氨基酸蛋白质和酶
蛋白酶解制备氨基酸的方法
蛋白酶解制备氨基酸的方法蛋白酶解是一种常用的方法，用于从蛋白质中提取氨基酸。
蛋白酶是一类能够水解蛋白质的酶，通过酶解作用，可以将蛋白质分解成氨基酸。
蛋白酶解制备氨基酸的方法主要包括以下几个步骤。
选择适合的蛋白酶。
不同的蛋白酶对蛋白质的水解效果不同，可以根据需要选择合适的蛋白酶。
常用的蛋白酶有胰蛋白酶、木瓜蛋白酶、酪蛋白酶等。
准备蛋白质样品。
蛋白质可以来自于动物组织、细胞培养物或者食物中的蛋白质。
样品需要经过处理，去除杂质和不溶性物质，以获得纯净的蛋白质。
然后，在适当的条件下进行酶解反应。
酶解反应的条件包括温度、pH值、酶解时间等。
不同的蛋白质和酶对这些条件的要求不同，需要根据具体情况进行调整。
一般来说，酶解反应在温度较高、pH值偏碱性的条件下进行，时间可以根据需要进行调整。
酶解反应结束后，需要进行酶解产物的分离和纯化。
酶解产物中含有氨基酸和其他杂质，需要将其分离开来。
常用的方法包括过滤、离心、层析、电泳等。
分离纯化后的产物可以得到纯净的氨基酸。
对提取得到的氨基酸进行分析和检测。
可以使用色谱、质谱等技术手段对氨基酸进行定性和定量分析，以确定酶解产物中的氨基酸种类和含量。
蛋白酶解制备氨基酸的方法具有以下几个优点。
首先，该方法操作简便，不需要复杂的设备和技术。
其次，通过酶解反应可以高效地将蛋白质分解成氨基酸，提取效果较好。
此外，酶解产物纯度较高，可以直接用于后续的研究和应用。
蛋白酶解是一种常用的方法，用于制备氨基酸。
该方法通过酶解作用，将蛋白质分解成氨基酸，并通过分离和纯化得到纯净的氨基酸。
该方法操作简便，提取效果较好，是一种常用的氨基酸制备方法。
氨基酸代谢
2. 转氨基作用
R1 H C NH2
R2
+
转氨酶
C
O
COOH
COOH
R2
+
H C NH2 COOH
转氨酶（其辅酶为磷酸吡哆醛） 转氨酶（其辅酶为磷酸吡哆醛）
*丙氨酸氨基转移酶（ALT） 又称谷丙转氨酶（GPT） 丙氨酸氨基转移酶（ 丙氨酸氨基转移酶 ） 又称谷丙转氨酶（ ） 谷氨酸 + 丙酮酸 ALT α-酮戊二酸 酮戊二酸
通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基过程
嘌呤核苷酸循环联合脱氨（ 嘌呤核苷酸循环联合脱氨（1）
COOH α-酮戊二酸 酮戊二酸 (CH2)2 C=O
COOH H2N CH CH2
氨基酸
COOH
R C=O
GPT
COOH (CH2)2 CHNH2 COOH
GOT
COOH
天冬氨酸
CH2COOH COCOOH 草酰乙酸
②泛素（ubiguitin）途径（泛素/26S蛋白酶体 途径） 泛素（ ）途径（泛素 蛋白酶体 途径） －－依赖 依赖ATP， －－依赖 ，
碱性系统， 在pH=7.2的胞液中起作用，主要水解短寿命蛋 白质和反常蛋白质。
又称泛素标记选择性蛋白质降解。 又称泛素标记选择性蛋白质降解。
第二节 氨基酸的一般代谢
精氨酸代琥珀酸
精氨酸的合成3. 精氨酸的合成-2
NH2 C NH
COOH HC
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH
+
(CH2)3 CH-NH2 COOH
CH COOH
延胡索酸
精氨酸
4. 精氨酸水解为尿素
NH2 C NH NH
NH2
精氨酸酶
蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
8.1.3.3 蛋白质降解的泛肽途径 Hershko, A.等1978年从网织红细胞依赖 年从网织红细胞依赖ATP 等 年从网织红细胞依赖 的蛋白质水解系统中分离出一种热稳定因 个氨基酸组成， 子，由76个氨基酸组成，后来发现它广泛 个氨基酸组成 存在于各类真核细胞， 存在于各类真核细胞 ， 因而命名为泛肽 (ubiquitin)。 。 在泛肽激活酶(E1)、泛肽载体蛋白 在泛肽激活酶 、 泛肽载体蛋白(E2)和泛 和泛 蛋白连接酶(E3)的共同作用下 ， 泛肽 的共同作用下， 肽 –蛋白连接酶 蛋白连接酶 的共同作用下 C-端羧基与底物蛋白中赖氨酸残基ε-氨基 端羧基与底物蛋白中赖氨酸残基ε 端羧基与底物蛋白中赖氨酸残基 氨基 形成异肽键， 形成异肽键，后续泛肽以类似方式连接成 至少4个 ， 串(至少 个)，完成对底物蛋白的多泛肽化 至少 标记，形成多泛肽化蛋白。 标记，形成多泛肽化蛋白。
泛素的结构与组成
泛素含有76个氨基酸残基 广泛存在于真核生物 泛素含有 个氨基酸残基,广泛存在于真核生物 个氨基酸残基 广泛存在于真核生物, 目前尚未发现泛素存在于原核生物中， 目前尚未发现泛素存在于原核生物中，泛素的氨基 酸序列极其保守。泛素基因主要编码两种泛素前体 酸序列极其保守。 蛋白质:一种是多聚泛素 另一种是泛素融合蛋白 蛋白质 一种是多聚泛素,另一种是泛素融合蛋白。 一种是多聚泛素 另一种是泛素融合蛋白。
泛素化和去泛素化
• ③泛素可以直接从 转移给底物蛋白形成 泛素可以直接从E2转移给底物蛋白形成
Ub蛋白复合物 这时的底物多是些碱性蛋白 蛋白复合物,这时的底物多是些碱性蛋白 蛋白复合物 (如组蛋白 ,而在大多数情况下 底物蛋白先 如组蛋白) 而在大多数情况下,底物蛋白先 如组蛋白 而在大多数情况下 与泛素连接酶( 与泛素连接酶 ubiquitin ligating enzyme, E3) 特异性结合,E3可使 和底物蛋白相互接近, 可使E2和底物蛋白相互接近 特异性结合 可使 和底物蛋白相互接近 继而蛋白底物与E2酶连接的泛素结合 酶连接的泛素结合,这样 继而蛋白底物与 酶连接的泛素结合 这样 就完成了底物蛋白质的泛素化。 就完成了底物蛋白质的泛素化。
苏教版有机化学基础选修——氨基酸蛋白质
R–CH–COO － NH3 ＋
不同的氨基酸出现这种情况的pH值各不相同。 不同的氨基酸出现这种情况的 值各不相同。 值各不相同 利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的 利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的 PH 分离氨基酸及多肽或蛋白质。 分离氨基酸及多肽或蛋白质。
（2）成肽（缩合）反应 成肽（缩合）
（3）颜色反应
实验： ●实验：
（1）鸡蛋白溶液 ） （2）鸡蛋白溶液 ） （3）鸡蛋白溶液 ）
0.1%茚三酮 茚三酮 浓硝酸
变成黄色
10%NaOH 1%CuSO4
双缩脲 试剂 紫玫瑰色溶液
蓝紫色溶液
结论：蛋白质可以跟许多试剂发生特殊的颜色反应。 ●结论：蛋白质可以跟许多试剂发生特殊的颜色反应。 应用： ●应用： 用于鉴别蛋白质的存在
丙氨酸（ 氨基丙酸） 丙氨酸（α—氨基丙酸） 氨基丙酸 苯丙氨酸（ α—氨基 β苯基丙酸） 氨基—β苯基丙酸） 苯丙氨酸（ 氨基
谷氨酸（ 谷氨酸（α—氨基戊二酸 ） 氨基戊二酸
请说明以上氨基酸在结构上的共同特点
采用系统命名比较繁琐， 采用系统命名比较繁琐，常采 用俗名， 用俗名，通常采用缩写省去氨 ●20种常见氨基酸在结构上的相似之处？ 不同之处？ 如甘氨酸，中文缩写甘， 酸，如甘氨酸，中文缩写甘， 都是α 氨基酸， 都是α-氨基酸， 英文glycine缩写为 缩写为Gly。 英文 缩写为 。 R-基不相同 ●氨基酸如何命名？
二、蛋白质
1、
蛋白质的概念 蛋白质是由氨基酸通过肽键等相互连接而形成的一类具有特定结 蛋白质是由氨基酸通过肽键等相互连接而形成的一类具有特定结 和一定生物学功能的生物大分子。 生物学功能的生物大分子 构和一定生物学功能的生物大分子。
2、组成元素： 组成元素：
氨基酸-蛋白质和酶
§10.4氨基酸、蛋白质和酶
提取氨基酸
一般用水煮醇沉法从中草药中提取氨基 酸，滤除沉淀，浓缩至无醇味，再依次 通过强酸型阳离子交换树脂柱，用稀酸 或稀碱洗脱即可得到总氨基酸
§10.4氨基酸、蛋白质和酶
恩格斯曾说过这样的话：“生命是蛋白 质的存在方式，这种存在方式本质上就在于 蛋白质化学成分的不断自我更新。”
§10.4氨基酸、蛋白质和酶
酶的化学本质
• 大多数为蛋白质，少部分为RNA。
§10.4氨基酸、蛋白质和酶
酶的性质—促进水解
• 酶是一种活性蛋白质，除了具有蛋白质的通性外， 还具有促进中药化学成分水解的性质，如苷类。
• 酶的水解作用具有专属性，而这种酶往往与被水 节成分共存与同一植物内，大多数情况下，需防 止酶水解中药中欲提取的成分，必须使酶变性而 破坏其活性，如加热、加入电解质或重金属盐。
多数蛋白质可溶于水，形成胶 体，加热煮沸则变性凝结自水中析 出；不溶于有机溶剂，如中药制剂 生产中常用水煮醇沉法即可使蛋白 质沉淀除去
§10.4氨基酸、蛋白质和酶
检识蛋白质的方法
将蛋白质溶于 碱性水溶液中
少量 CU2SO4
紫色或紫红色
上述反应称为 双缩尿反应
§10.4氨基酸、蛋白质和酶
酶的发现
• 1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼
§10.4氨基酸、蛋白质和酶
酶的分类
根据酶所催化的反应性质的不同，将酶分成六大类：
• 氧化还原酶类（oxidoreductase） • 转移酶类（transferases） • 水解酶类（hydrolases ） • 裂合酶类（lyases • 异构酶类（isomerases） • 合成酶类（ligase）
第十章 氨基酸、蛋白质和酶
蛋白质水解的氨基酸
蛋白质水解的氨基酸蛋白质是构成生命体内的基本物质之一，它是细胞功能与生命的重要组成部分，常常被认为是生命的“基石”。
蛋白质水解是将蛋白质分子水解成一些小的氨基酸分子的过程。
在这个过程中，高分子蛋白质被酶水解成低分子量的氨基酸，这些氨基酸可以被人体吸收利用，提供身体所需要的各种营养元素。
这些氨基酸在人体内能发挥很多重要的生物学作用，是人类生物体内重要的物质基础。
蛋白质水解一般是指将蛋白质酶解成氨基酸的过程。
酶是一种生物催化剂，能加速化学反应的速度，使化学反应在常温常压下快速进行；而酶加速的化学反应叫做酶解反应。
酶作为生物体内最重要的催化剂之一，在不同的细胞状态下，具有很多生物学作用。
因此，酶在医学、工业和食品科学等领域都有广泛的应用。
蛋白质水解的过程是一个复杂而有序的过程，通常需要用到一系列的酶。
水解反应可以通过酸性、碱性、酶催化、微生物酶催化等方式进行。
目前，酸性和酶催化两种酶解方式被广泛应用于食品工业中。
酸性水解法是将蛋白质溶解在强酸中，然后以高压为条件进行反应。
强酸水解除了能够分解蛋白质外，还能够破坏细胞壁，使蛋白质更加容易被消化吸收。
但酸性水解方法也有其缺点，例如蛋白质分解得过快会使产生的氨基酸因氧化而失去营养价值等。
酶催化水解法是利用酶针对特定的蛋白质链断裂键进行水解，所得的氨基酸具有较好的生物活性和吸收利用率。
目前，酶催化水解法被广泛应用于食品和营养补充领域。
这种方法不会改变氨基酸的化学结构，而且反应过程温和，所得的产物质量稳定，不会受环境因素干扰。
对于蛋白质的水解产物中，主要是20种常见的氨基酸。
这些氨基酸分别是丝氨酸、天冬氨酸、丙氨酸、精氨酸、苏氨酸、谷氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、麦氨酸、缬氨酸、脯氨酸、酪氨酸、组氨酸、脯氨醇、组胺、半胱氨酸、甘氨酸、色氨酸和酪氨酸。
这些氨基酸在人体内发挥着重要的生理作用，如调节酶的活性、细胞代谢、肌肉修复等。
总之，蛋白质水解是一种技术手段，可以使蛋白质大分子被水解成氨基酸小分子。
生物化学名词解释必背分享-生物大分子2(蛋白质、酶)
生物化学名词解释必背分享-生物大分子2（蛋白质、酶）1、氨基酸残基：多肽链中的氨基酸，由于参与肽键的形成，已非原来的完整分子，称为氨基酸残基非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
2、特有氨基酸：在蛋白质合成中没有翻译密码，是蛋白质合成后由相应氨基酸残基经加工修饰而成的氨基酸。
例如羟脯氨酸、羟赖氨酸、胱氨酸等。
3、α螺旋：常见的二级结构之一。
蛋白质分子中多个肽键平面通过氦基酸α碳原子的旋转，使多肽链的主架骨沿中心轴盘曲成稳定的α螺旋构象。
在典型的右手α.-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。
4、β折叠：常见的二级结构之一。
蛋白质的二级结构,肽键平面折叠成锯齿状,相邻肽链主链的N-H和C=O之间形成有规则的氢键,在β-折叠中,所有的肽键都参与链间氢键的形成,氢键与β-折叠的长轴呈垂直关系。
5、β-转角：也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2~16个氨基酸残基。
含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环(loops）。
常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。
转角Ⅰ的特点是:第1个氨基酸残基巅基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键;转角I的第3个残基往往是甘氨酸。
这两种转角中的第⒉个残基大都是脯氨酸。
6、超二级结构：也称之基元（motif）。
在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
7、无规卷曲：常见的二级结构之一。
蛋白质分子中肽键平面不规则排列形成的无规律构象，无规卷曲可因环境而改变，有其生物学意义，这类有序的非重复性结构经常构成酶活性部位和其他蛋白质特异的功能部位。
8、基序/模体/超二级结构：相邻的二级结构彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
氨基酸的四个重要化学反应原理及应用
氨基酸的四个重要化学反应原理及应用氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元，对于生物体的生长和代谢至关重要。
在生物体内，氨基酸参与了许多重要的化学反应，这些反应不仅在生物体内起着关键作用，也在医学和生物化学领域有着广泛的应用。
本文将介绍氨基酸的四个重要化学反应原理及其在生物体内和医学领域中的应用。
一、酸碱中和反应酸碱中和反应是氨基酸在生物体内起着关键作用的一种重要化学反应。
氨基酸分子中的氨基和羧基均可与其他分子中的酸性或碱性基团进行中和反应，形成盐和水。
这种反应对于维持生物体内部的酸碱平衡至关重要。
当氨基酸在胃部被蛋白酶分解而产生的羧基和氨基离子进入肠道时，它们会与肠道中的盐酸进行中和反应，使酸碱平衡得以维持。
酸碱中和反应也在体外试管实验中被广泛应用，例如在酶反应体系中调节pH值，以促进酶的活性。
二、氨基酸脱羧反应氨基酸脱羧反应指的是氨基酸分子中的羧基被氨基所脱去的过程。
这种反应在生物体内参与了许多重要的代谢途径，例如氨基酸的降解和合成。
在氨基酸的降解过程中，氨基酸通过脱羧反应生成相应的醛、酮或其他代谢产物，参与能量产生或其他生物化学途径。
在生物体内的代谢途径研究中，氨基酸脱羧反应也被广泛地应用。
在肝脏中，氨基酸脱羧反应参与了尿素循环的代谢途径，调节体内氮代谢平衡。
三、氧化还原反应氨基酸分子中的氨基和羧基均可参与氧化还原反应，这些反应对于氨基酸的功能和代谢至关重要。
在肝脏中，氨基酸的氨基可被氧化为酮酸，而氨基酸的羧基可被还原为醇，这些反应参与了氨基酸的代谢途径。
氨基酸分子中的硫氢基还可参与氧化还原反应，形成二硫键或参与其他重要的生物化学反应。
在医学领域，氨基酸的氧化还原反应被广泛地应用于氨基酸代谢异常的诊断和治疗。
四、氨基酸的缩合反应氨基酸的缩合反应是指两个或多个氨基酸分子通过缩合作用形成肽键的过程。
这种反应在蛋白质的合成过程中起着关键作用，通过氨基酸的缩合反应，氨基酸分子可以串联成长链状的多肽或蛋白质分子。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢—蛋白质的酶促降解
二肽酶(dipeptidase)
二肽
2.人体吸收蛋白质的形式
过去认为，蛋白质在消化道酶促水解后，主 要以氨基酸的形式吸收。近年的科学研究结 果表明，人体吸收蛋白质的主要形式不是以 氨基酸的形式吸收的，而是以多肽的形式吸 收的，这是人体吸收蛋白质机制的重大突破。
近30年的研究表明，蛋白质在人体消化中必 须降解成小肽才能被人体吸收和利用。大部 分水解成2～3个氨基酸残基组成的小肽，然 后在小肠中以完整的形式被人体吸收，进入 循环系统，被人体组织利用，或转换合成人 体蛋白，发挥生理作用。
E3 E2-SH
19S调节亚基
ATP 20S蛋白酶体
多泛肽化蛋白 ATP
去折叠 水解
26S蛋白酶体
(三)蛋白质的消化
食物蛋白胃，胃蛋白酶作用为小肽小肠， 胰蛋白酶、糜蛋白酶作用为更小短肽，肠黏 膜的二肽酶、氨肽酶和胰脏分泌的羧肽酶彻 底水解为各种AA肠壁细胞肝脏血液 组织、细胞。
1.常见蛋白水解酶
此类载体可转运Lys,Arg，转运速率为中性氨基酸 转运速率的10%。
③.酸性氨基酸载体
此类载体可转运Asp,Glu,转运速率与碱性氨基 酸载体差不多。
④.亚氨基酸及甘氨酸载体
此类载体可转运Pro,Hyp,Gly，转运速率最低。
急性胰腺炎（Acute pancteatitis）
胰液分泌到肠内的分泌途径 障碍，蛋白水解酶酶原预先 成熟转变为催化的活性形式， 这些活性水解酶在胰腺细胞 内攻击自身组织，损伤器官， 严重时可致命。严重者死亡 率为20%，有并发症者可达 50%。
2.氨基酸-蛋白质-氨基酸的意义
①排除不正常的蛋白质，避免积累带来 的危害； ②排除过多的酶和调节蛋白，使代谢正 常进行。
酶和蛋白质的关系
酶和蛋白质的关系酶是一种生物催化剂，它们能够加速化学反应，使其在生物体内以适当的速率进行。
而蛋白质则是酶的主要组成部分。
酶和蛋白质之间的关系密不可分，两者相辅相成，共同维持着生物体内的正常代谢活动。
酶的结构和功能酶是一种大分子有机物，通常由蛋白质组成，也有一些非蛋白质成分。
酶的结构非常复杂，通常由一个或多个多肽链组成，其中含有许多氨基酸残基。
酶的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中一级结构是指酶分子中的氨基酸序列；二级结构是指氨基酸残基之间的氢键、离子键和范德华力等作用形成的α-螺旋和β-折叠等结构；三级结构是指二级结构之间的空间排列；四级结构是指由多个多肽链之间的作用形成的最终三维结构。
酶的功能是催化生物体内的化学反应。
酶能够加速生物体内的代谢反应，使其在生物体内以适当的速率进行。
酶的催化作用是通过与底物分子相互作用，形成酶底物复合物，使底物分子发生构象变化，从而使反应发生。
酶的催化作用是高度特异性的，即只能催化一种或少数几种底物的反应，而不会催化其他化学反应。
酶的种类和分类酶的种类很多，可以根据其催化作用的类型将其分为六大类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、异构酶、联合酶和裂解酶。
这些酶的作用类型不同，但它们都能够加速生物体内的代谢反应。
酶还可以根据其催化作用的底物类型进行分类。
例如，水解酶可以将蛋白质、碳水化合物、核酸等大分子物质水解成小分子物质；氧化还原酶可以将底物氧化或还原；转移酶可以将底物中的一个官能团转移到另一个分子上等。
酶的催化机理酶的催化作用是通过与底物分子相互作用，形成酶底物复合物，使底物分子发生构象变化，从而使反应发生。
酶的催化作用通常可以分为两种类型：酸碱催化和亲合催化。
酸碱催化是指酶分子中的一些氨基酸残基能够捕获或释放质子，从而改变底物分子的电荷状态，促进化学反应的发生。
例如，淀粉酶能够加速淀粉的水解反应，其催化作用是通过酶分子中的酸性氨基酸残基和碱性氨基酸残基的质子转移作用实现的。
氨基酸的代谢途径
氨基酸的代谢途径
氨基酸的代谢途径包括蛋白质降解、蛋白质合成和氨基酸转化途径。
1. 蛋白质降解：细胞通过蛋白酶将蛋白质降解为氨基酸。
蛋白质降解的主要途径包括泛素-蛋白酶体途径和自噬途径。
2. 蛋白质合成：细胞利用氨基酸合成蛋白质。
蛋白质合成的过程中，氨基酸与转移RNA（tRNA）结合，通过转导酶和核糖体的参与，合成蛋白质。
3. 氨基酸转化途径：氨基酸可以参与各种代谢途径，包括三羧酸循环、糖原代谢、脂肪酸合成和胺基酸互容转化等。
例如，一些氨基酸可以进入三羧酸循环进行能量代谢，经过一系列反应产生能量。
此外，氨基酸还可以通过转氨酶催化作用与其他氨基酸进行转化，形成新的氨基酸。
这些转化途径包括氨基酸转氨酶途径，如谷氨酸转氨酶和丙氨酸转氨酶等。
氨基酸代谢关键酶
氨基酸代谢关键酶氨基酸代谢关键酶是细胞内控制氨基酸代谢的重要分子。
在细胞内，氨基酸代谢是维持生命活动的关键过程之一。
氨基酸作为蛋白质的组成部分，不仅参与蛋白质合成，还能提供能量和合成其他重要生物分子。
氨基酸代谢关键酶的功能是调控氨基酸的合成和降解。
在氨基酸的合成过程中，关键酶会催化氨基酸的合成途径中的关键步骤，从而保证氨基酸的合成顺利进行。
同样，在氨基酸的降解过程中，关键酶会催化氨基酸降解途径中的关键步骤，从而将氨基酸转化为能量或其他代谢产物。
举例来说，丙氨酸氨基转移酶是氨基酸代谢中的一个重要酶。
它参与丙氨酸的合成和降解过程。
在丙氨酸的合成过程中，丙氨酸氨基转移酶催化谷氨酰胺酸和α-酮戊二酸之间的转化，生成丙氨酸和谷氨酸。
这个反应是丙氨酸合成途径中的关键步骤，通过调控丙氨酸氨基转移酶的活性，细胞可以合理地控制丙氨酸的合成量。
在丙氨酸的降解过程中，丙氨酸氨基转移酶同样起到重要作用。
它催化丙氨酸和α-酮戊二酸之间的转化，生成谷氨酸和α-酮丁酸。
这个反应是丙氨酸降解途径中的关键步骤，通过调控丙氨酸氨基转移酶的活性，细胞可以合理地控制丙氨酸的降解速率。
除了丙氨酸氨基转移酶，还有许多其他氨基酸代谢关键酶在细胞内发挥着重要的调控作用。
这些关键酶的活性和调控水平会受到多种因素的影响，包括底物浓度、细胞内环境的变化以及其他代谢途径的相互作用等。
通过调控这些关键酶的活性，细胞可以实现对氨基酸代谢的精确调控，适应不同的环境和生理状态。
氨基酸代谢关键酶在细胞内起着重要的调控作用。
它们参与氨基酸的合成和降解过程，维持细胞内氨基酸的平衡和代谢的正常进行。
了解和研究这些关键酶的功能和调控机制，对于深入理解氨基酸代谢的调控网络和相关疾病的发生机制具有重要的意义。
高中生物氨基酸
氨基酸氨基酸（Amino acid）是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使他的分子具有生化活性。
蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酵素和酶。
不同的氨基酸脱水缩合形成肽（蛋白质的原始片段），是蛋白质生成的前体。
1基本介绍氨基酸（Amino acid）是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使他的分子具有生化活性。
蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酵素和酶。
不同的氨基酸脱水缩合形成肽（蛋白质的原始片段），是蛋白质生成的前体。
两个或两个以上的氨基酸化学聚合成肽，一个蛋白质的原始片段，是蛋白质生成的前体。
氨基酸（amino acids）广义上是指既含有一个碱性氨基又含有一个酸性羧基的有机化合物，正如它的名字所说的那样。
但一般的氨基酸，则是指构成蛋白质的结构单位。
在生物界中，构成天然蛋白质的氨基酸具有其特定的结构特点，即其氨基直接连接在α-碳原子上，这种氨基酸被称为α-氨基酸。
在自然界中共有300多种氨基酸，其中α-氨基酸21种。
α-氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，也是构成生命大厦的基本砖石之一。
构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
氨基酸(氨基酸食品)是蛋白质(蛋白质食品)的基本成分。
蜂王浆中含有20多种氨基酸。
除蛋白氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等人体本身不能合成、又必需的氨基酸外，还含有丰富的丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷氨酸、丝氨酸等。
科学家分析了蜂王浆(蜂王浆食品)中29种游离氨基酸及其衍生物，脯氨酸含量最高，占总氨基酸含量的58%。
据分析，氨基酸中的谷氨酸，不仅是人体一种重要的营养成分，而且是治疗肝病、神经系统疾病和精神病的常用药物，对肝病、精神分裂症、神经衰弱均有疗效。
2 结构通式氨基酸是指含有氨基的羧酸。
酶蛋白质氨基酸类比推理
酶蛋白质氨基酸类比推理
酶和蛋白质都是生物体内非常重要的分子。
酶是一种蛋白质，
它在生物体内起着催化化学反应的作用。
而蛋白质是生物体内的一
种大分子，由氨基酸组成。
现在让我们来进行酶和蛋白质之间的类
比推理。
首先，我们可以从结构上进行类比。
酶和蛋白质都是由氨基酸
组成的，它们的结构都具有多级结构，包括一级结构（氨基酸的线
性排列）、二级结构（α-螺旋和β-折叠）、三级结构（立体构象）和四级结构（多个蛋白质互相组装形成的复合物）。
这些结构使得
酶和蛋白质都具有特定的功能和活性。
其次，我们可以从功能上进行类比。
酶和蛋白质都在生物体内
发挥着重要的生物学功能。
蛋白质可以作为结构材料，构成细胞的
骨架和器官的组织，同时也可以作为酶、激素、抗体等发挥生物催化、调节、防御等功能。
而酶作为一种特殊的蛋白质，具有催化生
物体内化学反应的作用，能够加速化学反应的进行，降低活化能，
提高反应速率。
另外，我们还可以从生物学意义上进行类比。
酶和蛋白质在维
持生物体内稳态方面发挥着不可或缺的作用。
蛋白质是生命的基本组成单位，参与了生物体内的几乎所有生化反应。
酶作为一种特殊的蛋白质，能够在生物体内催化特定的化学反应，使得这些反应能够在生物体内以符合生物体的需要的速率进行。
综上所述，酶和蛋白质之间的类比推理可以从结构、功能和生物学意义等多个角度进行。
它们都是生物体内不可或缺的分子，对维持生命的稳态起着至关重要的作用。
希望这些信息能够帮助你更好地理解酶和蛋白质之间的关系。
生物化学—氨基酸、蛋白质和酶
中性氨基酸 半胱 CYS和酪TYR是两个低的之和除以二 其他都只有两个PKA，相加除以二
医学ppt
15
几个有特色的氨基酸
含硫氨基酸
特殊基团
精 ARG 胍基
甲硫MET
酪 TYR 酚基
半胱氨酸CYS 组 HIS 咪唑基
色 TRP 吲哚
没有手性的氨基酸
不同的基团分别对应 甘氨酸 GLN 不同的检测方法！！
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3). 范德华力
这是一种普遍存在的作用力，是一个原子的原 子核吸引另一个原子外围电子所产生的作用力 。它是一种比较弱的、非特异性的作用力。
这种作用力非常依赖原子间的距离，当相互靠 近到大约0.4～0.6nm(4～6A)时，这种力就 表现出较大的集合性质。
范德华力包括引力和排斥力，其中作用势能与 1/R6成正比的三种作用力（静电力、诱导力和 色散力）通称为范德华引力。
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煤气中毒的机制
一氧化碳（CO）也能与血红素Fe原子结 合。由于CO与血红蛋白结合的能力是O2 的200倍，因此，人体吸入少量的CO即 可完全抑制血红蛋白与O2的结合，从而 造成缺氧死亡。急救方法是尽快将病人 转移到富含O2的环境中（如新鲜空气、 纯氧气或高压氧气），使与血红素结合 的CO被O2置换出来。
@$#%^&*… 。。。
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氨基酸的等电点（难点）
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使君子
使君子氨酸
使君子中的使君子氨 酸具有驱蛔作用
毛边南瓜子
NH2 COOH
N H
毛边南瓜子中的南瓜子氨 酸具有治疗丝虫病和血吸 虫病的作用
天冬
H2NCOCH2CHCOOH NH2
天冬、玄参、棉根中的天 冬门素具有镇咳和平喘作 用
田七氨酸： C5H8N2O5 三七中的田七氨酸具有止 血作用
三七
半夏蛋白
天花粉
氨基酸是组成蛋白质的基本单位
H
NH2 C COOH
H NH2 C COOH
H
甘氨酸
CH3
丙氨酸
H NH2 C COOH
CH2CH2COOH
谷氨酸
H HN
H O H H O HH
C C N C C N C CO
R1
R2
R3 HN
H
H
C CO
R4 HN
CO C HN
Rn
肽链
CO C H R5
少量 CU2SO4
紫色或紫红色
上述反应称为 双缩尿反应
酶的发现
• 1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼
（L.Spallanzani,1729—1799）设计了一个巧妙的实验： 将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。过一段时 间他将小笼取出，发现肉块消失了。于是，他推断胃液中 一定含有消化肉块的物质。但是什么，他不清楚。 • 1836年，德国科学家施旺（1810—1882）从胃液中提取 出了消化蛋白质的物质。解开胃的消化之谜。
• 但有时则要利用其水解的专属性，如强心灵的生 产工艺中，使黄夹苷甲和黄夹苷乙分子的葡萄糖 去掉，所得次生苷的强心作用提高5倍左右。
酶的性质—催化作用
• 1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应 速率更快；
• 2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶 只能催化蛋白质水解成多肽；
第十章 氨基酸、蛋白质和酶
氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的
一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白 质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白 质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸 性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为 α-氨基酸。天然氨基酸均为α-氨基酸。
除构成蛋白质的氨基酸外，其他游离氨基酸也大 量存在于中药中，有些氨基酸为中药的有效成分
蛋白质分子多样性
氨基酸种类不同 氨基酸数目不同 氨基酸序列不同 肽链空间结构不同
蛋白质 的结构 多样性
蛋白质 的种类 多样性
蛋白质功能的多样性
多数蛋白质可溶于水，形成胶
体，加热煮沸则变性凝结自水中析 出；不溶于有机溶剂，如中药制剂 生产中常用水煮醇沉法即可使蛋白 质沉淀除去
检识蛋白质的方法
将蛋白质溶于 碱性水溶液中
酶的发现
• 1926年，美国科学家萨姆钠（1887—1955）从刀豆种
子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一 种蛋白质。
• 20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结 晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。
• 20世纪80年代，美国科学家切赫（T.R.Cech,1947—）和 奥特曼（S.Altman,1939—）发现少数RNA也具有生物催 化作用。
这句话的意思是：没有蛋白质的存在，也 就没有生命。蛋白质是一切生命活动的体现者， 有什么样的蛋白质就能表现出什么样的生物性 状。
蛋白质广泛存在于我们的生活中 动物蛋白
黑
植物蛋白
大
豆
植 物 蛋 白 粉
蛋白质大量存在于中草药中，在中药制 剂的工艺中，大多数情况将其作为杂质除 去。但近几十年来，随着对中药化学成分 的深入研究，陆续发现某些中草药的蛋白 质具有一定的生物活性。
病．因此酶与医学的关系十分密切。
酶的应用----酶在医疗上
• 1．酶与某些疾病的关系
– 酶缺乏所致之疾病多为先天性或遗传性
• 白化症是因酪氨酸羟化酶缺乏， • 蚕豆病是因6－磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏
– 许多中毒性疾病几乎都是由于某些酶被抑制所引 起的．
• 某些金属离子引起人体中毒，则是因金属离子（如 Hg2+）可与某些酶活性中心的必需基团（如半胱氨酸 的－SH）结合
酶的化学本质
• 大多数为蛋白质，少部分为RNA。
酶的性质—促进水解
• 酶是一种活性蛋白质，除了具有蛋白质的通性外， 还具有促进中药化学成分水解的性质，如苷类。
• 酶的水解作用具有专属性，而这种酶往往与被水 节成分共存与同一植物内，大多数情况下，需防 止酶水解中药中欲提取的成分，必须使酶变性而 破坏其活性，如加热、加入电解质或重金属盐。
酶的应用----酶在医疗上
• 2．酶在疾病诊断上的应用
– 借助血、尿或体液内酶的活性测定，可以了解 或判定某些疾病的发生和发展．正常人体内酶 活性较稳定，当人体某些器官和组织受损或发 生疾病后，某些酶被释放入血、尿或体液内．
– 肝炎和其它原因肝脏受损，肝细胞坏死或通透 性增强，大量转氨酶释放入血，使血清转氨酶 升高；
氨基酸的检识
茚三酮试剂：灵敏度高，最为常用
吲哚醌试剂、1，2-萘醌-4-磺酸试剂：对不同的氨基酸 显示不同的颜色
提取氨基酸
一般用水煮醇沉法从中草药中提取氨基 酸，滤除沉淀，浓缩至无醇味，再依次 通过强酸型阳离子交换树脂柱，用稀酸 或稀碱洗脱即可得到总氨基酸
恩格斯曾说过这样的话：“生命是蛋白 质的存在方式，这种存在方式本质上就在于 蛋白质化学成分的不断自我更新。”
• 3、多样性：大约有4000多种； • 4、温和性：酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件
下进行的。 • 5、活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制
调节、共价修饰调节和变构调节等。 • 6.有些酶的催化性与辅因子有关。 • 7.易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、
强碱等破坏。
酶的应用----酶在医疗上
酶的分类
根据酶所催化的反应性质的不同，将酶分成六大类：
• 氧化还原酶类（oxidoreductase） • 转移酶类（transferases） • 水解酶类（hydrolases ） • 裂合酶类（lyases • 异构酶类（isomerases） • 合成酶类（ligase）
酶与疾病
• 酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程 能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机 能互相适应．若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或 其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化 的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾