抗体和免疫球蛋白优秀课件
合集下载
第三章-免疫球蛋白和抗体(a)课件

❖同一种属不同个体间,同一类型的Ig分 子所具有的不同的抗原特异性标志,为 遗传标志,存在于重链或轻链恒定区内, 表现为一个或数个氨基酸的差异。
35
36
独特型(idiotype,Id)
❖每个Ig分子可变区肽链所具有的抗原特 异性标志——Id。独特型表位又称独特 位,是由Ig超变区特定序列和构象的氨 基酸所组成。独特位在异种、同种异体 和同一体内均有可能刺激机体产生抗独 特型抗体(AId)。
❖同种型 ❖同种异型 ❖独特型
32
同种型(isotype)
❖指同一种属所有正常个体同一类型Ig分 子所共有的抗原特异性标志,主要存在 于Ig的CH和CL中。
❖据H链C区的不同又分为五个大类,每一 类又分若干亚类;按L链C区的不同分为 两型,每型又分为若干亚型。
33
34
同种异型(allotype)
及两条相同的轻链 以-S-S-相连的四肽 链结构。
6
重链和轻链 ❖重链(H链)
➢ 50-70KD,450-550个氨基酸组成 ➢ 分成五类,相应Ig也分为五类。 H: α γ μ δ ε Ig: IgA IgG IgM IgD IgE
8
➢亚类—— 同一类Ig据其铰链区的氨基酸组成及重链二硫键 数目将Ig分为不同的亚类。
16
17
❖ 铰链区—— 位于CH1与CH2之间,含有丰富的脯氨
酸,因此易伸展弯曲,而且易被木瓜蛋白 酶、胃蛋白酶等水解。
18
19
(二)Ig功能区的结构和主要功能
❖结构——Ig折叠 Ig的二级结构是由几股多肽链折叠形成 的两个反向平行的β片层,两个β片层中 心由链内二硫键垂直连接,形成“β桶状” 或“β三明治”结构。这种折叠方式称为免 疫球蛋白折叠。
35
36
独特型(idiotype,Id)
❖每个Ig分子可变区肽链所具有的抗原特 异性标志——Id。独特型表位又称独特 位,是由Ig超变区特定序列和构象的氨 基酸所组成。独特位在异种、同种异体 和同一体内均有可能刺激机体产生抗独 特型抗体(AId)。
❖同种型 ❖同种异型 ❖独特型
32
同种型(isotype)
❖指同一种属所有正常个体同一类型Ig分 子所共有的抗原特异性标志,主要存在 于Ig的CH和CL中。
❖据H链C区的不同又分为五个大类,每一 类又分若干亚类;按L链C区的不同分为 两型,每型又分为若干亚型。
33
34
同种异型(allotype)
及两条相同的轻链 以-S-S-相连的四肽 链结构。
6
重链和轻链 ❖重链(H链)
➢ 50-70KD,450-550个氨基酸组成 ➢ 分成五类,相应Ig也分为五类。 H: α γ μ δ ε Ig: IgA IgG IgM IgD IgE
8
➢亚类—— 同一类Ig据其铰链区的氨基酸组成及重链二硫键 数目将Ig分为不同的亚类。
16
17
❖ 铰链区—— 位于CH1与CH2之间,含有丰富的脯氨
酸,因此易伸展弯曲,而且易被木瓜蛋白 酶、胃蛋白酶等水解。
18
19
(二)Ig功能区的结构和主要功能
❖结构——Ig折叠 Ig的二级结构是由几股多肽链折叠形成 的两个反向平行的β片层,两个β片层中 心由链内二硫键垂直连接,形成“β桶状” 或“β三明治”结构。这种折叠方式称为免 疫球蛋白折叠。
免疫学免疫球蛋白与抗体课件PPT

曲,有利于Ig分子变构与抗原决定簇结合。 易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶水解。
5、参与Ⅱ型、Ⅲ型超敏反应。 超变区(HVR)或称互补决定区(complementarity-determining region, CDR)——每条链各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度可变,称为超变区或互补决定区。 IgG主要由脾和淋巴结中的浆细胞合成,于出生后3个月开始合成,以单体形式存在于血液和细胞外液中,是血清和细胞外液中含量最高的Ig,人类IgG有IgG1~4四个亚类。 指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。 IgM和IgE有5个功能区,即比IgG等多一个CH4。 在绞链区近C端切断重链 以IgG为例,各功能区的功能如下: (3)调理作用(促进吞噬); 有利于阐明Ig的结构及生物活性 一些小分子多肽碎片pFc’ 五类免疫球蛋白结构示意图 (1)婴儿可以从母乳中获得抗感染所需的SIgA,因此应大力提倡母乳喂养。 CH3:与抗体的亲细胞性有关,可与肥大细胞、嗜碱性粒细胞表面的 Fc受体结合,引起超敏反应。 破伤风抗毒素血清 抗破伤风, Fc段保留了同种异型抗原性和Ig相应功能区的生物学活性(是Ig 与免疫分子和效应细胞结合并作用的部位)。 IgE又称亲细胞抗体,主要由鼻咽部、扁桃体、支气管、胃肠道等黏膜中的浆细胞产生,产生的部位与SIgA相似,是出现最晚的、含量最低的Ig,仅占血清Ig总量的0. (1)婴儿可以从母乳中获得抗感染所需的SIgA,因此应大力提倡母乳喂养。 (2) 抗体都是免疫球蛋白,免疫球蛋白并非都是抗体,它包括抗体球蛋白、异常免疫球蛋白等。 CH2:有补体结合点,参与活化补体。 分泌型(sIg):抗体,分泌进入体液, 介导体液免疫应答。 1、膜结合型:单体,以膜结合型表达于B细胞表面,是未成熟B细胞的标志,构成BCR。 (1)婴儿可以从母乳中获得抗感染所需的SIgA,因此应大力提倡母乳喂养。
5、参与Ⅱ型、Ⅲ型超敏反应。 超变区(HVR)或称互补决定区(complementarity-determining region, CDR)——每条链各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度可变,称为超变区或互补决定区。 IgG主要由脾和淋巴结中的浆细胞合成,于出生后3个月开始合成,以单体形式存在于血液和细胞外液中,是血清和细胞外液中含量最高的Ig,人类IgG有IgG1~4四个亚类。 指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。 IgM和IgE有5个功能区,即比IgG等多一个CH4。 在绞链区近C端切断重链 以IgG为例,各功能区的功能如下: (3)调理作用(促进吞噬); 有利于阐明Ig的结构及生物活性 一些小分子多肽碎片pFc’ 五类免疫球蛋白结构示意图 (1)婴儿可以从母乳中获得抗感染所需的SIgA,因此应大力提倡母乳喂养。 CH3:与抗体的亲细胞性有关,可与肥大细胞、嗜碱性粒细胞表面的 Fc受体结合,引起超敏反应。 破伤风抗毒素血清 抗破伤风, Fc段保留了同种异型抗原性和Ig相应功能区的生物学活性(是Ig 与免疫分子和效应细胞结合并作用的部位)。 IgE又称亲细胞抗体,主要由鼻咽部、扁桃体、支气管、胃肠道等黏膜中的浆细胞产生,产生的部位与SIgA相似,是出现最晚的、含量最低的Ig,仅占血清Ig总量的0. (1)婴儿可以从母乳中获得抗感染所需的SIgA,因此应大力提倡母乳喂养。 (2) 抗体都是免疫球蛋白,免疫球蛋白并非都是抗体,它包括抗体球蛋白、异常免疫球蛋白等。 CH2:有补体结合点,参与活化补体。 分泌型(sIg):抗体,分泌进入体液, 介导体液免疫应答。 1、膜结合型:单体,以膜结合型表达于B细胞表面,是未成熟B细胞的标志,构成BCR。 (1)婴儿可以从母乳中获得抗感染所需的SIgA,因此应大力提倡母乳喂养。
三免疫球蛋白与抗体PPT课件

骨架区(Framework,FR)
免疫球蛋白的结构
(三)铰链区(hinge region)
位于CH1和CH2之间, 富含脯氨酸,易发生伸展 和一定程度的移动,便于 抗体更好地与抗原结合。
免疫球蛋白的结构
二、免疫球蛋白的功能区
Ig分子通过链内二硫键折叠成若干 个球形单位,每个球形单位为一个 功能区。
L链:VL区 CL区 H链:VH区 CH1区
CH2区 CH3区 CH4区(IgM,IgE )
功能区的作用
V区
C区
-
VL+VH功能区:抗原 结合部位
CL和CH 区:具有同种异型抗体 的遗传标记。 CH2区:IgG的补体结合点和通 过胎盘的部位
CH3功能区:是Ig与其Fc受 体结合的部位(固定细胞)
11
免疫球蛋白具有双重特性,既可与相应抗原发生特异性结合, 又因其本身大分子蛋白质的免疫原性可刺激机体产生免疫应答。 其免疫原性由其分子中所包含的抗原表位构成,这些抗原表位 呈3种不同的血清型,即同种型、同种异型和独特型。
免疫球蛋白的血清型
一、同种型 同种型( Isotype)指同一种属所有个体免疫球蛋白分子共同具有 的免疫原性,为种属特异性标志,位于免疫球蛋白的C区。如人 类IgG都具有相同的抗原特异性结构,若以人IgG免疫羊,可获得 羊抗人IgG抗体。这种抗体能与所有人类lgG发生特异性结合, 但不能结合其他物种的IgG。也可根据免疫球蛋白C区免疫原性 的不同,将其分为若干类、亚类、型和亚型。
免疫球蛋白的生物学功能
抗体是血清丙种球蛋白,40年 代被命名为γ-球蛋白
抗体是异质性球蛋白, 60年 代 免疫球蛋白(Ig)替代γ球蛋白
免疫球蛋白的结构
一、免疫球蛋白的基本结构
免疫球蛋白的结构
(三)铰链区(hinge region)
位于CH1和CH2之间, 富含脯氨酸,易发生伸展 和一定程度的移动,便于 抗体更好地与抗原结合。
免疫球蛋白的结构
二、免疫球蛋白的功能区
Ig分子通过链内二硫键折叠成若干 个球形单位,每个球形单位为一个 功能区。
L链:VL区 CL区 H链:VH区 CH1区
CH2区 CH3区 CH4区(IgM,IgE )
功能区的作用
V区
C区
-
VL+VH功能区:抗原 结合部位
CL和CH 区:具有同种异型抗体 的遗传标记。 CH2区:IgG的补体结合点和通 过胎盘的部位
CH3功能区:是Ig与其Fc受 体结合的部位(固定细胞)
11
免疫球蛋白具有双重特性,既可与相应抗原发生特异性结合, 又因其本身大分子蛋白质的免疫原性可刺激机体产生免疫应答。 其免疫原性由其分子中所包含的抗原表位构成,这些抗原表位 呈3种不同的血清型,即同种型、同种异型和独特型。
免疫球蛋白的血清型
一、同种型 同种型( Isotype)指同一种属所有个体免疫球蛋白分子共同具有 的免疫原性,为种属特异性标志,位于免疫球蛋白的C区。如人 类IgG都具有相同的抗原特异性结构,若以人IgG免疫羊,可获得 羊抗人IgG抗体。这种抗体能与所有人类lgG发生特异性结合, 但不能结合其他物种的IgG。也可根据免疫球蛋白C区免疫原性 的不同,将其分为若干类、亚类、型和亚型。
免疫球蛋白的生物学功能
抗体是血清丙种球蛋白,40年 代被命名为γ-球蛋白
抗体是异质性球蛋白, 60年 代 免疫球蛋白(Ig)替代γ球蛋白
免疫球蛋白的结构
一、免疫球蛋白的基本结构
第四十章-免疫球蛋白与抗体-幻灯片(1)

IgM、IgG1~G3可通过经典途径活化补体,凝 集的IgA、IgG4、IgE可通过替代途径活化补体。 3. 结合Fc受体:介导I型超敏反应,调理吞噬作用, 发挥ADCC(抗体依赖性细胞介导的细胞毒作用: 具有Fc受体的杀伤细胞如NK细胞、吞噬细胞、嗜 中性、嗜碱性粒细胞与Ig如IgG、Iga、IgE的Fc段 结合,杀伤靶细胞)作用。(图2-7-1)、(图2-7-2) 4. 通过胎盘和粘膜(IgG唯一的可通过胎盘从母体 转移给胎儿的Ig)。(图能
一、IgG:抗感染的主要抗体(抗菌、抗病毒、抗毒 素抗体),通过胎盘,激活补体,调理作用, ADCC,某些自身抗体。 二、IgA:粘膜局部抗感染作用(抗菌、抗病毒), 免疫排除功能(结合饮食中可溶性抗原,肠道正常
菌群病原微生物释放的热原物质,防止它们进入血 液)。
概念
1. 抗体(antibody,Ab):是B细胞识别抗 原后活化、增殖分化为浆细胞,由浆细胞合成 和分泌的能与相应抗原特异性地结合的球蛋白。
2. 免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig):具 有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。
3. 免疫球蛋白的发现(图2-1)。
第一节 免疫球蛋白的结构与类型
• 2、了解多克隆抗体与单克隆抗体的概念。
谢谢!
轻链分子量约25kD,由214个AA残基组成。根据其抗原 性不同可分为两型,即κ型和λ型。通常κ:λ=2:1。根据λ 链恒定区个别AA的差异不同,又可分为λ1、λ2、λ3、λ4 四个亚型。
(二)可变区和恒定区:(图2-3) 1. 可变区(V区):位于L链靠近N端的1/2和H链 靠近N端的1/5或1/4。高变区(HVR)或互补决 定区(CDR):IgV区内,H链有三个,L链有三
第四节 人工制备抗体
一、IgG:抗感染的主要抗体(抗菌、抗病毒、抗毒 素抗体),通过胎盘,激活补体,调理作用, ADCC,某些自身抗体。 二、IgA:粘膜局部抗感染作用(抗菌、抗病毒), 免疫排除功能(结合饮食中可溶性抗原,肠道正常
菌群病原微生物释放的热原物质,防止它们进入血 液)。
概念
1. 抗体(antibody,Ab):是B细胞识别抗 原后活化、增殖分化为浆细胞,由浆细胞合成 和分泌的能与相应抗原特异性地结合的球蛋白。
2. 免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig):具 有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。
3. 免疫球蛋白的发现(图2-1)。
第一节 免疫球蛋白的结构与类型
• 2、了解多克隆抗体与单克隆抗体的概念。
谢谢!
轻链分子量约25kD,由214个AA残基组成。根据其抗原 性不同可分为两型,即κ型和λ型。通常κ:λ=2:1。根据λ 链恒定区个别AA的差异不同,又可分为λ1、λ2、λ3、λ4 四个亚型。
(二)可变区和恒定区:(图2-3) 1. 可变区(V区):位于L链靠近N端的1/2和H链 靠近N端的1/5或1/4。高变区(HVR)或互补决 定区(CDR):IgV区内,H链有三个,L链有三
第四节 人工制备抗体
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性,平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益,请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间:9:00-18:30)。
• 型: 根据L链恒定区的抗原性不同,把L链分 成二型:κ型,λ型。
• 亚型:根据λ链恒定区个别氨基酸不同分为亚 型, λ1、 λ2 、 λ3、 λ4
二、免疫球蛋白的抗原性
Ig分子上主要存在3种抗原决定簇: • 同种型决定簇 • 同种异型决定簇 • 独特型决定簇
(一)、同种型
• 同种型:是指同一种属所有个体Ig 分子所共有的抗原特异性。同种型 因种而异。同种型的抗原决定簇存 在Ig的恒定区。表现在全部Ig的类、 亚类、型、亚型的分子上。
由440个氨基酸组成,分子量约55-75KD。 H链含有少量糖类,所以Ig属于糖蛋白。 根据H链的抗原性不同,可将免疫球蛋白(Ig) 分为五类。
五类免疫球蛋白:
• IgG 的H链:γ链 (gamma) • IgA 的H链:α链 (alpha) • IgM 的H链:μ链 (mu) • IgD 的H链:δ链 (delta) • IgE 的H链:ε链 (epsilon)
抗体和免疫球蛋白
第一节 免疫球蛋白的结构和功能
一、免疫球蛋白基本结构 二、免疫球蛋白的其他成分 三、免疫球蛋白的水解片段 四、免疫球蛋白的功能
一
免
疫四
球条
蛋链
白对
的称 基结
重链
本构
结
构
轻链
10 8
一、免疫球蛋白的基本结构 --四肽链对称结构
(一)重链和轻链
• 重链(heavy chain) 简称H链
(二)、可变区和恒定区
• 恒定区(Constant region)简称C区,位 于L链靠近C端的1/2和H链靠近C端的3/4 区域,这一区域的氨基酸组成和排列顺 序比较稳定,所以叫恒定区,H链和L链 的恒定区分别称为CH和CL。
(三)、功Байду номын сангаас区
• Ig分子的H链和L链可通过链内二硫键 折叠成若干个球形结构,每一个球形结 构由110个氨基酸组成,具有一定的生 理功能,称为功能区。
(二)、同种异型
• 同种异型:是指同一种属不同个体间Ig分子所 具有的不同抗原特异性。同种异型决定簇存在 Ig的恒定区。由个体遗传基因所决定的,故称 为遗传标记。
1、IgG1、IgG2、IgG3的遗传标记称Gm,分别 称 G1m,G2m,G3m。 2、IgA2的遗传标记称Am,分别称A2m1、 A2m2。
表面的Fc受体结合。
(四)、铰链区
• 位于CH1 和CH2之间 • 含有较多的脯氨酸,具有弹性,可以自由展开
180度,抗体分子变构的特性可使V区合拢或张 开,适合与抗原结合;暴露补体结合点,为补 体活化创造条件。 • 对蛋白酶敏感,经蛋白酶处理,多在此区被切 断。
二、免疫球蛋白的其他成分
• 连接链(joining chain),简称J链,由浆细 胞合成,连接5个单体IgM成五聚体,2 个IgA成双聚体,故J链起稳定多聚体的 作用。
• 分泌片(secretory piece),简称SP,由上皮 细胞合成,和分泌型IgA连接,使之不受 环境中酶的破坏。
二 、 免 疫 球 蛋 白 的 其 他 成 分
三
NN
、
免
疫
球
蛋
白
2
的
水
解
片
断
三、免疫球蛋白的水解片段
1. 经木瓜蛋白酶水解IgG,得到3个片段,2个相同 的Fab段和1个Fc段 Fab段—抗原结合片段(fragment antigen binding), 每个Fab段由一条完整的L链和一条约1/2 的H链组成,具有抗体活性,能和一个抗 原结合表现为单价。 Fc段— 可结晶片段(fragment crystallizable)由二 条羧基端1/2H链组成,不能和抗原结合, 但有Ig的其他活性。
第四节 五类免疫球蛋白的特性与功能
一、IgG 二、IgM 三、IgA 四、IgD 五、IgE
第五节 免疫球蛋白的功能
一、特异性结合抗原 二、活化补体 三、通过胎盘 四、与组织细胞表面Fc受体结合
1. 介导I型变态反应 2. 调理吞噬作用 3. 发挥抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用
(antibody dependent cell mediated cytotoxicity)
• 高变区( hypervariable region )简称HVR , 是V区中氨基酸的组成和排列顺序变化频率更 高的区域,也是抗体与抗原决定簇结合的部位, 又称为决定簇互补区(CDR),又是Ig分子独 特型决定簇主要存在的部位。
• 骨架区(framework region,Fr):V区以外的 部位,稳定HVR的结构。
(一)重链和轻链
• 轻链(light chain)简称 L链
由214个氨基酸组成,分子量约25KD
根据L链的抗原性不同,把L链分成二型: κ型,λ型 同一个Ig分子上H链同类,L链同型,把 Ig分子分成五类十型
(二)、可变区和恒定区
• 可变区(variable region)简称V区,位于L链 靠近N端的1/2和H链的1/4,这个区段的氨基酸 组成及排列顺序是可以变化的。
• L链功能区:VL、CL • H链功能区:VH、CH1、CH2、CH3
免 疫 球 蛋 白 的 功 能 区
(三)、功能区的作用
• VH和VL共同构成抗原结合的部位。 • CL和CH1为同种异型遗传标志所在的部位。 • IgG的CH2和IgM 的CH3区是补体结合点所在的
部位,参与活化补体。 • IgG的CH3和IgE的CH2、 CH3区能与组织细胞
3、 κ链的遗传标记称Km,分别称Km1、Km2、
Km2
(三)、独特型
• 独特型:是指在同一个体内,不同抗体 形成细胞可隆所产生的Ig分子的V区具有 不同的抗原特异性。
• 独特型抗原决定簇存在Ig的V区,不同特 异性的抗体其独特型也不同
• 除血清中的Ig外,淋巴细胞(T、B细胞) 表面的抗原受体也具有独特型决定簇。
2 .经胃蛋白酶水解IgG,得到2个片段, F(ab,) 2—具有双价抗体活性片段 pFc’——小分子多肽碎片,无任何生物活性
第二节 抗体的异质性
一、免疫球蛋白的类别:
• 类:根据Ig重链的抗原性不同把人血清中的Ig 分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类。
• 亚类:同一类Ig由于铰链区的氨基酸组成和二 硫键数目不同分为不同亚类IgG有IgG1、IgG2、 IgG3和IgG4亚类,IgA有IgA1、IgA2亚类。
• 亚型:根据λ链恒定区个别氨基酸不同分为亚 型, λ1、 λ2 、 λ3、 λ4
二、免疫球蛋白的抗原性
Ig分子上主要存在3种抗原决定簇: • 同种型决定簇 • 同种异型决定簇 • 独特型决定簇
(一)、同种型
• 同种型:是指同一种属所有个体Ig 分子所共有的抗原特异性。同种型 因种而异。同种型的抗原决定簇存 在Ig的恒定区。表现在全部Ig的类、 亚类、型、亚型的分子上。
由440个氨基酸组成,分子量约55-75KD。 H链含有少量糖类,所以Ig属于糖蛋白。 根据H链的抗原性不同,可将免疫球蛋白(Ig) 分为五类。
五类免疫球蛋白:
• IgG 的H链:γ链 (gamma) • IgA 的H链:α链 (alpha) • IgM 的H链:μ链 (mu) • IgD 的H链:δ链 (delta) • IgE 的H链:ε链 (epsilon)
抗体和免疫球蛋白
第一节 免疫球蛋白的结构和功能
一、免疫球蛋白基本结构 二、免疫球蛋白的其他成分 三、免疫球蛋白的水解片段 四、免疫球蛋白的功能
一
免
疫四
球条
蛋链
白对
的称 基结
重链
本构
结
构
轻链
10 8
一、免疫球蛋白的基本结构 --四肽链对称结构
(一)重链和轻链
• 重链(heavy chain) 简称H链
(二)、可变区和恒定区
• 恒定区(Constant region)简称C区,位 于L链靠近C端的1/2和H链靠近C端的3/4 区域,这一区域的氨基酸组成和排列顺 序比较稳定,所以叫恒定区,H链和L链 的恒定区分别称为CH和CL。
(三)、功Байду номын сангаас区
• Ig分子的H链和L链可通过链内二硫键 折叠成若干个球形结构,每一个球形结 构由110个氨基酸组成,具有一定的生 理功能,称为功能区。
(二)、同种异型
• 同种异型:是指同一种属不同个体间Ig分子所 具有的不同抗原特异性。同种异型决定簇存在 Ig的恒定区。由个体遗传基因所决定的,故称 为遗传标记。
1、IgG1、IgG2、IgG3的遗传标记称Gm,分别 称 G1m,G2m,G3m。 2、IgA2的遗传标记称Am,分别称A2m1、 A2m2。
表面的Fc受体结合。
(四)、铰链区
• 位于CH1 和CH2之间 • 含有较多的脯氨酸,具有弹性,可以自由展开
180度,抗体分子变构的特性可使V区合拢或张 开,适合与抗原结合;暴露补体结合点,为补 体活化创造条件。 • 对蛋白酶敏感,经蛋白酶处理,多在此区被切 断。
二、免疫球蛋白的其他成分
• 连接链(joining chain),简称J链,由浆细 胞合成,连接5个单体IgM成五聚体,2 个IgA成双聚体,故J链起稳定多聚体的 作用。
• 分泌片(secretory piece),简称SP,由上皮 细胞合成,和分泌型IgA连接,使之不受 环境中酶的破坏。
二 、 免 疫 球 蛋 白 的 其 他 成 分
三
NN
、
免
疫
球
蛋
白
2
的
水
解
片
断
三、免疫球蛋白的水解片段
1. 经木瓜蛋白酶水解IgG,得到3个片段,2个相同 的Fab段和1个Fc段 Fab段—抗原结合片段(fragment antigen binding), 每个Fab段由一条完整的L链和一条约1/2 的H链组成,具有抗体活性,能和一个抗 原结合表现为单价。 Fc段— 可结晶片段(fragment crystallizable)由二 条羧基端1/2H链组成,不能和抗原结合, 但有Ig的其他活性。
第四节 五类免疫球蛋白的特性与功能
一、IgG 二、IgM 三、IgA 四、IgD 五、IgE
第五节 免疫球蛋白的功能
一、特异性结合抗原 二、活化补体 三、通过胎盘 四、与组织细胞表面Fc受体结合
1. 介导I型变态反应 2. 调理吞噬作用 3. 发挥抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用
(antibody dependent cell mediated cytotoxicity)
• 高变区( hypervariable region )简称HVR , 是V区中氨基酸的组成和排列顺序变化频率更 高的区域,也是抗体与抗原决定簇结合的部位, 又称为决定簇互补区(CDR),又是Ig分子独 特型决定簇主要存在的部位。
• 骨架区(framework region,Fr):V区以外的 部位,稳定HVR的结构。
(一)重链和轻链
• 轻链(light chain)简称 L链
由214个氨基酸组成,分子量约25KD
根据L链的抗原性不同,把L链分成二型: κ型,λ型 同一个Ig分子上H链同类,L链同型,把 Ig分子分成五类十型
(二)、可变区和恒定区
• 可变区(variable region)简称V区,位于L链 靠近N端的1/2和H链的1/4,这个区段的氨基酸 组成及排列顺序是可以变化的。
• L链功能区:VL、CL • H链功能区:VH、CH1、CH2、CH3
免 疫 球 蛋 白 的 功 能 区
(三)、功能区的作用
• VH和VL共同构成抗原结合的部位。 • CL和CH1为同种异型遗传标志所在的部位。 • IgG的CH2和IgM 的CH3区是补体结合点所在的
部位,参与活化补体。 • IgG的CH3和IgE的CH2、 CH3区能与组织细胞
3、 κ链的遗传标记称Km,分别称Km1、Km2、
Km2
(三)、独特型
• 独特型:是指在同一个体内,不同抗体 形成细胞可隆所产生的Ig分子的V区具有 不同的抗原特异性。
• 独特型抗原决定簇存在Ig的V区,不同特 异性的抗体其独特型也不同
• 除血清中的Ig外,淋巴细胞(T、B细胞) 表面的抗原受体也具有独特型决定簇。
2 .经胃蛋白酶水解IgG,得到2个片段, F(ab,) 2—具有双价抗体活性片段 pFc’——小分子多肽碎片,无任何生物活性
第二节 抗体的异质性
一、免疫球蛋白的类别:
• 类:根据Ig重链的抗原性不同把人血清中的Ig 分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类。
• 亚类:同一类Ig由于铰链区的氨基酸组成和二 硫键数目不同分为不同亚类IgG有IgG1、IgG2、 IgG3和IgG4亚类,IgA有IgA1、IgA2亚类。