(高考生物)生物化学复习资料

（生物科技行业）生物化学

复习资料

生物化学复习资料

第一章蛋白质

1，蛋白质含量=（总氮含量—无机氮含量）乘以6.25

2,氨基酸按含特殊基团的分类：a含羟基的氨基酸丝氨酸（Ser）酪氨酸（Tyr）b含巯基的氨基酸半胱氨酸（Cys）

3,氨基酸的分类:a非极性氨基酸丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）甲硫氨酸（Met）脯氨酸（Pro）色氨酸（Trp）b极性不带电荷甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺（Gln）酪氨酸（Tyr）半胱氨酸（Cys）c带负电荷天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）d带正电荷组氨酸（His）赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）

4，等电点调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的氨基正离子和羧酸跟负离子解离度完全相同，即氨基酸所带净电荷为零。主要以两性离子存在时，在电场中不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。

氨基酸在pH大于等电点的溶液中以阴离子存在，在pH小于等电点的溶液中主要以阳离子存在。

5，蛋白质的化学性质脯氨酸，羟脯氨酸和茚三酮反应生成黄色物质，其余а-氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色物质。

6，2，4—二硝基氟苯或丹磺酰氯测定蛋白质N端氨基酸。

7，一个氨基酸的а—羧基与一个氨基酸的а—氨基脱水缩合形成的共价键叫肽键由此形成的化合物称肽。

8，蛋白质的一级结构指蛋白质中氨基酸的序列，氨基酸的序列多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。

9，稳定蛋白质空间结构的作用力主要是次级键，即氢键和盐键等非共价键，以及疏水

作用和范德华力。

10，蛋白质的二级结构指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。肽链形成螺旋，折叠，转角等有一定规则的结构。

11，蛋白质的三级结构指球状蛋白的多肽链在二级结构，超二级结构，和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。

12，蛋白质的四级结构许多蛋白质有两个或两个以上的相互关联的具有三级结构的亚单位组成，其中每一个亚单位称为亚基，亚基间通过非共价键聚合而形成特定的构象。蛋白质四级结构指分子中亚基的种类，数量以及相互关系。

13，蛋白质的变性指天然蛋白质因受理化性质的影响起分子内部原有的高度规律性结构发生变化，知识蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变但蛋白质的一级结构不被破坏。变性的实质是肽链从卷曲变伸展的过程。

14，蛋白质变性的因素化学因素：强酸，强碱，尿素，胍，去污剂，重金属盐，三氯醋酸，磷钨酸，苦味酸，浓乙醇。物理因素：剧烈震荡或搅拌，紫外线及X射线照射，超声波等。蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。15，蛋白质的沉淀可以分为两类：（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。

蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。

16，利用蛋白质的理化性质，对蛋白质进行分离提纯。可根据蛋白质的溶解度不同，大小，带电性质，配体特异性进行分离。

第二章核酸

17，核酸的一级结构核苷酸间的连接键是3,5-磷酸二酯键。同一条链中所有核苷酸间的的磷酸二酯键有相同的走向。各核苷酸残基沿多核苷酸链排列的顺序称为核酸的一级结构。

18，DNA的双螺旋结构和碱基配对原则：A-T形成两个氢键，C-G形成三个氢键。19，功能相关的基因常串联在一起，有共同的调控元件调控，并转录成同一mRNA分子，可指导多种蛋白质的合成这种结构称为操纵子。

20，基因中不编码的居间序列称为内含子，编码的片段叫外显子。

21，真核生物基因组的特点a，基因组较大；b，不存在操纵子结构；c，存在大量的重复序列。

22，tRNA二级结构为三叶草形，三级结构为倒L形。其主要作用是将氨基酸转运到核糖体-mRNA复合物的相应位置用于蛋白质的合成。rRNA，mRNA等。

23，核算结构稳定性的原因碱基对间的氢键；碱基堆积力；环境中的正离子。

24，双链核酸的变性指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态的过程。变性只涉及次级键的变化。

25，将紫外吸收的增加量达最大增量的一半时的温度值称溶解温度，影响溶解温度Tm 的因素：G-C对含量，其含量越高，Tm越高；溶液的离子强度，离子强度低的溶液，Tm低；溶液的PH；变性剂。

26，变性核酸的互补链在适当条件下，重新缔合成双螺旋的过程叫复性。

27，影响复性速度的因素：复性的温度；单链片段的浓度；单链片段的长度；单链片段的复杂度；溶液的离子强度。

第四章糖类

28，葡萄糖的构象：船式，椅式。

29，蛋白质或多肽与糖的结合有两种不同类型的糖苷键即N-糖苷键和O-糖苷键。

第五章脂质和生物膜

30，天然脂肪酸的特点：大多数脂肪酸的C在12——14之间，且均势偶数，以16C 和18C最为常见；分子中只有一个双键的不饱和脂肪酸，双键位置一般在9,10位C原子之间，若双键数目多于一个，则总有一个位于9，10位之间，其他的双键比第一个双键更远离羧基，两双键之间往往隔着一个亚甲基；不饱和脂肪酸大多为顺式结构，只有极少数为反式结构。

31，甘油磷脂的结构甘油磷脂分子中甘油的两个醇羟基与脂肪酸成酯，第三个醇羟基与磷酸成酯或磷酸再与其他含羟基的物质结合成酯。（结构通式见书本）

32，膜脂生物膜的脂质主要包括磷脂，固醇，糖脂等。

33，膜蛋白可以有多种形式：单纯蛋白质，结合蛋白质，其中结合蛋白质以糖蛋白为主，脂蛋白次之。

34，流动镶嵌模型流动镶嵌模型认为，生物膜是一种流动的，嵌有各种蛋白质的脂质双分子层，其中蛋白质犹如一座座冰山漂流在流动脂质的海洋中。流动镶嵌模型不仅强调了膜脂，膜蛋白的相互作用，还强调了膜的动态性质。

第六章酶

35，酶专一性的类型结构专一性：酶作用的对象是一种特定的底物或一类结构相近的底