蛋白质的结构与功能总结
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含量丰富、种类繁多、结构复杂、功能多样
蛋白质的结构与功能
氨基酸是组成蛋白质的基本单位
COOH
二十种氨基酸除 Gly外全是L-型。
H2N
C
H
侧链
R
α碳原子,不对称碳原子
L-α-氨基酸的基本结构
Name,Three-letter Symbol,and One-letter Symbol
alanine
α－螺旋结构
多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升,螺旋走 向为顺时钟,即右手螺旋;
氨基酸残基侧链(R)伸向螺旋外侧。每3.6个氨基酸残 基螺旋上升一圈,螺距为0.54nm;
每个肽键的N－H和第四个肽键的羰基氧(O=C)形成氢 键,氢键的方向与螺旋长轴基本平行。肽链中的全部肽 键都可形成氢键,以稳固α－螺旋结构。
* 模序（motif）
蛋白质分子中二个或三个具有二级结构的肽段，在 空间上相互接近，形成特殊的空间构象，并发挥特殊功 能。如螺旋－转角－螺旋、锌指结构、亮氨酸拉链等。
三、蛋白质的三级结构
► 蛋白质的三级结构(tertiary structure) 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整
β－转角(β－turn)
► β－转角常发生于肽链进行180°回折时的转角上。 β一转角通常有4个氨基酸残基组成,其第一个残基 的羰基氧(O=C)与第四个残基的氨基氢(H)可形成 氢键。
► β－转角的第二个残基常为脯氨酸,其他常见残基 有甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺和色氨酸。
无规卷曲(random coil) 是指没有确定规律性的那部分肽链结构。
肌红蛋白和血红蛋白分子中有许多肽链段落呈α-螺旋 结构。毛发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白以及血凝块中 的纤维蛋白,它们的多肽链几乎全长都卷曲成α－螺旋。
Model of Right-Handed Alpha-Helix Showing H-Bonding
β-折叠
两段多肽链构成，多肽链充分伸展,每个肽单元以 Cα为旋转点,依次折叠如扇面状；
由二条或二条以上多肽链形成的蛋白质才可能 有四级结构。
一、蛋白质的一级结构与功能
蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的排 列顺序，主要化学键是肽键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的 基础。蛋白质的一级结构决定高级结构，高级结 构决定蛋白质的功能，即不同的结构具有不同的 功能，相似的结构表现相似的功能。
蛋白质就是由许多氨基酸残基以肽键相连组成的多肽链
Insulin，胰岛素
蛋白质的分子结构
蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键相连形成 的生物大分子。
蛋白质分子结构分成一级、二级、三级、四级 结构4个层次,后三者统称为高级结构或空间构 象(conformation)。
蛋白质的空间构象是蛋白质特有性质和功能的 结构基础。
Tyr
Yபைடு நூலகம்
valine
缬氨酸
Val
V
氨基酸的分类
组成体内蛋白质的20种氨基酸,根据其侧链 的结构和理化性质可分成四类 ①非极性疏水性氨基酸; ②极性中性氨基酸; ③酸性氨基酸; ④碱性氨基酸
甘氨酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
甲硫氨酸
异亮氨酸
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
丝氨酸
苏氨酸
半胱氨酸
脯氨酸
天冬酰氨
谷氨酰胺
Amino acids with negatively charged polar side
天冬氨酸
谷氨酸
Amino acids with positively charged polar side
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
半胱氨酸, 胱氨酸
-S-S- 二硫键
肽键(peptide bond)与肽链
肽键
亮氨酸
Leu
L
isoleucine 异亮氨酸
Ile
I
lysine
赖氨酸
Lys
K
methionine 甲硫氨酸
Met
M
phenylalanine 苯丙氨酸
Phe
F
proline
脯氨酸
Pro
P
serine
丝氨酸
Ser
S
threonine
苏氨酸
Thr
T
tryptophan 色氨酸
Trp
W
tyrosine
酪氨酸
丙氨酸
Ala
A
arginine
精氨酸
Arg
R
asparagine 天冬酰氨
Asn
N
aspartic acid 天冬氨酸
Asp
D
cystine
半胱氨酸
Cys
C
glutamine
谷氨酰胺
Gln
Q
glutamic acid 谷氨酸
Glu
E
glycine
甘氨酸
Gly
G
histidine
组氨酸
His
H
leucine
蛋自质分子一级结构变异导致功能异常，引起分 子病。
镰刀形红细胞性贫血
正常人血红蛋白β-亚基的第6位氨基酸是谷氨酸； 单碱基突变 导致 β-链第6位氨基酸由
Glu（谷） Val （缬） 酸性氨基酸 中性氨基酸 仅此一个氨基酸之差,使水溶性的血红蛋白，聚集成 丝，相互粘着，红细胞变形成为镰刀状而极易破碎 ，产生贫血。
条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 ► 形成和稳定蛋白质三级结构的次级键：
二、蛋白质的二级结构
► 蛋白质的二级结构(secondary structure) 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，是该段肽
链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及侧链构象。 ► 蛋白质二级结构主要形式
α－螺旋(α-helix) β－折叠(β－pleated sheet) β－转角 无规卷曲 ► 依靠氢键维持结构稳定
氨基酸残基侧链(R)交替位于折叠片层上下方；平 行肽链走向有平行与反平行两种方式。
通过肽链间的肽键羰基氧(O=C)和亚氨基氢形成 氢键从而稳固β－折叠结构。
蚕丝蛋白几乎都是β－折叠结构,许多蛋白质既有 α-螺旋又有β－折叠。
Model of Beta Sheet Showing H-Bonding between Two Strands of the Sheet.
医学分子生物学
研究正常人体以及疾病过程中的分子生 物学相关理论及技术，并应用于疾病的预防、 诊断和治疗，从分子水平上探讨各种疾病的 发生发展机制。
蛋白质的结构与功能
蛋白质是生命的主要物质基础，在物质代谢、机体防 御、血液凝固、肌肉收缩、细胞信息传递、个体生长发育、 组织修复等方面发挥重要作用。酶、抗体、大部分凝血因 子、多肽激素、运输蛋白、收缩运动蛋白、受体蛋白、结构 蛋白等都是蛋白质。
蛋白质的结构与功能
氨基酸是组成蛋白质的基本单位
COOH
二十种氨基酸除 Gly外全是L-型。
H2N
C
H
侧链
R
α碳原子,不对称碳原子
L-α-氨基酸的基本结构
Name,Three-letter Symbol,and One-letter Symbol
alanine
α－螺旋结构
多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升,螺旋走 向为顺时钟,即右手螺旋;
氨基酸残基侧链(R)伸向螺旋外侧。每3.6个氨基酸残 基螺旋上升一圈,螺距为0.54nm;
每个肽键的N－H和第四个肽键的羰基氧(O=C)形成氢 键,氢键的方向与螺旋长轴基本平行。肽链中的全部肽 键都可形成氢键,以稳固α－螺旋结构。
* 模序（motif）
蛋白质分子中二个或三个具有二级结构的肽段，在 空间上相互接近，形成特殊的空间构象，并发挥特殊功 能。如螺旋－转角－螺旋、锌指结构、亮氨酸拉链等。
三、蛋白质的三级结构
► 蛋白质的三级结构(tertiary structure) 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整
β－转角(β－turn)
► β－转角常发生于肽链进行180°回折时的转角上。 β一转角通常有4个氨基酸残基组成,其第一个残基 的羰基氧(O=C)与第四个残基的氨基氢(H)可形成 氢键。
► β－转角的第二个残基常为脯氨酸,其他常见残基 有甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺和色氨酸。
无规卷曲(random coil) 是指没有确定规律性的那部分肽链结构。
肌红蛋白和血红蛋白分子中有许多肽链段落呈α-螺旋 结构。毛发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白以及血凝块中 的纤维蛋白,它们的多肽链几乎全长都卷曲成α－螺旋。
Model of Right-Handed Alpha-Helix Showing H-Bonding
β-折叠
两段多肽链构成，多肽链充分伸展,每个肽单元以 Cα为旋转点,依次折叠如扇面状；
由二条或二条以上多肽链形成的蛋白质才可能 有四级结构。
一、蛋白质的一级结构与功能
蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的排 列顺序，主要化学键是肽键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的 基础。蛋白质的一级结构决定高级结构，高级结 构决定蛋白质的功能，即不同的结构具有不同的 功能，相似的结构表现相似的功能。
蛋白质就是由许多氨基酸残基以肽键相连组成的多肽链
Insulin，胰岛素
蛋白质的分子结构
蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键相连形成 的生物大分子。
蛋白质分子结构分成一级、二级、三级、四级 结构4个层次,后三者统称为高级结构或空间构 象(conformation)。
蛋白质的空间构象是蛋白质特有性质和功能的 结构基础。
Tyr
Yபைடு நூலகம்
valine
缬氨酸
Val
V
氨基酸的分类
组成体内蛋白质的20种氨基酸,根据其侧链 的结构和理化性质可分成四类 ①非极性疏水性氨基酸; ②极性中性氨基酸; ③酸性氨基酸; ④碱性氨基酸
甘氨酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
甲硫氨酸
异亮氨酸
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
丝氨酸
苏氨酸
半胱氨酸
脯氨酸
天冬酰氨
谷氨酰胺
Amino acids with negatively charged polar side
天冬氨酸
谷氨酸
Amino acids with positively charged polar side
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
半胱氨酸, 胱氨酸
-S-S- 二硫键
肽键(peptide bond)与肽链
肽键
亮氨酸
Leu
L
isoleucine 异亮氨酸
Ile
I
lysine
赖氨酸
Lys
K
methionine 甲硫氨酸
Met
M
phenylalanine 苯丙氨酸
Phe
F
proline
脯氨酸
Pro
P
serine
丝氨酸
Ser
S
threonine
苏氨酸
Thr
T
tryptophan 色氨酸
Trp
W
tyrosine
酪氨酸
丙氨酸
Ala
A
arginine
精氨酸
Arg
R
asparagine 天冬酰氨
Asn
N
aspartic acid 天冬氨酸
Asp
D
cystine
半胱氨酸
Cys
C
glutamine
谷氨酰胺
Gln
Q
glutamic acid 谷氨酸
Glu
E
glycine
甘氨酸
Gly
G
histidine
组氨酸
His
H
leucine
蛋自质分子一级结构变异导致功能异常，引起分 子病。
镰刀形红细胞性贫血
正常人血红蛋白β-亚基的第6位氨基酸是谷氨酸； 单碱基突变 导致 β-链第6位氨基酸由
Glu（谷） Val （缬） 酸性氨基酸 中性氨基酸 仅此一个氨基酸之差,使水溶性的血红蛋白，聚集成 丝，相互粘着，红细胞变形成为镰刀状而极易破碎 ，产生贫血。
条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 ► 形成和稳定蛋白质三级结构的次级键：
二、蛋白质的二级结构
► 蛋白质的二级结构(secondary structure) 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，是该段肽
链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及侧链构象。 ► 蛋白质二级结构主要形式
α－螺旋(α-helix) β－折叠(β－pleated sheet) β－转角 无规卷曲 ► 依靠氢键维持结构稳定
氨基酸残基侧链(R)交替位于折叠片层上下方；平 行肽链走向有平行与反平行两种方式。
通过肽链间的肽键羰基氧(O=C)和亚氨基氢形成 氢键从而稳固β－折叠结构。
蚕丝蛋白几乎都是β－折叠结构,许多蛋白质既有 α-螺旋又有β－折叠。
Model of Beta Sheet Showing H-Bonding between Two Strands of the Sheet.
医学分子生物学
研究正常人体以及疾病过程中的分子生 物学相关理论及技术，并应用于疾病的预防、 诊断和治疗，从分子水平上探讨各种疾病的 发生发展机制。
蛋白质的结构与功能
蛋白质是生命的主要物质基础，在物质代谢、机体防 御、血液凝固、肌肉收缩、细胞信息传递、个体生长发育、 组织修复等方面发挥重要作用。酶、抗体、大部分凝血因 子、多肽激素、运输蛋白、收缩运动蛋白、受体蛋白、结构 蛋白等都是蛋白质。