氨基酸

氨基酸
氨基酸

氨基酸

氨基酸,是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物,氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团,与羟基酸类似。

氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-,β-,γ-等氨基酸,但蛋白质经水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸,而且仅有二十几种,他们是构成蛋白质的基本单位。

一、什么是α、β、γ氨基酸?

氨基酸是指含有氨基的羧酸。与羧基相连的碳称为α碳,与α碳相邻的侧链上的第二个碳为β碳,第三个碳为γ碳,依此类推。

①当氨基连接到直接和羧基碳相连的碳(又叫α碳原子)原子上时,叫α氨基酸:

CH3-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH

②当氨基连接到和羧基碳相隔一个碳的碳(又叫β碳原子)原子上时,叫β氨基酸:

CH3-CH2-CH2-CH(NH2)-CH2-COOH

③当氨基连接到和羧基碳相隔两个碳的碳(又叫γ碳原子)原子上时,叫γ氨基酸:

CH3-CH2-CH(NH2)-CH2-CH2-COOH

★高中氨基酸的定义指得是α氨基酸

蛋白质经水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸,而其他β-,γ-,δ-氨基酸等,并不存在于蛋白质中。在生物体内这些氨基酸仅以游离状态存在着。

二、氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用:

①合成组织蛋白质;

②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质;

③转变为碳水化合物和脂肪;

④氧化成二氧化碳和水及尿素,产生能量。

三、氨基酸的发现

第一个被发现的氨基酸是在1806年,由法国化学家在芦笋里面分离出了天冬氨酸,而后陆续有几个氨基酸被单独发现,而最后确立氨基酸的命名则是在1900年左右通过化学家在实验室水解不同的蛋白,得到了很多种不同的氨基酸,就是有一个氨基一个羧基和一个侧链的结构的物质。

四、氨基酸的结构通式

氨基酸是指含有氨基的羧酸。

五、氨基酸的分类

1、根据侧链基团极性分类

通常根据氨基酸分子中所含氨基(一NH2 )和羧基(-COOH)的数目,将其分为中性、酸性和碱性氨基酸三类。

20种氨基酸中有3种碱性氨基酸、2种酸性氨基酸、15种中性氨基酸。

①碱性氨基酸有3种:精氨酸、赖氨酸和组氨酸

②酸性氨基酸有2种:天冬氨酸和谷氨酸

③中性氨基酸有15种

2、营养学分类

※必需氨基酸:指人体(或其它脊椎动物)不能合成或合成速度远不适应机体的需要,必需由食物蛋白供给,这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是:

赖氨酸:促进大脑发育,是肝及胆的组成成分,能促进脂肪代谢,调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢,防止细胞退化;

色氨酸:促进胃液及胰液的产生;

苯丙氨酸:参与消除肾及膀胱功能的损耗;

蛋氨酸(甲硫氨酸):参与组成血红蛋白、组织与血清,有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能;苏氨酸:有转变某些氨基酸达到平衡的功能;

异亮氨酸:参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢;脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺;

亮氨酸:作用平衡异亮氨酸;

缬氨酸:作用于黄体、乳腺及卵巢。

※非必需氨基酸:指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

六、氨基酸的两性电离

1、氨基酸是两性电解质

由于氨基酸同时具有氨基和的羧基(在溶液中主要以-NH3+和-COO-形式存在),所以氨基酸既能表现酸性也能表现碱性,是两性电解质。

①氨基能接受质子(H+),属于碱性基团

②羧基能释放质子(H+),属于酸性基团

2、氨基酸的带电状况

氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值,改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷。

(1)等电点:在某一特定pH溶液中,氨基酸所带的正电荷和负电荷相等时的pH,称为该氨基酸的等电点,通常用pI表示。

①中性氨基酸的羧基解离程度大于氨基,故其 pI 偏酸,pI 值略小于 7.0,等电点一般在5~6.3 之间。

②酸性氨基酸的羧基解离程度更大,pI 明显小于 7.0,等电点一般在 2.8~3.2 之间。

③碱性氨基酸的氨基解离程度明显大于羧基等,故其 pI 大于 7.0,等电点一般在 7.6~

10.8 之间。

(2)当溶液的pH>pI时(如加入碱),氨基酸中的-NH3+给出质子,平衡右移,氨基酸带负电荷。

(3)当溶液的pH

七、茚三酮反应

在加热条件及弱酸环境下,所有氨基酸及具有游离α-氨基和α-羧基的肽与茚三酮反应都产生蓝紫色物质,只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生(亮)黄色物质。

该反应分两步进行,首先是氨基酸被氧化,产生 CO2 、NH3和醛,而水合茚三酮被还原成还原型茚三酮;第二步是所生成之还原型茚三酮与另一个水合茚三酮分子和氨缩合生成有色物质。

反应十分灵敏,根据反应所生成的蓝紫色的深浅,用分光光度计在570nm波长下进行比色就可测定样品中氨基酸的含量(在一定浓度范围内,显色溶液的吸光率与氨基酸的含量成正比),也可以在分离氨基酸时作为显色剂对氨基酸进行定性或定量分析。在法医学上,使用茚三酮反应可采集嫌疑犯在犯罪现场留下来的指纹。因为手汗中含有多种氨基酸,遇茚三酮后起显色反应。

分子生物学小问题整理

第一章 1.蛋白质氨基酸构成氨基羧基H原子R 2.碱性赖精组酸性天谷Asp Glu 3.肽键是有刚性的酰胺键部分双键防止肽键自由旋转 4.N-末端正电荷C-末端负电荷 5.多肽肽键连接起来的聚合物 6.一级结构氨基酸顺序 7.二级结构多肽中的区域通过折叠产生 8.三级结构由不同二级结构组成 9.四级结构几条多肽链组成的蛋白质形状 10.二级结构a螺旋b折叠helix and sheet 11.疏水相互作用非极性分子远离水分子而互相聚集在一起 第二章 1.核酸长的小分子聚合物 2.核苷酸含氮碱基糖三磷酸 3.一环嘧啶2N 4.二环嘌呤4N 5.大小沟major minor 蛋白质大多结合在大沟 6.一圈3.4nm 10bp 宽度大约2nm 7.变性260nm 单链DNA吸收很多光复性了解一下 8. 1.DNA链中的碱基序列可以用来保存生产蛋白质的氨基酸序列信息

9. 2.提供了作为遗传物质需要的稳定性 10.3.对某些类型的损伤进行修复 11.4.一定的脆弱性 第三章 1.原核生物转录 2.起始:闭合启动子复合体开放启动子复合体取得立足点启动子清空 3.延伸:局部分开两条链,RNA聚合酶创造了一个开口转录泡 4.终止内在型重视和ρ依赖型终止结合到RNA上形成发夹 5.对基因的表达进行调控何时该表达什么蛋白特殊时期特殊表达。。 6.操纵子:被协同调控的基因组织起来的结构包含一个启动子和操纵基因(operator) 7.乳糖操纵子:没有乳糖时乳糖会与lac阻遏蛋白结合别构调控 8.正调控CAP能感应葡萄糖水平低->激活lac基因的转录不与葡萄糖直接结合与 CAMP 这样的小分子结合而发挥作用成反比(CAMP和葡萄糖) 9.乳糖诱导物诱导了转录 10.色氨酸操纵子trp阻遏蛋白辅阻遏物 11.衰减作用:确保转录被彻底阻遏 12.边转录边翻译偶联转录-翻译 第四章 1.RNA聚合酶I rRNA 2.III tRNA 5S rRNA U6 RNA

氨基酸

氨基酸 氨基酸定义 氨基酸(amino acids):含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位,是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 氨基酸的结构通式:构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物,目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。 氨基酸分类 天然的氨基酸现已经发现的有300多种,其中人体所需的氨基酸约有22种,分非必需氨基酸和必需氨基酸(人体无法自身合成)。另有酸性、碱性、中性、杂环分类,是根据其化学性质分类的。 1、必需氨基酸(essential amino acid):指人体(或其它脊椎动物)不能合成或合成速度远不适应机体的需要,必需由食物蛋白供给,这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是: ①赖氨酸(Lysine ):促进大脑发育,是肝及胆的组成成分,能促进脂肪代谢,调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢,防止细胞退化; ②色氨酸(Tryptophane):促进胃液及胰液的产生; ③苯丙氨酸(Phenylalanine):参与消除肾及膀胱功能的损耗; ④蛋氨酸(又叫甲硫氨酸)(Methionine);参与组成血红蛋白、组织与血清,有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能; ⑤苏氨酸(Threonine):有转变某些氨基酸达到平衡的功能; ⑥异亮氨酸(Isoleucine ):参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢;脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺; ⑦亮氨酸(Leucine ):作用平衡异亮氨酸; ⑧缬氨酸(Viline):作用于黄体、乳腺及卵巢。 其理化特性大致有: 1)都是无色结晶。熔点约在230°C以上,大多没有确切的熔点,熔融时分解并放出CO2;都能溶于强酸和强碱溶液中,除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外,均溶于水;除脯氨酸和羟脯氨酸外,均难溶于乙醇和乙醚。 2)有碱性[二元氨基一元羧酸,例如赖氨酸(lysine)];酸性[一元氨基二元羧酸,例如谷氨酸(Glutamic acid)];中性[一元氨基一元羧酸,例如丙氨酸(Alanine)]

氨基酸的计算

有关蛋白质计算的几种类型 1.已知氨基酸、肽链数目,求肽键数、失水数和氨基、羧基数目。 2.已知氨基酸种类,求形成多肽的种类 已知蛋白质(多肽)的分子式,求形成该蛋白质的某种AA的数目。 . 4.与基因控制蛋白质合成有关的蛋白质计算。 例如:人的血红蛋白是由574个氨基酸构成,共计形成4条多肽链,则形成的血红蛋白共失去水分子____个。 直链多肽:肽键数=失水数=消耗的氨基、羧基数=AA数-肽链数 环状多肽:肽键数=失水数=消耗的氨基、羧基数=AA数 直链多肽:游离的氨基(羧基)数=AA反应前氨基(羧基)数-消耗的氨基(羧基)数环状多肽:游离的氨基(羧基)数=AA反应前氨基(羧基)数-AA数 2.已知氨基酸种类,求形成多肽的种类 例:现有A、B、C、D、E5种AA,让它们足量混合能够形成五肽多少种?包含这5 例2。现有一种“十二肽”,分子式为CxHyNzOd(z>12,d>13)。已知将它彻底的水解后只得到下列AA:

问:将一个“十二肽”彻底水解后,可生成_____个赖氨酸和______个天门冬氨酸。 5.与化学有关的计算(利用反应前后平均相对分子质量守恒进行计算) 1.氨基酸的排列与组合计算: 蛋白质分子的多样性除了氨基酸的种类、数量外,更多的是因为氨基酸排列次序的多样性。这涉及数学中的排列组合:①由甲、乙、丙三种氨基酸组成的三肽的种类为3!,即3×2×1=6种,这是数学中的排列;②在某反应容器中给足量的甲、乙、丙三种氨基酸,则该容器内可能生成的三肽种类为3×3×3=27,这就要用到数学中的排列与组合了。 2.蛋白质相对分子质量的计算: 主要涉及蛋白质平均分子量的计算、多肽链合成过程中脱水数目及形成肽键数目的计算、蛋白质水解所需水分子的数目计算、蛋白质中氨基和羧基数目的计算、氨基酸的排列顺序等。 在蛋白质的脱水缩合形成过程中:脱去的水分子数=形成的肽键数=氨基酸总数- 每个氨基酸至少含有一个氨基和一个羧基,在缩合反应中,前一个氨基酸的羧基与后一个氨基酸的氨基形成肽键,因此一条肽链中至少有一个氨基(肽链前端)和一个羧基(肽链末端),且R基中的氨基或羧基不参与反应,因此,蛋白质分子中游离的氨基或羧基数就等于肽链数加R基中的氨基或羧基数。如有1000个氨基酸,其中氨基1050,羧基1020,则由这1000个氨基酸形成的由4条肽链组成的蛋白质分子中游离的氨基数为:4+50=54;游离的羧基数为:4+20=24。 4.氨基酸中各原子数量的计算氨基酸的结构通式为:(如图),因此,只要知道R 基中的 各种原子数,就可以求出氨基酸分子中各原子的数量。如某氨基酸的R基为C 5H 7 O 4 N, 则该氨基酸中

23氨基酸和必需氨基酸

2.3氨基酸和必需氨基酸 氨基酸(amino acid)是组成蛋白质的基本单位,是分子中具有氨基和羧基的一类含有复合官能团的化合物,具有共同的基本结构。由于它是羧酸分子上的α碳原子的氢被一个氨基取代的化合物,故又称α氨基酸。 根据氨基酸结构和性质,可以将氨基酸分为:①脂肪族氨基酸: 甘氨酸(Glycine,Gly), 丙氨酸(Alanine,Ala), 缬氨酸(Valine,Val), 亮氨酸(Leucine,Leu), 异亮氨酸(Isoleucine,Ile)。②含羟基和硫氨基酸:丝氨酸(Serine,Ser), 半胱氨酸 (Cysteine,Cys), 苏氨酸(Threonine,Thr), 蛋氨酸(Methionine,Met)。③芳香族氨基酸: 苯丙氨酸(Phenylalanine,Phe), 酪氨酸 (Tyrosine, Tyr), 色氨酸(Tryptophan,Trp)。④酸性氨基酸及其氨基化合物: 天冬氨酸(Aspartic Acid, Asp), 谷氨酸(Glutamic Acid,Glu), 天冬酰胺 (Asparagine,Asn), 谷氨酰胺(Glutamine,Gln)。⑤碱性氨基酸: 组氨酸(Histidine,His), 赖氨酸(Lysine,Lys), 精氨酸(Arginine,Arg)。⑥形环氨基酸: 脯氨酸(Proline,Pro)。 根据机体氨基酸的来源,可以将氨基酸分为必需氨基酸、非必需氨基酸和条件必需氨基酸。 2.3.1必需氨基酸与非必需氨基酸 人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。自然界一般的蛋白质含有22种氨基酸。从人体营养角度,可将构成人体蛋白质的22种氨基酸分为必需氨基酸、条件必需氨基酸和非必需氨基酸3类。 必需氨基酸(essential amino acids)是指人体需要但自己不能合成,或者合成的速度不能满足机体需要的氨基酸。它们必须由食物蛋白质供给,否则就不能维持机体的氮平衡。非必需氨基酸(nonessential amino acids)并非机体不需要,只是因为体内能自行合成,或者可由其他氨基酸转变而来,可以不必由食物供给。人体的必需氨基酸通常为9种,即亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、赖氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和组氨酸。非必需氨基酸通常有11种。 2.3.2条件必需氨基酸 氨基酸除了必需氨基酸和非必需氨基酸之外还存在着第三类氨基酸,称为“条件必需氨基酸”(conditionally essential amino acids)。这类氨基酸有两个特点:第一,它们在合成中用其他氨基酸作为碳的前体,并且只限于某些特定的器官,这是与非必需氨基酸在代谢上的重要差别;第二,它们合成的最大速度可能是有限的,并可能受发育和生理病理因素所限制。 例如,半胱氨酸在体内可代替蛋氨酸,因为机体就是利用蛋氨酸来合成半胱氨酸。同样,由于苯丙氨酸在代谢中参与合成酪氨酸,故酪氨酸亦可代替部分苯丙氨酸。因此,当膳食中半胱氨酸及酪氨酸的含量丰富时体内即不必耗用蛋氨酸和苯丙氨酸来合成这两种氨基酸,则人体对蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量可分别减少30%和50%。正因为如此,人们将半胱氨酸和酪氨酸称为条件必需氨基酸或半必需氨基酸(semiessential amino acids)。在计算食物必需氨基酸组成时,常将蛋氨酸和半胱氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸合并计算。 2.3.3必需氨基酸模式 通常,机体在蛋白质的代谢过程中,对每种必需氨基酸的需要和利用都处在一定的范围之内。某种氨基酸过多或过少都会影响另一些氨基酸的利用。所以,为了满足蛋白质合成的要求,各种必需氨基酸之间应有一个适宜的比例。这种必需氨基酸之间相互搭配的比例关系称为必需氨基酸模式或氨基酸计分模式。显然,膳食蛋白质中必需氨基酸的模式越接近人体蛋白质的组成就越容易被人体消化、吸收和被机体利用,其营养价值就越高。其计算方法是将该种蛋白质中的色氨酸含量定为1,再分别计算出其他必需氨基酸的相应比值,这一系列

20种氨基酸需求前景

20种氨基酸需求前景2009-10-23 13:08:52 来源:本站原创评论:0点击:230

氨基酸的生产方法 2009-08-30 16:16:46 来源:本站原创评论:0点击:204 目前世界上氨基酸的生产技术主要有四种方法:发酵法、化学合成法、化学合成- 酶法和蛋白质水解提取法。 (1)发酵法 发酵法生产氨基酸是利用微生物具有的能够合成其自身所需的各种氨基酸能力,通过对菌株的诱变等处理,选育出各种缺陷型及抗性的变异菌株,以解除代谢节中的反馈与阻遏,达到以过量合成某种氨基酸为目的的一种氨基酸生产方法。应用发酵法生产氨基酸产量最大的是谷氨酸,基次是赖氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、精氨酸、组氨酸、脯氨酸、鸟氨酸、瓜氨酸。另外,色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸等也可由发酵法获得,但因生产水平低,尚不具备实用价值。生产菌株一般是各种营养缺陷型的黄色短杆菌。微生物细胞内氨基酸的生物合成都是利用能量代谢过程中衍生的一些中间代谢产物为起点,经过一系列伴随着自由能损失的不可逆反应,来保证各种氨基酸的不断供应。 (2)化学合成法 化学合成法借助于有机合成及化学工程相结合的技术生产氨基酸的一种方法。虽然化学合成法可以生产目前已知的所有氨基酸,但多数不具备工业价值,原因是应用化学生产的氨基酸含有D 和L 两种旋光异构体(手性异构体),其中的D- 异构体不能被大多数动物所利用。因此,用化学合成法生产氨基酸时除考虑合成工艺条件外,还要考虑异构体属性问题和D- 异构体的消旋利用,三者缺一都影响氨基酸的利用。在氨基酸工业中应用化学合成法批量生产的氨基酸仅限于甘氨酸、蛋氨酸和色氨酸。其中,甘氨酸是应用化学合成法生产的最理想的品种,因为甘氨酸没有旋光异构体。DL 混合型蛋氨酸及色氨酸能为畜禽利用,因此也具有一定价值。 (3)化学合成- 酶法 此法生产氨基酸的原理是利用化学合成法制得的廉价中间体,借助酶的生物崔化作用,使许多本来用发酵法或化学合成法生产的光学活性(具有不同旋光异构体)氨基酸具有工业生产的可能。应用此法批量生产的氨基酸有赖氨酸、L- 胱氨酸。 (4)蛋白质水解法 蛋白质水解法生产氨基酸是传统的氨基酸生产方法。但由于上述三种生产方法的迅速发展,使这一传统的氨基酸生产方法受到极大的冲击。目前应用这一方法生产的氨基酸品种虽然有限,但在一些发展中国家,许多品种的氨基酸还是采用这种方法生产。 氨基酸发酵生产工艺 2008-04-19 21:05:43 来源:本站原创评论:0点击:662 1. 概述 氨基酸在药品、食品、饲料、化工等行业中有重要应用。 氨基酸的制造始于1820年,蛋白质酸水解生产氨基酸,1850年化学合成氨基酸,1956年分离到谷氨酸棒状杆菌,日本采用微生物发酵法工业化生产谷氨酸成功,1957年生产谷氨

20种氨基酸记忆口诀(张恒博整理)

老师让把20种氨基酸记住,带上英文缩写,还说是最低的要求,别的专业连结构式都得记熟,这些东西我看上一眼都会头痛,更别说背诵了,没办法,谁让自己学的这个呢,在网上查了点资料,竟然有好的口诀,希望会对自己有用 然后由于后面内容太多,广告打在前面吧 滨州医学院校友交流站https://www.360docs.net/doc/8e705113.html,,里面也经常有很多好东西哦 六伴穷光蛋,酸谷天出门,死猪肝色脸,只携一两钱。一本落色书,拣来精读之。芳香老本色,不抢甘肃来。 六伴穷光蛋:硫、半、光、蛋→半胱、光、蛋(甲硫)氨酸→含硫氨基酸 酸谷天出门:酸、谷、天→谷氨酸、天门冬氨酸→酸性氨基酸 死猪肝色脸:丝、组、甘、色→丝、组、甘、色氨酸→一碳单位来源的氨基酸 只携一两钱:支、缬、异亮、亮→缬、异亮、亮氨酸→支链氨基酸 一本落色书:异、苯、酪、色、苏→异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→生糖兼生酮拣来精读之:碱、赖、精、组→赖氨酸、精氨酸、组氨酸→碱性氨基酸 芳香老本色:芳香、酪、苯、色→酪、苯丙、色氨酸→芳香族氨基酸 不抢甘肃来:脯、羟、甘、苏、赖→脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸→不参与转氨基的氨基酸

甘氨酸-----Gly-----G 干gan了le的叶ye子 丙氨酸-----Ala-----A 一个夹心饼干(把A想成一片饼干,两面都是A,中间加点东西) 缬氨酸-----Val-----V 缬读xie,和腹泻的泻同音!四川人管上厕所叫窝(Val)屎 亮氨酸-----Leu-----L 亮的英语单词是light 异亮氨酸---Ile----I 把I想成一 苯丙氨酸---Phe----F 他(he)人又苯,又爱放屁(P),我真的服(F)了他了 脯氨酸-----Pro----P 胸脯(p)肉(ro) 色氨酸-----Trp----W 我w喜欢看三three个人renXXXXp,我太色了 丝氨酸-----Ser----S S的读音 酪氨酸-----Tyr----Y 踢T你的your鸭儿r,让你变成懦夫 半胱氨酸---Cys----C 这个来自一个单词Cyst,是膀胱的意思。读音和妹妹差不多。妹妹的膀胱 蛋氨酸-----Met----M 小的时候,妈妈M老是叫我吃eat鸡蛋 天冬氨酸---Asp----D 把As想成天冬。医生D说AS的尿是酸性的 天冬酰胺---Asn----N 不能在冬天制造血案 谷氨酰胺----Gln---Q 谷物没多少了,最大的问题在于可能发生血案 谷氨酸------Glu---E 谷物的益处E在于可以变成葡萄糖 苏氨酸------Thr---T 他TA喝he了瓶苏打水,终于不热re了 赖氨酸------Lys---K 美国的国务卿耐丝LYS说她可以让台湾占山为王KING,老胡说,你简(碱性氨基酸)直 是在放屁 精氨酸------Arg---R 大家都看过周星驰的电影,有一次,他喝了杯精液,观众就在争论argue他 喝的是不是热RE的精液 组氨酸------His---H H想成医院,医院切掉了他的his病变组织

必须氨基酸种类及其作用

必需氨基酸种类及其作用 必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。 必须氨基酸的种类及其作用: 赖氨酸:能使注意力高度集中;对儿童发育、增加体重和身高具有明显的作用 亮氨酸:促进睡眠;降低对头疼的敏感性;缓解偏头疼;缓和焦躁及紧张情绪减轻因酒精而引起生化反应失调的症状,并有助于控制酒精中毒。 色氨酸:促进睡眠,减少对疼痛的敏感度;缓解偏头痛,缓和焦躁及紧张情绪。 蛋氨酸:帮助分解脂肪,能预防脂肪肝、心血管疾病和肾脏疾病的发生;将有害物质如铅等重金属除去;防止肌肉软弱无力;治疗风湿热和怀孕时的血毒症;一种有力的抗氧化剂 苏氨酸:协助蛋白质被人体吸收、利用所不可缺少的氨基酸;防止肝脏中脂肪的累积;促进抗体的产生,增强免疫系统。 缬氨酸:加快创伤愈合;治疗肝功能衰竭;提高血糖水平,增加生长激素 异亮氨酸:血红蛋白形成必需氨基酸;调节糖和能量的水平,帮助提高体能;帮助修复肌肉组织 苯丙氨酸:降低饥饿感;提高性欲:改善记忆力及提高思维的敏捷度;消除抑郁情绪饮食中缺少上述氨基酸,会影响身体健康,然而,对婴儿来讲,这些氨基酸是身体发育时的重要因素。除上述八种必需氨基酸外,对于婴幼儿和孕妇来说,另外两种氨基酸也是必不可少的。它们的作用是: 精氨酸:被称为“大脑食粮”因为它能增强记忆能力,提高记忆商数. 组氨酸:促进宝宝的免疫系统功能尽早完善,强化生理性代谢机能,稳定体内蛋白质的利用节奏,促进宝宝机体发育 必须氨基酸的食物: 赖氨酸:鳝鱼、泥鳅、鱿鱼、带鱼、鳗鱼、海参、墨鱼、蜗牛,其次有山药、银杏、冻豆腐、豆腐皮。 亮氨酸:存在于动物蛋白质和奶制品中,如牛奶、乳制品、蛋、猪肉、牛肉、鸡肉、豆类等,全谷、叶菜、燕麦和小麦胚芽中也发现有亮氨酸存在,同时大蒜黑木耳也含有丰富的亮氨酸 色氨酸:含色氨酸最多的是小米,每100克含色氨酸202mg,此外,牛奶、香菇、葵花子、海蟹、黑芝麻、黄豆、南瓜子、肉松、油豆腐、鸡蛋、鱼片等也是富含色氨酸的食物。 蛋氨酸:豆制品,黑芝麻酱,海藻类含有丰富蛋氨酸。 苏氨酸:发酵食品(谷物制品)、鸡蛋、茼蒿、奶、花生、米、胡萝卜、叶菜类、番木瓜、苜蓿等。 缬氨酸:白干酪、鱼、禽类、牛、花生、芝麻籽和滨豆。 异亮氨酸:糙米,豆类,肉类,坚果,大豆粉,和全麦。 苯丙氨酸:苯丙氨酸在大部分的食物里都可以找到。肉和奶制品中苯丙氨酸的含量尤其的高,燕麦和小麦胚芽里苯丙氨酸的含量很低。 如果担心食物中的氨基酸不宜吸收,可以饮用一些氨基酸补充剂,氨康源氨基酸饮料,含有八种必需氨基酸,且吸收率在97%以上,并且可以和其他饮品一起食用,因为氨康源氨基酸的稳定性及高,不用担心其他饮品影响其营养价值。 以上就是必需氨基酸及其作用与食物。

有关氨基酸的几个问题

有关氨基酸的几个问题 1 结构通式与氨基酸的关系 1.1 脯氨酸是不符合结构通式的组成蛋白质的氨基酸 组成蛋白质的氨基酸指的是在翻译过程中作为原料参与蛋白质合成的氨基酸。在教学过程中,有些教师将组成蛋白质的氨基酸认为是蛋白质水解得到的氨基酸,这种说法是不正确的。除脯氨酸外,组成蛋白质的氨基酸都可以用图1所示结构通式来表示。 图1 组成蛋白质的氨基酸结构通式 这些氨基酸在结构上的共同点是与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基,因此称为α-氨基酸。 连接在α-碳上的还有一个氢原子和一个侧链基团,侧链基因称为R基。各种氨基酸之间的区别在于R基的不同。 脯氨酸与一般的α-氨基酸不同,它没有自由的α-氨基,是一种α-亚氨基酸。脯氨酸的结构式见图2。

图2 脯氨酸的结构式 1.2 并不是符合结构通式的氨基酸都是组成蛋白质的氨基酸例1:下列物质中,属于构成蛋白质的氨基酸的是()

此题正确答案是A,A项是甘氨酸。B项不符合氨基酸的结构通式,可以确认B(P-丙氨酸)不是组成蛋白质的氨基酸。C项满足氨基酸的结构通式,但它是鸟氨酸,在蛋白质组成中并不存在。D项是羟脯氨酸,它并不作为原料参与蛋白质的合成,所以也不属于组成蛋白质的氨基酸。也就是说,组成蛋白质的氨基酸都符合氨基酸的结构通式(脯氨酸例外),但符合结构通式的物质并不一定是组成蛋白质的氨基酸。目前发现的组成蛋白质的氨基酸只有22种,它们的R基都是确定的。所以,要正确认识组成蛋白质的氨基酸,避免命题错误和教学失误。 2为什么有的氨基酸能溶于水,而有的不能 各种组成蛋白质的氨基酸之间的区别在于R基的不同。有的氨基酸能溶于水,而有的不能,是因为它们的R基不同。例如,苯丙氨酸极难溶于水,是因为它的侧链是非极性的,且其水溶过程伴随着熵减少,因此不易进行。而丝氨酸则易溶于水,是因为它的侧链含有极性的羟基,可以与水形成氢键,故极易溶于水。 3侧链基团上的氨基和羧基能否发生脱水缩合反应 氨基酸侧链基团上的氨基和羧基能发生脱水缩合反应,但不常见。例如,还原型谷胱甘肽就是用谷氨酸的侧链羧基与半胱氨酸和甘氨酸缩合成的一种三肽。再如,生物素-赖氨酸(生物胞素)复合物就是生物素和赖氨酸侧链氨基缩合成的化合物。但是,在核糖体进行蛋白质合成时,不会用侧链缩合。这是由酶的专一性决定的。

10种必需氨基酸及作用

人体必需氨基酸 人体必需氨基酸指人体不能合成或合成速度远不适应机体地需要,必需由食物蛋白供给,这些氨基酸称为必需氨基酸.共有赖氨酸()、色氨酸()、苯丙氨酸()、蛋氨酸()、苏氨酸()、异亮氨酸()、亮氨酸()、缬氨酸()种,另一种说法把组氨酸()、精氨酸()也列为必需氨基酸总共为种. 种人体必须氨基酸地简单记忆方法:“假设来写一两本书”就是甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸 氨基酸地种类有种,大致可以分为三类:必需氨基酸、和非必需氨基酸.其中,有种氨基酸,人体不能自己合成,而且这些氨基酸都非常重要,必须通过食物来摄取,这些氨基酸就称为必需氨基酸.此外,人体合成精氨酸、组氨酸地力不足于满足自身地需要,需要从食物中摄取一部分,我们称之为半必需氨基酸.另外地十种氨基酸,人体可以自己合成,不必靠食物补充,我们称为非必需氨基酸. 一、赖氨酸 促进大脑发育,是肝及胆地组成成分,能促进脂肪代谢,调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢,防止细胞退还. 赖氨酸为碱性必需氨基酸.由于谷物食品中地赖氨酸含量甚低,且在加工过程中易被破坏而缺乏,故称为第一限制性氨基酸. 赖氨酸可以调节人体代谢平衡.赖氨酸为合成肉碱提供结构组分,而肉碱会促使细胞中脂肪酸地合成.往食物中添加少量地赖氨酸,可以刺激胃蛋白酶与胃酸地分泌,提高胃液分泌功效,起到增进食欲、促进幼儿生长与发育地作用.赖氨酸还能提高钙地吸收及其在体内地积累,加速骨骼生长.如缺乏赖氨酸,会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血,致使中枢神经受阻、发育不良. 赖氨酸在医药上还可作为利尿剂地辅助药物,治疗因血中氯化物减少而引起地铅中毒现象,还可与酸性药物(如水杨酸等)生成盐来减轻不良反应,与蛋氨酸合用则可抑制重症高血压病. 单纯性疱疹病毒是引起唇疱疹、热病性疱疹与生殖器疱疹地原因,而其近属带状疱疹病毒是水痘、带状疱疹和传染性单核细胞增生症地致病者.印第安波波利斯研究室在年发表地研究表明,补充赖氨酸能加速疱疹感染地康复并抑制其复发. 长期服用赖氨酸可拮抗另一个氨基酸――精氨酸,而精氨酸能促进疱疹病毒地生长. 二、色氨酸(促进胃液及胰液地产生) 色氨酸可转化生成人体大脑中地一种重要神经传递物质――–羟色胺,而–羟色胺有中和肾上腺素与去甲肾上腺素地作用,并可改善睡眠地持续时间.当动物大脑中地–羟色胺含量降低时,表现出异常地行为,出现神经错乱地幻觉以及失眠等.此外,–羟色胺有很强地血管收缩作用,可存在于许多组织,包括血小板和肠粘膜细胞中,受伤后地机体会通过释放–羟色胺来止血.医药上常将色氨酸用作抗闷剂、抗痉挛剂、胃分泌调节剂、胃粘膜保护剂和强抗昏迷剂等.

20种氨基酸缩写

20种氨基酸缩写 速记氨基酸英文缩写 2008-08-20 14:27 甘氨酸-----Gly-----G 干gan了le的叶ye子

丙氨酸-----Ala-----A 一个夹心饼干(把A想成一片饼干,两面都是A,中间加点东西) 缬氨酸-----Val-----V 缬读xie,和腹泻的泻同音!四川人管上厕所叫窝(Val)屎 亮氨酸-----Leu-----L 亮的英语单词是light 异亮氨酸---Ile----I 把I想成一 苯丙氨酸---Phe----F 他(he)人又苯,又爱放屁(P),我真的服(F)了他了 脯氨酸-----Pro----P 胸脯(p)肉(ro) 色氨酸-----Trp----W 我w喜欢看三three个人ren日屁股p,我太色了 丝氨酸-----Ser----S S的读音 酪氨酸-----Tyr----Y 踢T你的your鸭儿r,让你变成懦夫 半胱氨酸---Cys----C 这个来自一个单词Cyst,是膀胱的意思。读音和妹妹差不多。妹妹的膀胱 蛋氨酸-----Met----M 小的时候,妈妈M老是叫我吃eat鸡蛋 天冬氨酸---Asp----D 把As想成天冬。医生D说AS的尿是酸性的 天冬酰胺---Asn----N 不能在冬天制造血案 谷氨酰胺----Gln---Q 谷物没多少了,最大的问题在于可能发生血案 谷氨酸------Glu---E 谷物的益处E在于可以变成葡萄糖 苏氨酸------Thr---T 他TA喝he了瓶苏打水,终于不热re了 赖氨酸------Lys---K 美国的国务卿耐丝LYS说她可以让台湾占山为王KING,老胡说,你简(碱性氨基酸)直是在放屁 精氨酸------Arg---R 大家都看过周星驰的电影,有一次,他喝了杯精液,观众就在争论argue他喝的是不是热RE的精液 组氨酸------His---H H想成医院,医院切掉了他的his病变组织

10种人体必需的氨基酸

10种人体必需的氨基酸 (essential amino acid):指人体(或其它脊椎动物)不能合成或合成速度远不适应机体的需要,必需由食物蛋白供给,这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是: ①赖氨酸(Lysine ):促进大脑发育,是肝及胆的组成成分,能促进脂肪代谢,调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢,防止细胞退化; ②色氨酸(Tryptophan):促进胃液及胰液的产生; ③苯丙氨酸(Phenylalanine):参与消除肾及膀胱功能的损耗; ④蛋氨酸(又叫甲硫氨酸)(Methionine);参与组成血红蛋白、组织与血清,有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能; ⑤苏氨酸(Threonine):有转变某些氨基酸达到平衡的功能; ⑥异亮氨酸(Isoleucine ):参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢;脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺; ⑦亮氨酸(Leucine ):作用平衡异亮氨酸;

⑧缬氨酸(Valine):作用于黄体、乳腺及卵巢。 9.精氨酸(arginine):精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂(明诺芬)是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。 10.组氨酸histidine 人体虽能够合成Arg和His,但合成的量通常不能满足正常的需要,因此,这两种氨基酸又被称为半必需氨基酸。 前8种人体必需氨基酸的记忆口诀 ①"赖蛋苏苯挟一亮色(联想记忆法-高中生物老师教的,意义深刻)" 谐音: 借(缬氨酸), 一(异亮氨酸),两(亮氨酸),本(苯丙氨酸),蛋(蛋氨酸),色(色氨酸), 书(苏氨酸),来(赖氨酸). ②"笨蛋来宿舍,晾一晾鞋" 笨(苯丙氨酸)蛋(蛋氨酸)来(赖氨酸)宿(苏氨酸)舍(色氨酸),晾(亮氨酸)一凉(异亮氨酸)鞋(缬氨酸) ③"携带一两本甲硫色书来" 携(缬氨酸)带一(异亮氨酸)两(亮氨酸)本(苯丙氨酸)甲硫(甲硫氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸)来(赖氨酸) ④“一家写两三本书来”

氨基酸对农作物的作用

氨基酸对农作物的作用 随科学技术的创新,化学家们让氨基酸登上农业的历史舞台,使它在无污染方面大显身手。氨基酸是蛋白质的基石,它们都含有一定量的氮素,正是农作物生长所必需的。把氨基酸制成的肥料,喷洒在农作物上,农作物像人吃了“补药”一样,茁壮成长,结出丰硕的果实;在蔬菜和瓜果上施用,也会使人得到满意的效果。日本科学家用脯氨酸万分之四的溶液喷洒到玉米上,玉米产量提高20%,只要它喷洒到水稻、黄瓜上,产量均提高15%。日本农业科技人员还将甘氨酸拌人无污染的磷、钾肥中,可增加农作物对磷、钾元素的吸收。甘氨酸本身也起到氮肥的作用美国科学家证明,甘氨酸对甘蔗的生长起特殊作用,如1亩地用85%的甘氨酸溶液0.2公斤洒喷,成熟时甘蔗的糖份可增加13%;此外,还可用谷氨酸钠溶液浸泡大豆种子,大豆生长旺盛,产量大增。氨基酸配成的农药功能十分良好。能起到植物“抗菌素”的作用。实践证明,直接使用各种氨基酸能有效地防、治农作物的各种疾病。如印度科学家辛格用低浓度的蛋氨酸喷在水稻上,防止了水稻腐根菌的侵害。同时蛋氨酸能杀灭黄瓜茎上的许多寄生病菌。日本科学家用万分之五浓度的DI一苏氨酸3O毫升喷于柠檬树上,有效地抵抗黑斑病。近年来许多国家的科学家研究发现把色氨酸、半胱氨酸、丙氨酸等喷洒于农作物上,都有抵抗和消灭农作物病菌的效果。氨基酸农药还有除草作用。根据近年统计,用氨基酸衍生物研究成功的除草剂,形成的专利已有100多个已形成一大类无污染的除草剂。七十年代初德国化学家合成了N—磷酸甲酯甘氨酸,在玉米和大豆田里试用表明,每亩只用1.5公斤就可消灭一切杂草。相继日本化学家合成一种广谱除草剂——硫代氨基酸,它可消灭一切杂草,而且对人畜无害。氨基酸农药可以灭虫或驱虫,例如南瓜子和使君子等药物作驱虫剂,现代化学家研究,其中有效成分就是氨基酸。80年代初美国科学家傲了一个试验,他用10%浓度的半胱氨酸和饱和蔗糖溶液拌合杀黄瓜蝇,20天后黄瓜蝇全部死亡。更有研究人员用4%的月桂酰肌氨酸杀灭体虱,两分钟后体虱全部死亡。氨基酸做成农药和化肥,从理论和实践上已知绝不会蛤环境、空气、水源、土壤造成污染,更不会使农产品(粮食、蔬菜、水果等)带有潜伏性的危害。在这知识创新、科技创新的时代里,农业生产无污染化已提到科技人员的面前,只有更新当前使用的化肥和农药。氨基酸的生理功能氨基酸通过肽键连接起来成为肽与蛋白质。氨基酸、肽与蛋白质均是有机生命体组织细胞的基本组成成分,对生命活动发挥着举足轻重的作用。某些氨基酸除可形成蛋白质外,还参与一些特殊的代谢反应,表现出某些重要特性。(1)赖氨酸赖氨酸为碱性必需氨基酸。由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低,且在加工过程中易被破坏而缺乏,故称为第一限制性氨基酸。赖氨酸可以调节人体代谢平衡。赖文档冲亿季,好礼乐相随mini ipad移动硬盘拍立得百度书包氨酸为合成肉碱提供结构组分,而肉碱会促使细胞中脂肪酸的合成。往食物中添加少量的赖氨酸,可以刺激胃蛋白酶与胃酸的分泌,提高胃液分泌功效,起到增进食欲、促进幼儿生长与发育的作用。赖氨酸还能提高钙的吸收及其在体内的积累,加速骨骼生长。如缺乏赖氨酸,会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血,致使中枢神经受阻、发育不良。赖氨酸在医药上还可作为利尿剂的辅助药物,治疗因血中氯化物减少而引起的铅中毒现象,还可与酸性药物(如水杨酸等)生成盐来减轻不良反应,与蛋氨酸合用则可抑制重症高血压病。单纯性疱疹病毒是引起唇疱疹、热病性疱疹与生殖器疱疹的原因,而其近属带状疱疹病毒是水痘、带状疱疹和传染性单核细胞增生症的致病者。印第安波波利斯Lilly研究室在1979年发表的研究表明,补充赖氨酸能加速疱疹感染的康复并抑制其复发。长期服用赖氨酸可拮抗另一个氨基酸――精氨酸,而精氨酸能促进疱疹病毒的生长。(2)蛋氨酸蛋氨酸是含硫必需氨基酸,与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。当缺乏蛋氨酸时,会引起食欲减退、生长减缓或不增加体重、肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象,最后导致肝坏死或纤维化。蛋氨酸还可利用其所带的甲基,对有毒物或药物进行甲基化而起到解毒

九种必需氨基酸

人体九种必须氨基酸的功效及作用! 赖氨酸( 65 ) 作用:促进胃蛋白酶分泌,促进钙的吸收及在人体内的积累,调节中枢神经及大脑神经。 功效:显著增加食欲,治疗贫血,加速儿童骨骼生长和智力发育、增强记忆、防止骨质增生和骨质疏松;抑制重症高血压,预防血栓,利尿、调节代谢平衡,有助于消除某些不孕症。 蛋氨酸( 27 ) 作用:转甲基解毒,调节体内含硫化合物代谢。 功效:防治脂肪肝引起的严重肝病,防止肝纤维化,肝硬化坏死;治疗生长缓慢或不增加体重;治疗胃溃疡,肾脏肿大。 缬氨酸( 54 ) 作用:必需氨基酸,促进肝细胞功能,防止红核细胞变性。 功效:预防肝炎,使乙肝阳性转阴,治疗肝功能衰竭,加快创伤愈合,改善中枢神经。 苏氨酸( 40 ) 作用:参与脂肪代谢,促进肝细胞功能。 功效:预防肝炎,使乙肝阳性转阴,防止出现脂肪肝。 色氨酸( 12 ) 作用:大脑与睡眠生化机制间信息往来的神经传导。 功效:促进睡眠;减低对疼痛的敏感度;作为一种无药性的兴奋剂;缓解偏头痛;缓和焦躁及紧张情绪;减轻因酒精引起的人体反应失调

症状,并有助于控制酒精中毒。 苯丙氨酸( 95 ) 作用:对人体蛋白质合成过程起重要作用。 功效:改善睡眠及肌肉萎缩,延缓衰老,营养、解毒,降低饥饿感;提高性欲;改善记忆力,提高思维的敏捷度;消除抑郁情绪;天然兴奋剂。 组氨酸( 27 ) 作用:影响自主神经。 功效:治疗心绞痛,心机能不全,扩张血管,降低血压,治疗类风湿关节炎,治疗植物神经性消化道溃疡,治疗贫血,改善睡眠及肌肉萎缩,延缓衰老,治疗尿毒症。 亮氨酸( 85 ) 作用:刺激红、白血球的增加,必需氨基酸。 功效:生血、消除贫血,治疗小儿突发性高血糖症,治疗头晕,治疗神经障碍。 异亮氨酸( 52 ) 作用:调节中枢神经、大脑,调节肌肉、蛋白质代谢。 功效:促进身体生长和智力发育,治疗神经障碍,改善偏食、厌食,治疗贫血。

生物化学氨基酸代谢精彩试题及问题详解

【测试题】 一、名词解释 1.氮平衡 2.必需氨基酸 3.蛋白质互补作用 4.内肽酶 5.外肽酶 6.蛋白质腐败作用 7.转氨基作用 8.氧化脱氨基作用 9.联合脱氨基作用 10.多胺 11.一碳单位 12. PAPS 13. SAM 二、填空题 14.氮平衡有三种,分别是氮的总平衡、____、____ ,当摄入氮<排出氮时称____。 15.正常成人每日最低分解蛋白质____克,营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为____克。 16.必需氨基酸有8种,分别是苏氨酸、亮氨酸、赖氨酸、____、 ____ 、 ____ 、_____、____。17.胰腺分泌的外肽酶有____、____,内肽酶有胰蛋白酶、____和____。 18.氨基酸吸收载体有四种,吸收赖氨酸的载体应是____ ,吸收脯氨酸的载体是____。 19.假神经递质是指____和____,它们的化学结构与____相似。 20.氨基酸代谢去路有合成蛋白质、____、____、____,其中____ 是氨基酸的主要分解代谢去路。21.肝脏中活性最高的转氨酶是____,心肌中活性最高的转氨酶是____。 22.L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是____或____,ADP和GTP是此酶的变构激活剂,____ 和____是此酶的变构抑制剂。 23.生酮氨基酸有____和____。 24.氨的来源有____、____、____,其中____是氨的主要来源。 25.氨的转运有两种方式,分别是____、____,在肌肉和肝脏之间转运氨的方式是____。 26.鸟氨酸循环又称____或____。 28.γ-氨基丁酸是由____脱羧基生成,其作用是____。 27.尿素分子中碳元素来自____,氮元素来自____和____,每生成1 分子尿素消耗____个高能磷酸键。29.一碳单位包括甲基、____、____、____、____,其代谢的载体或辅酶是____。 30.可产生一碳单位的氨基酸有____、____、____、____。 31.肌酸激酶有三种同工酶分别是____、____、____,其中____ 主要存在于心肌中。 32.体内可产生硫酸根的氨基酸有____、____、____,其中____ 是体内硫酸根的主要来源。 33.儿茶酚胺包括____、____、____,帕金森氏病是由于脑组织中____生成减少。 34.支链氨基酸包括____、____、____。 三、选择题 A型题 35.下列哪种氨基酸是生糖兼生酮氨基酸? A. Gly B. Ser C. Cys D. Ile E. Asp 36.下列哪种不是必需氨基酸? A. Met B. Thr C. His D. Lys E. Val 37.苯酮酸尿症是由于先天缺乏: A.酪氨酸酶 B.酪氨酸羟化酶 C.酪氨酸转氨酶 D.苯丙氨酸转氨酶 E.苯丙氨酸羟化酶 38.不参与构成蛋白质的氨基酸是: A.谷氨酸 B.谷氨酰胺 C.鸟氨酸 D.精氨酸 E.脯氨酸 39.体内氨基酸脱氨基的主要方式是: A.转氨基 B.联合脱氨基 C.氧化脱氨基 D.非氧化脱氨基 E.脱水脱氨基 40.肌肉组织中氨基酸脱氨基的主要方式是: A.转氨基 B.嘌呤核苷酸循环 C.氧化脱氨基 D.转氨基与谷氨酸氧化脱氨基联合 E.丙氨酸-葡萄糖循环

必需氨基酸口诀

.六伴穷光蛋,酸谷天出门,死猪肝色脸,只携一两钱。 一本落色书,拣来精读之。芳香老本色,不抢甘肃来。 六伴穷光蛋:硫、半、光、蛋→半胱、光、蛋(甲硫)氨酸→含硫氨基酸 酸谷天出门:酸、谷、天→谷氨酸、天门冬氨酸→酸性氨基酸 死猪肝色脸:丝、组、甘、色→丝、组、甘、色氨酸→一碳单位来源的氨基酸 只携一两钱:支、缬、异亮、亮→缬、异亮、亮氨酸→支链氨基酸 一本落色书:异、苯、酪、色、苏→异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→生糖兼生酮 拣来精读之:碱、赖、精、组→赖氨酸、精氨酸、组氨酸→碱性氨基酸 芳香老本色:芳香、酪、苯、色→酪、苯丙、色氨酸→芳香族氨基酸 不抢甘肃来:脯、羟、甘、苏、赖→脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸→不参与

转氨基的氨基酸 2.甘氨酸-----Gly-----G 干gan了le 的叶ye子 丙氨酸-----Ala-----A 一个夹心饼干(把A想成一片饼干,两面都是A, 中间加点东西) 缬氨酸-----Val-----V 缬读xie,和腹泻的泻同音!四川人管上厕所 叫窝(Val)屎 亮氨酸-----Leu-----L 亮的英语单词是light 异亮氨酸---Ile----I 把I想成一苯丙氨酸---Phe----F 他(he)人又苯,又爱放屁(P),我真的服(F)了他了脯氨酸-----Pro----P 胸脯(p)肉(ro) 色氨酸-----Trp----W 我w喜欢和他人Tr在色彩搭配方面PK

丝氨酸-----Ser----S S的读音 酪氨酸-----Tyr----Y 踢T你的your鸭儿r,让你变成懦夫 半胱氨酸-Cys-C 这个来自一个单词Cyst,是膀胱的意思。读音和妹妹差不多。 妹妹的膀胱 蛋氨酸-----Met----M 小的时候,妈妈M老是叫我吃eat鸡蛋 天冬氨酸---Asp----D 把As想成天冬。医生D说AS的尿是酸性的 天冬酰胺---Asn----N 不能在冬天制造血案 谷氨酰胺----Gln---Q 谷物没多少了,最大的问题在于可能发生血案 谷氨酸------Glu---E 谷物的益处E 在于可以变成葡萄糖 苏氨酸------Thr---T 他TA喝he了瓶苏打水,终于不热re了 赖氨酸------Lys---K 美国的国务卿耐丝LYS耍赖想当国王KING

氨基酸

一、氨基酸 1.氨基酸的概念和物理性质 概念:羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物叫氨基酸。 物理性质:无色晶体,熔点极高,一般在200℃以上。不同的氨基酸其味不同,有的无味,有的味甜,有的味苦,谷氨酸的单钠盐有鲜味,是味精的主要成分。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大,并能溶解于稀酸或稀碱中,但不能溶于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 2.氨基酸的结构和化学性质 组成蛋白质的氨基酸几乎为α-氨基酸,其结构简式可表示为,如: 甘氨酸谷氨酸 丙氨酸苯丙氨酸 ①氨基酸的两性 氨基酸分子中既有羧基,又有氨基;羧基是酸性基团,氨基是碱性基团,因此氨基酸是两性化合物,既能与酸又能与碱反应生成盐(和水),例如: 拓展:中学化学常见的既能与酸又能与碱反应的物质 1.金属:Al等。 2.两性氢氧化物:Al2O3等。 3.乳酸的铵盐: 4.多元弱酸的酸式盐: 5.具有双官能团的有机物: ②成肽反应 两个氨基酸分子(可以相同,也可以不同),在酸或碱存在的条件下加热,通过一分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子水,缩合形成肽键的化合物,称为成肽反应。 (1mol二肽含1mol肽键) 3.C4H9O2N的同分异构体: 二、蛋白质 蛋白质的分子结构划分: 一级结构是指蛋白质中氨基酸排列顺序,是平面结构,维持一级结构的化学键是肽键和二硫键. 二级结构是指蛋白质多肽主链有一定周期性的,有氢键(C=O和N-H),如α螺旋、β折叠等,维持的化学键是氢键、盐键等非共价键、以及疏水作用和范德华力. 三级结构是多肽链上包括主链和侧脸在内所用原子在三维空间内的分布,但只含有一条多肽链,维持的化学键也是氢键、盐键等非共价键、以及疏水作用和范德华力.

生物化学问题集锦汇总

生物化学问题集锦 2010-01-08 1.酶为什么具有催化功能? 答:酶可以降低反应的活化能,使反应速度加快,降低活化能的因素有:(1)酶与底物的相互诱导结合产生结合能,包括反应物的商减少效应、脱溶剂效应、电子云的定向重排效应、酶对过渡态的稳定效应;(2)活性中心特殊基团的催化作用,包括酸碱催化、共键催化、金属离子催化等。 2.为什么糜蛋白酶(Chymotrypsin)属于丝氨酸蛋白水解酶家族?你还知道那些丝氨酸蛋白水解酶以及蛋白水解酶家族? 答:糜蛋白酶活性中心的Ser残基在蛋白质水解反应中起重要的催化作用——酸碱催化和共价催化。 其它丝氨酸蛋白酶如:trypsin (胰蛋白酶), elastase (弹性蛋白酶),subtilisin (枯草杆菌蛋白酶),thrombin(凝血酶),plasmin(血纤维蛋白溶酶)等。其它蛋白水解酶家族:天冬氨酸(Asp)蛋白水解酶家族,光氨酸(Cys)蛋白水解酶家族,金属蛋白水解酶家族等. 3.酶为什么具有最适催化温度和pH值? 答:最适温度:温度的升高可以使任何化学反应的速度加快;过高的温度会使酶的构象变化,使酶的催化能力降低,矛盾双方的调和使酶有一个最佳的催化温度。 最适pH值:酶的酸碱或共价催化需要催化基团处于质子化或脱质子化状态,对pH有依赖性;同时pH的变化对稳定酶构象的相互作用,特别是静电相互作用有较大影响。上述因素的综合,会使酶有一个最佳的催化pH值。 4. 糜蛋白酶的催化动力学曲线与肌红蛋白的氧合曲线类似;天冬氨酸转氨甲酰酶(ATCase)是一个变构酶,它的催化动力学曲线是否与血红蛋白的氧合曲线类似,为什么? 答:类似。 理由:ATCase和血红蛋白都属于寡聚体变构(别构)蛋白,它们包含多个与底物/效应物结合位点;某一结合位点与底物/效应物的结合通过构象变化会影响(加强或减弱)到其它位点与底物/效应物的结合(变构效应)。它们的催化或结合动力学不遵从Michaelis-Menten方程(双曲线),一般为S形曲线。 5. 糜蛋白酶的一级结构及其激活过程如图所示,这个激活顺序能否颠倒?给出理由 答:不能颠倒。理由:可能糜蛋白酶原上只暴露有胰蛋白酶的切割位点(水解),而糜蛋白酶的切割位点尚未暴露;当胰蛋白酶对糜蛋白酶原进行切割后,结构会发生调整变化,才暴

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