[研究生入学考试]王镜岩生化第三版考研课件 第31章 氨基酸及其重要衍生物的合成代谢
王镜岩生物化学002氨基酸与蛋白质ppt课件
特点
R基均为中性烷基，R基对分子酸碱性影响很小，它们几乎有 相同的等电点。（6 .0±0.03）
Gly是唯一不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性 从Gly至Ile，R基团疏水性增加
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（2） R中含有羟基和硫的氨基酸（共4种）
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特点
★ Ser的-CH2OH基（pKa=15）在生理条件下不解离，但 在大多数酶的活性中心都发现有Ser残基存在。
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胶原蛋白中的Lys侧链氧化时能形成很强的分子 间(内)交联。
Arg的侧链碱性很强，与NaOH相 当。
His是一个弱碱，是天然的缓冲剂，往往存在于 许多酶的活性中心。
非极性氨基酸一般形成蛋白质的疏水核心，带电 荷的氨基酸和极性氨基酸位于表面。
酶的活性中心：His、Ser、Cys
非极性氨基酸
在维 持蛋白质 的三维结 构中起着 重要作用 （蛋白质 的疏水核 心）。
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不带电荷的极性氨基酸
这类氨基酸的侧 链都能与水形成 氢键，因此很容 易溶于水。
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带负电荷的氨基酸(酸性氨基酸)
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带正电荷的氨基酸(碱性氨基酸)
H
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（7）、杂环族氨基酸（2种）
Pro的α-亚氨基是环的一部分，因此具有特殊的刚性结构。
一般出现在两段α-螺旋之间的转角处，Pro残基所在的位置
必然发生骨架方向的变化，
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u必需氨基酸u
成年人：Thr 苏氨酸 Leu 亮氨酸 Phe 苯丙氨酸 Lys 赖氨酸
《生物化学》王镜岩(第三版)课后习题解答
第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，那么属D系糖，反之属L系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反响经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
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C．通过对各个蛋白质专一的载体传送
D．膜内外同类蛋白质交换传送
【答案】B
【解析】线粒体蛋白质的跨膜运送一般来说需要导肽的牵引，导肽牵引 蛋白质跨越线粒体膜时，除了需要能源以外，导肽形成两亲（兼有亲水 和疏水基团）的α-螺旋结构是比较重要的；另外，被牵引的蛋白质分子 在跨膜运送过程中呈解折叠状态也是必需的，待运送完成后，解折叠状 态又可转变恢复成折叠状态。另外，在线粒体蛋白质跨膜运送过程中， 还有一些蛋白因子也参与了这一过程。
四、简答题
高能化合物为水解或基团转移时释放大量自由能的化合物，高能化合物 的类型有哪些？各举一例。[中国科学院2007研]
答：高能化合物为水解或基团转移时释放大量自由能的化合物。高能化 合物类型有：
（1）磷氧键型：如三磷酸核苷和二磷酸核苷、氨甲酰磷酸。
（2）氮磷键型：如磷酸肌酸。
（3）硫酯键型：如酰基－CoA。
第24章 生物氧化—电子传递和氧 化磷酸化作用 第25章 戊糖磷酸途径和糖的其他 代谢途径 第26章 糖原的分解和生物合成 第27章 光合作用 第28章 脂肪酸的分解代谢 第29章 脂类的生物合成 第30章 蛋白质降解和氨基酸的分 解代谢 第31章 氨基酸及其重要衍生物的
生物合成 第32章 生物固氮 第33章 核酸的降解和核苷酸代谢 第34章 DNA的复制和修复 第35章 DNA的重组 第36章 RNA的生物合成和加工 第37章 遗传密码 第38章 蛋白质合成及转运 第39章 细胞代谢与基因表达调控 第40章 基因工程及蛋白质工程
B．NADPH C．FMNH2 D．FADH2 【答案】B 【解析】NADPH通常作为生物合成的还原剂，并不能直接进入呼吸链 接受氧化，只是在特殊酶的作用下，NADPH上的H被转移到NAD+上， 然后以NADH的形式进入呼吸链。 4．肌肉组织中肌肉收缩所需的大部分能量是以哪一种形式贮存的？ （ ）[华东师范大学2007&华中农业大学2008研] A．ADP B．磷酸烯醇式丙酮酸 C．ATP D．cAMP E．磷酸肌酸 【答案】E 【解析】磷酸肌酸是肌肉组织中肌肉收缩的主要能量来源。 5．人体活动主要的直接供能物质是（ ）。[华东理工大学2007研] A．葡萄糖 B．脂肪酸 C．磷酸肌酸 D．GTP
王镜岩《生物化学》第三版考研笔记(提要版本071页)
王镜岩《生物化学》第三版考研笔记（提要版本071页）内容提要：1、氨基酸与蛋白质氨基酸分类：常见蛋白质氨基酸，不常见蛋白质氨基酸，非蛋白氨基酸；氨基酸的酸碱化学，氨基酸两性解离，氨基酸的等电点；氨基酸的旋光性和紫外吸收。
蛋白质的共价结构：蛋白质的化学组成和分类，蛋白质功能，蛋白质的形状和大小，蛋白质构象和组织层次。
肽：肽键结构，肽的物理化学性质，活性多肽。
蛋白质一级结构测定：Sanger试剂，DNS及Edman降解，二硫桥位置确定。
蛋白质的三维结构：XRD原理；稳定蛋白质三维结构的作用力，肽平面和两面角；蛋白质的二级结构：α-螺旋，β-折叠片，β-转角；超二级结构和结构域；球状蛋白的三级结构；亚基缔合和四级结构。
蛋白质结构与功能的关系：肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能，镰刀状细胞贫血病；免疫球蛋白。
蛋白质的分离、纯化和表征：蛋白质分子量测定，沉降分析及沉降系数，沉降系数单位，凝胶过滤及SDS-PAGE法测分子量；蛋白质的沉淀；电泳：区带电泳、薄膜电泳、等电聚焦电泳、毛细管电泳。
2、酶和辅酶酶催化作用特点：反应温合、高效、专一、可调节控制；酶活性调节控制：调剂酶浓度、激素调节、反馈抑制调节、抑制剂激活剂调节、别构调控、酶原激活，可逆共价修饰；酶的化学本质及其组成，辅酶和辅基，单体酶，寡聚酶和多酶复合体。
酶的命名和分类：习惯命名法；国际系统命名法及酶的编号，六大类酶的特征。
酶的专一性：“锁与钥匙”学说；诱导楔合假说；过渡态理论，过渡态类似物与医药和农药的设计，催化抗体。
酶的活力测定：酶活力单位，比活力。
酶工程：化学修饰酶，固定化酶，人工模拟酶。
酶促反应动力学：底物浓度与酶反应速度，酶促反应动力学方程式及推导，米氏常数的意义和求法。
酶的抑制作用：不可逆抑制和可逆抑制及动力学判断，一些重要的抑制剂，有机磷农药和磺胺药作用机制。
温度、PH、激活剂对酶反应影响。
酶的作用机制：酶活性部位及研究方法；影响酶催化效率的有关因素：临近和定向效应、底物形变和诱导契合、酸碱催化、共价催化、金属离子催化、多元催化和协同效应、微环境影响；溶菌酶作用机制和胰凝乳蛋白酶。
王镜岩《生物化学》(第3版)(下册)笔记和课后习题(含考研真题)详解
内容简介王镜岩主编的《生物化学》（第3版）是我国高校生物类广泛采用的权威教材之一，也被众多高校（包括科研机构）指定为考研考博专业课参考书目。
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目录第19章代谢总论19.1复习笔记19.2课后习题详解19.3名校考研真题详解第20章生物能学20.1复习笔记20.2课后习题详解20.3名校考研真题详解第21章生物膜与物质运输21.1复习笔记21.2课后习题详解21.3名校考研真题详解第22章糖酵解作用22.1复习笔记22.2课后习题详解22.3名校考研真题详解第23章柠檬酸循环23.2课后习题详解23.3名校考研真题详解第24章生物氧化—电子传递和氧化磷酸化作用24.1复习笔记24.2课后习题详解24.3名校考研真题详解第25章戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径25.1复习笔记25.2课后习题详解25.3名校考研真题详解第26章糖原的分解和生物合成26.1复习笔记26.2课后习题详解26.3名校考研真题详解第27章光合作用27.1复习笔记27.2课后习题详解27.3名校考研真题详解第28章脂肪酸的分解代谢28.1复习笔记28.2课后习题详解28.3名校考研真题详解第29章脂类的生物合成29.1复习笔记29.2课后习题详解29.3名校考研真题详解第30章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢30.1复习笔记30.2课后习题详解30.3名校考研真题详解第31章氨基酸及其重要衍生物的生物合成31.1复习笔记31.2课后习题详解31.3名校考研真题详解第32章生物固氮32.1复习笔记32.2课后习题详解32.3名校考研真题详解第33章核酸的降解和核苷酸代谢33.1复习笔记33.2课后习题详解33.3名校考研真题详解第34章DNA的复制和修复34.2课后习题详解34.3名校考研真题详解第35章DNA的重组35.1复习笔记35.2课后习题详解35.3名校考研真题详解第36章RNA的生物合成和加工36.1复习笔记36.2课后习题详解36.3名校考研真题详解第37章遗传密码37.1复习笔记37.2课后习题详解37.3名校考研真题详解第38章蛋白质合成及转运38.1复习笔记38.2课后习题详解38.3名校考研真题详解第39章细胞代谢与基因表达调控39.1复习笔记39.2课后习题详解39.3名校考研真题详解第40章基因工程及蛋白质工程40.1复习笔记40.2课后习题详解40.3名校考研真题详解第19章代谢总论19.1复习笔记一、新陈代谢概述1．定义（1）新陈代谢（metabolism）简称代谢，是营养物质在生物体内所经历的一切化学变化总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案
第19章代谢总论⒈怎样理解新陈代谢？答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。
新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。
③将结构元件装配成自身的大分子。
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。
⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？答：生物体的一切生命活动都需要能量。
生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。
如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。
⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。
⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。
分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。
酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。
酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。
合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。
在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。
细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。
多细胞生物还受到在整体水平上的调节。
这主要包括激素的调节和神经的调节。
高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。
人类还受到高级神经活动的调节。
除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。
代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。
(NEW)王镜岩《生物化学》(第3版)(下册)笔记和课后习题(含考研真题)详解 (2)
2．生物催化剂—酶 （1）定义 酶是推动生物体内全部代谢活动的工具。
（2）特点 ①高度专一性
酶对催化的反应和反应物有严格的选择性，往往只能催化一种或一类反 应。
②很高的催化效率
③活性受到调节
每种特殊的酶都有其调节机制，使错综复杂的新陈代谢过程成为高度协 调的、高度整合在一起的化学反应网络。
（3）将结构元件装配成自身的大分子，例如蛋白质、核酸、脂类以及 其他组分；
（4）形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子；
（5）提供生命活动所需的一切能量。
二、分解代谢与合成代谢
1．分解代谢（catabolism）
（1）分解代谢
分解代谢是指从外界环境获得的或自身贮存的有机营养物通过一系列反 应步骤转变为较小的、较简单的物质的过程，与分解代谢相伴随的是能 量的释放。
（2）分解代谢途径
分解代谢途径是指分解代abolism）
合成代谢又称生物合成，是生物体利用小分子或大分子的结构元件建造 成自身大分子的过程。由小分子建造成大分子是使分子结构变得更为复 杂。这种过程都是需要提供能量的。
3．分解代谢与合成代谢途径的异同点
（1）不同点 ①同一种物质，其分解代谢和合成代谢途径一般是不相同的，他们并非 可逆反应，而是通过不同的中间反应或不同的酶来实现；
种化学反应的核苷酸类分子有ATP、GTP、UTP以及CTP等。
（3）自然界以ATP形式贮存的自由能的用途
①提供生物合成做化学功时所需的能量；
②是生物机体活动以及肌肉收缩的能量来源；
③供给营养物逆浓度梯度跨膜运输到机体细胞内所需的自由能；
④在DNA、RNA和蛋白质等生物合成中，保证基因信息的正确传递， ATP也以特殊方式起着递能作用。
生物化学王镜岩第三版第31章--氨基酸的生物合成PPT课件
氨
NAD(P)H+H+ NAD(P)+
谷氨酸脱氢酶
α-酮戊二酸
精选
COO│ H3N— C—H │ CH2 │ CH2 │ COO-
谷氨酸
谷氨酸脱氢酶途径
COOH
CH2 CH2 + NH3
L-谷氨酸脱氢酶
C=O COOH
NAD(P)H+H+ NAD(P)+
α-酮戊二酸
（TCA循环产生的）
COOH
CH2
谷氨酸族
精选
柠檬酸循环
氨基酸的分族
α-酮戊二酸 谷氨酸
草酰乙酸 天冬氨酸
谷氨酰胺 脯氨酸 精氨酸
（谷氨酸族）
天冬酰胺 甲硫氨酸 赖氨酸 苏氨酸
（天冬氨酸族）
精选
糖酵解
甘油酸-3-磷酸
丝氨酸
半胱氨酸
甘氨酸
（丝氨酸族）
丙酮酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
（丙酮酸族）
精选
糖酵解
戊糖磷酸途径
磷酸烯醇式丙酮酸 赤藓糖-4-磷酸
CH2
+ H2O
CH NH2
COOH
谷氨酸
这是异养真核生物（如真菌）的氨同化的主要 途径，要求[NH3]高。
精选
3、谷氨酸酰胺化为谷氨酰胺
由谷氨酸与氨再生成谷氨酰胺，合成谷氨酰胺要消耗ATP. 也能把氨转变为有机物。
COO│ H3N— C—H │ CH2 │ CH2 │ COO-
谷氨酸
COO-
│
+ NH4+
ATP ADP+Pi 谷氨酰胺合成酶
H3N— C—H │ CH2 │
CH2
│
C=O
王镜岩生物化学经典课件3氨基酸和蛋白质考研必备学生物化学必备
滴定终点由12 左右降到9左 右，可以用酚 酞为指示剂， 用标准氢氧化 钠滴定。
四、氨基酸的化学反应
(一)α-氨基参加的反应 1.与亚硝酸的反应
测量氮气的体积可计算氨基酸的含量。 2.与酰化试剂的反应
可用于氨基的保护。 3.烃基化反应
可用于测定多肽链的氮末端氨基酸。 4.形成西佛碱的反应
为转氨基反应的中间步骤。 5.脱氨基反应
为氨基酸分解反应的重要中间步骤。
(二)α-羧基参加的反应
1.成盐和成酯反应 可用于羧基的保护。
2.成酰氯反应 可用于羧基的活化。
3.脱羧基反应 是生成胺类的重要反应。
4.叠氮反应 可用于羧基的活化。
(三)α-氨基和 α-羧基共同参 加的反应
1. 与茚三酮的反应 常用于氨基酸的定 性或定量检测。
（7）调节功能 某些激素、一切激素受体和许多其他调节因子都是蛋白质。 （8）感觉功能 生物体对信息的识别与传递过程也离不开蛋白质。例如， 感受味道需要味觉蛋白，视觉信息的传递要有视紫红质参与。 视杆细胞中的视紫红质，只需1个光子即可被激发，产生视觉。 （9）遗传调控功能 遗传信息的储存和表达都与蛋白质有关。DNA在在染色体中 是缠绕在蛋白质（组蛋白）上的。有些蛋白质，如阻遏蛋白， 与特定基因的表达有关。β－半乳糖苷酶基因的表达受到一种 阻遏蛋白的抑制，当需要合成β－半乳糖苷酶时经过去阻遏作 用才能表达。 （10）其他功能 某些生物能合成有毒的蛋白质，用以攻击或自卫。白喉毒 素可抑制真核生物的蛋白质合成。
（4）贮存功能 某些蛋白质的作用是贮存氨基酸作为生物体的养料和胚胎 或幼儿生长发育的原料。此类蛋白质包括蛋类中的卵清蛋白、 奶类中的酪蛋白和小麦种子中的麦醇溶蛋白等。肝脏中的铁蛋 白可将血液中多余的铁储存起来，供缺铁时使用。 （5）运动功能 肌肉中的肌球蛋白和肌动蛋白是运动系统的必要成分，它 们构象的改变引起肌肉的收缩，带动机体运动。细菌中的鞭毛 蛋白有类似的作用，它的收缩引起鞭毛的摆动，从而使细菌在 水中游动。 （6）防御功能 高等动物的免疫反应是机体的一种防御机能，它主要也是 通过蛋白质（抗体）来实现的。凝血与纤溶系统的蛋白因子、 溶菌酶、干扰素等，也担负着防御和保护功能。
生物化学王镜岩第三章氨基酸ppt课件
三. 氨基酸的分类
AA and classification
基本氨基酸:编码的蛋白质氨基酸 20种
蛋白质 AA
修饰（稀有）氨基酸：多肽合成后由基
本aa经酶促修饰而来。
Pr-AA
非蛋白质 A存A在于生物体内但不 Non-Pr A组A成蛋白质 (约150种)。
（一） .基本 20种氨基酸按照 R基的化学结构分类
什么是α-氨基酸？
COOH
----C-C-C-C-COOH γβα
α
H2N C H R
----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸 ----C-C-C(NH2)-C-COOH β-氨基酸 ----C-C(NH2)-C-C-COOH γ-氨基酸
(2) 除甘氨酸 外,其它所有氨基酸分子中的 α-碳原子都为 不对称碳原子 ,所以： A.除甘氨酸外都具有旋光性 .除甘氨酸 外，都具有 D-型 和L-型两种立体异 构体。 B. 除胱氨酸和酪氨酸外，其余 AA都能 溶于水。
第二章 氨基酸
Chapter2 Amino acid
教学目标：
掌握氨基酸的结构特点与理化性质。
1.从氨基酸的结构特点上理解氨基酸的分 类和生物学特性。
2.掌握氨基酸的理化性质，重点掌握两性 解离与等电点的含义、氨基酸参加的化 学反应，特别是侧链的 acid,AA)
优点：色氨酸稳定
酶水解 ：水解位点特异，得到多肽片段和AA的
混合物，用于一级结构分析。
二. 氨基酸的结构 (Structure of Pr-AA)
1. 20种氨基酸的结构通式:
COOH
α
H2N C H
不变部分
R
可变部分
COOH
α
H2N C H
王镜岩生物化学经典课件0绪论考研必备学生物化学必备
规律性 1.遗传密码已经破译；基因
表达的根本过程已经清楚； 2.生物大分子构造与功能的
关系逐渐明晰； 3.研究方法日新月异。
三.生物化学与分子生物学同生产实践的关系
启蒙阶段 食品选择和加工； 医疗。 开展阶段 维生素、抗生素→医疗； 代谢→食品、医疗； 分子生物学→ 基因工程、 蛋白质工程。
开展前景 生物制品； 转基因动植物； 基因芯片； 基因诊断； 基因治疗。
五．生物化学与分子生物学 同有关学科的关系
1.生物化学与分子生物学是生物学深层次问题的研究和 探索，已深入到生命科学的各个分支学科。
2.生物化学与分子生物学是对化学领域最复杂研究对象 的研究和探索，引起化学工作者广泛的关注。
3.生物化学与分子生物学为农学、医学和食品科学提供 理论依据和研究手段，推动了这些学科的长足开展。
元素→构件小分子→聚 合物〔生物大分子〕；
构造与功能相适应。
免疫球蛋白局部分子的空间构造
噬菌体
动物病毒 植物病毒
〔二〕物质和能量代谢〔动态生物化学〕： 包括下册的19-33章，重点是糖类和氨基酸的分解代谢、
脂类和核苷酸的分解和合成代谢，及物质代谢和能量代谢 的关系，第31章氨基酸生物合成和第32章生物固氮只作概 要介绍，第27章光合作用只作简短概述，由同学自己阅读， 植物生理学详细讲述。
四.生物化学的开展史
1.炼金术阶段: 现代化学起源于炼金术(alchemy)。换言之，炼金活动是
化学的前史。“ chemistry〞 一词也来自alchemy, 而 alchemy = al (the) + chem, 其中的chem来自中国的“ 金〞 的古汉语发音。炼金术在各个古代文明中都占重要位置, 并不 是中国特有, 一般而言都是如何将铜, 铅, 锡变成金、银这样 的贵金属的实用学问。在西方, 炼金术从公元前几百年开场到 17世纪为止, 延续了2000年；在中国也生存了差不多同样长的 时间。
生物化学王镜岩第三版第31章 氨基酸的生物合成
氨基酸代谢概况
特殊途径
（次生物质代谢）
NH4+ NH3
-酮酸
CO2
胺
激素 卟啉 嘧啶 嘌呤
糖及其代谢 鸟氨酸 中间产物 循环
脂肪及其代 谢中间产物 尼克酰氨 衍生物
TCA NH4+ 尿素 CO2
H2O
尿酸
肌酸胺
第31章
氨基酸及其重要衍生物的生物合成
一、概论
（一）不同生物合成氨基酸的能力不同，合成氨基 酸的种类不同，利用的原料也不同。 从合成的种类： 有的能合成构成蛋白质的全部氨基酸，有的能 合成部分氨基酸。如高等植物能合成构成蛋白质的 全部氨基酸，不同微生物合成氨基酸的能力有很大 的差别，人与动物则必需氨基酸不能合成。
四、氨基酸转化为其它氨基酸及其它代 谢物
1.氧化氮的形成
脊椎动物体内的一种重要的信息分子，在 信号传导过程中起重要作用。它是由精氨酸在 氧化氮合酶（NOS）的催化下形成的，产物为 氧化氮和瓜氨酸。
E2
O C OH HN O 5-氧代脯氨酸
2.谷胱甘肽
O H2N CH C OH CH 2 R
+
CH NH 3
CH
COO-
O H2N CH C OH CH 2 CH 2 C O OH
O H2N CH C OH CH 2 SH O
外
内
E5
ATP
H2N CH C OH O H2N CH C OH H CH 2 CH 2 C O O HN CH C OH CH 2 SH γ -谷氨酰半胱氨酸
3.肌酸的生物合成
O H2N CH C OH OH O C NH H2 H2 H2 H CH C C C N C NH 2 NH 2 CH 2 OH O C H2 H2 CH C C C NH 2 H2 NH 2 H3C CH 2 S + CH 2 O H H O H2N CH C OH H H2N C NH 胍基乙酸 O H N CH 2 C OH O H2N CH C OH CH 2 CH 2 CH 3 H2N C NH S O O H H OH H H OH CH 2 N N N NH 2 N OH H H OH N N N NH 2 N
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3、细菌和植物Lys的生物合成
羧基的活化
天冬氨酸激酶
天冬氨酰- β-磷酸
还原
天冬酰- β-磷酸
天冬氨酸-β -半醛脱氢酶
天冬氨酸- β-半醛
丙酮酸
二氢吡啶甲酸合酶
天冬氨酸- β-半醛
二氢吡啶甲酸合酶
受Lys抑制
二氢吡啶甲酸
Δ 1-哌啶-2,6二羧酸脱氢酶
二氢吡啶甲酸
Δ1-哌啶-2,6-二羧酸
α，β –二羟-异戊酸
α，β –二羟- β –甲基-丁酸 α，β –二羟-异戊酸
二羟酸脱水酶
α-酮- β -甲基-戊酸
α-酮- 异戊酸
α-酮- β -甲基-戊酸
α-酮- 异戊酸
异亮氨酸
缬氨酸
（三）丙酮酸族氨基酸的生物合成
α-异丙基苹果酸
α-酮- 异戊酸
α-异丙基苹果酸
异构酶
β -异丙基苹果酸
3-磷酸-甘油
吲哚
（六） 组氨酸的合成
N1-（5`-磷酸核糖）-ATP
N1-5`-磷酸核糖-ATP
N1-5`-磷酸核糖-AMP
N1-5`-磷酸核糖-AMP
脱氢酶
天冬氨酸- β-半醛 L-高丝氨酸
O-磷酰高丝氨酸
高丝氨酸激酶
L-高丝氨酸
苏氨酸
苏氨酸合酶
O-磷酰高丝氨酸
（二）
6、异亮氨酸的生物合成
苏氨酸脱氨酶
α-酮-丁酸
丙酮酸
α –酮-丁酸
乙酰乳酸合酶
α-乙酰-α-羟丁酸
α-乙酰-乳酸
α-乙酰-α-羟丁酸
α-乙酰-乳酸
乙酰乳酸变位酶
还原
α，β –二羟- β –甲基-戊酸
（二）天冬氨酸族氨基酸的生物合成
1、Asp的合成
GOT（谷草转氨酶） AST（天冬氨酸氨基转移酶）
2、Asn的合成
哺乳动物中
天冬氨酸 + 谷氨酰胺 + ATP 天冬酰胺 + 谷氨酸+ AMP+PPi +H+ 细菌中 天冬氨酸+ 天冬酰胺 + AMP+PPi NH4+ + ATP
Asn合成酶
Asn合成酶
二氨基-庚二酸消旋酶
L，L-α，ε 二氨基--庚二酸
消旋-α，ε 二氨基--庚二酸
二氨基-庚二酸脱羧酶
消旋-α，ε 二氨基--庚二酸
赖氨酸
4、甲硫氨酸的生物合成
羧基的活化
天冬氨酸激酶
天冬氨酰- β-磷酸
还原
天冬酰- β-磷酸
天冬氨酸-β -半醛脱氢酶
天冬氨酸- β-半醛
脱氢酶
天冬氨酸- β-半醛 L-高丝氨酸
酵解
亮氨酸 异亮氨酸 缬氨酸 丙氨酸 谷氨酸 谷氨酰胺 赖氨酸 精氨酸 脯氨酸
α-酮戊二酸
（一）谷氨酸族氨基酸的生物合成
1、由α- 酮戊二酸形成Glu
浓度很高时发生
谷氨酸脱氢酶 glutamate dehydrogenase
2、由α- 酮戊二酸形成Gln α酮 戊 二 酸 转氨酶
AA
α-酮酸
NH4+浓度低时可发生
L-高丝氨酸
酰基转移酶
O-琥珀酰高丝氨酸
O-琥珀酰高丝氨酸
胱硫醚γ合酶 直接与H2S作用 生成高半胱氨酸
L，L-胱硫醚
L，L-胱硫醚
β -胱硫醚酶
丙酮酸
L-高半胱氨酸
L-高半胱氨酸
转移酶
L-甲硫氨酸
5、苏氨酸的生物合成
激 酶
天冬酰- β-磷酸
天冬酰- β-磷酸
天冬氨酸-β -半醛脱氢酶
天冬氨酸- β-半醛
还原酶
4、Arg的生物合成
乙酰谷氨酸合成酶 N-乙酰谷氨酸
N-乙酰-γ谷氨酰磷酸
N-乙酰谷氨酸-γ-半醛
N-乙酰谷氨酸-γ-半醛
N-乙酰鸟氨酸
乙酰鸟氨酸脱乙酰基酶
L-鸟氨酸
瓜氨酸
瓜氨酸
精氨酰琥珀酸
精氨酸
L-谷氨酸γ半醛
Δ1 -二氢吡咯-5-羧酸
哺乳动物大部分组织中存在此转氨酶 当蛋白生物合成中Arg不足时逆反应生成鸟氨酸 ——Pro合成中的支路
半胱氨酸
腺苷-5’-磷酸硫酸
3’-磷酸腺苷-5’-磷酸硫酸
3’-磷酸腺苷-5’-磷酸硫酸
动物体内
高半胱氨酸
丝氨酸
L，L-胱硫醚
α –酮-丁酸
半胱氨酸
（五）芳香族氨基酸的合成
1、分支酸的形成
磷酸烯醇式丙酮酸
4-磷酸-赤藓糖
2-酮-3-脱氧-阿拉伯 庚酮糖酸-7-磷酸
2-酮-3-脱氧-阿拉伯 庚酮糖酸-7-磷酸
邻-氨基-苯甲酸
邻-氨基-苯甲酸
N-（5`磷酸核糖） -氨基-苯甲酸
N-（5`磷酸核糖） -氨基-苯甲酸
烯醇式-（O-羧基苯 氨基）-1-脱氧-核 酮糖-5-磷酸
烯醇式-（O-羧基苯氨 基）-1-脱氧-核酮糖5-磷酸
吲哚-3-甘油磷酸
吲哚-3-甘油磷酸
色氨酸
吲哚-3-甘油磷酸
吲哚
吲哚-3-甘油磷酸
第三十一章
氨基酸及其重要 衍生物的合成代谢
氨基酸由糖代谢中间产物转化而来
动物
非必需氨基酸
糖
蛋白质
氨基酸
(10种) 必需氨基酸 (10种) 酮体
必需——分解不可逆，缺乏碳骨架供给
植物和部分微生物可以 合成所有类型氨基酸
色氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸
葡萄糖
葡糖-6-磷酸
CO2+H2 O 组氨酸
戊糖磷 酸途径 核糖-5-磷酸 丝氨酸 半胱氨酸 甘氨酸 天冬氨酸 天冬酰胺 甲硫氨酸 苏氨酸 3磷酸-甘油酸 丙酮酸 草酰乙酸 三羧酸循环 乙醛酸循环
谷氨酰胺合成酶 Gln
Pi
NH3
γ谷氨酰磷酸
大肠杆菌谷氨酰胺合成酶 （12个相同的亚基）
不同物种氢供者各异
α酮 戊 + 二 酸
L-
谷 氨 酰 胺
谷氨酸合酶
谷 2 氨 酸
3、由α- 酮戊二酸形成Pro
γ谷氨酰磷酸
谷氨酸激酶
谷氨酸脱氢酶
L-谷氨酸γ半醛
自发
L-谷氨酸γ半醛
Δ1 -二氢吡咯-5-羧酸
3-脱氢-奎尼酸
3-脱氢-奎尼酸
3-脱氢-莽草酸
3-脱氢-莽草酸
莽草酸
莽草酸
莽草酸-5-磷酸
莽草酸-5-磷酸
3-烯醇丙酮酰莽草酸-5-磷酸
3-烯醇丙酮酰莽草酸-5-磷酸
分支酸
2、酪氨酸和 苯丙氨酸
分支酸
变位酶
预苯酸 4-羟基-苯丙酮酸 苯丙酮酸
酪氨酸
苯丙氨酸
3、色氨酸
分支酸
氨基苯甲酸合酶
Δ1-哌啶2，6-二羧酸
N-琥珀酰-L，L-2-氨基 -6-酮-庚二酸合酶
N-琥珀酰-L，L 2-氨基-6-酮-庚二酸
氨基转移酶
N-琥珀酰-L，L 2，6-二氨基庚二酸
N-琥珀酰-L，L 2-氨基-6酮-庚二酸
N-琥珀酰-L，L 2,6二氨基-庚二酸
∽脱琥珀酸酶
L，L-α，ε 二氨基--庚二酸
β -异丙基苹果酸
脱氢酶
α-酮-异己酸
α-酮-异己酸
亮氨酸
（四）丝氨酸族氨基酸的合成
3-磷酸-甘油酸
磷酸甘油酸脱氢酶
3-磷酸-羟基-丙酮酸
磷酸丝氨酸转氨酶
3-磷酸-羟基-丙酮酸
3-磷酸-丝氨酸
3-磷酸-丝
丝氨酸
O-乙酰丝氨酸
O-乙酰-L-丝氨酸