蛋白质分解代谢PPT课件
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实验诊断学PPT蛋白质代谢课件
蛋白质代谢紊乱的检测
血清总蛋白及清蛋白降低
肝细胞损害影响总蛋白与清蛋白合成 常见的疾病有 亚急性重症肝炎，慢性中度以上持续性肝炎、肝硬化、 肝癌等。清蛋白含量与有功能的肝细胞数量成正比， 清蛋白持续下降，提示进行性肝细胞坏死，预后不良； 治疗后清蛋白上升，提示肝细胞再生，治疗有效。血 清总蛋白<60g/L或清蛋白<25g/L称为低蛋白血症，常 出现严重水肿及胸腔积液、腹腔积液。
蛋白质代谢紊乱的检测
方法 常用的方法是醋酸纤维薄膜电泳或琼脂糖凝胶 电泳
参考范围 醋酸纤维素膜法 白蛋白：0.62~0.71 α1球蛋白0.03~0.04 α2球蛋白0.06~0.10 β球蛋白0.07~0.11 γ球蛋白0.09~0.18
蛋白质代谢紊乱的检测
临床意义
严重肝病时，血浆纤维蛋白原、凝血酶原等凝血因子 合成减少
肝细胞严重损害时，尿素合成减少，血氨升高，临床 上表现为肝性脑病
蛋白质代谢紊乱的检测
血清总蛋白和清蛋白、球蛋白比值测定
90%以上的血清总蛋白（STP）和全部的血清清蛋白 （ALB）由肝合成，是反映肝功能的重要指标
清蛋白是正常人体血清中的主要蛋白质组成，半衰期 15~19d，属于非急性时相蛋白，肝每天大约合成 120mg/kg，在维持血液胶体渗透压、体内代谢物质转 运及营养等方面起重要作用
蛋白质代谢紊乱的检测
A/G倒置 清蛋白降低和（或）球蛋白增高，用于慢 性肝病、结缔组织病等免疫球蛋白增多性疾病的辅助 诊断
蛋白质代谢紊乱的检测
影响因素 激烈运动后数小时内血清总蛋白可增高 4~8g/L；卧位比直立位时总蛋白浓度低3~5g/L；溶血 标本中每1g/L的血红蛋白可引起总蛋白测定值增加约 3%；含脂质较多的乳糜标本影响检测准确性，需进行 预处理
蛋白质及氨基酸代谢幻灯片PPT
肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸， 后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成 的丙酮酸经糖异生合成葡萄糖后再经血液循 环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，通过这 一循环反响过程即可将肌肉中氨基酸的氨基 转移到肝脏进展处理。这一循环反响过程就 称为丙氨酸-葡萄糖循环。
B〕谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用 ：
R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
〔辅酶：磷酸吡哆醛〕
转氨酶
谷丙转氨酶〔GPT〕 谷草转氨酶〔GOP〕
* 转氨酶的辅酶只有一种：磷酸吡哆醛
3、联合脱氨基作用
〔1〕概念 〔2〕举例
蛋白质及氨基酸代谢幻灯 片PPT
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第一节 蛋白质的降解
一、蛋白质降解的特性
细胞可以有选择的降解蛋白质，蛋白 质的存活期与其对细胞的代谢需求、营养 状态和激素的作用相关。
E2：泛肽载体蛋白
E3：泛肽-蛋白质连接酶
E2-S-
E3 E2-SH
19S调节亚基
ATP 20S蛋白酶体
ATP
多泛肽化蛋白
去折叠 水解
26S蛋白酶体
三、机体对外源蛋白质的需要及消化作用 外源蛋白质在哺乳动物的消化道被分解为氨基
酸才能吸收，一个70kg的人每天大约有400g的蛋 白质周转，其中约1/4被降解或转变为葡萄糖，需 要外源蛋白质补充，其余3/4在体内再循环。
B〕谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用 ：
R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
〔辅酶：磷酸吡哆醛〕
转氨酶
谷丙转氨酶〔GPT〕 谷草转氨酶〔GOP〕
* 转氨酶的辅酶只有一种：磷酸吡哆醛
3、联合脱氨基作用
〔1〕概念 〔2〕举例
蛋白质及氨基酸代谢幻灯 片PPT
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第一节 蛋白质的降解
一、蛋白质降解的特性
细胞可以有选择的降解蛋白质，蛋白 质的存活期与其对细胞的代谢需求、营养 状态和激素的作用相关。
E2：泛肽载体蛋白
E3：泛肽-蛋白质连接酶
E2-S-
E3 E2-SH
19S调节亚基
ATP 20S蛋白酶体
ATP
多泛肽化蛋白
去折叠 水解
26S蛋白酶体
三、机体对外源蛋白质的需要及消化作用 外源蛋白质在哺乳动物的消化道被分解为氨基
酸才能吸收，一个70kg的人每天大约有400g的蛋 白质周转，其中约1/4被降解或转变为葡萄糖，需 要外源蛋白质补充，其余3/4在体内再循环。
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第七章 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
学习目标
◆掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环)，生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应， 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径 （酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中，谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件
• 氨基酸氧化酶：
（pepsinogen） （pepsin）
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
（secretin）
小肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，弹性蛋白酶
（trypsin） （chymotrypsin） （elastase）
羧肽酶， 氨肽酶 ， 二（三）肽酶
（carboxypeptidase）（aminopeptidase） （di，tripeptidase）
学习目标
◆掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环)，生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应， 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径 （酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中，谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
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• 氨基酸氧化酶：
（pepsinogen） （pepsin）
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
（secretin）
小肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，弹性蛋白酶
（trypsin） （chymotrypsin） （elastase）
羧肽酶， 氨肽酶 ， 二（三）肽酶
（carboxypeptidase）（aminopeptidase） （di，tripeptidase）
生化蛋白质降解和氨基酸的分解代谢讲课PPT
经胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后 磷酸吡哆醛与酶蛋白是以牢固的共价键形式结合的。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
蛋白质的分解代谢
转氨酶
COOH
C O +H
R1
R2 C NH2 COOH
（1）转氨酶（其辅酶为磷酸吡哆醛）
*丙氨酸氨基转移酶（ALT） 又称谷丙转氨酶（GPT）
谷氨酸 + 丙酮酸 ALT -酮戊二酸 + 丙氨酸
临床意义：急性肝炎患者血清ALT升高
*天冬氨酸氨基转移酶（AST）又称谷草转氨酶(GOT)
AST
谷氨酸 + 草酰乙酸
二、蛋白质的需要量和营养价值
（一）氮平衡 尿与粪中的含氮量(排出氮)及摄入食物的含氮量(摄入 氮)可反映体内蛋白质的代谢概况，称为氮平衡。 *总氮平衡：摄入氮=排出氮 （蛋白质分解与合成处于平衡）如成人
*正氮平衡：摄入氮>排出氮
（蛋白质合成量多于分解量）如儿童、孕妇
*负氮平衡：摄入氮<排出氮 （蛋白质分解量多于合成量）如饥饿、消耗
性疾病
（二） 生理需要量
1、每天最低分解量 成人每日最低分解量约为20g/d蛋白质。
2、最低生理需要量 成人每日最低需要量: 30~50g/d
我国营养学会推荐的 成人每日需要量: 80g/d
（三） 蛋白质的营养价值
蛋白质的营养价值：
取决于其含必需氨基酸数量及种类的多少
*必需氨基酸： 体内需要而又不能自身合成，必须由食物 供应的氨基酸，称为必需氨基酸。
CH-NH 2 *天冬氨酸
(CH 2)3
AMP + PPi
CH-NH 2
COOH
CH 2 COOH
COOH 瓜氨酸
可由转氨基 作用提供
精氨酸代琥珀酸
3. 精氨酸的合成-2
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH 2 C NH NH
蛋白质代谢ppt课件
部位：主要在大肠下段 实质：是细菌本身的代谢 结果：多数有害——胺、氨、吲哚、酚、硫化氢
等；少数有益（维生素K、泛酸、生物素、叶酸及B12 ）
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16
氨基酸的分解代谢概况
特殊分解代谢
一般分解代谢
CO2 脱羧基作用→
胺
脱氨基作用→
NH3 -酮酸
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17
第二节 氨基酸的一般代谢
精品ppt
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38
2、谷氨酰胺的运氨作用 ：
• 肝外组织，如脑、骨骼肌、心肌，在谷氨酰胺合 成酶的催化下，合成谷氨酰胺，以谷氨酰胺的形 式将氨基经血液循环带到肝，再由谷氨酰胺酶将 其分解， 产生的氨即可用于合成尿素。
• 因此，谷氨酰胺对氨具有运输、贮存和解毒作用。
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39
谷氨酸
NH 谷氨酰胺酶合成酶
精品ppt
14
(三)、氨基酸的吸收和转运
载体类型
中性氨基酸转运蛋白（极性与非极性） 碱性氨基酸转运蛋白 酸性氨基酸转运蛋白 亚氨基酸转运蛋白 Β－氨基酸转运蛋白 二肽、三肽转运蛋白
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15
（四）、肠内的腐败作用
定义：肠道细菌（主要是大肠杆菌）对未消化 的蛋白质及未被吸收的消化产物作用，产 生一系列产物的过程。
代
胺类
转化或参与合成
谢
某些含氮化合物
库
合成
组织蛋白质
氨基酸的来源与去路
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20
一、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸分解代谢最首要的反应是脱氨基作用
在这三种脱氨基作用中，精以品pp联t 合脱氨基作用最为重要21
（一）氧化脱氨基作用：
• 氧化脱氨基的反应过程包括脱氢和水解两
等；少数有益（维生素K、泛酸、生物素、叶酸及B12 ）
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氨基酸的分解代谢概况
特殊分解代谢
一般分解代谢
CO2 脱羧基作用→
胺
脱氨基作用→
NH3 -酮酸
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第二节 氨基酸的一般代谢
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38
2、谷氨酰胺的运氨作用 ：
• 肝外组织，如脑、骨骼肌、心肌，在谷氨酰胺合 成酶的催化下，合成谷氨酰胺，以谷氨酰胺的形 式将氨基经血液循环带到肝，再由谷氨酰胺酶将 其分解， 产生的氨即可用于合成尿素。
• 因此，谷氨酰胺对氨具有运输、贮存和解毒作用。
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谷氨酸
NH 谷氨酰胺酶合成酶
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(三)、氨基酸的吸收和转运
载体类型
中性氨基酸转运蛋白（极性与非极性） 碱性氨基酸转运蛋白 酸性氨基酸转运蛋白 亚氨基酸转运蛋白 Β－氨基酸转运蛋白 二肽、三肽转运蛋白
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（四）、肠内的腐败作用
定义：肠道细菌（主要是大肠杆菌）对未消化 的蛋白质及未被吸收的消化产物作用，产 生一系列产物的过程。
代
胺类
转化或参与合成
谢
某些含氮化合物
库
合成
组织蛋白质
氨基酸的来源与去路
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20
一、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸分解代谢最首要的反应是脱氨基作用
在这三种脱氨基作用中，精以品pp联t 合脱氨基作用最为重要21
（一）氧化脱氨基作用：
• 氧化脱氨基的反应过程包括脱氢和水解两
蛋白质的降解和氨基酸代谢ppt课件
-------
COOH
CHNH2
谷氨酸 脱氢酶
CH2 +NAD(P)++H2O
CH2
COOH
.
COOH 体内（正）
C=O
CH2 +NAD(P)H+NH3
CH2 体外（反）
COOH
12
有毒！
COO
( C H 2 ) 2 NAD++H2O NADH+H++NH4+
HC
N
H
+ 3
L-谷氨酸脱氢酶
COO ( C H 2)2 CO
氨基酸
泛肽
.
4
提问：不同蛋白酶之间功能上区别可 能有什么？
•外切酶—氨肽酶
NH3+—
NH3+—
限制性内切酶
特定氨基酸间
随机 内切酶
CCOOOO--— —
•外切酶—羧肽酶
最终产物—氨基酸
.
5
• 1.下列哪项与蛋白质的变性无关？（ ）
• A、氢键被破坏 B离子键被破坏 C、肽键断裂 D、疏水 键被破坏
.
单宁等次生物
辅酶Q
16
3.谷氨酰胺和天冬酰胺的脱氨
C O N H2 ( C H 2)2
？脱氨
HC
N
H
+ 3
谷氨酰胺酶 H2O
COO
谷氨酰胺
天冬酰胺与之类似。
COO
NH3
( C H 2)2
HC
N
H
+ 3
COO
谷氨酸
上述两种酶广泛存在于微生物、动物、植物中，有相当高的专一性。
NH3何处去呢？ .
蛋白质水解 PPT课件
肽键
弹性蛋白酶 8.8 脂肪族氨基酸的羧基与其 他氨基酸的氨基所形成的 肽键 羧基肽酶A 7.4 中性氨基酸羧基末端的肽键
氨基酸
以脂肪族氨基酸作为羧基 末端的多肽和少量脂肪族 氨基酸 寡肽和中性氨基酸
羧基肽酶B
8.0
碱性氨基酸羧基末端的肽键
寡肽和碱性氨基酸
11
Aminopeptidase
endopeptidase
3.联合脱氨基作用
4.嘌呤核苷酸循环
α-酮酸
21
（一）*转氨基作用(transamination)
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
转氨酶
磷酸吡哆醛 （胺）
特点：
1. 只转移-NH2、不产生游离NH3 ； 2. 辅酶——磷酸吡哆醛/胺(氨基传递体)； 3. 反应可逆，逆过程是体内合成和改造非必需aa的途径 ； 4. 体内普遍进行，并且大多数aa.可将-NH2基转移给-酮戊二酸
4. 亚氨基酸和甘氨酸载体
15
三. *蛋 白 质 的 腐 败(putrefaction)
脱氨
R-COOH
NH3
Pr
肠菌 R-CH-COOH
脱羧
CO2
R-CH2NH2
NH2
（氧化、还原、水解）
酚、吲哚、
H2S、CH4、 CO2、NH3等
16
常见腐败产物
17
胺类的毒性（假神经递质学说）
肝脏
解毒
正常
第十一章
蛋白质的分解代谢
(protein catabolism)
1
主 要 内 容
蛋白质的营养作用 蛋白质的消化、吸收和腐败 氨基酸的一般代谢 一些氨基酸的特殊代谢
2
第一节 蛋白质的营养作用
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（二）细胞液途径 —ATP依赖性蛋白降解途径
第四节 氨基酸的一般代谢
一、氨基酸的脱氨基作用
（一） L-谷氨酸的氧化脱氨基作用
（二）氨基酸的转氨基作用
1.转氨基作用的概念 1.总反应
R1
R2 转氨酶R1
R2
H C NH 2 + C O
C O+H C NH 2
COOH COOH
COOH COOH
组织器官
AST
ALT
（U/g湿组织）
（U/g湿组织）
心肌
156000
7100
肝
142000
44000
骨骼肌
99000
4800
肾
91000
19000
胰腺
28000
2000
脾
14000
1200
肺
10000
700
血清
20
16
（三）联合脱氨基作用
✓ 转氨酶与Ｌ-谷氨酸脱氢酶的联合脱氨基作用 ✓ 嘌呤核苷酸循环（骨骼肌和心肌）（Ｌ-谷氨
羧基肽酶B （外肽酶）
水解肽链中寡肽及氨基酸
水解肽链中碱性 氨基酸形成的肽键
氨 基 肽 酶 （ 小 肠 黏 膜 细 胞 ）
寡 肽
二 肽 二 肽 酶
（ 小 肠 黏 膜 细 胞 ）
氨 基 酸
二、氨基酸的吸收与转运
氨基酸的吸收方式： 1. 通过氨基酸载体吸收 2. 通过γ-谷氨酰基循环吸收
一、蛋白质的消化
(一 )胃 内 消 化
胃蛋白酶原
（胃黏膜主细胞）
自
身
激
胃酸激活
活
胃蛋白酶
水解肽链中芳香族 氨基酸形成的肽键
短肽及少量氨基酸
(二 )小 肠 内 消 化 （ 主 要 ）
弹性蛋白酶原 （胰腺）
弹性蛋白酶 （内肽酶）
水解肽链中脂肪族 氨基酸形成的肽键
胰蛋白酶原 （胰腺）
自 身
肠 激 酶 （ +） 胆 汁 酸
2 .硫 化 氢 的 生 成
NH 2 HS CH 2 CH COOH
半 胱 氨 酸 （ C ys）
CH 2 NH 2 CH 2
[O]
[O] OH
CH 3 OH OH
H 2S
（三）氨的生成
1.氨 基 酸 的 脱 氨 基 作 用
2H
NH 3
H2N CH COOH R
R CH 2 COOH
2.尿 素 水 解
H2O
NH 3
O
H2N C NH 2
CO 2
尿素酶
第三节 体内蛋白质的降解
1%~2%
体内蛋白质 （主要是肌肉蛋白）
氨基酸
75%~80%
体内蛋白质的降解途径：
➢ 溶酶体途径：主要降解细胞外来源的蛋白质， 以及膜蛋白和细胞内长寿命的蛋白质。
➢ 细胞液途径：主要降解异常的蛋白质和短寿命 的蛋白质
（一）溶酶体途径 —非ATP依赖性蛋白降解途径
第八章 蛋白质分解代谢
主要内容
第一节 蛋白质的营养作用 第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败 第三节 氨基酸的一般代谢 第四节 氨的代谢 第五节 一些氨基酸的特殊代谢
第一节 蛋白质的营养作用
简述蛋白质的营养重要性
1. 维持细胞和组织的生长、更新和修补、以及催化、 运输、代谢调节等作用
2. 提供能量：
16.7kJ /克蛋白质 16.7kJ /克葡萄糖 38.9kJ /克脂肪
二、氨的转运
血氨的运输形式：
1.谷氨酰胺的运氨作用 2.丙氨酸-葡萄糖循环
一、人体氮平衡及对蛋白质的需要量
（一）氮平衡：测定摄入的氮量与排出的氮量来 反映蛋白质的代谢状况。
1. 氮的总平衡：摄入氮=排出氮 2. 氮的正平衡：摄入氮>排出氮 3. 氮的负平衡：摄入氮<排出氮
（二）生理需要量：一个个体在不进食蛋白质8～10天后， 排氮量基本恒定为53mg/kg体重。
问：每天分解多少克蛋白质？ 答：20g 问：每天补充20克食物蛋白能满足机体需求吗？ 答：不能 问：为什麽？ 答：存在利用率与质的差别
2.转氨酶及催化机理 转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺
3.体内两个重要的转氨基反应
ALT是反映肝损伤的一个灵敏的指标。 血清ALT正常参考值（连续检测法）：5～40U/L
AST以往用于诊断急性心梗
血清AST正常参考值（连续检测法）：8～ 40U/L
4.正常成人各种组织器官中AST和ALT的含 量
NAD+ + H2O
（四）其它脱氨基作用
COOH
H2O
CH—NH2
分子重排
CH2—OH
COOH
H2O
CH—NH
CH3
COOH
NH3
CH—O
CH3
二、氨的代谢
（一）血氨的来源 1.氨基酸的脱氨基作用(主要来源) 2. 肠道吸收的氨（重要来源） （1）肠菌腐败 （2）尿素分解 3.肾小管上皮细胞泌氨 4.其他 （1）胺的氧化 （2）嘧啶碱分解
酸脱氢酶活性低）
1.转氨酶与Ｌ-谷氨酸脱氢酶的联合脱氨基作用
R H2N CH
COOH α-氨 基 酸 转氨酶
R CO COOH α -酮酸
COOH
CH2 CH2 CO COOH α -酮戊二酸 COOH
H2C CH2
H2N CH COOH
L-谷 氨 酸
NADH + H+ + NH3 L-谷氨酸脱氢酶
二、蛋白质的营养价值
（一）必需氨基酸与非必需氨基酸
1.必需氨基酸的定义：
2.必需氨基酸种类： Val、Ile、 Leu、 Thr、 Met、 Lys、 Phe、Trp
3.非必需氨基酸 半必需氨基酸：Tyr和Cys
（二）蛋白质的营养价值 蛋白质的营养价值取决于其所含有的必需氨基酸的数量及种类。
第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败
激 （小肠黏膜细胞表面）
活 （弱）
胰凝乳蛋白酶原 （胰腺）
（ +） 胰 蛋 白 酶 （ +）
（内肽酶）
水解肽链中碱性 氨基酸形成的肽键
胰凝乳蛋白酶 （内肽酶）
水解肽链中芳香族 氨基酸形成的肽键
寡肽及氨基酸
羧基肽酶原A （胰腺）
羧基肽酶A （外肽酶）
（+） 胰蛋白酶（+） （内肽酶）
羧基肽酶原B （胰腺）
苯乙醇胺
儿
CH 2 NH 2
茶
CH 2
酚
胺
类
激
OH OH
素
多巴胺
CH 2 NH 2 CH--OH
OH OH 去甲肾上腺素
CH 2 NH--CH 3 CH--OH
OH OH 肾上腺素
（二）苯酚和硫化氢的生成
1. 苯 酚 的 生 成
H 2N
CH COOH CH 2
CO 2
OH 酪 氨 酸 （ T yr）
氨基酸载体及吸收机制
中性氨基酸转运蛋白 碱性氨基酸转运蛋白 酸性氨基酸转运蛋白 亚氨基酸转运蛋白 β-氨基酸转运蛋白 二肽转运蛋白 三肽转运蛋白
γ-谷氨酰基循环转运氨基酸的机制
三、蛋白质的腐败作用
（一）胺类的生成
。
假
CH 2 NH 2
CH 2 NH 2
性
CH--OH
CH--OH
神
经
递 质
β --羟 酪 胺 OH