蛋白质代谢PPT课件
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实验诊断学PPT蛋白质代谢课件
蛋白质代谢紊乱的检测
血清总蛋白及清蛋白降低
肝细胞损害影响总蛋白与清蛋白合成 常见的疾病有 亚急性重症肝炎，慢性中度以上持续性肝炎、肝硬化、 肝癌等。清蛋白含量与有功能的肝细胞数量成正比， 清蛋白持续下降，提示进行性肝细胞坏死，预后不良； 治疗后清蛋白上升，提示肝细胞再生，治疗有效。血 清总蛋白<60g/L或清蛋白<25g/L称为低蛋白血症，常 出现严重水肿及胸腔积液、腹腔积液。
蛋白质代谢紊乱的检测
方法 常用的方法是醋酸纤维薄膜电泳或琼脂糖凝胶 电泳
参考范围 醋酸纤维素膜法 白蛋白：0.62~0.71 α1球蛋白0.03~0.04 α2球蛋白0.06~0.10 β球蛋白0.07~0.11 γ球蛋白0.09~0.18
蛋白质代谢紊乱的检测
临床意义
严重肝病时，血浆纤维蛋白原、凝血酶原等凝血因子 合成减少
肝细胞严重损害时，尿素合成减少，血氨升高，临床 上表现为肝性脑病
蛋白质代谢紊乱的检测
血清总蛋白和清蛋白、球蛋白比值测定
90%以上的血清总蛋白（STP）和全部的血清清蛋白 （ALB）由肝合成，是反映肝功能的重要指标
清蛋白是正常人体血清中的主要蛋白质组成，半衰期 15~19d，属于非急性时相蛋白，肝每天大约合成 120mg/kg，在维持血液胶体渗透压、体内代谢物质转 运及营养等方面起重要作用
蛋白质代谢紊乱的检测
A/G倒置 清蛋白降低和（或）球蛋白增高，用于慢 性肝病、结缔组织病等免疫球蛋白增多性疾病的辅助 诊断
蛋白质代谢紊乱的检测
影响因素 激烈运动后数小时内血清总蛋白可增高 4~8g/L；卧位比直立位时总蛋白浓度低3~5g/L；溶血 标本中每1g/L的血红蛋白可引起总蛋白测定值增加约 3%；含脂质较多的乳糜标本影响检测准确性，需进行 预处理
蛋白质及氨基酸代谢幻灯片PPT
肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸， 后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成 的丙酮酸经糖异生合成葡萄糖后再经血液循 环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，通过这 一循环反响过程即可将肌肉中氨基酸的氨基 转移到肝脏进展处理。这一循环反响过程就 称为丙氨酸-葡萄糖循环。
B〕谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用 ：
R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
〔辅酶：磷酸吡哆醛〕
转氨酶
谷丙转氨酶〔GPT〕 谷草转氨酶〔GOP〕
* 转氨酶的辅酶只有一种：磷酸吡哆醛
3、联合脱氨基作用
〔1〕概念 〔2〕举例
蛋白质及氨基酸代谢幻灯 片PPT
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第一节 蛋白质的降解
一、蛋白质降解的特性
细胞可以有选择的降解蛋白质，蛋白 质的存活期与其对细胞的代谢需求、营养 状态和激素的作用相关。
E2：泛肽载体蛋白
E3：泛肽-蛋白质连接酶
E2-S-
E3 E2-SH
19S调节亚基
ATP 20S蛋白酶体
ATP
多泛肽化蛋白
去折叠 水解
26S蛋白酶体
三、机体对外源蛋白质的需要及消化作用 外源蛋白质在哺乳动物的消化道被分解为氨基
酸才能吸收，一个70kg的人每天大约有400g的蛋 白质周转，其中约1/4被降解或转变为葡萄糖，需 要外源蛋白质补充，其余3/4在体内再循环。
B〕谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用 ：
R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
〔辅酶：磷酸吡哆醛〕
转氨酶
谷丙转氨酶〔GPT〕 谷草转氨酶〔GOP〕
* 转氨酶的辅酶只有一种：磷酸吡哆醛
3、联合脱氨基作用
〔1〕概念 〔2〕举例
蛋白质及氨基酸代谢幻灯 片PPT
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第一节 蛋白质的降解
一、蛋白质降解的特性
细胞可以有选择的降解蛋白质，蛋白 质的存活期与其对细胞的代谢需求、营养 状态和激素的作用相关。
E2：泛肽载体蛋白
E3：泛肽-蛋白质连接酶
E2-S-
E3 E2-SH
19S调节亚基
ATP 20S蛋白酶体
ATP
多泛肽化蛋白
去折叠 水解
26S蛋白酶体
三、机体对外源蛋白质的需要及消化作用 外源蛋白质在哺乳动物的消化道被分解为氨基
酸才能吸收，一个70kg的人每天大约有400g的蛋 白质周转，其中约1/4被降解或转变为葡萄糖，需 要外源蛋白质补充，其余3/4在体内再循环。
生物化学分子生物学部分课件--蛋白质代谢
• 很快，密码子CCC对应Pro, AAA对应Lys, 但 poly(G)没有得到结果（高级结构的缘故）。
用统计 法尝试 确定含 多种核 苷酸的 密码子 的碱基 组份
1964年Nirenberg等发现将核苷酸三联体与对应 的AA-tRNA放在一起，AA-tRNA就会结合到 核糖体上去。
核糖体结合 实验:
Decoding of the Genetic code
Proteins are synthesized at rough ER
核糖体 20世纪50年代Paul Zamecnik通过将同位素标记的氨基酸注射 到大鼠体内，按不同时间取肝脏分析同位素标记的氨基酸跑到 哪里去了。时间长了会在任何地方都有同位素标记，但在注射 后数分钟就检测，同位素全部跑到了含有RNA的小颗粒中（即 核糖体， ribosome)。
密码的特点
• 连续性 • 兼并性
在不同生物中使用同义密码子的频率是不相同 的——偏爱密码
• 摆动配对（变偶现象） • 通用性
– 线粒体的密码有一定的差别 – AUG—起始密码和甲硫氨酸 – UAG、UAA、UGA—终止密码
硒半胱氨酸是大肠杆菌的第21个拥有密码子 的氨基酸（识别UGA）
高浓度时取代 正常Cys，用 在同步辐射实 验中
丙氨基酰tRNA：Ala-tRNAala 精氨基酰tRNA：Arg-tRNAarg 甲硫氨基酰tRNA： Met-tRNAmet
起始密码子AUG编码的Met由tRNAimet （真 核） 或tRNAfmet（原核）转运。 真核细胞起始密码子编码的Met不须甲酰化 大肠杆菌起始密码子编码的Met须甲酰化
The final solution
几乎同时，Gobind Khorana成功地合成了 非随机重复的多聚核苷 酸。当这些多聚物得到 的结果与 Nirenberg的 结果进行比较时，得到 了确切的密码子信息。 如 (AC)n得到的结果是 H和T等量参入，而密 码的分布是等量的CAC 和ACA,因此CAC对应 H, ACA对应T.
用统计 法尝试 确定含 多种核 苷酸的 密码子 的碱基 组份
1964年Nirenberg等发现将核苷酸三联体与对应 的AA-tRNA放在一起，AA-tRNA就会结合到 核糖体上去。
核糖体结合 实验:
Decoding of the Genetic code
Proteins are synthesized at rough ER
核糖体 20世纪50年代Paul Zamecnik通过将同位素标记的氨基酸注射 到大鼠体内，按不同时间取肝脏分析同位素标记的氨基酸跑到 哪里去了。时间长了会在任何地方都有同位素标记，但在注射 后数分钟就检测，同位素全部跑到了含有RNA的小颗粒中（即 核糖体， ribosome)。
密码的特点
• 连续性 • 兼并性
在不同生物中使用同义密码子的频率是不相同 的——偏爱密码
• 摆动配对（变偶现象） • 通用性
– 线粒体的密码有一定的差别 – AUG—起始密码和甲硫氨酸 – UAG、UAA、UGA—终止密码
硒半胱氨酸是大肠杆菌的第21个拥有密码子 的氨基酸（识别UGA）
高浓度时取代 正常Cys，用 在同步辐射实 验中
丙氨基酰tRNA：Ala-tRNAala 精氨基酰tRNA：Arg-tRNAarg 甲硫氨基酰tRNA： Met-tRNAmet
起始密码子AUG编码的Met由tRNAimet （真 核） 或tRNAfmet（原核）转运。 真核细胞起始密码子编码的Met不须甲酰化 大肠杆菌起始密码子编码的Met须甲酰化
The final solution
几乎同时，Gobind Khorana成功地合成了 非随机重复的多聚核苷 酸。当这些多聚物得到 的结果与 Nirenberg的 结果进行比较时，得到 了确切的密码子信息。 如 (AC)n得到的结果是 H和T等量参入，而密 码的分布是等量的CAC 和ACA,因此CAC对应 H, ACA对应T.
生化蛋白质降解和氨基酸的分解代谢讲课PPT
经胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后 磷酸吡哆醛与酶蛋白是以牢固的共价键形式结合的。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
血浆蛋白质代谢紊乱PPT课件
CHAPTER
病例一：肝性血浆蛋白质代谢紊乱
总结词
肝性血浆蛋白质代谢紊乱是由于肝脏功能受损，导致血 浆蛋白质合成和代谢异常。
详细描述
肝性血浆蛋白质代谢紊乱通常表现为血浆白蛋白减少、 球蛋白增加或白/球比例倒置。由于肝脏是蛋白质合成的 主要器官，当肝脏受损时，蛋白质合成减少，同时降解 增加，导致血浆蛋白质水平下降。此外，肝脏受损还可 能导致蛋白质代谢紊乱，如氨基酸代谢异常、脂肪代谢 异常等。
手术治疗
对于某些严重的血浆蛋白质代谢紊 乱疾病，如肝硬化、肾病综合征等， 手术治疗可能是必要的。
预防措施
合理饮食
保持均衡的饮食结构，摄入足够的蛋白质、维生素和矿物质，避 免营养不良或营养过剩。
控制基础疾病
积极治疗和控制可能导致血浆蛋白质代谢紊乱的基础疾病，如肝炎、 肾病综合征等。
定期体检
定期进行身体检查，尤其是肝功能、肾功能、血常规等检查，以便 及时发现和干预血浆蛋白质代谢紊乱。
详细描述
肝性血浆蛋白质代谢紊乱是由于肝脏疾病导致血浆蛋白质合成和分解障碍，进而 引起血浆蛋白质浓度的异常变化。肝脏是蛋白质代谢的重要器官，当肝脏受损时 ，蛋白质的合成和分解平衡被打破，导致血浆蛋白质浓度的异常。
肝性血浆蛋白质代谢紊乱
总结词
可能导致肝硬化、肝癌等严重后果。
详细描述
肝性血浆蛋白质代谢紊乱可能导致肝硬化、肝癌等严重后果。长期的肝脏损伤和炎症可导致肝细胞坏死和纤维化， 进而发展为肝硬化和肝癌。同时，血浆蛋白质代谢紊乱也会影响机体免疫功能，增加感染和疾病的风险。
分类
血浆蛋白质代谢紊乱可分为蛋白 质合成障碍和蛋白质分解代谢亢 进两类。
发病机制
蛋白质合成障碍
由于基因突变、酶缺陷等原因，导致 蛋白质合成过程中出现异常，引起血 浆中蛋白质含量降低或质量异常。
病例一：肝性血浆蛋白质代谢紊乱
总结词
肝性血浆蛋白质代谢紊乱是由于肝脏功能受损，导致血 浆蛋白质合成和代谢异常。
详细描述
肝性血浆蛋白质代谢紊乱通常表现为血浆白蛋白减少、 球蛋白增加或白/球比例倒置。由于肝脏是蛋白质合成的 主要器官，当肝脏受损时，蛋白质合成减少，同时降解 增加，导致血浆蛋白质水平下降。此外，肝脏受损还可 能导致蛋白质代谢紊乱，如氨基酸代谢异常、脂肪代谢 异常等。
手术治疗
对于某些严重的血浆蛋白质代谢紊 乱疾病，如肝硬化、肾病综合征等， 手术治疗可能是必要的。
预防措施
合理饮食
保持均衡的饮食结构，摄入足够的蛋白质、维生素和矿物质，避 免营养不良或营养过剩。
控制基础疾病
积极治疗和控制可能导致血浆蛋白质代谢紊乱的基础疾病，如肝炎、 肾病综合征等。
定期体检
定期进行身体检查，尤其是肝功能、肾功能、血常规等检查，以便 及时发现和干预血浆蛋白质代谢紊乱。
详细描述
肝性血浆蛋白质代谢紊乱是由于肝脏疾病导致血浆蛋白质合成和分解障碍，进而 引起血浆蛋白质浓度的异常变化。肝脏是蛋白质代谢的重要器官，当肝脏受损时 ，蛋白质的合成和分解平衡被打破，导致血浆蛋白质浓度的异常。
肝性血浆蛋白质代谢紊乱
总结词
可能导致肝硬化、肝癌等严重后果。
详细描述
肝性血浆蛋白质代谢紊乱可能导致肝硬化、肝癌等严重后果。长期的肝脏损伤和炎症可导致肝细胞坏死和纤维化， 进而发展为肝硬化和肝癌。同时，血浆蛋白质代谢紊乱也会影响机体免疫功能，增加感染和疾病的风险。
分类
血浆蛋白质代谢紊乱可分为蛋白 质合成障碍和蛋白质分解代谢亢 进两类。
发病机制
蛋白质合成障碍
由于基因突变、酶缺陷等原因，导致 蛋白质合成过程中出现异常，引起血 浆中蛋白质含量降低或质量异常。
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R2 CH COOH
NH 2
O
转氨酶 磷酸吡哆醛
（辅基）
R1 CH COOH R2 CH COOH
+
O
NH 2
AAR1 α-酮酸R2
P-吡哆醛
醛亚胺— —酮亚胺
AAR2 α-酮酸R1
谷氨酸 + 丙酮酸 天冬氨酸 + α-酮戊二酸
α-酮戊二酸 + 丙氨酸 草酰乙酸 +谷氨酸
✓特点
•只有氨基的转移，没有氨的生成 •催化的反应可逆 •其辅酶都是磷酸吡哆醛
CO2
--
R1 H-C-NH2
H
H + O=C
R2
--
--
H2O R1 H H-C-N= C H R2
** 一级胺的作用
胺→生物活性物质、激素、维生素 胺→（胺氧化酶）醛→脂肪酸。
RCH2NH2+O2+H2O
RCHO+H2O2+NH3
RCHO+1/2O2
RCOOH CO2+H2O
AA 尿素
➢谷氨酸脱羧生成-氨基丁酸（GABA）
NAD(P)+
R CH COOH
NH2
氨基酸
转氨酶
R CH COOH O
-酮酸
COOH -酮戊二 酸
(CH 2 ) 2
C=O
N H 3 + NADH+H+
COOH
谷氨酸脱氢酶 COOH
(CH 2 ) 2
CHNH 2
COOH
谷氨酸
H 2O + NAD+
2、嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用：
IMP 腺苷酸代琥珀酸
腺苷酸
IMP + NH3
H2O
Asp
延胡索酸 →苹果酸
↓
草酰乙酸
（骨骼肌、心肌、肝、脑组织 ）
二、脱 羧 基 作 用
专一性强
脱羧酶 AA
胺类化合物
磷酸吡哆醛 （除His）
---
--
R1 H-C-NH2
COOH
--
H + O=C
R2 磷酸吡哆醛
R1
H
--
H-C-N= C +H2O
COOH R2
醛亚胺
排氨：NH3转变成酰胺（Gln），运到排泄部 位后再分解。（原生动物、线虫和鱼类）
以尿酸排出：（陆生爬虫及鸟类） 以尿素排出：尿素循环（哺乳动物） 重新利用： 合成酰胺（高等植 物中）
N NH
• 刺激胃酸分泌、
• 感觉神经递质，与外周
组胺
神经的感觉与传递有关
➢色氨酸脱羧生成5-羟色胺（5-HT）
NH2 CH2 CH COOH
5-HT羟化、 脱羧酶
N
H 色氨酸
– CO2
HO-
CH2 CH2NH2
功能：
N H
• 脑中的5-HT是一种抑制性神经递质
• 外周组织的5-HT有收缩血管的作用
•L-谷氨酸脱氢酶
1）活性强，分布于肝、肾及脑组织 2）为变构酶，受ATP、ADP等调节，辅酶为 NAD+或NADP+ 3）专一性强，只作用于谷氨酸，催化的反应 可逆
L-谷氨酸脱氢酶：
COOH L-谷氨酸脱氢酶
(CH 2 ) 2 CHNH 2
NAD+
NADH+H+
COOH
L-谷氨酸
+ H2O
COOH (CH 2 ) 2
-酮戊二酸 +天冬氨酸
临床意义：心梗患者血清GOT升高
(三) 联合脱氨基作用
1、AA的α- NH3借助转氨酶转移到α-酮戊二酸 上，生成相应的α-酮酸和谷氨酸。谷氨酸在谷 氨酸脱氢酶的崔化下脱去NH3 ，生成α-酮戊二 酸和NH3
α- AA 转氨酶
α-酮酸
α-酮戊二酸
谷AA
NAD(P)H+H+
谷AA脱氢酶
脱羧
糖
胺类
转变
其它含氮化合物
经肾排出 (1g/d)
第二节 氨基酸的分解代谢
脱氨基作用 脱羧基作用 氨的代谢 a-酮酸的代谢去路 氨基酸与一碳基团代谢
一、脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用叫脱氨基作用。 脱氨基作用包括：
➢氧化脱氨基作用 ➢转氨基作用 ➢联合脱氨基作用
(一) 氧化脱氨基作用 ✓特点：有氨生成 ✓定义：-AA在酶的作用下，氧化生成-酮
COOH
(CH 2 ) 2 CHNH 2 COOH L-谷氨酸
L-谷氨酸脱羧酶
– CO2
COOH
(CH 2 ) 2 CH 2 NH 2
GABA
功能：为一种抑制性神经递质，对中枢神经 系统有抑制作用。
➢组氨酸的脱羧基生成组胺
H
CH2 C COOH
组氨酸脱羧酶
N NH
NH2
– CO2
L-组氨酸
功能：
CH2CH2NH2 • 扩张血管、降低血压
形成的肽键。(Arg Lys His Trp) 胰凝乳蛋白酶：水解芳香族氨基酸的—
COOH形成的肽键。
肽链外切酶
氨肽酶：从N末端 羧肽酶:从C末端
氨基酸代谢概况
食物蛋白 消化吸收 氨 合成 蛋白质（主）
基
脱氨（生成尿素） 酮体
组织蛋白质 分解 酸 分解
-酮酸
氧化供能
代
体内合成
谢
（非必需 库
氨基酸 ）
酸和氨的过程。 ✓反应通式：
R CH COOH 氨基酸氧化酶 R CH COOH
– 2H
NH2
NH
氨基酸
亚氨基酸
+ H2O R2 C
O
COOH
-酮酸 + NH3
✓氨基酸氧化脱氨的主要酶：
•L-氨基酸氧化酶（活性低，分布于肝及肾脏， 辅基为FMN）
•D-氨基酸氧化酶（活性强，但体内D-氨基酸少， 辅基为FAD）
✓生理意义
•是体内合成非必需氨基酸的重要途径，也是联 系糖代谢与氨基酸代谢的桥梁。 •接受氨基的主要酮酸有：丙酮酸 -酮戊二酸 草酰乙酸
✓重要的转氨酶
•谷丙转氨酶(GPT)
谷氨酸 +丙酮酸 GPT -酮戊二酸 + 丙氨酸
临床意义：急性肝炎患者血清GPT升高
• 谷草转氨酶(GOT)
谷氨酸 + 草酰乙酸 GOT
ห้องสมุดไป่ตู้
5-HT
➢半胱氨酸脱羧并氧化生成牛磺酸
CH 2 SH
CHNH COOH
3（O）
2
CH 2 SO
CHNH COOH
3H
2
磺酸丙氨 酸脱羧酶
– CO2
L-半胱氨酸
磺酸丙氨酸
CH 2 SO 3 H
CHNH 2
牛磺酸
功能：结合胆汁酸的重要组成成分
三、氨的代谢
✓来源： 氨基酸脱氨 肾脏产生的氨 胺的氧化
✓去路：1.排泄 2.以酰胺的形式储存 3.重新合成氨基酸或其他含氮物
COOH (CH 2 ) 2 C=NH COOH
+ NH3
_H2O
C=O
COOH
-酮戊二酸
(二) 转氨基作用
指α-AA和酮酸之间氨基的转移作用， α-AA 的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到酮酸 的酮基上，结果原来的AA生成相应的酮酸， 而原来的酮酸则形成相应的氨基酸。
+ R1 CH COOH
第十一章 蛋白质的降解 和氨基酸代谢
一、蛋白质的酶促降解 二、氨基酸的分解代谢 三、氨基酸的合成代谢
第一节 蛋白质的酶促降解
蛋白酶
蛋白质
多肽片段
蛋白质水解酶类
✓肽链内切酶
✓二肽酶
✓肽链外切酶
肽酶
氨基酸
胃蛋白酶：水解芳香族氨基酸的—NH2形 成的肽键。
肽链内切酶 胰蛋白酶：水解碱性氨基酸的—COOH