Section N 真核生物的转录因子
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DNA binding domains(DNA结合结构域)
DNA结合结构域，螺旋-转角-螺旋结构域: 两个α-螺旋由一个β-转角 分开，识别的α-螺旋与DNA发生作用。锌指结构域，有两种：C2H2 型锌指有一个12氨基酸的环，通过2个半胱氨酸和2个组氨酸残基固 定与锌离子形成4面体结构，一般需要3个或更多的C2H2型锌指才能 与DNA结合；C4锌指结构由4个半胱氨酸与锌离子结合而成。碱性 结构域，通常与亮氨酸拉链或HLH基序中的一个联合一起，又称碱 性亮氨酸拉链或碱性HLH 蛋白(DNA-binding domains, The helix-turn-helix
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另一锌指结构是锌离子与4个半 胱氨酸结合，它出现在一百多种类 固醇激素受体转录因子中。这些因 子由同型或异型的二聚体组成，其 中每一单体包含2个C4锌指结构。 两个单体通过锌离子稳定折叠成更 复杂的构象，再把每个单体的α-螺 旋插入到DNA的连续大沟中。
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3. 碱性结构域
在许多DNA结合蛋白中都发现 了碱性结构域，它通常是与亮氨酸 拉链或HLH基序中的一个联合在一 起的，结果被称做碱性亮氨酸拉链 (bZIP)或碱性HLH蛋白。蛋白的二 聚作用使二个碱性结构城相邻，进 而可与DNA发生作用。
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The helix-turn-helix domain The zinc finger domain The basic domain:Leucinezipper(bZIP) or
helix-loop-helix(HLH)
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DNA结合结构域
1. 螺旋-转折-螺旋(helix-turn-helix， H-T-H)结构 这一类蛋白质分子中有至 少两个α螺旋，中间由短侧链氨基酸残 基形成“转折”，近竣基端的α螺旋中 氨基酸残基的替换会影响该蛋白质在 DNA双螺旋大沟中的结合。与DNA相 互作用时，同源域蛋白的第一、二两个 螺旋往往靠在外侧，其第三个螺旋则与 DNA大沟相结合，并通过其N-端的多余 臂与DNA的小沟相结合。
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二聚体结构域
二聚体结构域, 亮氨酸拉链和螺旋-环-螺 旋结构域(Dimerization domains include leucine zippers and the helix-loop-helix domain)
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二聚体结构域
1. 亮氨酸拉链 亮氨酸拉链的肽链上每 相隔七个残基就会有一个疏水的亮氨酸 残基，这些残基位于DNA结合域的C端α螺旋上，这样α-螺旋的侧面每两圈就会 出现一个亮氨酸，形成一个疏水的表面。 结果在α-螺旋的疏水表面间就可以互相 作用，形成二聚体。这种相互作用形成 一个卷曲的卷曲结构 (coiledcoilstructure)。
4wk.baidu.com
转录因子结构域结构 DNA结合结构域 转录激活结构域 二聚体结构域
5
Eukaryotic activators (真核激活蛋白) have separate DNA binding and activating functions
6
Eukaryotic regulators use a range of
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2. 锌指结构域
型锌这指种通结过构2个域半有胱两氨种酸形和式2，个“组C氨2H酸2” 残基固定，这四个残基与锌离子在空间 上形成一个四面体结构。这种锌指折叠 形成一个紧密的结构，由二条β链和一 个α-螺旋组成，α-螺旋与DNA大沟结 合。该α-螺旋区域上含有保守的碱性氨 基酸，负责与DNA的结合。
2
反式作用因子是能直接或 间接地识别或结合在各类顺式 作用元件核心序列上，参与调 控靶基因转录效率的蛋白质。
3
转录因子结构域结构
转录因子结构域结构，转录因子能特异性结合 DNA并激活转录，由两个结构域：DNA结合结构 域和激活结构域。有些转录因子还有二聚体结构域 (Transcription factor domain structure, transcription factors have two distinct activities and two domains, They bind specifically to their DNA-binding site (DNA-binding domains) and activate transcription. (activation domains). Some transcription factors have dimerization domains)
Eukaryotic transcruption factors(真核生物的转录因子)
1
真核生物启动子和增强子是由若干 DNA序列元件组成的，由于他们常与特 定的功能基因连锁在一起，因此被称为顺 式作用元件。这些序列组成基因转录的调 控区，影响基因的表达。在转录调控过程 中，除了需要调控区外，还需要反式作用 因子
domain: A recognition α-helix interacts with the DNA and is separated from anotherαhelix by a characteristic right angle β-turn. The zinc finger domain exists in two forms. The C2H2 zinc finger has a loop of 12 amino acids anchored by two cysteine and two histidine residues that tetrahedrally co-ordinate a zinc ion. Usually three or more C2H2 zinc fingers are required for DNA binding. C4 zinc finger in which the zinc ion is co-ordinated by four cysteine residues. The basic domain is generally associated with one or other of two dimerization domains, the leucine zipper or the helix-loophelix(HLH) motif)
DNA结合结构域，螺旋-转角-螺旋结构域: 两个α-螺旋由一个β-转角 分开，识别的α-螺旋与DNA发生作用。锌指结构域，有两种：C2H2 型锌指有一个12氨基酸的环，通过2个半胱氨酸和2个组氨酸残基固 定与锌离子形成4面体结构，一般需要3个或更多的C2H2型锌指才能 与DNA结合；C4锌指结构由4个半胱氨酸与锌离子结合而成。碱性 结构域，通常与亮氨酸拉链或HLH基序中的一个联合一起，又称碱 性亮氨酸拉链或碱性HLH 蛋白(DNA-binding domains, The helix-turn-helix
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另一锌指结构是锌离子与4个半 胱氨酸结合，它出现在一百多种类 固醇激素受体转录因子中。这些因 子由同型或异型的二聚体组成，其 中每一单体包含2个C4锌指结构。 两个单体通过锌离子稳定折叠成更 复杂的构象，再把每个单体的α-螺 旋插入到DNA的连续大沟中。
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3. 碱性结构域
在许多DNA结合蛋白中都发现 了碱性结构域，它通常是与亮氨酸 拉链或HLH基序中的一个联合在一 起的，结果被称做碱性亮氨酸拉链 (bZIP)或碱性HLH蛋白。蛋白的二 聚作用使二个碱性结构城相邻，进 而可与DNA发生作用。
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The helix-turn-helix domain The zinc finger domain The basic domain:Leucinezipper(bZIP) or
helix-loop-helix(HLH)
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DNA结合结构域
1. 螺旋-转折-螺旋(helix-turn-helix， H-T-H)结构 这一类蛋白质分子中有至 少两个α螺旋，中间由短侧链氨基酸残 基形成“转折”，近竣基端的α螺旋中 氨基酸残基的替换会影响该蛋白质在 DNA双螺旋大沟中的结合。与DNA相 互作用时，同源域蛋白的第一、二两个 螺旋往往靠在外侧，其第三个螺旋则与 DNA大沟相结合，并通过其N-端的多余 臂与DNA的小沟相结合。
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二聚体结构域
二聚体结构域, 亮氨酸拉链和螺旋-环-螺 旋结构域(Dimerization domains include leucine zippers and the helix-loop-helix domain)
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二聚体结构域
1. 亮氨酸拉链 亮氨酸拉链的肽链上每 相隔七个残基就会有一个疏水的亮氨酸 残基，这些残基位于DNA结合域的C端α螺旋上，这样α-螺旋的侧面每两圈就会 出现一个亮氨酸，形成一个疏水的表面。 结果在α-螺旋的疏水表面间就可以互相 作用，形成二聚体。这种相互作用形成 一个卷曲的卷曲结构 (coiledcoilstructure)。
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转录因子结构域结构 DNA结合结构域 转录激活结构域 二聚体结构域
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Eukaryotic activators (真核激活蛋白) have separate DNA binding and activating functions
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Eukaryotic regulators use a range of
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2. 锌指结构域
型锌这指种通结过构2个域半有胱两氨种酸形和式2，个“组C氨2H酸2” 残基固定，这四个残基与锌离子在空间 上形成一个四面体结构。这种锌指折叠 形成一个紧密的结构，由二条β链和一 个α-螺旋组成，α-螺旋与DNA大沟结 合。该α-螺旋区域上含有保守的碱性氨 基酸，负责与DNA的结合。
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反式作用因子是能直接或 间接地识别或结合在各类顺式 作用元件核心序列上，参与调 控靶基因转录效率的蛋白质。
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转录因子结构域结构
转录因子结构域结构，转录因子能特异性结合 DNA并激活转录，由两个结构域：DNA结合结构 域和激活结构域。有些转录因子还有二聚体结构域 (Transcription factor domain structure, transcription factors have two distinct activities and two domains, They bind specifically to their DNA-binding site (DNA-binding domains) and activate transcription. (activation domains). Some transcription factors have dimerization domains)
Eukaryotic transcruption factors(真核生物的转录因子)
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真核生物启动子和增强子是由若干 DNA序列元件组成的，由于他们常与特 定的功能基因连锁在一起，因此被称为顺 式作用元件。这些序列组成基因转录的调 控区，影响基因的表达。在转录调控过程 中，除了需要调控区外，还需要反式作用 因子
domain: A recognition α-helix interacts with the DNA and is separated from anotherαhelix by a characteristic right angle β-turn. The zinc finger domain exists in two forms. The C2H2 zinc finger has a loop of 12 amino acids anchored by two cysteine and two histidine residues that tetrahedrally co-ordinate a zinc ion. Usually three or more C2H2 zinc fingers are required for DNA binding. C4 zinc finger in which the zinc ion is co-ordinated by four cysteine residues. The basic domain is generally associated with one or other of two dimerization domains, the leucine zipper or the helix-loophelix(HLH) motif)