等电点是氨基酸的特征常数
动物生物化学习题集
动物生物化学习题集习题第一章蛋白质的化学A型题一、名词解释1．肽键2．肽平面3．多肽链4．肽单位5．蛋白质的一级结构6氨基末端7．多肽8．氨基酸残基9．蛋白质二级结构10．超二级结构11亚基．12．蛋白质三级结构13．蛋白质四级结构14．二硫键15．二面角16．α–螺旋17．β–折叠或β–折叠片18．β–转角19．蛋白质的高级结构20．寡聚蛋白21．．蛋白质激活22．．氨基酸的等电点 23．蛋白质沉淀24．分子病25．变构效应26．蛋白质变性27．蛋白质复性28．蛋白质的等电点29．电泳30．蛋白质的颜色反应31．盐析32．简单蛋白质33．结合蛋白质二、填空题1．天然氨基酸的结构通式为______________。
2．氨基酸在等电点时主要以________离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以______离子形式存在，在pH<pI的溶液中主要以_________离子形式存在。
3．在紫外光区有吸收光能力的氨基酸只有________、_________、________三种。
4．当氨基酸在等电点时，由于静电引力的作用，其_________最小，容易发生沉淀。
5．所谓的两性离子是指____________________。
6．在一定的实验条件下，___________是氨基酸的特征常数。
7．在常见的20种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是________。
8．蛋白质中氮元素的含量比较恒定，平均值为_______。
9．蛋白质中不完整的氨基酸被称为________。
10．维系蛋白质二级结构的最主要的力是________ 。
11．α–螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与________平行。
氢键是由每个氨基酸的______与前面隔三个氨基酸的_________形成的，它允许所有的_______都参与氢键的形成。
12．参与维持蛋白质构象的作用力有_____、_____、________、_______、_______、和_______。
生物化学专业考研测试有哪些题型及答案
生物化学专业考研测试有哪些题型及答案生物化学专业考研测试有哪些题型及答案考生们在面对生物化学考研的时候，需要把测试题型了解清楚，并找到答案。
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生物化学专业考研测试题及答案一、单项选择题1.下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的?A.胶体性质B.两性性质C.沉淀反应D.变性性质E.双缩脲反应2.真核生物DNA缠绕在组蛋白上构成核小体，核小体含有的蛋白质是A.H1、H2、H3、H4各两分子B.H1A、H1B、H2B、H2A各两分子C.H2A、H2B、H3A、H3B各两分子D.H2A、H2B、H3、H4各两分子E.H2A、H2B、H4A、H4B各两分子3.活细胞不能利用下列哪些能源来维持它们的代谢：A.ATPB.糖C.脂肪D.周围的热能4.对于下列哪种抑制作用，抑制程度为50%时，[I]=Ki ：A.不可逆抑制作用B.竞争性可逆抑制作用C.非竞争性可逆抑制作用D.反竞争性可逆抑制作用E.无法确定5.三羧酸循环的限速酶是：A.丙酮酸脱氢酶B.顺乌头酸酶C.琥珀酸脱氢酶D.延胡索酸酶E.异柠檬酸脱氢酶6.三羧酸循环中哪一个化合物前后各放出一个分子CO2：A.柠檬酸B.乙酰CoAC.琥珀酸D.α-酮戊二酸7.蛋白质的生物合成中肽链延伸的方向是：A.C端到N端B.从N端到C端C.定点双向进行D.C端和N端同时进行8.下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的?A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点B.大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出C.由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D.以上各项均不正确9.下述从乙酰CoA合成软脂酸的说法，哪些是正确的(多选)?A.所有的氧化还原反应都以NADPH做辅助因子;B.在合成途径中涉及许多物质，其中辅酶A是唯一含有泛酰巯基乙胺的物质;C.丙二酰单酰CoA是一种“被活化的“中间物;D.反应在线粒体内进行。
氨基酸的pi
氨基酸的pI引言氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它们在维持生物体结构和功能中起着重要的作用。
氨基酸具有两个基本的特性：它们可以通过肽键连接形成蛋白质链，同时还可以在特定的pH条件下自离子化。
本文将介绍氨基酸的pI（等电点），并探讨其与蛋白质电荷状态的关系。
一、氨基酸的pI是什么？1.1 定义氨基酸的pI，即等电点，是指在特定条件下，氨基酸呈中性溶液时的pH值。
在等电点条件下，氨基酸分子中带正电荷的氨基离子（NH3+）与带负电荷的羧基离子（COO-）的总电荷为零，即pH=pI。
1.2 计算方法氨基酸的pI可以通过计算氨基酸的pKa值来确定。
氨基酸的pKa值表示其在溶液中失去或获得质子的能力。
酸性氨基酸的pKa值一般较低，而碱性氨基酸的pKa值一般较高。
氨基酸的pI可以通过以下公式计算：pI = (pKa1 + pKa2) / 2其中，pKa1和pKa2分别表示氨基酸的两个临近氨基和羧基的pKa值。
对于具有多个离子化基团的氨基酸，还可以使用其他公式进行计算。
二、氨基酸的pI和电荷状态的关系2.1 pH和氨基酸电荷状态的变化在低于pI的pH条件下，氨基酸处于带正电荷的离子状态。
当pH低于氨基酸的pKa值时，氨基酸中的氨基团（NH3+）会接受外部质子，成为中性的氨基（NH2）。
羧基（COOH）则保持负离子状态（COO-）。
因此，在低pH条件下，氨基酸呈带正电荷的状态。
相反，在高于pI的pH条件下，氨基酸处于带负电荷的离子状态。
当pH高于氨基酸的pKa值时，氨基酸中的氨基团（NH3+）会失去质子，成为带正离子的氨基（NH3+）。
羧基（COOH）则失去负离子状态（COO-）。
因此，在高pH条件下，氨基酸呈带负电荷的状态。
2.2 对不同氨基酸的影响不同的氨基酸具有不同的pKa值，因此它们的pI也会有所不同。
以天冬氨酸和赖氨酸为例，天冬氨酸的pKa1约为2.4，pKa2约为4.4；赖氨酸的pKa1约为2.2，pKa2约为9.0。
生物化学（上）重点题目及答案
生物化学（上）重点题目及答案生化（上）复习提纲一、糖类（多羟基醛、多羟基酮或其衍生物类物质）1、同多糖：水解后只产生一种单糖或单糖衍生物，称为同多糖2、构型：一个有机分子中手型碳原子上的四个不同的原子或基团在空间上特有的排列。
3、构象：一个有机物分子中，仅因单键旋转而产生的不同的空间排列。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新形成，也没有光学活性的变化，4、差向异构：仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体。
（D-葡萄糖和D-甘露糖）5、对映体：两个互为镜象而不能重合的立体异构体，称为对映异构体，简称对映体。
非对映体:不是对映体的旋光异构体称为非对映体6、糖苷键：糖苷分子中提供半缩醛或半缩酮羟基的糖部分称为糖基，与之缩合的部分称为配体，这两部分之间的连接键称为糖苷键7、肽聚糖：又称黏肽、氨基糖肽或胞壁质。
它是由N-乙酰葡糖胺与N-乙酰胞壁酸组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。
8、变旋：葡萄糖主要以环状结构存在，当链式结构转化为环状半缩醛时，不仅生成α-D-（+）-葡萄糖，也能生成β-D-（+）-葡萄糖。
这样的转变过程中，比旋随之变化，这种变化称为变旋9、糖脎：许多还原性糖能与苯肼发生反应生成含有两个苯腙基的衍生物，称为糖的苯肼或脎，即糖脎。
不同还原糖生成的脎，晶型与熔点各不相同。
10、糖脂：是指糖通过其半缩醛羟基以糖苷键与脂质连接的化合物，可分为鞘糖脂、甘油糖脂以及由类固醇衍生的糖脂。
11.异头碳:一个环化单糖的氧化数最高的碳原子。
异头碳具有一个羰基的化学反应性。
12.异头物:是指在羰基碳原子上的构型彼此不同的单糖同分异构体形式。
D-glucose的α-和β-型即是一对异头物.它们是非对映异构体.（α-D-葡萄糖和β-D-葡萄糖）13.杂多糖:水解以后产生一种以上的单糖或单糖衍生物，称为杂多糖14.肽聚糖由N-乙酰葡糖胺和乙酰胞壁质酸交替连接而成15、糖苷键类型纤维素：β-1,4糖苷键乳糖：β-1,4糖苷键蔗糖：β-1,2糖苷键麦芽糖：α-1,4糖苷键异麦芽糖：α-1,6糖苷键直链淀粉：α-1,4糖苷键16.多糖无甜味，也无还原性17.直链淀粉遇碘液呈蓝色，支链淀粉遇碘液呈紫红色二、脂质1、脂质：一类不溶于水或难溶于水、而易溶于非极性溶剂的生物有机分子。
氨基酸等电点
氨基酸等电点：：在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时的溶液ph称该氨基酸的等电点。
.蛋白质的等电点：在某一pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的变性：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的空间结构受到变化，从而导致其理化性质的改变和生物学功能的丧失，成为蛋白质的变性。
蛋白质一级结构：就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。
蛋白质的二级结构：在pr分子中的某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链的骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质的三级结构：指多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的分布。
蛋白质的四级结构：多肽亚基的空间排布和相互作用。
亚基间以非共价键连接。
必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸。
DNA变性：在某些理化因素的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，双螺旋解开，使DNA双链解链为单链的过程，此种作用称DNA的变性。
增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
核酸分子杂交：两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复性，形成一个杂合双链，此过程称杂交。
解链温度（TM）：在DNA热变性时，通常将DNA变性50%时的温度叫解链温度用Tm表示。
核酶：具有催化作用的RNA称为核酶。
解链曲线：以核酸溶液的流体力学特性(如黏度)或光学特性(如吸收率)作为温度的函数所作的图解。
酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域叫酶的活性中心。
米氏常数（Km 值）：用Ｋm 值表示，是酶的一个重要参数。
生物化学名词解释全
生物化学名词解释全生物化学名词解释全————————————————————————————————作者: ————————————————————————————————日期：生物化学名词解释集锦第一章蛋白质１.两性离子（dipoｌariｏn）2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd)３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI）4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd)5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid）6．构型(ｃonfigｕratioｎ)７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe)8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ)９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture)10．结构域（doｍａｉn）11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure)１2．氢键(ｈydrogｅn boｎd）１3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture)14.离子键(ionｉc bond)１５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe)16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ）17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ)１9.盐溶(salting iｎ)20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion)21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn）23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis)24.层析(chroｍatｏｇrapｈy）第二章核酸1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide)2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring)5．反密码子(aｎticｏdoｎ）6.顺反子（ｃiｓtron)7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn）８.退火(ａnnｅａlｉng）9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge)12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（m ｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm)１4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ)15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide)第三章酶与辅酶1．米氏常数(Ｋm 值)2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy）３．辅基(pｒosthetic groｕp）4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ）5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ）６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm）7.激活剂(activａtｏr）8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme)10.同工酶（ｉｓozｙme）11.诱导酶（indｕced enｚyme)1２．酶原（zymogｅｎ）1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy)１4.活性中心(acｔive ｃeｎter）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn)2. 呼吸链（reｓpiratory chain）3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation)4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O)5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn）6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg第五章糖代谢1.糖异生（glycogｅnolysis)2.Q 酶(Q-enzｙｍe)３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)4．发酵(fermｅntation）５.变构调节(allosteｒic regulａｔiｏn)６.糖酵解途径(glyｃoｌyｔic pathway）7.糖的有氧氧化(ａｅro ｂｉc ｏxiｄation) 8．肝糖原分解(gｌycogenoｌysｉs)9.磷酸戊糖途径(pentｏse pｈoｓphaｔｅpａthｗay)10．Ｄ－酶(Ｄ－enzyme)1１.糖核苷酸(sugar-ｎｕcleotide)第六章脂类代谢1. 必需脂肪酸(esseｎｔiaｌfaｔtyａｃｉd)２．脂肪酸的α-氧化(α-ｏxｉdatioｎ) ３. 脂肪酸的β－氧化(β-o ｘidａtiｏn) 4．脂肪酸的ω-氧化（ω－oxidatｉon) 5. 乙醛酸循环(ｇlｙoxylaｔe cｙｃｌe）６．柠檬酸穿梭（ciｔriａｔe shuｔtle) 7. 乙酰ＣoA 羧化酶系(acetyｌ-ＣｏAcａrnｏxyｌase)8. 脂肪酸合成酶系统（fａtty acｉd synthase sysｔeｍ)第八章含氮化合物代谢1.蛋白酶（Pｒotｅinasｅ）2．肽酶（Ｐｅptidaｓｅ）３．氮平衡（Nitrogen balanｃe)4．生物固氮(Bioｌoｇiｃaｌnｉtｒoｇeｎfiｘatｉｏn）5.硝酸还原作用(Nitrate rｅductioｎ)６.氨的同化(Incorporatｉon oｆammｏnium ionｓｉntｏorganic ｍoｌecｕles）7．转氨作用（Tｒanｓａminatiｏｎ）８．尿素循环（Uｒea cycle）９.生糖氨基酸(Glｕcogenic amiｎo acid）1０.生酮氨基酸(Ｋe ｔogenic aｍiｎo acid）11.核酸酶（Nuclｅａsｅ）12.限制性核酸内切酶（Resｔrｉctｉon en ｄonuclease）１3.氨基蝶呤(Aminｏpterin)14．一碳单位（One ｃarbｏn uniｔ）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（ｓemiconservatiｖｅｒｅｐlicatｉｏn)2.不对称转录(asyｍmetrｉｃtrancriptｉon)３.逆转录（ｒeｖeｒse tｒａnｓｃｒiｐtio ｎ)4．冈崎片段（Oｋazaki fragｍeｎt)5.复制叉(ｒｅｐｌicaｔｉｏｎfork) 6．领头链（ｌｅaｄing stｒaｎｄ)7.随后链（lａggｉng sｔｒand）8.有意义链(sense ｓtｒanｄ）9.光复活(phｏtoreactｉvatｉｏn)1０．重组修复（ｒｅcoｍbiｎaｔｉon repair）１1．内含子（inｔron)１２.外显子(exon)１３．基因载体（ｇenｏnｉc vｅctor)1４.质粒(plasmid)第十一章代谢调节1.诱导酶(Inｄuciblｅenzymｅ）２.标兵酶(Ｐaceｍakeｒenzｙmｅ）3.操纵子(Opeｒon）4．衰减子（Aｔtenuａtｏr)5.阻遏物(Repressｏr）6．辅阻遏物（Ｃoｒepreｓsor）7．降解物基因活化蛋白(Ｃatabolic geｎe act ｉvator proteiｎ) 8．腺苷酸环化酶（Adenylate ｃycｌaｓe) ９．共价修饰（Cova ｌent moｄifｉｃａtｉon)10．级联系统(Cascadｅsystem）11．反馈抑制（Ｆeeｄｂａck inhibｉtiｏｎ）12．交叉调节（Cross reｇulａtion）13．前馈激活(Feedforwａｒｄactivation）1４.钙调蛋白（Caｌmｏｄulｉn）第十二章蛋白质的生物合成1.密码子(ｃoｄoｎ)2.反义密码子(syｎonyｍous codon)３.反密码子(anticodoｎ）4．变偶假说（wobble hypothｅsiｓ)５.移码突变(ｆraｍeshｉfｔmuｔant）6.氨基酸同功受体（iｓoacceptor）７.反义ＲNA(ａntiｓｅｎse RNＡ)８．信号肽（siｇnａl ｐepｔide)9.简并密码(degeneratｅcodｅ）10．核糖体(ribosｏme）11.多核糖体（poly some)12．氨酰基部位(ａmｉｎoacyl siｔｅ)13.肽酰基部位(pｅptidｙsite)14.肽基转移酶（peptｉdyl traｎsferase）15．氨酰- tＲＮA 合成酶（amino aｃy－ｔRＮA sｙnthetａse)１6.蛋白质折叠(pｒotein folding)１7.核蛋白体循环（polyｒｉｂｏsoｍｅ) 1８．锌指(zｉne finger)19．亮氨酸拉链（leuｃｉnｅzｉppeｒ) 20．顺式作用元件(ｃis-acｔing elｅｍen ｔ)21.反式作用因子(tｒans－acting factｏr)22.螺旋-环－螺旋(helｉx-loop-helｉｘ)第一章蛋白质1．两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
动物生物化学习题集二
动物生物化学习题集二第3章蛋白质A型题一、名词解释1．肽键2．肽平面3．多肽链4．肽单位5．蛋白质的一级结构6．氨基末端7．多肽8．氨基酸残基9．蛋白质二级结构10．超二级结构11亚基12．蛋白质三级结构13．蛋白质四级结构14．二硫键15．二面角18．β–转角16．α–螺旋17．β–折叠或β–折叠片19．蛋白质的高级结构20．寡聚蛋白21．蛋白质激活22．氨基酸的等电点23．蛋白质沉淀24．分子病25．变构效应26．蛋白质变性27．蛋白质复性28．蛋白质的等电点29．电泳30．蛋白质的颜色反应31．盐析32．简单蛋白质33．结合蛋白质二、填空题1．天然氨基酸的结构通式为______________。
2．氨基酸在等电点时主要以________离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以______离子形式存在，在pH<pI的溶液中主要以_________离子形式存在。
3．在紫外光区有吸收光能力的氨基酸只有________、_________、________三种。
4．当氨基酸在等电点时，由于静电引力的作用，其_________最小，容易发生沉淀。
5．所谓的两性离子是指____________________。
6．在一定的实验条件下，___________是氨基酸的特征常数。
7．在常见的20种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是________。
8．蛋白质中氮元素的含量比较恒定，平均值为_______。
9．蛋白质中不完整的氨基酸被称为________。
10．维系蛋白质二级结构的最主要的力是________ 。
11．α–螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与________平行。
氢键是由每个氨基酸的______与前面隔三个氨基酸的_________形成的，它允许所有的 _______都参与氢键的形成。
12．参与维持蛋白质构象的作用力有_____、_____、________、_______、_______、和_______。
生物化学习题及习题答案
生物化学习题一、填空题1.纤维素是由________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。
2.常用定量测定还原糖的试剂为________________试剂和________________试剂。
3.人血液中含量最丰富的糖是________________,肝脏中含量最丰富的糖是________________,肌肉中含量最丰富的糖是________________。
4.乳糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。
5.鉴别糖的普通方法为________________试验。
6.蛋白聚糖是由________________和________________共价结合形成的复合物。
7.糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。
8.判断一个糖的D-型和L-型是以________________碳原子上羟基的位置作依据。
9.多糖的构象大致可分为________________、________________、________________和________________四种类型,决定其构象的主要因素是________________。
二、是非题1.[ ]果糖是左旋的，因此它属于L-构型。
2.[ ]从热力学上讲,葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳定。
3.[ ]糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端,所以它们都有还原性。
4.[ ]同一种单糖的α-型和β-型是对映体。
5.[ ]糖的变旋现象是指糖溶液放置后,旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。
6.[ ]D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖,后者存在于自然界。
7.[ ]D-葡萄糖,D-甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。
8.[ ]糖链的合成无模板,糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。
生物化学题库含答案
蛋白质一、填空R（1）氨基酸的结构通式为H2N-C-COOH 。
（2）组成蛋白质分子的碱性氨基酸有赖氨酸、组氨酸、精氨酸，酸性氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸。
（3）氨基酸的等电点pI是指氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH值。
（4）蛋白质的常见结构有α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲。
（5）SDS-PAGE纯化分离蛋白质是根据各种蛋白质分子量大小不同。
（6）氨基酸在等电点时主要以两性离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以__阴_离子形式存在，在pH<pI的溶液中主要以__阳__离子形式存在。
（7）当氨基酸在等电点时，由于静电引力的作用，其__溶解度__ ____最小，容易发生沉淀。
（8）所谓的两性离子是带有数量相等的正负两种电荷的离子（9）在一定的实验条件下，_等电点__ _______是氨基酸的特征常数。
（10）在常见的20种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是___甘氨酸_ ___。
（11）蛋白质中氮元素的含量比较恒定，平均值为_16%___ __。
（12）蛋白质中不完整的氨基酸被称为___氨基酸残基_ ____。
（13）维系蛋白质二级结构的最主要的力是__氢键__ ___ 。
（14）α–螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键是由每个氨基酸的__N-H___与前面隔三个氨基酸的_C=O_ ___形成的。
（15）参与维持蛋白质构象的作用力有_配位键___、离子键、二硫键___、__氢键_ _____、_范德华力__、和__疏水作用力___ __。
（16）蛋白质主链构象的二级结构单元包括__α-螺旋、β-折叠、β-转角_无规卷曲___ （17）变性蛋白质的主要的特征是_ 生物功能____丧失。
（18）蛋白质变性的实质是_蛋白质立体结构的破坏和肽链的展开______ _________。
（19）蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的__氨_ __基和另一氨基酸的_羧__ __基连接而形成的。
（20）大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为__16_%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为___6.25%。
氨基酸的理化性质
氨基酸的理化性质
一、两性解离及等电点
➢定义：氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
➢等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。
➢等电点计算：
➢备注：pI值等于两性离子两边pK值之和的平均值。
➢溶液的pH偏离pI越远，氨基酸带净电荷越多，在电场中越容易分离。
➢pI时氨基酸溶解度最小，容易聚集沉淀。
二、光学性质
1.旋光性：除甘氨酸外，其他氨基酸有不对称C原子，可以用旋光仪测定其旋光性。
➢左旋：Ser、Leu、Pro、Trp、Phe等。
➢右旋：Ala、Ile、Glu、Asp、Val、Lys、Arg等。
2.光吸收：R基团含有芳香环共轭双键系统的色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸，在近紫外区（220—300nm）有光吸收，其最大光吸收（λmax）分别为279nm，278nm和259nm。
蛋白质由于含有这些氨基酸，一般最大光吸收在280nm波长处，因此能利用紫外分光光度法很方便的测定蛋白质含量。
三、重要化学反应
1.茚三酮反应：在ph5-7和80—100°条件下，氨基酸与茚三酮可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
常作为氨基酸定量分析方法。
脯氨酸或羟脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。
此反应经常用于氨基酸的定性和定量分析。
生物化学重点名词解释
两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
氨基酸的等电点：使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值，用符号pI表示，是氨基酸的特征常数。
中性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pK2' ) 酸性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pKR' )碱性氨基酸pI = 1/2 ( pK2' + pKR' )必需氨基酸：指机体又必需，自身不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸。
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键，产生的化合物叫做肽。
谷胱甘肽 (GSH)：Cys 残基上的-SH是GSH的活性基团。
GSH广泛分布于生物体内，是某些氧化还原酶的辅酶。
此外，可以用作巯基酶的保护剂。
构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
组成蛋白质的氨基酸都为α-氨基酸（除Pro外），都为L型（除Gly外），除Gly之外，其余氨基酸都有手性碳原子，都具有旋光性。
由于蛋白质中的Tyr、Trp 和 Phe 残基在紫外区有光吸收，所以蛋白质在 280nm 的光波长处有最大光吸收蛋白质的一级结构:广义的一级结构指蛋白质中共价键连结的全部情况，包括肽链的数目，肽链中氨基酸之间的连结方式，肽链中氨基酸的排列顺序，二硫键的位置；狭义的一级结构肽链中氨基酸的排列顺序。
蛋白质的一级结构决定它的高级结构，即各个层次的结构所需的信息全都储存于一级结构中蛋白质的二级结构：指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。
天然蛋白质包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等二级结构。
α-螺旋:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
氨基酸的等电点是
氨基酸的等电点是氨基酸是生物体内最重要的化学物质，它在各种重要生命过程中起着重要作用。
氨基酸最重要的特性之一是它的等电点（pI）。
等电点是指一种物质在一定pH以下具有正电荷，在一定pH上具有负电荷，两种电荷取消时的pH值。
等电点是氨基酸的一个重要特性，它可以精确定量氨基酸的弱酸和强碱性。
氨基酸的酸性与基性的强弱的程度取决于其等电点（pI）的大小。
等电点越低，氨基酸的电荷力就越大，给蛋白质的结构带来越强的稳定性。
氨基酸的等电点由它的成分和结构决定。
氨基酸的分子结构由含有氨基和酸基的基本结构组成，氨基可以捕获一个正离子，而酸基可以捕获一个负离子，以形成一个水溶液具有特定电荷平衡的有机分子。
根据摩尔定律，氨基酸的等电点与它的分子量成正比，即有较高的分子量的氨基酸的等电点也较高。
另外，由于氨基酸中一般有Alanine，Valine，Leucine，Isoleucine，Phenylalanine，Tryptophan，Tyrosine，Serine，Threonine，Cysteine，Methionine和Glycine等12种氨基酸，它们的等电点不同。
例如，Alanine的等电点是5.98，Valine的等电点是5.96，Leucine的等电点是5.98，Isoleucine的等电点是6.02，Phenylalanine的等电点是5.48，Tryptophan的等电点是5.89，Tyrosine的等电点是10.07，Serine的等电点是5.68，Threonine的等电点是5.60，Cysteine的等电点是5.02，Methionine的等电点是5.74，Glycine的等电点是6.00。
值得注意的是，氨基酸的等电点仅取决于其分子结构和成份，而不受环境条件的影响。
氨基酸具有酸性，如果pH值低于它的等电点，它会呈现出正电荷；反之，如果pH值高于它的等电点，它就会表现出负电荷。
通过氨基酸等电点的测定，可以准确分析蛋白质的弱酸性和强碱性，并且可以测定氨基酸的电荷力和稳定性，为蛋白质的结构带来深远的影响。
氨基酸的等电点名词解释生物化学
氨基酸的等电点名词解释生物化学
当溶液在某一特定pH值的条件下，蛋白质所带正电荷与负电荷恰好
相等（总净电荷为零）时，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动。
作用：区别酸碱
中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基，故其pI偏酸，pI值略小于
7.0；酸性氨基酸的羧基解离程度更大，pI明显小于7.0；碱性氨基酸的
氨基解离程度明显大于羧基等，故其pI大于7.0；在一定的pH条件下，
氨基与羧基的解离程度相等，静电荷为零，此时溶液的pH即为其等电点。
扩展资料
应用：
1、蛋白质的沉淀
同种蛋白质在水溶液中带有同种电荷，互相排斥，且蛋白质表面能形
成水化膜，这就使得蛋白质溶液（实际上是胶体）十分稳定。
要想破坏其
稳定性让其沉淀则需要从这两方面入手，也就是除去水化膜和表面电荷。
比如，可以先将蛋白质的pH调整至等电点，这时的蛋白质分子呈等
电状态，虽不很稳定，但还有水膜的保护作用，一般不致沉淀，如果这时
加入脱水剂除去蛋白质分子的水膜，则蛋白质分子互相凝聚、沉淀析出。
先脱水，后调节pH到等电点，也同样可使蛋白质沉淀。
2、蛋白质的电泳
当蛋白质不处于等电点状态时其总是带有一定电荷的，可以利用此特
性使其电泳。
还可以通过调节电泳液的pH来控制蛋白质的电泳方向和速度。
氨基酸的pk和pi的关系
氨基酸的pk和pi的关系氨基酸是生物体内构成蛋白质的基本单位，它们具有酸性和碱性基团，因此在不同的pH条件下，氨基酸会发生电离反应。
pK值和等电点（pI）是描述氨基酸电离特性的重要参数。
本文将探讨氨基酸的pK值和pI之间的关系，并解释其在生物学中的意义。
我们来了解一下pK值和pI的概念。
pK值是指氨基酸中某个功能基团（如羧基或氨基）离子化的程度，它表示在给定pH条件下该功能基团离子化的平衡常数。
pI则是指氨基酸分子中带正电和负电的总电荷为零时的pH值。
换句话说，pI是氨基酸在等电点时的pH值。
氨基酸的pK值和pI与其结构密切相关。
氨基酸的结构由两个重要的官能团组成，即羧基（COOH）和氨基（NH2）。
在氨基酸溶液中，羧基可以失去一个质子（H+），形成负离子（COO-），而氨基则可以接受一个质子，形成正离子（NH3+）。
这种离子化过程可以用下列方程式表示：R-CH(NH2)-COOH ⇌ R-CH(NH3+)-COO-在这个离子化过程中，pK1表示羧基失去质子的平衡常数，pK2表示氨基接受质子的平衡常数。
对于二元氨基酸（即含有一个酸性基团和一个碱性基团的氨基酸），它们的pK1和pK2值通常相差较大。
举例来说，天冬氨酸的pK1约为2.2，而pK2约为9.4。
这意味着在酸性条件下，天冬氨酸的羧基更容易失去质子，而在碱性条件下，氨基更容易接受质子。
其他的二元氨基酸如谷氨酸、赖氨酸等也有类似的特性。
对于三元氨基酸（即含有两个酸性基团和一个碱性基团的氨基酸），它们的pK值相对较接近。
举例来说，组氨酸的pK1约为2.2，pK2约为9.0，而赖氨酸的pK1约为2.2，pK2约为9.0。
这意味着在任何给定的pH条件下，这些氨基酸都可以同时带有正电和负电。
了解了氨基酸的pK值，我们可以进一步讨论它们的pI值。
在等电点时，氨基酸分子带有的正电和负电总量相等，即净电荷为零。
对于二元氨基酸，其等电点的计算可以通过求解以下方程式得到：pH = (pK1 + pK2) / 2对于三元氨基酸，其等电点的计算稍微复杂一些，需要考虑到两个酸性基团和一个碱性基团的离子化平衡。
某大学生物工程学院《生物化学》考试试卷(666)
某大学生物工程学院《生物化学》课程试卷（含答案）__________学年第___学期考试类型：（闭卷）考试考试时间：90 分钟年级专业_____________学号_____________ 姓名_____________1、判断题（75分，每题5分）1. 血红蛋白具有别构效应。
（）[四川大学2017研]答案：正确解析：血红蛋白有四个亚基，当第一个亚基与氧结合后，产生别构效应，使其他亚基更易与氧结合。
2. 葡萄糖分子中有醛基，它和一般的醛类一样，能和希夫（Schiff）试剂反应。
（）答案：错误解析：葡萄糖分子中的醛基在环状结构中变成了半缩醛基，所以其醛基不如一般醛类的醛基活泼，不能和Schiff试剂反应。
3. 酶的纯度不直接用含量而用比活力表示。
（）答案：正确4. Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。
（）。
答案：正确解析：Km是酶的特征常数之一，一般只与酶的性质有关，与酶浓度无关。
不同的酶，Km值不同。
5. 核酸的紫外吸收与溶液的pH值无关。
（）答案：错误解析：pH值过高或者过低都会引起核酸变性，核酸变性会使紫外吸收值增高（增色效应）。
6. 多谷氨酸在其等电点附近易于形成α螺旋。
（）答案：正确解析：7. 天然核酸构型以反式为主，否则其结构会发生改变。
（）[四川大学2017研]答案：正确8. 脑磷脂与血液凝固有关，是仅分布于高等动物脑部组织中的甘油磷脂。
（）答案：错误解析：脑磷脂，又称磷脂酰乙醇胺，与血液凝固有关，临床上可用做止血药和肝功能检查的试剂。
在动物体内广泛分布，尤富集于脑和脊髓，在大豆中含量也较高。
9. 根据蛋白质的motifs可以了解蛋白质侧链是如何相互作用的。
（）答案：错误解析：蛋白质的motifs即蛋白质的超二级结构，介于蛋白质二级结构和三级结构之间，由相邻的二级结构单元彼此相互作用，组合在一起，排列成规则的，在空间结构能够辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件。
氨基酸分类及等电点计算方法
等电点:某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH，用pl表示中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基，故其pI偏酸，pI值略小于7.0，等电点一般在5～6.3之间；酸性氨基酸的羧基解离程度更大，pI明显小于7.0，等电点一般在2.8～3.2之间。
；碱性氨基酸的氨基解离程度明显大于羧基等，故其pI大于7.0，等电点一般在7.6～10.8之间；在一定的pH条件下，氨基与羧基的解离程度相等，静电荷为零，此时溶液的pH 即为其等电点。
各种氨基酸在其等电点时，溶解度最小，因而用调节等电点的方法，可以分离氨基酸的混合物。
氨基酸形成内盐：氨基酸的晶体是以偶极离子的形式存在。
这种偶极离子是分子内的氨基与羧基成盐的结果，故又叫内盐。
核酸的等电点比较低。
如DNA的等电点为4～4.5，RNA的等电点为2～2.5。
在氨基酸溶液中存在如下平衡，在一定的pH值溶液中，正离子和负离子数量相等且浓度都很低，而偶极浓度最高，此时电解以偶极离子形式存在，氨基酸不移动。
这时溶液的pH值便是该氨基酸的等电点。
蛋白氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸，丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷氨酸、丝氨酸、脯氨酸20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。
通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类根据侧链基团的极性1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）：8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）： 3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）： 2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）根据氨基酸分子的化学结构1、脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺2、芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸3、杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸4、杂环亚氨基酸：脯氨酸等电点的计算1）侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的p K1和p K2的算术平均值：p I= (p K1 + p K2 )/2；（K1：-COOH电离常数；K2：-NH3+电离常数）以Gly为例：2）侧链含有可解离基团的氨基酸，其p I值也决定于两性离子两边的p K 值的算术平均值。
生物化学名词解释大全
第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
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等电点是氨基酸的特征常数
等电点是氨基酸的特征常数，可以用来评估相关蛋白质或多肽的性质。
等电点是一种有助于衡量两个分子间可能存在亲和作用的量，这些亲和作用可以促使两分子在相遇时结合在一起。
无论它们何时相遇，都会形成一种具有极性的氢键。
等电点的特征使得可以使用它来衡量表面上存在的类似氢键的静电作用，塑料表面与空气之间形成的极性环境，以及细胞内膜双分子层形成的静电反应。
它还可以帮助识别细胞表面和其他组织表面的标志物，如氨基酸敏感性，抑制细胞的增殖或发育，等等。
等电点的特征常数是一个称为pI的参数，它表示一个物质在特定温度下的等电点，即表面上的静电作用是零，并且无法将静电作用较大的分子吸引到表面。
等电点的特征常数的取值范围通常在2和16之间，且越接近7.4越好。
对于氨基酸，它们的参数常数通常在3.8和10.8之间，而肽链更具特殊性，它们的参数特征常数范围更大，可以介于1.3到14之间。
等电点的特征常数是一种有助于了解多肽的性质的量，可以帮助确定蛋白质或多肽的构型，预测它们的分子表面组合和结构，以及确定酶-抑制剂间的作用性。
它还可以帮助确定某些蛋白质或多肽是否与另一种分子具有相互作用的可能性，甚至可以用来识别不同蛋白质或多肽间的生物相互作用。