH就是该氨基酸的等电点。
解离常数(pK)是水溶液中具有一定离解度的溶质的的极性参数。
离解常数给予分子的酸性或碱性以定量的量度，pKa减小，对于质子给予体来说，其酸性增加；对于质子接受体来说，其碱性增加。
pK=PH+log电子受体/电子供体氨基酸中，-COOH的电离常数为Ka1 ，-NH(3+)的电离常数为Ka2，该氨基酸的等电点的pH就是(Ka1+Ka2)/2去哪找等电点计算方法的资料？建议你去买本生化的教辅书等电点：如果调节溶液的PH值使得其中的氨基酸呈电中性，我们把这个PH值称为氨基酸的等电点：PI。
PI是氨基酸的重要常数之一，它的意义在于，物质在PI处的溶解度最小，是分离纯化物质的重要手段。
等电点的计算：对于所有的R基团不解离的氨基酸而言（即解离只发生在α-羧基和α-氨基上），计算起来非常简单：PI＝（PK1’+PK2’）/2若是碰到R基团也解离的，氨基酸就有了多级解离，这个公式就不好用了，比如Lys、Glu、Cys等。
氨基酸等电点的相关问题
氨基酸等电点的相关问题一、定义等电点（pI，isoelectric point）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点.两性离子所带电荷因溶液的pH值不同而改变，当两性离子正负电荷数值相等时，溶液的pH值即其等电点。
当外界溶液的pH大于两性离子的pl值,两性离子释放质子带负电。
当外界溶液的pH小于两性离子的pl值,两性离子质子化带正电。
二、两性与等电点的关系氨基酸具有氨基和羧基的典型反应，例如氨基可以羟基化、酰基化可与亚硝酸作用；羧基以成酯或酰氯或酰胺等。
此外，由于分子中同时具有氨基与羧基，还有氨基酸所特有的性质。
氨基酸分子中既含有氨基，又含有羧基，所以氨基酸与强酸强碱都能成盐，氨基酸是两性物质，本身能形成内盐.氨基酸的高熔点(实际为分解点)、难溶于非极性有机溶剂等性质说明氨基酸在结晶状态是以两性离子存在的。
在水溶液中，氨基酸二偶极离子即可以与一个结合成为正离子，又可以失去一个成为负离子。
这三种离子在水溶液中通过得到或失去互相转换同时存在，在pH值达到等电点时溶液处于平衡。
等电点不是中性点，不同氨基酸由于结构不同，等电点也不同。
酸性氨基酸水溶液的pH值必然小于7，所以必须加入较多的酸才能使正负离子量相等.反之,碱性氨基酸水溶液中正离子较多，则必须加入碱,才能使负离子量增加.所以碱性氨基酸的等电点必然大于7。
各种氨基酸在其等电点时,溶解度最小，因而用调节等电点的方法，可以分离氨基酸的混合物。
核酸的等电点比较低。
如DNA的等电点为4～4.5,RNA的等电点为2～2.5.在氨基酸溶液中存在如下平衡，在一定的pH值溶液中,正离子和负离子数量相等且浓度都很低，而偶极浓度最高，此时电解以偶极离子形式存在，氨基酸不移动。
这时溶液的pH值便是该氨基酸的等电点。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH,用pl表示。
中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基,故其pI偏酸，pI值略小于7。
氨基酸等电点大小排序
氨基酸等电点大小排序
氨基酸等电点是指在pH等于其等电点时，氨基酸分子带有等量的正负电荷，即净电荷为0的状态。
氨基酸的等电点大小可以影响其电性质和生化特性，在生命科学研究中具有重要的应用价值。
下面是一份氨基酸等电点大小的排序表：
酸性氨基酸： t天门冬氨酸(D) t2.77 t谷氨酸(E) t3.22 t苏氨酸(S) t5.68 t半胱氨酸(C) t5.07 t酪氨酸(T) t5.6 t天冬氨酸(N) t5.41 t谷氨酰胺(Q) t5.65
碱性氨基酸： t精氨酸(R) t10.76 t赖氨酸(K) t9.74 t组氨酸(H) t7.59
中性氨基酸： t丙氨酸(P) t6.3 t丝氨酸(Y) t5.67 t异亮氨酸(I) t6.02 t缬氨酸(V) t5.96 t脯氨酸(F) t5.48 t甘氨酸(G) t6.06 t色氨酸(W) t5.89 t亮氨酸(L) t5.98 t酪氨酸(M) t5.74 以上排列顺序是根据氨基酸等电点从小到大排列的，可以看到不同氨基酸的等电点相差很大，精氨酸等电点最高，达到了10.76，而天门冬氨酸则是最低的，只有2.77。
这种差异性也决定了它们在生物体内的功能和相互作用方式的不同。
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氨基酸的等电点的计算
氨基酸的等电点的计算一、氨基酸的解离氨基酸是兼性离子，具有两性解离特性，解离方式取决于溶液pH值。
α-COOH的pKa值约为2.0，当pH>3.5，α-COOH以α-COO-形式存在；α-ΝΗ2的pKa值约为9.4，当pH<8.0时，α-ΝΗ2以α-ΝΗ3+ 形式存在。
当溶液的pH值在3.5-8.0范围时，氨基酸以两性离子存在。
溶液的pH在pKa值时，氨基酸的缓冲能力最强。
His是唯一具有接近中性的pKa基团（咪唑基）的氨基酸，也是唯一在生理pH条件下具有缓冲能力的氨基酸。
二、计算氨基酸的等电点(pI)氨基酸的pI指氨基酸的正离子浓度与负离子浓度相等时的溶液的pH值。
pI相当于该氨基酸兼性离子状态两侧基团pK值之和的一半。
中性氨基酸pI=(pKα-COOH+pKα-NH2)/2酸性氨基酸pI=(pKα-COOH+pKR)/2碱性氨基酸pI=(pKα-NH2+pKR)/2举例：酸性氨基酸-天冬氨酸的pI：碱性氨基酸-赖氨酸的pI：酸性氨基酸pI在3左右，中性氨基酸pI在6左右（因α-COOH解离程度略大于α-NH2），碱性氨基酸pI在10左右。
等电点时，氨基酸的缓冲能力最小。
三、蛋白质的等电点（pI）当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正离子、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点（pI）。
在等电点时，蛋白质失去胶体的稳定性，即失去了电荷相互排斥作用，蛋白质分子不稳定，溶解度最小，易沉淀，即等电点沉淀。
四、计算寡肽等电点先分析每个氨基酸的带电性质，尤其侧链基团的带电量，写出解离方程，找出兼性离子（静电荷为0时）两侧的pK 值，取二者的平均值。
注意：这种方法仅适用于氨基酸或寡肽，对于多肽和蛋白质，由于侧链基团多，解离情况复杂，无法计算，只能从实验中测得等电点。
氨基酸等电点的相关问题
氨基酸等电点的相关问题一、定义等电点（pI,isoelectric point）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
两性离子所带电荷因溶液的pH值不同而改变,当两性离子正负电荷数值相等时，溶液的pH值即其等电点。
当外界溶液的pH大于两性离子的pl值，两性离子释放质子带负电。
当外界溶液的pH小于两性离子的pl值，两性离子质子化带正电。
二、两性与等电点的关系氨基酸具有氨基和羧基的典型反应，例如氨基可以羟基化、酰基化可与亚硝酸作用；羧基以成酯或酰氯或酰胺等。
此外，由于分子中同时具有氨基与羧基，还有氨基酸所特有的性质。
氨基酸分子中既含有氨基，又含有羧基，所以氨基酸与强酸强碱都能成盐，氨基酸是两性物质,本身能形成内盐。
氨基酸的高熔点(实际为分解点)、难溶于非极性有机溶剂等性质说明氨基酸在结晶状态是以两性离子存在的.在水溶液中，氨基酸二偶极离子即可以与一个结合成为正离子，又可以失去一个成为负离子.这三种离子在水溶液中通过得到或失去互相转换同时存在,在pH值达到等电点时溶液处于平衡.等电点不是中性点，不同氨基酸由于结构不同，等电点也不同。
酸性氨基酸水溶液的pH值必然小于7,所以必须加入较多的酸才能使正负离子量相等。
反之，碱性氨基酸水溶液中正离子较多,则必须加入碱，才能使负离子量增加.所以碱性氨基酸的等电点必然大于7.各种氨基酸在其等电点时，溶解度最小，因而用调节等电点的方法，可以分离氨基酸的混合物.核酸的等电点比较低。
如DNA的等电点为4～4。
5，RNA的等电点为2～2.5。
在氨基酸溶液中存在如下平衡，在一定的pH值溶液中，正离子和负离子数量相等且浓度都很低,而偶极浓度最高，此时电解以偶极离子形式存在，氨基酸不移动。
这时溶液的pH值便是该氨基酸的等电点。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH，用pl表示.中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基，故其pI偏酸，pI值略小于7。
氨基酸的等电点的计算
蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电 场中能向电场的正极或负极移动，从而分离蛋白质。根 据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。
20种常见天然氨基酸中3个有碱性 取代基，能和 H+结合，称为碱性 氨基酸；4个有酸性取代基，可以 离解出H+，称为酸性氨基酸；大多 数为中性氨基酸
酸性氨基酸：天冬氨酸(Asp)、谷氨酸
(Glu) 碱性氨基酸：赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg) 组氨酸(His)
氨基酸的等电点(isoelectric point)：氨基
等电点应用2------蛋白质沉淀与分离
处于等电点的蛋白质溶解度最小。当蛋 白质混合物的 pH 被调到其中一种成分的等 电点时，该蛋白质将大部分或全部沉淀下来。 那些等电点高于或低于该 pH的蛋白质仍保 留在溶液中，可利用此性质进行蛋白质的分 离。这样沉淀出来的蛋白质保持天然构象， 能再溶解于水并具有天然的活性
等电点的计算步骤
先将氨基酸/多肽可解离基团的pK值自小到大 按顺序排列 判断n值 判断氨基酸的分类 酸性氨基酸和中性氨基酸的完全质子化数 n=1 碱性氨基酸的完全质子化数 n=2
等电点的应用1------电泳分离
• 应用------氨基酸的分离与分析 • 氨基电泳：带电颗粒在电场中移动的现象称为电泳 • 酸不同（pI不同，大小不同），在电场中泳动速度不同，
谢 谢 观 赏
酸的等电点在一定 pH条件下,某种氨基酸 接受或给出质子的程度相等,分子所带的净 电荷为零,此时溶液的pH值就称为该氨基 酸的等电点(pI)
氨基酸等电点的相关问题【范本模板】
氨基酸等电点的相关问题一、定义等电点（pI,isoelectric point）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
两性离子所带电荷因溶液的pH值不同而改变，当两性离子正负电荷数值相等时，溶液的pH值即其等电点.当外界溶液的pH大于两性离子的pl值，两性离子释放质子带负电。
当外界溶液的pH小于两性离子的pl值，两性离子质子化带正电。
二、两性与等电点的关系氨基酸具有氨基和羧基的典型反应，例如氨基可以羟基化、酰基化可与亚硝酸作用；羧基以成酯或酰氯或酰胺等.此外,由于分子中同时具有氨基与羧基,还有氨基酸所特有的性质。
氨基酸分子中既含有氨基，又含有羧基，所以氨基酸与强酸强碱都能成盐，氨基酸是两性物质，本身能形成内盐。
氨基酸的高熔点（实际为分解点)、难溶于非极性有机溶剂等性质说明氨基酸在结晶状态是以两性离子存在的.在水溶液中，氨基酸二偶极离子即可以与一个结合成为正离子，又可以失去一个成为负离子。
这三种离子在水溶液中通过得到或失去互相转换同时存在,在pH值达到等电点时溶液处于平衡.等电点不是中性点，不同氨基酸由于结构不同，等电点也不同。
酸性氨基酸水溶液的pH值必然小于7，所以必须加入较多的酸才能使正负离子量相等。
反之，碱性氨基酸水溶液中正离子较多，则必须加入碱，才能使负离子量增加。
所以碱性氨基酸的等电点必然大于7。
各种氨基酸在其等电点时，溶解度最小，因而用调节等电点的方法，可以分离氨基酸的混合物。
核酸的等电点比较低.如DNA的等电点为4～4。
5，RNA的等电点为2~2。
5。
在氨基酸溶液中存在如下平衡，在一定的pH值溶液中,正离子和负离子数量相等且浓度都很低，而偶极浓度最高，此时电解以偶极离子形式存在，氨基酸不移动。
这时溶液的pH值便是该氨基酸的等电点.某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH，用pl表示.中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基,故其pI偏酸，pI值略小于7.0；酸性氨基酸的羧基解离程度更大，pI明显小于7.0；碱性氨基酸的氨基解离程度明显大于羧基等，故其pI大于7.0；在一定的pH条件下，氨基与羧基的解离程度相等，静电荷为零,此时溶液的pH即为其等电点。
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1、氨基酸等电点：氨基酸处于净电荷为零时的PH.2、超二级结构：是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。
3、结构域：是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。
4、蛋白质一、二、三、四级结构：蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。
一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
二级结构：蛋白质分子局区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
三级结构：蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。
四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。
5、蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性6、蛋白质复性：如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。
7、一碳单位：指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亚氨甲基等。
8、转氨基作用：非氨基酸物质通过物质转换成为非必须氨基酸(必须氨基酸不能转换获得)如果氨基酸要变为其它物质则要通过脱氨基作用,就是脱去含N的不分(形成尿素)9、联合脱氨基作用：即转氨基作用与L-谷氨酸氧化脱氨基作用联合起来进行的脱氨方式.。
氧化脱氨基作用：氨基酸在酶的催化下生成酮酸。
11、密码子：在一个MRNA上的三个核苷酸（不是脱氧核苷酸），按一定顺序排列，这样的m10、RNA叫密码子。
12、反密码子：RNA链经过折叠，看上去像三叶草的叶形，其一端是携带氨基酸的部位，另一端有3个碱基。
每个tRNA的这3个碱基可以与mRNA上的密码子互补配对，因而叫反密码子。
13、多核糖体：在蛋白质合成过程中,同一条mRNA分子能够同多个核糖体结合，同时合成若干条蛋白质多肽链，结合在同一条mRNA上的核糖体就称为多聚核糖体。
14、增色效应; 由于DNA变性引起的光吸收增加称增色效应,也就是变性后DNA 溶液的紫外吸收作用增强的效应。
15、减色效应：若变性DNA复性形成双螺旋结构后，其紫外吸收会降低,这种现象叫减色效应。
16、Tm：Tm值就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。
17、DNA复性：DNA复性指变性的DNA在适当条件下，可使分开的两条双链重新缔合为双螺旋结构。
18、DNA变性：指核酸双螺旋氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的断裂。
19、半保留复制：DNA在复制过程中碱基间的氢键首先断裂，双螺旋解旋分开，每条链分别作模板合成新链，每个子代DNA的一条链来自亲代，另一条则是新合成的，故称之为半保留式复制。
20、半不连续复制：指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。
21、前导链: 在DNA复制过程中，两条链均按5'到3'方向合成,一条链是可连续合成的，复制方向和复制叉前进的方向一致,称前导链.22、后随链; 在DNA复制过程中，两条链均按5'到3'方向合成, 一条链的合成是不连续的,形成冈崎片段,最后由连接酶连成完整的一条链，此链称后随链.23、转录; 是遗传信息由DNA转换到RNA的过程。
24、逆转录：以RNA为模板合成DNA的过程。
25、复制叉：DNA复制时在DNA链上通过解旋、解链和SSB蛋白的结合等过程形成的Y字型结构称为复制叉。
26、冈崎片段：在DNA不连续复制过程中，沿着后随链的模板链合成的新DNA片段，其长度在真核与原核生物当中存在差别，真核生物的冈崎片段长度约为100～200核苷酸残基，而原核生物的为1000～2000核苷酸残基。
27、编码链：双链DNA中，不能进行转录的那一条DNA链，该链的核苷酸序列与转录生成的RNA 的序列一致（在RNA中是以U取代了DNA中的T），又称有义链。
28、模板链：可作为模板转录为RNA的那条链，该链与转录的RNA碱基互补（A-U，G-C）。
在转录过程中，RNA聚合酶与模板链结合，并沿着模板链的3'→5';方向移动，按照5'→3'方向催化RNA的合成。
又称为反义链。
29、翻译：是蛋白质生物合成（基因表达中的一部分，基因表达还包括转录）过程中的第一步，翻译是根据遗传密码的中心法则，将成熟的信使RNA分子（由DNA通过转录而生成）中“碱基的排列顺序”（核苷酸序列）解码，并生成对应的特定氨基酸序列的过程。
30、酶活力：指酶催化一定化学反应的能力。
31、维生素：是人和动物为维持正常的生理功能而必需从食物中获得的一类微量有机物质，在人体生长、代谢、发育过程中发挥着重要的作用。
32、维生素缺乏症：由维生素不足所引起的一组营养缺乏症的总称。
33、酶的活性中心：是酶与底物结合，吹化反应的中心。
34、别构酶：活性受别构调节物调控的酶。
35、同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
36、别构效应：称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。
37、竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。
一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个酶的结合部位。
这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。
38、米氏常数：在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数，是由反应中每一步反应的速度常数所合成的。
根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
符号Km 。
39、生物氧化：是在生物体内，从代谢物脱下的氢及电子，通过一系列酶促反应与氧化合成水，并释放能量的过程。
也指物质在生物体内的一系列氧化过程。
主要为机体提供可利用的能量。
40、能荷：是细胞中高能磷酸键状态的一种数量上的衡量，能荷大小可以说明生物体中A TP-ADP-AMP系统的能量状态。
41、解偶联剂：引起解偶联作用的物质.42、呼吸链：又称电子传递链，是由一系列电子载体构成的，从NADH或F ADH2向氧传递电子的系统。
43、底物水平磷酸化：是指物质在生物氧化过程中生成的一些含有高能键的化合物，它们可以不经电子传递链，而直接偶联ATP或GTP的合成，这种反应称为底物水平磷酸化。
44、氧化磷酸化：生物化学过程，是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成A TP的偶联反应。
主要在线粒体中进行。
在真核细胞的线粒体或细菌中，物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。
45、P/O值：磷氧比，指一对电子通过呼吸链传递到氧所产生的ATP分子数。
46、糖异生作用：由简单的非糖前体转变为糖的过程。
47、巴斯德效应：法国科学家巴斯德发现酵母菌在无氧时进行生醇发酵；将其转移至有氧环境生醇发酵即被抑制，这种有氧氧化抑制生醇发酵的现象称为巴斯德效应。
48、酮体：饥饿或糖尿病时肝中脂肪酸大量氧化而产生乙酰辅酶A后缩合生成的产物。
包括乙酰乙酸、β羟丁酸及丙酮。
49、酶的共价修饰：有些酶，尤其是一些限速酶，在细胞内其他酶的作用下，其结构中某些特殊基团进行可逆的共价修饰，从而快速改变该酶活性，调节某一多酶体系的代谢通路，称为共价修饰调节。
最常见的共价修饰是磷酸化修饰。
通过蛋白激酶的催化，被修饰酶分子中丝氨酸或酪氨酸侧链上的烃基进行磷酸化，也可通过各种磷酸酶便此类磷酸基团去除，从而形成可逆的共价修饰。
磷酸化修饰是体内重要的快速调节酶活性的方式之一。
50、顺式作用元件：是指与结构基因串联的特定DNA序列，是转录因子的结合位点，它们通过与转录因子结合而调控基因转录的精确起始和转录效率。
51、反式作用因子：起反式作用的调控元件。
其本身对基因表达没有调控作用，只是阻断来自上、下游的调控效应。
52、核苷酸从头合成途径：生物体内用简单的前体物质合成生物分子的途径嘌呤核苷酸的从头合成主要在胞液中进行，可分为两个阶段：首先合成次黄嘌呤核苷酸；然后通过不同途径分别生成AMP和GMP。
53、核苷酸合成的补救途径：大多数细胞更新其核酸(尤其是RNA)过程中，要分解核酸产生核苷和游离碱基。
细胞利用游离碱基或核苷重新合成相应核苷酸的过程称为补救合成。
1、何为密码子、它有何特点？答：mRNA（或DNA）上的三联体核苷酸残基序列，该序列编码着一个指定的氨基酸，tRNA 的反密码子与mRNA的密码子互补。
特点，①. 遗传密码子是三联体密码②密码子具有通用性③遗传密码子无逗号④遗传密码子不重叠密码子具有简并性密码子阅读与翻译具有一定的方向性⑦有起始密码子和终止密码子2、简述蛋白质的生物学意义答：①构成人体内酶、激素、抗体等②维持肌体酸碱平衡③构成肌体、修补组织④运输氧气及营养物3、简述蛋白质α-螺旋结构的要点答：①肽链以螺旋状盘卷前进，每圈螺旋由3.6个氨基酸构成，螺圈间距（螺距）为5.44埃；②螺旋结构被规则排布的氢键所稳定，氢键排布的方式是：每个氨基酸残基的N—H与其氨基侧相间三个氨基酸残基的C＝O形成氢键。
这样构成的由一个氢键闭合的环，包含13个原子。
因此，α-螺旋常被准确地表示为3.613螺旋。
螺旋的盘绕方式一般有右手旋转和左手旋转，在蛋白质分子中实际存在的是右手螺旋。
4、简述DNA双螺旋结构的主要内容？答：：(1)DNA分子是由两条链组成的，这两条链按反向平行方式盘旋成双螺旋结构。
(2)DNA分子中的脱氧核糖和磷酸交替连结，排列在外侧，构成基本骨架；碱基排列在内侧。
(3)DNA分子两条链上的碱基通过氢键连结成碱基对，并且碱基配对有一定的规律：A(腺嘌呤)一定与T(胸腺嘧啶)配对；G(鸟嘌呤)一定与C(胞嘧啶)配对。
碱基之间的这种一一对应关系，叫做碱基互补配对原则。
在DNA分子的结构中，碱基之间的氢键具有固定的数目，即A与T之间以2个化学键相连(A＝T)，G与C之间以3个化学键相连(G≡C)。
由于嘌呤分子(A、G)大于嘧啶的分子(C、T)，因此，要保持DNA两条长链之间的距离不变，必定是一个嘌呤与一个嘧啶配对。
根据碱基分子所占空间的大小，只有A与T配对，G与C配对，碱基对的长度才能大致相同。
根据DNA分子的上述特点，沃森和克里克制作出了DNA分子的双螺旋结构模型。
5、何为Tm值？影响Tm的因素有哪些？答：Tm值就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。
⑴GC含量越高，越大⑵盐离子强度越大，tm越高⑶PH值，极端PH值会使碱基堆积力降低，从而降低Tm值6、简述米氏常数意义?答：⑴它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕，⑵它可以表示酶和底物之间的亲和能力，Km值越大，亲和能力越弱，反之亦然。