科研课题报告_过渡金属离子对蛋白质水解作用的研究
金属硫蛋白调控及重金属解毒功能研究进展
金属硫蛋白调控及重金属解毒功能研究进展金属硫蛋白（MT）是一类能够调控金属离子代谢和解毒重金属的蛋白质，其在生物体内起着重要的生理功能。
随着生物学研究的不断深入，人们对金属硫蛋白调控及重金属解毒功能的研究也日益深入，取得了许多重要的进展。
本文将从金属硫蛋白的基本特征、调控功能及其在重金属解毒中的作用等方面进行综述。
一、金属硫蛋白的基本特征金属硫蛋白是一类富含半胱氨酸和囊泡素的小分子蛋白，其结构特点主要体现在其多硫键含量丰富和结构紧凑。
金属硫蛋白能够结合多种金属离子，其中包括重金属离子如汞、铅、镉等，也包括一些生物必需的金属离子如锌、铜等。
金属硫蛋白的结构特点使其能够与金属离子发生特异性结合，并参与调控金属离子在生物体内的平衡。
二、金属硫蛋白的调控功能1. 金属离子的调控金属硫蛋白通过与金属离子的结合和释放来调控金属离子在生物体内的稳态平衡。
在生物体内，金属硫蛋白能够在金属离子浓度过高或过低时与金属离子结合或释放，从而保持金属离子的平衡状态。
这种调控功能对于维持生物体内金属离子的正常代谢至关重要。
2. 氧化应激的调节金属硫蛋白还参与了细胞内氧化应激的调节。
在细胞受到氧化应激刺激时，金属硫蛋白能够通过与氧化应激相关的蛋白质结合或释放金属离子，从而调节氧化应激过程的进行，保护细胞不受氧化应激的侵害。
三、金属硫蛋白在重金属解毒中的作用重金属是生物体内具有毒性的物质，长期暴露于重金属环境中会对生物体的健康造成严重危害。
金属硫蛋白通过其与重金属离子结合的能力，参与了生物体内重金属的解毒过程。
具体来说，金属硫蛋白通过与重金属离子结合，将其转移至泡体内，从而减少其对细胞器和膜的损害，保护细胞内重要结构和功能的完整性，发挥了重要的解毒作用。
近年来，随着生物技术和生物化学研究的不断深入，人们对金属硫蛋白的调控功能也有了更深入的理解。
研究表明，金属硫蛋白在细胞内的表达水平与金属离子的浓度变化密切相关，其表达水平的调节能够对金属离子的代谢产生重要影响。
【课外阅读】有关植物衰老的学说1
有关植物衰老的学说关于植物衰老发生的原因，主要有以下几种学说。
1.自由基损伤学说自由基有细胞杀手之称。
1955年哈曼（Harman）就提出，衰老过程是细胞和组织中不断进行着的自由基损伤反应的总和。
近年来，衰老的自由基损伤学说受到重视。
衰老过程往往伴随着超氧化物歧化酶(superoxide dismutase，SOD）活性的降低和脂氧合酶(lipoxygenase，LOX，催化膜脂中不饱和脂肪酸加氧，产生自由基)活性的升高，导致生物体内自由基产生与消除的平衡被破坏，以致积累过量的自由基，对细胞膜及许多生物大分子产生破坏作用，如加强酶蛋白质的降解、促进脂质过氧化反应、加速乙烯产生、引起DNA损伤、改变酶的性质等，进而引发衰老。
自由基与膜伤害的关系可参照图11-4。
自由基和活性氧自由基（free radical）又称游离基，它是带有未配对电子的原子、离子、分子、基团和化合物等。
生物自由基是通过生物体内自身代谢产生的一类自由基。
生物自由基包括氧自由基和非含氧自由基，其中氧自由基（oxygen free radical）是最主要的，它又可分为两类：一类是无机氧自由基，如超氧自由基(O2·-)、羟自由基(·OH)；另一类是有机氧自由基，如过氧化物自由基(ROO·)、烷氧自由基(RO·)和多聚不饱和脂肪酸自由基(PUFA·)。
多数自由基有下述特点：不稳定，寿命短；化学性质活泼，氧化能力强；能持续进行链式反应。
活性氧（active oxygen）是化学性质活泼，氧化能力很强的含氧物质的总称。
生物体内的活性氧主要包括氧自由基、单线态氧(1O2)和H２O2等，它们能氧化生物分子，破坏细胞膜的结构与功能，其中O2氧化能力特强，它能迅速攻击所有生物分子，包括DNA，引起细胞死亡。
自由基和活性氧两者间的组成关系如下：非含氧自由基，如：CH３·(甲自由基)；(C６H５)3C·(三苯甲自由基)自由基氧自由基，如：O2-·；·OH；ROO·活性氧含氧非自由基，如：1O2；H２O2正常情况下，由于植物体内存在着活性氧清除系统，细胞内活性氧水平很低，不会引起伤害。
重金属盐沉淀蛋白质的实验探究
1 问题的提出在有关蛋白质性质的教学中，教师往往是通过直观的变性蛋白质沉淀的现象，帮助学生认识到重金属盐会使蛋白质变性。
然而，一些教师在教学实验中发现，硫酸铜使蛋白质变性产生的沉淀，会溶解在过量的硫酸铜溶液中，教师对此现象难以自圆其说，陷入了非常尴尬的窘境。
本研究尝试运用多种重金属盐进行变性蛋白质沉淀实验时，发现往鸡蛋清溶液中加入过量的硫酸锌溶液或硫酸铜溶液，会使蛋白质沉淀溶解。
过量的重金属盐溶液为什么会使蛋白质沉淀溶解？对于该问题的解释，已有的文献包含理论探讨与实验研究两类：1）理论探讨的文献指出，Cu2+、Zn2+造成的蛋白质沉淀源于盐析作用而不是变性[1]；2）实验探究的文献指出，Cu2+引起蛋白质沉淀溶解的主要原因是体系pH变化影响了蛋白质的溶解度[2]。
鉴于此，本研究设计了一系列的化学实验，旨在解决以下3个问题：1）Cu2+、Zn2+的蛋白质沉淀是由于盐析还是变性?2）除Cu2+外，体系pH的变化是否会导致Zn2+、Ag+的蛋白质沉淀溶解？3）如何防止过量的重金属盐溶液使变性蛋白质沉淀溶解？2 实验方案2.1 实验仪器台秤、烧杯、玻璃棒、100mL容量瓶、试管、吸量管、力辰科技PH-100型pH测试笔。
2.2 实验试剂鸡蛋清溶液：用台秤称取5.0g鸡蛋清，加水至100.0g，搅拌，用4层纱布过滤，得到澄清透明鸡蛋清溶液（pH =9.38）。
其他试剂：浓硫酸、浓硝酸；分析纯的硫酸铜、硝酸银、硫酸锌。
2.3 正式试验实验1：探究Cu2+、Zn2+的蛋白质沉淀是由于盐析还是变性。
①取两支试管编号1、2号管，分别加入2mL 鸡蛋清溶液，1号试管中滴入3~4滴5%硫酸铜溶液，2号试管中滴入3~4滴5%硫酸锌溶液，观察到两支试管中均出现白色沉淀。
②往1、2号试管中分别加入4mL水，观察到两支试管内的沉淀均不溶解。
实验2：探究pH的变化是否会导致Cu2+、Zn2+、Ag+的蛋白质沉淀溶解。
①取三个烧杯，编号为A1、B1、C1，分别量取20mL的蛋清溶液，按表1分别加入重金属盐溶液，观察现象并测量pH。
金属离子与蛋白质的相互作用
金属离子与血清白蛋白的相互作用一、实验目的：测定过渡金属离子对蛋白质功能的影响二、实验原理：金属离子在许多生命过程中发挥关键作用，研究金属离子与蛋白质的结合作用是生命科学的重要内容，是化学和生命科学研究的前沿领域。
血清白蛋白是哺乳动物血浆中含量最丰富的蛋白质，它能够储存和转运众多的内源性和外源性物质。
由于血清白蛋白在生理上的重要性和易于分离、提纯，从上世纪50年度（国内80年代末）开始，人们对血清白蛋白与金属离子（和药物分子等）的相互作用展开了大量研究，以期在分子水平上揭示相关生命过程的奥秘。
许多蛋白质含有金属离子，金属离子对蛋白质发挥生物学功能起着关键性的作用。
在人体基因组编码的蛋白质中，超过30%的蛋白质含有一个或多个金属离子；所有酶中，超过40%的蛋白质含有金属离子，它们在生命活动过程中发挥着各样的生物学功能。
许多人类的疾病与金属离子-蛋白质的异常相互作用相关。
目前用于研究金属离子与蛋白质相互作用的研究方法主要有：（1）紫外-可见吸收光谱法；（2）荧光光谱法；（3）平衡透析法；（4）毛细管电泳法；（5）电泳法等。
（一）紫外-可见光谱法蛋白质通常有3个明显不同的紫外吸收带：（1）210nm以下的吸收来自肽键的吸收以及许多构象因素；（2）210-250nm为芳香族和其他残基的吸收、某些氢键的吸收、与其他构象和螺旋相关的相互作用等多种因素；（3）250-290nm附近为芳香族的残基，其中酪氨酸残基在278nm（Tyr，260-290nm）附近有强吸收，色氨酸残基（Trp）在290nm附近有强吸收，而苯丙氨酸（Phe，250-260nm）的吸收较弱。
外界因素如溶剂极性以及pH等会影响吸收光谱。
当金属离子与蛋白质结合时，蛋白质或金属离子吸收光谱的强度或者谱带位置会发生变化，可分为两种情况：（1）蛋白质微扰的金属离子光谱变化，可以推断金属离子的配位环境；（2）金属离子微扰的蛋白质光谱变化，可以推断生色基微环境及蛋白质结构的变化。
过渡金属离子对细菌生长的抑制机理研究
过渡金属离子对细菌生长的抑制机理研究过渡金属离子是在自然界中广泛存在的化学元素，其在生命体系中发挥着重要的作用。
然而，当它们存在于某些浓度时，它们会对细菌的生长产生抑制作用。
过渡金属离子的抑制机理一直是微生物学领域的一个热点问题。
1. 过渡金属离子的抑制作用在自然界中，铁（Fe）、镍（Ni）、锰（Mn）、钴（Co）、铜（Cu）等元素都被称为过渡金属离子。
在细胞内，这些元素与许多重要生化反应参与方之间存在着密切联系。
过多或过少的过渡金属离子都会对这些生化反应造成影响，后者将导致细胞的死亡。
在细胞内，铁（Fe）是一种必需元素，它参与了氧合作用、酸碱平衡、能量合成和DNA修复等众多生化反应。
然而，在过高的铁离子浓度下，细胞表面的一种称为病原菌铁吸附素的蛋白质会被过多的铁离子捆绑并失去功能。
此外，高浓度的铁离子会造成氧化应激，导致氧自由基的产生，后者会引起DNA损伤。
与铁不同，铜、锰等其他金属离子的过多会破坏蛋白质的三维结构，使它们失去功能。
细胞膜的组成主要是一些脂质，它们可以通过锰离子的作用而发生氧化反应，导致细胞膜的破坏，甚至细胞自溶。
2. 过渡金属离子的作用机理过渡金属离子是通过对细胞表面的酶和蛋白质的氧化反应引起抑制作用的。
这些金属可以通过与蛋白结合形成一种称为螯合物的化合物，通过氧化反应破坏蛋白的三维结构。
此外，过多的金属离子可以降低细胞膜的稳定性。
细胞膜是由不同种类的脂质组成的，并且这些脂质的结构和功能各异。
当金属离子过多时，它们会通过自身的氧化还原作用破坏细胞膜上的脂质，从而诱导细胞死亡。
过多金属离子的另一个机制可能是细菌细胞内针对过多金属离子的削弱互动。
比如，过多铜离子会使得大肠杆菌中的Hsp60等蛋白受到抑制的影响，而Hsp60是一种很重要的促进蛋白质折叠和重构的蛋白。
因此，当铜离子过多时，Hsp60的失活会降低蛋白的折叠和重构过程中的效率，从而导致蛋白质损失和细胞死亡。
3. 具体实验研究一些实验研究发现，考虑到肠道道相应菌群繁殖的影响，过渡金属离子的剂量替代百分比很可能是细菌存活和毒性产生的关键，可能产生重要影响的偏倚。
ROS介导的蛋白质氧化的生化机制
子（ｔｕｍｏｕｒ ｎｅｃｒｏｓｉｓ ｆａｃｔｏｒ ｒｅｃｅｐｔｏｒ－ａｓｓｏｃｉａｔｅｄ ｆａｃｔｏｒ ２，ＴＲＡＦ２）和ＣＡＲＤ９等，都可能在ＭＡＬＴ淋巴瘤染色体的负性易位的发病机制中起作用。
研究表明，ＣＡＲＤ膜相关鸟苷酸激酶蛋白１［ｍｅｍｂｒａｎｅ－ａｓｓｏｃｉａｔｅｄｇｕａｎｙｌａｔｅ ｋｉｎａｓｅ（ＭＡＧＵＫ） ｐｒｏｔｅｉｎ １，ＣＡＲＭＡ１］和ＣＡＲＤ９在淋巴细胞的活化中起重要作用，其过度表达可能与胃Ｂ细胞淋巴瘤的发生发展有关。
Ｎａｋａｍｕｒａ等［１４］通过ＲＴ－ＰＣＲ方法，分别检测６５例原发性胃Ｂ细胞淋巴瘤患者和１８例慢性胃炎患者的组织标本的ＣＡＲＭＡ１、ＣＡＲＤ９、ＢＣＬ１０的ｍＲＮＡ表达水平，发现其在淋巴瘤患者中的阳性率分别为５５％、４８％、９８％，而在慢性胃炎患者中仅１７％的患者检测到ＣＡＲＭＡ１ ｍＲＮＡ，在所有胃炎患者中都没有检测到ＣＡＲＤ９ ｍＲＮＡ、ＢＣＬ１０ ｍＲＮＡ的表达。
４． 展望ＣＡＲＤ９在组织细胞中的广泛表达，为其生物学功能研究提供了良好基础。
随着研究的逐步深入，ＣＡＲＤ９在先天性免疫中的作用将得到进一步阐明。
在先天性免疫应答中，ＣＡＲＤ９作为传感器、活化剂、媒介物的作用，将可能成为新的治疗性药物设计靶点，为免疫性疾病患者带来福音。
参 考 文 献［１］Ｂｅｒｔｉｎ Ｊ ｅｔ ａｌ． Ｊ Ｂｉｏｌ Ｃｈｅｍ，２０００，２７５（５２）： ４１０８２－４１０８６［２］Ｊａｎｅｗａｙ ＣＡ Ｊｒ ｅｔ ａｌ． Ａｎｎｕ Ｒｅｖ Ｉｍｍｕｎｏｌ，２０００，２０： １９７－２１６［３］Ｍｅｄｚｈｉｔｏｖ Ｒ ｅｔ ａｌ． Ｓｃｉｅｎｃｅ，２００２，２９６（５５６６）： ２９８－３００［４］Ｂｒｏｗｎ ＧＤ． Ｎａｔ Ｒｅｖ Ｉｍｍｕｎｏｌ，２００６，６（１）： ３３－４３［５］Ｇｉｔｌｉｎ Ｌ ｅｔ ａｌ． Ｐｒｏｃ Ｎａｔｌ Ａｃａｄ Ｓｃｉ ＵＳＡ，２００６，１０３（２２）：８４５９－８４６４［６］Ｈｏｆｍａｎｎ Ｋ． Ｃｅｌｌ Ｍｏｌ Ｌｉｆｅ Ｓｃｉ，１９９９，５５（８－９）： １１１３－１１２８［７］Ｒｏｇｅｒｓ ＮＣ ｅｔ ａｌ． Ｉｍｍｕｎｉｔｙ，２００５，２２（４）： ５０７－５１７［８］ＬｅｉｂｕｎｄＧｕｔ－Ｌａｎｄｍａｎｎ Ｓ ｅｔ ａｌ． Ｎａｔ Ｉｍｍｕｎｏｌ，２００７，８（６）：６３０－６３８［９］Ｇｒｏｓｓ Ｏ ｅｔ ａｌ． Ｎａｔｕｒｅ，２００６，４４２（７１０３）： ６５１－６５６［１０］Ｈａｒａ Ｈ ｅｔ ａｌ． Ｎａｔ Ｉｍｍｕｎｏｌ，２００７，８（６）： ６１９－６２９［１１］Ｃｏｌｏｎｎａ Ｍ． Ｎａｔ Ｉｍｍｕｎｏｌ，２００７，８（６）： ５５４－５５５［１２］Ｈｓｕ ＹＭ ｅｔ ａｌ． Ｎａｔ Ｉｍｍｕｎｏｌ，２００７，８（２）： １９８－２０５［１３］Ｚｈｏｕ Ｙ ｅｔ ａｌ． Ｂｒ Ｊ Ｈａｅｍａｔｏｌ，２００６，１３３（１）： ３５－４２［１４］Ｎａｋａｍｕｒａ Ｓ ｅｔ ａｌ． Ｃａｎｃｅｒ，２００５，１０４（９）： １８８５－１８９３文章编号： １０００－１３３６（２００７）06－0516-05收稿日期：２００７－０８－２９国家科技计划８６３项目（２００７ＡＡ０２Ｚ４３３）、湖南省科技计划重点项目（０６ＦＪ３００１）、湖南师范大学特聘教授基金、湖南师范大学博士启动基金（５３１１２－１３９２）、湖南师范大学青年基金（５３１１２－１１８４）资助作者简介：李国林（１９７７－），男，博士生，Ｅ－ｍａｉｌ：ｈｎｓｄｌｇｌ＠ｈｏｔｍａｉｌ．ｃｏｍ；印大中（１９５５－），男，教授，联系作者，Ｅ－ｍａｉｌ：ｄａｚｈｏｎｇｙｉｎ＠ ｈｏｔｍａｉｌ．ｃｏｍＲＯＳ介导的蛋白质氧化的生化机制李国林 印大中（ 湖南师范大学生命科学学院蛋白质化学与发育生物学教育部重点实验室，长沙 ４１００８１ ）摘要：活性氧（ｒｅａｃｔｉｖｅ ｏｘｙｇｅｎ ｓｐｅｃｉｅｓ，ＲＯＳ）介导蛋白质氧化的生化机制。
不同过渡金属离子对 人血清白蛋白结构和性质的 影响
不同过渡金属离子对人血清白蛋白结构和性质的影响过渡金属离子作为一个重要的元素在人体生命过程中扮演者非常重要的角色。
然而，它们的存在也会对人体产生副作用。
近年来，关于不同过渡金属离子对人血清白蛋白结构和性质的影响的研究日益增多。
本文将在不涉及政治的前提下，从分子层面上探讨这个话题。
首先，我们要了解什么是人血清白蛋白。
简单来说，人血清白蛋白是人体内最主要的血浆蛋白之一。
它在维持生命过程中扮演着至关重要的角色，例如携带药物、调节血液pH值、维持血容量平衡、舒张血管，以及防止氧化反应等等。
因此，人血清白蛋白对于人体代谢过程中的发生和执行具有十分重要的意义。
不同过渡金属离子在人体代谢中的作用机制各异。
我们知道，钙离子在人体内生理功能中扮演着非常重要的角色。
它参与骨质形成、肌肉收缩、神经传导等过程。
而镁离子对于人体的生长发育和骨骼生长也有着十分重要的作用。
另外，铁离子是血红蛋白组成的一部分，可以促进氧气在血液中的传递。
此外，铜离子和锌离子在神经系统中的功能也是不可忽视的。
但是，正因为过渡金属离子的存在，它们也会对人血清白蛋白产生影响。
一些研究表明，不同过渡金属离子的存在会对人血清白蛋白的结构和性质产生一定的影响。
例如，一个研究发现，添加了镁离子后，人血清白蛋白的结构会发生变化，可引起白蛋白的光学活性发生变化。
另一个研究表明，铁离子与人血清白蛋白可以结合形成复合物，从而影响到白蛋白的氧气运输能力。
通过原子力显微镜测量，人血清白蛋白与铜离子结合后，白蛋白分子发生了构象变化。
从上述研究结果中不难看出，人血清白蛋白与不同过渡金属离子的相互作用是非常复杂的。
它们可能通过不同的机制对人血清白蛋白结构和性质产生影响，但这些影响常常是微小的但是却具有十分重要的意义。
这些影响可能对人类健康和疾病产生影响，因此对于人血清白蛋白与不同过渡金属离子之间的作用关系的研究是十分有必要的。
微量金属离子对蛋白质结构及功能影响分析
微量金属离子对蛋白质结构及功能影响分析概述蛋白质是生物体内最重要的大分子，其结构与功能之间密切相关。
微量金属离子是生物体内重要的无机元素，对蛋白质的结构和功能具有重要影响。
本文将探讨微量金属离子对蛋白质结构和功能的影响，并分析其机制和意义。
微量金属离子与蛋白质结构的影响微量金属离子通过与蛋白质中的氨基酸残基相互作用，对蛋白质的结构产生显著影响。
首先，微量金属离子可以与蛋白质中的催化位点形成配位键，改变催化位点的活性。
例如，锌离子在很多酶的催化中起到了重要作用，如碳酸酐酶、超氧化物歧化酶等。
其次，微量金属离子通过与蛋白质的非限定性结合或电荷相互作用，改变蛋白质的构象。
例如，铁离子可以与血红蛋白结合，并导致其构象发生变化，从而使其具有氧气的运输功能。
此外，微量金属离子还可以稳定蛋白质的结构，促进其形成复合物或多聚体结构。
微量金属离子与蛋白质功能的影响微量金属离子对蛋白质的功能具有重要的影响。
首先，微量金属离子可以参与蛋白质的功能反应。
例如，铁离子是血红蛋白、酶类等多种蛋白质功能的必需因子，它参与了氧气的运输、电子转移等生物反应。
其次，微量金属离子还可以调节蛋白质的功能。
例如，钙离子可以与钙调蛋白结合，调节肌肉的收缩与舒张等生理功能。
此外，微量金属离子还可以影响蛋白质的稳定性和折叠，从而进一步调节其功能。
微量金属离子与蛋白质结构与功能的机制微量金属离子对蛋白质结构与功能的影响主要通过以下几种机制实现。
首先，微量金属离子可以通过与蛋白质中的配体形成配位键，改变蛋白质的构象。
配位键的形成可以通过配体中的羧基、羟基、硫醇基等与金属离子形成配位键。
此外，微量金属离子还可以通过与蛋白质的电荷相互作用，改变其表面电荷分布，从而影响其相互作用和稳定性。
其次，微量金属离子可以通过稳定蛋白质的次级、三级结构来改变蛋白质的功能。
微量金属离子的结合可以稳定蛋白质的结构，减少其对外界环境的敏感性。
最后，微量金属离子可以通过与蛋白质相互作用的方式来调节其功能。
蛋白质与金属离子的作用
蛋白质与金属离子的作用引言：蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一，它们参与了生物体内几乎所有的生物过程。
而金属离子是一类常见的无机物质，在生物体内也扮演着重要的角色。
蛋白质与金属离子之间的相互作用在生物体内发挥着重要的功能，本文将对蛋白质与金属离子的作用进行探讨。
一、金属离子与蛋白质的结合蛋白质与金属离子之间的结合可以通过多种方式实现。
一种常见的方式是金属离子与蛋白质中的氨基酸残基形成配位键。
常见的金属配体包括氨基酸的侧链基团，如半胱氨酸、组氨酸、赖氨酸等。
金属离子与配体形成的配位键可以是单个氨基酸残基与金属离子的结合，也可以是多个氨基酸残基形成的配合物。
二、蛋白质与金属离子的功能1. 催化作用金属离子可以参与蛋白质的催化活性，使其具有催化反应的能力。
例如，金属酶中的金属离子可以提供催化反应所需的电子或质子，从而加速反应速率。
金属离子还可以通过调节酶的构象或催化中间体的稳定性来促进催化反应的进行。
2. 结构稳定性金属离子可以增强蛋白质的结构稳定性。
金属离子与蛋白质的结合可以增加蛋白质的折叠稳定性，从而增加其在生物体内的稳定性。
此外，金属离子还可以通过与蛋白质的结合改变其构象，从而影响蛋白质的功能。
3. 信号传递金属离子与蛋白质的结合可以作为信号传递的方式。
例如，钙离子可以与一些蛋白质结合，从而调节它们的活性。
这种信号传递机制在细胞内起到了重要的调控作用，参与了细胞的许多生物过程。
4. 氧气传递铁离子在血红蛋白和肌红蛋白中起到了氧气传递的重要作用。
铁离子与血红蛋白中的组氨酸残基形成配位键，使血红蛋白能够与氧气结合并运输到细胞中，从而实现氧气的传递。
三、蛋白质与金属离子的相互作用对人体的影响蛋白质与金属离子的相互作用在人体内发挥着重要的作用，对人体的健康和生命活动具有重要影响。
一方面，金属离子的缺乏或过量都会对人体健康产生负面影响。
例如，铁离子的缺乏会导致贫血，而铅离子的过量摄入则会损害神经系统。
另一方面，蛋白质与金属离子的结合可以用于药物设计和开发。
大豆蛋白水解物的酶法修饰及其亚铁和钙离子的螯合能力
大豆蛋白水解物的酶法修饰及其亚铁和钙离子的螯合能力张美玲;赵新淮【摘要】Soybean protein hydrolysates with a degree of hydrolysis of 14. 1% were prepared by hydrolysis of soybean protein isolate with alcalase, and then modified by a plastein reaction in alcohol-water medium. Response surface analysis was applied to optimize the conditions of plastein reaction, when substrate concentration and reaction time were pre-set at 30% and 4 h. The suitable conditions obtained were as following: enzyme addition level of 5. 26 kU/g proteins, volume ratio of ethanol to water of 56. 8% and reaction temperature of 33. 1℃. Some modified products with different reaction extents were prepared in ethanol-water or methanol-water medium, and their chelating activities for iron (Ⅱ) and calcium (Ⅱ) were eval uated. It was found that iron (Ⅱ) chelating activity was increased from the original 39. 8% to 59. 3% while calcium (Ⅱ) chelating activity was enhanced from the original 62. 1% to 76. 6%. The present results suggested that enzymatic hydrolysis coupled with plastein reaction might be served as a new approach to prepare iron soybean protein hydrolysates with better metal chelating activity.%利用碱性蛋白酶水解大豆分离蛋白制备出水解度为14.1％的水解物,并在醇-水介质中对其进行类蛋白反应修饰.固定底物质量分数30％,反应时间4h,利用响应面分析法对类蛋白反应条件进行优化,得到最优条件为:酶添加量5.26 kU/g蛋白质,乙醇体积分数56.8％,温度33.1℃.在乙醇-水或甲醇-水介质中制备反应程度不同的修饰产物,并评价其对亚铁和钙离子的螯合能力.结果表明,亚铁离子螯合能力由39.8％提升至59.3％,钙离子螯合能力由62.1％提升至76.6％.大豆分离蛋白的酶解以及类蛋白反应修饰,是一个提高金属离子鳌合能力大豆蛋白螯合肽的新技术.【期刊名称】《食品与发酵工业》【年(卷),期】2012(038)012【总页数】5页(P26-30)【关键词】大豆蛋白水解物;类蛋白反应;碱性蛋白酶;醇-水介质;螯合能力【作者】张美玲;赵新淮【作者单位】东北农业大学,乳品科学教育部重点实验室,黑龙江哈尔滨,150030【正文语种】中文天然蛋白质没有展示出食品工业所需要的性质，经过特定的修饰会改变其相应性质［1］，酶水解通常被用来提高蛋白质的功能性及营养性［2］。
对于蛋白质变性实验的思考
对于蛋白质变性实验的思考【摘要】在重金属盐使蛋白质发生变性的实验中，醋酸铅、硫酸铜常被推荐用作沉淀剂，但普遍实验现象证明此沉淀并非不可逆，因而导致理论与实验结果的矛盾，且蛋白质沉淀可以重新溶解在许多试剂中。
本文对重金属沉淀蛋白质的现象从机理上进行了分析和解释。
【关键词】蛋白质沉淀；重金属盐；探究实验在讲到蛋白质性质这一节内容时，学生在进行重金属盐溶液使蛋白质变性的实验时，发现当加入过量的重金属盐溶液时出现了与课本描述不符的实验现象，为了增加对比性，重金属盐溶液准备了醋酸铅溶液，硫酸铜溶液两种。
课本上要求加入少量硫酸铜溶液，同时课本上提供的资料也表示当人们误食重金属盐类时，可以喝大量牛奶、蛋清或豆浆解毒。
似乎表现出一点：大量蛋白质遇到少量重金属盐可发生变性。
学生在进行实验时发现当滴加少量重金属盐溶液时会看到有不溶于水的沉淀物产生，当滴加过量重金属盐溶液时沉淀会消失。
课后就产生了几个疑问：蛋白质变性后就真的不能再溶解了吗？如果沉淀消失了是不是蛋白质又有活性了？如果沉淀能消失那需要什么条件？是否是所有的重金属盐溶液都有这样的性质？于是就按照课本的演示实验准备了药品，进行探究实验。
表一：实验ⅰ，在小烧杯中加入十毫升鸡蛋白溶液，再滴入10滴醋酸铅溶液，有大量白色不溶物生成，充分振荡，做以下对比实验，每支试管先取10滴上述混合液体。
编号另加试剂（均为10滴）实验现象1 蒸馏水无明显现象2 醋酸铅沉淀明显减少3 氯化钠沉淀消失4 硫酸铵无明显现象5 稀盐酸无明显现象6 氯化铜沉淀消失7 醋酸钠沉淀明显减少8 氯化铁沉淀消失9 硫酸铜沉淀消失10 氯化钡沉淀消失表二：实验ⅱ，取十毫升鸡蛋白溶液，再加10滴硫酸铜溶液，有大量白色不溶物产生，略显蓝色（溶液为蓝色），充分振荡。
做以下对比实验，每次均先取10滴上述混合液。
编号另加试剂（均为10滴）实验现象1 硫酸铜沉淀消失2 醋酸铅沉淀消失3 氯化钠无明显现象4 醋酸钠沉淀消失5 先加醋酸钠后加热沉淀先消失，加热后出现白色不溶物6 硫酸钠无明显现象7 氯化铁沉淀消失8 氯化铜沉淀消失9 先加氯化铜后加热沉淀消失，加热后又出现不溶物10 稀盐酸加少量时沉淀消失，稍多一些沉淀又产生对比实验现象，回顾高中教材，教材上对于变性的解释及相关性质描述如下：在某些物理因素或化学因素的影响下，蛋白质的理化性质和生理功能发生改变的现象，称为蛋白质的变性。
《2024年过渡金属基催化剂设计及其光-电催化水分解性能研究》范文
《过渡金属基催化剂设计及其光-电催化水分解性能研究》篇一过渡金属基催化剂设计及其光-电催化水分解性能研究一、引言随着能源需求不断增长和环境问题日益严重，寻找可再生、清洁的能源已成为人类面临的重要课题。
水分解作为一种将水分子分解为氢气和氧气的方法，被认为是一种理想的能源转换和储存方式。
其中，过渡金属基催化剂因其具有独特的电子结构和良好的催化活性，成为水分解领域的热点研究对象。
本文将对过渡金属基催化剂的设计及其光/电催化水分解性能进行深入的研究。
二、过渡金属基催化剂设计（一）基本概念过渡金属基催化剂主要指以过渡金属元素（如铁、钴、镍等）为主要成分的催化剂。
其设计主要涉及催化剂的组成、结构以及制备方法等方面。
（二）设计策略1. 组成设计：通过调整过渡金属的种类和比例，以及引入其他元素（如硫、磷等）来调节催化剂的电子结构和催化活性。
2. 结构设计：利用纳米技术，将催化剂设计为具有特殊结构的纳米材料，如纳米颗粒、纳米线、纳米片等，以提高催化剂的比表面积和反应效率。
3. 制备方法：采用物理法（如真空镀膜法）、化学法（如溶胶-凝胶法）或生物法等方法制备催化剂。
三、光/电催化水分解性能研究（一）光催化水分解性能研究光催化水分解主要利用光催化剂在光照条件下将水分子分解为氢气和氧气。
过渡金属基光催化剂具有较高的光吸收能力和光催化活性。
研究主要通过调整催化剂的能带结构、光响应范围以及光生载流子的分离效率等来提高其光催化性能。
同时，还需要研究催化剂的光稳定性及在长时间光照条件下的性能稳定性。
（二）电催化水分解性能研究电催化水分解是利用电化学方法使水分子在电极表面发生还原和氧化反应，生成氢气和氧气。
过渡金属基电催化剂在电催化水分解过程中起着关键作用。
研究主要关注催化剂的电导率、催化活性以及在电解过程中的稳定性等因素，以优化其电催化性能。
四、实验方法与结果分析（一）实验方法采用溶胶-凝胶法、真空镀膜法等方法制备过渡金属基催化剂，并利用X射线衍射（XRD）、扫描电子显微镜（SEM）、透射电子显微镜（TEM）等手段对催化剂进行表征和分析。
燃料电池中过渡金属离子的控制研究
燃料电池中过渡金属离子的控制研究燃料电池是一种能够转化化学能为电能的设备，它具有高效、清洁、环保等优点，因此被认为是未来能源领域的重要发展方向。
燃料电池中的过渡金属离子对于电池的性能起着至关重要的作用。
因此，研究如何控制燃料电池中过渡金属离子的行为，对于提高燃料电池的效率和稳定性具有重要意义。
过渡金属离子在燃料电池中主要扮演着催化剂的角色，它们能够促进氢气、氧气等原料气体在电极上的反应过程，从而产生电能。
然而，过渡金属离子的控制并非简单，不同的离子种类、含量、分布状态等都会对燃料电池的性能产生重要影响。
因此，需要深入研究燃料电池中过渡金属离子的控制策略，以实现燃料电池的高效运行。
首先，要研究燃料电池中过渡金属离子的来源。
过渡金属离子主要来源于电极材料或电解液中的金属离子溶解，它们会在电极反应中参与氧化还原反应，从而影响燃料电池的效率。
因此，研究过渡金属离子的来源及其浓度分布规律对于了解燃料电池中过渡金属离子的行为具有重要意义。
其次，要研究过渡金属离子在燃料电池中的分布状态。
燃料电池中的过渡金属离子会在电极表面吸附或与其他物质形成化合物，这些状态会直接影响过渡金属离子的催化活性和稳定性。
因此，需要通过表征手段如扫描电镜、X射线衍射等技术对过渡金属离子的分布状态进行研究，以找到控制过渡金属离子行为的途径。
同时，要研究过渡金属离子与电极材料的相互作用。
电极材料对于过渡金属离子的吸附、扩散等过程具有重要影响，不同的电极材料会对过渡金属离子的行为产生不同的影响。
因此，需要研究过渡金属离子与电极材料之间的相互作用机制，找到合适的电极材料以实现对过渡金属离子行为的精准控制。
最后，要研究过渡金属离子的催化机理。
过渡金属离子催化氧化还原反应的机理十分复杂，需要深入研究了解其催化活性、反应中间体、电子传递等方面的信息，以实现对过渡金属离子行为的精准控制。
总结一下本文的重点，我们可以发现，是当前燃料电池领域的热点问题，通过对过渡金属离子来源、分布状态、与电极材料的相互作用以及催化机理的深入研究，可以实现燃料电池中过渡金属离子行为的有效控制，进而提高燃料电池的效率和稳定性，为燃料电池技术的发展做出重要贡献。
金属离子对蛋白质结构与功能的影响
金属离子对蛋白质结构与功能的影响蛋白质是生命体中不可或缺的一部分，它们在机体内发挥着非常重要的生物功能，如酶催化、运输、感受、抗体作用等。
然而，当一些金属离子参与到蛋白质的结构中时，它们会影响到蛋白质的稳定性、活性、亲和力等性质，从而影响蛋白质的正常功能。
影响蛋白质稳定性的金属离子金属离子的存在可以使蛋白质的稳定性增加，但同时也会使蛋白质变得不稳定。
一些金属离子，如氧化铁和铜离子，在蛋白质中会形成自由基，导致其氧化，并进一步导致蛋白质的构象改变，从而影响其稳定性。
而另一些金属离子，如锌离子，会与某些氨基酸残基结合，从而在蛋白质中形成结构稳定性较高的结合位点，使得蛋白质更加稳定。
研究发现，锌离子的存在可以使马铃薯多糖酶的催化活性增强，从而促进蛋白质的生物学功能。
影响蛋白质活性的金属离子金属离子也可以直接影响到蛋白质活性。
例如，锌离子和许多DNA结合蛋白结合有关，它们也是转录因子的一部分。
这是因为锌离子的化学性质使其能够结合特定的氨基酸残基，并使结构发生改变，从而影响其功能。
铝离子是一种能够与蛋白质结合的金属离子，在某些情况下它们也会影响到某些蛋白质的活性。
一些研究表明，铝离子的存在可以促使蛋白质的酶活性发生改变，通过干扰蛋白质的构象和结构，从而影响其功能。
影响蛋白质亲和力的金属离子金属离子的存在还可以影响蛋白质与其他分子的结合亲和力。
研究表明，许多金属离子，如氧化铁和镁离子，不仅可以与蛋白质结合，还可以与不同的分子结合，从而影响蛋白质的亲和力。
例如，镁离子可以在某些酶的活性中扮演着重要的角色，它们可以促进ATP 和其他小分子与蛋白质的结合，并增加催化活性。
此外，锌离子也可以与蛋白质中的卟啉结合，从而影响蛋白质的功能。
结论总之，金属离子对蛋白质结构与功能的影响是不可忽视的。
它们可以影响蛋白质的稳定性、活性、亲和力等性质，从而影响蛋白质的生物学功能。
因此，在研究蛋白质结构和功能时，必须非常注意金属离子的存在和作用。
《2024年过渡金属MOF基纳米材料用于电催化分解水及合成氨性质研究》范文
《过渡金属MOF基纳米材料用于电催化分解水及合成氨性质研究》篇一过渡金属MOF基纳米材料在电催化分解水及合成氨性质研究一、引言随着人类对能源需求的日益增长，寻找高效、环保、可持续的能源转换和存储技术已成为科研领域的重要课题。
电催化分解水和合成氨作为两种重要的能源转换过程，在能源科学和化学领域具有重要地位。
近年来，过渡金属MOF基纳米材料因其独特的结构和优异的性能，在电催化分解水和合成氨领域展现出巨大的应用潜力。
本文将重点研究过渡金属MOF基纳米材料在电催化分解水及合成氨性质方面的应用。
二、过渡金属MOF基纳米材料的概述过渡金属MOF（Metal-Organic Framework）基纳米材料是一种由金属离子和有机配体自组装形成的具有高度多孔结构和良好化学稳定性的材料。
由于其具有较高的比表面积、可调的化学组成和独特的电子结构，使其在电催化领域具有广泛的应用前景。
三、过渡金属MOF基纳米材料在电催化分解水中的应用电催化分解水是一种将电能转化为氢能的技术，具有高效、环保、可持续等优点。
过渡金属MOF基纳米材料因其良好的导电性、较大的电化学活性面积和优异的稳定性，在电催化分解水中表现出良好的性能。
研究显示，该类材料能够有效地降低水分解析氢的过电位，提高析氢反应的速率和效率。
四、过渡金属MOF基纳米材料在合成氨性质研究中的应用合成氨是农业生产和化学工业的重要过程。
传统的合成氨方法主要采用Haber-Bosch法，能耗高且排放大量二氧化碳。
电催化氮气还原为氨是一种新型的合成氨技术，具有低能耗、低排放等优点。
过渡金属MOF基纳米材料因其独特的电子结构和良好的氮气吸附能力，在电催化氮气还原为氨方面具有显著的优势。
研究表明，该类材料能够有效地降低氮气还原为氨的能垒，提高氨合成的速率和选择性。
五、研究方法与实验结果本研究采用多种表征手段对过渡金属MOF基纳米材料的结构、形貌和性能进行表征，包括X射线衍射（XRD）、扫描电子显微镜（SEM）、透射电子显微镜（TEM）等。
过渡金属络合剂
过渡金属络合剂全文共四篇示例，供读者参考第一篇示例：过渡金属络合剂是一种具有广泛应用前景的化学物质，其在化工、医药、农业等领域均有着重要的作用。
过渡金属络合剂是一种由含有金属离子和配体（也称为络合物）构成的化合物，通常具有良好的稳定性和可变性，且具有多种物理、化学和生物学特性。
过渡金属络合剂在许多领域中都有着重要的应用，其中包括催化剂、药物、农药、染料、高分子材料等。
在工业上，过渡金属络合剂常被用作催化剂，可以促进化学反应的进行，提高反应速率和选择性。
在医药领域，过渡金属络合剂被用来制备抗癌药物、抗菌药物等，其可以通过与生物分子相互作用，起到治疗作用。
在农业领域，过渡金属络合剂被广泛应用于制备高效、低毒的农药，帮助提高作物产量和质量。
过渡金属络合剂的稳定性和可变性是其广泛应用的重要原因。
通过改变金属离子和配体的种类和比例，可以得到具有不同性质和用途的络合物。
过渡金属络合剂的稳定性可以保证其在不同环境下的稳定性和活性，提高其使用效率和经济性。
过渡金属络合剂在生物体内的吸收、分布和代谢也是一个重要的研究领域。
过渡金属络合剂可以通过与生物分子（如蛋白质、DNA等）结合，影响其结构和功能，从而产生生物学效应。
在药物设计和医学诊断中，过渡金属络合剂的作用机制也备受关注，并被用于开发新型药物和检测方法。
过渡金属络合剂也存在着一些潜在的风险和挑战。
其在生物体内的毒性和代谢途径需要仔细研究和评估，以保证其安全性和有效性。
过渡金属络合剂在环境中的排放和释放也会对生态系统造成影响，对其环境效应和生物累积性需要进行深入研究。
过渡金属络合剂是一类具有重要应用前景的化学物质，其在化工、医药、农业等领域均有着广泛的应用。
通过深入研究其物理、化学和生物学特性，可以更好地发挥其潜力，促进其应用和发展。
需要注重其安全性和环境影响，以推动过渡金属络合剂的可持续发展和应用。
【文章总字数：342】第二篇示例：过渡金属络合剂是一类可以与有机物中的配体结合形成配合物的化合物，通常含有过渡金属离子。
金属离子对蛋白质形态和功能的影响
金属离子对蛋白质形态和功能的影响蛋白质是生物体内最基本的大分子，它在细胞的机能和生命活动中扮演着至关重要的角色。
蛋白质的形态和功能在很大程度上决定了它们的作用。
然而，金属离子作为生物体内的一种非常重要的元素，在影响蛋白质的形态和功能方面也发挥着重要的作用。
金属离子作为生物体内的重要成分金属离子在细胞内部具有非常广泛的分布，可以作为酶催化反应，调制蛋白质的功能和结构，也可以作为配合物参与各类生物活动。
金属离子可以与生物分子如蛋白质和核酸等形成复合物，起到调节和控制的作用。
同时，金属离子在一些特定的情况下也会对细胞和蛋白质造成危害。
金属离子与生物体内的蛋白质相互作用金属离子可以通过多种途径与蛋白质相互作用，在此过程中，它们可以改变蛋白质的丰度、构象、可溶性和折叠形态等。
其中，金属离子可以绑定到蛋白质中的一些特定氨基酸上，如组氨酸、半胱氨酸等。
这种离子键的形成通常可以引起蛋白质的构象和第二结构的变化，并且有时可以影响到蛋白质的稳定性。
此外，金属离子还可以通过激活或者抑制蛋白质的酶活性和性质来影响蛋白质的功能。
例如，铜离子可通过直接取代锌离子成为碱性核转录因子的功能部位，抑制其转录活性，与此相反，锌离子也能调控核转录因子的转录活性。
金属离子与蛋白质折叠与构象的关系金属离子可以对细胞内蛋白质的折叠和构象产生影响。
在折叠过程中，蛋白质从未折叠或者部分折叠的状态逐渐转变为其稳定的立体化结构。
金属离子可以在折叠过程中成为核心结构的组成部分，相信他们在折叠过程中能够颍紧平移，从而促进蛋白质折叠和稳定。
该过程可能会影响蛋白质的空间构型和功能活性，同时蛋白质本身也会对金属离子的存在和居留表现出一定的选择性。
金属离子与蛋白质的结合金属离子可以通过与蛋白质特定的结合基团发生配位作用而与蛋白质结合。
例如，铁离子可以与血红蛋白结合形成氧合血红蛋白，从而使血红蛋白可以运输氧分子，这是生命活动中最基本的生理过程之一。
该配位结合也可以进一步改变蛋白质的立体结构，从而影响其功能。
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过渡金属离子对蛋白质水解作用的研究
1 前言
我国的废弃蛋白质资源十分丰富。
仅十几亿人口每年的人发渣就达几十万吨。
猪、牛、羊、等牲畜的毛、蹄角以及鸡、鸭、鹅、等禽类的羽毛每年都在百万吨以上。
利用这些废弃蛋白质水解制取氨基酸，开发氨基酸资源，成了既利于环保，又符合可持续发展的绿色科研课题。
提高蛋白质的水解效率是开发氨基酸资源的最重要环节，也是化学界少人问津的难、重课题。
1.1 蛋白质水解研究综述
氨基酸是蛋白质的基本结构单位。
蛋白质水解制取氨基酸的方法主要有酸水解法、碱水解法、酶水解法三种。
在美国，Brehm Josef 等人将动物或蔬菜磨成粉末，并以此为原料，在pH值10.0-14.0，70摄氏度以上反应，制得氨基酸。
另外，Blortz Doris 等人用肽链内切酶和肽链外切酶水解动物产品，制得口感较好的氨基酸。
不过，酶水解法的水解率太低，而碱水解法会使丝氨酸、苏氨酸、精氨酸以及半胱氨酸遭到破坏，并使其它的氨基酸外消旋化。
因此目前应用得最广泛的是酸水解法。
本实验正是采用酸水解法。
酸水解法中，盐酸水解法使用较为广泛，一般用6-10mol·L-1盐酸水解7-24h。
优点是氨基酸不易被破坏，但盐酸易挥发，对设备、环境及生产工人的健康均有不良影响，且浓盐酸的浓度较低，生产过程中耗量大，运输费用大，脱酸费用高。
硫酸水解法一般用3-5 mol·L-1硫酸，水解时间同盐酸法相当。
优点是硫酸挥发性小，可选用石灰乳或碳酸钙中和脱酸，生成的硫酸钙沉淀经分离而除去，生产成本低。
不足之处是个别氨基酸如色氨酸会损失。
另外副产品硫酸钙也是一种良好的饲料添加剂，对畜禽补充钙，用硫酸钙优于用碳酸钙。
综合考虑，硫酸水解法优于盐酸水解法。
毛发等角质蛋白是随处可见的废弃蛋白。
羽毛被广泛用做羽绒原料，但鸭毛、鹅毛提绒后剩下约40-50% 羽毛梗未被利用，国内鸡毛大多数被白白扔掉，其粗蛋白含量在80% 左右，因此从羽毛中提取复合氨基酸前景广阔。
朱曜利用畜禽毛角作原料，在10 mol·L-1盐酸中，117℃下水解6.5-7h，料酸比为1：1.8，滤液用氢氧化钠中和至pH=4.8。
静置沉淀，分离干燥，制得复合氨基酸。
朱广军将洗净的鸡毛用10 mol·L-1盐酸在105~108℃水解10h，水解液用氨水中和至pH6.5-6.8，真空蒸馏除水，干燥即得混合氨基酸。
羽毛梗作原料，除杂、洗净、晾干、粉碎，加入 1.7倍 10 mol·L-1盐酸，在105~108℃水解12h，滤液用9 mol·L-1氨水中和至pH6.5-6.8，直接减压蒸馏滤液，脱水后干燥，粉碎制得复合氨基酸。
1.2 氨基酸二次开发研究综述
已发现自然界有一百多种氨基酸，但从蛋白质水解产物中分离出来的氨基酸通常只有20种。
除脯氨酸外，这些氨基酸在结构上都有共同点，即与羧基相邻的α—碳原子上都有一个氨基，因此称为α—氨基酸。
α—氨基酸都是白色的晶体，各有特殊的结晶形状。
熔点较高，通常在200℃以上，大多数可溶于水中。
复合氨基酸与铜、铁、锰、锌、钴等的无机盐在一定的工艺条件下螯合，
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可制得复合氨基酸微量元素螯合物。
就α—氨基酸而言，最常见是作为二齿配体，以α—碳上的氨基和羧基作为配位基团同金属离子配位，形成具有五元环结构的较稳定的螯合物。
在一定条件下，氨基酸侧链的某些基团也可以参与配位。
氨基酸螯合物在营养学上也有很高效用，因此，引起有关专家的广泛关注。
汪建伟等人将鸡羽毛洗涤、高压蒸煮、甩水、干燥、粉碎后制成羽毛粉。
用200g 羽毛粉、9 mol·L-1HCl 600mL，电动搅拌保温回流10~12h，至无双缩脲反应为止。
水解液经减压蒸馏赶酸，然后脱色，再加入Fe2O3 15g，在90-100℃搅拌反应。
待Fe2O3 完全溶解后，用10% 氨水调整pH≤4.0。
继续保温搅拌反应3-4h，至反应液无三价铁离子为止。
将反应液减压蒸发浓缩至液面出现结晶膜，冷至室温，结晶陈化4-5h，减压抽滤。
将结晶80℃烘干成粉状，即得复合氨基酸铁铵成品97.2g，收率为44.2%。
谭钦德等人将头发或鸡羽毛等物500-600g 用浓度为3.5 mol·L-1的硫酸溶液1800-2000mL 浸泡，浸泡充分后转入水解装置，甘油浴中加热至酸液微沸，控制水解温度为115-118℃。
反应7h 后取样用甲醛法测定氨基酸含量。
此后，每隔2h 取样分析一次。
到达水解终点的时间为：头发14h，鸡羽毛11h。
水解液用适量活性炭脱色后，慢慢加入石灰乳中和至溶液pH=2.0，立即抽真空过滤，滤饼用pH=2.0的硫酸溶液洗涤3次。
收集滤液在水浴上蒸发浓缩，冷却后得混合氨基酸固体。
按氨基酸：稀土=3：1（摩尔比）分别称量氨基酸和稀土氧化物，各溶于水，使两者混合，于水浴上加热反应并蒸发近干，得混合氨基酸稀土配合物。
他们还提出甲醛法的本质是测定氨基酸的酸性基团（-COOH），由于水解液中有H2SO4或HCL 存在，在测定酸性基团前需用容量分析法对无机酸作定量分析。
这样在连续滴定时，会因溶液中同时存在两种指示剂，致使甲醛法的终点变色不明显而影响测定结果。
为减少因判断变色失误而引起的误差，本论文在最后滴定时除用指示剂外，还用pH计判断滴定终点。
1.3 氨基酸配合物效用研究综述
微量元素是动物体所必需的营养要素之一,直接或间接地参与机体几乎所有的生理和生化功能,对生物的生命活动起着极其重要的作用。
微量元素的营养作用经历了三个发展阶段，第一代产品即无机盐类添加剂，如硫酸铜、硫酸锌等；第二代产品即一些简单的有机化合物，如乳酸铜、富马酸亚铁、葡萄糖酸锌等。
以上两类特别是第一代产品存在许多缺陷，吸收及生化功能差，微量元素之间的拮抗作用明显，不能满足动物生长的需要。
第三代产品即氨基酸微量元素螯合物，最先由美国Albicn实验室研制成功，并以“Metalosates”商标获得专利。
微量元素的吸收是在肠内吸收处或在消化前与氨基酸蛋白质进行螯合，由于机体螯合矿物质的自然能力有限，未被螯合的游离金属离子则不能被吸收。
通过氨基酸与微量元素的螯合，克服了第一、二代产品的缺陷，具有抵抗干扰、缓解矿物质之间的拮抗竞争作用，有良好的化学生化稳定性，在机体内环境条件下溶解性好，易被动物体消化吸收，生物学效价高，并且可加强动物体内酶的活性，促进蛋白质、脂肪和维生素的利用率，显著降低饲料消耗，提高动物的健康水平。
氨基酸螯合物还具有一定杀菌和改善免疫功能的作用，对某些肠炎、皮肤病、痢疾、贫血有治疗作用。
总之，氨基酸螯合物的应用安全性高，用于动物适口性好、增重明显，同时也克服了在饲料中添加过多一、二代产品造成的矿物质中毒及浪费现象。
基于上述优点，氨基酸螯合物越来越受到科技界的关注，用途日益广泛，使用领域不断扩大。
现已开辟的领域有以下方面：1、用作医疗保健品，补充人体微
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