第七章 蛋白质的降解与氨基酸的分解代谢 6课时
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生物化学蛋白质的酶促降解和氨基酸的代谢PPT课件(模板)
瓜氨酸
AMP+PPi ATP
瓜氨酸
基质
天冬氨酸
-酮戊二酸
草酰乙酸
谷氨酸
氨基酸
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
鸟氨酸
2
-酮戊
二酸
氨基酸 O
鸟氨酸
NH2尿-C素-NH2 5
尿素循环
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
谷氨酸
天冬氨酸
5. 脱酰胺基作用
三、氨基酸的脱羧基作用
1、概念
氨基酸在脱羧酶的 作用下脱掉羧基生成相 应的一级胺类化合物 的作用。脱羧酶的辅 酶为磷酸吡哆醛。
2、类型: 直接脱羧 羟化脱羧
胺 羟胺
直接脱羧基作用
羟化脱羧基作用
酪氨酸酶是一种含铜酶。 多巴进一步氧化后形成聚合物黑素。在植物体内，由 多巴和多巴胺可形成生物碱。
2
+
2 氨基酸脱氨后和α-酮酸各有哪些主要的去路？
α-酮酸
L-谷氨酸
转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
α-氨基酸
α-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄苷酸
α-酮酸
谷氨酸
草酰乙酸
腺苷酰琥珀酸
苹果酸
延胡索酸
腺苷酸
4、非氧化脱氨基作用
（1）还原脱氨基作用
（2）脱水脱氨基作用(脱水酶以磷酸吡哆醛为辅酶) （3）由解氨酶催化的脱氨基作用（光照可激活酶）
第一节 蛋白质的酶促降解 第二节 氨基酸的分解与转化 第三节 氮素循环 第四节 生物固氮的生物化学 第五节 硝酸还原作用 第六节 氨的同化 第七节 氨基酸的生物合成
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
累
氨中毒原理
丙酮酸
COO (CH2)2 NAD++H2O NADH+H++NH4+
HC NH3+ L-谷氨酸脱氢酶
COO (CH2)2 CO
三羧酸 循环
COO
α-谷氨酸
COO
α-酮戊二酸
α酮戊二酸
• α酮戊二酸大量转化
• NADPH大量消耗
• 三羧酸循环中断,能量 供应受阻,某些敏感器 官〔如神经、大脑〕功 能障碍.
3、4.精氨琥珀酸和精氨酸的合成〔细胞质〕
精氨琥珀酸合成酶
精氨琥珀酸酶 精氨琥珀酸
5. 精氨酸水解生成尿素〔细胞质〕
总反应
尿素的两个氨基,一个来源于氨,另一个来源于天冬氨酸； 一个碳原子来源于HCO3-,共消耗4个高能磷酸键,是一个需 能过程,但谷氨酸脱氢酶催化谷氨酸反应生成1分子NADH； 延胡索酸经草酰乙酸转化为天冬氨酸也形成1分子NADH.两 个NADH再氧化,可产生5个ATP.
氨基酸脱氨基的主要方式： 转氨基〔氨基转移〕作用 氧化脱氨基作用 联合脱氨基作用 非氧化脱氨
-----------
转氨基作用举例
谷氨酸 + 丙酮酸 天冬氨酸 + α-酮戊二酸
COO-
CH2 + CH+NH3 COO-
COO-
CH2 CH2 C=O COO-
α-酮戊二酸 + 丙氨酸
草酰乙酸 +谷氨酸
COOH NH2-C-H L-丝氨酸 CH2OH
α-氨基丙烯 酸
--=-
--
COOH
丝氨酸脱水酶 C=O +NH3
CH2 C-NH3+ COO-
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢PPT课件
-谷氨酰胺循环：在细胞膜上的-谷氨酰胺转移酶作用 下，通过与谷胱甘肽作用而转运入细胞。每转运1分子 氨基酸消耗3分子ATP。
30.07.2020
10
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11
蛋白质的腐败作用（putrefaction）
肠道细菌对消化过程中不被消化、吸收部分蛋白质及 其消化产物所起的作用。无氧分解，涉及脱羧、脱氨、氧 化、还原、水解反应。大部分产物对人体有害。
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6
30.07.2020
7
•外肽酶—氨肽酶
NH3+—
限制性内肽酶
特定氨基酸间
COO—
•外肽酶—羧肽酶
最终产物：氨基酸、寡肽
30.07.2020
8
30.07.2020
9
三、肽和氨基酸的吸收（小肠粘膜）
主动转运（耗能） →肠粘膜上皮细胞膜载体→粘膜微 血管→血液→肝脏及其他器官；
30.07.2020
12
第二节 细胞内蛋白质的降解
• 外源性蛋白降解：消化道内，不需要能量老蛋白质，需要
能量，高效率、指向性强。
人及动物体内蛋白质处于不断 降解和合成的动态平衡
蛋白半寿期（t1/2） 人血浆蛋白质：10天
成人：每天有1%～2%总蛋白 被降解、更新
30.07.2020
4
食物蛋白质的互补作用 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，互相补
充必需氨基酸的种类和数量，以提高其营养价值的作用
必需氨基酸相互补充
30.07.2020
5
二、蛋白质的消化 蛋白质具有种属特异
性，消化可以消除。
蛋白酶：一般为无活性酶原，需HCl、蛋白酶或肠激酶 激活 蛋白酶：水解肽键，专一性不同 各种蛋白酶协同作用，生成AA、二肽，吸收
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蛋白质的腐败作用（putrefaction）
肠道细菌对消化过程中不被消化、吸收部分蛋白质及 其消化产物所起的作用。无氧分解，涉及脱羧、脱氨、氧 化、还原、水解反应。大部分产物对人体有害。
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•外肽酶—氨肽酶
NH3+—
限制性内肽酶
特定氨基酸间
COO—
•外肽酶—羧肽酶
最终产物：氨基酸、寡肽
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三、肽和氨基酸的吸收（小肠粘膜）
主动转运（耗能） →肠粘膜上皮细胞膜载体→粘膜微 血管→血液→肝脏及其他器官；
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12
第二节 细胞内蛋白质的降解
• 外源性蛋白降解：消化道内，不需要能量老蛋白质，需要
能量，高效率、指向性强。
人及动物体内蛋白质处于不断 降解和合成的动态平衡
蛋白半寿期（t1/2） 人血浆蛋白质：10天
成人：每天有1%～2%总蛋白 被降解、更新
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4
食物蛋白质的互补作用 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，互相补
充必需氨基酸的种类和数量，以提高其营养价值的作用
必需氨基酸相互补充
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5
二、蛋白质的消化 蛋白质具有种属特异
性，消化可以消除。
蛋白酶：一般为无活性酶原，需HCl、蛋白酶或肠激酶 激活 蛋白酶：水解肽键，专一性不同 各种蛋白酶协同作用，生成AA、二肽，吸收
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件.ppt
第七章 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
学习目标
◆掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环)，生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应， 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径 （酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中，谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件
• 氨基酸氧化酶：
（pepsinogen） （pepsin）
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
（secretin）
小肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，弹性蛋白酶
（trypsin） （chymotrypsin） （elastase）
羧肽酶， 氨肽酶 ， 二（三）肽酶
（carboxypeptidase）（aminopeptidase） （di，tripeptidase）
学习目标
◆掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环)，生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应， 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径 （酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中，谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
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• 氨基酸氧化酶：
（pepsinogen） （pepsin）
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
（secretin）
小肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，弹性蛋白酶
（trypsin） （chymotrypsin） （elastase）
羧肽酶， 氨肽酶 ， 二（三）肽酶
（carboxypeptidase）（aminopeptidase） （di，tripeptidase）
生化蛋白质降解和氨基酸的分解代谢讲课PPT
经胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后 磷酸吡哆醛与酶蛋白是以牢固的共价键形式结合的。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
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食物蛋白质
组织蛋白质
消化吸收
合成 分解
脱羧基作用
胺类 CO2
氨基酸代谢库
转变
(metabolic pool)
合成 脱氨基作用
NH3
α- 酮酸
其他含氮化合物 (purine,pyrimide)
尿素 糖 氧化供能 酮体
二、氨基酸的分解代谢
氨基酸
α 酮酸
1、氧化：CO2、H2O、ATP 2、提供可转化为G（燃料）
游离于细胞质中，过于微小难以观察
白细胞杀菌、细胞自 溶也与之有关
蛋白质降解的泛肽途径
ATP AMP+PPi
（ubiquitin） E1-SH
E1-S-
E2-SH E1-SH
E2-S-
E3 E2-SH
E1：泛肽活化酶 E2：泛肽载体蛋白 E3：泛肽-蛋白质连接酶
19S调节亚基
ATP
ATP 20S蛋白酶体
➢ 半必需氨基酸：婴幼儿时期合成量不能满足需要 组氨酸和精氨酸
蛋白质营养价值的化学评分
蛋白质的生理价值（BV）：指食物蛋白的利用率
氮的保留量 BV= 100%
氮的吸收量
蛋白质的互补作用 指营养价值较低的蛋白质若与必需氨基酸 互相补充混合食用时则可大大提高营养价值。
混合食物蛋白质的互补作用
蛋白来源 重量% 单食时BV 混食时BV
胞|
|
外|
|
-谷氨酰 氨基酸
-谷氨酸
环化酶
氨基酸
|
|
|
氨| 基| 酸|
|
|
|
|
-谷|| 半胱氨酰甘氨酸 氨酰| 基转|
移酶|
|
谷| 胱 甘| 肽
甘氨酸
肽酶
半胱氨酸
-谷氨酰 半胱氨酸
5-氧脯 氨酸
5-氧脯 氨酸酶
谷氨酸
合成酶
谷胱甘肽
-谷氨酰
合成酶
半胱氨酸
General Metabolism of Amino Acid
羧羧肽肽酶酶
（Phe. Trp）
（脂肪族）
胃蛋白酶
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
3、氨基酸的吸收
（1） 主要部位：小肠 （2） 吸收机制
A 氨基酸运载蛋白 中性氨基酸运载蛋白 碱性氨基酸运载蛋白 酸性氨基酸运载蛋白 亚氨基酸运载蛋白
B -谷氨酸循环
-谷氨酰基循环—氨基酸吸收
细胞内
细 细胞膜
多泛肽化蛋白
去折叠 水解
26S蛋白酶体
（三） 机体对外源蛋白质的需要及消化
蛋白质的生理功能 组织细胞重要的组成成分，维持组织、 细胞的生长，更新和修补组织 参与多种重要的生理活动(如酶、激素) 氧化供能（17.9KJ/g 蛋白质）
氨基酸为含氮化合物合成的提供氮源
可转化为糖和脂肪等
氮平衡
食物摄入氮-(尿氮+粪氮) 可反映体内蛋白质合成与分解的动态关系 *总氮平衡：摄入氮=排出氮 即蛋白质分解与合成处于平衡，如成人 *正氮平衡：摄入氮>排出氮 即蛋白质合成量多于分解量，如儿童、孕妇 *负氮平衡：摄入氮<排出氮 即蛋白质分解量多于合成量，如饥饿、消耗性疾病
2、消化过程
（1）胃中消化
酶原的激活 胃蛋白酶原 H+ 胃蛋白酶
水解 蛋白质
胃蛋多白肽酶（主）
（2）小肠内消化（主要部位）
酶原的激活
胰蛋白酶原 肠激酶 胰蛋白酶
（+）
水解
内肽酶
蛋白质
糜蛋白酶 弹性蛋白酶 羧基肽酶
肽 外肽酶 氨基酸
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp）
（Arg.Lys）
蛋白质的需要量 成人每日最低需要量: 30～50g/d 我国营养学会推荐的 成人每日需要量: 80g/d
扬州大学生物科学与技术学院
蛋白质的营养价值 ——取决于其含必需氨基酸种类及含量的多少 ➢ 必需氨基酸：机体不能合成、必需从食物中摄取： 赖、缬、异亮、苯丙、蛋、亮、 色、苏氨酸
➢ 非必需氨基酸：体内可合成的氨基酸
COOH
CH2
Glu
CH2
CH NH2
COOH
CH3 CO COOH
Pyruvate
COOH
α-Ketoglutarate CH2
(α-KG)
CH2
CO
COOH
GPT
CH3 CH NH2 Ala COOH
②
（3）葡萄糖-丙氨酸循环
谷氨酰胺
各组织 细胞
——————————————————————
豆腐干
42
65
77
面筋
58
67
——————————————————————
小麦
39
67
小米
13
57
89
牛肉
26
69
大豆
22
64
—————————————————
胞外酶 水解行代谢
1、蛋白质的消化
的3碳和4碳单位
NH4 +
1、再利用生成AA 2、排泄： NH4+ 、尿素、尿酸
（一）脱氨基作用 (Deamination of Amino Acid )
1、转氨基作用
氨基转移酶(aminotransferase) 转氨酶 ( transaminase)
R1
氨基酸 H C NH2 (Donor amino acid) COOH
α-酮酸
R2 CO
(Accepter keto acid) COOH
R1
CO
α-酮酸
COOH (New keto acid)
转氨酶 ( transaminase)
R2
H C NH2 氨基酸
COOH (New amino acid)
（1）体内比较重要的转氨基反应： ①
谷丙转氨酶(glutamic pyruvic transaminase,GPT) 谷草转氨酶(glutamic oxaloacetic transaminase,GOT)
第三十章 氨基酸的分解代谢
一、蛋白质的降解
（一）内源性蛋白质降解的特点
1、有选择性 2、细胞的营养状态
每天都有一定量的细胞内蛋白被降解： —被异常修饰的非正常蛋白、突变蛋白 —需及时灭活的具调节活性的蛋白（如关键酶）
当aa丰富时，蛋白降解加速 —食物蛋白供应充足或过量 —饥饿或糖尿病时无法获得充足的糖做燃料
（二）蛋白质降解的反应机制
？
水解
氨基酸
内源过期蛋白质
• 细胞如何有选择地降解“过期蛋白”，而 不影响细胞的正常功能？
泛肽识别并在溶酶体中水解
• 泛肽：76个氨基酸的小肽
过期蛋 白质
泛肽
溶酶体
复合体
氨基酸
泛肽
溶酶体
单层膜
被标记后 的内源蛋 白质
各种白细胞杀菌时被该细菌同样溶解 水解
酶
小分子单元
50~500nm
主要的酶类： 据水解肽键部位的不同分为两类：
内肽酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶、 糜蛋白酶、 弹性蛋白酶
（水解蛋白质内部肽键） 外肽酶：氨基肽酶、羧基肽酶
（从肽链两端开始水解肽键）
•外切酶—氨肽酶
NH3+—
NH3+—
限制性内切酶
特定氨基酸间
随机 内切酶
CCOOOO--— —
•外切酶—羧肽酶
最终产物—氨基酸