生化思考题答案-生科
生化实验思考题参考答案
生化实验讲义思考题参考答案实验一淀粉的提取和水解1、实验材料的选择依据是什么？答：生化实验的材料选择原则是含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低。
从科研工作的角度选材，还应当注意具体的情况，如植物的季节性、地理位置和生长环境等，动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等，微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。
2、材料的破碎方法有哪些？答：(1) 机械的方法：包括研磨法、组织捣碎法；(2) 物理法：包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等；(3) 化学与生物化学方法：包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。
实验二总糖与还原糖的测定1、碱性铜试剂法测定还原糖是直接滴定还是间接滴定？两种滴定方法各有何优缺点？答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定还原糖的含量。
间接法的优点是操作简便、反应条件温和，缺点是在生成单质碘和转移反应产物的过程中容易引入误差；直接法的优点是反应原理直观易懂，缺点是操作较复杂，条件剧烈，不易控制。
实验五粗脂肪的定量测定─索氏提取法（1）本实验制备得到的是粗脂肪，若要制备单一组分的脂类成分，可用什么方法进一步处理？答：硅胶柱层析，高效液相色谱，气相色谱等。
（2）本实验样品制备时烘干为什么要避免过热?答：防止脂质被氧化。
实验六蛋白质等电点测定1、在分离蛋白质的时候，等电点有何实际应用价值？答: 在等电点时，蛋白质分子与分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加，所以处于等电点的蛋白质最容易沉淀。
在分离蛋白质的时候，可以根据待分离的蛋白质的等电点，有目的地调节溶液的pH使该蛋白质沉淀下来，从而与其他处于溶液状态的杂质蛋白质分离。
实验七氨基酸的分离鉴定－纸层析法1、如何用纸层析对氨基酸进行定性和定量的测定？答: 将标准的已知氨基酸与待测的未知氨基酸在同一张层析纸上进行纸层析，显色后根据斑点的Rf值，就可以对氨基酸进行初步的定性，因为同一个物质在同一条件下有相同的Rf值；将点样的未知氨基酸溶液和标准氨基酸溶液的体积恒定，根据显色后的氨基酸斑点的面积与点样的氨基酸质量成正比的原理，通过计算斑点的面积可以对氨基酸溶液进行定量测定。
生物化学思考题答案
生物化学思考题答案【篇一：生物化学课后答案】s=txt>第三章氨基酸提要氨基酸是两性电解质。
当ph接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当ph在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一ph （因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（h3n+chrcoo-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质ph称为该氨基酸的等电点，用pi表示。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（nmr）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（hplc）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称丙氨酸(alanine) ala a 亮氨酸(leucine) 三字母符号单字母符号 leulm 精氨酸(arginine) arg r 赖氨酸(lysine) lys k 天冬酰氨(asparagines) asn n 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) met天冬氨酸(aspartic acid) asp dasn和/或asp asx b半胱氨酸(cysteine) cys c谷氨酰氨(glutamine) gln q谷氨酸(glutamic acid) glu egln和/或glu gls z甘氨酸(glycine) gly g 苯丙氨酸(phenylalanine)pro p 丝氨酸(serine) ser s 苏氨酸(threonine) thr t phe f 脯氨酸(praline)色氨酸(tryptophan)trp w组氨酸(histidine) his h 酪氨酸(tyrosine) tyr y异亮氨酸(isoleucine) ile i 缬氨酸(valine) val v解：ph = pka + lg20% pka = 10.53 (见表3-3，p133)ph = 10.53 + lg20% = 9.83解：ph = pka + lg2/3% pka = 4.25ph = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/l溶液的ph：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。
大学 生物化学思考题答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生化思考题
2005思考题1.经典生物化学和当代生物化学在研究着重点上有何区别？这与研究技术的发展和学科发展的历史背景有何联系？2、糖类物质主要有哪些功能？3、为什么糖类物质也被认为是重要的信息分子？4、糖肽连键的类型有哪些？连接方式怎样？5、举例具体说明糖蛋白中寡糖链的生物学作用。
6、蛋白质结构的相关概念。
7、蛋白质序列分析的基本战略和一般方法步骤是什么？9、简述蛋白质一级结构研究方法的发展，比较这些方法优缺点。
10、从蛋白质一级结构分析能得到哪些信息？11、何为蛋白质的超二级结构和结构域？这两个分级何实际意义？12、什么是锌指结构和亮氨酸拉链结构？有何作用？13、球蛋白的结构有哪些基本特征？14、蛋白质变性、复性的相关内容。
15、任举一例说明蛋白质三级结构决定于它的氨基酸序列。
16、什么是分子伴侣？为什么蛋白质的捲曲过程的研究是当前蛋白质化学研究的前沿？17、蛋白质分离相关技术的基本原理及应用。
、18、近二十年酶学概念有何新发展？酶活性RNA和抗体酶的研究有何意义？19、阐明酶活性中心的概念，哪些方法可研究酶的活性中心？酶定点突变有何理论意义及实用价值。
20、举例说明不可逆抑制剂和可逆抑制剂。
研究抑制作用的理论意义及实际意义何在？21、酶反应动力学及各参数的含义22、细胞内信号分子有哪些？哪些是胞内信使？哪些是胞间信使？举二例说明它们的生理功能。
23、何谓受体？简要说明G蛋白偶联受体介导的信号通路有何特点。
24、何谓蛋白质的可逆磷酸化？研究它有何意义？25．近二十年来RNA研究有哪些进展？2004思考题及答案1、糖类物质主要有哪些功能？糖类是细胞中非常重要的一类有机化合物。
概括起来主要有以下几个方面：1) 作物生物体的结构成分植物的根、茎、叶含有大量的纤维素、半纤维素和果胶物质等，这些物质构成植物细胞壁的主要成分。
属于杂多糖的肽聚糖是细胞壁的结构多糖。
昆虫和甲壳类的外骨骼为壳多糖。
2) 作为生物体内的主要能源物质糖在生物体内（或细胞内）通过生物氧化释放出能量，供生命活动的需要。
生化2上课思考题 2
Ch1 代谢总论1. 新陈代谢的特征主要包括几个方面？（1）能量代谢在代谢中具有重要的地位。
物质代谢是基础，能量代谢是一切生命活动的根本保证；（2）代谢途径有线性的、分支的、环形的。
一般而言，分解代谢途径是汇聚（convergent）的，合成代谢途径是发散（divergent）的；（3）分解代谢和合成代谢不是简单的逆反应，它们通常采用不同的途径（不同反应、不同部位等），从而增强生物对代谢调控的应变能力，避免浪费能量。
（4）各代谢途径具有数量不多的通用活性载体；（5）代谢途径主要由6种化学反应组成（氧化-还原反应、需要ATP水解的连接反应、异构、基团转移、水解、功能基团的添加或移除），反应机制通常比较简单；（6）各代谢途径具有共同的严密调节方式，以达到平衡和经济；——分子水平：酶量的调节（转录）、酶活调节（变构，共价修饰）、反映底物调节——细胞水平（区域化调节）——整体水平调节（激素和神经调节）（7）代谢是动态的，动态中的相对稳定。
2. 生物体互逆的代谢途径不是简单的可逆反应，其意义是什么？分解代谢和合成代谢不是简单的可逆反应，他们通常采用不同的途径（不同的反应、不同的部位、不同催化的酶等等），从而增强生物体对于代谢调控的应变能力，避免浪费能量的无效循环。
比如糖酵解中的3部不可逆反应，在糖异生中采用不同的反应途径，或是用不同的酶催化来完成。
脂肪酸的β氧化进行的部位是在线粒体机制中，而脂肪酸的生物合成场所则位于细胞质中。
3. 熟记各类活性分子（载体）。
ATP是通用的代谢能量载体（通货），ATP-ADP循环在生物系统的能量交换中十分重要；NAD+，NADP+，FAD，FMN是电子载体；辅酶A是活化的酰基的载体4. NAD+,NADP+, FMN和FAD等通用电子载体以及ATP（通用能量载体），CoA（通用酰基载体）结构上都有ADP。
从进化的角度上进行解释。
进化上支持RNA起源的学说，在生命起源的时候，是RNA世界，即只存在RNA这一种核酸，来承担催化剂以及信息储存的功能，从而这些通用的载体在结构上都具有ADP，并且在进化的过程中这种分子被保留下来。
2022生化思考题详细答案(医学本科生适用)
生物化学思考题1、叙述L-α氨基酸结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质的关系。
结构特点：α-氨基酸是羧酸分子的α-氢原子被氨基取代直接形成的有机化合物，即当氨基酸的氨基与羧基连载同一个碳原子上，就成为α-氨基酸。
氨基酸中与羧基直接相连的碳原子上有个氨基，这个碳原子上连的集团或原子都不一样，称手性碳原子，当一束偏振光通过它们时，光的偏振方向将被旋转，根据旋转的方向分为左旋和右旋即D系和L系，L-α-氨基酸再被骗争光照射时，光的偏正方向为左旋。
R为侧链，连接-COOH 的碳为α-碳原子为不对称碳原子（除了甘氨酸）不同的氨基酸其R基团结构各异。
根据测链结构可分为：①含烃链的为非极性脂肪族氨基酸，如丙氨酸；②含极性不带电荷的为极性中性氨基酸，如半胱氨酸；③含芳香基的为芳香族氨基酸，如酪氨酸；④含负性解离基团的为酸性氨基酸，如谷氨酸；⑤含正性解离基团的为碱性氨基酸，如精氨酸。
2、简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构基本概念及各结构层次间的内在关系。
蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也是蛋白质最基本的结构。
主要化学键是肽键，二硫键也是一级结构的范畴。
蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
主要化学键为氢键。
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构，蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力等。
具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构，其中，每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基。
层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础，决定高级结构；氨基酸的残基影响二级结构的形成，二级结构以一级结构为基础；在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构；具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。
2012生物化学复习思考题答案
2012生物化学复习思考题答案生物化学复习思考题一、是非题1. 一种氨基酸在水溶液中或固体状态时都是以两性离子形式存在的。
对2. 亮氨酸的非极性比丙氨酸大。
对，由侧链基团决定3. 肽键能自由旋转。
错，肽键有部分双键性质4. 蛋白质表面氢原子之间形成氢键。
错，氢键一般保藏在蛋白质的非极性内部5. 从热力学上讲，蛋白质最稳定的构象是最低自由能时的结构。
对6. 用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时总是分子量小的先下来，分子量大的后下来。
错，相反7. 变性后的蛋白质分子量发生改变。
错，只是高级结构改变一级结构不变8. 同工酶是一组功能与结构相同的酶。
功能相同但结构不同9. 酶分子中形成活性中心的氨基酸残基在一级结构上位置并不相近，而在空间结构上却处于相近位置。
对10. Km值随着酶浓度的变化而变化。
错11. 酶的最适温度是酶的特征常数。
错，不是酶化。
错，三步22. 糖的有氧氧化是在线粒体中进行的。
错，胞液和线粒体23. 只有偶数碳原子的脂肪酸才能在氧化降解时产生乙酰CoA。
错，奇数的也行24. 在有解偶链联剂存在时，从电子传递中产生的能量将以热的形式被散失。
对25. 脱氧核糖核苷在它的糖环3’位置上不带羟基。
错，在2’位置26. 在原核细胞和真核细胞中，染色体DNA都与组蛋白形成复合体。
错，真核细胞是，原核生物的DNA结合蛋白称类组蛋白或非组蛋白。
27. 所有核酸的复制都是由互补碱基的配对指导的。
对28. 因为所有已知的DNA聚合酶都是按5’→3’方向催化DNA的延长，所以必然还有一种未被发现的酶，它能按3’→5’方向催化复制第二股链使之延长。
错29. 由于tRNA的二级结构都很相似，因而它能作为任何氨基酸的载体。
错，氨酰tRNA合成酶的专一性决定了特定氨基酸与特定tRNA结合30. 蛋白质生物合成时，DNA可以作为模板将信息传递给蛋白质。
错，是mRNA31. 第一个获得结晶的酶是脲酶。
对32. 能够对底物分子进行切割的物质，其化学本质都是蛋白质。
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第一章绪论1.生物分子之间的作用力有哪些？2.分子识别？1、范德华力、氢键、盐键、疏水作用力、芳环堆积作用、卤键都属于次级键（又称分子间弱相互作用2、分子识别是指分子选择性的相互作用，例如抗原与抗原之间、酶与底物之间、激素与受体之间。
分子识别是通过两分子各自的结合部位来实现的。
识别要求：要求两分子各自的结合部位结构互补；要求两个结合部位有相应的基因，相互作用之间能够产生足够的作用力，是两个分子能够结合在一起。
糖链、蛋白质、核酸、脂质之间相互之间都存在分子识别。
第二章糖类化学1.是不是所有的糖都有变旋现象？为什么？2.是否一切糖都是还原糖？什么样的糖是还原糖？3.举出几例重要单糖衍生物及生理作用？ 4．淀粉、糖原组成及结构特点？二者的异同点？5．环糊精的结构特点及应用？ 6.淀粉糊化？淀粉凝沉？变性淀粉？变性淀粉在纺织工业上的应用。
1：不是，糖分子当中必须有游离的醛基和酮基或者游离的半缩醛羟基.所有寡糖都有旋光性，但是并非所有寡糖都有变旋性，蔗糖由于分子中不存在半缩醛羟基，因此不具有变旋性，除二羟基丙酮外，单糖都，是旋光性物质2：不是，糖里面含有醛基和酮基的具有还原性。
单糖都是还原糖3：（1）取代单糖----氨基糖决定血型和细菌的细胞壁；（2）糖醇和糖酸：重要的工业产品；糖苷：多种中药的有效成分，糖醇（常见的有甘露醇和山梨醇）：可防止龋齿的发生，可抑制血糖的发生，；抗坏血酸（山梨醇制造）：可以保护蛋白质中的半胱氨酸。
山梨醇：甜味剂、保湿剂、防冻剂、防腐剂等使用，同时具有多元醇的营养优势，即低热值、低糖、防龋齿等甘露醇：利尿剂，降低颅内压、眼内压及治疗肾药、脱水剂、食糖代用品，无吸湿性，干燥快，化学稳定性好，爽口的甜味，用于麦芽糖、口香糖、年糕等食品的防粘，以及用作一般糕点的防粘粉。
4：淀粉是由许多a-D-葡萄糖分子以糖苷键连接而成，天然淀粉（淀粉粒状存在）有两种类别一种是溶于水的直链淀粉，一种是不溶于水的支链。
【精品】植物生理生化复习思考题
《植物生理生化》复习思考题生化部分一、单选题A。
CCA-3 B。
AAA—3 C—3 D。
AAC—3二、填空题真核生物的mRNA （）A 。
在胞质内合成并发挥其功能 B.帽子结构是一系列的腺苷酸C.有帽子结构和PolyA 尾巴D.前身是rRNAC下列哪一项不是K m 值的功能（）A.K m 值是酶的特征性物理常数，可用于鉴定不同的酶B 。
K m 值可以表示酶与底物之间的亲和力，K m 值越小、亲和力越大C.K m 值可以预见系列反应中哪一步是限速反应 D 。
用K m 值可以选择酶的最适底物 A基因有两条链，与mRNA 碱基序列相同（仅T 代替了U)的链称为（）.A ．正（+）链B ．负（—）链C ．cDNAD ．重链A参与联合脱氨基作用的酶是（）A.氨基酸氧化酶 B 。
转氨酶C.谷氨酸脱氢酶D.谷氨酸脱羧酶 B下列氨基酸中，哪种属于常见氨基酸?（）A.Orn （鸟氨酸) B 。
Cit （瓜氨酸） C 。
Pro （脯氨酸）D 。
HyPro （羟脯氨酸）C题干答案蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带________电荷,正tRNA 的二级结构呈型，三级结构为型 三叶草，倒L 原核生物的电子传递链位于。
细胞质膜维系蛋白质二级结构最主要的力是__________。
氢键酶促反应速度（v ）达到最大速度(Vmax ）的80%时，底物浓度[S]是K M 的___________倍4倍 天然氨基酸的结构通式是。
RNA 聚合酶复合物中的 因子具有作用 识别转录起点 核酸分子在紫外光区的最大光吸收出现在____________波长处.260nm、名四、简答题五、论述题生理部分二、填空题四、简答题五、论述题。
生化各章思考题及答案
生化各章思考题及答案各章思考题及答案一糖类化学糖蛋白中的寡糖链有些什么功能？糖蛋白的种类繁多，功能也十分广泛。
一般来说，糖蛋白的寡糖链可保护其蛋白部分免遭蛋白酶的水解，而延长其生物半衰期。
此外寡糖链还影响蛋白质构象、聚合和溶解性等。
在某些糖蛋白中寡糖链参与蛋白质在细胞内的分拣和运输。
一些属于糖蛋白的酶，其寡糖链结构可影响酶的活性。
许多激素为糖蛋白，其寡糖链的结构与激素的生物活性密切相关。
存在于细胞表面的糖蛋白，其寡糖链还参与蛋白质分子之间的相互识别和结合作用。
二脂类化学试述生物膜的两侧不对称性。
生物膜的不对称性表现在：a)磷脂成分在膜的两侧原产就是不等距的。
b)膜上的糖基（糖蛋白或糖脂）在膜上分布不对称，在哺乳动物质膜都位于膜的外表面。
c)膜蛋白在膜上存有明晰的拓扑学排序。
d)酶原产的不对称性。
e)受体原产的不对称性。
膜的两侧不对称性保证了膜的方向性功能。
三蛋白质化学1某氨基酸溶于ph7的水中，所得氨基酸溶液的ph为6，问此氨基酸的pi是大于6、等于6还是小于6?氨基酸在液态状态时以两性离子形式存有。
某氨基酸溶ph7的水中，ph从7上升至6，表明该氨基酸熔化于水的过程中释出了质子，为了而因氨基酸达至等电点，只有提些酸，因此氨基酸的等电点大于6。
2一系列球状的单体蛋白质，相对分子质量从10000到100000，随着相对分子质量的增加，亲水残基与疏水残基的比率将会发生什么变化?随着蛋白质相对分子质量的增加，表面积与体积的比率也就是亲水残基与疏水残基的比率必定减少。
假设这些蛋白质是半径为r的球状蛋白质，由于蛋白质相对分子质量的增加，表面积随r2的增加而增加，体积随r3的增加而增加，体积的增加比表面积的增加更快，所以表面积与体积的比率减少，因此亲水残基与疏水残基的比率也就减少。
3从热力学上考量，一个多肽的片段在什么情况下难构成α-螺旋，就是全然曝露在水的环境中还是全然埋在蛋白质的非极性内部?为什么?当多肽片断全然埋在蛋白质的非极性内部时，难构成氢键，因为在水的环境中，肽键的c＝o和n－h基团能够和水构成氢键，亦能够彼此之间构成氢键，这两种1情况在自由能上没差别。
动物生理生化复习思考题
兴奋通过突触过程复杂，耗费较长时间。在中枢传递时需通过多个突触的接替，突触传递过程比较缓慢，历时较长的现象，称为中枢延搁。
二、填空题
填空题
答案
20种蛋白质氨基酸中，极性带负电荷的氨基酸有和。
Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸）
20种基本氨基酸中，最简单的氨基酸是甘氨酸，其结构式是。
NH2-CH-COOH
《动物生理生化》复习思考题
一、名词解释
名词解释
答案
DNA的复性
变性的两条DNA分子在一定条件下，重新结合配对形成双螺旋结构，称为DNA复性或退火，复性后的DNA恢复其原来的理化性质和生物学活性。
Tm值
熔解温度，将50%的DNA分子发生变性的温度，称为其Tm值
半保留复制
先是双螺旋链打开，分别以两条链为模板进行复制，产生的新的子代双链中，一条链为亲代的链，另一条为新合成的链，子代链的这种合成方式，称为半保留复制。
4; 9
米氏方程可表述为。
嘧啶核苷酸从头合成时的原料是、和。
Gln,CO2,Asp
某蛋白质的等电点为6.0，在PH8.0的缓冲溶液中，将带_____电荷，电泳时将向________方向泳动。
负，正极
嘌呤环上的第3、9位上氮元素有提供。嘌呤环上第6位的碳元素来源于
。
Gln,CO2
平静吸气时，肺内压比大气压，平静呼气时，肺内压比大气压。
编码链
转录时，只能以DNA两条链中的一条链为模板，称为模板链，与之互补的另一条DNA链称为编码链。
变构效应
某些寡聚蛋白质分子由于与效应物结合后，其构象发生一定程度的改变，从而引起了其功能的改变，即活性增加或减少。
不感觉失水
不感觉失水——从皮肤和呼吸丧失的水分，由于动物感觉不到故命名。
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第一章核酸的结构和功能1、有一噬菌体的突变株其DNA长度为15μm，而野生型的DNA长度为17μm，问该突变株的DNA中有多少个碱基对缺失？答案：17-15=2μm =2000nm 2000/0.34=5882.42、把下列说法转化成公式，并判断正误！1.嘌呤碱基总数等于嘧啶碱基总数，各占全部碱基总数的50%。
2.在双链DNA分子中，两个互补配对的碱基之和的比值与该DNA分子中每一单链中这一比值相等；且等于其转录形成的mRNA中这一比值。
3.DNA分子一条链中，两个不互补配对的碱基之和的比值等于另一互补链中这一比值的倒数。
解析1.A+G=T+C,(A+G)/(A+G+T+C)=(T+C)/(A+G+T+C)=50%，错;未说明是单双链2.3、变性、复性与增色、减色之间的关系？原因？！影响DNA双螺旋结构稳定性因素与变性、复性及Tm值之间的关系？！解析：1.核酸变性产生增色效应，复性产生减色效应。
原因：变性过程中，核酸双螺旋结构中碱基之间的氢键断裂，其内部暴露碱基增多，260nm紫外线吸收值升高，故产生增色效应；而复性对应单链重新缔合的过程，暴露碱基数目减少，紫外线吸收降低，故产生减色效应。
2.影响DNA双螺旋结构稳定性的因素有：互补碱基对间的氢键、碱基堆集力、带负电荷的磷酸基团的静电斥力、碱基分子内能。
氢键越多、碱基堆集力越强，分子的稳定性越高，变性越难，复性越易，Tm值越高；带负电荷的磷酸基团的静电斥力越强、碱基分子内能越高，分子稳定性越低，变性越容易，复性越难，Tm值越低。
4、有两个DNA样品，分别来自两种未确认的细菌。
这两个DNA样品中腺嘌呤碱基（A）含量分别占它们DNA总碱基的32%和17%。
其中哪一种DNA是取自温泉（64℃）环境下的细菌，哪一种是取自嗜热菌？为了防止DNA变性或保持其双螺旋结构，DNA应保存在蒸馏水中！对吗？原因？解析：1.占DNA总碱基的32%的细菌取自温泉。
因为G-C间有三个氢键，而A-T间仅有两个氢键，A含量高，对应G-C含量低，则该DNA 稳定性相对较差，不宜在高温条件下生存；2.不对，因为由脱氧核糖和磷酸间隔形成的亲水骨架在双螺旋的外侧，易与水结合，从而使氢键断裂。
5、分子杂交的原理是什么？什么是Southern、 Northern杂交？解析：原理：碱基互补配对原则；Southern杂交：用DNA探针检测未知的DNA分子；Northern杂交：用DNA探针检测RNA的杂交。
第二章蛋白质1、利益熏心者在奶粉中添加三聚氰胺以增加蛋白质含量的依据是什么？答：蛋白质样品中蛋白质的含量是根据测定样品中氮元素的含量来推断的。
三聚氰胺中含氮量为66%。
故利益熏心者在奶粉中添加三聚氰胺以增加蛋白质含量。
2、三种氨基酸的等电点为： 5.97，3.22，7.59。
在pH=7.6时，它们在电场中的迁移方向为？答：当ph=7.6时，等电点为5.79，3.22, 7.59的氨基酸带负电荷，在电泳时它们向正极移动。
3、Asp的pK1(-COOH)=1.88、pK2(R基团)=3.65、pK3(NH3+)=9.60，该氨基酸的pI值为 2.765；在pH值为6时向电场的正极移动。
答：ASP为酸性氨基酸，PI=1/2(PK1+PKR)=1/2(1.88+3.65)=2.765在PH值为6时向电场的正极移动。
4、羊毛衫等羊毛制品在热水中洗涤会变长，干燥后又收缩；而丝制品进行同样处理后不收缩，这是什么原因？答：羊毛衫等羊毛制品的本质是蛋白质。
在加热条件下蛋白质变性，蛋白质的变性作用不过于剧烈是一个可逆过程，干燥后使蛋白质复性。
而丝织品的本质是纤维加热破坏了分子结构干燥后不会收缩。
5、有一个蛋白分子在pH7的水溶液中可以折叠成球状，通常是带极性侧链的氨基酸位于分子外部，带非极性侧链的氨基酸位于分子内部。
请解析：（1）在Val、Pro、Phe、Asp、Lys、Ile、His中，哪些位于内部？哪些位于分子外部？答：Val、Pro、Phe、Ile、位于内部。
Asp、Lys、His位于分子外部。
（2）为什么在球状蛋白内部和外部都发现Gly和Ala？因Gly和Ala的侧链都比较小，疏水性和极性都小；Gly只有一个H 与а-碳原子相连，Ala只有CH3与а-碳原子相连，故它们即可出现在分子内部，也可出现在分子外部。
（3）Ser、Thr、Asn、Gln都是极性氨基酸，为什么会在内部发现？Ser、Thr、As。
n、Gln都是极性氨基酸，但它们在pH7.0时含有不带电荷的极性侧链，参与分子内部的氢键形成，从而减少了它们的极性。
（4）在球状蛋白的分子内部和外部都能找到Cys，为什么？在球状蛋白内部可见Cys，因其常常参与链内和链间的二硫键的形成，使其极性减少。
6、肌红蛋白也可以与氧可逆结合，所以从理论上讲，肌红蛋白可以替代血红蛋白运输氧的功能。
答:不可以.肌红蛋白是肌肉中储存和供氧，在低氧分压下仍能结合大量氧，这样可以保证在肌肉运动时持续供氧。
血红蛋白的功能是在血液中运输氧，主要是通过长距离将氧从肺部运到组织。
这就要求在低氧分压时（组织中）与氧的亲和性低，从而利于氧的及时释放，满足组织代谢需要；在氧分压高时（肺部），血红蛋白对氧的亲和力高有利于他在肺部高效地结合氧。
所以肌红蛋白不可以替代血红蛋白运输氧的功能。
7、已知血红蛋白含铁0.34%，血红蛋白的最小相对分子量是多少？实验表明，血红蛋白的相对分子量为64500，实际上一个血红蛋白含几个铁原子？答：M铁=55.85，则最小相对分子质量M血红蛋白=55.85/0.34%=16426铁原子个数=64500/16426~48、已知蛋白X等电点为7，设计实验利用阴离子交换树脂纯化。
答案：建立阴离子交换柱，比如Q-Sepharose。
用pH8.5的缓冲液平衡柱子，同时蛋白X溶解于pH8.5的缓冲液中，在此pH值下蛋白X 带有负电，将含有蛋白X的混合液上样，然后用起始液冲洗，蛋白X 会与此柱结合，然后盐梯度洗脱。
9、某种蛋白质当用凝胶过滤法测定其分子量为90kD，而用SDS-PAGE 测定其分子量为60kD，无论是否有巯基乙醇存在都如此。
为什么会有二种不同的结果？你认为哪种方法更准确解析：凝胶过滤法针对球状分子，题目中蛋白质肯能不是球状蛋白，在用凝胶过滤法测定时，有部分子未被洗脱下来，洗脱体积减少，则根据标准曲线查出的相对分子质量就较高。
10、从下面的信息确定某一蛋白质亚基组成：1). 用凝胶过滤法，测定其分子量为200kD，2). 用SDS-PAGE，测定其分子量为100kD，3). 在巯基乙醇存在下，用SDS-PAGE分析，获得的分子量为60kD和40kD.答：蛋白质含有四个亚基。
由（1）、（2）知蛋白有两条分子量为100KD的多肽链组成，由（3）知一条分子量为100KD的多肽链由分子量为60KD和40KD的多肽链组成，由以上可知该蛋白由四个亚基组成。
11、某蛋白质的某一区段含有29个氨基酸残基，这些残基之间均可形成如下图所示的氢键。
(1) 该区段具有ａ -螺旋的二级结构，它的长度为0.60 纳米。
(2) 已知该区段在在整个蛋白质分子的外部/内部，则这一区段很可能含有较多的极性/非极性氨基酸。
12、a-螺旋结构要点？体内环境下，寡聚(Leu,Ala,Asp,Glu,lys,Pro)对α－螺旋稳定性的影响与原因？解析：a-螺旋结构要点:1.多个肽键平面通过α－碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的螺旋，2.多肽链主链围绕其中心轴盘绕而成的一种螺旋管状结构，螺旋结构每螺旋上升一圈需要3.6个氨基酸残基，垂直上升0.54nm，3.螺旋结构中每个氨基酸残基上的氨基氢与其后第四个氨基酸残基的羰基氧形成氢键，其氢键的走向与螺旋轴平行，4.肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成；13、在生理条件下，多聚赖氨酸呈随机卷曲的构象，在什么样的条件下，它可以形成α-helix？第三章酶1、酶的化学组成有何特点？什么是全酶？酶的辅助因子有哪些？答：酶是蛋白质或RNA.全酶：由酶蛋白和辅助因子构成的复合物。
辅助因子：金属离子、辅酶、辅基。
2、什么是酶的活性中心？酶的活性中心有何特点？答：活性中心：指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
特点：①是酶分子的一小部分。
②对单纯酶，是由一些氨基酸残基的侧链基团组成；对结合酶，除了氨基酸残基的侧链基团，辅酶或辅基也是活性部位的组成成分。
③构成活性部位的基团形成具有一定空间结构的区域。
④这个区域位于酶分子的表面含有极性残基的疏水裂缝或凹槽内。
3、请简要说明酶的催化机制（专一性与高效两个方面）？答：酶的本质是降低反应的活化能。
（1）专一性：①锁钥学说认为酶的作用专一性是由底物分子结构与酶活性部位空间结构的互补性决定的，两者的关系就像是锁和钥匙的关系一样。
②诱导契合假说提出酶活性部位的结构在和底物结合之前不一定是准确互补的，但当其与底物结合时，可受底物结构诱导发生适应性变化，形成酶底复合物。
③三点附着学说提出底物与酶分子活性部位两间之间，至少有三个基团在空间上具有互补对应关系，只有满足这种条件的底物才能被酶催化。
（2）高效性的因素：①底物与酶的邻近效应与定向效应。
②张力与变形。
③酸碱催化。
④共价催化。
⑤酶活性中心是低介电区域——微环境影响。
4、测定酶活力时为什么要加过量的底物？（底物浓度与酶反应速度的关系，为什么是这种关系）过氧化氢酶的Km为 2.5×10-2 mol/L，当其过氧化氢浓度为100 mmol/L时，求在此浓度下，该酶被底物所饱和的百分数？答：如果底物浓度过低，随着酶促反应的延长，底物浓度增加加速逆反应的进行，产物对酶的抑制或激活作用以及时间的延长引起酶本身分子失活。
底物浓度与酶反应速度的关系：底物浓度较低时，两者呈正比关系，底物浓度较高时，底物浓度增加，反应速度增加不明显，当底物浓度继续增大时，反应速度趋于极限值。
原因：底物浓度较低时，只有一部分酶与底物形成中间络合物ES，增加底物更多的ES生成，速度增加，但当底物浓度增大时，反应体系中的酶全部形成ES络合物，再增加底物，速度维持不变。
Km=2.5*10^-2mol/L,[S]=100mmol/L,由V=Vmax[S]/(Km+[S])得V=0.8Vmax,则酶被底物所饱和的百分数=(V/Vmax)*100%=80%5、竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制作用的主要区别是什么？他们在酶促反应中会使Vmax和Km发生什么变化？竞争性抑制：与底物竞争酶的活性中心并与酶的活性中心结合。
Km 增大，Vmax不变。
非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合。
Km不变，Vmax变小。