蛋白质 生物化学资料
蛋白质生物化学
蛋白质生物化学蛋白质是生命体中最重要的有机物之一，参与身体内几乎所有重要的生物过程。
蛋白质的生物化学研究对于了解生物体的结构、功能和代谢机制具有重要的意义。
一、蛋白质的组成蛋白质是由氨基酸组成的长链聚合物。
氨基酸是一类含有氨基（NH2）和羧基（COOH）的有机化合物。
蛋白质的氨基酸序列决定了它的结构和功能。
蛋白质分为20种不同的氨基酸，它们的侧链决定了氨基酸的性质和作用。
氨基酸可以通过肽键连接成肽链，而多个肽链的连接则形成了蛋白质的三维结构。
二、蛋白质的结构蛋白质具有四个层次的结构：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：指的是蛋白质的氨基酸序列。
氨基酸的不同排列决定了蛋白质的种类和功能。
2. 二级结构：指的是蛋白质中氨基酸间的相对位置关系。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
这些二级结构的形成主要是由氢键的相互作用所决定。
3. 三级结构：指的是蛋白质的整体折叠形态。
蛋白质中的各个氨基酸残基通过非共价键相互作用，使得整个蛋白质呈现出特定的三维结构。
这些相互作用包括疏水作用、范德华力和离子键等。
4. 四级结构：只有由多个多肽链组成的蛋白质才有四级结构。
蛋白质的四级结构是由多个多肽链之间的相对排列和空间组织所决定的。
三、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，包括酶活性、结构支持、传递信息、免疫功能等。
1. 酶活性：许多蛋白质具有酶活性，能够催化生物体内的化学反应，例如消化酶、代谢酶和DNA复制酶等。
2. 结构支持：蛋白质可以提供细胞和组织的结构支持，如胶原蛋白负责维持皮肤的结构完整性，肌动蛋白使肌肉能够收缩。
3. 传递信息：许多蛋白质具有信号传递的功能，可以参与细胞间的相互作用和信号传导。
例如，激素可以通过和蛋白质结合来传递信号。
4. 免疫功能：免疫球蛋白是一类抗体蛋白质，可以识别并结合抗原，参与抗体介导的免疫反应。
四、蛋白质的代谢蛋白质的代谢主要包括蛋白质的合成和降解两个过程。
1. 蛋白质的合成：蛋白质的合成发生在细胞中的核糖体上，需要mRNA作为模板，tRNA将氨基酸逐个添加到正在合成的蛋白质链上。
生物化学-蛋白质
For Example
pI
• Glycine
的
计
• Glutamate
算:
• Histidine
pI = (pK1+pK2)/2
An acidic amino acid pI=(pK1+pKR)/2
A basic amino acid pI=(pKR+pK2)/2
（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质 进行分类
➢ 非极性脂肪族氨基酸 ➢ 极性中性氨基酸 ➢ 芳香族氨基酸 ➢ 酸性氨基酸 ➢ 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端： N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端
多肽链
多肽链
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基 酸缩合则形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽 称多肽(polypeptide)。
生物化学蛋白质的化学知识点
生物化学蛋白质的化学知识点一、知识概述《生物化学蛋白质的化学知识点》①基本定义：蛋白质啊，简单说就是由许多氨基酸按一定顺序连起来的大分子。
就好比许多小珠子（氨基酸）串成一条长长的链子（多肽链），然后这些链子还能盘曲折叠，最后就形成了蛋白质。
②重要程度：在生物化学里那可是超级重要的。
像是细胞结构的组成部分啊，很多酶也是蛋白质，有了它们生物体内各种各样的化学反应才能顺利进行呢。
我觉得它就像建筑里的砖块一样，是构建生物体的基础。
③前置知识：咱们得先大概知道氨基酸是啥吧，毕竟蛋白质是由氨基酸组成的。
还有化学键的基本概念，像肽键就是连接氨基酸的重要化学键。
④应用价值：在制药方面，如果了解蛋白质的结构和功能，就能开发出针对特定蛋白质的药物。
在食品行业，像检测食物中的蛋白质含量也是基于这个知识点。
二、知识体系①知识图谱：蛋白质的化学知识点在生物化学学科里算是核心板块了。
它和核酸化学、酶化学等知识点都有联系。
打个比方，蛋白质和核酸就像伙伴，核酸给出指令，蛋白质负责做事。
②关联知识：和生物大分子中的核酸关联密切，核酸指导蛋白质的合成。
而且与新陈代谢的知识点也有联系，因为很多代谢反应是蛋白质（酶）参与催化的。
- 掌握难度：难。
- 关键点：理解蛋白质的一、二、三、四级结构比较难，像是四级结构，好多条肽链怎么组合起来的，得好好琢磨。
④考点分析：- 在考试中的重要性：非常重要。
- 考查方式：会直接考蛋白质的结构层次、氨基酸的组成计算，也会间接考蛋白质在某些生理过程中的作用。
三、详细讲解【理论概念类】①概念辨析：- 蛋白质就是由氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
氨基酸好比是字母，按照特定顺序排列就能写出不同的单词（小的肽段），这些肽段再组装就成了蛋白质这个大文章。
②特征分析：- 具有两性电离特性。
这就是说它既能像酸一样给出质子，又能像碱一样接受质子。
比如说，在人体不同的生理pH环境下，蛋白质的带电情况就不一样。
- 有特定的空间结构。
生物化学 第一章 蛋白质
蛋白质的形状一般分为球形和纤维状。
球状蛋白质，分子对称性佳，外形结晶球状或者椭球状，溶解 度较好，能结晶，大多数蛋白质属于这一类。 纤维状蛋白质，对称性差，分子类似细棒或纤维状，它又可 分为可溶性纤维状蛋白质，如肌球蛋白、血纤维蛋白原；和不溶 性纤维状蛋白质，包括胶原、弹性蛋白、角蛋白以及丝心蛋白等。
第二节 蛋白质的基本结构单位——氨基酸
一、氨基酸的基本结构 二、氨基酸的分类 三、氨基酸的理化性质 四、蛋白质的水解
一、氨基酸的基本结构
蛋白质是生物大分子，通过酸、碱或者蛋白酶的彻底水解， 可以产生约20种氨基酸的混合物。因此，氨基酸是蛋白质的基本 结构单位，又称构件分子。
所有生物体都以同样20种氨基酸作为蛋白质的结构单位，这 些氨基酸被称为标准氨基酸、基本氨基酸。由于这些氨基酸都是 由基因编码的，故又称编码氨基酸。
组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风 湿性关节炎等的药物。
非必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成， 不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等。
2、不常见的蛋白质氨基酸
某些蛋白质中含有一些不常见的氨基酸，它们是基本氨基酸 在蛋白质合成以后经羟化、羧化、甲基化等修饰衍生而来的，也 称稀有氨基酸或特殊氨基酸。如胶原蛋白中存在4-羟基脯氨酸、 5-羟基赖氨酸等。
三、氨基酸的理化性质
1、物理性质 α -氨基酸都是白色晶体，每种氨基酸都有特殊的结晶形状，可 以用来鉴别各种氨基酸。除胱氨酸和酪氨酸外，都能溶于水中。脯 氨酸和羟脯氨酸能溶于乙醇或乙醚中。 除甘氨酸外，α -氨基酸都有旋光性，α -碳原子具有手性。苏 氨酸和异亮氨酸有两个手性碳原子。
从蛋白质中水解得到的氨基酸都是L型。但是在生物体内特别是细 菌中，D-氨基酸也存在，如细菌的细胞壁和某些抗菌素中都含有D-氨 基酸。
生物化学 复习资料 重点+试题 第一章 蛋白质
第一章蛋白质一、知识要点〔一〕氨基酸的结构蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。
每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R基团。
20种氨基酸结构的差异就在于它们的R基团结构的不同。
根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸〔8种〕；不带电荷的极性R基氨基酸〔7种〕；带负电荷的R基氨基酸〔2种〕；带正电荷的R基氨基酸〔3种〕。
〔二〕氨基酸的性质氨基酸是两性电解质。
由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。
有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。
由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。
除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。
酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm 处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的根底。
氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反响性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反响性。
较重要的化学反响有：〔1〕茚三酮反响，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反响，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。
〔2〕Sanger反响，α-NH2与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。
〔3〕Edman反响，α-NH2与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物〔PIT-氨基酸〕。
Sanger反响和Edmen反响均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸的测定。
氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2个氨基酸组成的肽称为二肽，由3个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽，由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。
生物化学蛋白质
(1)-螺旋结构
Ⅰ、 -螺旋及结构特点
• 多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转， 形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距 离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基； 两个氨基酸之间的距离为0.15nm; 每个aa残基沿轴旋转100度.
两个亚氨基酸──脯氨酸和羟脯氨酸 与茚三酮反应并不释放NH3，而直接形成 黄色化合物。
H N
CO
OH
OH
羟 脯氨酸Pro
茚三酮
氨基酸与茚三酮反应
+
水合茚三酮
加热 (弱酸)
NH3
+ CO2
RCHO
还原茚三酮
+ NH3 +
还原茚三酮
水合茚三酮
3H20
蓝紫色化合物
(2) 与甲醛的反应
• 氨基可以与甲醛反应，生成羟甲基化合物。 • 由于氨基酸在溶液中以偶极离子形式存在，所以不能用酸
(二) 氨基酸的分类
据氨基、羧基数分类
参见表2-2
一氨基一羧基ＡＡ（中性AA、含羟基或巯基
AA）Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Ser、Thr、
脂肪族AA
Cys、Met 二氨基一羧基ＡＡ(碱性AA）Lys、Arg
一氨基二羧基ＡＡ(酸性AA及其酰胺）Glu、
据R基团化 学结构分类
Gln、Asp、Asn 杂环ＡＡ(His、Trp);杂环亚ＡＡ(Pro);
2.在氨基酸等电点以上任何pH，AA带净的负 电荷，在电场中向阳极移动；在氨基酸等 电点以下任何pH，AA带净的正电荷，在电 场中向阴极移动。
3.在一定pH范围中，溶液的pH离AA等电点愈 远，AA带净电荷愈多。
2 氨基酸的化学性质
生物化学课件第一章蛋白质
锌指构造
〔六〕氨基酸残基的侧链对二级构造形成 的影响
蛋白质二级构造是以一级构造为根底的。 一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成 -螺旋 或β-折叠，它就会出现相应的二级构造。
三、蛋白质的三级构造
〔一〕 定义
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置， 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键 疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。
Polypeptide (single subunit of transthyretin)
Transthyretin, with four identical polypeptide subThe Relation of Structure and Function of Protein
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合那么形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1〕作为生物催化剂〔酶〕 2〕代谢调节作用 3〕免疫保护作用 4〕物质的转运和存储 5〕运动与支持作用 6〕参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
组成蛋白质的元素
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷、硒或金属 元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋 白质还含有碘。
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
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织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。
结合蛋白 P18-19
由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成: 色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成,如血红蛋
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化 学结构分类
脂肪族ＡA（中性、含羟基或巯基、酸性、碱性） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
据R基团 极性分类
据营养 学分类
据氨基、羧 基数分类
非极性R基团AA（８种）
不带电荷（７种） 极性R基团AA
带电荷：正电荷（３种）负电荷（２种）
这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。在等
电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动， 即氨基酸处于两性离子状态。
不同氨基酸结构不同，因而等电点不同； 水溶液中氨基和羧基的解离程度不同，氨基酸水
溶液不呈中性； 等电点时，氨基酸的偶极离子浓度最大，溶解度
最小，可用此性质分离氨基酸。 等电点可以由酸碱滴定测得，也可由解离常数计
A. 8.8% B. 8.0% C. 8.4% D. 9.2% E. 9.6%
蛋白质的组成
大分子物质成分研究方法：
水解。对蛋白质来说有三种水解方法：P20
酸解 碱解 酶解
水解产物是氨基酸。那么，什么是氨基酸？
➢蛋白质完全水解得到各种氨基酸的混合物， 部分水解通常得到多肽片段，最后得到各 种氨基酸的混合物。
➢所以，氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 ➢氨基酸是既有氨基又有羧基的化合物。 ➢大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成。
这20种氨基酸被称为基本氨基酸。
一、氨基酸 amino acid，aa ——蛋白质的基本组成单位
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组 成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外，无旋光性）。
非必需氨基酸：指人(或其他脊椎动物)自己能由 简单的前体合成，不需要特定的从饮食中获得 的氨基酸，如甘氨酸、丙氨酸等12种。
氨基酸的性质 氨基酸的解离性质
氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧 基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离 子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以 离解状态(-COO-)存在。
白、叶绿蛋白和细胞色素等。 糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成,如细胞膜中的
糖蛋白等。 脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成,如血清-，
-脂蛋白等。 核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成,如细胞核中的
核糖核蛋白等。
蛋白质的生物学功能
蛋白质功能的多样性 催化功能、调节功能、结构功能、运输
功能、免疫功能、运动功能、贮藏功能、 生物膜的功能； 蛋白质功能的复杂性 功能的体现受到多种因素的影响、表现 出竞争性、可调节性等。
必需ＡＡ 非必需ＡＡ
人的必需氨基酸
Lys Trp Phe Val Met Leu Ile Thr
一氨基一羧基ＡＡ
Arg、His
二氨基一羧基ＡＡ(Lys、His、Arg)
一氨基二羧基ＡＡ(Glu、Asp)
必需与非必需氨基酸
必需氨基酸：指人(或其他脊椎动物)自己不能合 成，需要从饮食中获得的氨基酸，如赖氨酸、 苏氨酸等共8种。
蛋白质的元素组成
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、 Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质元素组成的特点
蛋白质的含氮量平均为16％。
通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：
蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.25
某一溶液中蛋白质的百分含量为55%，此 溶液的蛋白质氮的百分浓度为___
算而得。
血清白蛋白（pI为4.7）在下列哪种pH值溶 液中带正电荷？___
A. pH4.0 B. pH5.0 C. pH6.0 D. pH7.0 E. pH8.0
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
R CH COO43;H+
NH2
CHR3
H
COOC +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
手性炭原子 四面体结构 L-氨基酸：左旋光性
注意：旋光性的不确定性！
氨基酸的书写
一般以投影式书写氨基酸。 氨基在左侧的是L型。 ∝氨基酸：氨基位于α-碳原子。
（一）氨基酸的分类：-R基团 1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。 纤维状蛋白质：分子类似纤维或细棒，如肌动蛋白、
角蛋白。
（2）依据蛋白质的组成分类
按照分子组成，可以分为: 简单蛋白(simple protein)：
只有肽链 结合蛋白(conjugated protein)：
肽链+辅基
简单蛋白 P18
又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由-氨基酸组 成的肽链，不含其它成分。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。
H3N+
COOH CH
-H+
pK1' H3N+
COOCH
-H+ pK2'
R
+ H+
R
+ H+
pH 1
pI
净电荷 +
0
正离子
两性离子
COO-
H2N C H
R
10 负离子
氨基酸的等电点 （isoelectric point，pI）
当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所 含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。
第二章 蛋白质化学
1.蛋白质的结构 2.蛋白质的性质 3.蛋白质的分析分离
蛋白质存在于所有 的生物细胞中，是 构成生物体最基本 的结构和功能物质。
蛋白质是生命活动 的物质基础，它参 与了几乎所有的生 命活动过程。
蛋白质的分类
(1) 依据蛋白质的外形分类 球状蛋白质：外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
氨基酸重要的化学性质
1.与茚三酮反应:用于氨基酸定量定性测定 2.成肽反应:氨基酸合成肽的反应基础。 3.与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应: （sanger反应）:用于蛋白质N-端测定。 4.与苯异硫氰酯（PITC）的反应: （Edman反应）：用于蛋白N-端测定。