生物化学第三章蛋白质化学名词解释

第三章蛋白质化学
1蛋白质：就是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量得氨基酸按一定序列以肽键连接形成。

蛋白质就是生命得物质基础,就是一切细胞与组织得重要组成成分。

2标准氨基酸:就是可以用于合成蛋白质得２0种氨基酸.
3、茚三酮反应：就是指氨基酸、肽与蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。

4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合Ｈ＋而表现碱性得电解质。

5、兼性离子:即带正电与、又带负电荷得离子。

6、氨基酸得等电点:氨基酸在溶液中得解离程度受ＰH值影响,在某一PＨ值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子得程度相等，溶液中得氨基酸以兼性离子形式存在,且净电荷为零，此时溶液得ＰH值成为氨基酸得等电点。

7、单纯蛋白质:完全由氨基酸构成得蛋白质。

8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分得蛋白质。

9、蛋白质得辅基:缀合蛋白质所含有得非氨基酸成分。

10、肽键：存在于蛋白质与肽分子中，就是由一个氨基酸得α—羧基与另一个氨基酸得α—氨基缩合时形成得化学键。

11、肽平面:在肽单元中，羧基得π键电子对与氮原子得孤电子对存在部分共享，C－N键具有一定程度得双键性质,不能自由旋转。

因此,肽单元得六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。

12、肽：就是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成得分子。

13、氨基酸得残基：肽与蛋白质分子中得氨基酸就是不完整得，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸得残基。

14、多肽:由１0个以上氨基酸通过肽键连接而成得肽.
15、多肽链：多肽得化学结构呈链状,所以又称多肽链。

16、生物活性肽:就是指具有特殊生理功能得肽类物质。

它们多为蛋白质多肽链得一个片段,当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。

食物蛋白质得消化产物中也有生物活性肽,她们可以被直接吸收。

17、谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸与甘氨酸通过肽键连接构成得酸性三肽,就是一种生物活性肽，就是机体内重要得抗氧化剂。

18、蛋白质得一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链中氨基酸得连接顺序,简称氨基酸序列。

蛋白质得一级结构反映蛋白质分子得共价键结构。

19、蛋白质得二级结构:就是指蛋白质多肽链局部片段得构象,该片段得氨基酸序列就是连续得，主链构象通常就是规则得。

20、蛋白质得超二级结构：又称模体、基序，就是指几个二级结构单元进一步聚集与结合形成得特定构象单元,如αα、βαβ、ββ、螺旋—转角-螺旋、亮氨酸拉链等。

21、蛋白质得三级结构:就是指蛋白质分子整条肽链得空间结构，描述其所有原子得空间排布。

蛋白质得三级结构得形成就是肽链在二级结构基础上进一步折叠得结果.
22、蛋白质得结构域：许多较大(由几百个氨基酸构成)蛋白质得三级结构中存在着一个或多个稳定得球形折叠区，有时与分子得其她部分之间界限分明，可以通过对多肽得适当酶切与其她部分分开,这种结构成为结构域。

23、蛋白质得亚基：许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位，每个结构单位可以由不止一条台联构成，但特定且相对独立得三级结构，且就是一个由共价键连接得整
体,该结构单位称为蛋白质得亚基。

24、蛋白质得四级结构：多亚蛋白质得亚基与亚基通过非共价键结合，形成特定得空间结构,这一结构层次称为蛋白质得四级结构.
25、同源蛋白质:如果蛋白质得编码基因源自同一祖先基因，则称这些蛋白质属于同一个蛋白质家族，就是同源蛋白质。

26、分子病：由基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致得疾病.
27、变构蛋白:具有下些列特征得蛋白质得统称：它们有两种或多种构象，有两个或多个配体结合位点,配体与其中一个结合位点结合导致蛋白质变构,即从一种构象转变成另一种构象，这种变构影响到其她配体结合位点与配体得结合。

28、变构剂:导致变构蛋白变构得物质,多为小分子.
29、蛋白质得变构效应：变构剂得结合或解离导致变构蛋白变构得现象。

30、协同效应:可以结合多分子同种变构剂得变构蛋白，先结合得变构剂使变构蛋白变构，从而影响后结合变构剂得结合。

31、蛋白质构象病：就是指构象异常得蛋白质聚集成淀粉样纤维沉淀而导致得疾病。

32、双缩脲反应:两分子尿素脱氨缩合生成双缩脲，在碱性条件下双缩脲与Ｃa2+螯合呈紫红色，称为双缩脲反应.
33、蛋白质得等电点：蛋白质就是两性电解质,其解离状态受溶液PH值影响。

在某一PH值条件下,蛋白质得净电荷为零,该ＰH值称为蛋白质得等电点.
34、蛋白质变性:就是指由于稳定蛋白质构象得化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏,结果其天然构象部分或全部改变。

变性导致蛋白质理化性质改变，生物活性丧失。

35、蛋白质凝固：蛋白质变性后进一步形成较坚固得凝块。

36、蛋白质复性：有些蛋白质得变性就是可逆得.当变性程度较轻时，如果除去变性因素,使变性蛋白重新处于能够形成稳定天然构象得条件下,则这些蛋白质得构象及功能可以恢复或部分恢复，这种现象称为蛋白质复性。

37、蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中析出得现象。

38、盐析：蛋白质沉淀技术之一，即在蛋白质溶液中加入大量中性盐以提高其离子强度，会中与蛋白质表面电荷并破坏水化膜,导致蛋白质析出。

39、离心技术：就是将含有微小颗粒得悬浮液置于离心机转头中,利用转头高速旋转所产生得强大离心力,将悬浮颗粒按密度差异或质量差异分离，就是生命科学研究得常规技术，常用于分析蛋白质及其她生物大分子、细胞器。

40、电泳:原为胶体特性之一，就是指带电荷胶体颗粒在电场中定向移动,带正电荷得向负极移动,带负电荷得向正极移动,质量小带电荷多得移动快，质量大带电荷少得移动慢；现指以此为基础建立得一类技术，常用于蛋白质等大分子研究。

41、层析技术：就是以物质在两相（固定相与流动相）之间分配得差异为基础建立得一类技术。

42、透析:就是指利用半透膜将蛋白质与小分子分离.半透膜不允许胶体透过，因此将含有小分子得蛋白质溶液装入半透膜制成得透析袋内,浸入水或低离子强度缓冲溶液中,小分子就会从透析袋内透出，与蛋白质分离。

43、透析疗法:就是指使某些体液成分透过半透膜排出体外得疗法，例如血液透析与腹膜透析。

第四章核算化学
44、核酸:就是生物大分子，核苷酸缩聚物，包括核糖核酸与脱氧核糖核酸。

45、ＤＮＡ：脱氧核糖核酸，一种多核苷酸，由脱氧核糖核酸按一定序列以３＇，5＇—磷酸二酯键连接形成，就是遗传信息得载体。

46、RＮA:核糖核酸,一种多核苷酸，由核糖核苷酸按一定序列以3＇,５＇—磷酸二酯键连接形成。

47、稀有碱基：除了常规碱基之外，核算还含有少量常规碱基得衍生物,称为稀有碱基。

48、核苷酸：核苷得3’或5’-磷酸酯，就是核酸得结构单位与水解产物，包括核糖核苷酸与脱氧核糖核苷酸。

49、ATP：5'－三磷酸腺苷，就是生物体内最重要得高能化合物。

50、３＇,5＇-磷酸二酯键：在核酸分子中,一个核苷酸得3’—羟基与相邻核苷酸得５’—羟基通过磷酸基结合，形成3'，５＇－磷酸二酯键。

51、Watｓon-crｉck碱基对：核酸互补链之间得碱基配对方式，即A以两个氢键与T或Ｕ配对，G以三个氢键与C配对。

52、B－ＤＮＡ:就是９２%相对湿度下获得得DNA纤维得二级结构。

53、DNA得超螺旋结构：DNA在双螺旋结构基础上进一步扭转缠绕形成得一种结构。

54、核小体:真核生物染色体得基本结构单位,由蛋白质与１8０～２0０ｂpDＮA构成，在结构上可以分为染色质小体与连接DＮＡ两部分.
55、核糖体：由rRNA与蛋白质构成得一种蛋白颗粒，使蛋白质得合成机器.
56、核酶：由活细胞合成得、起催化作用得一类RNＡ.
57、核酸变性:在一定条件下断开双链核酸碱基对氢键,可以使其局部解离甚至完全解离成单链，形成无规线团，称为核酸变性.
58、DNＡ复性：除去变性因素，同一来源变性核算重新形成原来得双链结构。

59、核酸杂交：除去变性因素，不同来源变性核酸因序列互补而结合，形成双链结构。

60、增色效应:变形导致核算紫外线吸收值增大得现象。

61、解链温度：使双链核酸解链度达到５０％所需要得温度。

62、减色效应：复性导致变性核酸紫外线吸收值减小得现象。

63、质粒：游离于细菌（及个别真核生物）染色体DNA之外、能自主复制得遗传物质，多数就是一种闭环ＤＮA,大小为1～３00ｋb、
第五章酶
64、新陈代谢:生命为维持生长与繁殖而进行得全部物理过程与化学过程,表现为生物体与环境进行得物质与能量交换.
65、代谢物:代谢过程小号得反应物、生成得中间产物及终产物得统称。

66、生物催化剂:在生物体内起催化作用得生物大分子.
67、酶：由活细胞合成、起催化作用得蛋白质。

68、酶促反应:由酶催化进行得化学反应。

69、酶得底物:酶促反应得反应物。

70、酶得必需基团：酶得分子结构中与酶活性密切相关、不可或缺得一些基团。

71、酶得活性中心：又称活性部位，酶得分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物得部位。

72、酶得结合基团：酶得活性中心得两类必需基团之一，其作用就是与底物结合,形成酶—底物复合物。

73、酶得催化基团:酶得活性中心得两类必需基团之一,其作用就是改变底物分子中特定化学键得稳定性,将其转化成产物。

74、酶得辅助因子：就是某些酶在催化反应时所需得有机分子或离子（通常就是金属离子）,它们与酶结合牢固或松散,与无活性得酶蛋白结合成有活性得全酶。

75、辅酶:酶得两类辅助因子之一,与酶蛋白结合松散甚至只在催化反应时才结合,可以用透析或超滤得方法除去。

76、酶得辅基：酶得两类辅助因子之一,与酶蛋白结合牢固甚至共价结合，不能用透析或超滤得方法除去，在催化反应时也不会离开活性中心。

77、多酶复合体:有几种不同功能得酶构成,有两种或两种以上得活性中心,各活性中心催化得反应构成连续反应。

78、同工酶：就是指能催化相同得化学反应、但酶蛋白得组成、结构、理化性质与免疫学性质都不相同得一组酶,就是在生物进化过程中基因变异得产物.
79、酶得特异性:与一般催化剂相比,酶所催化反应得底物与反应类型具有更高得选择性，这种现象称为酶得特异性或专一性.
80、酶得绝对特异性:具有绝对特异性得酶只能催化一种底物发生一种化学反应。

81、酶得相对特异性:具有相对特异性得酶可以催化一类底物或一种化学键发生一种化学反应。

82、酶得立体特异性：具有立体特异性得酶能够识别立体异构体得构型，因而只催化特定构型得立体异构体发生反应,或催化得反应只生成特定构型得立体异构体。

83、活化能：在一个化学反应体系中,活化分子最低能量水平高于反应体系中全部反应物分子得平均能量水平，两个能量水平得差值称为活化能。

84、酶催反应动力学:简称酶动力学,就是研究酶促反应速度及其影响因素得科学。

85、米式方程:一个反应速度与底物浓度关系得数学方程式。

86、Km：米氏常数,符合米氏动力学得酶得一个特征常数,其数值就是反应速度为最大反应速度一半时得底物浓度。

87、酶得抑制剂:能使酶促反应速度下降而不引起酶蛋白变性得物质。

88、不可逆抑制作用:有些抑制剂通过与酶得必需基团共价结合使酶失活,从而使酶促反应减慢甚至停止，而且用透析等物理方法不能将其除去，她们得抑制作用称为不可逆抑制作用。

89、巯基酶：就是指以巯基为必需基团得一类酶。

90、可逆抑制作用：有些抑制剂通过与酶或酶-底物复合物得非共价结合抑制酶促反应，抑制效应得强弱取决于抑制剂与底物得浓度之比及她们与酶得亲与力之比。

可以采用透析等物理方法将其除去，从而解除抑制。

她们得抑制作用称为可逆抑制作用。

91、竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物结构相似，所以能与底物竞争酶得活性中心,抑制底物与酶得结合，从而抑制酶促反应，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。

92、非竞争性抑制作用:有些抑制剂结合于酶活性中心之外得特定部位,且不影响底物与活性中心得结合，但防碍酶活性构象得形成，从而抑制酶促反应，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用.
93、反竞争性抑制作用:有些抑制剂只与底物酶—底物复合物（ＥＳ）结合，使酶失去催化活性.抑制剂与ES结合之后,因为降低了ES得有效浓度，反而有利于底物与活性中心得结合,即在结合效应上恰好与竞争性抑制剂相反，这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。

94、酶得激活剂:能使酶促反应加快得物质.
95、酶活性单位:１个酶活性单位就是指在25℃、最适条件下、每分钟催化1umol底物反应所需得酶量。

96、酶得比活性:1毫克酶蛋白所具有得酶活性单位，也可以用1克或1毫升酶制剂所具有得酶活性单位来表示。

97、代谢途径：在生物体内,一组连续得酶促反应构成一个代谢途径。

98、多酶体系：催化一个代谢途径全部反应得一组酶称为多酶体系。

99、关键酶：每个代谢途径都有这样一种或几种酶:它们不但催化特定反应，还附有控制代谢速度得使命，因而其活性受到调节。

它们被称为代谢途径得关键酶.
100、酶得结构调节：就是指改变已有酶分子得结构，从而改变其催化活性，调节方式包括
变构调节、化学修饰调节与酶原激活。

101、酶得变构调节：就是指特定小分子物质与酶活性中心之外得特定部位以非共价键特异结合，改变酶构象，从而改变其活性。

102、变构酶:能通过变构调节改变活性得酶。

103、变构效应剂:能对变构酶进行变构调节得特定小分子物质。

104、反馈抑制:酶促反应得产物对酶活性得变构抑制,或代谢途径得下游产物对上游酶活性得变构抑制。

105、没得化学修饰调节：就是指通过酶促反应改变蛋白质特定部位得化学修饰状态，即与特定基团得共价结合状态,改变酶构象，从而改变其活性。

106、酶蛋白得磷酸化:就是指酶蛋白中特定基团(例如特定部位丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸得羟基）与来自ＡＴP得ｒ－磷酸基以酯键结合。

107、酶蛋白得去磷酸化:就是指水解脱去磷酸化酶蛋白得磷酸基。

108、蛋白激酶:可催化蛋白质中特定基团（例如特定部位丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸得羟基）与来自ＡＴＰ得ｒ—磷酸基以酯键结合。

109、酶原:酶得无活性前体。

110、酶原得激活:酶原通过水解一个或几个特定肽键,或水解掉一个或几个特定肽段，使酶蛋白得构象发生改变,酶得活性中心形成或暴露，从而表现出酶活性。

111、酶得数量调节：就是指通过调节酶蛋白得合成与降解速度改变酶蛋白得总量，从而改变其总活性。

112、诱导物:通过诱导基因表达使酶蛋白合成增多得一些代谢物、激素与药物.
113、阻遏物:通过阻遏基因表达使酶蛋白合成减少得一些代谢物、激素与药物。

114、血浆功能酶：以血浆为功能场所得酶得统称，多数由肝细胞合成分泌。

肝细胞受损时此类酶得合成分泌减少,血浆水平下降。

115、外分泌酶:由外分泌腺分泌，以其她细胞外场所为功能场所得酶得统称。

116、细胞酶：以细胞为功能场所得酶得统称。

117、酶法分析：又称酶偶联分析法,就是指利用酶作为分析试剂，对一些酶、底物、激活剂与抑制剂等进行定量分析。

第七章生物氧化
118、生物氧化:糖、脂肪与蛋白质等营养物质在体内氧化分解，最终生成二氧化碳与水并释放出能量满足机体生命活动需要得过程。

119、细胞呼吸：及生物氧化.
120、呼吸链：就是指位于真核生物线粒体内膜或原核生物细胞膜上得一组排列有序得递氢体与递电子体,其作用就是接收营养物质释出得氢原子(还原当量），并将其电子传递给氧分子，生成水。

121、铁硫簇：铁硫蛋白得辅基结构，有两个或多个非血红素铁与等量得无机硫构成，通过铁与半胱氨酸得硫共价结合。

122、高能化合物：在标准条件下水解时释放大量自由能得化合物。

123、底物水平磷酸化:就是指由营养物质通过分解代谢生成高能化合物,通过高能基团转移推动合成AＴP(GTP）。

124、氧化磷酸化:就是指由营养物质氧化分解释放得能量推动ADP与磷酸缩合生成ATP. 125、磷/氧比值:就是指每消耗1摩尔氧原子所消耗磷酸得摩尔数或合成ATP得摩尔数. 126、呼吸链抑制剂:能阻断呼吸链中某些部位电子传递得小分子。

127、解偶联剂：这类物质能解除呼吸链传递电子与ＡＴP合酶催化合成ATP反应得偶联.其解偶联机制就是使H+不经ATP合酶得Ｆ0通道直接流回线粒体基质,使电化学梯度中储存
得自由能转换成热能散失,不能推动合成ATP。

128、ATP循环:在能量代谢中，AＴP就是最关键得高能化合物,就是许多生命活动得直接供能物质。

生物氧化合成ＡTP，生命活动利用ＡTP,A TP得合成与利用构成ＡTP循环,该循环就是能量代谢得核心。

129、苹果酸-天冬氨酸穿梭：位于线粒体内膜上得一个穿梭，可以把细胞质NＡDＨ得还原当量送入呼吸链。

该穿梭主要存在于心脏、肝脏与肾脏细胞内。

第八章糖代谢
130、分解代谢：就是指生物体把营养物质降解，或得能量支持生命活动,或者获得简单小分子用于合成其她复杂生命物质得过程。

131、合成代谢：就是指生物体用简单下分子合成复杂生命物质得过程。

132、可逆反应：其正反应与逆反应在细胞内都会发生，实际反映方向取决于生理条件. 133、不可逆反应：其逆反应在细胞内不会发生。

134、糖酵解：就是指葡萄糖在各组织细胞质中分解成丙酮酸，并释放部分能量推动合成A TP 支持生命活动。

在供氧不足时,丙酮酸进一步还原成Ｌ—乳酸.
135、磷酸果糖激酶１：糖酵解得关键酶,催化６—磷酸果糖磷酸化生成1，6—二磷酸果糖。

136、2,6－二磷酸果糖:磷酸果糖激酶２催化6—磷酸果糖磷酸化得产物，糖酵解、糖异生重要得调节因素。

137、糖得有氧氧化途径：就是指当供氧充足时,葡萄糖在细胞质中分解生成得丙酮酸进入线粒体,彻底氧化成二氧化碳与水,并释放大量能量推动合成ＡTP支持生命活动。

138、三羧酸循环：乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸,经过一系列脱羧、脱氢反应氧化成二氧化碳，并使草酰乙酸得到再生得一个反应循环,就是糖、脂肪、氨基酸氧化分解得共同途径。

139、巴士得效应：就是指由Pasｔｅｕr于185７年在研究酵母得生酵发酵时发现得一种代谢现象，即有氧条件下酵母得无氧代谢受到抑制，表现为葡萄糖消耗量减少，消耗速度减慢,并维持细胞内各种代谢水平基本稳定。

140、磷酸戊糖途径:就是葡萄糖经过6－磷酸葡萄糖氧化分解生成5-磷酸核糖与ＮADPH得途径.
141、糖醛酸途径:就是葡萄糖在尿苷二磷酸葡萄糖水平上氧化分解生成UＤP－葡糖醛酸得途径。

142、糖原代谢：就是葡萄糖与糖原得相互转化.
143、糖原合成：葡萄糖在细胞内合成糖原得过程。

144、糖原分解：糖原在细胞内分解成葡萄糖得过程。

145、糖异生:由非糖物质合成葡萄糖得过程。

146、乳酸循环：就是指由骨骼肌细胞内得糖酵解与肝细胞内得糖异生联合形成得乳酸—葡萄糖循环。

147、肾糖阀：肾脏对葡萄糖虽具有很强得重吸收能力，但毕竟有一定限度,其极限值可以用血糖水平来表示,为８、９~10、0ｍｍｏl/L，该值称为肾糖阀.
148、妊娠期糖尿病:就是指妊娠妇女原来未发现,在妊娠期(通常在妊娠中期或后期）才发现得糖尿病。

149、耐糖现象:就是指人体处理所给予葡萄糖得能力.
第九章脂类代谢
150、可变脂：即脂肪库中得储存脂。

151、基本脂:人体内得全部类脂。

152、胰脂肪酶:来自胰腺，在小肠催化食物甘油三酯水解成脂肪酸与2－甘油一酯。

153、脂肪动员:脂肪细胞内得甘油三酯被水解生成甘油与脂肪酸，释放入血，供全身各组织氧化利用得过程。

154、激素敏感性脂肪酶:脂肪细胞内得一种丝氨酸酶，具有相对特异性,除了可以水解甘油三酯之外，还可以水解甘油二酯、甘油一酯、胆固醇酯、视黄醇酯,就是控制脂肪动员得关键酶。

155、β氧化:酯酰辅酶A得氧化反应主要发生在β碳原子上,所以称为β氧化。

156、酮体：包括乙酰乙酸、Ｄ-β-羟丁酸与丙酮，就是脂肪酸分解代谢得产物。

157、ＨMＧ－CｏA还原酶：催化ＨMＧ—ＣｏＡ还原生成甲羟戊酸,就是控制胆固醇合成得关键酶。

158、卵磷脂－胆固醇脂酰转移酶LＣAT:由肝细胞合成,分泌至血浆，催化胆固醇从磷脂酰胆碱获得一个酰基,生成胆固醇酯与溶血磷脂酰胆碱。

159、LDL受体：低密度脂蛋白受体，位于细胞膜上，参与细胞摄取低密度脂蛋白。

160、血脂:血浆中所含脂类得统称.
161、血浆脂蛋白:脂类在血浆中得存在形式与转运形式.
162、载脂蛋白:血浆脂蛋白中蛋白质成分，分为apoＡ、ａｐoB、apoC、apoD、aｐoE五类，每类又分为若干亚类。

163、CM:即乳糜微粒，血浆脂蛋白之一，形成与小肠黏膜上皮细胞滑面内质网，功能就是转运食物甘油三酯与胆固醇。

164、VＬＤL:极低密度脂蛋白，血浆脂蛋白之一,主要形成于肝细胞,功能就是输出肝细胞合成得甘油三酯与胆固醇。

此外有少量形成于小肠黏膜上皮细胞。

165、ＬＤＬ：即极低密度脂蛋白,血浆脂蛋白之一，在血浆中由ＶＬＤＬ转化而来，功能就是向肝外组织转运胆固醇.
166、ＨＤL：即高密度脂蛋白，血浆脂蛋白之一,主要形成于肝细胞，少量形成与小肠黏膜上皮细胞，功能就是从肝外组织向肝内转运胆固醇。

167、脂蛋白脂肪酶:位于毛细血管内皮细胞表面,功能就是从催化水解乳糜微粒、极低密度脂蛋白得甘油三酯。

168、脂肪肝:脂肪代谢障碍会导致甘油三酯在肝细胞积累，细胞质中出现脂滴，称为肝脂肪变性，重度肝脂肪变性即累及５0％以上肝细胞称为脂肪肝。

第十章蛋白质得分解代谢
169、氮平衡：就是对摄入氮量与排出氮量得一种综合分析,用以评价机体蛋白质代谢得状况。

170、氮总平衡：即摄入氮量等于排除氮量，体内总氮量不变,说明体内蛋白质得合成与分解形成动态平衡,多见于健康成人。

171、氮正平衡:即摄入氮量多于排出氮量,体内氮量增加，说明体内蛋白质合成量多于分解量，多见于儿童、孕妇及康复期患者。

172、氮负平衡:即摄入氮量少与排出氮量,体内总氮量减少,说明体内蛋白质合成量少于分解量,多见于长时间饥饿者及消耗性疾病、大面积烧伤与大量失血患者.
173、必需氨基酸:2０种标准氨基酸中得异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸与缬氨酸不能在人体内合成，依赖食物提供,缺乏其中任何一种都会引起氮负平衡。

174、食物蛋白质得互补作用:将不同种类营养价值较低得食物蛋白质混合食用,可以相互补充所缺少得必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为食物蛋白质得互补作用。

175、肠激酶：位于肠粘膜细胞刷状缘表面得一种丝氨酸蛋白酶，可以激活胰蛋白酶原。

176、腐败：就是指经过消化之后,少量未被消化吸收得食物蛋白质与未被吸收得消化产物在。