北京化工大学生物化学课件酶化学2

第二节 酶的概念和催化特性
(一)、什么是酶？
• 酶是活细胞产生的 一类具有催化功能 的生物分子，所以 又称为生物催化剂 Biocatalysts 。
• 绝大多数的酶都是 蛋白质。
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（二）、酶的催化特性
1、酶和一般催化剂的共性
• 酶和一般的化学催化剂一样，它能够改变化学反 应的速度，但是不能改变化学反应平衡。
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酶蛋白的作用：决定了酶反应的专一性与高效率。 辅因子的作用：决定酶所催化反应的性质或反应类型， 维持酶结构。 如：乳酸脱氢酶、苹果酸脱氢酶等的辅因子都是NAD+ ， NAD+ 起传递氢的作用。故两种酶都能使底物脱氢。 但是因酶蛋白不同：
乳酸脱氢酶的底物是乳酸； 苹果酸脱氢酶的底物是苹果酸。 可见酶的催化专一性是由酶蛋白决定的。
CH
C
OH
N
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CH 2 N H
N
NH
• 酸碱性基团：
O
H 2N
CH C
OH
O
• 门冬氨酸和谷氨酸
CH 2 H 2 N
CH C
OH
COOH
的羧基；
CH 2
CH 2
• 赖氨酸的氨基；
CO
CO
OH
O OH
• 酪氨酸的酚羟基；ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
O
H 2N
CH C
OH
NH 2
H 2N
CH C
OH
CH 2
CH 2
度, vu (sec-1)
ve (sec-1)
1 x 10-15
14
1.4 x 1016
脲酶
3 x 10-10
3 x 104
1 x 1014
胰凝乳蛋白酶
1 x 10-10
1 x 102
1 x 1012
己糖激酶
<1 x 10-13
1.3 x 10-3
<1.3 x 1010
醇脱氢酶
<6 x 10-12
2.7 x 10-5
>4.5 x 106
碳酸酐酶
10-2
105
1 x 107
肌酸激酶 酶的催化<极3高x 1，0-9少量的4酶x可10催-5 化大量物>质1.3反3 应x 104
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2）酶的作用具有高度的专一性（特异性） 酶作用的专一性：酶对其所催化的物质具有高度的
选择性，一种酶只能作用于一类或一种特定的物质（底 物），发生特定的化学反应。
国际系统命名法
（1）标明底物，催化反应的性质 例: G-6-P→F-6-P G-6-P异构酶
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（2）两个底物参加反应时应同时列出，中间用冒号
分开。如其中一个底物为水时，水可略去。 例1：
丙氨酸+α-酮戊二酸 → 谷氨酸+丙酮酸 丙氨酸:α-酮戊二酸氨基转移酶 例2： 脂肪+H2O → 脂酸+甘油 脂肪水解酶
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二、酶分子的必需基团和活性中心
酶分子上有许多基团，其中一些直接与酶的活性有关。
1、必需基团：与酶催化活性直接相关的化学基团。
• 主要包括：
O
H 2N
CH
C
OH
OH
• 亲核性基团：丝氨
CH 2
酸的羟基，半胱氨
OH O
酸的巯基和组氨酸
H 2N
CH
C
OH
SH
的咪唑基。
CH 2
O SH
H 2N
l 1949年，日本科学家利用深层培养法生产α-淀粉酶,开辟了微 生物酶制剂进入大规模工业化生产的时代。
l 1981－1982年 Thomas Cech 在四膜虫的rRNA前体加工中 发现具有自身催化的作用，提出“核酶”。 1995年发现“脱氧核酶”。
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Thomas Robert Cech (December 8, 1947 in Chicago) Nobel Laureate in chemistry
CH 2
OH
CH 2
CH 2
NH 2 OH
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2、 酶的活性中心（结合部位和催化部位） 或称活性部位，酶分子中直接和底物结合并起
催化反应的空间局限（部位）。
➢ 结合部位 酶分子中与底物结合的
部位或区域一般称为结 合部位，结合部位决定 酶的专一性。
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➢ 催化部位 酶分子中促使底物发生
底物(substrate)：把酶作用的物质（反应物）称为该 酶的底物。
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根据酶对底物选择性严格程度的不同可将酶作用的专 一性分为
反应专一性 酶的专一性
绝对专一性 相对专一性
族专一性 键专一性
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结构专一性
光学专一性 几何专一性
① 反应专一性 A．绝对专一性 一种酶只能作用于一种特定的底物发生特定的反应。
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Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA
1983年美国S.Altman等研究RNaseP（由20%蛋白质和 80%的RNA组成），发现RNaseP中的RNA可催化E. coli tRNA的前体加工。
Cech和Altman各自独立地发现了 RNA的催化活性，并命名这一类酶为 ribozyme（核酶），2人共同获1989 年诺贝尔化学奖。
如：谷丙转氨酶编号为：EC 2.6.1.2 2—酶大类—转移酶类；6—亚类—转含N基； 1—亚亚类—转氨基；2—酶的序号。
例如：乳酸脱氢酶 EC 1.1.1.27
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第四节、酶的化学本质
1．大多数酶是蛋白质（Most enzymes are proteins） 1926年美国Sumner 脲酶的结晶，并指出酶是蛋白质 1930年Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝 乳蛋白酶的结晶，并进一步证明了酶是蛋白质。
如：酯酶：可水解任何酸与醇生成的酯。对酯键两 侧的化学基团R R’无要求。
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② 结构专一性 C．光学专一性
只作用于旋光异构体中的一种物质。 如：D-乳酸脱氢酶只催化D-乳酸脱氢氧化。
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D．几何专一性 只作用于一对几何异构体中的一物质。如顺反异构
体如：延胡索酸酶 只催化反丁烯二酸（延胡索酸）→ 苹果酸 ，不催化顺丁烯二酸。
J.B.Sumner
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J.H.Northrop
20世纪80年代发现某些RNA有催化活性，还有一些抗体 也有催化活性，甚至有些DNA也有催化活性，使酶是蛋白质 的传统概念受到很大冲击。
2．某些RNA有催化活性
1982年美国T. Cech等人发现四膜虫的rRNA前体能在完全没 有蛋白质的情况下进行自我加工，发现RNA有催化活性
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2、酶的系统编号 根据上述分类标准，国际酶学委员会（Enzyme
Commission，EC）对每种酶都给以一个系统编号，系 统编号用四个阿拉伯数字表示，每个数字间用“.”隔开 。
第一位数字—酶大类（6大类） 第二位数字—亚类：根据底物中被作用的基团或键的 特点。 第三位数字—亚亚类：参加反应的底物的性质或酶作 用的具体某一种化学键。 第202四0/8/5位数字—序号
④ 在上述命名基础上再加上酶来源或酶的其他特点。 如：胃蛋白酶； 碱性蛋白酶：酶作用的最适pH在碱性环境。
优点：应用历史悠久，简单。 缺点：缺乏统一原则和系统性，易一酶多名或一名多
酶，造成混乱。
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2、 酶的系统命名
1961年国际酶学委员会（enzyme commission） 提出的酶的命名和分类方法。
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l 1926年Sumner提取并结晶第一个酶――从刀豆中结晶出脲 酶。并证实该酶具有蛋白质的性质。
l 以后10多年又不断提纯许多酶，并证实酶的本质为蛋白质。
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James Batcheller Sumner 1887-1955
The Nobel Prize in Chemistry 1946
第一节 酶的研究历史
1．历史
酶的发展来自实践，我国在几千年前就应用酶于生产
和生活的实践中。
l 四千年前夏禹时代就开始酿酒；
周朝掌握了制酱和制醋技术；
l 欧洲从18世纪末19世纪初发酵盛行，总结出发酵是
化学过程：
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葡萄糖 ―→ 2乙醇 ＋ CO2
l 1857年 法国的巴斯德（Louis Pasteur）“酒的发酵 是由活的酵母细胞引起”。
1822-1895
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l 1877年 库恩（Kuhne）提出了enzyme（酶）一词。 l 1897年 德国的巴赫纳 Büchner兄弟用不含细胞的酵母液实
现了酒的发酵，证明发酵过程并不需要完整的细胞，酶脱离 开活细胞也能发挥作用。
Eduard Buchner 1860-1917
awarded the Nobel Prize in 1907 for his biochemical investigations his discovery of non-cellular fermentation.
复合体
根据酶的组成成分的不同分为 单纯酶和结合酶
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1．单纯酶：酶的分子组成只含蛋白质，不含非蛋白成 分。酶的活性仅取决于蛋白质的结构。 2．结合酶：酶的分子组成除含蛋白质外，还含有非蛋 白成分。其蛋白质组分称为酶蛋白；
其非蛋白质组分称为辅助因子。 二者的结合才构成完整的酶分子称全酶。 全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子（辅基、辅酶） 只有全酶才有催化活性，二者分开后均无活性。
化学变化的部位称为催化部 位，催化部位决定酶所催化 反应的性质。
通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部 位或活性中心。
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活性中心的特点
• 活性部位只占酶整个分子很小部分。通常只有几 个aa残基组成。
• 酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活 化能，从而加速反应的进行。
• 所以一般的化学催化理论和规律，同样适用于生 物催化体系。
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二、酶催化作用特性 1．高效性
• 酶的催化作用可使反应速度提高106 -1012倍。
酶 碱性磷酸酯酶
无催化剂反应速 酶 催 化 反 应 速 度 , ve/vu
Sidney Altman Yale University New
Haven, CT, USA
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第五节、酶的结构与功能（重点）
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一、酶的分子组成
根据酶分子结构特点和大小 单体酶：一条多肽链，相对分子质量较小 寡聚酶：由几条到几十条多肽链或亚基组成 多酶体系：催化几个不同反应的酶按照一定方式组成的
酶化学
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主要内容
※ 酶的化学本质、结构和特性；
※ 酶促反应动力学； ※ 酶的作用机理；
重点和难点
※ 酶活性的调节及应用；
※ 还介绍了别构酶、共价调节酶、同工酶等的概念、
性质、生物学意义。
以酶的特性为学习主线：前半部分讲解酶具有 的特性，后半部分讲解酶为什么具有这些特性。
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② 根据酶所催化反应的性质（类型）命名 反应类型+“酶” 如：催化氧化还原反应的酶称为氧化酶或脱氢酶。 催化水解反应的酶称为水解酶。
③ 结合上述两个原则 底物 + 反应类型 +“酶” 将底物名和催化反应的性质结合起来。 如：琥珀酸脱氢酶：底物——琥珀酸 反应类型——脱氢
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3．辅基――与酶蛋白结合紧，常以共价键结合。 辅酶――与酶蛋白结合疏松，常以非共价键结合。
辅因子：金属元素，如铜、锌、镁、锰、铁等 小分子有机物，如维生素、铁卟啉
金属离子：作为酶活性部位的组成部分； 或帮助形成酶活性所必需的构象。
有机物：电子，氢，原子、基团的携带或转移。 4、激活剂和辅因子 激活剂：决定酶活性的大小，不是酶的固有成分 辅因子：决定酶活性的有无，是酶的必需成分
如：脲酶只能催化尿素水解。 B．相对专一性 专一性较低，能作用于一类结构类似 的底物。 l 族专一性：要求底物有一定的化学键，且对键一侧 的原子或基团也有要求。如：α-葡萄糖苷酶：要求底 物的键为α-糖苷键，并要求键一侧为α-葡萄糖残基。
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l 键专一性：只要求底物有一定的化学键，对键两侧 的原子或基团无要求。
由于酶反应具有严格的专一性，所以酶的催化反应产 物比较单一，副产物少，甚至可从复杂的原料中有选择 的加2020工/8/5 某些需要的物质或除去其他不需要的成分
3）酶反应条件温和 酶作为工业催化剂时，不用耐高温高压的设备，也
不用耐酸碱的容器，生产安全、快速，有利于劳动保护 和环境保护、降低成本。 4）酶的催化活性受调节控制；
保证反应的有序性和协调性
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第三节、酶的命名与分类
一、酶的命名 1．习惯命名法：1961年前使用。原则：
① 根据酶所作用的底物命名 底物名称+“酶” 如：催化淀粉水解的酶——淀粉酶 amylase 催化蛋白水解的酶——蛋白酶 protease 催化核酸水解的酶——核酸酶 nuclease