第一章三节 - 蛋白质PPT课件

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人教版高中化学选修五4.3 蛋白质 课件(共27张PPT)

人教版高中化学选修五4.3 蛋白质  课件(共27张PPT)

资料
分子式:C3H6N6 含氮量:66.7%
各个品牌奶粉中蛋白质含量为15-20%, 蛋白质中含氮量平均为16%。以某合 格牛奶蛋白质含量为2.8%计算,含氮 量为0.44%,某合格奶粉蛋白质含量 为18%计算,含氮量为2.88%。而三 聚氰胺含氮量为66.7%,是牛奶的151 倍,是奶粉的23倍。每100g牛奶中添 加0.1克三聚氰胺,就能提高0.4%蛋 白质! 资料
医生在把管道插进病 人身体以便抽血液,同 时将甘油溶剂代替血液 注入到血管中去
体温被降到零下196摄氏度大约需要5天。这些冷 冻人体身上都包裹着一层锡箔,当去掉锡箔时,可 看到每具人体的体表都凝聚着一层液氮的寒霜
动物性蛋白质: 鸡、鸭、鱼、肉等 蛋白质来源
植物性蛋白质: 谷类、豆类、蔬菜、 水果、菌类等
而多数食品均为氨基酸构成不平衡,所以蛋白质 营养价值就受到影响。 如玉米中亮氨酸过高影响了异亮氨酸的利用; 小米中精氨酸过高,影响了赖氨酸的利用。 因此以植物性为主的膳食,应注意食物的合理搭 配,协调氨基酸构成比例的不平衡。 如将谷物类与豆类混食,制成黄豆玉米粉、黄豆 小米粉等,可提高蛋白质的利用率和营养价值。
资料:蛋白质的主要功能和作用
调节功能:胰岛素调节糖的代谢 催化功能:如淀粉酶、胃蛋白酶的催化作用 运输功能:如血红蛋白输送氧 传递功能:如叶绿体传递能量——光合作用 运动功能:如肌肉的运动 免疫功能:如免疫球蛋白 保护功能:如指甲、头发、蹄角等 致病功能:如病毒蛋白可致病 毒害功能:如毒蛋白

南方网讯 5月10日4个 月大的男婴刘金鹏进入 湖南儿童医院治疗,被确 诊为患有重度营养不良 症的“大头娃娃”,医 院曾一度向家属下达了 病危通知。
思考:2.氨基酸和蛋白质怎样转化? 氨基酸

蛋白质的结构及功能课件.ppt

蛋白质的结构及功能课件.ppt
蛋白质的结构及功能课件
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo,个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
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第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
(一)一级结构是空间构象的基础



牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介(一)
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly:无手性碳原子。 Pro:为环状亚氨基酸。 Cys:可形成二硫键。

蛋白质课件高一上学期生物北师大版必修1

蛋白质课件高一上学期生物北师大版必修1
1. 为什么这种缝合线可以被人体组织吸收? 2. 这种缝合线发生什么样的化学变化才能被吸收?
这对你认识蛋白质的化学组成有什么启示?
手术缝合线
蛋白质的功能
资料 高海抜地区空气中的O2比较稀,人从低海拔地区进入高海拔 地区后,身体将会发生如下反应:释放脾中储存的红细胞;加速制 造红细胞;使血红蛋白更容易释放氧。在高海拔地区,血液循环中 的血红蛋白含量会明显升高。
n个氨基酸脱去(_n__-1__)个H2O, 形成(__n_-_1_)_个肽键,叫_n__肽。
你能用公式表示出它们之间的 关系吗?
蛋白质的一级结构的形成
氨基端(N端)
羧基端(C端)
由两个氨基酸脱水缩合而成的化合物,叫做二肽。 由多个氨基酸脱水缩合而成的化合物,叫做_多__肽__。
肽链的两端分别称为什么? 构成蛋白质的每一个氨基酸单位称为_氨__基__酸__残__基___。 蛋白质的一级结构是指_氨__基__酸__在__肽__链__上__的__排__列__顺__序___。
不同的氨基酸具有不 同的__R_基___,使得不 同氨基酸的理化性质 不同。
观察氨基酸的结构,推测“氨基酸”这个名称是怎么来的?
蛋白质的一级结构的形成
脱水缩合 二肽
两个氨基酸脱去_1__个H2O, 形成_1__个肽键,叫_二__肽。
三个氨基酸脱去__2_个H2O, 形成__2_个肽键,叫_三__肽。
检测生物组织中的还原糖、蛋白质和脂肪
实验原理
某些化学试剂能够与生物组织中的某些有机化合物发生特定的颜色反应。
(1)还原糖的检测:还原糖+斐林试剂
50℃~65℃水浴加热 约2min
砖红色沉淀。
(2)脂肪的检测:脂肪 + 苏丹Ⅲ染液 → 橘黄色

人教版高中化学《蛋白质》优质课件1

人教版高中化学《蛋白质》优质课件1
2、蛋白质的存在
广泛存在于生物体内,是组成细胞的基础物质, 如肌肉、皮肤、发、角、蹄、酶、激素、抗体、病 毒;在植物中也很丰富,比如大豆、花生、谷物。
蚕丝、血红蛋白、细菌、阿胶中也含有蛋白质。 蛋白质是生命的基础,没有蛋白质就没有生命。
在豆在类奶、和薯奶类的、制小品麦中和谷类中
。。。SARS病毒的电子图片
它们分别是:赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨 酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。
1、定义
一.氨基酸
羧基 氨基
3、几种常见的氨基酸 (1) 甘氨酸
(α-氨基乙酸) (2) 丙氨酸
(3) 谷氨酸
(2-氨基-1,5-戊二酸) (4) 苯丙氨酸
(α-氨基丙酸)
(α-氨基-β-苯基丙酸)
思考:1.哪些氨基酸有对映异构? 除甘氨酸外,氨基酸均含有手性碳,有对映异构。
注意(1)肽中因肽键的存在, 可以水解。
(2)成肽反应是分子间脱水反应,属于取代反应。分子内脱 水或分子间交叉脱水可形成环状。
。。。知识小结
1、氨基酸的结构特点: 含有-NH2 及-COOH
2、氨基酸的性质: (1)具有两性:碱性和酸性 (2)成肽(缩合)反应
。。。蛋白质的形成
多种氨基酸分子按不同的排列顺序以肽键相互结合, 可以形成千百万种具有不同的理化性质和生理活性 的多肽链。相对分子量在10000以上的,并具有一 定空间结构的多肽,称为蛋白质。
思考:2.氨基酸具有什么性质? 物理性质:教材86页最后一段。 Βιβλιοθήκη 学性质:具有两性,能发生缩聚反应。
4、氨基酸的化学性质
(1) 两性:能与酸碱反应 甘氨酸与稀盐酸的反应方程式:
+ HCl
NH3 + HCl = NH4Cl 甘氨酸与氢氧化钠溶液的反应方程式:

高中生物苏教版选修三课件第一章第三节蛋白质工程

高中生物苏教版选修三课件第一章第三节蛋白质工程

(4)治癌酶的改造:癌症的基因治疗分两个方面:药物作用于 癌细胞,特异性地抑制或杀死癌细胞;药物保护正常细胞免受化 学药物的侵害,可以提高化学治疗的剂量。通过改造治疗癌症的 酶,能够达到更好的治疗效果。
(5)嵌合抗体和人缘化抗体:通过蛋白质工程对抗体进行改 造,增强机体的免疫力。
以对概念的比较分析为依据,考查基 因工程和蛋白质工程的异同
蛋白质工程的应用
1.提高酶的热稳定性 方法一:将酶分子中的天__门__冬__酰__胺__和_谷__氨__酰__胺__转变为其他 氨基酸。 方法二:在蛋白质分子中引入_二__硫__键__。
2.生物工程制药 (1)实例1:鼠源杂交瘤抗体的改造。 ①改造方法:在_基__因__水平上对抗体进行重组,产生人恒定区 和鼠可变区嵌合抗体。 ②结果:对人体的不良反应_减__少__。 (2)实例2:对t-PA的改造。 ①t-PA功能:溶解_血__栓__块__,医治心肌梗死等疾病。 ②改造方法:将t-PA分子中的天门冬酰胺替换为_谷__氨__酰__胺__。 ③结果:t-PA在_血__液__循__环__中停留时间_大__大__延__长__,疗效更加 显著。
改善蛋白质的性质和功能
1.对天然蛋白质进行改造,是通过直接对蛋白质分子进行 操作来实现的吗?
提示:不是,由于基因决定蛋白质,因此要对蛋白质的结构 进行设计改造,最终必须通过改造基因来完成。
2.蛋白质工程操作程序的基本思路与基因工程有什么不同? 提示:基因工程是按照中心法则进行的:基因→表达(转录和 翻译)→形成氨基酸序列的多肽链→形成具有高级结构的蛋白质→ 行使生物功能,基本上是生产出自然界已有的蛋白质。蛋白质工 程却与之相反,一般是先创造出适合人类需求的新基因,然后使 其表达出具有特定结构和功能的蛋白质。蛋白质工程可以创造出 自然界不存在的蛋白质。

第一章蛋白质结构基础第三节

第一章蛋白质结构基础第三节

通常出现的障碍
①中间体通过外露疏水基团的聚合 ②不正确二硫键的形成 ③脯氨酸残基的异构化 为了清除这些障碍,细胞产生了一些特殊蛋 白质来帮助蛋白质正确折叠,如伴侣蛋白、 二硫键异构酶等
4.帮助正确折叠的蛋白质和酶
(1) 分子伴侣(molecular chaperone) (2) 帮助正确二硫键形成的酶 (3) 肽酰脯氨酰异构酶
N
C
β链以反平行的上-下方 式顺序连接,最后一股连 与第一股链以氢键结合, 形成一个类似桶状的结构
平行β螺旋折叠
1993年在细菌果胶酶的晶体结构中首次发现。这些β螺旋结构中, 多肽链卷曲折叠为由β链与环链区相间构成的宽松螺旋
双层螺旋
钙离子 钙离子 钙离子
每圈螺旋由2股β链与2 段环链区相间构成,在 形成结构域时这一基本 结构单位重复3次,产生 一个右手缠绕螺旋结构, 中间形成疏水内核
最大限度满足氢键的形成而达到的能量最低状态 。
1.蛋白质折叠的热力学基础
(1)Anfinsen提出 “热力学假说”
认为多肽链的氨基酸顺序包含 了形成其热力学上稳定的天然 构象所必需的全部信息,即最 终的天然构象是由氨基酸序列 决定的。不需要别的任何信息、 诱导或能量,蛋白质就可自发 折叠成天然构象,折叠过程是
第三节 多肽链的生物合成与折叠
• 蛋白质是具有高度组织、结构极复杂的生物大分子 • 了解这种复杂蛋白质结构的形成机理,对于以设计
和构建新型蛋白质为目标的蛋白质工程的战略性考 虑和具体途径选取,都有十分重要的意义
一、多肽链的生物合成
• 自然界中的蛋白质可以由几十个氨基酸组成,也 可以由上千个氨基酸组成
(1) 分 子 伴 侣
(2) 帮助正确二硫键形成的酶

第三节蛋白质的结构(共92张PPT)

第三节蛋白质的结构(共92张PPT)

②测定蛋白质分子中多肽链的数目:通过测 定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子 量之间的关系,即可确定多肽链的数目。
③二硫键的断裂:几条多肽链通过二硫键交 联在一起。可在8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍 存在下,用过量的 -巯基乙醇处理,使二硫 键复原为巯基,然后用烷基化试剂保护生成 的巯基,以防止它重新被氧化。可以通过参 加盐酸胍方法解离多肽链之间的非共价力; 应用过甲酸氧化法或巯基复原法拆分多肽链 间的二硫键。
由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白; 肽键具有局部双键性质,不能自由旋转。
在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能,常称为活 氨基酸2和3之肽键可自由的与水形成氢键
In the α helix, the CO group of residue n forms a hydrogen bond with the NH group of residue n + 4.
成的化合物称为肽。 〔3〕多肽链内或链间二硫键的数目和位置。
因此平均相对分子质量接近128。 a 盐键 b 氢键 c 疏水相互作用 d 范德华力 e 二硫键
由两个氨基酸组成的肽称为二肽,由多个 第二套肽段 HO WTOU SEO VERL APS
溴化氰水解法,它能选择性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽键。 应用过甲酸氧化法或巯基复原法拆分多肽链间的二硫键。
肽键C-N的局部双键性质其键长小于胺中的CN
从Cα沿键轴方向观察 顺时针旋转的Φ和Ψ角度为正值〔+〕
逆时针旋转的为负值〔—〕
不可能的空间构象
〔三〕肽的性质
肽的化学反响与氨基酸一样,游离的 α氨基﹑α-羧基﹑R基团可发生与氨基酸 中相应基团类似的反响;
含有两个以上肽键的化合物在碱性溶液 中与Cu2+生成紫红色到蓝紫色的络合 物,称为双缩脲反响,可以测定多肽和 蛋白质含量。

蛋白质ppt全

蛋白质ppt全
氧 19%~24%
氮 13%~19%
硫 0—4%
其他 微 量
一、蛋白质的组成和分类
2、蛋白质的分类
(1)依据蛋白质中必需氨基酸的种类和数量
分类
可以分为完全蛋白质、半完全蛋白质和不完全蛋白质
●完全蛋白质 所含的必需氨基酸种类齐全,数量充
足,彼此比例适当。这一类蛋白质不但可以维持人体
健康,还可以促进生长发育。如乳中的酪蛋白及乳白
因体内蛋白质仍要分解,故易出现氮的负平衡;若摄食蛋
白质的量太大,不仅机体利用不了,甚至反而加重消化器
官及肾脏等的负担。不过,蛋白质的需要量与能量不同,
满足蛋白质的需要和大量摄食蛋白质引起有害作用的量相
差甚大。
第三节 必需氨基酸
一、必需氨基酸与非必需氨基酸
二、必需氨基酸的需要量及需要量模式
三、限制氨基酸
氮平衡对机体的作用
实际上,N平衡不是绝对的。
一天内,进食时N平衡为正;晚上不进食时则N平衡为
负;超过24小时这种波动才比较平稳。
机体在一定限度内对N平衡具有调节作用,健康成人
每日进食蛋白质有所增减时,其体内蛋白质的分解速度及
随尿排出的氮量也随之增减。如进食高蛋白膳食时尿中排
出的氮量增加,反之则减少。但若长期进食低蛋白质膳食,
一般说,蛋白质约占人体全部质量的18%,最
重要的还是其与生命现象有关。蛋白质和核酸
是生命存在的主要形式。
二、建造新组织和修补更新组织
食物蛋白质最重要的作用是供给人体合成蛋白质所需要
的氨基酸。由于碳水化合物和脂肪中只含有碳、氢和氧,
不含氮。因此,蛋白质是人体中惟一的氮的来源。这是碳
水化合物和脂肪不能代替的作用。
葡萄糖有氧氧化所获得的能量为无氧酵解的18倍。这种由

第三节 蛋白质的理化性质 PPT课件

第三节 蛋白质的理化性质 PPT课件

蛋白质具有稳定性。 原因:蛋白质与水亲和
蛋 白 质 亲水基团 分 子
羟基:-OH 水
溶于水 化
羧基:-COOH

氨基:-NH2
稳定性增加
故蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性 质,如
(1)稳定性 (2)丁达尔现象 (3)电泳现象 (4)布郎运动 (5)不能通过半透膜等。
3、蛋白质的沉淀作用
在适当的条件下,蛋白质能够 从溶液中沉淀出来。
作用: 蛋白质的两性解离性质使其成
为人体及动物体中的重要缓冲剂, 调节体液正常pH。
2、蛋白质具有胶体性质
• 蛋白质属于生物大分子,分子量可自1万至 100万之巨,其分子的直径可达1~100nm, 为胶粒范围之内。因此,它在水中能够形成
胶体溶液。
故蛋白质溶液具有胶体溶液的典 型性质,如
(1)稳定性 (2)丁达尔现象 (3)电泳现象 (4)布郎运动 (5)不能通过半透膜等。
蛋白质 酒精
蛋白质沉淀
高温会变性,低温不会。
3、酸类沉淀法
用硝酸 苦味酸、三氯乙酸、目酸、钨酸
蛋白质
浓硝酸
蛋白盐沉淀
蛋白质已经失去活性
应用:在临床检验中,除去血液中的干扰蛋白质
(三)重金属盐沉淀
重金属盐:Cu2+ 、Hg2+、Ag+、Pb2+
蛋白质 铜离子
蛋白盐沉淀
蛋白质已经失去活性
应用:重金属盐中毒的解毒
1、硝酸与蛋白质反应
硝酸+蛋白质
蛋白质变黄
这是蛋白质的特征反应之一。 常用来鉴别部分蛋白质。
2、双缩脲反应
尿素 + 尿素
双缩脲
双缩脲+Cu2+ 碱性 紫红色配合物

苏教版高中生物学必修1课件 第一章第三节 细胞中的蛋白质和核酸-第1课时 细胞的功能主要由蛋白质完成

苏教版高中生物学必修1课件 第一章第三节 细胞中的蛋白质和核酸-第1课时 细胞的功能主要由蛋白质完成

致用
典例3 [2024·江苏盐城高一期初测试]如图表示有关蛋白质分子的简要概念图,对图示 分析正确的是( C )
对点演练3 [2024·江苏南京高一校联考阶段练习]下列关于蛋白质功能的叙述及举例, 正确的是( D )
[解析] 酶能催化某些生化反应,但胰岛素促进糖原合成体现了蛋白质传递信息的作用, A项错误;载体蛋白能协助物质运输,但氧气的运输为自由扩散,不需要载体蛋白的 参与,糖蛋白具有识别功能,不能参与物质运输,B项错误;核酸具有储存遗传信息 的作用,如构成新型冠状病毒的遗传物质,C项错误;肌肉中的一些蛋白质与肌肉的 收缩和舒张有关,D项正确。
03
考点三 蛋白质结构的多样性与功能的 多样性
知新
蛋白质的结构和功能
种类 数量 排列顺序 数量 空间结构
催 运 运防 调 化 输 动御控
关键点拨
2.蛋白质变性的常见问题分析 (1)变性的实质:蛋白质的空间结构被破坏,导致其理化性质的改变和生物活性的丧 失。 (2)引起蛋白质变性的因素:强酸、强碱、重金属盐、尿素、乙醇、加热、紫外线照 射等。 (3)温度对蛋白质的影响 ①高温使蛋白质变性不是因为破坏了氨基酸之间的肽键,而是破坏了肽链盘曲、折叠 形成的空间结构,所以变性后的蛋白质仍可以与双缩脲试剂反应呈现紫色。 ②低温一般不会导致蛋白质变性,但会使其活性下降。
04 考点四 检测生物组织中的蛋白质
知新
1. 实验原理:蛋白质中的_肽__键___能够在_碱__性___环境下,与______形成_紫__色__的___复杂化
合物,也就是蛋白质与_双__缩__脲___试剂发生颜色反应。
2. 实验步骤
蛋白质

关键点拨 区分斐林试剂与双缩脲试剂的“一同三不同”

化学选修1第一章第三节 生命的基础——蛋白质

化学选修1第一章第三节 生命的基础——蛋白质

CH3CH2CH—CHCOOH CH3 NH2
春蚕到死丝方尽,蜡烛成灰泪始干。 用化学知识解释诗句中的丝和泪,
属于什么类别的物质?
二、蛋白质的性质 1、蛋白质也具有两性 2、水解生成氨基酸
蛋白质
水解
氨基酸
3、盐析 加入浓的无机盐,使 蛋白质凝聚,从水溶液中 析出来 不影响蛋白质的性质,属于可逆 过程。(物理变化) 常用于分离和提纯蛋白质
5、颜色反应 浓硝酸使皮肤变黄色.浓硝酸使蛋白 质变黄色. 6. 蛋白质灼烧时有烧焦羽毛的气味。 ——鉴别蚕丝和人造丝
蛋白质的用途
人类的主要食品 动物的毛、 蚕丝是很好 的纺织原料 动物的皮 革是衣服 的原料
各种生物酶 均是蛋白质
蛋白质
牛奶中的蛋 白质与甲醛 制酪素塑料
驴皮熬制的 胶是一种药 材——阿胶
第三节
生命的基础
—— 蛋白质
甘氨酸 丙氨酸 谷氨酸
1、几种简单的氨基酸:
C COOH CH2-COOH 甘氨酸 C CH3-CH2-COOH COOH


NH2
NH2
丙氨酸 —
COOH HOOC-(CH2)2-CH-COOH C NH2 谷氨酸
二、氨基酸的性质
人体必需氨基酸
赖氨 酸 蛋氨 酸 亮氨 酸 异亮 氨酸
饱和(NH4)2SO4和Na2SO4
4、变性——丧失生理活性,
是不可逆的化学变化
变 性 的 条 件
①铜,汞,铅等重金属 ②盐 加热 ③紫外线,X射线 ④强酸,强碱 ⑤有机化合物如甲醛、酒精、 苯甲酸等
变性后丧失了原有的可溶性,同时失去 生理活性
解释以下问题
1、 医疗器械常用加热煮沸的方法消毒
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(结构蛋白)
•生②物催体化的作一用切:绝生大命多活数动酶都与蛋白质有关!
• •
③ ④免帮疫助生作物物用质的: 出性入抗状细体通胞过:蛋载白体质蛋表白现。
• ⑤调节生生命命活活动动:的胰主岛要素承、担生者长。激素
• ⑥物质运输:血红蛋白
卵白蛋白:C3136H4936O896N292S12 相对分子质量:68000 卵清蛋白:C2984H4232O834N276 相对分子质量:45600
氨基酸的结合方式:
HOH H NH2 C C N C COOH
R1
R2
H2O
氨基酸的结合方式:
HOH H
NH2 C C N C COOH 二
肽键

R1
R2
H2O 脱水缩合
H
H
H
NH2 —C —C—N— C—C—OH + H—N —C—COOH
R1 O H R2 O (二肽)
H R3
H
H
H
H2O + NH2 —C —C—N— C— C —N —C—COOH
葡萄糖
☆新陈代谢离不开酶的催化,而绝大多数酶的 化学本质都是蛋白质。
(3)免疫作用:抗体
(4)运输作用
血红 蛋白
☆有些蛋白质具有运输物质的功能。如血红蛋白、 载体蛋白。
(5)调节生命活动:
如胰岛素、生长激素,能够调节机体的生命活动。
1.蛋白质的生理作用
• ①有的是生物体和细胞结构的“建筑”材料。
CH3
丙氨酸
H O
H2N—C— C— OH
CH2 CH CH3 CH3
R基分别是: —H,
CH CH3
CH2 CH3 ,—CH3 ,
CH
CH3 CH3
亮氨酸
练习:
CH3
1、① NH2 —C—COOH
H
② NH2 —CH2—COOH SH
H
CH2
③ NH2 —C—CH2—COOH ④ H —C—COOH
都有一个氨基和一个羧基链接在 同一个碳原子上
这个碳原子还连接一个氢原子和一个 侧链集团,这个侧链集团用R表示
练习1:下面属于氨基酸的是_①___③____
CH3
CH3CH3
① NH2 —C—COOH H
② NH2—C—C—COOH HH
COOH CH3
③ NH2—C———C— CNCHHO32OH
H
H
结论:
每个氨基酸至少含有一个氨基和一个羧基共同 连接在中心碳原子上。
思考: 根据什么判断氨基酸的种类?
H O
H2N—C— C—OH
R基
H
练习2:根据氨基酸通式,写出下面四种氨基酸的R基:
H O
H2N—C— C— OH
H O
H2N—C— C— OH
H
甘氨酸
CH CH3 CH3
缬氨酸
H O
H2N—C— C— OH
(2)奶类制品: 奶粉、酸奶、牛奶等;
(3)肉蛋类食品:牛、羊肉、鸡蛋等。
你知道蛋白质在生命活动中的主要作用有 哪些?
1.蛋白质的生理作用
• 蛋白质可以作为能源物质吗? • • 糖类 > 脂质 > 蛋白质
1.蛋白质的生理作用
⑴有的是生物体和细胞结构的“建筑”材料 。
(2)催化作用
淀粉 淀粉酶
麦芽糖酶 麦芽糖
R1 O H R2 O H R3 (三肽)
(四肽)
形成的 形成水分 名称 肽键数 子数
⑴由2个氨基酸脱水缩合形成:二肽
1
1
⑵由3个氨基酸脱水缩合形成:三肽
2
2
⑶由4个氨基酸脱水缩合形成:四肽 3
3
⑷由n个氨基酸脱水缩合形成: 多肽 n-1
n-1
氨基酸 二肽 三肽
……
H
NH2
SH
(1)以上属于氨基酸的是___①__②__④______________
CH2
(2)如果是氨基酸,则它们的R基分别是:_—__C_H3_,__—_H_,_____
3.基本单位——氨基酸
• (1)种类:约20种; • (2)结构通式:
H H2N—C—COOH
R
• (3)分类依据:R基不同; • (4)判断方法:“-NH2”与“-COOH”有没有连
多肽链
蛋白质
肽链中的肽键数与氨基酸个数的关系:
(1 )
肽键数=氨基酸个数-1
(2 )
肽键数=氨基酸个数-2
肽键数=水分子数= 氨基酸总数-肽链条数
= 蛋白质分子量 氨基酸分子量× 氨基酸个数- 18×(氨基酸总数-肽链条数)
⑴ 2个氨基酸形成1个二肽,形成 1 个肽键; ⑵ 3个氨基酸形成1个三肽,形成 2 个肽键; ⑶n个氨基酸形成1条肽链,则形成 n-1 个肽键; ⑷n个氨基酸形成2条肽链,则形成 n-2 个肽键; ⑸n个氨基酸形成m条肽链,则形成 n-m 个肽键;
核酸
• 核酸是细胞中控制其生命活动的大分子
(遗传信息的携带者)。
1.核酸种类:脱氧核糖核酸 (DNA)、 核糖核酸 (RNA)
2.元素组成:C、H、O、N、P
3.基本组成单位:核苷酸
第一章 细胞的分子组成
第三节有机物及生物大分子 蛋白质
富含蛋白质的食品可以分为哪三类?
(1)大豆制品: 豆腐、豆浆、腐竹等;
血红蛋白 C3032H4816O812N780S8Fe4
蛋白质是高分子化合物
卵白蛋白示意图
想一想
• 已学的高分子化合物?
多糖,核酸
• 多糖的基本组成单位是?
单糖,核苷酸
• 蛋白质也是高分子化合物,它的基本
组成单位是?
3.基本单位——氨基酸
仔细分析几种组成蛋白质的氨基酸,找出共
同结构,写出氨基酸的通式。 H
回想
• 一、糖类
• 1.组成元素:C、H、O。 • 2.分类:
• 4.生理功能:生物体内主要能源物质。 葡萄糖?淀粉?糖元?纤维素?
• 二、脂质(C、H、O;N▲、P▲ 。)
• 1.油脂
• (1)基本单位:甘油、脂肪酸 • (2)生理功能:贮能物质。
• 2.磷脂:细胞内各种膜结构的重要成分。

• 3.植物蜡:对植物细胞起保护作用。 • 4.固醇:
CH3
H2N CH COOH
甘氨酸
H2N CH COOH
丙氨酸
CH2-CH2-COOH
CH2-C6H5
H2N CH COOH
谷氨酸
CH2-C6H4-OH
H2N CH COOH
苯丙氨酸
CH2-CH2-CH2-NH2
H2N CH COOH
酪氨酸
H2N CH COOH
赖氨酸
特点:
a
b
c
每种氨基酸分子至少含有一个氨基 (-NH2)和羧基(-COOH)
接在同一个“C”上。
[思考]
1、请有分些析同这学种有习“惯偏好食不”好的?习惯,
氨基酸: 20 种
蛋白质: 1010~1012 种
氨基酸的结构简式
HO NH2 C COOH
R1
HH H NHN2 C COOH
R2
氨基酸的结合方式:
HO
HH
NH2 C C OH H N C COOH
R1
R2
H2O
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