2020年王镜岩生物化学考研复习笔记
生物化学复习(上下册)王镜岩版
生物化学复习第一章 糖类 1、 什么叫糖多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物。
一般构型：D 型 四大类生物大分子：糖类、脂质、蛋白质和核酸 2、 分成哪几类单糖：是不能被水解成更小分子的糖类，也称简单糖，如葡萄糖、果糖、核糖和丙糖（三碳糖）、丁糖（四碳糖）、戊糖（五碳糖）、己糖等（六碳糖）。
寡糖（低聚糖）：能水解产生少数几个单糖的糖类，如麦芽糖、蔗糖、乳糖（水解生成2分子单糖，称双糖或二糖）和棉子糖（水解生成3分子单糖）。
多糖：是水解时产生20个以上单糖分子的糖类，包括同多糖（水解时只产生一种单糖或单糖衍生物）如淀粉、糖原、壳多糖等；杂多糖（水解时产生一种以上的单糖或/和单糖衍生物）如透明质酸、半纤维素等。
3、 单糖的开链结构离最远的—OH 在左边的是L 型；在右边的是D 型 D 型和L 型是一对对映体Fischer 投影式表示单糖结构竖线表示碳链；羰基具有最小编号, 并写在投影式上端；一短横线代表手性碳上的羟基。
单糖的差向异体：这种仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体 4、单糖的环状结构α-异构体：半缩醛羟基与氧桥在同侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链同侧 β-异构体：半缩醛羟基与氧桥在异侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链异侧。
β-D-(+)-吡喃葡萄糖 β-D-(+)-呋喃葡萄糖 α-D-呋喃葡萄糖 α-D-吡喃葡葡萄糖 Fischer 式转换Haworth 式C-2差向异构C-4差向异构体游离的半缩醛羟基的写法α-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-L-吡喃葡萄D-型：CH2OH在环上方；L-型：CH2OH在环下方。
D-型糖中：α-异构体：半缩醛羟基在环的下方；β-异构体：半缩醛羟基在环的上方。
L-型糖中：情况相反。
OHβ-D-呋喃果糖α -D-呋喃果糖β-D-呋喃葡萄糖D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖α-D-吡喃葡萄糖5、单糖的性质（1）物理性质旋光性：当平面偏振光通过手性化合物溶液后，偏振面的方向就被旋转了一个角度。
王镜岩生物化学第四版考研必备复习资料
王镜岩生物化学第四版考研必备复习资料work Information Technology Company.2020YEAR生物化学终极复习1简述DNA碱基组成的Chargaff规则。
答：⑴按摩尔数计算，则A＝T、G＝C，即A+G＝T+C⑵同一生物不同组织，其DNA碱基组成相同⑶不同生物，其DNA碱基组成往往不同⑷ DNA碱基组成不随年龄、营养状况和环境因素而变化。
2试比较两类核酸的化学组成、分子结构、分布及生物学作用。
⑴ DNA与RNA化学组成的比较碱基戊糖磷酸DNA A、G、C、T β-D-2’脱氧核糖磷酸RNA A、G、C、U β-D-核糖磷酸⑵分子结构：一级结构两者的概念相同，但基本组成单位不同。
二级结构：DNA为双螺旋结构；RNA一般为单链分子，可形成局部双螺旋，呈茎–环结构，如tRNA的三叶草结构。
三级结构：原核生物DNA为超螺旋，真核生物DNA与蛋白质组装成染色质（染色体）；RNA的三级结构是其二级结构的进一步卷曲折叠所致，如tRNA的倒L型。
⑶分布：DNA存在于细胞核和线粒体；RNA存在于细胞质和细胞核内。
⑷生物学作用：DNA是绝大多数生物遗传信息的贮存和传递者，与生物的繁殖、遗传及变异等有密切关系；RNA参与蛋白质生物合成过程，也可作为某些生物遗传信息的贮存和传递者。
3 举例说明竞争性抑制的特点和实际意义答;竞争性抑制的特点：竞争性抑制剂与底物的结构类似；抑制剂结合在酶的活性中心；增大底物浓度可降低抑制剂的抑制程度；Km↑，Vmax不变。
如磺胺药与PABA的结构类似，PABA是某些细菌合成二氢叶酸（DHF）的原料，DHF 可转变成四氢叶酸（THF）。
THF是一碳单位代谢的辅酶，而一碳单位是合成核苷酸不可缺少的原料。
由于磺胺药能与PABA竞争结合二氢叶酸合成酶的活性中心。
DHF合成受抑制，THF也随之减少，使核酸合成障碍，导致细菌死亡。
4比较三种可逆性抑制作用的特点答：竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似；共同竞争酶的活性中心；增大底物浓度可降低抑制剂的抑制程度；Km↑，Vmax不变。
王镜岩生物化学第四版考研必备复习资料
生物化学终极复习1简述DNA碱基组成的Chargaff规则。
答：⑴按摩尔数计算，则A＝T、G＝C，即A+G＝T+C⑵同一生物不同组织，其DNA碱基组成相同⑶不同生物，其DNA碱基组成往往不同⑷ DNA碱基组成不随年龄、营养状况和环境因素而变化。
2试比较两类核酸的化学组成、分子结构、分布及生物学作用。
⑴ DNA与RNA化学组成的比较碱基戊糖磷酸DNA A、G、C、Tβ-D-2’脱氧核糖磷酸RNA A、G、C、Uβ-D-核糖磷酸⑵分子结构：一级结构两者的概念相同，但基本组成单位不同。
二级结构：DNA为双螺旋结构；RNA一般为单链分子，可形成局部双螺旋，呈茎–环结构，如tRNA的三叶草结构。
三级结构：原核生物DNA为超螺旋，真核生物DNA与蛋白质组装成染色质（染色体）；RNA的三级结构是其二级结构的进一步卷曲折叠所致，如tRNA 的倒L型。
⑶分布：DNA存在于细胞核和线粒体；RNA存在于细胞质和细胞核内。
⑷生物学作用：DNA是绝大多数生物遗传信息的贮存和传递者，与生物的繁殖、遗传及变异等有密切关系；RNA参与蛋白质生物合成过程，也可作为某些生物遗传信息的贮存和传递者。
3 举例说明竞争性抑制的特点和实际意义答;竞争性抑制的特点：竞争性抑制剂与底物的结构类似；抑制剂结合在酶的活性中心；增大底物浓度可降低抑制剂的抑制程度；Km↑，Vmax不变。
如磺胺药与PABA的结构类似，PABA是某些细菌合成二氢叶酸（DHF）的原料，DHF 可转变成四氢叶酸（THF）。
THF是一碳单位代谢的辅酶，而一碳单位是合成核苷酸不可缺少的原料。
由于磺胺药能与PABA竞争结合二氢叶酸合成酶的活性中心。
DHF合成受抑制，THF也随之减少，使核酸合成障碍，导致细菌死亡。
4比较三种可逆性抑制作用的特点答：竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似；共同竞争酶的活性中心；增大底物浓度可降低抑制剂的抑制程度；Km↑，Vmax不变。
非竞争性抑制：抑制剂结合在酶活性中心以外的部位，不影响酶与底物的结合，该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。
王镜岩《生物化学》第三版考研笔记(提要版本071页)
王镜岩《生物化学》第三版考研笔记（提要版本071页）内容提要：1、氨基酸与蛋白质氨基酸分类：常见蛋白质氨基酸，不常见蛋白质氨基酸，非蛋白氨基酸；氨基酸的酸碱化学，氨基酸两性解离，氨基酸的等电点；氨基酸的旋光性和紫外吸收。
蛋白质的共价结构：蛋白质的化学组成和分类，蛋白质功能，蛋白质的形状和大小，蛋白质构象和组织层次。
肽：肽键结构，肽的物理化学性质，活性多肽。
蛋白质一级结构测定：Sanger试剂，DNS及Edman降解，二硫桥位置确定。
蛋白质的三维结构：XRD原理；稳定蛋白质三维结构的作用力，肽平面和两面角；蛋白质的二级结构：α-螺旋，β-折叠片，β-转角；超二级结构和结构域；球状蛋白的三级结构；亚基缔合和四级结构。
蛋白质结构与功能的关系：肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能，镰刀状细胞贫血病；免疫球蛋白。
蛋白质的分离、纯化和表征：蛋白质分子量测定，沉降分析及沉降系数，沉降系数单位，凝胶过滤及SDS-PAGE法测分子量；蛋白质的沉淀；电泳：区带电泳、薄膜电泳、等电聚焦电泳、毛细管电泳。
2、酶和辅酶酶催化作用特点：反应温合、高效、专一、可调节控制；酶活性调节控制：调剂酶浓度、激素调节、反馈抑制调节、抑制剂激活剂调节、别构调控、酶原激活，可逆共价修饰；酶的化学本质及其组成，辅酶和辅基，单体酶，寡聚酶和多酶复合体。
酶的命名和分类：习惯命名法；国际系统命名法及酶的编号，六大类酶的特征。
酶的专一性：“锁与钥匙”学说；诱导楔合假说；过渡态理论，过渡态类似物与医药和农药的设计，催化抗体。
酶的活力测定：酶活力单位，比活力。
酶工程：化学修饰酶，固定化酶，人工模拟酶。
酶促反应动力学：底物浓度与酶反应速度，酶促反应动力学方程式及推导，米氏常数的意义和求法。
酶的抑制作用：不可逆抑制和可逆抑制及动力学判断，一些重要的抑制剂，有机磷农药和磺胺药作用机制。
温度、PH、激活剂对酶反应影响。
酶的作用机制：酶活性部位及研究方法；影响酶催化效率的有关因素：临近和定向效应、底物形变和诱导契合、酸碱催化、共价催化、金属离子催化、多元催化和协同效应、微环境影响；溶菌酶作用机制和胰凝乳蛋白酶。
王镜岩《生物化学》(第3版)(下册)笔记和课后习题(含考研真题)详解
内容简介王镜岩主编的《生物化学》（第3版）是我国高校生物类广泛采用的权威教材之一，也被众多高校（包括科研机构）指定为考研考博专业课参考书目。
为了帮助参加研究生入学考试指定参考书目为王镜岩主编的《生物化学》（第3版）的考生复习专业课，我们根据该教材的教学大纲和名校考研真题的命题规律精心编写了王镜岩《生物化学》（第3版）辅导用书（均可免费试读，阅读全部内容需要单独购买）：1．王镜岩《生物化学》（第3版）（上册）笔记和课后习题（含考研真题）详解2．王镜岩《生物化学》（第3版）（下册）笔记和课后习题（含考研真题）详解3．王镜岩《生物化学》（第3版）（上册）配套题库【名校考研真题＋课后习题＋章节题库＋模拟试题】4．王镜岩《生物化学》（第3版）（下册）配套题库【名校考研真题＋课后习题＋章节题库＋模拟试题】本书是王镜岩主编的《生物化学》（第3版）（下册）的学习辅导电子书，主要包括以下内容：（1）梳理知识脉络，浓缩学科精华。
本书每章的复习笔记均对该章的重难点进行了整理，并参考了国内名校名师讲授该教材的课堂笔记。
因此，本书的内容几乎浓缩了该教材的所有知识精华。
（2）详解课后习题，巩固重点难点。
本书参考大量相关辅导资料，对王镜岩主编的《生物化学》（第3版）（下册）的课后思考题进行了详细的分析和解答，并对相关重要知识点进行了归纳和延伸。
（3）精编考研真题，培养解题思路。
本书精选详析了部分名校近年来的相关考研真题，这些高校均以该教材作为考研参考书目。
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（4）免费更新内容，获取最新信息。
本书定期会进行修订完善。
对于完善的内容，均可以免费升级获得。
目录第19章代谢总论19.1复习笔记19.2课后习题详解19.3名校考研真题详解第20章生物能学20.1复习笔记20.2课后习题详解20.3名校考研真题详解第21章生物膜与物质运输21.1复习笔记21.2课后习题详解21.3名校考研真题详解第22章糖酵解作用22.1复习笔记22.2课后习题详解22.3名校考研真题详解第23章柠檬酸循环23.2课后习题详解23.3名校考研真题详解第24章生物氧化—电子传递和氧化磷酸化作用24.1复习笔记24.2课后习题详解24.3名校考研真题详解第25章戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径25.1复习笔记25.2课后习题详解25.3名校考研真题详解第26章糖原的分解和生物合成26.1复习笔记26.2课后习题详解26.3名校考研真题详解第27章光合作用27.1复习笔记27.2课后习题详解27.3名校考研真题详解第28章脂肪酸的分解代谢28.1复习笔记28.2课后习题详解28.3名校考研真题详解第29章脂类的生物合成29.1复习笔记29.2课后习题详解29.3名校考研真题详解第30章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢30.1复习笔记30.2课后习题详解30.3名校考研真题详解第31章氨基酸及其重要衍生物的生物合成31.1复习笔记31.2课后习题详解31.3名校考研真题详解第32章生物固氮32.1复习笔记32.2课后习题详解32.3名校考研真题详解第33章核酸的降解和核苷酸代谢33.1复习笔记33.2课后习题详解33.3名校考研真题详解第34章DNA的复制和修复34.2课后习题详解34.3名校考研真题详解第35章DNA的重组35.1复习笔记35.2课后习题详解35.3名校考研真题详解第36章RNA的生物合成和加工36.1复习笔记36.2课后习题详解36.3名校考研真题详解第37章遗传密码37.1复习笔记37.2课后习题详解37.3名校考研真题详解第38章蛋白质合成及转运38.1复习笔记38.2课后习题详解38.3名校考研真题详解第39章细胞代谢与基因表达调控39.1复习笔记39.2课后习题详解39.3名校考研真题详解第40章基因工程及蛋白质工程40.1复习笔记40.2课后习题详解40.3名校考研真题详解第19章代谢总论19.1复习笔记一、新陈代谢概述1．定义（1）新陈代谢（metabolism）简称代谢，是营养物质在生物体内所经历的一切化学变化总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
王镜岩《生物化学》笔记（完整版）
王镜岩《生物化学》笔记（完整版）第一章蛋白质化学教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew)在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
生物化学(王镜岩第三版)经典笔记
生物化学 王镜岩第三版 完整笔记
第一章 一、 糖的概念 糖类物质是多羟基 (2 个或以上 ) 的醛类 (aldehyde) 或酮类 (Ketone)化合物， 以及它们的衍生物或聚合物。 据此可分为醛糖 (aldose)和酮糖 (ketose)。 糖 糖
还可根据碳层子数分为丙糖 (triose)，丁糖 (terose)，戊糖 (pentose)、己糖 (hexose)。 最简单的糖类就是丙糖 (甘油醛和二羟丙酮 ) 由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式 Cn (H2O)n 表示，所以过去人们一直认为糖类是碳与水的 化合物，称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多人称之为碳水化合物。 二、 糖的种类 根据糖的结构单元数目多少分为： （ 1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。 （ 2）寡糖： 2-6 个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。 （ 3）多糖： 均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质 (壳多糖 ) 不均一性多糖：糖胺多糖类 (透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等 ) （ 4）结合糖 (复合糖，糖缀合物， glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白 (蛋白聚糖 )、糖 -核苷酸等 （ 5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 三、 糖类的生物学功能 (1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。 (2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。 (3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。 (4) 细胞间识别和生物分子间的识别。 细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成 细胞的天线，参与细胞通信。 红细胞表面 ABO 血型决定簇就含有岩藻糖。
静态生物化学时期静态生物化学时期静态生物化学时期静态生物化学时期1920年以前年以前年以前年以前动态生物化学时期动态生物化学时期动态生物化学时期动态生物化学时期1950年以前年以前年以前年以前这是一个飞速发展的辉煌时期随着同位素示踪技术色谱技术等物理学手段的广泛应用生物化学从单纯的组成分析深入到物质代谢途径及动态平衡能量转化光合作用生物氧化糖的分解和合成代谢蛋白质合成核酸的遗传功能酶维生素激素抗生素等的代谢都基本搞清
生物化学笔记(王镜岩)
赤藓糖葡萄糖甘油醛核糖甘露糖半乳糖(Gal)（（Gal）二羟基丙酮核酮糖果糖讲一生物大分子：糖、脂、蛋白质（酶）、核酸、维生素、激素生物化学之父：费舍尔讲二地球上数量最多的一类有机化合物：糖类α和β吡喃葡萄糖（羟基在下为α型，在上为β型）糖原高度分支的生理意义：第三章、蛋白质20种氨基酸英文名等电点掌握氨基酸的用途、现象DNFB法PITCCys半胱氨酸Ellman反应，DTNB，二硫硝基苯甲酸Ellman反应（二硫硝基苯甲酸，DTNB）Cys与二硫硝基苯甲酸(DTNB) 或称Ellman 试剂发生硫醇-二硫化物交换反应。
反应中1 分子的Cys引起1分子的硫硝基苯甲酸的释放。
它在pH 8.0 时, 在412nm 波长处有强烈的光吸收, 因此可利用分光光度法定量测定-SH。
肽平面（酰胺平面）——由肽键周围的6个原子组成的刚性平面3.6蛋白质的纯化注：用尽可能少的步骤、尽可能短的时间。
1.前处理阶段物理法——冻融法，超声波法，均浆法，研磨法等。
酶裂解法——就是利用水解酶将细胞壁和细胞膜消化的方法，常用的水解酶有溶菌酶、葡聚糖酶、蛋白酶、糖苷酶、壳多糖酶、细胞壁溶解酶等。
其中溶菌酶主要对细菌类有作用，其他酶对酵母作用显著。
2.粗分级/粗分离根据蛋白质的①溶解性质、②大小不同、③带电状态不同/电荷多少④净化方法根据与其他化合物相互作用的蛋白质（部分蛋白质对..有特定的..）②：凝胶过滤层析常用凝胶过滤介质Sephadex：交联葡聚糖，是采用环氧氯丙烷作交联剂将右旋葡聚糖交联而成。
干粉容易膨胀，在水、盐溶液、有机溶液、碱和弱酸中化学性质稳定，可高压灭菌。
高交联度的Sephadex，其颗粒坚硬，适于高流速下操作。
Sephacryl : 烯丙基葡聚糖同N、Nˊ—甲叉双丙烯酰胺共价交联而成。
颗粒坚硬，性质比Sephadex更为稳定，可高压灭菌，在pH3~11条件下稳定，可用有机溶剂洗脱，也可用SDS、尿素及盐酸胍洗脱。
封面、目录、概要王镜岩《生物化学》第三版笔记（打印版）
封⾯、⽬录、概要王镜岩《⽣物化学》第三版笔记（打印版）⽣物化学笔记王镜岩等《⽣物化学》第三版适合以王镜岩《⽣物化学》第三版为考研指导教材的各⾼校的⽣物类考⽣备考⽬录第⼀章概述------------------------------01 第⼆章糖类------------------------------06 第三章脂类------------------------------14 第四章蛋⽩质（注1）-------------------------21 第五章酶类（注2）-------------------------36 第六章核酸（注3）--------------------------------------45 第七章维⽣素（注4）-------------------------52 第⼋章抗⽣素------------------------------55 第九章激素------------------------------58 第⼗章代谢总论------------------------------63 第⼗⼀章糖类代谢（注5）--------------------------------------65 第⼗⼆章⽣物氧化------------------------------73 第⼗三章脂类代谢（注6）--------------------------------------75 第⼗四章蛋⽩质代谢（注7）-----------------------------------80 第⼗五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------86 第⼗六章 DNA的复制与修复（注8）---------------------------88 第⼗七章 RNA的合成与加⼯（注9）---------------------------93 第⼗⼋章蛋⽩质的合成与运转--------------------96 第⼗九章代谢调空------------------------------98第⼆⼗章⽣物膜（补充部分）---------------------102（1）对应⽣物化学课本上册第3、4、5、6、7章。
王镜岩_生物化学_第三版_考研笔记
第二章糖类提要一、定义糖、单糖、寡糖、多糖、结合糖、呋喃糖、吡喃糖、糖苷、手性二、结构1.链式：Glc、Man、Gal、Fru、Rib、dRib2.环式：顺时针编号，D型末端羟甲基向下，α型半缩醛羟基与末端羟甲基在两侧。
3.构象：椅式稳定，β稳定，因其较大基团均为平键。
三、反应1.与酸：莫里斯试剂、西里万诺夫试剂。
2.与碱：弱碱互变，强碱分解。
3.氧化：三种产物。
4.还原：葡萄糖生成山梨醇。
5.酯化6.成苷：有α和β两种糖苷键。
7.成沙：可根据其形状与熔点鉴定糖。
四、衍生物氨基糖、糖醛酸、糖苷五、寡糖蔗糖、乳糖、麦芽糖和纤维二糖的结构六、多糖淀粉、糖原、纤维素的结构粘多糖、糖蛋白、蛋白多糖一般了解七、计算比旋计算，注意单位。
第一节概述一、糖的命名糖类是含多羟基的醛或酮类化合物，由碳氢氧三种元素组成的，其分子式通常以Cn(H2O)n 表示。
由于一些糖分子中氢和氧原子数之比往往是2:1，与水相同，过去误认为此类物质是碳与水的化合物，所以称为"碳水化合物"(Carbohydrate)。
实际上这一名称并不确切，如脱氧核糖、鼠李糖等糖类不符合通式，而甲醛、乙酸等虽符合这个通式但并不是糖。
只是"碳水化合物"沿用已久，一些较老的书仍采用。
我国将此类化合物统称为糖，而在英语中只将具有甜味的单糖和简单的寡糖称为糖(sugar)。
二、糖的分类根据分子的聚合度分，糖可分为单糖、寡糖、多糖。
也可分为：结合糖和衍生糖。
单糖是不能水解为更小分子的糖。
葡萄糖，果糖都是常见单糖。
根据羰基在分子中的位置，单糖可分为醛糖和酮糖。
根据碳原子数目，可分为丙糖，丁糖，戊糖，己糖和庚糖。
寡糖由2-20个单糖分子构成，其中以双糖最普遍。
寡糖和单糖都可溶于水，多数有甜味。
多糖由多个单糖（水解是产生20个以上单糖分子）聚合而成，又可分为同聚多糖和杂聚多糖。
同聚多糖由同一种单糖构成，杂聚多糖由两种以上单糖构成。
王镜岩《生物化学》第三版笔记(完整版之考研必备)
遗传物质 DNA 能自我复制，其他生物分子在 DNA 的 直接或间接指导下合成。生物分子的复制合成，是
生物体繁殖的基础。
七、生物分子能够人工合成和改造
生物分子是通过漫长的进化产生的。随着生命科学 的发展，人们已能在体外人工合成各类生物分子， 以合成和改造生物大分子为目标的生物技术方兴 未艾。
二、碳氢氧氮硫磷是生物分子的基本素材
(一)碳氢是生物分子的主体元素 碳原子既难得到电子，又难失去电子，最适于形成 共价键。碳原子非凡的成键能力和它的四面体构 型，使它可以自相结合，形成结构各异的生物分子 骨架。碳原子又可通过共价键与其它元素结合，形 成化学性质活泼的官能团。 氢原子能以稳定的共价键于碳原子结合，构成生物 分子的骨架。生物分子的某些氢原子被称为还原能 力，它们被氧化时可放出能量。生物分子含氢量的 多少(以 H/C 表示)与它们的供能价值直接相关。氢 原子还参与许多官能团的构成。与电负性强的氧氮 等原子结合的氢原子还参与氢键的构成。氢键是维 持生物大分子的高级结构的重要作用力。 (二)氧氮硫磷构成官能团 它们是除碳以外仅有的能形成多价共价键的元素， 可形成各种官能团和杂环结构，对决定生物分子的 性质和功能具有重要意义。 此外，硫磷还与能量交换直接相关。生物体内重要 的能量转换反应，常与硫磷的某些化学键的形成及 断裂有关。一些高能分子中的磷酸苷键和硫酯键是 高能键。
四、生物分子都行使专一的功能
每种生物分子都具有专一的生物功能。核酸能储存 和携带遗传信息，酶能催化化学反应，糖能提供能 量。任何生物分子的存在，都有其特殊的生物学意 义。人们研究某种生物分子，就是为了了解和利用 它的功能。
五、代谢是生物分子存在的条件
代谢不仅产生了生物分子，而且使生物分子以一定 的有序性处于稳定的状态中，并不断得到自我更 新。一旦代谢停止，稳定的生物分子体系就要向无 序发展，在变化中解体，进入非生命世界。
生物化学--(王镜岩)精心整理 精要知识点速览
生物化学精要速览（希望对广大生化初学者有助）第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
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王镜岩生物化学考研复习笔记
王镜岩生物化学是考取生化方向研究生同学们的基础教材，在前期复习中同学们应该已经将书通读一遍，由于书中内容较多，建议同学们冲刺阶段的复习，以精炼的笔记为主，下面就由带着大家复习一遍此书的重点内容。
第十一章蛋白质的生物合成(翻译)
第一节蛋白质合成体系
一、mRNA与遗传密码
1.mRNA是蛋白质合成的直接模板
原核生物一个mRNA带有功能相关的几种蛋白质的编码信息，称多顺反子(几个基因的复本);真核生物一个mRNA一般只带一种蛋白质的编码信息，称单顺反子。
mRNA的生成要经加工，尤其是真核生物细胞，这就造成mRNA的序列和DNA序列间没有完整的一对一的关系。
遗传密码(geiccode)是规定mRNA的核苷酸序列翻译成多肽链氨基酸序列的一套法则，也就是mRNA的核苷酸序列和多肽链氨基酸序列的共线性关系。
2.遗传密码是三联体密码
20世纪中叶，数学推算编码20种氨基酸所需的碱基最低数是3(43=64)，密码子(codon)应是三联体(triplet)，即mRNA的序列以三个核苷酸为一组。
1961年Crick及其同事通过研究噬菌体基因的移码突变推测三联体密码子是非重叠、无标点的。
Nirenberg等用人工合成的mRNA
在无细胞蛋白质合成系统中寻找氨基酸与三联体密码子的对应关系。
Khorana和他的同事用化学合成结合酶促反应，合成含有2、3、4核苷酸重复序列的多聚核苷酸，以此为模板找出各氨基酸的密码子。
技术上的突破人工合成的三核苷酸能与对应的氨酰-tRNA一起结合在核糖体上，由此确定绝大多数密码子。
1966年全部64个密码子破译，其中AUG编码甲硫氨酸，又是起始密码;UAA、UAG、UGA3个是终止密码，不编码氨基酸;还有61个编码一特定的氨基酸。
3.遗传密码特点：①连续性,指密码子必须按53方向三个一组读码框往下阅读，无标点、不重叠、不跳格。
正确的读码框的确立是由核糖体识别在编码序列开头处的起始密码AUG;②简并性，是指同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象。
编码同一氨基酸的密码子称为同义密码子，通常只在第3位碱基上不同，这样可减少有害突变。
密码子第3位碱基与tRNA反密码子不严格遵从碱基配对规律(摆动碱基配对)，如tRNA反密码子第一位的I(由A转变而来)可与mRNA密码子第3位碱基U、C、A形成配对，U可对应A、G，因而密码子第3个位置又称摆动位置;③通用性，即所有生物基本共用同一套遗传密码。
线粒体以及少数生物基因组的密码子有变异(如在酵母、哺乳动物、果蝇中，AUA=Met而非Ile，UGA=Trp而非终止码。
)
二、tRNA与氨基酸的转运
1.tRNA是转运氨基酸的工具
具备倒L型三级结构的tRNA由氨酰合成酶催化氨基酸共价连结到3端，形成氨酰-tRNA，需要ATP。
tRNA与蛋白质合成有关的位点
至少有4个，即①3端CCA上的氨基酸接受位点;②反密码子位点;③识别氨酰-tRNA合成酶位点;④核糖体识别位点。
2.tRNA第二套密码系统
氨酰-tRNA合成酶具有绝对专一性，对L-氨基酸、tRNA两种底物能高度特异识别。
大肠杆菌丙氨酸tRNA的氨基酸接受臂上的
G3?U70碱基对决定负载Ala的专一性。
精氨酸-tRNA(A20)，异亮氨
酸-tRNA(G5?G69)，酵母苯丙氨酸-tRNA(G20,G34,A35,A36)。
由于氨
基酸和tRNA正确结合，而tRNA又和mRNA、核糖体准确配对，这就
确保遗传信息传递的稳定。
氨酰-tRNA合成酶与tRNA之间的相互作
用和tRNA分子中某些碱基或碱基对决定着携带专一氨基酸的作用组
成tRNA分子第二套密码系统。
三、核糖体与肽链装配
1.核糖体是合成蛋白质的部位(或称蛋白质合成的分子工厂)
1950年P.Zameik将放射性同位素标记的氨基酸注射到小鼠体内，经短时间后，取出肝脏，制成匀浆，离心，分成核、线粒体、微粒体及上清液组分，发现微粒体中的放射性强度最高，再处理微粒体，将核糖体从内质网中分离出，发现核糖体的放射强度比微粒体高7倍。
2.核糖体的组成和结构
有70S和80S两种，均由大小不同的两个亚基组成。
70S核糖
体存在于原核细胞和真核细胞的线粒体和叶绿体中，其30S小亚基含有一个16SrRNA和21种不同的蛋白质(称S蛋白)，50S大亚基含有
一个23SrRNA、5SrRNA和34种蛋白质(L蛋白)。
80S核糖体存在于真
核细胞，其40S小亚基含有一个18SrRNA和34种S蛋白，60S大亚基含有28SrRNA、5SrRNA、5.8SrRNA各一分子和49种L蛋白。
在通常情况下，核糖体的大小亚基游离于细胞质基质中，只有当小亚基与mRNA结合后，大亚基才与小亚基结合形成完整的核糖体。
核糖体上有两个tRNA结合的位点：A位点是氨酰tRNA结合位，P位点是肽酰tRNA结合位。
50S亚基上有一个GTP水解位点，为氨酰-tRNA移位提供能量;两亚基接触面空隙有结合mRNA的位点，还有与起始因子、延伸因子、释放因子及各种酶相结合的位点，mRNA和合成的新生多肽链通过外出孔进入膜腔。
四、有关的酶和蛋白因子
除了以上提到的氨酰-tRNA合成酶和L蛋白、S蛋白外，重要的酶还有转肽酶、转位酶等;在肽链合成的起始、延伸和终止过程有许多蛋白因子参与。
起始因子(initiationfactors，IF)，包括IF1、IF2、IF3;延伸因子(elongationfactors，EF)，有EF-T，EF-G;释放因子(releasefactors，RF)，包括RF1、RF2。