蛋白质的分解代谢
蛋白质的消化吸收和代谢过程
蛋白质的消化吸收和代谢过程
蛋白质是构成生物体内的重要组成部分之一，参与了身体的建造，修复和代谢等过程。
其消化和吸收过程分为口腔、胃、小肠等三个阶段。
1.口腔阶段
口腔中的蛋白酶会开始分解蛋白质，其中最主要的是唾液淀粉酶，它能够切断蛋白质分子中特定的氨基酸键，使其变成较小的肽链。
此外，还有口腔中的牙齿和舌头对食物机械性的破碎和搅拌，将大块的
蛋白质变成较小的颗粒，有利于后续的消化吸收。
2.胃阶段
蛋白质进入胃后，胃酸和胃蛋白酶会继续对其进行消化。
胃酸会
降低pH值，使蛋白质进一步分解为较小的肽链，同时也可以杀死微生物。
胃蛋白酶包括两种类型，胃酶和胃蛋白酶Pepsin，它们分别作用
于不同的氨基酸序列，通过剪断肽链，使其变成更小的多肽或寡肽。
此时，也释放出了一些胃蛋白酶的酶原，它们需要在酸环境中转化为
活性酶。
3.小肠阶段
食物经胃转化后进入小肠，这里将是蛋白质消化和吸收的主要场所。
在这个过程中，胰液和小肠黏膜分泌的酶将能够完整的消化肽链，将其切成更小的多肽，甚至是单个氨基酸。
胰蛋白酶、胰蛋白酶酶原、胰肠素等酶能够分解蛋白质成为肽和极小的多肽即小肽。
此外，在此过程中，小肠壁上的绒毛和黏膜也会释放胃酶和肠酶，最终将肽链消化成单个氨基酸，从而被肠壁吸收。
消化吸收后的蛋白质进入各个细胞内，通过代谢过程进行利用。
大部分的氨基酸会进入肝脏，通过代谢给人体提供能量；另一部分的
氨基酸则会经过转化，合成成为新的蛋白质，用于身体的建造和修复。
同时，也会有一定量的氨基酸被排出体外。
蛋白质分解代谢
胃蛋白酶的作用
氨基末端42个氨基酸残基 胃蛋白酶原 （相对分子质量 4万） HCl激活 自身激活 胃蛋白酶 （相对分子质量 3.3万）
蛋白质
多肽 氨基酸（少量）
（二）小肠中消化（主要部位）
• 消化的酶：
胰液、小肠液（细胞膜）多种蛋白酶及肽酶 1．胰液中的蛋白酶——最适pH7.0，产物是氨基 酸和寡肽
• 天冬氨酸：－酮戊二酸氨基转移酶
简称天冬氨酸转氨酶（aspartate transaminase AST或GOT）
ALT和AST催化的反应
CH3 CHNH2 COOH 丙氨酸
＋
COOH （CH2）2 C=O COOH α －酮戊二酸 COOH （CH2）2 C=O COOH α －酮戊二酸
ALT
• 细胞对氨基酸的摄取需要膜上转运蛋白并且需要 Na+的同向协同转运，需要钠泵（Na+-K+-ATP酶）。
细胞外 细 胞 膜 细胞内
ATP
K+
Na+
Na+ 氨基酸
ADP+Pi
K+
Na+
Na+ 氨基酸
三、蛋白质的腐败作用
腐败作用：肠道细菌（主要是大肠杆菌）对
未消化的蛋白质或未吸收的消化产物作用， 产生一系列产物的过程。 部位主要是在大肠的下段
氨基酸的一般代谢
外源性氨基酸：
食物蛋白质消化吸收的蛋白质
内源性氨基酸：
体内蛋白质降解产生与合成的氨基酸
氨基酸代谢库：
内源性与外源性氨基酸混合在一起 分布于体液各处参与代谢。
氨基酸代谢库以游离氨基酸总量计
体内氨基酸的来源与去路：
食物蛋 消化吸收 白质
蛋白质的分解代谢习题及参考答案
第八章蛋白质的分解代谢一、名词解释1.蛋白质的互补作用：几种营养价值较低的蛋白质混合食用，互相补充必需氨基酸的种类和数量，从而提高蛋白质在体内的利用率；2.蛋白质的腐败作用：未经消化的少量蛋白质及少局部消化产生的氨基酸或小肽均可能不被吸收，肠道细菌对这局部蛋白质或未吸收的消化产物进展分解；3.非必需氨基酸：机体需要且能够完全由机体合成的氨基酸；4.蛋白质的生理价值：进入人体的蛋白质保存率和百分比，吸收和利用程度；5.外肽酶：能水解蛋白质的氨基或末端肽键的蛋白质水解酶；6.内肽酶：能水解肽链内部位置肽键的蛋白质水解酶；7.氮正平衡：食入氮量大于排泄氮量，表示体内蛋白质合成量大于分解量；8.氮负平衡：食入氮量小于排泄氮量，表示体内蛋白质合成量小于分解量；9.氮总平衡：食入氮量等于排泄氮量；10.γ-谷氨酰基循环：氨基酸的吸收是在γ-谷氨酰转移酶〔结合在细胞膜上〕的催化下，通过谷胱氨酸〔GSH〕作用而转入细胞的；11.泛素：是一种由76个氨基酸构成的多肽，分子量8.45kD；12.必需氨基酸：机体需要，却不能自身合成或合成量很少的氨基酸，不能满足需求，必须由食物供给；13.转氨酶：催化转氨基作用的酶；14.转氨基作用：氨基酸的α-氨基与α-酮酸的酮基，在转氨酶的作用下相互交换，生成新的相应氨基酸和α-酮酸过程的作用；15.联合脱氨基作用：转氨作用和脱氨作用想偶联；16.鸟氨酸循环：精氨酸在精氨酸酶的作用下水解生成尿素和鸟氨酸，后者经膜载体转运到线粒体，再参与尿素合成循环；17.丙氨酸-葡萄糖循环：丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进展氨的转运循环过程；18.一碳单位：主要由于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、甲硫氨酸以及色氨酸的代谢生成。
二、填空题1．根据蛋白酶作用肽键的位置，蛋白酶可分为内肽酶和外肽酶两类，胰蛋白酶则属于内肽酶。
2. 蛋白质在细胞内降解需要与泛素有关的3 种重要酶参与，这三种酶是：泛素活化酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3。
蛋白质分解代谢过程
消化系统疾病
消化酶缺乏
蛋白质的消化需要特定的酶来分解，如果缺乏这些酶，蛋白质无 法被有效消化，可能导致消化不良、腹胀、腹泻等症状。
肠道炎症
肠道炎症可能影响蛋白质的消化和吸收，导致营养不足和生长迟缓。
肠易激综合征
肠易激综合征是一种功能性肠道疾病，可能导致腹痛、腹泻和便秘 等症状，影响蛋白质的消化和吸收。
氨基酸代谢异常
苯丙酮尿症
苯丙酮尿症是一种常见的氨基酸代谢异常， 由于缺乏苯丙氨酸羟化酶，导致苯丙氨酸无 法正常代谢，可能出现智力发育迟缓、癫痫 等症状。
枫糖尿症
枫糖尿症是由于支链氨基酸代谢异常引起的 ，可能出现神经系统损害、生长迟缓等症状
。
肥胖与糖尿病
要点一
肥胖
过多的蛋白质摄入可能导致肥胖，肥胖又与多种健康问题 相关，如心血管疾病、糖尿病等。
要点二
糖尿病
蛋白质摄入过多可能增加肾脏负担，长期高蛋白饮食可能 增加患糖尿病的风险。糖尿病患者的蛋白质代谢也可能出 现异常，影响身体健康。
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03
主动运输需要消耗能量，能量来源于细胞内的ATP水解。ATP水解后释放的能量 用于驱动载体蛋白的构象变化，从而完成氨基酸的转运。
氨基酸的分类与转运
氨基酸的分类
中性氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸
氨基酸根据其侧链基团的性质 可以分为中性、酸性、碱性氨 基酸等不同类型。不同类型氨 基酸在细胞内的转运方式和作 用也有所不同。
蛋白质分解代谢过程
目录
CONTENTS
• 蛋白质的消化 • 氨基酸的吸收 • 蛋白质分解后的代谢途径 • 蛋白质分解代谢过程中的调节 • 蛋白质分解代谢过程中的疾病与健康问
生物化学蛋白质的代谢分解
利用
鸟氨酸脱羧酶
转录和细胞分裂的调控中 起作用
五、α-酮酸的代谢
氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸 α-ketoacid 可以进一步代谢,主要有以下方面的途 径：
氧化供能
代谢中常见的 α-酮酸有丙酮 酸、草酰乙酸、
氨基酸生糖及生酮性质的分类
类别 生糖氨基酸
氨基酸
甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、半胱氨酸、丝氨酸、脯氨酸、 甲硫氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、天冬酰胺、 组氨酸、精氨酸
转氨基的作用机制
转氨酶的辅酶都是维生素B6的磷酸酯,即磷酸吡哆醛, 磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺的相互转变,起着传递氨基的作用,
生理意义：转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基 的重要方式,也是体内合成非必需氨基酸和氨基酸互变 的重要途径之一,另外,转氨基作用还是联合脱氨基的重 要组成环节,
正常情况下,转氨酶主要存在于组织细胞内,血清中转氨酶 的活性很低,肝组织中GPT的活性最高,心肌组织中GOT的 活性最高,
3 精氨酸合成：
天冬氨酸为尿素提供第二个氮原子
要点：1、酶：精氨酸代琥珀酸合成酶和精氨酸代琥珀酸裂解酶 精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成过程中的主要限速酶,
2、部位：细胞液 3、耗能：消耗两个高能键
4 精氨酸水解生成尿素：
要点：1、酶：精氨酸酶 arginase 2、部位：细胞液
尿 素 生 成 的 中 间 步 骤
第三节 氨基酸的代谢概况
一、氨基酸的来源
1、食物蛋白质消化、吸收 2、体内组织细胞合成非必需氨基酸 3、体内组织蛋白分解
氨基酸代谢库 经消化吸收的氨基酸 外源性 与体内组织蛋白水解产生
的氨基酸 内源性 混与一起,分布于体内各处,称为氨 基酸代谢库,其主要功能是合成蛋白质与多肽,
发热时蛋白质的代谢
发热时蛋白质的代谢发热是身体免疫系统对抵抗感染病原体的一种自然反应。
当感染或其他疾病引起体温升高时，人体的新陈代谢速度也会加快。
在发热状态下，蛋白质代谢起着至关重要的作用。
蛋白质是构成人体细胞和组织的基本组成部分。
在发热时，身体会分解蛋白质以提供能量。
这种代谢过程称为蛋白质分解。
蛋白质分解会释放出氨基酸，然后这些氨基酸会重新组合成所需的蛋白质。
这个过程称为蛋白质合成。
当身体处于发热状态时，蛋白质分解过程加速，主要原因是为了提供足够的能量。
由于身体温度升高，基础代谢率增加，这意味着身体需要更多的能量来维持正常的生理功能。
蛋白质作为能量来源比碳水化合物和脂肪更为紧急，并且在发热时更容易被分解。
此外，发热时蛋白质代谢还与免疫功能密切相关。
免疫系统是人体对抗感染的重要防御机制，蛋白质是构成免疫系统的重要组成部分。
抗体、细胞受体和其他免疫分子都是由蛋白质构成的。
当身体遭受感染时，免疫系统会释放大量的免疫分子，使蛋白质的需求量增加。
蛋白质代谢的变化在某种程度上也可以指导我们在发热期间合理膳食的搭配。
在发热状态下，身体需要更多的蛋白质来维持免疫功能和细胞修复。
因此，我们应该确保膳食中含有足够的优质蛋白质来源，如肉类、鱼类、蛋类、豆类和坚果等。
此外，也应适量增加碳水化合物的摄入来提供充足的能量，以应对身体的代谢需求。
在发热时，身体还需要充足的水分来保持正常的代谢。
水分不仅可以帮助蛋白质的分解和合成过程，还可以促进病原体的排出，减轻炎症反应。
因此，保持充足的水分摄入对发热时蛋白质代谢至关重要。
总结起来，发热时蛋白质代谢是身体应对感染和疾病的一种自然反应。
蛋白质代谢的加速既为身体提供能量，也为免疫系统的正常功能提供必要的物质基础。
在发热期间，我们应该合理搭配膳食，确保蛋白质和碳水化合物的摄入，同时要补充足够的水分。
这样做不仅有利于身体康复，也有助于减轻症状，并加快恢复的速度。
生化教案蛋白质分解代谢
一、教学目标1. 让学生了解蛋白质分解代谢的概念和重要性。
2. 使学生掌握蛋白质分解代谢的过程和途径。
3. 培养学生对生化知识的兴趣和探究能力。
二、教学内容1. 蛋白质分解代谢的概念2. 蛋白质分解代谢的过程3. 蛋白质分解代谢的途径4. 蛋白质分解代谢的意义5. 蛋白质分解代谢与人体健康的关系三、教学重点与难点1. 教学重点：蛋白质分解代谢的过程和途径，蛋白质分解代谢的意义。
2. 教学难点：蛋白质分解代谢的具体步骤和机制。
四、教学方法1. 采用问题驱动法，引导学生思考蛋白质分解代谢的重要性。
2. 使用案例分析法，让学生了解蛋白质分解代谢在实际生活中的应用。
3. 利用多媒体教学，展示蛋白质分解代谢的过程和途径。
4. 开展小组讨论，培养学生合作学习和探究能力。
五、教学过程1. 导入：通过提问方式引导学生思考蛋白质分解代谢的概念和重要性。
2. 讲解：介绍蛋白质分解代谢的过程和途径，解释蛋白质分解代谢的意义。
3. 案例分析：分析实际生活中的蛋白质分解代谢实例，让学生加深理解。
4. 互动环节：开展小组讨论，让学生分享自己的观点和疑问。
6. 作业布置：布置相关练习题，巩固所学知识。
六、教学评估1. 课堂问答：通过提问方式检查学生对蛋白质分解代谢概念的理解。
2. 小组讨论：评估学生在小组讨论中的参与程度和思考深度。
3. 作业批改：检查学生对蛋白质分解代谢过程和途径的掌握情况。
4. 期中考试：设置有关蛋白质分解代谢的试题，评估学生的综合运用能力。
七、教学拓展1. 邀请生化专家进行讲座，让学生更加深入地了解蛋白质分解代谢的研究动态。
2. 组织学生参观实验室，实际操作蛋白质分解代谢的相关实验。
3. 推荐阅读资料，让学生拓展知识面，了解蛋白质分解代谢在其他领域的应用。
八、教学反思1. 反思教学内容：检查教学内容是否全面、深入，是否符合学生的认知水平。
2. 反思教学方法：评估所采用的教学方法是否有效，是否有利于学生的学习。
(精选)蛋白质的分解代谢
12
（2）其他腐败物的产生
• 酪氨酸经过一系列反应生成苯酚和甲酚 • 色氨酸经肠道菌作用生成吲哚和甲基吲哚，成为粪臭的主
要原因 • 半胱氨酸腐败产生H2S和CH4
13
第三节 氨基酸的一般代谢
一、氨基酸在体内的代谢动态
氨基酸代谢库：食物蛋白经消化吸收的氨 基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降 解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一 起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基 酸代谢库。
残基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。
8
（2）肠粘膜细胞分泌的蛋白酶 根据水解特性分为肠激酶和
寡肽酶
9
三、蛋白质及其消化产物在肠中的腐败作 用
蛋白质的腐败作用：肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白 质及其消化产物所起的作用。
腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等； 也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物 质。
内停留时间短，并不完全消化，主要水解多肽和少量氨基 酸。
7
（2）小肠中的消化
——小肠是蛋白质消化的主要部位。 胰酶及其作用
胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH 为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。
内肽酶: 水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰 蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
外肽酶: 自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸
※赖氨酸 脯氨酸 羟脯氨酸不能转氨基 AST 心 ALT肝
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转氨作用的生理意义
转氨基作用不仅是体内多数氨基酸 脱氨基的重要方式，也是机体合成非 必需氨基酸的重要途径。
通过此种方式并未产生游离 的氨。
18
2.氧化脱氨基:在酶的催化下氨基 酸氧化脱氢，水解脱氨基生成NH3 和ɑ-酮酸
3.联合脱氨基…可以转移可以养
蛋白质的分解代谢
2.肠激酶
胰蛋白酶原
胰蛋白酶
糜蛋白酶原
糜蛋白酶
弹性蛋白酶原 羧基肽酶原
弹性蛋白酶 羧基肽酶
➢ 寡肽酶（氨基肽酶及二肽酶）
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
氨基酸 + 蛋白水解酶作用示意图
二肽酶
氨基酸
二、氨基酸的吸收
• 吸收部位：主要在小肠 • 吸收形式：氨基酸 • 吸收机制：耗能的主动吸收过程
蛋白质的吸收
在糖和脂肪等物质充分供应的条件下，为维持氮的总平衡，至 少必需摄入的蛋白质的量，称为～。成人每日最低蛋白质需要量为 30～50g，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为70~80g。
3. 蛋白质的营养价值
①必需氨基酸(essential amino acid)
指体内需要但自身不能合成，或合成不能满足需要的，必 须由食物供给的氨基酸，共有8种：赖、色、苯丙、蛋、苏、亮、 异亮及缬氨酸。另有两种半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸
•其余10种氨基酸utrition value)
蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、含 量和比例。衡量蛋白质营养价值高低的指标是蛋白质的 生理价值。
③蛋白质的互补作用
指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸 可以互相补充而提高营养价值。
谷类：色氨酸多，赖氨酸少 豆类：色氨酸少，赖氨酸多
某些物质结构与神经递质结构相似，可取代正常神
经递质从而影响脑功能，称假神经递质。
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
苯乙胺
苯乙醇胺
OH 酪胺
OH β-羟酪胺
β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿 茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生 异常抑制而昏迷，临床称为肝昏迷。
蛋白质代谢途径
蛋白质代谢途径
蛋白质代谢途径是指蛋白质在人体内被分解、合成和转化的过程。
蛋白质的代谢主要包括两
个方面：一是蛋白质的分解，即蛋白质被分解成氨基酸；二是蛋白质的合成，即氨基酸通过
翻译作用重新组合成新的多肽链或蛋白质。
具体来说，摄入体内的蛋白质不断分解成为氨基酸、多肽及含氮废物等，含氮废物随尿排出
体外，氨基酸分解代谢的最主要反应是脱氨基作用，脱氨后生成α-酮酸，经氨基化生成非必
需氨基酸，转变成碳水化合物及脂类，氧化供给能量。
蛋白质分解的同时也不断在体内合
成，生成人体所需要的蛋白质。
Classified as Internal。
生化教案蛋白质分解代谢
生化教案蛋白质分解代谢一、教学目标：1. 让学生了解蛋白质分解代谢的概念和重要性。
2. 使学生掌握蛋白质分解代谢的过程和途径。
3. 培养学生对蛋白质分解代谢在生命活动中的作用的理解。
二、教学内容：1. 蛋白质分解代谢的概念2. 蛋白质分解代谢的重要性3. 蛋白质分解代谢的过程4. 蛋白质分解代谢的途径5. 蛋白质分解代谢在生命活动中的作用三、教学重点与难点：1. 教学重点：蛋白质分解代谢的概念、过程、途径及其在生命活动中的作用。
2. 教学难点：蛋白质分解代谢的具体过程和途径。
四、教学方法：1. 采用问题导入法，激发学生的学习兴趣和思考能力。
2. 使用多媒体教学，展示蛋白质分解代谢的相关图像和动画，帮助学生形象理解。
3. 通过案例分析，使学生了解蛋白质分解代谢在实际生活中的应用。
4. 开展小组讨论，培养学生的合作能力和口头表达能力。
五、教学过程：1. 引入新课：通过提问方式引导学生思考蛋白质分解代谢的概念及其重要性。
2. 讲解概念：讲解蛋白质分解代谢的概念，解释其在生命活动中的作用。
3. 展示图像：利用多媒体展示蛋白质分解代谢的过程和途径的图像，帮助学生理解。
4. 讲解过程：详细讲解蛋白质分解代谢的具体过程和途径。
5. 案例分析：分析实际案例，使学生了解蛋白质分解代谢在生活中的应用。
6. 小组讨论：学生分组讨论，分享对蛋白质分解代谢的理解和看法。
7. 总结：对蛋白质分解代谢的概念、过程、途径及其作用进行总结。
8. 布置作业：布置相关练习题，巩固学生对蛋白质分解代谢的理解。
六、教学评估：1. 课堂问答：通过提问方式检查学生对蛋白质分解代谢概念的理解。
2. 小组讨论：评估学生在小组讨论中的参与程度和理解深度。
3. 案例分析报告：评估学生对案例分析的理解和分析能力。
4. 作业完成情况：检查学生对蛋白质分解代谢过程和途径的掌握程度。
七、拓展与延伸：1. 蛋白质分解代谢与其他代谢途径的联系与区别。
2. 蛋白质分解代谢在疾病发生和发展中的作用。
蛋白质在体内的代谢过程
蛋白质在体内的代谢过程
蛋白质啊，那可真是身体里的神奇小斗士！咱们每天吃进去的食物里就有它们的身影。
你想啊，蛋白质就像一支训练有素的军队，进入身体后就开始了它们的奇妙之旅。
在胃里，胃酸这个厉害的家伙就开始发威啦，把蛋白质折腾得七零八落的，让它们初步分解。
然后呢，到了小肠，胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等这些小家伙们一拥而上，把蛋白质进一步拆解成小小的氨基酸片段。
这就好像把一个大拼图拆成了小块块。
这些氨基酸可不会闲着，它们有的被身体直接拿去利用，用来构建我们的肌肉、器官啥的，就像盖房子用的砖头一样重要。
有的呢，则被储存起来，以备不时之需。
这多像我们有个小仓库，里面存着各种宝贝呀！
还有哦，要是氨基酸多了出来，身体也不会浪费，会通过一些奇妙的化学反应，把它们变成其他有用的东西，或者干脆排出去。
这就好比我们家里东西多了，就整理整理，该用的用，该扔的扔。
咱们的身体多聪明啊，能把蛋白质安排得明明白白的。
要是没有蛋白质，我们的身体能这么健康有活力吗？那肯定不能啊！所以说，蛋白质的代谢过程可太重要啦，就像一场精彩的演出，每个角色都有自己的任务和作用。
咱们可得好好对待蛋白质，多吃些富含蛋白质的食物，让我们的身体这个大舞台一直精彩下去！蛋白质就是我们身体的好朋友，一直默默地为我们付出呢！。
体内蛋白质分解代谢的最终产物
体内蛋白质分解代谢的最终产物一、概述蛋白质是构成生物体的重要组成部分，它们参与到体内的许多重要生理活动中。
蛋白质分解代谢是蛋白质在体内被分解并代谢的过程，其最终产物对人体健康至关重要。
本文将介绍体内蛋白质分解代谢的最终产物及其对人体健康的影响。
二、蛋白质分解代谢的过程1. 蛋白质分解蛋白质在体内首先被水解酶分解成氨基酸，这是蛋白质分解代谢的第一步。
氨基酸是蛋白质的基本组成单元，其在体内具有多种重要生理功能。
2. 氨基酸代谢氨基酸在体内经过一系列酶促反应，被转化为其他物质，包括能量物质和合成物质。
其中重要的产物包括尿素、谷氨酸、丙酮酸等。
三、体内蛋白质分解代谢的最终产物1. 尿素尿素是氨基酸代谢的最终产物之一，它由肝脏合成，并通过肾脏排出体外。
尿素的主要作用是将体内产生的过量氨基酸转化为较为稳定的尿素，从而维持体内氮平衡。
2. 谷氨酸谷氨酸是氨基酸代谢的重要产物，它参与到体内许多代谢途径中，包括糖异生、丙酮酸循环等。
谷氨酸还是脑内的重要神经递质，对维持神经系统的正常功能至关重要。
3. 丙酮酸丙酮酸是氨基酸代谢的重要产物之一，它可用于肌肉运动时的能量供应，也可以通过丙酮酸循环转化为葡萄糖，参与到血糖的调节过程中。
四、体内蛋白质分解代谢产物对人体健康的影响1. 尿素及氮平衡尿素的产生和排泄对维持体内氮平衡起着重要作用，它能够帮助人体排出多余的氮负荷，维持血液中氨基酸的平衡。
如果氮平衡失调，可能导致氮中毒等健康问题。
2. 谷氨酸及神经系统功能谷氨酸是体内重要的神经递质之一，它参与到神经系统的正常功能中。
如果谷氨酸代谢失调，可能导致神经系统功能异常，出现头晕、记忆力下降等症状。
3. 丙酮酸及能量供应丙酮酸作为能量供应物质，如果其产生不足或过多，可能导致人体能量供应不足或代谢异常，从而影响体内代谢平衡。
五、结语体内蛋白质分解代谢的最终产物对人体健康有着重要影响，其平衡与否关系着人体的正常生理功能。
通过了解体内蛋白质分解代谢的最终产物及其影响，可以更好地维护人体健康。
第十一章-蛋白质的分解代谢
氮负平衡：摄入氮 < 排出氮 即蛋白质 分解量多于合成量（饥饿、消耗性疾病患 者、老年人）
目录
三、蛋白质的营养价值
1.必需氨基酸(essential amino acid)
指体内需要而又不能自身合成或合成 量少，不能满足需要，必须由食物供给的 氨基酸，共有8种：赖、缬、异亮、苯丙、 蛋、亮、 色、苏氨酸 。 非必需氨基酸：体内可以合成的氨基酸
甘氨酸
R
5-氧脯氨酸
肽酶 半胱氨酸
5-氧脯 氨酸酶
γ-谷氨酰
谷氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸 合成酶
ATP
ATP
γ-谷氨酰半胱氨酸
ADP+Pi
γ-谷氨酰基循环过程
目录
2.γ-谷氨酰基循环
γ-谷氨酰基循环转运氨基酸体系特点： γ-谷氨酰基转移酶位于细胞膜，其余的 位于细胞质中，同时每转运1分子氨基酸 消耗3分子ATP。
一个抑制肽
胰蛋白酶原 肠激酶 胰蛋白酶 + 六肽 胰蛋白酶
糜蛋白酶原 弹性蛋白酶原 羧基肽酶原
胰蛋白酶
弹性蛋白酶 糜蛋白酶 + 2个二肽 羧基肽酶
目录
2、蛋白水解酶作用的特异性 蛋白水解酶对水解肽键的位置和形成肽
键的氨基酸残基有选择性
据水解肽键部位的不同分为两类： 内肽酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、
体内的蛋白质在一系列酶的作用下被分解为小
分子肽和氨基酸的过程。
2. 发生部位
胃、肠
3. 基本过程
水解酶
水解酶
蛋白质的分解代谢
蛋白质在体内先水解成氨基酸再进一步代谢，氨基酸代谢是蛋白质代谢的中心内容。
六、氨基酸的一般代谢：（1）氨基酸代谢库：分布于全身的游离氨基酸。
氨基酸的三个来源：食物蛋白的消化吸收、组织蛋白的降解、利用α酮酸和NH3合成非必需氨基酸。
四条去路：合成组织蛋白、脱氨基生成α酮酸和NH3、脱羧基生成胺类和CO2、通过特殊代谢途径生成一些重要的生物活性物质（肾上腺素、甲状腺激素等）。
（2）氨基酸脱氨基：生成α酮酸和NH3，方式：转氨基反应、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用（最主要）及其他脱氨基作用。
1、转氨基：由转氨酶（VitB6的活性形式磷酸吡哆醛、胺作辅酶）催化，反应可逆，只发生氨基转移不产生游离的NH3.除赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸外，大多数氨基酸都可进行此反应，将氨基转移给α酮戊二酸，生成谷氨酸和相应的α酮酸；不同的氨基酸由不同的转氨酶催化，重要的转氨酶有丙氨酸转氨酶（ALT）和天冬氨酸转氨酶（AST）。
正常情况下，转氨酶主要存在于组织细胞内（以肝和心中活性最高），而在血清中活性很低，急性肝炎患者血清ALT活性显著升高；心梗者血清AST活性显著升高。
2、氧化脱氨基：在L谷氨酸脱氢酶和氨基酸氧化酶，氨基酸氧化脱氢、水解脱氨基，生成NH3和α酮酸。
L谷氨酸脱氢酶的特点：体内分布广（肌组织除外）、活性高，能催化L谷氨酸氧化脱氨基，生成NH3和α酮戊二酸；以NAD+或NADP+（VitPP的活性形式）为辅酶的不需氧脱氢酶，所产生的NADH可通过氧化磷酸化推动合成ATP；所催化的反应可逆，其逆反应是细胞内合成谷氨酸的反应；是一种变构酶，活性受ADP、GTP等物质的变构调节。
3、联合脱氨基：在转氨酶和L谷氨酸脱氢酶的催化下，氨基酸可将氨基转给α酮戊二酸，生成谷氨酸，谷氨酸再氧化脱氨基。
反应可逆，其逆反应是体内合成非必需氨基酸的主要途径，主要在肝脏和肾脏中进行。
肌肉组织中，L谷氨酸脱氢酶活性低，可通过嘌呤核苷酸循环（可看作是另一种形式的联合脱氨基）将氨基酸脱氨基。
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L-谷氨酸脱氢酶
COOH (CH 2)2 CHNH 2 COOH COOH
L-谷氨酸脱氢酶
NAD+ NADH+H+
COOH
(CH 2)2 C=NH COOH
L-谷氨酸
+ H2O
_H O 2
(CH 2)2 C=O
+ NH
3
COOH-酮戊二酸
2. 转氨基作用
R1 H C NH2
R2
+
转氨酶
C
O
COOH
-酮酸
磷酸吡哆胺
转氨基作用
特点：
* 只有氨基的转移，没有氨的生成 * 催化的反应可逆 * 其辅酶都是磷酸吡哆醛
生理意义：
是体内合成非必氨基酸的重要途径 接受氨基的主要酮酸有：
*丙酮酸
*-酮戊二酸 *草酰乙酸
3. 联合脱氨基作用
转氨基作用和谷氨酸氧化脱氨基作用的联合
R H 2N C
氨基酸
COOH -酮戊二酸
（二） 生理需要量
1、每天最低分解量 成人每日最低分解量约为20g/d蛋白质。
2、最低生理需要量 成人每日最低需要量: 30~50g/d
我国营养学会推荐的 成人每日需要量: 80g/d
（三） 蛋白质的营养价值
蛋白质的营养价值：
取决于其含必需氨基酸数量及种类的多少
*必需氨基酸： 体内需要而又不能自身合成，必须由食物 供应的氨基酸，称为必需氨基酸。 缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖氨酸 共8种（口诀：借一两本淡色书来） *婴儿期组氨酸也是必需的。
谷氨酸
-酮戊二酸
2. 谷氨酰胺的运氨作用
NH3 + ATP
(脑、肌肉)
ADP + Pi
COOH (CH 2)2 CHNH 2 COOH
L-谷氨酸
NH3
谷氨酰胺 合成酶
CHNH2 (CH2)2 CHNH2 COOH
谷氨酰胺
谷氨酰酶 (肝、肾) H2O
尿素、铵盐等
临床上用谷氨酸盐 降低血氨
COOH
NH 2 C=O NH (CH 2)3 CH-NH 2 COOH
H2N COOH CH CH 2
NH 2
COOH N CH CH 2 COOH
精氨酸代琥珀 酸合成酶, Mg2+
C NH
+
COOH ATP
(CH 2)3
AMP + PPi
*天冬氨酸 可由转氨基 作用提供
CH-NH 2 COOH
瓜氨酸
精氨酸代琥珀酸
3. 精氨酸的合成-2
NH 2 C NH
COOH CH
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH
+
(CH 2 ) 3 CH-NH 2 COOH
CH HOOC
延胡索酸
精氨酸
4. 精氨酸水解为尿素
NH 2 C NH NH
NH 2
精氨酸酶
NH 2
+ H2O
C=O NH 2
+
(CH 2) 3 CH-NH 2 COOH
鸟氨酸
组织蛋白质
消化吸收
分解
体内合成
（非必需 氨基酸 ）
蛋白质（主） 氨 酮体 脱氨 （生成尿素） 基 -酮酸 氧化供能 分解 酸 糖 脱羧 代 胺类 转变 谢 其它含氮化合物 库 经肾排出 (1g/d)
合成
氨基酸代谢概况
一、氨基酸的脱氨基作用
1 氧化脱氨基作用（特点：有氨生成）
R CH NH2 COOH 氨基酸氧化酶
COOH
HOOC O C
1R
R2
+
H C NH2 COOH
（1）转氨酶（其辅酶为磷酸吡哆醛）
*丙氨酸氨基转移酶（ALT） 又称谷丙转氨酶（GPT） 谷氨酸 + 丙酮酸
ALT
-酮戊二酸
+ 丙氨酸
临床意义：急性肝炎患者血清ALT升高
*天冬氨酸氨基转移酶（AST）又称谷草转氨酶(GOT) 谷氨酸 + 草酰乙酸 AST -酮戊二酸 +天冬氨酸
三、蛋白质的腐败作用
定义：肠道细菌对未被消化的蛋白质及 未被吸收的消化产物进行的代谢过程 1、胺的生成（组胺、尸胺、酪胺等）
R CH NH2 COOH
–CO2
氨基酸
RCH 2NH 2 胺
2 肠道氨的生成（肠道氨的两种主要来源）
*氨基酸脱氨
R CH NH2 COOH
肠菌
R
CH 2 COOH
+ NH3
尿素
鸟氨酸
NH3 + CO2
H2O
瓜氨酸
精氨酸酶
H2O
精氨酸
H2O
NH3
（三） 鸟氨酸循环的详细步骤
1. 氨基甲酰磷酸的合成（反应部位：线粒体） CO2 氨基甲酰磷酸合成酶I（CPS-І） O + NH3 H2N C O ~PO32N-乙酰谷氨酸 + 2ATP Mg2+ 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 H2O
– 2H
R
C COOH NH
氨基酸
亚氨基酸
R2 C O COOH
+ H2O
+ NH
3
-酮酸
氨基酸氧化脱氨的主要酶：
* L-氨基酸氧化酶（活性低，分布于肝及 肾脏，辅基为FMN） * D-氨基酸氧化酶（活性强，但体内D-氨基 酸少，辅基为FAD） * L-谷氨酸脱氢酶 活性强，分布于肝、肾及脑组织 为变构酶，受ATP、ADP等调节， 辅酶为NAD+或NADP+ 专一性强，只作用于谷氨酸，催化 的反应可逆
氨基酸 蛋白水解酶作用示意图
二、 氨基酸的吸收
1 主要部位：小肠
2 吸收机制
（1）氨基酸吸收载体
*中性氨基酸运载蛋白（主） *碱性氨基酸运载蛋白 *酸性氨基酸运载蛋白 *亚氨基酸运载蛋白
（2）-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用
（3）肽的吸收
K+-ATP酶
K+ Na+
外 膜
Na+
氨基酸
载体蛋白质
腺苷酸代 琥珀酸
N
H2O
N R-5`-p
N R-5`-p
CH 2COOH
HOOC CH
CHOHCOOH
AMP
延胡索酸
苹果酸
HCCOOH
二、-酮酸的代谢
1. 经氨基化生成非必需氨基酸 2. 经三羧酸循环氧化供能 3. 转变为糖及脂类 生酮氨基酸：亮氨酸、赖氨酸 生糖氨基酸：甘、丝、丙……等多种氨基酸
4. 嘌呤核苷酸循环脱氨反应
骨骼肌和心肌组织主要由该途径脱氨
嘌呤核苷酸循环（1）
COOH -酮戊二酸 (CH 2)2 C=O COOH COOH (CH2)2 CHNH 2 COOH
COOH H2N CH CH 2
氨基酸
-酮酸
2 HNHC
HOOC R R C=O COOH
AST
COOH
天冬氨酸
主要的酶类：
内肽酶
胰蛋白酶 糜蛋白酶 弹性蛋白酶
外肽酶
羧基肽酶A 羧基肽酶B
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
O O O H2N CH C NH CH- - -NH CH C NH CH- - -NH CH C NH CH COOH R1 R2
R3
R4
R5
R6
二肽酶 氨基酸 +
O H2N CH C NH CH COOH R' R"
CH 2COOH COCOOH 草酰乙酸
谷氨酸
COOH H2N CH CH 2 COOH
天冬氨酸
转氨基作用
CH 2COOH COCOOH
腺苷酸代 琥珀酸合 HN 成酶
O N
嘌呤核苷酸循环(2)
NH3
N R
H HOOC CH 2 C COOH
NH N N
|
IMP
-5`-p
腺苷酸 脱氨酶
NH 2 N
草酰乙酸
谷氨酰胺
CH 2 CHNH 2 COOH Asp
CONH 2
临床上用此酶分解血 的Asn治疗白血病 NH3
白血病细胞不能
天冬酰胺酶
CH 2 CHNH 2 COOH
H2O
谷氨酸
Asn
三、 尿素的生成
（一） 尿素合成的主要器官：肝脏 （二） 尿素合成的鸟氨酸循环
2分子氨与1分子 CO2结合生成1分 子尿素及1分子水
第四节 氨的代谢
一、 体内氨的来源
*来源： •氨基酸脱氨（主） •从肠道吸收的氨 •肾脏产生的氨（主要来自谷氨酰胺分解的氨）
该部分氨分泌到肾小管腔中主要与尿中的H+结合 成铵盐由尿排出，当尿pH升高时，分泌受阻， 被吸收入血。
肝功能严重障碍的病人，不宜使用碱性利尿药， 以免血氨升高。
氨的去路：
合成尿素排出（主）
H
(CH 2)2 C=O
COOH
NH3
谷氨酸脱氢酶
+ NADH+H+
R C O
转氨酶
COOH
COOH CH 2 CH 2
COOH
-酮酸
H2O + NAD+
H2N C H
COOH 谷氨酸
3. 联合脱氨基作用
特点：有氨生成，反应过程可逆 生理意义：
*体内合成非必需氨基酸的主要途径 * 肝、肾等组织主要脱氨途径
第八章
蛋白质的分解代谢
本章主要内容
• • • • • 一 二 三 四 五 蛋白质的营养作用 蛋白质的消化、吸收与腐败 氨基酸的一般代谢 氨的代谢 个别氨基酸的代谢
第一节 蛋白质的营养作用