蛋白质代谢ppt课件
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实验诊断学PPT蛋白质代谢课件
蛋白质代谢紊乱的检测
血清总蛋白及清蛋白降低
肝细胞损害影响总蛋白与清蛋白合成 常见的疾病有 亚急性重症肝炎，慢性中度以上持续性肝炎、肝硬化、 肝癌等。清蛋白含量与有功能的肝细胞数量成正比， 清蛋白持续下降，提示进行性肝细胞坏死，预后不良； 治疗后清蛋白上升，提示肝细胞再生，治疗有效。血 清总蛋白<60g/L或清蛋白<25g/L称为低蛋白血症，常 出现严重水肿及胸腔积液、腹腔积液。
蛋白质代谢紊乱的检测
方法 常用的方法是醋酸纤维薄膜电泳或琼脂糖凝胶 电泳
参考范围 醋酸纤维素膜法 白蛋白：0.62~0.71 α1球蛋白0.03~0.04 α2球蛋白0.06~0.10 β球蛋白0.07~0.11 γ球蛋白0.09~0.18
蛋白质代谢紊乱的检测
临床意义
严重肝病时，血浆纤维蛋白原、凝血酶原等凝血因子 合成减少
肝细胞严重损害时，尿素合成减少，血氨升高，临床 上表现为肝性脑病
蛋白质代谢紊乱的检测
血清总蛋白和清蛋白、球蛋白比值测定
90%以上的血清总蛋白（STP）和全部的血清清蛋白 （ALB）由肝合成，是反映肝功能的重要指标
清蛋白是正常人体血清中的主要蛋白质组成，半衰期 15~19d，属于非急性时相蛋白，肝每天大约合成 120mg/kg，在维持血液胶体渗透压、体内代谢物质转 运及营养等方面起重要作用
蛋白质代谢紊乱的检测
A/G倒置 清蛋白降低和（或）球蛋白增高，用于慢 性肝病、结缔组织病等免疫球蛋白增多性疾病的辅助 诊断
蛋白质代谢紊乱的检测
影响因素 激烈运动后数小时内血清总蛋白可增高 4~8g/L；卧位比直立位时总蛋白浓度低3~5g/L；溶血 标本中每1g/L的血红蛋白可引起总蛋白测定值增加约 3%；含脂质较多的乳糜标本影响检测准确性，需进行 预处理
蛋白质及氨基酸代谢幻灯片PPT
肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸， 后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成 的丙酮酸经糖异生合成葡萄糖后再经血液循 环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，通过这 一循环反响过程即可将肌肉中氨基酸的氨基 转移到肝脏进展处理。这一循环反响过程就 称为丙氨酸-葡萄糖循环。
B〕谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用 ：
R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
〔辅酶：磷酸吡哆醛〕
转氨酶
谷丙转氨酶〔GPT〕 谷草转氨酶〔GOP〕
* 转氨酶的辅酶只有一种：磷酸吡哆醛
3、联合脱氨基作用
〔1〕概念 〔2〕举例
蛋白质及氨基酸代谢幻灯 片PPT
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第一节 蛋白质的降解
一、蛋白质降解的特性
细胞可以有选择的降解蛋白质，蛋白 质的存活期与其对细胞的代谢需求、营养 状态和激素的作用相关。
E2：泛肽载体蛋白
E3：泛肽-蛋白质连接酶
E2-S-
E3 E2-SH
19S调节亚基
ATP 20S蛋白酶体
ATP
多泛肽化蛋白
去折叠 水解
26S蛋白酶体
三、机体对外源蛋白质的需要及消化作用 外源蛋白质在哺乳动物的消化道被分解为氨基
酸才能吸收，一个70kg的人每天大约有400g的蛋 白质周转，其中约1/4被降解或转变为葡萄糖，需 要外源蛋白质补充，其余3/4在体内再循环。
B〕谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用 ：
R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
〔辅酶：磷酸吡哆醛〕
转氨酶
谷丙转氨酶〔GPT〕 谷草转氨酶〔GOP〕
* 转氨酶的辅酶只有一种：磷酸吡哆醛
3、联合脱氨基作用
〔1〕概念 〔2〕举例
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第一节 蛋白质的降解
一、蛋白质降解的特性
细胞可以有选择的降解蛋白质，蛋白 质的存活期与其对细胞的代谢需求、营养 状态和激素的作用相关。
E2：泛肽载体蛋白
E3：泛肽-蛋白质连接酶
E2-S-
E3 E2-SH
19S调节亚基
ATP 20S蛋白酶体
ATP
多泛肽化蛋白
去折叠 水解
26S蛋白酶体
三、机体对外源蛋白质的需要及消化作用 外源蛋白质在哺乳动物的消化道被分解为氨基
酸才能吸收，一个70kg的人每天大约有400g的蛋 白质周转，其中约1/4被降解或转变为葡萄糖，需 要外源蛋白质补充，其余3/4在体内再循环。
生物化学分子生物学部分课件--蛋白质代谢
• 很快，密码子CCC对应Pro, AAA对应Lys, 但 poly(G)没有得到结果（高级结构的缘故）。
用统计 法尝试 确定含 多种核 苷酸的 密码子 的碱基 组份
1964年Nirenberg等发现将核苷酸三联体与对应 的AA-tRNA放在一起，AA-tRNA就会结合到 核糖体上去。
核糖体结合 实验:
Decoding of the Genetic code
Proteins are synthesized at rough ER
核糖体 20世纪50年代Paul Zamecnik通过将同位素标记的氨基酸注射 到大鼠体内，按不同时间取肝脏分析同位素标记的氨基酸跑到 哪里去了。时间长了会在任何地方都有同位素标记，但在注射 后数分钟就检测，同位素全部跑到了含有RNA的小颗粒中（即 核糖体， ribosome)。
密码的特点
• 连续性 • 兼并性
在不同生物中使用同义密码子的频率是不相同 的——偏爱密码
• 摆动配对（变偶现象） • 通用性
– 线粒体的密码有一定的差别 – AUG—起始密码和甲硫氨酸 – UAG、UAA、UGA—终止密码
硒半胱氨酸是大肠杆菌的第21个拥有密码子 的氨基酸（识别UGA）
高浓度时取代 正常Cys，用 在同步辐射实 验中
丙氨基酰tRNA：Ala-tRNAala 精氨基酰tRNA：Arg-tRNAarg 甲硫氨基酰tRNA： Met-tRNAmet
起始密码子AUG编码的Met由tRNAimet （真 核） 或tRNAfmet（原核）转运。 真核细胞起始密码子编码的Met不须甲酰化 大肠杆菌起始密码子编码的Met须甲酰化
The final solution
几乎同时，Gobind Khorana成功地合成了 非随机重复的多聚核苷 酸。当这些多聚物得到 的结果与 Nirenberg的 结果进行比较时，得到 了确切的密码子信息。 如 (AC)n得到的结果是 H和T等量参入，而密 码的分布是等量的CAC 和ACA,因此CAC对应 H, ACA对应T.
用统计 法尝试 确定含 多种核 苷酸的 密码子 的碱基 组份
1964年Nirenberg等发现将核苷酸三联体与对应 的AA-tRNA放在一起，AA-tRNA就会结合到 核糖体上去。
核糖体结合 实验:
Decoding of the Genetic code
Proteins are synthesized at rough ER
核糖体 20世纪50年代Paul Zamecnik通过将同位素标记的氨基酸注射 到大鼠体内，按不同时间取肝脏分析同位素标记的氨基酸跑到 哪里去了。时间长了会在任何地方都有同位素标记，但在注射 后数分钟就检测，同位素全部跑到了含有RNA的小颗粒中（即 核糖体， ribosome)。
密码的特点
• 连续性 • 兼并性
在不同生物中使用同义密码子的频率是不相同 的——偏爱密码
• 摆动配对（变偶现象） • 通用性
– 线粒体的密码有一定的差别 – AUG—起始密码和甲硫氨酸 – UAG、UAA、UGA—终止密码
硒半胱氨酸是大肠杆菌的第21个拥有密码子 的氨基酸（识别UGA）
高浓度时取代 正常Cys，用 在同步辐射实 验中
丙氨基酰tRNA：Ala-tRNAala 精氨基酰tRNA：Arg-tRNAarg 甲硫氨基酰tRNA： Met-tRNAmet
起始密码子AUG编码的Met由tRNAimet （真 核） 或tRNAfmet（原核）转运。 真核细胞起始密码子编码的Met不须甲酰化 大肠杆菌起始密码子编码的Met须甲酰化
The final solution
几乎同时，Gobind Khorana成功地合成了 非随机重复的多聚核苷 酸。当这些多聚物得到 的结果与 Nirenberg的 结果进行比较时，得到 了确切的密码子信息。 如 (AC)n得到的结果是 H和T等量参入，而密 码的分布是等量的CAC 和ACA,因此CAC对应 H, ACA对应T.
生化蛋白质降解和氨基酸的分解代谢讲课PPT
经胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后 磷酸吡哆醛与酶蛋白是以牢固的共价键形式结合的。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
血浆蛋白质代谢紊乱PPT课件
CHAPTER
病例一：肝性血浆蛋白质代谢紊乱
总结词
肝性血浆蛋白质代谢紊乱是由于肝脏功能受损，导致血 浆蛋白质合成和代谢异常。
详细描述
肝性血浆蛋白质代谢紊乱通常表现为血浆白蛋白减少、 球蛋白增加或白/球比例倒置。由于肝脏是蛋白质合成的 主要器官，当肝脏受损时，蛋白质合成减少，同时降解 增加，导致血浆蛋白质水平下降。此外，肝脏受损还可 能导致蛋白质代谢紊乱，如氨基酸代谢异常、脂肪代谢 异常等。
手术治疗
对于某些严重的血浆蛋白质代谢紊 乱疾病，如肝硬化、肾病综合征等， 手术治疗可能是必要的。
预防措施
合理饮食
保持均衡的饮食结构，摄入足够的蛋白质、维生素和矿物质，避 免营养不良或营养过剩。
控制基础疾病
积极治疗和控制可能导致血浆蛋白质代谢紊乱的基础疾病，如肝炎、 肾病综合征等。
定期体检
定期进行身体检查，尤其是肝功能、肾功能、血常规等检查，以便 及时发现和干预血浆蛋白质代谢紊乱。
详细描述
肝性血浆蛋白质代谢紊乱是由于肝脏疾病导致血浆蛋白质合成和分解障碍，进而 引起血浆蛋白质浓度的异常变化。肝脏是蛋白质代谢的重要器官，当肝脏受损时 ，蛋白质的合成和分解平衡被打破，导致血浆蛋白质浓度的异常。
肝性血浆蛋白质代谢紊乱
总结词
可能导致肝硬化、肝癌等严重后果。
详细描述
肝性血浆蛋白质代谢紊乱可能导致肝硬化、肝癌等严重后果。长期的肝脏损伤和炎症可导致肝细胞坏死和纤维化， 进而发展为肝硬化和肝癌。同时，血浆蛋白质代谢紊乱也会影响机体免疫功能，增加感染和疾病的风险。
分类
血浆蛋白质代谢紊乱可分为蛋白 质合成障碍和蛋白质分解代谢亢 进两类。
发病机制
蛋白质合成障碍
由于基因突变、酶缺陷等原因，导致 蛋白质合成过程中出现异常，引起血 浆中蛋白质含量降低或质量异常。
病例一：肝性血浆蛋白质代谢紊乱
总结词
肝性血浆蛋白质代谢紊乱是由于肝脏功能受损，导致血 浆蛋白质合成和代谢异常。
详细描述
肝性血浆蛋白质代谢紊乱通常表现为血浆白蛋白减少、 球蛋白增加或白/球比例倒置。由于肝脏是蛋白质合成的 主要器官，当肝脏受损时，蛋白质合成减少，同时降解 增加，导致血浆蛋白质水平下降。此外，肝脏受损还可 能导致蛋白质代谢紊乱，如氨基酸代谢异常、脂肪代谢 异常等。
手术治疗
对于某些严重的血浆蛋白质代谢紊 乱疾病，如肝硬化、肾病综合征等， 手术治疗可能是必要的。
预防措施
合理饮食
保持均衡的饮食结构，摄入足够的蛋白质、维生素和矿物质，避 免营养不良或营养过剩。
控制基础疾病
积极治疗和控制可能导致血浆蛋白质代谢紊乱的基础疾病，如肝炎、 肾病综合征等。
定期体检
定期进行身体检查，尤其是肝功能、肾功能、血常规等检查，以便 及时发现和干预血浆蛋白质代谢紊乱。
详细描述
肝性血浆蛋白质代谢紊乱是由于肝脏疾病导致血浆蛋白质合成和分解障碍，进而 引起血浆蛋白质浓度的异常变化。肝脏是蛋白质代谢的重要器官，当肝脏受损时 ，蛋白质的合成和分解平衡被打破，导致血浆蛋白质浓度的异常。
肝性血浆蛋白质代谢紊乱
总结词
可能导致肝硬化、肝癌等严重后果。
详细描述
肝性血浆蛋白质代谢紊乱可能导致肝硬化、肝癌等严重后果。长期的肝脏损伤和炎症可导致肝细胞坏死和纤维化， 进而发展为肝硬化和肝癌。同时，血浆蛋白质代谢紊乱也会影响机体免疫功能，增加感染和疾病的风险。
分类
血浆蛋白质代谢紊乱可分为蛋白 质合成障碍和蛋白质分解代谢亢 进两类。
发病机制
蛋白质合成障碍
由于基因突变、酶缺陷等原因，导致 蛋白质合成过程中出现异常，引起血 浆中蛋白质含量降低或质量异常。
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精品课件
7
（二）蛋白质的生理需要量
• 根据计算，正常成人每日最低分解约20g蛋白质。 由于食物蛋白质与人体蛋白质组成的差异，故每 日食物蛋白质的最低需要量为30~ 50g。
• 为了长期保持氮总平衡，正常成人每日蛋白质的 生理需要量应为80g。
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8
（三）蛋白质的营养价值
食物蛋白质中所含必需氨基酸数量及种 类与人体蛋白质相接近，易于被人体吸收， 则营养价值价值高。
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19
氨基酸的代谢概况
来源
消化吸收
食物蛋白
降解
组织蛋白
合成氨基酸
（非必需氨基酸）
去路
氨
NH3
脱氨基
基
尿素 糖、酮体
酸
α-酮酸
氧化供能
脱羧基
氨基酸
代
胺类
转化或参与合成
谢
某些含氮化合物
库
合成
组织蛋白质
氨基酸的来源与去路
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20
一、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸分解代谢最首要的反应是脱氨基作用
在这三种脱氨基作用中，精品以课件联合脱氨基作用最为重要21
接受氨基的主要酮酸有：
丙酮酸 -酮戊二精酸品课件 草酰乙酸
28
2、重要的转氨酶
丙氨酸氨基转移酶（ALT）又称谷丙转氨酶（GPT）
谷氨酸 + 丙酮酸 ALT -酮戊二酸 + 丙氨酸
临床意义：急性肝炎患者血清ALT升高
1．氮总平衡：每日摄
入氮量与排出氮量大
致相等，表示体内蛋
白质的合成量与分解
量大致相等，称为氮
总平衡。此种情况见
于正常成人。
精品课件
5
2．氮正平衡：每日摄
入氮量大于排出氮量，
表明体内蛋白质的合
成量大于分解量，称
为氮正平衡。此种情
况见于儿童、孕妇、
病后恢复期。
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6
3．氮负平衡：每日摄入氮量小于排出氮量， 表明体内蛋白质的合成量小于分解量，称 为氮负平衡。此种情况见于消耗性疾病患 者（结核、肿瘤），饥饿者。
总体而言：动物蛋白营养价值较植物高！
精品课件
9
• 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用， 以提高其营养价值的作用称为食物蛋白质的互 补作用。
• 例如，谷类蛋白质含Lys较少而Trp较多，而豆 类蛋白质含Trp较少而Lys较多，二者混合后食 用，即可提高营养价值。
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10
三、蛋白质的消化
食物蛋白质 胃、小肠 蛋白水解酶
该反应为一可逆反应，是体内合成非必需氨基酸的重要途径。
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24
转氨酶
• 体内有多种转氨酶，具有特异性。
• 谷氨酸与α-酮酸的转氨酶最为重要。
谷丙氨酸转氨酶, 丙氨酸转氨酶（GPT或ALT） 谷草转氨酶， 天冬氨酸转氨酶（GOT或AST）
• 各种转氨酶均以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。 • 可逆反应
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13
（2）小肠中的消化：（主要部位）
• 消化酶： ⑴ 外肽酶如羧肽酶A、羧肽酶B、氨基肽酶、二肽 酶等； ⑵ 内肽酶如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。
• 产生的寡肽再经寡肽酶，如氨基肽酶及二肽酶等 的作用，水解为氨基酸。
• 95%的食物蛋白质在肠中完全水解为氨基酸。
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(三)、氨基酸的吸收和转运
等；少数有益（维生素K、泛酸、生物素、叶酸及B12 ）
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16
氨基酸的分解代谢概况
特殊分解代谢
一般分解代谢
CO2 脱羧基作用→
胺
脱氨基作用→
NH3 -酮酸
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第二节 氨基酸的一般代谢
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氨基酸代谢库的来源与去路
食物蛋白质消化吸收 组织蛋白质分解
非必需氨基酸合成
氨基酸代谢库
合成蛋白质和多肽 脱氨基作用 脱羧基作用 转变为其他含氮物
载体类型
中性氨基酸转运蛋白（极性与非极性） 碱性氨基酸转运蛋白 酸性氨基酸转运蛋白 亚氨基酸转运蛋白 Β－氨基酸转运蛋白 二肽、三肽转运蛋白
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（四）、肠内的腐败作用
定义：肠道细菌（主要是大肠杆菌）对未消化 的蛋白质及未被吸收的消化产物作用，产 生一系列产物的过程。
部位：主要在大肠下段 实质：是细菌本身的代谢 结果：多数有害——胺、氨、吲哚、酚、硫化氢
• 由于食物中的含氮物主要是蛋白质，故可用氮的 摄入量来代表蛋白质的摄入量。
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3
• 体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中，故 每日氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡， 这种动态平衡就称为氮平衡(nitrogen balance)。
• 氮平衡可以反应体内蛋白质代谢的概况。
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4
氮平衡的类型：
D-氨基酸氧化酶（活性强，但体内D-氨基酸少， 辅基为FAD）
L-谷氨酸脱氢酶 •活性强，分布于肝、肾及脑组织 •为变构酶，受ATP、ADP等调节，辅酶为NAD+
或NADP+ •专一性强，只作用于谷氨酸，催化的反应可逆
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（二）转氨基作用：
• 转氨基作用由转氨酶催化，将-氨基酸的氨基 转移到-酮酸酮基的位置上，生成相应的-氨 基酸，而原来的-氨基酸则转变为相应的-酮 酸。
（一）氧化脱氨基作用：
• 氧化脱氨基的反应过程包括脱则不
需酶的催化。
酶
R-CH-COOH
NH2
2H
H2O
R-C-COOH
NH 亚氨基酸
R-C-COOH + NH3 O -酮酸
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22
氨基酸氧化脱氨的主要酶：
L-氨基酸氧化酶（活性低，分布于肝及肾脏， 辅基为FMN）
第十章 蛋白质代谢
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1
第一节 蛋白质的营养和消化
一、蛋白质的重要性
1.蛋白质是生物体的重要组成，维持组织细胞 的生长、更新和修复；
2.参与多种重要的生理活动；
3.氧化供能。
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2
二、蛋白质的需要量和营养价值
（一）氮平衡：
• 人体每日须分解一定量的组织蛋白质，并以含氮 终产物的形式排出体外。同时，须从食物中摄取 一定量的蛋白质，以维持正常生理活动之需。
25
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26
-H2O +H2O
+H2O -H2O
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分子重排
27
1、转氨基作用特点及意义
特点： * 只有氨基的转移，没有氨的生成 * 催化的反应可逆 * 其辅酶都是磷酸吡哆醛(胺)
生理意义：
是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必氨 基酸的重要途径，也是联系糖代谢与氨基酸代谢的桥梁。
氨基酸、小肽
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11
1、主要的酶类：
据水解肽键部位的不同分为两类：
内肽酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、 弹性蛋白酶（水解蛋白质内部肽键）
外肽酶：氨基肽酶、羧基肽酶（从肽链两 端开始水解肽键）
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12
2、消化过程 （1）胃中消化
酶原的激活 胃蛋白酶原 H+ 胃蛋白酶
水解 蛋白质 胃蛋多白肽酶（主）