生物化学重点_第四章 酶
生物化学之酶ppt课件

与酶活性中心以外的部位结合,改变酶的空间构象,使酶活性降低或 丧失,如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病,如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能,提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂,提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合,使酶永久失活,如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合,可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性, 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心,降低酶对底物的亲和力,如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染,如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应,酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激,酶如超氧化物歧化酶(SOD) 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构,包括一级结构(氨基酸序列)、二级结构( α-螺旋、β-折叠等)、三级结构(整体折叠形态)和四级结构(亚基组成)。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率,具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外,酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生物化学 第四章 酶

生物化学 第四章 酶1、什么是酶?(酶的定义是什么)?酶的化学本质是什么?(1)酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸(2) 化学本质:蛋白质2、什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶?单体酶:由一条多肽链构成的酶,溶菌酶;寡聚酶:由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶,磷酸化酶a ;多聚复合体:由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。
可一次催化连锁反应的复合体,丙酮酸脱氢酶系;多功能酶:一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶,生物进化中基因融合的产物,DNA 聚合酶3、简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用? 酶的分类:单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶单纯酶:仅由多肽链组成,如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等结合酶:由蛋白质部分和非蛋白质部分组成,其催化作用依赖于两部分的共同参与,如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等。
酶蛋白的作用:决定反应专一性辅助因子的作用:决定反应的种类与性质4、辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些? 辅助因子的分类:辅酶和辅基。
分类依据:按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同辅酶的作用:与酶蛋白共价键结合紧密,不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用:与酶蛋白非共价键结合不牢固,可用透析、超滤方法除去5、什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么? 酶的活性中心:酶分子中必需基团相对集中,形成一个与底物特异性结合并催化其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。
活性中心的基团 (1)结合基团:可与底物结合(2)催化基团:催化底物发生化学反应6、什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么?简述酶原激活的生理意义?酶原:是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体 酶原激活:在一定条件下,酶原向有活性酶转化的过程。
酶原激活的生理意义:(1)酶原是酶的安全转运形式,避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化,并使酶在特定的部位和环境中发挥作用,保证体内代谢正常进行。
生物化学PPT课件 酶

2、非竞争性抑制
3、反竞争性抑制
七、酶活性测定:
难以测定,常用的衡量方式:
酶在最适条件下,单位时间内,单位体积中底 物的减少量或产物的生成量。
酶的活性单位: 国际单位(IU):每分钟转化1μmol底物所需的酶 量为一个国际单位(1IU),即1μmol/min
Kat单位:每秒钟转化1mol底物所需的酶量 1 Kat=1mol/sec 1 IU=16.67×10-9Kat
(2)酶的储存形式
(二) 别构调节
催化部位(活 性中心)
EE
(激活或抑制) 酶活性改变
酶结构改变
调节部位
别构效应剂
(三)酶促化学修饰调节
类型:
(1)磷酸化与脱磷酸(最常见) (2)乙酰化与脱乙酰 (3)甲基化与去甲基 (4)腺苷化与脱腺苷 (5)SH与-S-S互变
2ATP
2ADP
磷酸化酶b激酶
P
磷酸化酶 b(二聚体)
无活性
磷酸化酶a磷酸酶
P
磷酸化酶 a(二聚体)
高活性
2Pi
2H2O
磷酸化酶的活性调节
cAMP信号与糖原降解
二、酶蛋白含量的调节
1. 酶蛋白合成的诱导与阻遏 (1)诱导剂、诱导作用 (2)阻遏剂、阻遏作用
2. 酶蛋白的降解 (1)溶酶体蛋白酶降解途径 (2)泛素参与的降解途径
六、抑制剂(inhibitor, I)
——使酶活性下降但又不使酶蛋白变性的物质 与酶的必须基团结合,抑制酶的催化活性。去除 后,酶表现原有活性。
(一)不可逆抑制作用
• 概念:抑制剂与酶活性中心必需基团共价 结合,不能用透析、超滤等物理方法将其 除去恢复酶活性。
• 常见抑制剂:
巯基酶抑制剂(如某些重金属离子、路易士气等) ——解毒:二巯基丙醇
酶(生物化学)PPT课件

酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域,能够与底物特异结合,并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的,对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一,它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应,这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境,只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜,如抑制果蔬 中酶的活性,延缓成熟和腐烂过 程;也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品,如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质,如重金属离子、有机溶剂和农药等, 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中, 如抗生素、激素和蛋白质药物等, 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用,如基因疗法和细胞疗法中, 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用,如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等,可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟,可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为,从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合, 如量子化学计算和分子动力学模 拟,可进一步提高酶优化效率。
酶—酶的概述(生物化学课件)

食品加工中重要的酶
一、糖酶 二、蛋白酶 三、脂肪酶
一、糖酶
• 淀粉酶:催化淀粉和糖元水解的酶类。 α-淀粉酶:内切酶,从淀粉分子内部随机水解α-1,4糖苷键,但不 水解α-1,6糖苷键。 β-淀粉酶:外切酶,只能水解α-1,4糖苷键,不能水解α-1,6糖 苷键。从淀粉分子的非还原性末端开始,依次切下一个α-1,4麦芽糖 苷键,并将切下的α-1,4麦芽糖转变成β-麦芽糖,所以称为β-淀粉 酶。 葡萄糖淀粉酶:外切酶,不仅水解α-1,4糖苷键,也能水解α-1,6 糖苷键和α-1,3糖苷键。 异淀粉酶:产生于动植物及微生物中,是一种内切酶,从支链淀粉分 子内部水解支点的α-1,6糖苷键。
酶的分类及命名
酶的分类及命名
一、酶的分类
(1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
• 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
• 如,乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
(5) 异构酶 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化,即底物分子内基团或原子 的重排过程。 例如,6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O
OH
OH
OH
OH
CH2OH OΒιβλιοθήκη CH2OH OHOH
OH
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase
• 合成酶,又称为连接酶,能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的 形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi
生物化学第四章 维生素与辅酶

辅酶A(CoA-SH)
VB3
OH
C H2
H3C
C
C H3
CH OH
CO
NH
C H2 C H2 CO OH
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巯基乙胺
酰胺键
泛酸
磷酸二酯键 5`
3`.5`-ADP
3`
功能 以CoA-SH的形式参加代谢。
(1)它是酰基的载体,可充当多种酶的辅酶参加酰化反 应和氧化脱羧反应。 (2)作为酰基载体蛋白(ACP)的辅基,参加脂肪酸的合 成代谢。
维生素B12作为辅酶的主要分子形式是∶ 5-脱氧腺苷钴胺素 甲基钴胺素
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功能
(1)在体内维生素B12辅酶作为变位酶的辅酶参加一些 异构化反应
(2)甲基钴胺素参与生物合成中的甲基转移 (3)维生素B12对红细胞成熟起重要作用,可能与它参
与DNA的合成有关。
来源 肝脏是最好的来源,其次是奶类、肉、蛋、鱼等。
功能 生物素是多种羧化酶的辅基或辅酶,参与细胞
内固定CO2的反应。如丙酮酸羧化酶。
来源 在动、植物界广泛存在。
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七、维生素B11 (叶酸,folic acid )与辅酶F (CoF)
叶酸又称蝶酰谷氨酸(PGA),它是2-氨基-4-羟基6-甲基蝶呤啶与氨基苯甲酸(PABA)和谷氨酸三部 分组成。 广泛存在于绿叶中
(3)保护神经系统的作用。
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缺乏病∶
脚气病:表现为食欲不振、皮肤麻木、四肢乏力和神经系 统损伤等症状。
性质∶
易溶于水,水溶液呈酸性, 在酸溶液中稳定,在中性和碱性易破坏。
来源 它广泛分布于植物中 谷类、豆类的种皮中含量丰富,酵母中含量也很多。
生物化学_04 酶类化学

(天然酶、生物工程酶) 天然酶、生物工程酶 天然酶 生物催化剂 核酸类: Deoxyribozyme. 核酸类:Ribozyme ; Deoxyribozyme. (Biocatalyst) )
模拟生物催化剂
……
酶的生物学功能: 酶的生物学功能:
参与新陈代谢。 ① 参与新陈代谢。 钥匙” ② 分子生物学的 “钥匙”:
(二) 酶的化学组成 单纯酶类(simple enzyme):仅由蛋白质组成。 单纯酶类(simple enzyme):仅由蛋白质组成。 脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 结合酶类( enzyme): 结合酶类(conjugated enzyme): 全酶 = 酶蛋白 + 辅因子 辅酶(coenzyme):与酶蛋白结合较松,可透析除去。 辅酶(coenzyme):与酶蛋白结合较松,可透析除去。 (coenzyme) 辅基(prosthetic group):与酶蛋白结合较紧。 辅基(prosthetic group):与酶蛋白结合较紧。
生物化学-酶学

酶的特异性/专一性
立体结构特异性(stereospecificity):酶作用于立 体异构体中的一种而表现出来的特异性。
乳酸脱氢酶只能催化L(+)乳酸脱氢转化为 丙酮酸,却不能使D(-)乳酸脱氢生成丙酮酸。
5. 酶促反应具有可调节性(可调节性) 酶促反应受多种因素的调控,以 适应机体对不断变化的内外环境和生 命活动的需要。
底物(Substrate,S):酶作用的对象即反应物 产物(Product,P):酶作用后的生成物
一.酶的结构与组成
依据酶分子中肽链的数目,分为:
单体酶(monomeric enzyme):只有一条肽 链即可构成有活性的酶,故单体酶仅具 有三级结构。 寡聚酶(oligomeric enzyme):由多个相同 或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
甲基、甲烯基、甲炔基、 四氢叶酸 甲酰基等一碳单位
(1) 维生素PP
尼克酸和尼克酰胺,在体内转变为辅酶I
和辅酶II。 能维持神经组织的健康。缺乏时表现出 神经营养障碍,出现皮炎。
COOH N CONH2 N
(1) 维生素PP和NAD+ 和NADP+
酶功 。能
:
是 多 种 重 要 脱 氢 酶 的 辅
一些常见的必需基团
巯基 半胱氨酸 天冬酰胺 胍基 精氨酸
酰胺基
咪唑基 组氨酸 丝氨酸
羟基 天冬氨酸
羧基
1. 必需基团( essential group) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中, 一些与酶活性密切相关的化学基团,称为必需 基团。 根据其作用必需基团又分为: 结合基团:结合底物与辅酶,形成酶-底物 复合物,有利于反应的进行的化学基团 催化基团:催化底物转变成产物的化学基 团
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第四章酶
一、酶的概念:
酶(enzyme)是由活细胞产生的生物催化剂,这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性,其化学本质是蛋白质。
酶按照其分子结构可分为单体酶、寡聚酶和多酶体系(多酶复合体)三大类。
二、酶的分子组成:
酶分子可根据其化学组成的不同,可分为单纯酶和结合酶(全酶)两类。
结合酶则是由酶蛋白和辅因子两部分构成,酶蛋白部分主要与酶的底物特异性有关,辅助因子则与酶的催化活性有关。
与酶蛋白疏松结合的低分子有机化合物称为辅酶。
与酶蛋白牢固结合的低分子有机化合物称为辅基。
三、辅酶与辅基的来源及其生理功用:
大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。
维生素(vitamin)是指一类维持细胞正常功能所必需的,但在许多生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。
维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。
脂溶性维生素有VitA、VitD、VitE和VitK四种;水溶性维生素有VitB1,VitB2,VitPP,VitB6,VitB12,VitC,泛酸,生物素,叶酸等。
1.TPP:即焦磷酸硫胺素,由硫胺素(Vit B1)焦磷酸化而生成,是脱羧酶的辅酶,在体内参与糖代谢过程中α-酮酸的氧化脱羧反应。
2.FMN和FAD:即黄素单核苷酸(FMN)和黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD),是
核黄素(VitB2)的衍生物。
FMN或FAD通常作为脱氢酶的辅基,在酶促反应中作为递氢体。
3.NAD+和NADP+:即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+,辅酶Ⅰ)和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+,辅酶Ⅱ),是Vit PP的衍生物。
NAD+和NADP+主要作为脱氢酶的辅酶,在酶促反应中起递氢体的作用。
4.磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺:是Vit B6的衍生物。
磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基转移酶,氨基酸脱羧酶等的辅酶。
5.CoA:泛酸(遍多酸)在体内参与构成辅酶A(CoA)。
CoA中的巯基可与羧基以高能硫酯键结合,在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用,是酰化酶的辅酶。
6.生物素:是羧化酶的辅基,在体内参与CO2的固定和羧化反应。
7. FH4:由叶酸衍生而来。
四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。
四、酶的活性中心:
酶分子中能直接与底物分子结合,并催化底物化学反应的部位,这一部位就称为酶的活性中心。
参与构成酶的活性中心的化学基团,有些是与底物相结合的,称为结合基团,有些是催化底物反应转变成产物的,称为催化基团,这两类基团统称为活性中心内必需基团。
在酶的活性中心以外,也存在一些化学基团,主要与维系酶的空间构象有关,称为酶活性中心外必需基团。
五、酶促反应的特点:
1.具有极高的催化效率
2.具有高度的底物专一性:绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性
3.酶的催化活性是可以调节的
六、酶促反应的机制:
中间复合物学说与诱导契合学说:酶催化时,酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物(ES),此复合物再分解释放出酶,并生成产物,即为中间复合物学说。
当底物与酶接近时,底物分子可以诱导酶活性中心的构象以生改变,使之成为能与底物分子密切结合的构象,这就是诱导契合学说。
七、酶促反应动力学:
酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。
在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时,通常测定其初始速度来代表酶促反应速度,即底物转化量<5%时的反应速度。
1.底物浓度对反应速度的影响:
⑴底物对酶促反应的饱和现象:一级反应→混级反应→零级反应
⑵米氏方程及米氏常数:根据上述实验结果,Michaelis & Menten 于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式,即米氏方程:ν= Vmax[S]/(Km+[S])。
其中,Vmax为最大反应速度,Km为米氏常数。
⑶Km和Vmax的意义:
① 当ν=Vmax/2时,Km=[S]。
因此,Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
② Km可以反映酶与底物亲和力的大小,即Km值越小,则酶与底物的亲和力越大;反之,则越小。
③ Km是酶的特征性常数,在一定条件下,某种酶的Km值是恒定的。
当酶有几种不同的底物存在时,Km值最小者,为该酶的最适底物。
④ Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度:当[S]=
10Km时,ν=91%Vmax,为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。
⑷Km和Vmax的测定:主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法。
2.酶浓度对反应速度的影响:当反应系统中底物的浓度足够大时,酶促反应速度与酶浓度成正比,即ν=k[E]。
3.温度对反应速度的影响:一般来说,酶促反应速度随温度的增高而加快,但当温度增加达到某一点后,由于酶蛋白的热变性作用,反应速度迅速下降。
酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。
酶的最适温度与实验条件有关,因而它不是酶的特征性常数。
4.pH对反应速度的影响:观察pH对酶促反应速度的影响,通常为一钟形曲线,即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。
酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。
酶的最适pH不是酶的特征性常数。
5.抑制剂对反应速度的影响:
凡是能降低酶促反应速度,但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。
按照抑制剂的抑制作用,可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。
⑴不可逆抑制作用:
抑制剂与酶分子共价键结合,且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。
如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制。
⑵可逆抑制作用:
抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制,且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。
可逆抑制作用包括竞争性和非竞争性抑制几种类型。
① 竞争性抑制:抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低,这种作用就称为竞争性抑制作用。
其特点为:a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物;b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同;c.抑制剂浓度越大,则抑制作用越大;但增加底物浓度可使抑制程度减小;d.动力学参数:Km值增大,Vm值不变。
例子是磺胺类药物(对氨基苯磺酰胺)对二氢叶酸合成酶(底物为对氨基苯甲酸)的竞争性抑制。
② 非竞争性抑制:抑制剂既可以与游离酶结合,也可以与ES复合物结合,使酶的催化活性降低,称为非竞争性抑制。
其特点为:a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合;b.抑制剂对酶与底物的结合无影响,故底物浓度的改变对抑制程度无影响;c.动力学参数:Km值不变,Vm值降低。
6.激活剂对反应速度的影响:能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。
酶的激活剂大多数是金属离子,如K
+、Mg2+、Mn2+等,唾液淀粉酶的激活剂为Cl-。
八、酶的调节:
⑴ 变构调节:又称别构调节。
某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合,使酶的分子构发生改变,从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度,这种调节作用就称为变构调节。
具有变构调节作用的酶就称为变构酶。
凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂。
⑵ 同工酶的调节:存在于同一种属生物或同一个体中能催化同一种化学反应,但酶分子的结构及理化性质和生化特性(Km、电泳行为等)存在明显差异的一组酶称为同工酶。
同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。
因此,同工酶在体内的生理功能是不同的。
乳酸脱氢酶同工酶(LDH)为四聚体,在体内共有五种分子形式,即LDH1(H4),LDH2(H
3M1),LDH3(H2M2),LDH4(H1M3)和LDH5(M4)。
九、酶的命名与分类:
1.酶的命名:主要有习惯命名法与系统命名法两种,但常用者为习惯命名法。
2.酶的分类:根据1961年国际酶学委员会(IEC)的分类法,将酶分为六大类:① 氧化还原酶类:催化氧化还原反应;②转移酶类:催化一个基团从某种化合物至另一种化合物;③水解酶类:催化化合物的水解反应;④裂合酶类:催化从双键上去掉一个基团或加上一个基团至双键上;⑤异构酶类:催化分子内基团重排;⑥合成酶类:催化两分子化合物的缔合反应。
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