生物化学蛋白质的酶促降解和氨基酸的代谢
生物化学第九章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸
鸟氨酸
O
NH2尿-C素-NH2
尿素循环
5
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
氨基化 非必需氨基酸
合成
糖或脂类
生糖氨基酸：脱氨基后的酮酸在特定 条件下通过糖的异生作用转变为糖。
生酮氨基酸：脱氨基后的酮酸经代 谢产生乙酰ＣoＡ则不能再异生为糖，
只能转变为酮体或脂肪酸。
氧化
生糖兼生酮氨基酸：脱氨基后的酮 酸既可异生为糖又可以转变为酮体
CO2 + H2O + ATP
２０种氨基酸通过各自途径形成α-酮酸，但最后集中 形成５个中间产物（乙酰ＣoＡ、α-酮戊二酸、草酰
乙酸、琥珀酰ＣoＡ、延胡索酸）进入ＴＣＡ
(1) α-酮酸再合成氨基酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
H20+NAD+
α-酮酸
L-谷氨酸
α-酮戊二酸利用氨生成谷氨酸是α-酮酸合成氨基酸主要途径，谷氨酸的 氨基能转到任何一种α-酮酸上面，从而形成各种氨基酸．
（２）生糖和生酮氨基酸种类
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛（PLP） 为辅基，它与酶蛋白以牢固的共价键形式结 合。
氧化脱氨基作用
定义：-AA在酶的作用下，生成-酮酸 和氨，同时伴有脱氢氧化的过程。
生物化学试题库及其答案——蛋白质降解和氨基酸代谢
一、填空题1．根据蛋白酶作用肽键的位置，蛋白酶可分为酶和酶两类，胰蛋白酶则属于酶。
2．转氨酶类属于双成分酶，其共有的辅基为或；谷草转氨酶促反应中氨基供体为氨酸，而氨基的受体为该种酶促反应可表示为。
3．植物中联合脱氨基作用需要酶类和酶联合作用，可使大多数氨基酸脱去氨基。
4．在线粒体内谷氨酸脱氢酶的辅酶多为；同时谷氨酸经L-谷氨酸氢酶作用生成的酮酸为，这一产物可进入循环最终氧化为CO2和H2O。
5．动植物中尿素生成是通循环进行的，此循环每进行一周可产生一分子尿素，其尿素分子中的两个氨基分别来自于和。
每合成一分子尿素需消耗分子ATP。
6．根据反应填空7．氨基酸氧化脱氨产生的a-酮酸代谢主要去向是、、、。
8．固氮酶除了可使N2还原成以外，还能对其它含有三键的物质还原，如等。
该酶促作用过程中消耗的能量形式为。
9．生物界以NADH或NADPH为辅酶硝酸还原酶有三个类别，其中高等植物子叶中则以硝酸还原酸酶为主，在绿藻、酵母中存在着硝酸还原酶或硝酸还原酶。
10．硝酸还原酶催化机理如下图请填空完成反应过程。
11．亚硝酸还原酶的电子供体为，而此电子供体在还原子时的电子或氢则来自于或。
12．氨同化（植物组织中）通过谷氨酸循环进行，循环所需要的两种酶分别为和；它们催化的反应分别表示为和。
13．写出常见的一碳基团中的四种形式、、、；能提供一碳基团的氨基酸也有许多。
请写出其中的三种、、。
二、选择题（将正确答案相应字母填入括号中）1．谷丙转氨酶的辅基是（）A、吡哆醛B、磷酸吡哆醇C、磷酸吡哆醛D、吡哆胺E、磷酸吡哆胺2．存在于植物子叶中和绿藻中的硝酸还原酶是（）A、NADH—硝酸还原酶B、NADPH—硝酸还原酶C、Fd—硝酸还原酶D、NAD（P）H—硝酸还原酶3．硝酸还原酶属于诱导酶，下列因素中哪一种为最佳诱导物（）A、硝酸盐B、光照C、亚硝酸盐D、水分4．固氮酶描述中，哪一项不正确（）A、固氮酶是由钼铁蛋白质构成的寡聚蛋白B、固氮酶是由钼铁蛋白质和铁蛋白构成寡聚蛋白C、固氮酶活性中心富含Fe原子和S2-离子D、固氮酶具有高度专一性，只对N2起还原作用5．根据下表内容判断，不能生成糖类的氨基酸为（）6．一般认为植物中运输贮藏氨的普遍方式是（）A、经谷氨酰胺合成酶作用，NH3与谷氨酸合成谷氨酰胺；B、经天冬酰胺合成酶作用，NH3与天冬氨酸合成天冬酰胺；C、经鸟氨酸循环形成尿素；D、与有机酸结合成铵盐。
9生物化学习题(答案))
9蛋白质的酶促降解和氨基酸降解一、名词解释1、肽链内切酶：又称蛋白酶，水解肽链内部的肽键，对参与形成肽键的氨基酸残基有一定的专一性。
2、肽链外切酶：包括氨肽酶和羧肽酶，分别从氨基端和羧基端逐一的将肽链水解成氨基酸。
3、氧化脱氨基作用：反应过程包括脱氢和水解两步，反应主要由L-氨基酸氧化酶和谷氨酸脱氢酶所催化（。
L-氨基酸氧化酶是一种需氧脱氢酶，该酶在人体内作用不大。
谷氨酸脱氢酶是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶。
该酶作用较大，属于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP，GDP的激活。
）4、转氨作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸。
5、联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。
可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。
6、尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。
7、生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。
8、生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。
二、填空1．生物体内的蛋白质可被肽链内切酶和肽链外切酶共同作用降解成氨基酸。
2．多肽链经胰蛋白酶降解后，产生新肽段羧基端主要是赖氨酸和精氨酸氨基酸残基。
3．胰凝乳蛋白酶专一性水解多肽链由芳香族氨基酸羧基端形成的肽键。
4．氨基酸的降解反应包括脱氨、脱羧和羟化作用。
5．转氨酶和脱羧酶的辅酶通常是磷酸吡哆醛。
6．谷氨酸经脱氨后产生α-酮戊二酸和氨，前者进入TCA进一步代谢。
7．尿素循环中产生的鸟氨酸和瓜氨酸两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。
8．尿素分子中两个N原子，分别来自游离氨和天冬氨酸的氨基。
9、多巴是酪氨酸经羟化脱羧基作用生成的。
10、转氨作用是沟通α-氨基酸和α-酮酸的桥梁。
生物化学基础课后题总结 (总)
第一章蛋白质的结构和功能1、名词解释肽单元、一、二、三、四级结构2、蛋白质的基本组成单位是什么？有多少种？按侧链的结构和功能不同，可分为几类？各包括哪些氨基酸？3、蛋白质的二级结构有几种？各有何特征，由什么化学键维持？4、什么是蛋白质变性？变性因素有哪些？变性本质是什么？变形后有什么改变？5、何为蛋白质的等电点？当pH>pI时，蛋白质带何种电荷？当pH<pI时，蛋白质带何种电荷？6、蛋白质分离纯化有几种方法？根据是什么？7、维持蛋白质三、四级结构的化学键有哪些？哪种最重要？第二章核酸的结构与功能1、概念（1）核酸的一级结构（3）DNA分子变性（4）核酸分子杂交2、碱基与核糖、核糖与磷酸及核苷酸之间各以何种键连接？3、B型DNA 双螺旋结构要点。
5、真核生物mRNA的结构特点。
6、tRNA一、二、三级结构各有哪些特点？7、试述RNA的种类及其主要功能。
第三章糖1、单糖的构型2、单糖聚合反应的化学键名称？3、常见的均多糖是哪四种？第四章脂类生物膜1、生物膜由哪些脂类化合物组成？它们共同的理化性质是什么？2、在动植物组织中，脂肪酸在组成和结构上有何特点？3、甘油磷酸酯类化合物在分子组成与结构上有何特点？在水中能形成怎样的结构？为什么？4、何谓生物膜？在结构上有何特点？5、生物膜流动镶嵌模型的主要论点是什么？6、生物膜有何重要的生理功能？第五章酶名词解释酶活性中心Km 酶原与酶原激活酶的特异性同工酶全酶酶的必需基团1、酶与催化剂相比有何异同？2、酶特异性的种类3、Km的生理意义4、酶的抑制作用有几种，各有何特点？5、金属离子作为酶的辅助因子的作用有哪些？6、什么是酶的别构调节？有何特点？7、何谓酶的共价修饰？有何特点？第六章维生素和辅酶1、维生素的概念与分类2、维生素与辅酶的关系3、了解常见的维生素缺乏症第七章糖代谢名词解释糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径、糖异生作用、糖原的合成作用、糖原异生问答题1.掌握糖酵解过程的能量计算。
生物化学总结复习笔记
11章.蛋白质的降解和氨基酸的代谢1.蛋白质的酶促降解1.1.细胞内蛋白质的降解一般认为真核细胞对蛋白质的降解有两个体系.其一是溶酶体降解.其二是依赖ATP,在细胞溶胶中以泛素标记的选择性蛋白质的降解.1.2外源蛋白质的酶促降解外源蛋白质进入体内,必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸,然后才能被吸收.就高等动物来说,外界食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内合成及组织蛋白质经降解的氨基酸,共同组成体内氨基酸代谢库.所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量.氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质,一部分可以作为能源,体内有一些非蛋白质的含氮化合物也是以某些氨基酸作为合成的原料.2.氨基酸的分解代谢氨基酸的共同分解代谢途径包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面.氨基酸经脱氨基作用生成氨及α-酮酸.氨基酸经脱羧基作用产生二氧化碳及胺.胺可随尿直接排出,也可在酶的作用下,转化为可被排出的物质和合成体内有用的物质.氨基酸脱氨基的方式有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化脱氨基作用和脱酰胺基作用.3.氨的排泄方式水生动物排氨鸟类及爬行动物排尿酸哺乳动物排尿素尿素是哺乳动物蛋白质代谢的最终产物10章.脂质代谢1脂质的酶促水解1.1三酰甘油的酶促水解三酰甘油是重要的储能物质.在脂肪酶的作用下水解为甘油和脂肪酸.甘油可氧化供能也可糖酵解途径生成糖.脂肪酸可彻底氧化供能.1.2磷脂的酶促水解磷脂酶A1和A2分别专一的出去Sn-1位或sn-2位上的脂肪酸,生成的仅含有一个脂肪酸的产物称溶血磷脂.溶血磷脂是一种很强的表面活性剂,能使细胞膜和红细胞膜溶解.2.脂肪酸的β-氧化作用2.1脂肪酸的β-氧化作用是指：脂肪酸在氧化分解时,碳链的断裂发生在脂肪酸的β位,即脂肪酸的碳链的断裂方式是每次切除2个碳原子.细胞溶胶中的长链脂肪酸首先被活化为脂酰辅酶A,然后长链脂酰辅酶A在肉碱的携带下进入线粒体.需要肉碱脂酰转移酶脂肪酸的β-氧化作用四步：脱氢、加水、再脱氢、硫解.循环一次,产生少两个碳原子的脂酰辅酶A和一分子乙酰辅酶A.1mol软脂酸彻底氧化需要进行7次β-氧化,产生8mol乙酰辅酶A.每次β-氧化产生1mol FADH2 和1mol NADH+H+ ,则共产生7molFADH2和7molNADH+H+ .进入呼吸链氧化生成28mol ATP1.5×7+2.5×7=28；8mol 乙酰辅酶A进入TCA循环氧化可生成80molATP10×8；这样1mol软脂酸彻底氧化一共产生108molATP,因活化时消耗2molATP,故净得106molATP.不饱和脂肪酸的氧化与饱和脂肪酸基本相同,单不饱和脂肪酸氧化需要△3-顺,△2-反烯脂酰辅酶A异构酶；多不饱和脂肪酸氧化还需要△2-反,△4-顺二烯脂酰辅酶A还原酶和△3-反,△2-反烯脂酰辅酶A异构酶的共同作用.3.酮体乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,统称为酮体.酮体在肝中产生,可被肝外组织利用.酮体的生成：在肝中脂肪酸的氧化不是很完全,二分子的乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A；乙酰乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A,后者裂解成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可以还原生成β-羟丁酸,乙酰乙酸可以脱羧生成丙酮.酮体的氧化：在肝中形成的乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织,通过三羧酸循环循环氧化.β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸,然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下,生成乙酰乙酸辅酶A,再与第二个辅酶A作用形成两分子一线辅酶A,乙酰辅酶A可进入三羧酸循环循环进行氧化.9.糖的分解代谢1.淀粉的酶促水解1.1 α-淀粉酶可以水解淀粉中任何部位的α-1,4糖苷键,β-淀粉酶只能从非还原端开始水解.,β-淀粉酶不能水解α-1,6糖苷键.水解淀粉中的α-1,6糖苷键的酶是α-1,6糖苷酶.2.糖的分解代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、戊糖磷酸途径、葡萄糖醛酸途径、乙醛酸途径.3.糖酵解无氧条件下,1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程称为糖酵解.丙酮酸的三条代谢去路：①在组织缺氧情况下丙酮酸还原为乳酸；②酵母菌可以使丙酮酸还原为乙醇；③有氧条件下,丙酮酸转化为乙酰辅酶A,进入三羧酸循环,彻底氧化为二氧化碳和水.糖酵解从葡萄糖开始,分为10步酶促反应,均在细胞液中进行.糖酵解的调控：从单细胞生物到高等动植物都存在糖酵解过程,其生理意义主要是释放能量,使机体在缺氧情况下仍能进行生命活动.糖酵解的中间产物可为机体提供碳骨架.糖酵解主要受3中酶的调控：①果糖磷酸激酶；①果糖磷酸激酶是最关键的限速酶.1.ATP/AMP比值对该酶活性的调节具有重要的生理意义.当ATP浓度较高时,果糖磷酸激酶几乎无活性,糖酵解作用减弱；当AMP积累,ATP减少时,酶活性恢复,糖酵解作用增强.2.氢离子H可抑制果糖磷酸激酶的活性,防止肌肉中形成过量乳酸而使血液酸中毒.3.柠檬酸可增加ATP对酶活性的抑制作用.果糖-2,6-二磷酸能消除ATP对酶的抑制效应,使酶活化.②己糖激酶活性的调节.果糖-6-磷酸是的别构抑制剂.③丙酮酸激酶活性的调节.果糖-1,6-二磷酸是丙酮酸激酶的激活剂；丙氨酸是该酶的别构抑制剂.ATP、乙酰CoA 也可以抑制该酶的活性.糖酵解中ATP的变化：糖酵解阶段中,由己糖激酶和果糖磷酸激酶催化的两步反应,各消耗1分子的ATP.在丙糖阶段,甘油酸—1,3—二磷酸和烯醇丙酮酸磷酸经底物水平磷酸化反应,个生成1分子ATP,由于果糖—1,6—二磷酸在醛缩酶催化下裂解,相当于生成2分子甘油醛—3—磷酸.因此,每分子葡萄糖在糖酵解阶段净生成2分子ATP.在糖酵解过程中有3步不可逆反应,分别由己糖激酶、果糖磷酸激酶和丙酮酸激酶.其中果糖磷酸激酶是最关键的限速酶,其活性被ATP、柠檬酸所抑制；被AMP和果糖-2,6-二磷酸变构激活.2.糖的有氧分解将糖的有氧分解分为3个阶段,第一是糖酵解阶段,第二是丙酮酸进入线粒体被氧化脱羧成乙酰辅酶A.第三阶段是乙酰辅酶A进入柠檬酸循环生成二氧化碳和水.三羧酸循环循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合为柠檬酸进入三羧酸循环循环.丙酮酸经三羧酸循环循环途径能形成12.5个ATP,每分子葡萄糖能产生2分子的丙酮酸,将产生25个ATP.柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶与α-酮戊二酸脱氢酶系是调控三羧酸循环循环的限速酶.其活性受ATP、NADH等物质的抑制.葡萄糖在有氧条件下氧化分解为二氧化碳和水净生成32分子ATP.乙醛酸途径两种关键酶是苹果酸合酶和异柠檬酸裂解酶.戊糖磷酸途径：两个5碳糖相加生成3碳和7碳糖,后二者相加在生成6碳和4碳糖,5碳与4碳糖相加生成3碳和6碳糖.糖原的分解与合成的关键酶是磷酸化酶与糖原合酶.糖异生:糖异生作用是指非糖物质如甘油,生糖氨基酸和乳酸等合成葡萄糖或糖原的过程.为什么糖异生并非完全是糖酵解的逆转反应8新陈代谢总论和生物氧化1ATP是生物细胞内能量代谢的偶联剂.从低等的单细胞生物到高等的人类,能量的释放、贮存和利用都是以ATP 为中心.ATP含有一个磷酯键和两个由磷酸基团形成的磷酸酐键.6 酶1酶的概念与特点：酶是具有高效性与专一性的生物催化剂.三层含义：一,酶是催化剂；二,酶是生物催化剂；三,酶在行使催化剂功能时,具有高效性与专一性的特点酶的催化效率可以用转换数来表示.2酶的化学本质与组成除核酶外,酶都是蛋白质.酶可以分为单纯蛋白质与缀合蛋白质.缀合蛋白质除了氨基酸残基外,还含有金属离子、有机小分子等化学成分,这类酶称为全酶.全酶中蛋白质部分称为辅酶.非蛋白质部分称为辅因子.酶的分类：1.氧化还原酶类；2.转移酶类；3.水解酶类；4裂合酶类；5异构酶类；6合成酶类.酶的专一性分类：①结构专一性分为绝对专一性与相对专一性；②立体异构专一性旋光异构专一性和几何异构专一性酶的作用机制：活化分子：反应物一种更高能量的状态.过渡态：活化分子所处的这种需要更多能量的状态.基态：与活化分子相对应的普通反应物分子所处的状态.活化能：处于过渡态的分子比处于基态的分子多出来的Gibbs 自由能.酶通过降低反应活化能使反应速率加快.酶活性部位的结构是酶作用机理的结构基础.酶具有高效催化效率的分子机制：酶分子的活性部位结合底物分子形成酶—底物复合物,在酶的帮助下,底物分子进入一种特定的状态,形成此类过渡态所需的活化能远小于非酶促反应所需的活化能,使反应能够顺利进行,形成产物释放出游离的酶,使其能够参与其余底物的反应.与该分子机理相关的因素：1.邻近效应：邻近效应指酶与底物结合以后,使原来游离的底物集中于酶的活性部位,从而减少底物之间或底物与酶的催化基团之间的距离,使反应更容易进行.2.定向效应：指底物的反应基团之间、酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确定位与取向所产生的增进反应速率的效应.3.促进底物过渡态形成的非共价作用：当酶与底物结合后,酶与底物之间的非共价可以使底物分子围绕其敏感键发生形变,从而促进底物过渡态的形成.4.酸碱催化：5.共价催化：酶促反应动力学：酶底物中间复合物学说：即酶首先和底物结合生成中=v 间复合物,中间复合物再生成产物.米氏方程：m K S S v v +=][][max ；K m 物理意义：K m 值是反应速率为最大值的一半时的底物浓度.其单位是mol/l影响酶促反应速率的因素包括：抑制剂、温度、ph 值,激活剂.1,通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力的降低或丧失的作用称为抑制作用.酶的抑制剂包括不可逆抑制剂与可逆抑制剂.可逆抑制剂可分为：竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂.氯离子是唾液淀粉酶的激活剂.酶活性的调节酶活性的调节方式：1.通过改变酶的分布于数量来调节酶的活性.2.通过改变细胞内已有的酶分子的活性来调节酶的活性.酶的别构调控许多酶具有活性部位外,还具有调节部位.酶的调节部位可与某些化合物可逆的非共价结合,使酶的结构发生改变,进而改变酶的活性,这种酶活性的调节方式称为别构调节.对别构酶加热或用化学试剂处理,可以使别构酶解离并失去调节活性,称为脱敏作用.对酶分子具有别构调节作用的化合物称为效应物.效应物对别构酶的调节作用可分为同促效应与异促效应.同促效应中,酶的活性部位与调节部位是相同的,效应物是底物,底物与别构酶的某一活性部位相结合可促使剩余底物与其它剩余活性部位相结合,导致酶促反应速率增加,这称为正协同效应.如果底物与酶的某一活性部位结合导致剩余底物更难与其余剩余活性部位结合,则称为负协同效应.异促效应中,酶的活性部位与调节部位是不同的.效应物是非底物分子.酶原的激活酶原：指的是生活物体内合成的无活性的酶的前体.酶原激活：在特定蛋白水解酶的催化作用下,酶原的结构发生改变,形成酶的活性部位,变成有活性的酶.酶原的激活是一个不可逆的过程.5脂质与生物膜1.1.1动植物油的化学本质是脂酰甘油.1.1三酰甘油的理化性质：1.3磷脂分为甘油磷脂与鞘磷脂.最简单的甘油磷脂是磷脂酸.1.4生物膜主要由蛋白质与脂质.4糖类单糖一般是含有3--6个碳原子的多羟基醛或多羟基酮.最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮.单糖的构型以距离醛基最远端不对称碳原子为准,羟基在左边的为L构型,羟基在右边的为D构型.单糖分子中醛基和其他碳原子上羟基成环反应生成的产物为半缩醛.六元环是吡喃糖,五元环为呋喃糖.六元环更稳定.连接半缩醛羟基的碳称为异头碳.异头物的半缩醛羟基与决定构型的羟基在同侧着为α型,在相反者为β构型.单糖的构型：椅式构象更稳定.糖类衍生物甘露醇在临床上用来降低颅内压和治疗急性肾衰竭.葡糖醛酸是人体一种重要的解毒剂.寡糖寡糖是少数单糖2-10缩合的聚合物,低聚糖是指20个以下单糖缩合的聚合物.麦芽糖成键类型：α1-4糖苷键,多糖多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而成的高聚物.多糖没有还原性和变旋性.淀粉天然淀粉一般由直链淀粉与支链淀粉组成.直链淀粉是D—葡萄糖基以α—1,4糖苷键连接的多糖链.直链淀粉分子的空间构象是卷曲成螺旋形的,每一回旋为6个葡萄糖基.显色螺旋构象是碘显色的必要条件,碘分子进入淀粉螺旋圈内,糖游离羟基称为电子供体,碘分子成为电子受体,形成淀粉碘络合物,呈现颜色.其颜色与糖链的长度有关.直链淀粉成蓝色,支链淀粉成紫红色.纤维素自然界中最丰富的有机化合物是纤维素.纤维素是一种线性的由D—吡喃葡糖基以β—1,4糖苷键3.核酸RNA：核糖核酸DNA：脱氧核糖核酸A 腺嘌呤T 胸腺嘧啶G 鸟嘌呤C胞嘧啶U 尿嘧啶核苷：是戊糖和含氮碱基生成的糖苷.核苷酸间的连接键是3,5—磷酸二酯键.碱基序列表示核酸的一级结构,DNA双链的螺旋形空间结构称DNA的二级结构.A与T配对形成2个氢键,G与C配对形成3个氢键.增色效应：核酸水解为核苷酸,紫外吸收值增加.核酸结构的稳定性因素：1 碱基对间的氢键.2 碱基堆积力.3 环境中的正离子核酸变性在核酸变性时,将紫外吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度值称溶解温度,即Tm.影响Tm的因素：1.G—C对含量,G—C对含量越高,Tm也越高.2.溶液的离子强度离子强度较低的介质中,Tm较低.3.溶液的Ph4.变性剂复性：变性核酸的互补链在适当的条件下重新缔合成双螺旋的过程成为复性.变性核酸复性时需要缓慢冷却,故又称退火.变性核酸复性后,核酸的紫外吸收降低,这种现象称为减色效应.影响复性的因素：1 复性的温度 2单链片段的浓度 3 单链片段的长度 4 单链片段的复杂度 5 溶液的离子强度分子杂交：在退火条件下,不同来源的DNA互补区形成双链,或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA—RNA杂合双链的过程称为分子杂交.2蛋白质1.蛋白质的分类蛋白质的平均含氮量为16%.2.蛋白质的组成蛋白质的水解产物为氨基酸等电点：。
生物化学8 氨基酸代谢与合成
蛋白质降解和氨基酸的分解代谢蛋白质的降解细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸。
从表面上看，这样的变化过程看似是一种浪费，实际上它有二重功能，其一是排除那些不正常的蛋白质，它们一旦积聚，将对细胞有害；其二是通过排除积累过多的酶和调节蛋白使细胞代谢的井然有序得以进行。
蛋白质降解的特性蛋白质有选择地降解非正常蛋白质，例如血红蛋白与缬氨酸类似物结合，得到的产物在网织红细胞中的半存活期约10min，而正常血红蛋白可延续红细胞的存活期最终可达120天。
正常的胞内蛋白被排除的速度是由它们的个性决定的，绝大多数快速降解的酶都居于重要的“代谢控制”位置，而较稳定的酶在所有生理条件下有较稳定的催化活性。
降解速度还因它的营养及激素状态而有所不同。
在营养条件被剥夺的情况下，细胞提高它的蛋白质降解速度，以维持它的必需营养源使不可或缺的代谢过程得以进行。
蛋白质降解的反应机制真核细胞对于蛋白质降解有两种体系，一个是溶酶体的降解体质和一种ATP-依赖性的以细胞溶胶为基础的机制。
溶酶体溶酶体是具有单层被膜的细胞器，其中个含有50多种水解酶，包括不同种的蛋白酶，称之为组织蛋白酶。
溶酶体保持其内部PH在5左右，而它含有的酶的最适PH就是酸性。
如此可以抵制偶然的溶酶体渗漏从而保护了细胞，因此在细胞溶胶PH下，溶酶体的大部分酶都是无活性的。
溶酶体对细胞各组分的再利用是通过它融合细胞质的膜被点块即自（体吞）噬泡，并随即分解其内容物实现的。
溶酶体的阻断剂有抗虐药物——氯代奎宁（是一种弱碱，在不带电形式随意穿透溶酶体，在溶酶体内积累形成特电荷型，因此增高了溶酶体内部的pH，并阻碍了溶酶体的功能。
溶酶体降解蛋白质是无选择性的，而rong'mei't'抑制剂对于非正常蛋白或短寿命酶无快速的降解效应，但是它们可以防止饥饿状态下蛋白质的加速度崩溃。
许多正常的和病理活动都伴随溶酶体活性的升高。
ATP-依赖真核细胞蛋白质的降解主要是溶酶体的作用，但是缺少溶酶体的网织红细胞却可选择性的降解非正常蛋白质，这里有ATP-依赖的蛋白质水解体系存在ＡＴＰ依赖蛋白质需要有泛肽存在。
生物化学复习题.2
生物化学各章知识要点及复习参考题蛋白质的酶促降解、氨基酸代谢、核苷酸代谢知识要点蛋白质和核酸是生物体中有重要功能的含氮有机化合物，它们共同决定和参与多种多样的生命活动。
在自然界的氮素循环中，大气是氮的主要储库，微生物通过固氮酶的作用将大气中的分子态氮转化成氨，硝酸还原酶和亚硝酸还原酶也可以将硝态氮还原为氨，在生物体中氨通过同化作用和转氨基作用等方式转化成有机氮，进而参与蛋白质和核酸的合成。
（一）蛋白质和氨基酸的酶促降解在蛋白质分解过程中，蛋白质被蛋白酶和肽酶降解成氨基酸。
氨基酸用于合成新的蛋白质或转变成其它含氮化合物（如卟啉、激素等），也有部分氨基酸通过脱氨和脱羧作用产生其它活性物质或为机体提供能量，脱下的氨可被重新利用或经尿素循环转变成尿素排出体外。
（二）核酸的酶促降解核酸通过核酸酶降解成核苷酸，核苷酸在核苷酸酶的作用下可进一步降解为碱基、戊糖和磷酸。
戊糖参与糖代谢，嘌呤碱经脱氨、氧化生成尿酸，尿酸是人类和灵长类动物嘌呤代谢的终产物。
其它哺乳动物可将尿酸进一步氧化生成尿囊酸。
植物体内嘌呤代谢途径与动物相似，但产生的尿囊酸不是被排出体外，而是经运输并贮藏起来，被重新利用。
嘧啶的降解过程比较复杂。
胞嘧啶脱氨后转变成尿嘧啶，尿嘧啶和胸腺嘧啶经还原、水解、脱氨、脱羧分别产生β-丙氨酸和β-氨基异丁酸，两者经脱氨后转变成相应的酮酸，进入TCA循环进行分解和转化。
β-丙氨酸还参与辅酶A的合成。
（三）核苷酸的生物合成生物能利用一些简单的前体物质从头合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸。
嘌呤核苷酸的合成起始于5-磷酸核糖经磷酸化产生的5-磷酸核糖焦磷酸（PRPP）。
合成原料是二氧化碳、甲酸盐、甘氨酸、天冬氨酸和谷氨酰氨。
首先合成次黄嘌呤核苷酸，再转变成腺嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸。
嘧啶核苷酸的合成原料是二氧化碳、氨、天冬氨酸和PRPP，首先合成尿苷酸，再转变成UDP、UTP和CTP。
在二磷酸核苷水平上，核糖核苷二磷酸（NDP）可转变成相应的脱氧核糖核苷二磷酸。
东北师范大学生物化学 第十章氨基酸代谢
必需氨基酸
（氨基酸和糖的转 变是不可逆的）
酮体
生酮兼生糖氨基酸
Tyr（酪），Phe（苯），Ile（异）, Trp（色）
生酮氨基酸 Lys Leu 生糖氨基酸：
三 氨基酸合成代谢 非必需氨基酸（10） 必需氨基酸（8）：
Phe 、Met 、 Thr、 Val、 Leu、 Lys、Trp、Ile
半必需氨基酸：His Arg
NAD+ + H2O + （NADP+）
+ NH4+ + NADH +H+ （NADPH）
在动物体内辅酶为NAD+，在植物体内辅酶为NADP+
非必需氨基酸由相应的α -酮酸氨基化生成
八种必需氨基酸中，除赖氨酸和苏氨酸外其余六种亦可由相 应的α-酮酸加氨生成。但和必需氨基酸相对应的α－酮酸不能 在体内合成，所以必需氨基酸依赖于食物供应。
一 蛋白质的酶促降解
（一）外源蛋白质的降解
（二）内源蛋白质的降解
（一）外源蛋白质的降解（细胞外途径）
1 蛋白质的消化
胃蛋白酶：水解芳香族氨基酸的羧基形成的肽键
胰蛋白酶：水解碱性氨基酸羧基形成的肽键
肽链内切酶
胰凝乳蛋白酶：水解芳香族氨基酸的羧基形成 的肽键
弹性蛋白酶：脂肪族氨基酸的羧基形成的肽键 氨肽酶
肝脏是合成尿素的主要器官，肾脏是排出尿素的主要器官
氨基甲酰磷酸合成酶
一种在线粒体中参与尿素的合成
一种在细胞质中参与嘧啶的从头合成
尿素合成的特点： 主要在肝脏的线粒体和胞液中进行 一分子尿素需消耗4个 高能磷酸键 精氨琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶 尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3， 一个来源于天冬氨酸
9-1蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
丙氨酸 苏氨酸
苯丙氨酸
异亮氨酸 亮氨酸 酪氨酸 亮氨酸 赖氨酸
葡萄糖
甘氨酸
丝氨酸 半胱氨酸
丙酮酸
缬氨酸
磷酸烯 醇式酸
天冬氨酸 天冬酰氨
苯丙氨酸 酪氨酸
色氨酸
乙酰CoA
乙酰乙酰 CoA
谷氨酸
草酰乙酸
延胡索酸 柠檬酸 谷氨酰胺 精氨酸 组氨酸
天冬氨酸
异亮氨酸 甲硫氨酸 缬氨酸
1、氧化途径 进入TCA途经氧化产量
2、变为糖、酮体或脂肪 （1）生糖氨基酸: 某些氨基酸可以生成丙酮酸或TCA中 间产物，离开TCA时生成草酰乙酸，然后沿糖异生途径转 变为糖，这类氨基酸叫生糖氨基酸。
（2）生酮氨基酸：有些AA的代谢终产物为乙酰CoA或乙 酰乙酰CoA，后者在某些情况下如饥饿、糖尿病等在动物 体肝脏内可转变为酮体（乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮）。
NH3+CO2+2ATP
氨甲酰磷酸 Asp 延胡索酸
Pi
鸟氨酸
瓜氨酸
精氨酸
H2 O
尿素
1、瓜氨酸的生成 P266
鸟氨酸氨甲 酰基转移酶
2、精氨琥珀酸的生成
这个需要ATP的反应是由精氨琥珀酸合成酶催化的。
3、精氨酸和延胡索酸的生成 P267
精氨琥珀酸在精氨琥珀酸裂解酶的催化下裂解生成。
精氨酸
4、精氨酸分解成鸟氨酸和尿素 P267 精氨酸酶催化精氨酸（Arg）的胍基水解。
R CH2 NH2 COOH
氨基酸脱羧酶
（PLP）
RCH2NH2 + CO2
胺
生成的胺类化合物少数有生理活性作用，其它有毒性。 谷氨酸：经谷氨酸脱羧酶 γ -氨基丁酸（GABA）
生物化学第九章蛋白质的酶促降解和氨基酸的代谢
1 H N-C- P 2
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊 二酸
谷氨酸
鸟氨酸
2
瓜氨酸 氨基酸
-酮戊 二酸
氨基酸 鸟氨酸 O NH2-C-NH2 尿素
瓜氨酸
谷氨酸 天冬氨酸
5
精氨酸
尿素循环
精氨琥珀酸
3
4
草酰乙酸
延胡索酸
细胞溶液
植物体含有脲酶，尤其是在豆科植物种子中 脲酶活性较大，能专一地催化尿素水解并放出氨， 反应式如下：
2、转氨基作用
R1-CH-COO|
NH+3
α -氨基酸1
R2-C-COO|| O
α-酮酸2
R1-C-COO|| O
α-酮酸1
R2-CH-COO| NH+3
转氨酶
（辅酶：磷酸吡哆醛）
α-氨基酸2
要点：
①反应可逆。
②体内除Lys、Gly、Thr、Pro和羟脯氨 酸外，大多数氨基酸都可进行转氨基作 用。 ③转氨酶均以磷酸吡哆醛为辅酶。磷酸吡 哆醛是VB6的衍生物。反应中起传递氨 基的作用。
活性中心含有 Zn2+ 、 Mg2+等 金属
3、4、2、4
金属蛋白酶类 (metallopritelnase)
枯草杆菌蛋白酶 嗜热菌蛋白酶
3.消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp） （Arg.Lys）
羧肽酶 羧肽酶
（Phe. Trp）
（脂肪族）
胃蛋白酶
胰凝乳 蛋白酶
弹性蛋白酶
胰蛋白酶
异亮氨酸 甲硫氨酸 缬氨酸
琥珀酰CoA
-酮戊二酸
氨基酸碳骨架进入三羧酸循环的途径
生物化学蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
Restriction point A cell that passes this point is committed to pass into S phase.
DBRP及其识别序列
Cyclin 细胞周期蛋白
CDK
Cyclin-dependent protein kinase
Destruction box of cyclin
S Phase DNA synthesis doubles the amount of DNA in the cell. RNA and protein also synthesized.
M Phase Mitosis (nuclear division) and cytokinesis (cell division) yield two daughter cells.
第30章 蛋白质降解和氨基酸的 分解代谢
(Protein degradation and amino acids catabolism)
一、蛋白质的降解 二、氨基酸的分解代谢 三、尿素的形成 四、氨基酸碳骨架的氧化途径 五、生糖氨基酸和生酮氨基酸 六、由氨基酸衍生的其他重要物质 七、氨基酸代谢缺陷症
通过葡萄糖－丙氨酸循环，将肌肉中的氨运 输到了肝脏。在肝脏中，氨可转变成尿素，从尿 液中排出。
∣
葡 萄 糖
丙 氨 酸 循 环
（二）谷氨酸氧化脱氨作用
转氨作用产生了大量的谷氨酸，谷氨酸可以在 谷氨酸脱氢酶的作用下发生氧化脱氨（谷氨酸→ α酮戊二酸），该酶以NAD+作为氧化剂。而在催化 逆反应时（α-酮戊二酸→谷氨酸）以NADPH为还 原剂。谷氨酸脱氢酶由6个亚基组成，存在于细胞 溶胶中，它受GTP和ATP的别构抑制，受ADP的别 构激活。
【生物化学简明教程】第四版11章 蛋白质分解和氨基酸代谢
11 蛋白质分解和氨基酸代谢1．蛋白质在细胞内不断地降解又合成有何生物学意义?解答：细胞不停地将氨基酸合成蛋白质，并又将蛋白质降解为氨基酸。
这种看似浪费的过程对于生命活动是非常必要的。
首先可去除那些不正常的蛋白质，它们的积累对细胞有害。
其次，通过降解多余的酶和调节蛋白来调节物质在细胞中的代谢。
研究表明降解最迅速的酶都位于重要的代谢调控位点上，这样细胞才能有效地应答环境变化和代谢的需求。
另外细胞也可以蛋白质的形式贮存养分，在代谢需要时将其降解产生能量供机体需要。
2．何谓氨基酸代谢库?解答：所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量。
3．氨基酸脱氨基作用有哪几种方式?为什么说联合脱氨基作用是生物体主要的脱氨基方式?解答：氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用。
生物体内L-氨基酸氧化酶活力不高，而L-谷氨酸脱氢酶的活力却很强，转氨酶虽普遍存在，但转氨酶的作用仅仅使氨基酸的氨基发生转移并不能使氨基酸真正脱去氨基。
故一般认为L-氨基酸在体内往往不是直接氧化脱去氨基，主要以联合脱氨基的方式脱氨。
详见11.2.1氨基酸的脱氨基作用。
4．试述磷酸吡哆醛在转氨基过程中的作用。
解答：转氨酶的种类虽多，但其辅酶只有一种，即吡哆醛-5'-磷酸，它是维生素B6的磷酸酯。
吡哆醛-5'-磷酸能接受氨基酸分子中的氨基而变成吡哆胺-5'-磷酸，同时氨基酸则变成α-酮酸。
吡哆胺-5'-磷酸再将其氨基转移给另一分子α-酮酸，生成另一种氨基酸，而其本身又变成吡哆醛-5'-磷酸，吡哆醛-5'-磷酸在转氨基作用中起到转移氨基的作用。
5．假如给因氨中毒导致肝昏迷的病人注射鸟氨酸、谷氨酸和抗生素，请解释注射这几种物质的用意何在?解答：人和哺乳类动物是在肝中依靠鸟氨酸循环将氨转变为无毒的尿素。
鸟氨酸作为C 和N的载体，可以促进鸟氨酸循环。
谷氨酸可以和氨生成无毒的谷氨酰胺。
生物化学
• 体内蛋白质降解参与多种生理、病理调节作用
如基因表达、细胞增殖、炎症反应、诱发癌瘤
（促进抑癌蛋白P53降解）等。
二、外源性氨基酸和内源性氨基酸组成氨基酸代谢 库
氨基酸代谢库(metabolic pool) 食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸） 与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性 氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代 谢，称为氨基酸代谢库。
一、细胞内蛋白质的降解
（一）不同蛋白质有不同半寿期
蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间， 用t1/2表示。 • 各种蛋白质降解速率不同；这些速率随生理需 要而变化。
（二）真核细胞内有两条主要的蛋白质的 降解途径
1．外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖 途径降解 不依赖ATP 利用溶酶体中的组织蛋白酶(cathepsin) 降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命 的细胞内蛋白
蛋白质的酶促降解
蛋白质的营养功能
蛋白质是构成生物体细胞的主要成分
氧化供能 转化成其他营养物质和生理活性物质 具有多种生物功能
促进机体的生长发育和组织的更新与修补
生理需要量（成人）:
每日最低需要食进50-100g蛋白,以补充 体内蛋白的分解，保持氮平衡。
蛋白质的生理价值 是指被消化吸收的食物蛋白质经代谢转化为 机体组织蛋白的利用率。
（2）小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用，例如 氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶(dipeptidase) 内肽酶 羧基肽酶 等。 氨基肽酶
二肽酶
氨基酸 + 蛋白水解酶作用示意图 氨基酸
（二）氨基酸的吸收
•吸收部位：主要在小肠
•吸收形式：氨基酸、二肽、三肽
大学动物生物化学氨基酸代谢
第七章氨基酸和核苷酸代谢第一节蛋白质的降解第二节氨基酸的分解代谢第三节核酸的酶促降解第四节核苷酸代谢蛋白质的生理功能1、维持组织细胞的生长、更新和修补组织2、参与多种重要的生理活动3、氧化供能或转化为其它物质（占机体需要量的10-15%）蛋白质的需要量1、氮平衡(nitrogen balance)日摄入氮- 排出氮2、氮的总平衡、正平衡和负平衡3、生理需要量：80g/日（成人）蛋白质的营养价值(nutrition value)1、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量以及必需氨基酸的比例必需氨基酸(essential amino acid)异甲缬亮色苯苏赖（组精）-----(8+2)2、食物蛋白质的互补作用蛋白质营养价值的化学评分1、将氨基酸组成与标准蛋白（鸡蛋或牛奶蛋白）或FAO（世界粮农组织营养委员会）模型进行比较2、蛋白质的生理价值（BV）：指食物蛋白的利用率混合食物蛋白质的互补作用第一节蛋白质降解1、胞内蛋白质的降解2、蛋白质的消化吸收一、胞内蛋白质的降解1、二重功能（1）排除不正常的蛋白质；（2）排除过多的酶和调节因子。
2、降解方式（1）溶酶体降解蛋白质（2）蛋白酶体选择降解泛素化的蛋白质二、机体对外源蛋白质的消化吸收1、胃中的消化（in Stomach）胃蛋白酶或胃酸2、小肠中的消化（in Small Intestine）（1）胰液中的蛋白酶及其作用胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、氨基肽酶、羧基肽酶（2）肠液中和小肠粘膜细胞的消化作用肠激酶、寡肽酶及二肽酶外源性氨基酸和内源性氨基酸1、食物蛋白经消化酶降解－>氨基酸－>血液－>全身各组织2、机体组织蛋白质经组织蛋白酶降解－－>氨基酸机体合成的非必需氨基酸α-氨基酸的功能1、蛋白质的组成单位；作为N原子的来源重新合成其它氨基酸。
2、能量代谢的物质；3、体内重要含氮化合物的前体。
4、细胞对氨基酸的吸收第二节氨基酸分解代谢（主要在肝脏中进行）1、氨基酸的脱氨和脱羧作用2、氨基酸分解产物的代谢3、氨基酸碳骨架的氧化途径4、生糖氨基酸和生酮氨基酸一、AA的脱氨基和脱羧基作用1、脱氨基作用( 氨基移换反应）1、转氨基作用2、氧化脱氨基作用非氧化脱氨基作用3、联合脱氨基作用①氧化脱氨基作用(有氨生成)L-谷氨酸氧化脱氨基作用②转氨基作用转氨酶（肝脏中产生）的特点GPT：谷丙转氨酶（肝）GOT：谷草转氨酶（心）GPT和GOT分布于各组织细胞内含量不同查肝功为什么要抽血化验转氨酶指数呢？转氨基作用的生理意义非氧化脱氨基作用(大多数在微生物体内进行)③联合脱氨基作用体系1：L-谷氨酸脱氢酶－－谷某转氨酶生理意义体系2嘌呤核苷酸联合脱氨基作用生理意义在肌肉、脑等组织中，L-谷氨酸脱氢酶的活力相对低，而腺苷酸脱氨酶的活力高。
生物化学习题及答案
3、某种溶液中含有三种三肽：Tyr - Arg - Ser , Glu - Met - Phe 和Asp - Pro - Lys , α- COOH基 团的pKa 为3.8; α-NH3基团的pKa为8.5。在哪种pH （2.0,6.0或13.0）下，通过电泳分离这三种多肽的效 果最好？（答案）
6、胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比 其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存 在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提 供这样的基团？
（答案）
7、已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个 多肽链组成的。1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型 谷胱甘肽（GSH，MW＝307）反应。（答案） （a）该蛋白的最小分子量是多少？ （b）如果该蛋白的真实分子量为98240，那么每分子 中含有几个二硫键？ （c）多少mg的巯基乙醇（MW＝78.0）可以与起始的 1.00g该蛋白完全反应？
8、一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为： Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水 解后得到以下肽段，其序列由Edman降解确定，试推断 原始寡肽的序列。（答案） （a）Asp - Glu - Val - Gly - Gly - Glu - Ala （b）Val - Asp - Val - Asp - Glu （c）Val - Asp - Val （d）Glu - Ala -Leu - Gly -Arg （e）Val - Gly - Gly - Glu - Ala - Leu （f）Leu - Gly - Arg
（a）肽键的长度与它的键的强度和键级（是单键、 双键或三键）有什么关系？
（b）从Pauling等人的观察，就肽键旋转能得出什 么看法？
蛋白质降解和氨基酸代谢
溶酶体途径
溶酶体是细胞内含有多种水解酶 的细胞器，可以降解细胞内的蛋 白质、细胞器等。
蛋白质降解的生物学意义
维持细胞内环境稳定
通过降解异常或不再需要的蛋白质，可以维持细胞内环境的稳定。
调节细胞功能
通过降解特定蛋白质，可以调节细胞的功能，如细胞增殖、分化、 迁移等。
促进细胞器更新
通过降解老化的或受损的细胞器，可以促进细胞器的更新和修复。
蛋白质降解可以发生在细胞内 的不同部位，如溶酶体、高尔 基体、内质网等。
蛋白质降解的途径
泛素-蛋白酶体途
径
这是细胞内主要的一种蛋白质降 解途径，通过泛素标记将要降解 的蛋白质，然后由蛋白酶体进行 降解。
自噬途径
自噬是一种通过溶酶体降解细胞 内异常蛋白质和细胞器的过程， 对于维持细胞内环境稳定和细胞 器更新具有重要作用。
维持细胞内氨基酸平衡
通过降解蛋白质，细胞可以调节其内部氨基酸的浓度，从而维持一个稳定的氨基酸池，这 对于细胞内各种生物化学反应的正常进行至关重要。
产生能量
在某些情况下，降解的蛋白质可以通过三羧酸循环进一步代谢，为细胞提供能量。
氨基酸代谢对蛋白质降解的影响
01
氨基酸合成与分解的 平衡
细胞内的氨基酸合成与分解过程处于 动态平衡状态，这有助于确保蛋白质 结构的稳定性和功能的正常发挥。
转氨基作用
将氨基酸中的氨基转移至α-酮戊二酸生成谷氨酸，同时生 成新的氨基酸。
脱氨基作用
通过脱氨基酶催化，氨基酸脱去氨基生成相应的α-酮酸。
氨基酸合成与分解代谢
合成代谢中，氨基酸由相应的α-酮酸还原生成；分解代谢 中，氨基酸氧化生成相应的α-酮酸和水。
05
蛋白质降解和氨基酸代谢相
蛋白质—蛋白质与氨基酸的代谢(食品生物化学课件)
➢ 新生肽在信号肽的导引下定向送往细胞的各个部 分，以行使各自的生物功能，在这种定向输送过 程中，信号肽被信号肽酶水解。
1.消化
➢ 蛋白质的消化开始于胃(胃蛋白酶)，主要在小肠中进行消 化(糜蛋白酶原和胰蛋白酶原，羧肽酶原A和B等，由胰腺 分泌) 。
➢ 酶作用具有专一性，消化道蛋白酶作用同样具有专一性 ， 特定的蛋白酶分解特定的肽键。
2.吸收
消化道内的物质透过粘膜进入血液或淋巴的过程称为吸收。 食物蛋白质消化后形成的游离氨基酸和小肽通过肠粘膜的 刷状缘细胞吸收后，其小肽多在肠细胞中被水解，氨基酸 则通过门静脉被输送到肝。肝脏是氨基酸进行各种代谢变 化的重要器官。
2、蛋白质合成后的修饰
当合成蛋白质时，20种不同的胺基酸会合并成为蛋白 质。胺基酸的翻译后修饰会附在蛋白质其他的生物化 学官能团（如醋酸盐、磷酸盐、不同的脂类及碳水化 合物）、改变胺基酸的化学性质，或是造成结构的改 变（如建立双硫键），来扩阔蛋白质的功能。
方式： 1.酶可以从蛋白质的N末 端移除氨基酸，或从中间 将肽链剪开； 2.磷酸化。
酶类
端)，生成氨基酸
酸＋肽
二肽水解酶类
二肽基肽水解 酶类
水解二肽
作用于多肽链的氨基端，生成二 肽
二肽＋H2O→2氨基酸 二肽基多肽＋H2O→ 二肽+多肽
肽基二肽水解 作用于多肽链的羧基末端(C-末
酶类
端)，生成二肽
多肽基二肽＋H2O→ 多肽＋二肽
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5. 脱酰胺基作用
三、氨基酸的脱羧基作用
1、概念
氨基酸在脱羧酶的 作用下脱掉羧基生成相 应的一级胺类化合物 的作用。脱羧酶的辅 酶为磷酸吡哆醛。
2、类型: 直接脱羧 羟化脱羧
胺 羟胺
直接脱羧基作用
一、蛋白水解酶
1.肽链内切酶和外切酶（作用特点）
肽链内切酶又称蛋白酶，水解肽链内部的肽键，对参与形成 肽键的氨基酸残基有一定的专一性。
肽链外切酶包括氨肽酶和羧肽酶，分别从氨基端和羧基端逐 一地将肽链水解成氨基酸。
2.蛋白酶的种类和专一性（结构特征）
编号
名称
作用特征 实例
3、4、2、1 丝氨酸蛋白酶类 (serine pritelnase)
活性中心含 Ser
3、4、2、2 半胱氨酸蛋白酶类 (Thiol pritelnase)
活性中心含 Cys
胰凝乳蛋白酶 胰蛋白酶 凝血酶
木瓜蛋白酶 无花果蛋白酶 菠萝酶
3、4、2、3 天冬氨酸蛋白酶类
[carboxyl(asid) pritelnase]
活性中心含 Asp,最适pH 在5以下
胃蛋白酶 凝乳酶
R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
（辅酶：磷酸吡哆醛）
要点：
①反应可逆。
②体内除Lys、Gly、Thr、Pro和羟脯氨 酸外，大多数氨基酸都可进行转氨基作 用。
③转氨酶均以磷酸吡哆醛为辅酶。磷酸吡 哆醛是VB6的衍生物。反应中起传递氨 基的作用。
二、细胞内蛋白质降解
1.细胞内蛋白质降解的意义
①基因突变、生物合成误差、自发变性、自由基破坏以及环境胁迫和疾 病均可导致反常蛋白的产生，其中有些可以重新恢复成正常蛋白。
②短寿命蛋白虽然不到总蛋白的10％，但却包括许多代谢途径的限速酶， 控制细胞周期和细胞分化、细胞增殖的蛋白质，调节基因表达的转录 因子等，具有十分重要的生理功能。由于它们的半寿期很短，便于通 过基因表达和降解对其含量进行精确、快速的调控。另外，生长发育 及细胞分化过程中代谢途径的改变，也涉及到酶蛋白的降解。
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
2、转氨基作用
在转氨酶的催化下， α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮基碳原子上
，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应
的α-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。
第九章 蛋白质的酶促降解和氨 基酸代谢
第一节 蛋白质的酶促降解 第二节 氨基酸的分解与转化 第三节 氮素循环 第四节 生物固氮的生物化学 第五节 硝酸还原作用 第六节 氨的同化 第七节 氨基酸的生物合成
第一节 蛋白质的酶促降解
蛋白质的降解是指蛋白质在酶的作用下．使肽键发生 水解生成氨基酸的过程。
3.蛋白质降解的泛肽途径
泛肽
ATP AMP+PPi E1-S-
E1-SH
E2-SH E1-SH
E2-S-
E1：泛肽激活酶
E2：泛肽载体蛋白
E3：泛肽-蛋白质连接酶
E3 E2-SH
19S调节亚基
26S蛋白酶体
第二节 氨基酸的分解与转化
一、氨基酸的来源与去路 二、氨基酸的脱氨基作用 三、氨基酸的脱羧基作用 四、氨基酸降解产物的去向 五、由氨基酸衍生的其他化合物
3、4、2、4 金属蛋白酶类 (metallopritelnase)
活性中心含有 Zn2+ 、 Mg2+等 金属
枯草杆菌蛋白酶 嗜热菌蛋白酶
3.消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp）
（Arg.Lys）
羧羧肽肽酶酶
（Phe. Trp）
（脂肪族）
胃蛋白酶
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
③维持体内氨基酸代谢库。 ④防御机制组成部分。 ⑤蛋白质前体的裂解加工。 另外，为了有效地利用转基因技术生产有价值的蛋白质，也需要了解细
胞内蛋白质降解机制，以免这些外来蛋白被转基因生物破坏。
2.胞内蛋白质降解系统 参与细胞内蛋白质降解的蛋白酶大致可分为
两类：
一类是相对分子质量较小、专一性较低、催 化过程不需要ATP的蛋白酶和肽酶；
一、氨基酸的来源和去路
肝
NH3
尿素
食物蛋白质 消化吸收
脱氨基作用
酮体
分解 组织蛋白质
合成 体内合成的
氨基酸代谢库 转变
α -酮酸 脱羧基作用
氧化供能 糖
非必需氨基酸
其他含氮化合物 CO2 胺类
二、氨基酸的脱氨基作用
1、氧化脱氨基作用 2、转氨基作用 3、联合脱氨基作用 4、非氧化脱氨基作用 5、脱酰胺基作用
另一类是高分子量的多酶复合物，对底物蛋 白有高度选择性，催化蛋白质水解不仅需 消耗ATP而且受到严密的调控。
细胞质内有两个最重要的蛋白质降解系统：
溶酶体系统包括多种在酸性pH下活化的小分子量蛋 白酶，因此又称为酸性系统，主要水解长寿命蛋 白质和外来蛋白；
泛肽系统则在pH＝7.2的胞液中起作用，因此又称 为碱性系统，主要水解短寿命蛋白和反常蛋白。
1、氧化脱氨基作用
氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α-酮酸的 过程称为氧化脱氨基作用。主要有以下两种类型：
COOH
COOH
CH2
CH2
+ H2O
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
谷氨酸
α-酮戊二酸
R-CH-COO|
谷丙转氨酶和谷草转氨酶
谷丙转氨酶 （GPT）
谷草转氨酶 (GOT)
磷酸吡哆醛的作用机理
3、联合脱氨基作用
（1）概念 （2）类型
转氨基作用 和氧化脱氨基 作用联合进行 的脱氨基作用 方式。
a、转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联 b、转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联
α-氨基酸
α-酮戊二酸
NH3+NAD(P)H
转氨酶
L-谷氨酸脱氢酶
α-酮酸
L-谷氨酸
H20+NAD(P)+
转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
α-氨基酸
α-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄苷酸
α-酮酸
谷氨酸
草酰乙酸
腺苷酰琥珀酸
苹果酸
延胡索酸
腺苷酸
4、非氧化脱氨基作用
（1）还原脱氨基作用
（2）脱水脱氨基作用(脱水酶以磷酸吡哆醛为辅酶) （3）由解氨酶催化的脱氨基作用（光照可激活酶）