蛋白质一级结构名词解释
高级生物化学名词解释（重点）
高级生物化学名词解释（重点）高级生物化学名词解释(考试重点)1. 肽键(peptide bond)：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
2. 肽(peptide)：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
通常，由≤10个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫寡肽；10~40个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫多肽；≥40个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫蛋白质。
但非绝对划分。
3. 蛋白质的化学结构：肽链数目、端基组成、氨基酸残基序列和二硫键位置。
4. 蛋白质一级结构(protein primary structure)：指蛋白质氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序或氨基酸序列。
5. 蛋白质二级结构(protein secondary structure)：指肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元，通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持。
常见的有α-螺旋、β-折叠、β-转角、Q环和无规则卷曲等。
6. 蛋白质三级结构(protein tertiary structure)：是指多肽链在二级结构的基础上，通过氨基酸侧链之间的疏水相互作用，借助氢键、范德华力和盐键维持力使α-螺旋、β-折叠、β-转角等进一步盘旋、折叠形成特定的构象。
7. 蛋白质四级结构(protein quaternary structure)：多亚基蛋白质的三维结构。
实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。
8. 超二级结构(super-secondary structure)：也称为基元(motif)。
在蛋白质特别是球状蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件单元。
9. 结构域(domain)：对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由多个相对独立的三维实体缔合成三级结构。
2019生物化学名词解释
生物化学[文档副标题][日期][公司名称][公司地址]等电点：氨基酸所带的正负电荷的数目恰好相等，静电荷为零，此时溶液的ph称为该氨基酸的等电点。
蛋白质的一级结构：指多肽链种氨基酸的数量、排列顺序及其共价连接。
蛋白质的分子构象：指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列，分布及肽链的走向。
（构象的改变需要共价键的断裂和生成）蛋白质的二级结构：指多肽链的主链骨架本身（不包括R基团）在空间上有规律的折叠和盘旋，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。
肽单位：肽链的四个原子与两个a碳原子共处于一个平面内，这六个原子组成的基团称为肽单位。
基序（超二级结构）：指相邻的二级结构彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体。
蛋白质的三级结构：一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布称为三级结构。
（由基序和结构域组成）结构域：是在蛋白质的二级结构内的独立折叠单元，其通常都是几个基序结构单元的组合。
四级结构：由两个或两个以上的亚基之间相互作用彼此以非共价键相连而形成更复杂的构象，称为蛋白质的四级结构。
亚基（原聚体、单体）：亚基一般由一条多肽链组成，亚基本身各具有一，二，三级结构。
（一般亚基结构多无活性）蛋白质前体活化：蛋白质前体经特定蛋白酶水解，切除部分肽端，形成活性所需的空间结构。
分子病：由于遗传基因突变导致蛋白质分子中的某些氨基酸残基被更换所造成的一种遗传病。
蛋白质构象病：因蛋白质折叠错误或折叠导致构象异常变化引起的疾病，称为蛋白质构象病。
蛋白质的等电点：使蛋白质所带正负电荷相等，静电荷为零时溶液的PH。
蛋白质的沉淀：蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉淀。
盐析作用：高盐浓度时，因破坏蛋白质的水化层并中和其电荷，促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀。
盐溶作用：低盐浓度时，因蛋白质表面吸附某种离子，导致其颗粒表面同性电荷增加而排斥加强，从而提高蛋白质的溶解度。
DNA的一级结构：脱氧核糖核苷酸的排列顺序。
生物化学名词解释
第一章：蛋白质蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸（残基）的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是-肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-片层、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构:是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构:是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
蛋白质变性的实质是空间结构的破坏。
蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。
构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
生物活性肽：生物体内具有调节及保护作用的小分子肽。
模体：模体是具有特殊功能的超二级结构。
分子伴侣：分子伴侣是一类帮助新生多肽连正确折叠的蛋白质，参与蛋白质空间构想的正确形成。
蛋白质的变构效应：蛋白质变构效应指在某些代谢物或调节因子与蛋白质结合，其结构发生适应性改变的现象。
名词解释及答案 生物化学
1、氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基(-NH2)与一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。
氨基酸就是蛋白质的构件分子。
2、必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。
3、非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。
4、等电点(pI, isoelectric point):使氨基酸处于兼性离子状态,分子的静电荷为零,在电场中不迁移的pH值。
5、肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。
6、肽(peptide):两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
7、茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,α－氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。
8、层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。
9、离子交换层析(ion-exchange column):使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。
一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。
10、透析(dialysis):利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质,使蛋白质与其她小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。
11、凝胶过滤层析(gel filtration chromatography,GPC):也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
12、亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
生物化学名词解释
名词解释肽键：蛋白质中前一氨基酸的α-羧基与后一氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键。
肽键平面：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，因此，肽键中的C、O、N、H 四个原子处于一个平面上，称为肽键平面。
蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子的一级结构是指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。
亚基：在蛋白质分子的四级结构中，每一个具有三级结构的多肽链单位，称为亚基。
蛋白质的等电点：在某-pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性的丧失的现象。
协同效应: 一个亚基与其配体结合后，能影响另一亚基与配体结合的能力。
(正、负)如血红素与氧结合后，铁原子就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。
变构效应: 蛋白质分子因与某种小分子物质（效应剂）相互作用而致构象发生改变，从而改变其活性的现象。
分子伴侣：分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
细胞至少有两种分子伴侣家族——热休克蛋白和伴侣素。
DNA的复性作用：变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的多核苷酸链又可重新通过氢键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性质，此即DNA的复性。
杂交：两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复性，形成一个杂合双链，此过程称杂交。
增色效应：DNA变性时，A260值随着增高，这种现象叫增色效应。
解链温度：在DNA热变性时，通常将DNA变性50%时的温度叫解链温度用Tm表示。
辅酶：与酶蛋白结合的较松，用透析等方法易于与酶分开。
辅基：与酶蛋白结合的比较牢固，不易与酶蛋白脱离。
酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域叫酶的活性中心。
生化名词解释
1.当氨基酸分子带有相等正、负电荷，即所带净电荷为零时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
2.两氨基酸单位之间的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键.3.蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(sequence)。
4.蛋白质的二级结构(secondary structure)多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。
5.肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内6.β-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象。
7.模序是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构肽段常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成一个具有特殊功能的空间结构8.整条多肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
9.结构域也是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。
在较大的蛋白质分子中，蛋白质三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，每个区域折叠得较为紧密，有独特的空间构象，各行其功能，称为结构域。
（10.蛋白质的四级结构是指亚基的立体排布、相互作用及接触部位的布局。
11.协同效应(cooperativity)的定义是指一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用则称为正协同效应，反之称为负协同效应12.当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(isoelectric point,简写pI)13.天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称之为蛋白质的变性作用14.将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热，可使蛋白质可形成比较坚固的凝块，称蛋白质凝固15.在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出，这种方法称为盐析。
生化III复习题解(1)
第一章蛋白质（一）名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
4．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
5．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
6．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
7．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
8．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
9．氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
10．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
11．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
12．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
13．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
(二) 填空题1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。
氨；羧基；2．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为___%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为____%。
16 ；6.253．蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是_____________和______________。
生物化学名词解释
反密码子：转移核糖核酸中能与信使核糖核酸的密码子互补配对的三核苷酸残基。
Chargaff规则：Chargaff等应用层析法对多种生物DNA的碱基组成进行分析，发现DNA中腺嘌呤和胸腺嘧啶的数目基本相等，胞嘧啶（包括5-甲基胞嘧啶）和鸟嘌呤的数目基本相等，这一规律被称作Chargaff规则。
核酸的变性：在物理和化学因素的作用下，维系核酸二级结构的氢键和碱基堆积力受到破坏，DNA由双链解旋为单链的过程。
退火：热变性核酸经缓慢降温后的复性过程。
增色效应：若将核酸水解为核苷酸，紫外吸收值通常增加3%~4%的现象。
减色效应：复性后。
核酸的紫外线吸收降低，这种现象被称作减色效应。
发夹结构：多核苷酸链中由茎区(双链区、螺旋区)和环区(单链区)组成的类似于“发夹”状的结构。
分子杂交：在退火条件下，不同来源地DNA互补区形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程。
DNA的解链（溶解）温度：将紫外吸收的增加量达最大增量一半时的温度值称溶解温度。
碱基堆积力：碱基平面见的范德华作用力和疏水作用力统称为碱基堆积力。
超螺旋DNA: 具有超螺旋结构的DNA分子。
DNA的一级结构：就是指4种核苷酸的链接及排列顺序，表示了该DNA分子的化学构成。
DNA的二级结构：DNA双链的螺旋形空间结构称DNA的二级结构。
二面角：平面内的一条直线把平面分为两部分，其中的每一部分都叫做半平面，从一条直线出发的两个半平面所组成的图形，叫做二面角。
蛋白质一级结构：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。
蛋白质二级结构：指多肽主链有一定周期性的，有氢键维持的局部空间结构。
蛋白质三级结构：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。
蛋白质四级结构：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。
超二级结构：指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。
生物化学名词解释11
生物化学名词解释生物化学：子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学。
两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。
必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸.等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。
蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。
结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。
蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。
蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。
蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。
蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。
蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。
电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。
沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值。
核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。
核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。
核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。
增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。
减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。
Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的值糖类: 糖类使多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。
糖原: 糖原是由葡萄糖组成的非常大的有分支的高分子化合物，是动物体内葡萄糖的储藏形式。
糖蛋白: 糖蛋白是一类由糖和多肽或蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白。
名词解释及答案 生物化学
1.氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基（-NH2）和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
氨基酸是蛋白质的构件分子。
2.必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3.非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。
4.等电点（pI, isoelectric point）：使氨基酸处于兼性离子状态，分子的静电荷为零，在电场中不迁移的pH值。
5.肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
6.肽（peptide）:两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
7.茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，α－氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
8.层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
9.离子交换层析（ion-exchange column）：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。
一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。
10.透析（dialysis）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。
11.凝胶过滤层析（gel filtration chromatography，GPC）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
12.亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
生化名词解释
1.肽平面：肽链主链的肽键C—N具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。
2.蛋白质二级结构：指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，从而形成有规律的构象，如σ—螺旋、β—折叠、β—转角、无规卷曲等，这些结构又称为主链构象的结构单元。
维系二级结构的力是氢键。
二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。
3.蛋白质一级结构：由氨基酸在多肽链中的数目、类型和顺序所描述的多肽链的基本结构。
它排除了除氨基酸σ—碳原子的构型以外的原子空间排列，同样的也排除了二硫键，所以不等于分子的共价结构。
4.蛋白质的变性作用：天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、声、光、压、有机溶剂、酸、碱、脲、胍等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学常数发生变化、这种过程称为蛋白质的变性作用，蛋白质变性作用的实质，就是蛋白质分子中次级键的破坏，而引起的天然构象被破坏，使有序的结构变成无序的分子形式。
蛋白质的变性作用只是三维构象的改变，而不涉及一级结构的改变。
5.DNA的二级结构：两条DNA单链通过碱基互补配对的原则，所形成的双螺旋结构称为DNA 的二级结构。
6.碱基配对规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C(或C…G)和A…T(或T…A)之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律(互补规律)。
7.Tm值：当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的半数值时，此时所对应的温度称为熔解温度、变性温度或用Tm值表示。
8.分子杂交：当两条不同来源的DNA(或RNA)链或DNA链与RNA链之间存在互补顺序时，在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子，这种分子称为杂交分子。
形成杂交分子的过程称为分子杂交。
9.酶活力：也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的速度表示。
生化名词解释
名词解释SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）：由丙烯酰胺单体和交联剂甲叉双丙烯酰胺在催化作用下形成的三维网状结构物质，用于蛋白质和寡核苷酸的分离。
琼脂糖凝胶电泳：由琼脂、琼脂糖、淀粉胶及聚丙烯酰胺等物质作为支持体的电泳。
溴乙锭能插入DNA分子的碱基对间形成复合物，在紫外线照射下溴乙锭发橘红色荧光；荧光强度与DNA含量成正比。
等点聚焦：是一种高分辨率的蛋白质分析分离技术。
蛋白质的一级结构：多肽链的氨基酸序列，也包括多肽链中连接氨基酸残基的共价键，主要是肽键和二硫键。
二级结构：多肽链借助氢键排列成有规则的α螺旋和β折叠等元件。
超二级结构：指由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能够辨认的二级结构组合体，三种基本组合形式αα、αβα、βββ。
三级结构：多肽链借非共价力折叠成特定走向的球状实体，即一条多肽链的完整三维结构。
维系力有氢键/疏水键/离子键/范德华力四级结构：具有三级结构的亚基借助非共价力彼此缔合成寡聚或多聚蛋白质。
酶的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象。
酶的别构效应：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态。
别构酶：具有别构现象的酶。
免疫印迹测定：称Western印迹，检测蛋白质的操作，指对蛋白质样品进行凝胶电泳分离，然后凝胶板与硝酸纤维膜贴在一起，进行转移，将凝胶上的蛋白条带转运到纤维膜上。
糖的α—异头物：异头碳上的羟基与最末的手性碳原子羟基具有相同取向的异构体。
β—异头物：具有相反取向的异构体。
生物膜：细胞的质膜和内膜系统；主要由蛋白质、质脂和糖类组成，还有水和金属离子。
细胞膜：又称原生质膜或质膜，所有细胞原生质团的外面都有一层由脂类和蛋白质为主要成分组成的薄膜，它将内含物与外界环境隔开。
核酶：具有催化活性的RNA种类：A、催化分子内反应的核酶（自我剪切型，自我剪接型）B、催化分子间反应的核酶抗体酶：用化学反应的过渡态类似物作免疫原产生的催化性抗体。
蛋白质一级结构名词解释
蛋白质一级结构名词解释蛋白质是一种复杂的有机分子，是生物体至关重要的构成部分，它在生物体的各个方面扮演着重要的角色，如参与新陈代谢和细胞机能的调节，参与免疫应答，参与生物体的维护和修复，参与新陈代谢和细胞机能的调节，参与能量代谢和蛋白质的相互作用。
蛋白质一级结构是指蛋白质的基本构造，它包括由多肽链组成的胺基酸残基组成的链状结构（即肽链）。
蛋白质一级结构的特定位置可以形成局部可交换的三角形或核心，称为局部三级结构。
蛋白质的一级结构包括了胺基酸链、二级结构和三级结构等。
胺基酸链是由氨基酸残基构成的线型序列，主要由二磷酸盐酯键互相连接，不同的氨基酸残基具有自身的特定结构和特定的物理性质。
胺基酸链的各个位置的残基之间的相互作用可以形成一种机械性的架构，其形成的结构就是蛋白质的二级结构。
二级结构是由氨基酸构成的，是蛋白质的基本单元，它的特点是各种折叠状态的模式，可以大致分为α螺旋、肽链反折、β折叠和β螺旋四种结构。
当胺基酸残基形成一定的折叠程度时，会形成一种独特的可被其他蛋白质结合的三维结构，称为蛋白质的三级结构。
三级结构是蛋白质的构建单位，它的形成依赖于蛋白质的一级结构和二级结构。
一般来说，三级结构由多种形式的蛋白质形成，不同的蛋白质三级结构有不同的功能，这就是一级结构变化对于蛋白质功能的影响。
蛋白质一级结构的变化是由于蛋白质的结构和功能之间的密切关系。
当一个蛋白质发生一级结构变化时，其二级结构和三级结构也会发生变化，这就会影响蛋白质的功能。
蛋白质的一级结构变化也可能是由于其他因素的影响，如pH、温度、结合胜肽、反式胜肽对等的影响。
因此，蛋白质的一级结构是控制蛋白质结构和功能的重要因素，只有通过对蛋白质一级结构的生物化学研究，才能够真正了解蛋白质的结构和功能。
蛋白质一级结构的研究可以揭示蛋白质的具体构造，可以帮助我们更好地认识蛋白质的功能，对科学研究有重要的意义。
另外，蛋白质一级结构的研究也有助于更好地开发和使用生物制剂，以及理解蛋白质间的相互作用。
生化名词解释
蛋白质学【proteomics】蛋白质组学是指采用各种大规模蛋白质分离和识别技术研究手段来研究蛋白质组的一门科学。
目前，蛋白质组学作为基因组DNA序列与基因功能之间的桥梁，通过蛋白质的鉴定、定量检测、细胞或亚细胞分布、修饰状态、相互作用研究等，揭示蛋白质功能。
代谢组学【metabolomics】代谢组学指通过对某一细胞、组织、器官或者体液内所有代谢物进行高通量检测、定性和定量分析，研究生物体整体或组织细胞系统的动态代谢变化，尤其是内原代谢、遗传变异、环境变化及各种物质进入代谢系统的特征和影响，并寻找代谢物与生理病理变化相对应关系的研究方式的科学。
RNA组学【RNonmics】RNA组学是从基因水平系统研究细胞中全部非编码RNA分子的结构与功能，从整体水平阐明RNA的生物学意义的科学。
RNA组学作为后基因组时代一个重要的前沿科学。
是基因组学和蛋白质组学研究的扩充和延伸。
RNA组学重在揭示由RNA介导的遗传信息表达控制网络，以不同于蛋白质编码基因的角度来注释和阐明人类基因组的结构与功能，为人类疾病的研究和治疗提供理论基础。
生物信息学【Bioinformatics】生物信息学是伴随着基因组的研究加之计算机信息管理技术的快速发展而诞生的一门新兴的交叉学科。
它以生物大分子为研究对象，以计算机为主要工具，发展各种软件，对日益增长的DNA和蛋白质的序列和结构进行收集、整理、储存、发布、提取、检索与分析，揭示大量而复杂的生物数据所赋有的生物学奥秘，已到达理解这些生物大分子信息的生物学意义。
糖复合物【glycoconjugates】糖复合物是由聚糖以共价键与蛋白质或脂类结合形成的化合物。
包括糖蛋白、蛋白聚糖及糖脂。
N—连接糖链【N-linked glycosylation】糖蛋白分子中，糖链的N—乙酰葡糖胺与多肽链的天冬酰胺残基的酰胺氮连接，形成N—糖苷键，此种糖链为N—连接糖链，也称N—连接聚糖。
连接点的结构为：GlcNAcβ-N-Asn。
生物化学名词解释
必需氨基酸：指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸等电点：当氨基酸在某一定PH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，此时溶液的PH值蛋白质一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。
肽单位：肽键的所有四个原子和与之相连的两个a-碳原子所组成的基团。
蛋白质二级结构：指肽链主链不同区段通过自身的相互作用形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构。
蛋白质变性：在某些物理化学因素影响下，可使蛋白质分子的空间结构解体，从而使其活性丧失蛋白质沉淀：如果加入适当的试剂使蛋白质处于等电点状态或失去水化层，蛋白质的胶体溶液就不再稳定并将产生沉淀。
核酸：是一类重要的生物大分子，担负着生命信息的储存与传递。
DNA一级结构：构成DNA的脱氧核苷酸按照一定的排列顺序而形成的线性结构Tm：通常把DNA热变性过程中A260达到最大值一半时的温度。
DNA变性：在物理化学因素影响下，DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，DNA功能丧失增色效应：由于核酸变性引起的对紫外线吸收增加的现象。
减色效应：DNA复性后对紫外线吸收减少的现象。
酶活力单位：在规定条件下，一定时间内催化完成一定化学反应量所需酶的量。
酶活性中心：酶分子必需基团集中并构成一定空间构象与酶活性直接相关的结构区域。
米氏常数：在酶促反应中，某一种给定底物动力学常数，是由反应中每一步速率常数所合成酶原：有些酶在生物体内首先合成出来的只是它的无活性前体。
酶原的激活：酶原在一定条件下才能转化成有活性的酶。
酶的抑制作用：酶的必需基团的性质受到某种化学物质的影响而发生改变，导致酶活性的降低或丧失。
中间产物学说：在酶促反应中，酶首先和底物结合成不稳定的中间配合物然后生成产物并释放酶的反应。
诱导契合学说：认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导而形成了互补形状。
竞争性抑制：抑制因子化学结构与底物相似，因而的与底物竞争性的同酶活性中心结合。
生物化学名词解释
肽键：一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基缩合脱去一份子水形成的化学键叫肽键。
蛋白质的一级结构：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
蛋白质的二级结构：多肽链主链的局部空间结构即主链构象，称为蛋白质的二级结构。
蛋白质的三级结构：指蛋白质分子中的各个二级结构的空间位置以及与氨基酸侧链基团之间的相对空间位置关系，也即多肽链的整体构象。
蛋白质的四级结构：许多蛋白质分子是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成。
这些多肽链之间借次级键缔合在一起，蛋白质分子的这种结构形式称为蛋白质分子的四级结构。
蛋白质别构效应：凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构想变化，导致蛋白质（或亚基）功能变化，称为蛋白质别构效应。
分子病：犹豫遗传物质DNA突变而导致某蛋白质一级结构变化所引起的疾病称为分子病。
蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH值时，蛋白质分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时，该溶液的PH值称为该蛋白质的等电点（PI）。
蛋白质变性：在某些理化因素作用下，使蛋白质严格的空间结构收到破坏但不包括肽键的断裂，从而引起蛋白质理化性质改变，生物学活性丧失，称为蛋白质的变性。
蛋白质组：蛋白质组是指一种细胞或一种生物锁表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。
增色效应：增色效应是指与天然DNA相比，变性DNA因其双螺旋破坏，使碱基充分外露，因此紫外吸收增加。
减色效应：减色效应是指变性DNA复性形成双螺旋结构后，其紫外吸收会降低。
分子杂交：两条来源不同但有碱基互补关系的DNA单链分子，或DNA单链分子与RNA分子，在去掉变性条件后互补的区域能够退火复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子，这一过程叫分子杂交。
Tm：DNA解链曲线的重点，即DNA变性达50%时的温度。
核小体：是染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同构成。
非mRNA小RNA：细胞的不同部位存在的许多其他种类的小分子RNA，统称为非mRN小RNA（small non-messenger RNAs，snmRNAs）。
生化名词解释
1结构域答：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，这些三维实体称为结构域。
2蛋白质的一级结构答：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
3超二级结构：答：相邻的二级结构单元可组合在一起，相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。
4别构效应(变构效应)答：当底物或底物以外的物质和别构酶分子上的相应部位非共价地结合后,通过酶分子构象的变化影响酶的催化活性,这种效应成为别构效应5米氏常数答：酶催化反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
6熔解温度（Tm）答：通常把加热变性使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度，称为该DNA的熔点或熔解温度，用Tm表示7盐析答：是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。
如：加浓（NH4）2SO4使蛋白质凝聚的过程。
8同工酶答：同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
9酶的活性中心答：酶的活性中心是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
10蛋白质等电点答：当溶液在某一定pH值的环境中，使蛋白质所带的正电荷与负荷恰好相等，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，这时溶液的pH值称该蛋白质的等电点。
11酶的专一性答：酶对其所催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性。
根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为三种类型，即绝对特异性，相对特异性和立体异构特异性。
12蛋白质变性答：指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
13酶原答：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
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蛋白质一级结构名词解释
蛋白质一级结构是指氨基酸序列的线性顺序。
蛋白质是由氨基酸构成的，而氨基酸的排列顺序决定了蛋白质的功能和结构。
在蛋白质一级结构中，丰富多样的氨基酸序列可以编码出数以百种的蛋白质。
蛋白质一级结构的解释需要理解以下几个概念：
1. 氨基酸
氨基酸是蛋白质的基本单位。
它是由一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH）组成，以及一个侧链（R），侧链的种类决定了氨基酸的不同特性。
2. 多肽链
多个氨基酸通过肽键的连接形成多肽链。
肽键是由一个氨基酸的羧基与下一个氨基酸的氨基之间的共价键。
多肽链可以是短的多肽，也可以是长的多肽或蛋白质。
3. 氨基酸序列
氨基酸序列是指蛋白质中氨基酸的线性排列顺序。
氨基酸序列的不同决定了不同蛋白质之间的差异。
4. 多肽链的方向
多肽链有一个氨基端和一个羧基端，这决定了多肽链的方向。
一般来说，氨基端被称为N-端，而羧基端被称为C-端。
5. 氨基酸的属性
氨基酸的侧链决定了其属性，包括电荷、亲水性、疏水性、大小和形状等。
不同氨基酸的组合可以影响蛋白质的形状和功能。
通过对蛋白质一级结构的研究，科学家可以揭示蛋白质的功能和结构。
了解一级结构有助于解释蛋白质的折叠和稳定性，从而有助于设计和开发新的药物、酶和生物材料等。