食品化学第三章蛋白质
生物化学第三章蛋白质化学名词解释
第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。
5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。
6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。
7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。
9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。
11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。
因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。
13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。
14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。
15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。
16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。
食品化学第3章蛋白质
• 对于阴离子，它们对蛋白质结构稳定性影 响的大小程度为：F-<SO4-<Cl-<Br-<I<ClO4-<SCN- <Cl3CCOO-。 • 在高浓度时阴离子对蛋白质结构的影响比 阳离子更强 – 一般Cl- 、F- 、SO4-稳定蛋白质； – SCN- 、Cl3CCOO-是蛋白质去稳定剂。
• 导致蛋白质冻结变性的原因可能是： – 由于导致蛋白质的水合环境变化，破坏 了维持蛋白质构象的力 – 因为一些基团的水化层被破坏，基团之 间的相互作用引起蛋白质的聚集或亚基 重排； – 也可能是由于结冰后，剩余水中无机盐 浓度大大提高，这种高盐浓度导致蛋白 质变性。
（3）机械处理
• 有些机械处理如揉捏、搅打等，由于剪切 力的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中 的-螺旋，导致蛋白质变性。 • 剪切的速度越大，蛋白质变性程度越大
（2）盐类
• 碱土金属Ca2+、Mg2+离子可能是蛋白质 中的组成部分，对蛋白质构象起着重要作 用，所以除去会降低蛋白质分子对热、酶 等的稳定性。 • 例如，液化淀粉酶需要用Ca2+提高其稳定 性。
• 而对于一些重金属离子如Cu2+、Fe2+、 Hg2+、Pb2+、Ag+等，由于易与蛋白质分 子中的-SH 形成稳定的化合物，因而导致 蛋白质的变性。 • 二巯基丙醇为什么能治疗重金属中毒？ • 此外由于Hg2+、Pb2+等还能够与组氨酸、 色氨酸残基等反应，它们也能导致蛋白质 的变性。
结合蛋白根据结合物不同分为六类
• 核蛋白类：与 核酸 结合。 • 糖蛋白类：与 糖类 结合。 • 脂蛋白类：与 脂类 结合。 • 色蛋白类：与 色素 结合。 • 磷蛋白类：与 磷酸 结合。 • 金属蛋白类：与 金属 结合。
食品化学名词解释
食品化学名词解释食品化学是研究食品中各种成分的组成、结构、性质以及它们在食品加工和储存过程中的变化规律的学科。
食品化学不仅关注食品的安全和卫生问题，还重点研究食品的同位素标记技术、食品添加剂和保健品的合成和应用等。
1. 蛋白质：蛋白质是由氨基酸组成的食品成分，是构成人体重要组织的基础，也是食品中的重要营养物质。
蛋白质可以提供身体所需的氨基酸，用于维持生命活动，促进生长发育。
2. 碳水化合物：碳水化合物是由碳、氧、氢三种元素组成的化合物，是人体活动的重要能源来源。
食品中的碳水化合物包括单糖、双糖和多糖，如蔗糖、淀粉等。
碳水化合物能够迅速提供能量，是人体各项活动所必需的。
3. 脂肪：脂肪是一种主要存在于动植物的食物中的营养物质。
它是一种能量丰富的物质，提供了比蛋白质和碳水化合物更多的能量。
脂肪还是细胞膜和生理活性物质的重要组成部分。
4. 维生素：维生素是人体所需的微量有机化合物，不能被人体合成，需要通过食物摄入。
维生素在人体新陈代谢、细胞功能维持等多个方面起着重要作用。
常见的维生素有维生素A、维生素C、维生素E等。
5. 矿物质：矿物质是人体必需的无机营养物质，主要由金属元素组成，如钙、铁、锌等。
矿物质是人体骨骼、牙齿等组织的构成要素，也参与体内许多物质的代谢和催化作用。
6. 食品添加剂：食品添加剂是为了改善食品品质和特性而添加到食品中的物质。
常见的食品添加剂有防腐剂、色素、甜味剂等。
食品添加剂不仅要保证安全性，还要保证对食品的影响符合相关法规和标准。
7. 食品致癌物：食品致癌物是指能够增加食品中致癌物质含量，从而导致食品对人体产生致癌作用的物质。
常见的食品致癌物有亚硝酸盐、多环芳烃等。
食品加工和储存过程中合理控制食品致癌物质的生成和含量，对保护人体健康具有重要意义。
8. 食品安全：食品安全是指食品对人体健康的无害性和无毒性。
食品安全受到食品成分、食品添加剂、食品加工和储存等多个因素的影响。
保障食品安全需要加强食品质量监管和食品生产环节的安全控制。
食品化学蛋白质的知识点总结
食品化学蛋白质的知识点总结食品化学蛋白质的知识点总结概述：蛋白质是生命体内最基本的组成部分，它们在细胞功能和结构中起着至关重要的作用。
食品中的蛋白质是人类获得必要氨基酸的重要来源之一。
本文将对食品化学蛋白质的相关知识点进行总结，包括蛋白质的结构、消化吸收、营养价值等。
一、蛋白质的结构1. 氨基酸：蛋白质是由氨基酸构建而成的，氨基酸是蛋白质的基本组成单元。
常见的氨基酸有20种，其中9种为人类体内无法合成的必需氨基酸。
2. 胺基：蛋白质中的氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多个多肽链的组合形成了蛋白质。
3. 一级结构：指多肽链中氨基酸的线性排列顺序。
不同蛋白质的一级结构决定了其特定的功能和特性。
4. 二级结构：多肽链内氨基酸之间发生氢键作用形成了α-螺旋和β-折叠等二级结构。
5. 三级结构：二级结构再进一步折叠，形成了特定的空间构型。
6. 四级结构：由多个多肽链组合而成的复合物。
二、蛋白质的消化吸收1. 胃中的消化：在胃中，胃酸和胃蛋白酶将蛋白质分解为多肽和少量的氨基酸。
2. 小肠中的消化：胃中的部分消化产物进入小肠，在小肠内释放的胰蛋白酶、胰脱氨酶和肠胃酶等消化酶的作用下，多肽被进一步分解为小肽和氨基酸。
3. 蛋白质的吸收：小肽和氨基酸通过小肠绒毛的细胞膜转运蛋白进入血液循环，从而被吸收。
三、蛋白质的营养价值1. 提供氨基酸：蛋白质是构建身体组织的基础，提供人体所需的氨基酸，参与新陈代谢过程和蛋白质的合成。
2. 维持生命活动：蛋白质是身体内许多酶、激素和抗体的组成部分，参与调节和维持生命活动的正常进行。
3. 能量来源：蛋白质中的氨基酸也可以被代谢产生能量，每1克蛋白质可以提供约4千卡的能量。
4. 体液平衡：蛋白质在体内维持着细胞内外水分和溶质平衡，对维持正常的体液渗透压至关重要。
5. 免疫功能：蛋白质是机体免疫系统中的重要组成部分，对抗体的生成和免疫应答具有重要意义。
四、蛋白质的质量评价1. 生物价：衡量蛋白质中氨基酸的营养利用率。
食品化学教学大纲
第七章矿物质
2
2
多媒体课件
8
第八章酶
4
多媒体课件
9
第九章色素
1
多媒体课件
10
第十章食品的风味物质
2
4
6
多媒体课件
11
第十一章食品添加剂
2
多媒体课件
12
第十二章食品中的有害物质
1
多媒体课件
合计
32
16
48
（六）教材与主要参考书
教材：《食品化学》（第二版），阚健全，中国农业出版社，2008
参考书：
1.《食品化学》，王璋主编，中国轻工业出版社，2003
一、教学目的与要求
了解风味物质在食品中应用及发展；了解气味和嗅感物质的化学关系，熟悉风味的概念；掌握食品的基本味感和呈味物质。
二、教学内容
食品的基本味感和呈味物质；嗅感和嗅感物质；风味物质的分离提取方法、风味物质的形成途径。
三、教学形式与方法
课堂讲授为主。
第十一章食品添加剂
一、教学目的与要求
掌握食品添加剂的定义、分类及选用原则；了解各种食品添加剂的代表性物质。
1）热爱祖国，拥护中国共产党的领导，具有坚定正确的政治方向。诚实守信，忠于人民，自觉践行“双惟精神”，志愿为人类健康而奋斗。
2）热爱食品事业，有远大理想、高尚情操、坚定的意志,“乐学、善学、勤学”。
3）具有敬业爱岗、遵纪守法、团结合作的品质，具有良好的思想品德、社会公德和职业道德。
4）树立正确的世界观、人生观和价值观。
3.技能目标
通过本课程的学习是使学生具有扎实的食品化学的理论知识、综合分析和解决问题的能力以及较熟练的实验动手技能，培养学生缜密的逻辑思维习惯和综合科研能力，为学生进一步学习后续专业课程提供一个必要的基础，同时也为学生今后从事食品相关领域的研究和产品开发打下一个较宽广的理论基础;进一步加强食品化学理论与实践的有机结合，增强学生的动手能力，培养学生的创新素质，为我国食品化学工业的发展，输送优秀的的专业人才。通过对食品化学课程的学习，了解和掌握食品加工贮藏过程中所发生的一些重要的物理化学变化、变化机制，直接运用相关理论来解决食品中的实际问题。
食品化学 第三章 蛋白质
与邻苯二甲醛反应
第二节
蛋白质和肽
肽：是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物。
由两个氨基酸以肽键相连的化合物称为“二肽”，由多个 氨基酸组成的肽则称为多肽。
N－末端 氨基末端
肽键
C－末端 羧基末端
特点：
肽键不同于C-N单键C=N双键 羰基不是完全的双键
肽键不能自由旋转
肽单位是刚性平面结构 肽单位平面有一定的键长和键角
抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构
4、蛋白质的四级结构
是指含有多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排 列，以二聚体、三聚体、四聚体等形式存在。
稳定蛋白质结构的作用力
空间相互作用
金属离子 范德华力
二硫键
蛋白质结构稳定
氢键
疏水相互作用
静电相互作用
二硫键
氢键
疏水相互作用力
盐键（离子键）
范德华力
氢键
疏水相互作用
静电相互作用
5、蛋白质变性 概念 本质:分子中各种次级键断裂，使其空间构象 从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级 结构不破坏。 变性对蛋白质的影响 影响变性的因素(物理、化学)
第四节
蛋白质的功能性质
脂肪 糖
食品色泽 食品风味
相互作用
蛋白质 食品外形
构成
食品 品质
（4）有机溶剂：乙醇、丙酮
（5）促溶盐
改变水的介电常数，改变静电作用 非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解，有 机溶剂能穿透到疏水区，削弱或打断疏水相互作 用
低浓度（≤0.2）静电中和作用稳定了蛋白质的 结构
较高的浓度（＞1mol/L）离子特异效应
名词解释 食品化学
制的等温线不相互重叠，这种不重叠性称为滞后现象。 7. 无定形态:指物质的所处的一种非平衡、非结晶状态，当饱和条件占优势并且通知保持非结晶时，
此时形成的固体就是无定形态。 玻璃态:指既像固体一样具有一定的形状和体积，又像液体一样分子间排列只是近似有序，因此它是非
晶态或无定形态。 橡胶态:指大分子聚合物转变成柔软而具有弹性的固体时的状态，分子具有相当的形变。 黏流态:指大分子聚合物链能自由运动，出现类似一般液体的黏性流动的状态。 8. 玻璃化转变温度：指非晶态的食品体系从玻璃态到橡胶态的转变时的温度。是特殊的，指食品体系在 冰形成时具有最大冷冻浓缩效应的玻璃化转变温度。 9. 饱和湿度差：空气的饱和湿度与同一温度下空气中的绝对湿度之差。 10. 蒸汽凝结：空气中的水蒸气在食品表面凝结成液体水的现象。 11. 分子移动性（Mm）：也称分子流动性，是分子的旋转移动和平动移动的总度量。
15. 辐解：辐照导致油脂降解的反应称为辐解。 16. 过氧化值（POV）：指 1kg 油脂中所含氢过氧化物的毫摩尔数（AV）：指中和 1g 油脂中游离脂肪酸所需的氢氧化钾的毫克数。
皂化价（SV）：1g 油脂完全皂化时所需要的氢氧化钾毫克数。 二烯值（DV）：100g 油脂中所需顺丁烯二酸酐换算成碘的克数。 18. 油脂的精炼中 脱胶：应用物理、化学或物理化学方法将粗油中的胶溶性杂志脱除的工艺过程。 脱酸：游离脂肪酸影响油脂的稳定性和风味，可采用加碱中和的方法除去游离脂肪酸，又称为碱炼。 脱色：用吸附剂除去粗油中影响油脂稳定性的色素的过程。 脱臭：采用减压蒸馏的方法除去油脂中的一些非需宜的异味物质的过程。 19. 油脂的分提：在一定温度下，利用油脂中各种三酰基甘油的熔点差异及在不同溶剂中溶解度的差异通过 分步结晶，使不同的三酰基甘油因分相而分离的加工方法。 干法分提：指在无有机溶剂存在的情况下，将熔化的油脂缓慢冷却，直至较高熔点的三酰基甘油选择性
食品化学蛋白质课件
酵母是单细胞微生物，含有丰富 的蛋白质和B族维生素，广泛应用
于食品和制药行业。
食用菌
如蘑菇、木耳等食用菌含有较为丰 富的蛋白质，同时也提供其他有益 的营养成分。
微生物蛋白
通过微生物发酵工程生产的微生物 蛋白，是一种高蛋白、低脂肪的食 品化学蛋白质来源。
食品化学蛋白质的提取方法
酸碱提取法
利用酸碱溶液改变蛋白质的溶 解度，将目标蛋白质从混合物
根据来源和性质，食品化学蛋白质可分为动物性蛋白质和植物性蛋白质。动物 性蛋白质主要来源于肉类、蛋类、乳制品等，植物性蛋白质主要来源于豆类、 坚果、种子等。
食品化学蛋白质的结构与功能
结构
食品化学蛋白质的结构包括一级 结构、二级结构和三级结构等， 这些结构决定了蛋白质的功能和 性质。
功能
食品化学蛋白质的功能包括水合 、胶凝、乳化、气体吸附等，这 些功能对食品的加工和感官特性 具有重要影响。
安全性检测
对食品化学蛋白质进行安全性检测，包括理化指标、微生物指标、 毒理学指标等，确保食品化学蛋白质符合国家食品安全标准。
风险预警
建立食品化学蛋白质的风险预警机制，及时发现并处理食品安全问题， 防止食品安全事故的发生。
食品化学蛋白质的安全性风险评估
风险识别
识别食品化学蛋白质可 能存在的安全性风险， 如原料污染、添加剂超 标、生产过程不规范等。
风险评估
对识别出的安全性风险 进行评估，确定风险的 性质、程度和影响范围， 为制定风险控制措施提 供依据。
风险交流
加强食品化学蛋白质生 产者、消费者和监管部 门之间的风险交流，提 高公众对食品安全的认 识和自我保护能力。
提高食品化学蛋白质安全性的措施
加强源头管理
食品化学期末复习重点
《食品化学》期末复习重点第二章水分一、水的重要功能1.是体内化学反应的介质水为生物化学反应提供一个物理环境。
2.生化反应的反应物。
3.养分和代谢物的载体。
4.热容量大，体质体温。
5.粘度小，有润滑作用。
6.生物大分子构象的稳定剂。
二、水分子的缔合1.水分子具有形成三维氢键的能力，每个水分子至多能与其它四个分子形成氢键，静电力对氢键的键能做出了主要的贡献。
2.每个水分子具有数量相等的氢键给予体和氢键接受体的部位，并且这些部位的排列可以形成三维氢键。
3.与打破分子间氢键所需额外的能量有关的水的性质有：低蒸汽压、高蒸发热、高熔化热、高沸点。
4.水的介电常数也受氢键的影响，水分子的成簇氢键产生了多分子偶极，它能显著地提高水的介电常数。
三、冰的结构冰可以以10种多晶型结构存在，也可能以无定形的玻璃态存在，但在11种结构中，只有普通的六方形冰（属于六方晶系中的双六方双晶体型）在0℃和常压下是稳定的。
四、水的结构1.水有三个一般模型：混合模型、填隙模型和连续模型（也叫均一模型）。
2.水分子中分子间氢键键合的程度取决于温度，在0-4℃时，配位数的影响占主导，水的密度增大；随着温度继续上升，布朗运动占主导，水的密度降低。
两种因素的最终结果是，水的密度在3.98℃最大。
3.水的低粘度也与水的结构有关，水分子的氢键键合排列是高度动态的，允许各个水分子在毫微秒至微微秒的时间间隔内改变它们与邻近水分子间的氢键键合关系，增加了水的流动性。
五、持水力：1.概念：描述由分子（通常以低浓度存在的大分子）构成的基质通过物理方式截留大量水以防止渗出的能力。
2.在组织和凝胶中几乎所有的水可被归类为物理截留，被物理截留的水甚至当组织状食品被切割或剁碎时仍然不会流出，这部分水在食品加工中的性质几乎与纯水相似。
六、结合水1.概念：结合水是存在于溶质及其它非水组分附近的、与溶质分子之间通过化学键结合的那一部分水，与同一体系中的体相水相比，它们呈现出不同的流动性和其它显著不同的性质，这些水在-40︒C下不会结冰。
食品化学要点分析(蛋白质)
蛋白质是构成生物体的基本物质。
酶是蛋白质简单蛋白质（homoproteins）在细胞中未经酶催化改性的蛋白质。
仅含有氨基酸。
结合蛋白质（conjugated proteins）或杂蛋白质（heteroproteins）经过酶催化改性的或与非蛋白质组分复合的蛋白质。
含有氨基酸和其它非蛋白质化合物。
辅基（prosthetic proteins）结合蛋白中的非蛋白质组分。
球蛋白（Globular proteins）以球状或椭圆状存在的蛋白质，由多肽链自身折叠而成；纤维状蛋白（Fibrous proteins）棒状分子，含有相互缠绕的线状多肽链大多数酶是球状蛋白，而纤维状蛋白总是起着结构蛋白的作用。
蛋白质的生物功能：酶、结构蛋白、收缩蛋白（肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白）、激素（胰岛素、生长激素）、传递蛋白（血清蛋白、铁传递蛋白、血红蛋白）、抗体（免疫球蛋白）、储藏蛋白（蛋清蛋白、种子蛋白）、保护蛋白（毒素和过敏素）。
食品蛋白质：易于消化、无毒、富有营养、显示功能特性、来源丰富各种蛋白质的含氮量很接近，其平均值为16%。
组成蛋白质的氨基酸除了脯氨酸和羟脯氨酸外都是α－氨基酸。
都是L-型的α-氨基酸中性氨基酸（一氨基,一羧基）Gly（甘）,Ala（丙）,V AL（缬）, LEU（亮）, ILE（异亮）酸性氨基酸（一氨基，二羧基）——ASP（天冬），GLU（谷）碱性氨基酸（二氨基，一羧基）——ARG（精），L YS（赖）含羟氨基酸（一氨基，一羧基，一羟基）——SER（丝），THR（苏）含硫氨基酸（一氨基，一羧基，一巯基）——CYS（半胱氨酸），MET（蛋）含环氨基酸（一氨基，一羧基，一环）——PHE（苯丙）,TRP（色）, HIS（组）,PRO（脯）,TYR 非极性氨基酸或疏水性氨基酸。
含有脂肪族（Ala、Ile、Leu、Met、Pro和Val）和芳香族侧链的氨基酸(Phe，Trp)是疏水的。
在pH7时(生理条件下)带正电荷的极性氨基酸（碱性氨基酸），如L YS，ARG，HIS。
食品化学名词解释、简答题
第一章水分一、名词解释1.结合水：又称束缚水或固定水，通常是指存在于溶质或其它非水组分附近的、与溶质分子之间通过化学键的力结合的那部分水。
2.自由水：又称束缚水或固定水，通常是指存在于溶质或其它非水组分附近的、与溶质分子之间通过化学键的力结合的那部分水。
4.水分活度：又称束缚水或固定水，通常是指存在于溶质或其它非水组分附近的、与溶质分子之间通过化学键的力结合的那部分水。
5.滞后现象：向干燥食品中添加水（回吸作用）的方法绘制的水分吸附等温线和按解吸过程绘制的等温线并不相互重叠，这种不重叠现象称为“滞后现象”。
6.吸湿等温线：在恒定温度下，以食品的水分含量(用单位干物质质量中水的质量表示，g 水／g干物质)对它的水分活度绘图形成的曲线。
第二章碳水化合物一、名词解释1、手性碳原子：手性碳原子连接四个不同的基团，四个基团在空间的两种不同排列（构型）呈镜面对称。
7、转化糖：用稀酸或酶对蔗糖作用后所得含等量的葡萄糖和果糖的混合物。
8、焦糖化反应：糖类物质在没有氨基化合物存在的情况下，加热到熔点以上（蔗糖200℃）时，糖发生脱水与降解并生成黑褐色物质的反应。
9、美拉德反应：食品中的还原糖与氨基化合物发生缩合、聚合生成类黑色素物质的反应，又称羰氨反应。
10、淀粉糊化：淀粉粒在适当温度下，破坏结晶区弱的氢键，在水中溶胀，分裂，胶束则全部崩溃，形成均匀的糊状溶液的过程被称为糊化。
11、α-淀粉：胶束彻底崩溃，形成被水包围的淀粉分子，成胶体溶液状态。
12、β-淀粉：淀粉的天然状态，分子间靠氢键紧密排列，间隙很小，具有胶束结构。
13、糊化温度：指双折射消失的温度。
14、淀粉老化：α-淀粉溶液经缓慢冷却或淀粉凝胶经长期放置，会变为不透明甚至产生沉淀的现象。
六、简答题17、什么是糊化？影响淀粉糊化的因素有那些？淀粉的糊化：淀粉悬浮液加热到一定温度，颗粒开始吸水膨胀，溶液粘度增加，成为粘稠的胶体溶液的过程。
影响因素：淀粉结构，温度，水分，糖，脂类，PH值20、何谓高甲氧基果胶？阐明高甲氧基果胶形成凝胶的机理？天然果胶的一类的分子中，超过一半的羧基是甲酯化的，成为高甲氧基果胶。
实验三 蛋白质的功能性质
食品化学实验三蛋白质的功能性质1.实验原理各种蛋白质具有不同的功能性质，如牛奶中的酪蛋白具有凝乳性，在酸、热、酶（凝乳酶）的作用下会沉淀，用来制造奶酪。
酪蛋白还能加强冷冻食品的稳定性，使冷冻食品在低温下不会变得酥脆。
面粉中的谷蛋白（面筋）具有粘弹性，在面包、蛋糕发酵过程中，蛋白质形成立体的网状结构，能保住气体，使体积膨胀，在烘烤过程中蛋白质凝固是面包成型的因素之一。
肌肉蛋白的持水性与味道、嫩度及颜色有密切的关系。
鲜肉糜的重要功能特性是保水性，脂肪粘合性和乳化性。
在食品的配制中。
选择哪一种蛋白质，原则上是根据它们的功能性质。
通过本实验可以定性地了解上述几种蛋白质的功能性质。
2.试剂和仪器⑴实验样品：面粉、牛奶、瘦肉。
⑵乳酸溶液。
⑶焦磷酸钠。
⑷铰肉机。
⑸ 100mL小烧杯。
⑹滴管。
⑺大号塑料碗。
⑻ 10mL移液管。
⑼ 5mL移液管。
⑽玻璃棒。
⑾蒸锅。
3.实验步骤⑴酪蛋白的凝乳性在小烧杯中加入15ml牛奶，遂滴滴加50%的乳酸溶液，观察酪蛋白沉淀的形成，当牛奶溶液达到pH=4.6时（酪蛋白的等电点），观察酪蛋白沉淀的量是否增多。
⑵面粉中谷蛋白的粘弹性分别将20g高筋面粉和低筋面粉加9ml水揉成面团，将面团不断在水中洗揉，直至没有淀粉洗出为止，观察面筋的粘弹性，并分别称重，比较高筋粉和低筋粉中湿面筋的含量。
⑶肌肉蛋白质的持水性将新鲜瘦猪肉在搅肉机中搅成肉糜，取10g肉糜三份，分别加入2ml水，4ml水以及4ml 含有20mg焦磷酸钠（或三聚磷酸钠）的水溶液，顺一个方向搅拌2分钟，放置半小时以上，观察三份肉糜的持水性、粘着性。
蒸熟后再观察其胶凝性。
4.思考题⑴牛奶败坏为何出现沉淀？沉淀是什么？⑵在面制品的加工中如何选择使用高筋粉和低筋粉？⑶为什么加入焦磷酸钠会增加肉的持水性？。
食品化学-蛋白质
食品化学-蛋白质A 卷一.名词解释1.蛋白质的胶凝作用：变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程。
2.乳化能力（EC）：又叫乳化容量，是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积（ml）。
3.蛋白质变性：蛋白质二级结构及其以上的高级结构在酸碱，盐，热，有机溶剂等的作用下发生的变化。
4.氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中净电荷为零是的pH值称为氨基酸的等电点。
二.选择题1.下列那一项不是对蛋白质水合作用和溶解度同时具有影响的因素（C）A.蛋白质浓度B.离子强度C.氨基酸的组成D.温度2.在等电点以上的pH溶液中氨基酸带（B）A.正电荷B.负电荷C.不带电荷D.以上都有可能3.以下属于影响蛋白质变性的物理因素是（C）A. pH值B.有机溶剂C.加热处理D.有机化合物水溶液4.下列不能显著吸收紫外线的氨基酸是（C）A.TyrB.TryC.LysD.Phe5.对于肉类脱水最好的脱水干燥方法是（ B ）A．真空干燥 B冷冻干燥 C喷雾干燥 D鼓膜干燥6.蛋白质织构化的方法不包括（B）A.纤维的形成B.结构重整C.热凝结和形成薄膜D. 热塑性挤压7.以下方法能导致蛋白质不可逆变性的是（C）A.使蛋白质处于极端碱性的pH值环境B.加入尿素C.加入十二烷基硫酸钠（SPS）D.压力诱导蛋白质变性8.下列的蛋白质中，具有抑制微生物生长的特性的是（B）A.基质蛋白质B.鸡蛋清蛋白质C.乳清蛋白质D.大豆蛋白质9.冷冻保藏食品时，冻结速度越快，食品的变性速度（ C ）A.与冷冻速度成反比B.越大C.越小D.无关10.在相同离子强度时，哪一种离子提高蛋白质溶解度的能力最强（C）A.Cl－B. I－C. SO42－D.ClO4－11.此图是pH 值对豆奶（PI＝4.6）稳定性的影响，根据下列的图示，哪一个推断是对的（B）■沉淀时间 ▲ 脂肪分层时间A.随时间的增加，豆奶越不稳定B.越是远离豆奶的等电点，溶液的性质越稳定C.豆奶发生沉淀和脂肪分层无关D.生产豆奶最佳的pH值是8.512.对蛋白质进行氧化处理，氨基酸残基易氧化程度的排列顺序（C）A.半胱氨酸＞蛋氨酸＞色氨酸B.半胱氨酸＞色氨酸＞蛋氨酸C.蛋氨酸＞半胱氨酸＞色氨酸D.色氨酸＞蛋氨酸＞半胱氨酸13.以下哪一种金属离子对蛋白质变性影响最大（D）A.Ca2＋B.Mg2＋C.K＋D.Cu2＋14.影响蛋白质热稳定性的因素有（ABCD）A.氨基酸组成B.蛋白质－蛋白质接触C.蛋白质浓度D.水分活度15.下列措施中，哪一项是不能使鸡肉嫩化的（C）A.用木瓜汁腌渍一段时间B.用盐水和磷酸盐腌渍一段时间C.用牛奶腌渍一段时间D.把大块的肉挂吊一段时间三.是非题1.蛋白质的持水能力和结合水的能力是一样的。
易伟食品化学答案
食品化学答案第2章:水分1.如何从理论上解释水的独特理化性质？水分子中的O原子的电负性更大,O——H键的共用电子对强烈地偏向于O原子一边,使得H原子几乎成为带有一个正电荷的裸露质子,整个水分子发生偶极化,形成偶极分子.同时,其H原子也极易与另一水分子的O 原子外层上的孤电子对形成H键,水分子间通过这种H键产生了较强的缔合作用.由于每个水分子具有等数目的H键给体和受体,能狗在三维空间形成H键网络结构.水分子的H键网络结构为说明水的异常理化性质奠定了理论基础.2.食品中的离子、亲水性物质、疏水性物质分别以何种方式与水作用？食品中水的存在形式有哪些？各有何特点？答.（1）、水与离子及离子基团的相互作用：与离子和离子基团的相互作用的水是食品中结合最紧密的一部分水。
它们是通过离子或离子基团的电荷与水分子偶极子发生静电相互作用而产生水合作用。
对于既不具有氢键受体又没有供体的简单无机离子，它们与水相互作用时仅仅是极性结合，这种作用通常称为离子水合作用（属于静电相互作用）。
（2）、水与亲水性物质的相互作用：水与亲水性物质通过氢键而结合。
（3）、水与疏水性物质的相互作用：疏水基团和水形成笼形水合物及和蛋白质产生疏水相互作用。
水存在的形式及特点：食品中水的存在形式有体相水与结合水，体相水又分为滞化水、自由水、毛细管水。
结合水又分为化合水、邻近水（单层水）和多层水三种类型（1）化合水的性质：在-40℃下不结冰、无溶解溶质的能力、与纯水比较分子平均运动为0、不能被微生物利用（2）邻近水( Vicinal water) 的性质：在-40℃下不结冰、无溶解溶质的能力、与纯水比较分子平均运动大大减少、不能被微生物利用、此种水很稳定，不易引起Food的腐败、变质（3）多层水的性质:大多数多层水在-40℃下不结冰，其余可结冰，但冰点大大降低。
有一定溶解溶质的能力、与纯水比较分子平均运动大大降低、不能被微生物利用（4）体相水（游离水）的性质:能结冰，但冰点有所下降、溶解溶质的能力强，干燥时易被除去、与纯水分子平均运动接近、很适于微生物生长和大多数化学反应，易引起Food的腐败变质，但与食品的风味及功能性紧密相关。
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溶解度( g/L ) 21.7 739.0 56.2 27.6 1620.0 422.0 13.2 13.6 0.4 58.1
19
组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构式及其缩写符号
非极性氨基酸
CH3
CH COONH3+
CH3 CH CH COO-
CH3 NH3+
CH3
CH CH2 CH COO-
λ（nm） ε
Trp 278 5.6×103
Tyr 275 1.4×103
Phe 260 2.0×102
大多数蛋白质含有这两
种氨基酸残基，所以测定蛋
白质溶液280nm的光吸收值
是分析溶液中蛋白质含量的
快速简便的方法。
医学ppt
35
分光光度计测定有色物质浓度原理
芳香族即含苯环氨基酸在近紫外区的光吸收,因此可利用此 特性用分光光度法测定样品中蛋白质的含量。
医学ppt
36
应氨 基 酸 反
氨基酸的化学性质
氨基反应：
亚硝酸、醛类、酰基化、烃基化反应
羧基反应
酯化、脱羧反应
氨基、羧基反应
肽键、茚三酮反应
医学ppt
37
与亚硝酸反应 放出氮气，氮气的一半来自氨基氮，一半来自亚硝酸， 在通常情况下测定生成的氮气的体积量可计算氨基酸 的量，此反应可用于测定蛋白质的水解程度。是凯氏 定氮法的理论基础。
-OOC CH2 CH2 CH COONH3+
天冬氨酸 Asp D
谷氨酸
Glu
E
极性带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)
CH2 CH COO-
HN NH
+
NH3+
组氨酸 His H
H3N CH2 CH2 CH2 CH2 CH COO- 赖氨酸 Lys K NH3+
H3N C NH CH2 CH2 CH2 CH COO- 精氨酸 Arg R
Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Gly
碱性（带正电荷）氨基酸——侧链含氨基或亚氨基
Lys,Arg,His
酸性（带负电荷）氨基酸——侧链均含1个羧基
Asp,Glu
医学ppt
17
20种基本AA歌
甘丙缬亮异脯脂 丝苏半蛋羟硫添 天谷精赖组酸碱 苯丙酪色芳香环 天冬酰氨谷酰氨 都有酰基属常见
CH3
NH3+
CH3
CH2 CH CH COOCH3 NH3+
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸
医学ppt
Ala
A
Val
V
Leu
L
Ile
I
20
H2C
CH2
H2C
CH N H2+
COO-
CH2 CH COONH3+
CH2 CH COO-
N H
NH3+
脯氨酸
Pro
P
(亚氨基酸)
苯丙氨酸
Phe
F
色氨酸
Trp
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的两性离子
pH>pI
阴离子
1. 向氨基酸溶液加酸时,其两性离子的-COO-负离子接受质子,自身 成为正离子,在电场中向阴极移动
2. 向氨基酸溶液加碱时,其两性离子的-NH3正离子解离放出质子 (与OH-结合生成水),自身成为负离子,在电场中向阳极移动
医学ppt
18
溶解度
氨基酸 丙氨酸 精氨酸 天冬酰胺 天冬氨酸 半胱氨酸 谷胺酰胺 谷氨酸 甘氨酸 组氨酸 异亮氨酸
溶解度(g/L) 167.2 855.6 28.5 5.0 0.05 7.2（37℃） 8.5 249.9 41.9 34.5
不溶于有机溶剂
氨基酸 亮氨酸 赖氨酸 蛋氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 酪氨酸 缬氨酸
W
CH3 S CH2 CH2 CH COONH3+
甲硫氨酸 (蛋氨酸)
Met
M
极性不带电荷氨基酸
H CH COONH3+
HO CH2 CH COONH3+
CH3 CH CH COOOH NH3+
O H2N C CH2 CH COO-
NH3+
甘氨酸
(有时也划分为非 Gly
极性氨基酸)
丝氨酸
Ser
苏氨酸
三聚氰胺分子结构式
蛋白质中N是特征元素，且含量恒定，为16%左右 ， 即16克氮/100克蛋白质，故可以用定氮法测量蛋白质 含量，即：每100克蛋白质含氮16克，100/16=6.25 克蛋白质含氮1克。所以，每100克样品含氮量 ×6.25=100克样品蛋白质含量（克%）。
医学ppt
40
某细胞蛋白质粗提物0.5g,经定氮法检测含 氮67mg,试问该蛋白粗提物的蛋白质含量是 多少?
医学ppt
9
第一节 氨基酸
医学ppt
10
（二）α-氨基酸的一般结构
医学ppt
11
氨基酸不同，它的R基团就不同
医学ppt
12
氨基酸的通式及α-碳
医学ppt
13
第一节 氨基酸
氨基酸——构成蛋白质的基本单元 蛋白质水解得到约20种氨基酸，且均属 L-氨基酸
（甘氨酸除外）。 必需氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能合成
芳香族氨基酸的紫外吸收和荧光
氨 基 酸 吸 收 的 λ max/nm 摩 尔 消 光 系 数 /（ cm-1· mol-1） 荧 光 的 λ max/nm
苯 丙 氨 酸 260
190
282
色 氨 酸
278
5500
348
酪 氨 酸
275
1340
304
医学ppt
34
含共轭双键的氨基酸具
有紫外吸收性质。
蛋白质水解得到 通常为L型
COOH
COOH
H
C
NH2
NH2
C
H
R
R
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26
氨基酸存在对映异构体
医学ppt
27
氨基酸的酸－碱性质
氨基酸是两性电解质：
羧基能电离成COO-和H+；
氨基能接受质子，形成铵盐。 在pH=7时水中，以偶极离子或两性离子形式存在
弱酸性弱碱性医学ppt Nhomakorabea28
R CH COOH +OH-
67×10-3×6.25 ×100% = 83.75% 0.5
医学ppt
41
与茚三酮反应
茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸
共热，氨基酸被氧化成醛、CO2和NH3，
最后茚三酮与反应产物──氨和还原茚 三酮发生作用，生成蓝紫色化合物。
H N
CO
两个亚氨基酸──脯氨酸和羟脯氨
OH
酸与茚三酮反应形成黄色化合物。
说明： 1. 脯氨酸不能与亚硝酸反应 2. α-NH2作用3-4min即反应完全，而R基上NH2反应速度较慢
凯氏定氮法为检测食品中蛋白质含量的标准方法。但是，这种 方法并不能给出真实的蛋白质含量，因为所测定的氮可能不仅仅 年美国宠物食品污染事件和2007是由蛋白质转化来的。这可以从 年中国毒奶粉事件等食品安全事件中被体现：三聚氰胺，一2008 种含氮量较高的物质，被添加到了食品中以伪造较高的含氮量。
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31
➢由于具有两性电离的性质，所以氨基酸的水溶液既可被酸
滴定，又可被碱滴定，现以甘氨酸为例来说明氨基酸两性电
离的特点。
➢左图是甘氨酸的电离酸碱滴 定曲线，左端是用盐酸滴定的 曲线，溶液的pH逐渐降低， 曲线中从左向右第一个拐点是 氨基酸羧基解离50%的状态 (即一半甘氨酸成为阳离子) 。 第二个拐点是氨基酸的等电点， 右端是用NaOH滴定的曲线， 溶液的pH逐渐升高；第三个 拐点是氨基酸氨基解离50%的 状态(即一半甘氨酸成为阴离
的，必须从食物中补充的氨基酸。
人体必需氨基酸有Phe, Val, Leu, Ile, Thr, Lys, Trp, Met八种，此外，His对于婴儿的营养也是必需的。
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14
八种必需氨基酸顺口溜之一： 流苏鞋，亮一亮，显本色，真不赖！
流(Met)苏(Thr)鞋(Val)， 亮(Leu)一亮(Ile)， 显本(Phe)色(Trp)， 真不赖(Lys)
子) 。
氨基酸的疏水性
是指将1mol氨基酸从水溶液中转移至乙醇溶液中 时所产生的自由能变化。
△G0=-RTlnS乙醇/S水
S乙醇------氨基酸在乙醇中的溶解度 S水------氨基酸在水中的溶解度
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33
氨基酸的光学性质
芳香族氨基酸酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸在紫 外区(250～300nm)吸收光。
N+ H2
NH医3+学ppt
24
氨基酸的立体化学
除甘氨酸外，其它氨基酸分子中的α-碳原子都 为不对称碳原子，所以： A、氨基酸大都具有旋光性。
H
R
C COOH
H
H
C COOH
NH2
NH2
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25
B、每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体
手性碳上的—NH2投影在右侧：D型 手性碳上的—NH2投影在左侧：L型
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15
八种必需氨基酸顺口溜之二：
• “借一两本单色书来”
八种必需氨基酸顺口溜之二：
“苯缬亮异、苏赖色蛋”
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