蛋白质分解代谢过程PPT课件
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蛋白质及氨基酸代谢幻灯片PPT
肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸， 后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成 的丙酮酸经糖异生合成葡萄糖后再经血液循 环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，通过这 一循环反响过程即可将肌肉中氨基酸的氨基 转移到肝脏进展处理。这一循环反响过程就 称为丙氨酸-葡萄糖循环。
B〕谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用 ：
R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
〔辅酶：磷酸吡哆醛〕
转氨酶
谷丙转氨酶〔GPT〕 谷草转氨酶〔GOP〕
* 转氨酶的辅酶只有一种：磷酸吡哆醛
3、联合脱氨基作用
〔1〕概念 〔2〕举例
蛋白质及氨基酸代谢幻灯 片PPT
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第一节 蛋白质的降解
一、蛋白质降解的特性
细胞可以有选择的降解蛋白质，蛋白 质的存活期与其对细胞的代谢需求、营养 状态和激素的作用相关。
E2：泛肽载体蛋白
E3：泛肽-蛋白质连接酶
E2-S-
E3 E2-SH
19S调节亚基
ATP 20S蛋白酶体
ATP
多泛肽化蛋白
去折叠 水解
26S蛋白酶体
三、机体对外源蛋白质的需要及消化作用 外源蛋白质在哺乳动物的消化道被分解为氨基
酸才能吸收，一个70kg的人每天大约有400g的蛋 白质周转，其中约1/4被降解或转变为葡萄糖，需 要外源蛋白质补充，其余3/4在体内再循环。
B〕谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用 ：
R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
〔辅酶：磷酸吡哆醛〕
转氨酶
谷丙转氨酶〔GPT〕 谷草转氨酶〔GOP〕
* 转氨酶的辅酶只有一种：磷酸吡哆醛
3、联合脱氨基作用
〔1〕概念 〔2〕举例
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第一节 蛋白质的降解
一、蛋白质降解的特性
细胞可以有选择的降解蛋白质，蛋白 质的存活期与其对细胞的代谢需求、营养 状态和激素的作用相关。
E2：泛肽载体蛋白
E3：泛肽-蛋白质连接酶
E2-S-
E3 E2-SH
19S调节亚基
ATP 20S蛋白酶体
ATP
多泛肽化蛋白
去折叠 水解
26S蛋白酶体
三、机体对外源蛋白质的需要及消化作用 外源蛋白质在哺乳动物的消化道被分解为氨基
酸才能吸收，一个70kg的人每天大约有400g的蛋 白质周转，其中约1/4被降解或转变为葡萄糖，需 要外源蛋白质补充，其余3/4在体内再循环。
蛋白质分解代谢
• 谷胱甘肽对氨基酸的转运 • 谷胱甘肽再合成
-谷氨酰基循环
细胞膜 细胞外
细胞内
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
-谷氨 酸环化 转移酶
氨基酸 COOH
H2NCH R
COOH
H2NCH R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
O 半胱氨酰甘氨酸
(Cys-Gly)
谷胱甘肽 甘氨酸 GSH
⑵ 肽链内切酶：如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。
• 产生的寡肽再经寡肽酶(oligopeptidase)，如氨 基肽酶及二肽酶等的作用，水解为氨基酸。
• 95%的食物蛋白质在肠中完全水解为氨基酸。
p284 表11-3胃肠道中重要的蛋白水解酶的一些特性
• 名称 来源 水解肽键的特异性 分子量 最适PH
增加15 -25
为了能长期保持总氮平衡，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g 。
4．食物蛋白质的互补作用
• 不同的食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、 数量都不相同，若把几种营养价值较低的蛋 白质混合食用，它们所含的必需氨基酸互相 补充，从而提高蛋白质的营养价值，称为蛋 白质的互补作用。
• 高营养剂：水解蛋白、复合氨基酸液
1.酶原和酶原的激活
胃蛋白酶原 胃酸或胃蛋白酶 胃蛋白酶 + 六个多肽
胰蛋白酶原
肠激酶及胰蛋白酶
胰蛋白酶 + 六肽
糜蛋白酶原 弹性蛋白酶原 羧基肽酶
胰蛋白酶
糜蛋白酶原 弹性蛋白酶原＋2 二肽 羧基肽酶
2.蛋白水解酶的作用的特异性
• 有两种类型的消化酶：
⑴ 肽链外切酶：如羧肽酶A、羧肽酶B、氨基肽酶、二肽 酶等；
-谷氨酰基循环
细胞膜 细胞外
细胞内
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
-谷氨 酸环化 转移酶
氨基酸 COOH
H2NCH R
COOH
H2NCH R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
O 半胱氨酰甘氨酸
(Cys-Gly)
谷胱甘肽 甘氨酸 GSH
⑵ 肽链内切酶：如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。
• 产生的寡肽再经寡肽酶(oligopeptidase)，如氨 基肽酶及二肽酶等的作用，水解为氨基酸。
• 95%的食物蛋白质在肠中完全水解为氨基酸。
p284 表11-3胃肠道中重要的蛋白水解酶的一些特性
• 名称 来源 水解肽键的特异性 分子量 最适PH
增加15 -25
为了能长期保持总氮平衡，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g 。
4．食物蛋白质的互补作用
• 不同的食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、 数量都不相同，若把几种营养价值较低的蛋 白质混合食用，它们所含的必需氨基酸互相 补充，从而提高蛋白质的营养价值，称为蛋 白质的互补作用。
• 高营养剂：水解蛋白、复合氨基酸液
1.酶原和酶原的激活
胃蛋白酶原 胃酸或胃蛋白酶 胃蛋白酶 + 六个多肽
胰蛋白酶原
肠激酶及胰蛋白酶
胰蛋白酶 + 六肽
糜蛋白酶原 弹性蛋白酶原 羧基肽酶
胰蛋白酶
糜蛋白酶原 弹性蛋白酶原＋2 二肽 羧基肽酶
2.蛋白水解酶的作用的特异性
• 有两种类型的消化酶：
⑴ 肽链外切酶：如羧肽酶A、羧肽酶B、氨基肽酶、二肽 酶等；
蛋白质分解代谢过程
消化系统疾病
消化酶缺乏
蛋白质的消化需要特定的酶来分解，如果缺乏这些酶，蛋白质无 法被有效消化，可能导致消化不良、腹胀、腹泻等症状。
肠道炎症
肠道炎症可能影响蛋白质的消化和吸收，导致营养不足和生长迟缓。
肠易激综合征
肠易激综合征是一种功能性肠道疾病，可能导致腹痛、腹泻和便秘 等症状，影响蛋白质的消化和吸收。
氨基酸代谢异常
苯丙酮尿症
苯丙酮尿症是一种常见的氨基酸代谢异常， 由于缺乏苯丙氨酸羟化酶，导致苯丙氨酸无 法正常代谢，可能出现智力发育迟缓、癫痫 等症状。
枫糖尿症
枫糖尿症是由于支链氨基酸代谢异常引起的 ，可能出现神经系统损害、生长迟缓等症状
。
肥胖与糖尿病
要点一
肥胖
过多的蛋白质摄入可能导致肥胖，肥胖又与多种健康问题 相关，如心血管疾病、糖尿病等。
要点二
糖尿病
蛋白质摄入过多可能增加肾脏负担，长期高蛋白饮食可能 增加患糖尿病的风险。糖尿病患者的蛋白质代谢也可能出 现异常，影响身体健康。
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THANKS
03
主动运输需要消耗能量，能量来源于细胞内的ATP水解。ATP水解后释放的能量 用于驱动载体蛋白的构象变化，从而完成氨基酸的转运。
氨基酸的分类与转运
氨基酸的分类
中性氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸
氨基酸根据其侧链基团的性质 可以分为中性、酸性、碱性氨 基酸等不同类型。不同类型氨 基酸在细胞内的转运方式和作 用也有所不同。
蛋白质分解代谢过程
目录
CONTENTS
• 蛋白质的消化 • 氨基酸的吸收 • 蛋白质分解后的代谢途径 • 蛋白质分解代谢过程中的调节 • 蛋白质分解代谢过程中的疾病与健康问
生物化学蛋白质的代谢分解ppt课件
正常情况下，转氨酶主要存在于组织细胞内，血清中转 氨酶的活性很低。肝组织中GPT的活性最高，心肌组织 中GOT的活性最高。
如果因为某种原因使细胞膜通透性增高或细胞坏死时， 转氨酶会大量释放入血，使血清中转氨酶活性明显升高。 例如，对于急性肝炎患者，其血清GPT活性显著增高， 而心肌梗死患者血清中的GOT活性则明显上升。临床上 可以此作为疾病的诊断及预后判断的指标之一。
氨基酸的生理需要量 根据氮平衡的实验测算，在不进食蛋白质时，成人每天最少也要 分解约20克蛋白质。由于食物蛋白质与人体蛋白质组成有质的 差异，不可能全部被利用。因此，成人每天至少需要补充30~50 克食物蛋白质才能维持氮的总平衡，这是蛋白质的最低生理需要 量。要长期维持氮的总平衡，我国营养学会推荐正常成人每日蛋 白质需要量为80克。
25
谷氨酰胺的运氨作用
部位：脑、肌肉组织细胞的线粒体内 作用：将氨运至肝、肾 酶：谷氨酰胺合成酶、谷氨酰胺酶 反应：不可逆，耗能
26
三、尿素的合成 1、部位：肝脏是尿素合成的主要器官。肾脏是排泄尿素的主要 器官。 2、尿素合成途径：肝脏合成尿素的途径称为鸟氨酸循环 （ornithine cycle），又称为尿素循环(urea cycle)或KrebsHenseleit cycle。
利用
鸟氨酸脱羧酶
转录和细胞分裂的调控中 起作用
36
五、α-酮酸的代谢
氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸（α-ketoacid）可以进一步代谢，主要有以下方 面的途径：
氧化供能 代谢中常见的α-酮酸有丙酮酸、草酰乙酸、α-酮戊二酸等， 它们在体内均可转变成乙酰CoA或三羧酸循环的中间代谢物，在 循环中彻底氧化成CO2和H2O，同时释放能量，供机体利用。
1
第十一章 蛋白质的代谢分解
如果因为某种原因使细胞膜通透性增高或细胞坏死时， 转氨酶会大量释放入血，使血清中转氨酶活性明显升高。 例如，对于急性肝炎患者，其血清GPT活性显著增高， 而心肌梗死患者血清中的GOT活性则明显上升。临床上 可以此作为疾病的诊断及预后判断的指标之一。
氨基酸的生理需要量 根据氮平衡的实验测算，在不进食蛋白质时，成人每天最少也要 分解约20克蛋白质。由于食物蛋白质与人体蛋白质组成有质的 差异，不可能全部被利用。因此，成人每天至少需要补充30~50 克食物蛋白质才能维持氮的总平衡，这是蛋白质的最低生理需要 量。要长期维持氮的总平衡，我国营养学会推荐正常成人每日蛋 白质需要量为80克。
25
谷氨酰胺的运氨作用
部位：脑、肌肉组织细胞的线粒体内 作用：将氨运至肝、肾 酶：谷氨酰胺合成酶、谷氨酰胺酶 反应：不可逆，耗能
26
三、尿素的合成 1、部位：肝脏是尿素合成的主要器官。肾脏是排泄尿素的主要 器官。 2、尿素合成途径：肝脏合成尿素的途径称为鸟氨酸循环 （ornithine cycle），又称为尿素循环(urea cycle)或KrebsHenseleit cycle。
利用
鸟氨酸脱羧酶
转录和细胞分裂的调控中 起作用
36
五、α-酮酸的代谢
氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸（α-ketoacid）可以进一步代谢，主要有以下方 面的途径：
氧化供能 代谢中常见的α-酮酸有丙酮酸、草酰乙酸、α-酮戊二酸等， 它们在体内均可转变成乙酰CoA或三羧酸循环的中间代谢物，在 循环中彻底氧化成CO2和H2O，同时释放能量，供机体利用。
1
第十一章 蛋白质的代谢分解
蛋白质的分解代谢
蛋白质在体内先水解成氨基酸再进一步代谢，氨基酸代谢是蛋白质代谢的中心内容。
六、氨基酸的一般代谢：（1）氨基酸代谢库：分布于全身的游离氨基酸。
氨基酸的三个来源：食物蛋白的消化吸收、组织蛋白的降解、利用α酮酸和NH3合成非必需氨基酸。
四条去路：合成组织蛋白、脱氨基生成α酮酸和NH3、脱羧基生成胺类和CO2、通过特殊代谢途径生成一些重要的生物活性物质（肾上腺素、甲状腺激素等）。
（2）氨基酸脱氨基：生成α酮酸和NH3，方式：转氨基反应、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用（最主要）及其他脱氨基作用。
1、转氨基：由转氨酶（VitB6的活性形式磷酸吡哆醛、胺作辅酶）催化，反应可逆，只发生氨基转移不产生游离的NH3.除赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸外，大多数氨基酸都可进行此反应，将氨基转移给α酮戊二酸，生成谷氨酸和相应的α酮酸；不同的氨基酸由不同的转氨酶催化，重要的转氨酶有丙氨酸转氨酶（ALT）和天冬氨酸转氨酶（AST）。
正常情况下，转氨酶主要存在于组织细胞内（以肝和心中活性最高），而在血清中活性很低，急性肝炎患者血清ALT活性显著升高；心梗者血清AST活性显著升高。
2、氧化脱氨基：在L谷氨酸脱氢酶和氨基酸氧化酶，氨基酸氧化脱氢、水解脱氨基，生成NH3和α酮酸。
L谷氨酸脱氢酶的特点：体内分布广（肌组织除外）、活性高，能催化L谷氨酸氧化脱氨基，生成NH3和α酮戊二酸；以NAD+或NADP+（VitPP的活性形式）为辅酶的不需氧脱氢酶，所产生的NADH可通过氧化磷酸化推动合成ATP；所催化的反应可逆，其逆反应是细胞内合成谷氨酸的反应；是一种变构酶，活性受ADP、GTP等物质的变构调节。
3、联合脱氨基：在转氨酶和L谷氨酸脱氢酶的催化下，氨基酸可将氨基转给α酮戊二酸，生成谷氨酸，谷氨酸再氧化脱氨基。
反应可逆，其逆反应是体内合成非必需氨基酸的主要途径，主要在肝脏和肾脏中进行。
肌肉组织中，L谷氨酸脱氢酶活性低，可通过嘌呤核苷酸循环（可看作是另一种形式的联合脱氨基）将氨基酸脱氨基。
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32
（二）氨的转运
氨在血液中主要运输形式： 以谷氨酰胺、丙氨酸为氨基载体 1、谷氨酰胺的运氨作用 2、葡萄糖—丙氨酸循环
33
1、谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用
肝
氨
脑 肌肉
谷氨酰胺
肾
意义：谷 氨酰胺可以作为脑内 固氨、运氨及解除氨毒的形式
氨 尿素
氨 H+
NH4+ 随尿排泄
34
谷氨酰胺的合成与分解
21
CH3 CHNH2 COOH
丙氨酸
COOH CH2 CHNH2 COOH
天冬氨酸
COOH + (CH2)2
C=O COOH
α-酮戊二酸
COOH + (CH2)2
C=O COOH
α-酮戊二酸
ALT AST
CH3 C=O + COOH
丙酮酸
COOH
(CH2)2 CHNH2 COOH
谷氨酸
COOH
CH2 C=O
73
大豆
64
小麦
67
小米
57
大豆
64
89
牛肉
69
7
第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败
8
一、蛋白质的消化
蛋白质
胃蛋 白酶
多肽
肠激酶 (+)
氨基肽酶
胰酶
二肽酶
寡肽
氨基酸
(氨基酸)
9
H 10
二、氨基酸的吸收和转运
氨基酸吸收机制：需载体蛋白、耗能、需钠 • 中性氨基酸载体 • 碱性氨基酸载体 • 酸性氨基酸载体 • 亚氨基酸和甘氨酸载体
99 000
4 800
肾脏
91 000
19 000
胰脏
28 000
2 000
脾脏
14 000
1 200
肺脏
10 000
700
血清
20
16
23
转氨基作用的局限性： 只转移氨基而并没有脱氨
24
（二）氧化脱氨基作用
氧化脱氢 水解脱氨
25
1、L-谷氨酸脱氢酶的氧化脱氨基
体内催化氧化脱氨基作用的酶主要是L-谷氨酸脱氢酶
异亮氨酸(Ile)、甲硫氨酸(Met)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、 色氨酸(Trp)、苯丙氨酸(Phe)、苏氨酸(Thr)、赖氨酸(Lys)
6
食物蛋白质的互补作用
概食物念：将不同种类的蛋白质生混理合价值食用，互相补充所 缺少的必单需独氨食用基酸，而提高蛋白混质合营食用养价值
玉米
60
小米
57
脑组织
苯乙醇胺 羟酪胺
肝性脑昏迷
假神经递质
14
腐败作用产生的各种物质
酪氨酸
色氨酸
15
腐败作用产生的各种物质
半胱氨酸 氨基酸
硫化氢、甲烷等 NH3
16
第三节 氨基酸的一般代谢
17
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
分解
组织蛋白质
体内合成 非必需氨基酸
氨
组织蛋白
基 酸
一般代谢 脱氨 α-酮酸
代
脱羧
谢
胺类
库
其他含氮化合物
L-谷氨酸脱氢酶
NAD+ NADH+H+ （NADP+ NADPH+H+）
+H2O -H2O
26
2、谷氨酸脱氢酶的特点： ⑴活性高、分布广，（肌肉中活性很低） ⑵催化的反应可逆，逆过程可合成谷氨酸
3、氧化脱氨基作用的局限性： 仅谷氨酸经此脱氨
27
（三）联合脱氨基作用
(肌肉组织中活性低)
转氨基作用和谷氨酸的氧化脱氨基联合进行
+
COOH
COOH (CH2)2
CHNH2 COOH
草酰乙酸
谷氨酸
22
2、ALT、AST的临床意义
正常成人各组织中AST和ALT活性（单位/g湿组织）
组织•名A称LT常用于急性肝A炎ST的辅助诊断ALT
心脏
156 000
7 100
肝脏•AST常用于心肌1梗42塞00的0 辅助诊断44 000
骨骼肌
3
一、氮 平 衡
•通过氮平衡(nitrogen balance)反映机体蛋白质代谢概况 •1g 氮 = 6.25g 蛋白质
1. 氮总平衡：摄入氮 ＝ 排出氮 健康成年人 2. 氮正平衡：摄入氮 ＞ 排出氮 儿童、孕妇、恢复期病人 3. 氮负平衡：摄入氮 ＜ 排出氮 长期饥饿、消耗性疾病等
4
二、蛋白质的生理需要量
11
三、蛋白质的腐败作用(putrefaction)
肠道细菌
未被消化蛋白质 未被吸收氨基酸
产生一系列的物质
胺类、酚类、吲哚、 硫化氢、氨、甲烷
12
腐败作用产生的各种物质
氨基酸 CO2
胺类
组氨酸
赖氨酸 酪氨酸 苯丙氨酸
13
胺类的毒性（假神经递质的形成）
肠菌
苯丙氨酸
苯乙胺
酪氨酸
酪胺
肝脏 正常
解毒
Β-羟化酶 肝病
28
联合脱氨基作用的意义：
● 使体内许多AA能真正脱氨 ● 其逆反应是合成非必需AA的主要途径
29
（四）嘌呤核苷酸循环
是肌肉组织中的联合脱氨基作用
30
பைடு நூலகம்、氨的代谢
（一）氨的来源和去路
氨基酸脱氨基
合成非必需氨基酸 嘌呤、嘧啶
胺类氧化
氨
合成尿素
肠道吸收
合成谷氨酰胺
31
肠管吸收的氨
● 蛋白质的腐败作用产生的氨 ● 血中尿素扩散到肠管水解产生的氨 肠道PH↑，NH4+→NH3，肠道氨吸收↑ 高血氨病人禁用碱性肥皂液灌肠 肝硬化腹水病人，不宜使用碱性利尿药
第十一章 蛋白质分解代谢
catabolism of protein
1
本章主要内容
蛋白质的营养作用 蛋白质的消化、吸收和腐败 氨基酸的一般代谢 一些氨基酸的特殊代谢
2
第一节 蛋白质的营养作用
蛋白质营养的重要性： 1、参与催化、代谢调节、运动、运输、 免疫防御等生命活动 2、作为组织结构的材料 3、氧化供能
·最低生理需要量：30～50g ·营养学会推荐的需要量：70～80g
5
三、蛋白质的营养价值(nutrition value)
•蛋白质的营养价值取决于组成蛋白质的必需氨基酸 的种类、含量和比例。 •必需氨基酸：提内需要而自身又不能合成，必须由 (essential amino acids) 食物提供的氨基酸
COOH CH2 CH2 + CHNH2 COOH
ATP
ADP+Pi
谷氨酰胺合成酶
NH3
谷氨酰胺酶 (glutaminase) H2O
谷氨酸(glutamic acid)
CONH2 CH2 CH2 CHNH2 COOH
谷氨酰胺
•氨中毒病人可服用谷氨酸盐以降低氨浓度
35
2、葡萄糖—丙氨酸循环
意义：①实现氨的无毒运输②为肌肉活动提供能量
18
一、氨基酸的脱氨基(deamination)作用
脱氨基作用是氨基酸的分解代谢的主要途径
氨基酸
1.转氨基作用 2.氧化脱氨基作用 3.联合脱氨基作用 4.嘌呤核苷酸循环
氨 α-酮酸
19
（一）转氨基作用
(transaminase)
转氨酶 磷酸吡哆醛 （胺）
20
1、体内重要的转氨酶
⑴丙氨酸氨基转移酶(ALT或GPT) (alanine aminotransferase) ⑵天冬氨酸氨基转移酶(AST或GOT) (aspartate aminotransferase)
（二）氨的转运
氨在血液中主要运输形式： 以谷氨酰胺、丙氨酸为氨基载体 1、谷氨酰胺的运氨作用 2、葡萄糖—丙氨酸循环
33
1、谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用
肝
氨
脑 肌肉
谷氨酰胺
肾
意义：谷 氨酰胺可以作为脑内 固氨、运氨及解除氨毒的形式
氨 尿素
氨 H+
NH4+ 随尿排泄
34
谷氨酰胺的合成与分解
21
CH3 CHNH2 COOH
丙氨酸
COOH CH2 CHNH2 COOH
天冬氨酸
COOH + (CH2)2
C=O COOH
α-酮戊二酸
COOH + (CH2)2
C=O COOH
α-酮戊二酸
ALT AST
CH3 C=O + COOH
丙酮酸
COOH
(CH2)2 CHNH2 COOH
谷氨酸
COOH
CH2 C=O
73
大豆
64
小麦
67
小米
57
大豆
64
89
牛肉
69
7
第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败
8
一、蛋白质的消化
蛋白质
胃蛋 白酶
多肽
肠激酶 (+)
氨基肽酶
胰酶
二肽酶
寡肽
氨基酸
(氨基酸)
9
H 10
二、氨基酸的吸收和转运
氨基酸吸收机制：需载体蛋白、耗能、需钠 • 中性氨基酸载体 • 碱性氨基酸载体 • 酸性氨基酸载体 • 亚氨基酸和甘氨酸载体
99 000
4 800
肾脏
91 000
19 000
胰脏
28 000
2 000
脾脏
14 000
1 200
肺脏
10 000
700
血清
20
16
23
转氨基作用的局限性： 只转移氨基而并没有脱氨
24
（二）氧化脱氨基作用
氧化脱氢 水解脱氨
25
1、L-谷氨酸脱氢酶的氧化脱氨基
体内催化氧化脱氨基作用的酶主要是L-谷氨酸脱氢酶
异亮氨酸(Ile)、甲硫氨酸(Met)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、 色氨酸(Trp)、苯丙氨酸(Phe)、苏氨酸(Thr)、赖氨酸(Lys)
6
食物蛋白质的互补作用
概食物念：将不同种类的蛋白质生混理合价值食用，互相补充所 缺少的必单需独氨食用基酸，而提高蛋白混质合营食用养价值
玉米
60
小米
57
脑组织
苯乙醇胺 羟酪胺
肝性脑昏迷
假神经递质
14
腐败作用产生的各种物质
酪氨酸
色氨酸
15
腐败作用产生的各种物质
半胱氨酸 氨基酸
硫化氢、甲烷等 NH3
16
第三节 氨基酸的一般代谢
17
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
分解
组织蛋白质
体内合成 非必需氨基酸
氨
组织蛋白
基 酸
一般代谢 脱氨 α-酮酸
代
脱羧
谢
胺类
库
其他含氮化合物
L-谷氨酸脱氢酶
NAD+ NADH+H+ （NADP+ NADPH+H+）
+H2O -H2O
26
2、谷氨酸脱氢酶的特点： ⑴活性高、分布广，（肌肉中活性很低） ⑵催化的反应可逆，逆过程可合成谷氨酸
3、氧化脱氨基作用的局限性： 仅谷氨酸经此脱氨
27
（三）联合脱氨基作用
(肌肉组织中活性低)
转氨基作用和谷氨酸的氧化脱氨基联合进行
+
COOH
COOH (CH2)2
CHNH2 COOH
草酰乙酸
谷氨酸
22
2、ALT、AST的临床意义
正常成人各组织中AST和ALT活性（单位/g湿组织）
组织•名A称LT常用于急性肝A炎ST的辅助诊断ALT
心脏
156 000
7 100
肝脏•AST常用于心肌1梗42塞00的0 辅助诊断44 000
骨骼肌
3
一、氮 平 衡
•通过氮平衡(nitrogen balance)反映机体蛋白质代谢概况 •1g 氮 = 6.25g 蛋白质
1. 氮总平衡：摄入氮 ＝ 排出氮 健康成年人 2. 氮正平衡：摄入氮 ＞ 排出氮 儿童、孕妇、恢复期病人 3. 氮负平衡：摄入氮 ＜ 排出氮 长期饥饿、消耗性疾病等
4
二、蛋白质的生理需要量
11
三、蛋白质的腐败作用(putrefaction)
肠道细菌
未被消化蛋白质 未被吸收氨基酸
产生一系列的物质
胺类、酚类、吲哚、 硫化氢、氨、甲烷
12
腐败作用产生的各种物质
氨基酸 CO2
胺类
组氨酸
赖氨酸 酪氨酸 苯丙氨酸
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胺类的毒性（假神经递质的形成）
肠菌
苯丙氨酸
苯乙胺
酪氨酸
酪胺
肝脏 正常
解毒
Β-羟化酶 肝病
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联合脱氨基作用的意义：
● 使体内许多AA能真正脱氨 ● 其逆反应是合成非必需AA的主要途径
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（四）嘌呤核苷酸循环
是肌肉组织中的联合脱氨基作用
30
பைடு நூலகம்、氨的代谢
（一）氨的来源和去路
氨基酸脱氨基
合成非必需氨基酸 嘌呤、嘧啶
胺类氧化
氨
合成尿素
肠道吸收
合成谷氨酰胺
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肠管吸收的氨
● 蛋白质的腐败作用产生的氨 ● 血中尿素扩散到肠管水解产生的氨 肠道PH↑，NH4+→NH3，肠道氨吸收↑ 高血氨病人禁用碱性肥皂液灌肠 肝硬化腹水病人，不宜使用碱性利尿药
第十一章 蛋白质分解代谢
catabolism of protein
1
本章主要内容
蛋白质的营养作用 蛋白质的消化、吸收和腐败 氨基酸的一般代谢 一些氨基酸的特殊代谢
2
第一节 蛋白质的营养作用
蛋白质营养的重要性： 1、参与催化、代谢调节、运动、运输、 免疫防御等生命活动 2、作为组织结构的材料 3、氧化供能
·最低生理需要量：30～50g ·营养学会推荐的需要量：70～80g
5
三、蛋白质的营养价值(nutrition value)
•蛋白质的营养价值取决于组成蛋白质的必需氨基酸 的种类、含量和比例。 •必需氨基酸：提内需要而自身又不能合成，必须由 (essential amino acids) 食物提供的氨基酸
COOH CH2 CH2 + CHNH2 COOH
ATP
ADP+Pi
谷氨酰胺合成酶
NH3
谷氨酰胺酶 (glutaminase) H2O
谷氨酸(glutamic acid)
CONH2 CH2 CH2 CHNH2 COOH
谷氨酰胺
•氨中毒病人可服用谷氨酸盐以降低氨浓度
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2、葡萄糖—丙氨酸循环
意义：①实现氨的无毒运输②为肌肉活动提供能量
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一、氨基酸的脱氨基(deamination)作用
脱氨基作用是氨基酸的分解代谢的主要途径
氨基酸
1.转氨基作用 2.氧化脱氨基作用 3.联合脱氨基作用 4.嘌呤核苷酸循环
氨 α-酮酸
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（一）转氨基作用
(transaminase)
转氨酶 磷酸吡哆醛 （胺）
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1、体内重要的转氨酶
⑴丙氨酸氨基转移酶(ALT或GPT) (alanine aminotransferase) ⑵天冬氨酸氨基转移酶(AST或GOT) (aspartate aminotransferase)