生化名词解释总结

第二章氨基酸1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。

这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。

构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。

2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。

一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。

构象改变不会改变分子的光学活性。

3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。

4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。

第三章蛋白质的结构1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。

4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。

6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit）7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。

9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。

在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。

这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。

由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。

10、蛋白质三维结构11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y型的键。

12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。

13、Sanger测序14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。

N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。

第四章蛋白质结构与功能1、协同效应：寡聚蛋白分子中，一个亚基构象和功能的改变影响其他亚基构象和功能状态的改变；有正协同效应和负协同效应的不同。

2、波尔效应：3、ELISA4：4、western blot：免疫印迹测定，原理：蛋白质经凝胶电泳分离，通过转移电泳将蛋白质条带转移硝酸纤维素膜上，进行酶联免疫反应。

步骤：SDS电泳→转移电泳→硝酸纤维膜→封闭→一抗→酶标二抗→显色反应第五章蛋白质性质与生化分离技术1、蛋白质沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。

包括：a.丙酮沉淀，破坏水化层。

也可用乙醇。

b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。

2、等电点沉淀：利用蛋白质在等电点时溶解度最低而各种蛋白质又具有不同等电点的特点进行分离的方法。

3、蛋白质变性和复性：蛋白质变性（protein denaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。

如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。

如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。

这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性4、盐析和盐溶：盐析1.盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使溶解的物质析出的过程。

如：加浓（NH4）2SO4使蛋白质凝聚的过程。

2.向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后,可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出,这种作用叫作盐析。

3.把动物脂肪或植物油与氢氧化钠按一定比例放在皂化锅内搅拌加热，反应后形成的高级脂肪酸钠、甘油、水形成混合物。

往锅内加入食盐颗粒，搅拌、静置，使高级脂肪酸钠与甘油、水分离，浮在液面。

（该反应用以制肥皂）盐溶在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。

这种现象称为盐溶。

5、分配层析：利用不同组分在流动相和固定相之间的分配系数不同，使之分离。

6、凝胶过滤层析：当生物大分子通过装有凝胶颗粒的层析柱时，根据它们分子大小不同而进行分离的技术。

7、离子交换层系：利用不同组分对离子交换剂亲和力的不同。

8、亲和层析：利用生物大分子能与特异的配基的分子非共价结合来纯化生物大分子的方法。

9、疏水层析：10、电泳：带电物质在电场中向相反电极移动的现象称为电泳。

11、聚丙烯酰胺凝胶电泳：是以聚丙烯酰胺凝胶作为支持介质。

聚丙烯酰胺凝胶具有机械强度好、有弹性、透明、化学性质稳定、对pH和温度变化小、没有吸附和电渗作用小的特点，是一种很好的电泳支持介质。

12、等电点电泳：利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在凝胶（常用聚丙烯酰胺凝胶）内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到等于其等电点（pI）的pH处（此时此蛋白质不再带有净的正或负电荷），形成一个很窄的区带。

13、双向电泳：双向电泳（two-dimensional electrophoresis）是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。

第六章糖类生物化学1、同多糖：某一种单一的单糖或衍生物缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素2、杂多糖：由不同类型的单糖或衍生物组成如结缔组织中的透明质酸等3、糖胺聚糖：蛋白聚糖大分子中聚糖部分的总称。

由糖胺的二糖重复单位组成，二糖单位中通常有一个是含氨基的糖，另一个常常是糖醛酸，并且糖基的羟基常常被硫酸酯化。

糖胺聚糖可分为硫酸软骨素、硫酸皮肤素、硫酸角质素、透明质酸、肝素及硫酸乙酰肝素等类别。

4、糖蛋白：糖与蛋白质之间，以蛋白质为主，一定部位以共价键与若干糖分子相连构成的分子；总体性质更接近蛋白质，其上糖链不呈现双链重复序列。

5、蛋白聚糖：各种糖胺聚糖与不同的核心蛋白质结合而形成的一类糖复合体。

主要存在于高等动物的细胞间质中，有些也可以整合在细胞膜中。

6、蛋白聚糖聚集体：7、肽聚糖：第七章脂类生物化学1、必需脂肪酸：维持哺乳动物正常生长所需的，而动物又不能合成的脂肪酸，例如亚油酸和亚麻酸。

2、ω-3/6多不饱和脂肪酸：3、皂化值：完全皂化1g油脂所需氢氧化钾的毫克数。

是三酰甘油中脂肪酸平均链长的量度，即三酰甘油平均分子量的量度。

4、酸败：油脂是在空气中暴露过久即产生难闻的臭味这种现象（由于脂水解释放游离的不饱和脂肪酸氧分解，低分子的脂肪酸(如丁酸)的氧化产物有臭味，用酸值表示）5、甘油磷脂：由甘油构成的磷脂,是细胞膜特有的主要组分。

在甘油磷脂分子中，除甘油、脂肪酸及磷酸外，由于与磷酸相连的取代基不同，可分別生成磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、磷脂酰甘油及心磷脂等。

6、鞘糖脂：以神经酰胺为母体与糖形成的糖脂7、反式脂肪酸：第八章酶通论1、酶：酶是生命维持或生命活动所不可缺少的具有催化功能的蛋白质的一种。

生物体内所发生的化学反应均为酶的催化作用，所以酶被称之为生物催化剂。

2、核酶：3、抗体酶：具有催化作用的抗体4、诱导锲和学说：该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，二者接近时酶蛋白受底物分子的诱导其构象发生有利于底物结合的构象变化，酶与底物在此基础上互补楔合进行反应5、酶活性部位：6金属离子，决定反应的种类与性质。

7、酶工程：酶制剂在工业上的大规模应用，主要由酶的生产、酶的分离纯化、酶的固定化和生物反应器四个部分组成。

8、固定化酶：水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水的但仍具有酶活性的一种酶的衍生物。

在催化反应中以固相状态作用于底物。

第九章酶促反应动力学1、酶活力：也称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。

一般以测定产物的增量来表示酶促反应速度较为合适.2、酶比活力：每毫克蛋白质或每毫升蛋白质所含酶的活力单位数，用单位/毫克蛋白或单位/毫升来表示，n U/mg或n U/ml3、最适底物：4、可逆抑制剂：5、不可逆抑制剂：能与酶结合生成不可解离复合物的药剂。

6、竞争性抑制剂：能够产生竞争性抑制作用的抑制剂。

一般在结构上与被抑制酶的底物相似，只能与游离酶结合，不能与酶-底物复合物结合。

能与底物竞争酶的活性部位，形成可逆的酶-抑制剂复合物，但酶-抑制剂复合物不能分解成产物，酶反应速度因此下降。

7、非竞争性抑制剂：抑制剂与酶分子在底物结合位点以外的部位结合，不影响酶与底物的结合。

因此，只影响酶催化反应的最大反应速度，不影响米氏常数，非竞争性抑制反应的双倒数图表现为在不同抑制剂浓度下，所有直线交横轴于一点。

8、反竞争性抑制剂：抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。

这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变。

9、酶催化稳态理论：第十章、酶的催化机制和活性调节1、酶结合部位：活性中心存在结合部位，使底物以固有的方式结合在活性部位，多底物反应存在多个底物结合位点，保证反应有序进行；2、酶催化部位：催化部位存在一个以上的催化基团，所以能进行协同催化；3、酶酸碱催化：酶活性中心提供H+或提供H+受体使敏感键断裂的机制称酸碱催化。

4、酶共价催化：酶活性中心亲电基团或亲核基团参与底物敏感键断裂的机制称共价催化。

亲电基团——Mg 2+、Mn 2+ （有空轨道）；亲核基团——OH 、SH、咪唑基、某些辅酶（有孤对电子）5、催化三联体：6、同工酶：催化相同的化学反应，但其分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。