生物化学第三章蛋白质化学名词解释
生物化学总结 蛋白质
蛋白质一、概述1.蛋白质：一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。
2.元素组成：CONH。
基本组成单位：氨基酸(氨基酸通过肽键连接为无分支的长链，该长链又称为多肽链)。
一些蛋白质含有非氨基酸成分.3.分类：按形状和溶解性：纤维状蛋白质(形状呈细棒或纤维状，多不溶于水);球状蛋白质(形状接近球形或椭球形，可溶于水);膜蛋白(与细胞的各种膜系统结合而存在。
“溶于膜”)。
4.性质：生物大分子；胶体性质；带电性质；溶解性与沉淀；灼烧时可以产生特殊气味；颜色反应；可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。
5.为什么加热降低了蛋白质的溶解性？二、氨基酸1.α－氨基酸结构：2.分类：必需/半必需/非必需~~根据R基团的化学结构:脂肪族/芳香族/杂环~~根据R基团的极性和带电性质：a.非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trpb.极性氨基酸：不带电：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys；带正电：His、Lys、Arg；带负电：Asp、Glu*非极性氨基酸:R基团为一个氢原子/R基团为脂肪烃/R基团为芳香环。
*不带电荷的极性氨基酸:R基团含有羟基/R基团含有巯基(SH)/R基团含有酰胺基。
*带负电荷的极性氨基酸，R基团带有负电。
*带正电荷的极性氨基酸，R基团带有正电。
3.酸碱化学：氨基酸是两性电解质，氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以不带电形式和兼性离子形式离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的－NH3+正离子和能接受质子的－COO-负离子。
氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离可看作二元酸（阳离子—兼性离子—阴离子）。
氨基酸的解离常数K1/K2可用测定滴定曲线的实验方法求得，二元酸的滴定曲线可大致分解为2条一元酸的滴定曲线。
王镜岩生化真题名词解释整理汇总
王镜岩——生物化学名词解释（2013年~2002年）[2013年]1.寡聚蛋白质（oligomeric protein）：两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质。
（也称多聚蛋白质）。
如：血红蛋白（两条α链，两条β链）、己糖激酶（4条α链）。
附：仅由一条多肽链构成的蛋白质称为单体蛋白质。
如：溶菌酶和肌红蛋白 [第三章蛋白质 ]（上159）2.酶的转换数(turnover number,TN)：即K3，又称催化常数（catalytic constant,K cat）是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。
（通常来表示酶的催化效率）附：[ 或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数 ] ，大多数酶对它们的天然底物的转换数的变化围是每秒1到104（上321）[第四章酶]3.糖的变旋现象（mutarotation）：是当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同的旋光异构体的平衡混合物时，发生的旋光变化的现象。
[第一章糖类 ]（上8；2013、2008）4.油脂的酸值（acid number）：是指中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗KOH 的毫克数。
[第二章脂类和生物膜 ]（上95）5.激素受体：位于细胞表面或细胞，结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。
[第六章维生素、激素和抗生素]6.乙醛酸循环（glyoxylic acid cycle ,GAC）：是一种被修改的三羧酸循环，在两种循环中具有某些一样的酶和产物，但代途径不同，在乙醛酸循环中乙酰CoA首先和草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后转变为异柠檬酸，再裂解为琥珀酸和乙醛酸，在这一循环中产生乙醛酸，故称乙醛酸循环。
[第八章糖代]（这个循环除两步由异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶催化的反应外，其他的反应都和“柠檬酸循环”一样。
）（ 2013、2012）资料2：又称三羧酸循环支路，该途径在动物体不存在，只存在于植物和微生物中，主要在乙醛酸循环体中和线粒体中进行。
生物化学名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质的结构和功能等电点(isoelectric point, pI):氨基酸分子带有相等正、负电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点肽键(peptide bond) : 是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽键平面(peptide bond) :由于肽键具有部分双键的性质，使参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上，这一平面称为肽键平面模体(motif) :在蛋白质分子中，若干具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成具有特殊功能的结构区域，称模体结构域(domain) :在一级结构上相距较远的氨基酸残基，通过三级结构的形成，多肽链的弯折，彼此聚集在一起，从而形成一些在功能上相对独立的，结构较为紧凑的区域，称为结构域(domain)。
亚基(subunit):就是指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链变构效应(allosteric effect): 由于蛋白质分子构象改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效应。
蛋白质的变性(denaturation):在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构被破坏(不包括肽键的断裂)，从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变，称为蛋白质的变性。
第二章核酸遗传密码(coden):mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，在蛋白质翻译合成时代表一个特定的氨基酸，这种核苷酸三联体称为遗传密码。
核酶(ribozyme):某些小分子RNA具有催化特定RNA降解的活性，这种具有催化作用的小RNA被称为核酶(ribozyme)。
DNA的变性(denaturation): 在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为DNA 的变性。
融解温度(melting temperature, Tm):加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是DNA的变性温度(融解温度)。
王镜岩生化真题名词解释整理汇总情况
王镜岩——生物化学名词解释（2013年~2002年）【2013年】1.寡聚蛋白质（oligomeric protein）：两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质。
（也称多聚蛋白质）。
如：血红蛋白（两条α链，两条β链）、己糖激酶（4条α链）。
附：仅由一条多肽链构成的蛋白质称为单体蛋白质。
如：溶菌酶和肌红蛋白【第三章蛋白质】（上159）2.酶的转换数(turnover number,TN)：即K3，又称催化常数（catalytic constant,K cat）是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。
（通常来表示酶的催化效率）附：[ 或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数] ，大多数酶对它们的天然底物的转换数的变化围是每秒1到104（上321）【第四章酶】3.糖的变旋现象（mutarotation）：是当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同的旋光异构体的平衡混合物时，发生的旋光变化的现象。
【第一章糖类】（上8；2013、2008）4.油脂的酸值（acid number）：是指中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗KOH 的毫克数。
【第二章脂类和生物膜】（上95）5.激素受体：位于细胞表面或细胞，结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。
【第六章维生素、激素和抗生素】6.乙醛酸循环（glyoxylic acid cycle ,GAC）：是一种被修改的三羧酸循环，在两种循环中具有某些相同的酶和产物，但代谢途径不同，在乙醛酸循环中乙酰CoA首先和草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后转变为异柠檬酸，再裂解为琥珀酸和乙醛酸，在这一循环中产生乙醛酸，故称乙醛酸循环。
【第八章糖代谢】（这个循环除两步由异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶催化的反应外，其他的反应都和“柠檬酸循环”相同。
）（2013、2012）资料2：又称三羧酸循环支路，该途径在动物体不存在，只存在于植物和微生物中，主要在乙醛酸循环体中和线粒体中进行。
乙醛酸循环从草酰乙酸与乙酰CoA缩合形成柠檬酸开始，柠檬酸经异构化生成异柠檬酸，与TCA循环不同的是异柠檬酸经异柠檬酸裂解酶裂解为琥珀酸和乙醛酸。
生物化学-蛋白质
For Example
pI
• Glycine
的
计
• Glutamate
算:
• Histidine
pI = (pK1+pK2)/2
An acidic amino acid pI=(pK1+pKR)/2
A basic amino acid pI=(pKR+pK2)/2
（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质 进行分类
➢ 非极性脂肪族氨基酸 ➢ 极性中性氨基酸 ➢ 芳香族氨基酸 ➢ 酸性氨基酸 ➢ 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端： N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端
多肽链
多肽链
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基 酸缩合则形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽 称多肽(polypeptide)。
生物化学名词解释
第一章：蛋白质蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸（残基）的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是-肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-片层、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构:是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构:是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
蛋白质变性的实质是空间结构的破坏。
蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。
构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
生物活性肽：生物体内具有调节及保护作用的小分子肽。
模体：模体是具有特殊功能的超二级结构。
分子伴侣：分子伴侣是一类帮助新生多肽连正确折叠的蛋白质，参与蛋白质空间构想的正确形成。
蛋白质的变构效应：蛋白质变构效应指在某些代谢物或调节因子与蛋白质结合，其结构发生适应性改变的现象。
生物化学_03(2) 蛋白质化学
度称ψ角。φ和ψ称作二面角，亦称构象角。
酰胺平面
非键合原子 接触半径
α-碳原子
侧链
酰胺平面
Φ=1800，ψ=1800
Φ=00，ψ=00
Φ=00，ψ=00的多肽主链构象
完全伸展的多肽主链构象
可允许的φ和ψ值：Ramachandran构象图
右手α-螺旋、平行β-折叠、反平行β折叠、以及胶原三螺旋位于允许区内。
根据细胞色素 C的 顺序种属差异建立 起来的进化树
不 同 生 物 来 源 的 细 胞 色 素
1 6 10 14 17 18 27 29 30 32 34 38 41 45 48 51 52 59 67 68 70
Gly Gly Phe Cys Cys His Lys Gly Pro Leu Gly Arg Gly Gly Tyr Ala Asn Trp Tyr Leu 70 Asn Pro Lys Lys Tyr Ile Pro Gly Thr Lys Met
三级结构： 由一条多肽链和一个血红素辅基构成，相对 分子量16700，含153个氨基酸残基。分子中 多肽链由8段α-螺旋组成，分子结构致密结 实，带亲水基团侧链的氨基酸分布在分子外 表面，疏水氨基酸侧链几乎全埋在分子内部。
辅基血红素：
由二价铁和原卟啉Ⅸ组成，原卟啉Ⅸ由4个吡 咯环组成，
• 铁原子只有亚铁态的蛋白质才能结合氧。蛋 白质提供疏水洞穴，固定血红素基，保护血 红素铁免遭氧化，为氧提供一个结合部位。 结合氧只发生暂时电子重排。
Mb和Hb的氧合曲线比较
Myoglobin
Hemoglobin
第六节
一、
蛋白质的重要性质
两性解离性质及等电点
二、
三、
蛋白质胶体性质
生物化学名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质结构与功能1．肽单元（peptide unit）：参与肽键的6个原子—Cα1，C，O，N，H，Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位臵为反式（trans）构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
2．模体（motif）：由二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象, 并发挥特殊的功能，如锌指结构，β α β等。
模体通常有其特征性的氨基酸序列。
有的模体仅由几个氨基酸残基组成，如RGD (Arg-Gly-Asp)模体。
3．结构域（domain）：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。
4．蛋白质等电点（Isoelectric point, pI）：在某一pH溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，其所带的净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
5．蛋白质的变性（denaturation of protein）：在某些物理和化学因素(如加热，强酸，强碱，有机溶剂, 重金属离子等)作用下，蛋白质的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。
变性不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。
第二章酶1．酶的活性中心(active center of enzyme)：酶分子中与酶活性密切相关的基团(必需基团)在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合，并将其转变为产物，该区域称酶的活性中心。
辅酶参与酶活性中心的组成。
2．同工酶(isoenzyme)：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。
3．变构酶和变构调节(allosteric enzyme and allosteric regulation)：一些代谢物（变构效应剂）可与酶蛋白分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构而改变其催化活性。
《生物化学》名词解释大全
《生物化学》名词解释大全第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
生物化学部分名词解释
生物化学部分名词解释（欢迎同学补充更正）第一章糖类单糖（monosaccharide）由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。
寡糖（oligoccharide）由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖（polysaccharide）20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖链可以是线形的或带有分支的。
构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。
有D型和L 型两种。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
构象（conformation）分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。
淀粉（starch）一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。
有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
糖原（glycogen）是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
纤维素（cellulose）葡萄糖分子通过β-1,4-糖苷键连接而形成的葡聚糖。
通常含数千个葡萄糖单位，是植物细胞壁的主要成分。
极限糊精（limit dexitrin）是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。
糊精的进一步降解需要α-（1→6）糖苷键的水解。
肽聚糖（peptidoglycan）N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。
肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。
生物化学【名词解释】
一、糖类化学1.构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。
2.构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。
（D-;L-）3.变旋作用：一个旋光体溶液放置后，其比旋光度改变的现象称变旋。
变旋的原因是在溶液中，糖的链状结构和环状结构（α、β）之间可以相互转变，最后达到一个动态平衡，变旋作用是可逆的，当两型互变达到平衡时，比旋光度即不再改变。
4.Fehling试剂：CuSO4+KOH+酒石酸钠或柠檬酸钠5.成脎作用：单糖的第1、2碳与苯肼结合后，成晶体糖脎，称成脎作用。
可用来鉴别除葡萄糖、甘露糖和果糖外的某些单糖。
6.糖脎：与醛、酮反应时，许多还原糖生成含有两个苯腙基（=N-NH-C6H5）的衍生物，称为糖的苯脎，即糖脎。
7.糖蛋白：短链寡糖与蛋白质以共价键连接而成的复合糖。
8.蛋白聚糖：蛋白质和糖胺聚糖通过共价键连接而成的大分子复合物9.对映体：一个不对称碳原子的取代基在空间里的两种取向是物体与镜像关系，并且两者不能重叠的两种旋光异构体。
10..糖苷：环状单糖的半缩醛（或半缩酮）羟基与另一化合物发生缩合形成的缩醛（或缩酮）称为糖苷。
11.糖苷键:糖基和配基之间的连键称为糖苷键。
12.磷酸戊糖途径：机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程,又称为磷酸已糖旁路二、脂质化学1.必需脂肪酸：机体生命活动必不可少，但机体自身又不能合成，必须由食物供给的多不饱和脂肪酸。
2.皂化值：皂化1g脂肪所需的KOH的毫克数。
平均相对分子质量=(3×56×1000)/皂化值3.碘值：100g脂质样品所能吸收的碘克数。
油脂的不饱和度用碘值价表示。
4.脂肪酸的β－氧化：指脂肪酸活化为脂酰CoA,脂肪酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β-氧化多酶复合体催化下，依次进行脱氢、水化、再脱氢和硫解四步连续反应，释放出一分子乙酰CoA和一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA。
生化生物化学名词解释 (3)重点知识总结
1．模体：是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
其中一类就是具有特殊功能的超二级结构，一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
2．等电点：在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。
.3．蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。
4．蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。
蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5．蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。
也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。
稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及范德华力等。
此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。
6．蛋白质的四级结构是指由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象。
主要稳定因素：氢键、离子键。
7．分子病：蛋白质分子发生变异导致的疾病。
8．蛋白质变性：天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用9．变构效应：蛋白质的空间结构的改变伴随其功能的变化。
10．DNA变性：在某些理化因素（温度、pH值、有机溶剂和尿素等）的作用下，维持DNA 双螺旋结构的作用力氢键和碱基堆积力被破坏，形成无规线团状分子，从而引起核酸理化性质和生物学功能的改变。
11.Tm值：通常将紫外吸收的增加量达最大量一半时的温度称熔解温度，用Tm表示12.Km值：米氏常数Km值。
等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L13.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶（一同三不同）14.酶的别构调节：体内一些代谢物可与某些酶的活性中心外的某个部位非共价可逆结合，引起酶的构象改变，从而改变酶的活性。
生物化学名词解释
1.蛋白质( protein ) ：由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（蛋白质化学中专称为肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的生物大分子。
2. 两性离子：同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子。
3. 氨基酸：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，是蛋白质的基本结构单位，构成蛋白质的氨基酸有20种。
4. 氨基酸等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
5.茚三酮反应：茚三酮在弱酸溶液中与α-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨、脱羧反应，最后茚三酮与反应产物（氨和还原茚三酮）发生作用，生成紫色物质（570nm)；两个亚氨基酸──脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应形成黄色化合物(440nm)。
6.肽平面：肽键中-C-N-键，具有部分双键的性质，不能旋转，使形成肽键的六个原子固定在一个平面之内。
7. 构型（configuration）是指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。
8.构象(conformation)：在化学结构和configuration相同的分子中，其原子由于单键的旋转而在空间形成的不同的构象体可以相互转化。
其空间位置的改变不涉及共价键的破裂。
9.α-螺旋：α-螺旋是一个棒状结构；骨干结构为锯齿形肽链。
紧密卷曲的多肽链形成棒的内部；链中的C=O和N-H基团在同一平面内，但是分布在锯齿链的两侧。
侧链以螺旋式的排布向外伸展。
10.β-折叠（β-pleated sheet）：β-折叠或β -折叠片也称β-结构或β-构象，它是蛋白质中第二种最常见的二级结构。
β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的多肽链平行排列，通过链间的氢键进行交联而形成的，或一条肽链内的不同肽段间靠氢键而形成的。
肽链的主链呈锯齿状折叠构象。
生物化学名词解释
蛋白质化学等电点（isoelectric point, pI）：当氨基酸在溶液中净电荷为零的pH。
在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在肽键(peptide bond)：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽：由二个或两个以上氨基酸通过肽键相连而形成的化合物。
蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序与键合方式。
二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
肽单元：参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。
它是蛋白质构象的基本结构单位。
α-螺旋( α -helix ) ：是蛋白质中最常见的一种二级结构，多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋β-折叠：若干条肽链或一条肽链的若干肽段平行排列，相邻肽链之间靠氢键维持。
超二级结构（supersecondary struture）：蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体结构域（domain）：在超二级结构基础上组装成的相对独立的三维实体。
折叠得较为紧密，各行使其功能。
蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子特定空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。
酶化学全酶：对结合酶而言，酶蛋白与辅助因子结合之后所形成的复合物，称为全酶，只有全酶才有催化活性，将酶蛋白和辅助因子分开后均无催化作用。
全酶= 酶蛋白+ 辅助因子酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原酸碱催化：通过瞬时地向反应物提供质子或从反应物接收质子以稳定过渡态、达到降低反应活化能、加速反应的一种催化机制。
共价催化：通过与底物形成反应活性很高的共价过渡物降低反应活化能，从而提高反应速度的过程。
生物化学考研精解名词解释答案(上)免费版
生化考研精解名词解释答案（上）温馨提示：部分解释不是采自教材，如有疑问，请参考课本！第一章糖类（p6）6.构型（configurati on）：在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。
有D型和L型两种。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
7.构象（conformation）：分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。
12.差向异构体（epimer）：在立体化学中，含有多个手性碳原子的立体异构体中，只有一个手性碳原子的构型不同，其余的构型都相同的非对映体叫差向异构体。
14.异头碳（anomeric carbon）：单糖由直链变成环状结构时，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映异构体。
在环状结构中，半缩醛碳原子称为异头碳原子。
15.半缩醛（hemiacetal）：醛基和一个醇基缩合形成的产物。
通过该反应，使单糖形成环状结构。
16.变旋（mutarotation）：当一种旋光异构体如糖，溶于水中转变成几种不同旋光异构体的平衡混合物时，随着时间而发生的旋光变化。
18.糖苷键（glycosidic bond）：一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子(如醇、糖、嘌呤或嘧啶)的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。
常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。
19.还原糖（reducing sugar）：能够还原斐林(H.von Fehling)试剂或托伦斯(B.Tollens)试剂的糖称为还原糖，所有的单糖（除二羟丙酮），不论醛糖、酮糖都是还原糖。
大部分双糖也是还原糖，蔗糖例外。
22.淀粉（starch）：由D-葡萄糖单体组成的同聚物。
包括直链淀粉和支链淀粉两种类型，为植物中糖类的主要贮存形式。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
第三章蛋白质化学1蛋白质：就是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量得氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质就是生命得物质基础,就是一切细胞与组织得重要组成成分。
2标准氨基酸:就是可以用于合成蛋白质得２0种氨基酸.3、茚三酮反应：就是指氨基酸、肽与蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合Ｈ＋而表现碱性得电解质。
5、兼性离子:即带正电与、又带负电荷得离子。
6、氨基酸得等电点:氨基酸在溶液中得解离程度受ＰH值影响,在某一PＨ值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子得程度相等，溶液中得氨基酸以兼性离子形式存在,且净电荷为零，此时溶液得ＰH值成为氨基酸得等电点。
7、单纯蛋白质:完全由氨基酸构成得蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分得蛋白质。
9、蛋白质得辅基:缀合蛋白质所含有得非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质与肽分子中，就是由一个氨基酸得α—羧基与另一个氨基酸得α—氨基缩合时形成得化学键。
11、肽平面:在肽单元中，羧基得π键电子对与氮原子得孤电子对存在部分共享，C－N键具有一定程度得双键性质,不能自由旋转。
因此,肽单元得六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：就是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成得分子。
13、氨基酸得残基：肽与蛋白质分子中得氨基酸就是不完整得，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸得残基。
14、多肽:由１0个以上氨基酸通过肽键连接而成得肽.15、多肽链：多肽得化学结构呈链状,所以又称多肽链。
16、生物活性肽:就是指具有特殊生理功能得肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链得一个片段,当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质得消化产物中也有生物活性肽,她们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸与甘氨酸通过肽键连接构成得酸性三肽,就是一种生物活性肽，就是机体内重要得抗氧化剂。
18、蛋白质得一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链中氨基酸得连接顺序,简称氨基酸序列。
蛋白质得一级结构反映蛋白质分子得共价键结构。
19、蛋白质得二级结构:就是指蛋白质多肽链局部片段得构象,该片段得氨基酸序列就是连续得，主链构象通常就是规则得。
20、蛋白质得超二级结构：又称模体、基序，就是指几个二级结构单元进一步聚集与结合形成得特定构象单元,如αα、βαβ、ββ、螺旋—转角-螺旋、亮氨酸拉链等。
21、蛋白质得三级结构:就是指蛋白质分子整条肽链得空间结构，描述其所有原子得空间排布。
蛋白质得三级结构得形成就是肽链在二级结构基础上进一步折叠得结果.22、蛋白质得结构域：许多较大(由几百个氨基酸构成)蛋白质得三级结构中存在着一个或多个稳定得球形折叠区，有时与分子得其她部分之间界限分明，可以通过对多肽得适当酶切与其她部分分开,这种结构成为结构域。
23、蛋白质得亚基：许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位，每个结构单位可以由不止一条台联构成，但特定且相对独立得三级结构，且就是一个由共价键连接得整体,该结构单位称为蛋白质得亚基。
24、蛋白质得四级结构：多亚蛋白质得亚基与亚基通过非共价键结合，形成特定得空间结构,这一结构层次称为蛋白质得四级结构.25、同源蛋白质:如果蛋白质得编码基因源自同一祖先基因，则称这些蛋白质属于同一个蛋白质家族，就是同源蛋白质。
26、分子病：由基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致得疾病.27、变构蛋白:具有下些列特征得蛋白质得统称：它们有两种或多种构象，有两个或多个配体结合位点,配体与其中一个结合位点结合导致蛋白质变构,即从一种构象转变成另一种构象，这种变构影响到其她配体结合位点与配体得结合。
28、变构剂:导致变构蛋白变构得物质,多为小分子.29、蛋白质得变构效应：变构剂得结合或解离导致变构蛋白变构得现象。
30、协同效应:可以结合多分子同种变构剂得变构蛋白，先结合得变构剂使变构蛋白变构，从而影响后结合变构剂得结合。
31、蛋白质构象病：就是指构象异常得蛋白质聚集成淀粉样纤维沉淀而导致得疾病。
32、双缩脲反应:两分子尿素脱氨缩合生成双缩脲，在碱性条件下双缩脲与Ｃa2+螯合呈紫红色，称为双缩脲反应.33、蛋白质得等电点：蛋白质就是两性电解质,其解离状态受溶液PH值影响。
在某一PH值条件下,蛋白质得净电荷为零,该ＰH值称为蛋白质得等电点.34、蛋白质变性:就是指由于稳定蛋白质构象得化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏,结果其天然构象部分或全部改变。
变性导致蛋白质理化性质改变，生物活性丧失。
35、蛋白质凝固：蛋白质变性后进一步形成较坚固得凝块。
36、蛋白质复性：有些蛋白质得变性就是可逆得.当变性程度较轻时，如果除去变性因素,使变性蛋白重新处于能够形成稳定天然构象得条件下,则这些蛋白质得构象及功能可以恢复或部分恢复，这种现象称为蛋白质复性。
37、蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中析出得现象。
38、盐析：蛋白质沉淀技术之一，即在蛋白质溶液中加入大量中性盐以提高其离子强度，会中与蛋白质表面电荷并破坏水化膜,导致蛋白质析出。
39、离心技术：就是将含有微小颗粒得悬浮液置于离心机转头中,利用转头高速旋转所产生得强大离心力,将悬浮颗粒按密度差异或质量差异分离，就是生命科学研究得常规技术，常用于分析蛋白质及其她生物大分子、细胞器。
40、电泳:原为胶体特性之一，就是指带电荷胶体颗粒在电场中定向移动,带正电荷得向负极移动,带负电荷得向正极移动,质量小带电荷多得移动快，质量大带电荷少得移动慢；现指以此为基础建立得一类技术，常用于蛋白质等大分子研究。
41、层析技术：就是以物质在两相（固定相与流动相）之间分配得差异为基础建立得一类技术。
42、透析:就是指利用半透膜将蛋白质与小分子分离.半透膜不允许胶体透过，因此将含有小分子得蛋白质溶液装入半透膜制成得透析袋内,浸入水或低离子强度缓冲溶液中,小分子就会从透析袋内透出，与蛋白质分离。
43、透析疗法:就是指使某些体液成分透过半透膜排出体外得疗法，例如血液透析与腹膜透析。
第四章核算化学44、核酸:就是生物大分子，核苷酸缩聚物，包括核糖核酸与脱氧核糖核酸。
45、ＤＮＡ：脱氧核糖核酸，一种多核苷酸，由脱氧核糖核酸按一定序列以３＇，5＇—磷酸二酯键连接形成，就是遗传信息得载体。
46、RＮA:核糖核酸,一种多核苷酸，由核糖核苷酸按一定序列以3＇,５＇—磷酸二酯键连接形成。
47、稀有碱基：除了常规碱基之外，核算还含有少量常规碱基得衍生物,称为稀有碱基。
48、核苷酸：核苷得3’或5’-磷酸酯，就是核酸得结构单位与水解产物，包括核糖核苷酸与脱氧核糖核苷酸。
49、ATP：5'－三磷酸腺苷，就是生物体内最重要得高能化合物。
50、３＇,5＇-磷酸二酯键：在核酸分子中,一个核苷酸得3’—羟基与相邻核苷酸得５’—羟基通过磷酸基结合，形成3'，５＇－磷酸二酯键。
51、Watｓon-crｉck碱基对：核酸互补链之间得碱基配对方式，即A以两个氢键与T或Ｕ配对，G以三个氢键与C配对。
52、B－ＤＮＡ:就是９２%相对湿度下获得得DNA纤维得二级结构。
53、DNA得超螺旋结构：DNA在双螺旋结构基础上进一步扭转缠绕形成得一种结构。
54、核小体:真核生物染色体得基本结构单位,由蛋白质与１8０～２0０ｂpDＮA构成，在结构上可以分为染色质小体与连接DＮＡ两部分.55、核糖体：由rRNA与蛋白质构成得一种蛋白颗粒，使蛋白质得合成机器.56、核酶：由活细胞合成得、起催化作用得一类RNＡ.57、核酸变性:在一定条件下断开双链核酸碱基对氢键,可以使其局部解离甚至完全解离成单链，形成无规线团，称为核酸变性.58、DNＡ复性：除去变性因素，同一来源变性核算重新形成原来得双链结构。
59、核酸杂交：除去变性因素，不同来源变性核酸因序列互补而结合，形成双链结构。
60、增色效应:变形导致核算紫外线吸收值增大得现象。
61、解链温度：使双链核酸解链度达到５０％所需要得温度。
62、减色效应：复性导致变性核酸紫外线吸收值减小得现象。
63、质粒：游离于细菌（及个别真核生物）染色体DNA之外、能自主复制得遗传物质，多数就是一种闭环ＤＮA,大小为1～３00ｋb、第五章酶64、新陈代谢:生命为维持生长与繁殖而进行得全部物理过程与化学过程,表现为生物体与环境进行得物质与能量交换.65、代谢物:代谢过程小号得反应物、生成得中间产物及终产物得统称。
66、生物催化剂:在生物体内起催化作用得生物大分子.67、酶：由活细胞合成、起催化作用得蛋白质。
68、酶促反应:由酶催化进行得化学反应。
69、酶得底物:酶促反应得反应物。
70、酶得必需基团：酶得分子结构中与酶活性密切相关、不可或缺得一些基团。
71、酶得活性中心：又称活性部位，酶得分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物得部位。
72、酶得结合基团：酶得活性中心得两类必需基团之一，其作用就是与底物结合,形成酶—底物复合物。
73、酶得催化基团:酶得活性中心得两类必需基团之一,其作用就是改变底物分子中特定化学键得稳定性,将其转化成产物。
74、酶得辅助因子：就是某些酶在催化反应时所需得有机分子或离子（通常就是金属离子）,它们与酶结合牢固或松散,与无活性得酶蛋白结合成有活性得全酶。
75、辅酶:酶得两类辅助因子之一,与酶蛋白结合松散甚至只在催化反应时才结合,可以用透析或超滤得方法除去。
76、酶得辅基：酶得两类辅助因子之一,与酶蛋白结合牢固甚至共价结合，不能用透析或超滤得方法除去，在催化反应时也不会离开活性中心。
77、多酶复合体:有几种不同功能得酶构成,有两种或两种以上得活性中心,各活性中心催化得反应构成连续反应。
78、同工酶：就是指能催化相同得化学反应、但酶蛋白得组成、结构、理化性质与免疫学性质都不相同得一组酶,就是在生物进化过程中基因变异得产物.79、酶得特异性:与一般催化剂相比,酶所催化反应得底物与反应类型具有更高得选择性，这种现象称为酶得特异性或专一性.80、酶得绝对特异性:具有绝对特异性得酶只能催化一种底物发生一种化学反应。
81、酶得相对特异性:具有相对特异性得酶可以催化一类底物或一种化学键发生一种化学反应。
82、酶得立体特异性：具有立体特异性得酶能够识别立体异构体得构型，因而只催化特定构型得立体异构体发生反应,或催化得反应只生成特定构型得立体异构体。
83、活化能：在一个化学反应体系中,活化分子最低能量水平高于反应体系中全部反应物分子得平均能量水平，两个能量水平得差值称为活化能。
84、酶催反应动力学:简称酶动力学,就是研究酶促反应速度及其影响因素得科学。
85、米式方程:一个反应速度与底物浓度关系得数学方程式。