蛋白质结构与功能PPT课件
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蛋白质的结构及功能课件.ppt
蛋白质的结构及功能课件
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
第01章蛋白质的结构与功能课件
目录
蛋白质的分子结构包括:
第一章 蛋白质的结构与功能
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级 结构
蛋白质空间构象是蛋白质特性和功能的基础。 有一条肽链形成的蛋白质只有1—3级结构，有 两条或两条以上肽链形成的蛋白质才具有四级 结构。
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
目录
蛋白质与多肽的区别：
第一章 蛋白质的结构与功能
凡氨基酸残基数目在50个以上，且具有特定空 间结构的肽称蛋白质； 凡氨基酸残基数目在50个以下，且无特定空间 结构者称多肽。
目录
第一章 蛋白质的结构与功能
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
目录
第一章 蛋白质的结构与功能
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基 酸缩合则形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽 称多肽(polypeptide)。
目录
第一章 蛋白质的结构与功能
除一级结构外，蛋白质的二、三、四级结构均属 于空间结构，即构象（conformation）。 构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。蛋 白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系。
蛋白质的分子结构包括:
第一章 蛋白质的结构与功能
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级 结构
蛋白质空间构象是蛋白质特性和功能的基础。 有一条肽链形成的蛋白质只有1—3级结构，有 两条或两条以上肽链形成的蛋白质才具有四级 结构。
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
目录
蛋白质与多肽的区别：
第一章 蛋白质的结构与功能
凡氨基酸残基数目在50个以上，且具有特定空 间结构的肽称蛋白质； 凡氨基酸残基数目在50个以下，且无特定空间 结构者称多肽。
目录
第一章 蛋白质的结构与功能
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
目录
第一章 蛋白质的结构与功能
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基 酸缩合则形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽 称多肽(polypeptide)。
目录
第一章 蛋白质的结构与功能
除一级结构外，蛋白质的二、三、四级结构均属 于空间结构，即构象（conformation）。 构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。蛋 白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系。
中图版必修一蛋白质的结构与功能课件(16张)
二、蛋白质的结构
血红蛋白的结构层次
思考血红蛋白结构中，脱水数、肽键数、氨基酸 数、肽链数之间的关系。 肽键数=脱水数=氨基酸数—肽链数
二、蛋白质的结构
据图分析蛋白质结构多样性的原因
氨基酸数目不同
氨基酸种类不同
氨基酸排列顺序不同
肽链空间结构不同
三、小结 结构
决定
功能
资料1：镰刀型细胞贫血症是20世纪初才被人们发 现的一种遗传病。经研究发现，患者血红蛋白中 一个谷氨酸被缬氨酸替代导致。 必修二 资料2：不少动物的胰岛素关键序列和人胰岛素相 似，故可一定程度上代替人胰岛素使用。 选修三
问题1：这类化合物为什么叫氨基酸？
二、蛋白质的结构
探究活动一：认识氨基酸
问题2：氨基酸结构有什么共同点？ 至少 有一个氨基和一个羧基 连在同一个碳原子上
二、蛋白质的结构
探究活动一：认识氨基酸
问题3：氨基酸中彼此不同的部分称为R基 （用“—R”来表示），请找出各氨基酸中的R基， 并写出氨基酸的结构通式。
二、蛋白质的结构
探究活动一：认识氨基酸 结 构 通 式
任务：组装氨基酸模型
二、蛋白质的结构
探究活动二：认识肽链 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱掉一 个水分子形成化合物的反应称为缩合。
二肽
二、蛋白质的结构
探究活动二：认识肽链 任务1：连接氨基酸模型，明确氨基酸在连接前 二肽 后的变化。 R1 O H H R2 C H COOH C H
欢迎走进生物课堂
§2-1-1 蛋白质的结构和功能
一、蛋白质的功能
60秒记忆大考验
胃蛋白酶
多样性
抗体
1
2
3
4
5
催化 调节 结构 运输 运动
第二章蛋白质的结构与功能PPT课件
生物氧化和能量代谢
分子生物学基础
复制、转录、翻译、表达 调控、重组DNA技术
.
8
牛奶加鸡蛋的早餐是否合理？ 多吃糖，让人发胖，原因何在？ 人为什么要呼吸？ 维生素、矿物质不能变成热量，为什么必须摄取？ 糖尿病患者血糖为何升高？ 胰岛素治疗糖尿病机理何在？
药物、毒物如何被排出体外？
黄疸如何发生？
子女与父母在多方面相似，.为什么？
赖
缬
异
假设来写. 一两本书
亮 23
二 、氨基酸的理化性质
1、两性解离及等电点
*氨基酸的等电点(isoelectric point,
pI)
.
24
2、紫外吸收：280nm 芳香族氨基酸，共轭双
键
3、茚三酮反应：
蓝紫色化合物, 570nm,
氨基酸的定量分析
.
25
三、肽键与肽*
二肽
寡肽
多肽
蛋白质
.
26
氨基酸残基
SUCCESS
THANK YБайду номын сангаасU
2020/6/22
.
27
*谷胱甘肽（glutathione, GSH）
γ-酰胺键
Cys
H
Gly
Glu
.
28
第二节 蛋白质的分子结构
蛋白质是氨基酸通过肽键连接形成的具有三维结构的生 物大分子。在研究中，一般将蛋白质分子的结构分为四个层次。
一级结构 二级结构
of
hemoglobins（血红蛋白）. , the oxygen-
14
The protein keratin （角蛋白） is the chief structural components of. hair, scales, horn, 15
蛋白质的结构与功能ppt课件(完整版)全文
• 氨基酸残基(residue) :肽链中的氨基酸分 子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基 酸残基。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能Βιβλιοθήκη 第一节蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
4. 无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（三）模体(motif)
在许多蛋白质分子 中，可发现二个或三个 具有二级结构的肽段， 在空间上相互接近，形 成一个特殊的空间构象， 被称为模体
钙结合蛋白中 结合钙离子的模体
锌指结构
螺旋－折叠－折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区 与 DNA 结合
子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
大事记：
1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋
白，并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成
的，并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能Βιβλιοθήκη 第一节蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
4. 无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（三）模体(motif)
在许多蛋白质分子 中，可发现二个或三个 具有二级结构的肽段， 在空间上相互接近，形 成一个特殊的空间构象， 被称为模体
钙结合蛋白中 结合钙离子的模体
锌指结构
螺旋－折叠－折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区 与 DNA 结合
子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
大事记：
1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋
白，并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成
的，并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用
蛋白质的结构与功能的关系PPT课件
1、肌红蛋白Myoglobin（Mb）结构与功能
肌红蛋白：主要肌细胞贮存和分配氧的蛋白质。肌红蛋白是由一条多肽链和一个辅基血红素（原卟啉IX 和Fe的络合物）组成，除去血红素的脱辅基肌红蛋白称珠蛋白（globin），它和血红蛋白的亚基在氨基酸序列上有明显的同源性，构象和功能也相似，由8个α-螺旋组成。
这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。
疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。
RER
600 核苷酸
C肽
24 aa
信号肽
3.蛋白质一级结构的种属差异与分子进化
对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较，发现存在种属差异，这种差异可能是分子进化的结果，但与功能相关的结构总是有高度的保守性。 以细胞色素C为例：细胞色素C广泛存在于真核生物细胞的线粒体中，是一种含有血红素辅基的单链蛋白质。在生物氧化时，细胞色素C在呼吸链的电子传递系统中起传递电子的作用，使血红素上铁原子的价数发生变化。
协同效应(cooperativity)
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应(negative cooperativity) 血红蛋白的氧合具有正协同性同促效应，也即一个O2的结合增加同一Hb分子中其余空的氧结合部位对O2的亲和力。
波耳效应 （Bohr effect） pH对氧饱和曲线的影响
肌红蛋白：主要肌细胞贮存和分配氧的蛋白质。肌红蛋白是由一条多肽链和一个辅基血红素（原卟啉IX 和Fe的络合物）组成，除去血红素的脱辅基肌红蛋白称珠蛋白（globin），它和血红蛋白的亚基在氨基酸序列上有明显的同源性，构象和功能也相似，由8个α-螺旋组成。
这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。
疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。
RER
600 核苷酸
C肽
24 aa
信号肽
3.蛋白质一级结构的种属差异与分子进化
对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较，发现存在种属差异，这种差异可能是分子进化的结果，但与功能相关的结构总是有高度的保守性。 以细胞色素C为例：细胞色素C广泛存在于真核生物细胞的线粒体中，是一种含有血红素辅基的单链蛋白质。在生物氧化时，细胞色素C在呼吸链的电子传递系统中起传递电子的作用，使血红素上铁原子的价数发生变化。
协同效应(cooperativity)
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应(negative cooperativity) 血红蛋白的氧合具有正协同性同促效应，也即一个O2的结合增加同一Hb分子中其余空的氧结合部位对O2的亲和力。
波耳效应 （Bohr effect） pH对氧饱和曲线的影响
生物化学课件-蛋白质结构与功能
1.构型和构象 1.构型和构象
构型(configuration)： 构型(configuration)：立体异构体分子中 (configuration) 取代原子或者基团的取向。 取代原子或者基团的取向。这种排列的改 共价键的 变会牵涉到共价键 形成和破坏， 变会牵涉到共价键的形成和破坏，但与氢 键无关。例如氨基酸的D 键无关。例如氨基酸的D-和L-型。 构象(conformation)：取代基团单键旋转时 ： 构象 形成的不同的立体结构， 形成的不同的立体结构，这种空间位置的 改变会牵涉到氢键的形成和破坏 会牵涉到氢键的形成和破坏， 改变会牵涉到氢键的形成和破坏，但共价 键不被破坏。 键不被破坏。
为 α1 、α2 、β1 、β2
血红蛋白
• 每个亚基都含有一个
血红素辅基
氨基酸序列大 不相同， 不相同，但结 三级） 构（三级）相 似，功能也相 载氧） 似（载氧） 结构决定功能
维持蛋白质结构的作用力
一级结构：肽键、二硫键（都属于共价键） 一级结构：肽键、二硫键（都属于共价键） 二级结构：氢键（主链上 C=O C=O—和 H 二级结构：氢键（主链上—C=O 和N—H之 间形成） 间形成） 三、四级结构：次级键（氢键、疏水键、 四级结构：次级键（氢键、疏水键、 离子键、范德华力、配位键） 离子键、范德华力、配位键）
（3）分析多肽链的N-末端和C-末端; 分析多肽链的N 末端和C 末端; N-端氨基酸分析法： 端氨基酸分析法：
DNFB法 Edman法 氨肽酶法（ DNFB法、Edman法、氨肽酶法（肽链外切 它能从多肽链的N 端逐个的向里水解） 酶，它能从多肽链的N-端逐个的向里水解）
C-端氨基酸分析法： 端氨基酸分析法：
b.同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异（分子病） b.同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异（分子病） 同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异 血红蛋白的一级结构变化引起镰刀型贫血病
蛋白质的功能及其与结构之间的关系PPT课件
2019/11/9
3
兼职蛋白（moonlighting proteins）
定义：一些蛋白质虽然只有一种结构，但却能行使几种甚 至多种不同的功能。这些兼有其他功能的蛋白质被称为兼 职蛋白。
实例：（1）磷酸己糖异构酶除了在细胞内参与糖酵解以 外，还能由T淋巴细胞分泌到胞外充当一种神经白介素， 促进胚胎内某些脊髓神经元和感觉神经元的存活，以及促 进B淋巴细胞的成熟。此外，它还是一种自分泌运动因子 在由某些癌细胞分泌以后，可刺激癌细胞的迁移和扩散； （2）参与糖酵解的3-磷酸甘油醛脱氢酶以四聚体的形式 存在于细胞液，而当以单体的形式存在于细胞核的时候， 它却是一种尿嘧啶-DNA糖苷酶，参与DNA的碱基切除修 复；（3）大肠杆菌的生物素合成酶兼做其生物素操纵子 的阻遏蛋白。
Hb因为具有四级结构，因此具有正协同效应、波尔效 应和别构效应，这三个效应都有利于Hb行使运输氧气 的功能。
2019/11/9
27
肌红蛋白和血红蛋白的比较
2019/11/9
28
Mb与Hb的在一级结构的比较
2019/11/9
29
Hb的 a 链β链与Mb具有相似的三维结构
Mb 2019/11/9
2019/11ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ9
22
二价态的血红素铁结合氧气
2019/11/9
23
肌红蛋白的三维结构
2019/11/9
24
2019/11/9
血红素辅基与CO或O2的结合
25
肌红蛋白的氧合曲线
2019/11/9
26
Hb的结构与功能
Hb由四个亚基组成，因而有四级结构。每一个亚基称 为珠蛋白，单个亚基的一级结构与Mb差别较大，只 有27个位置的氨基酸残基与Mb相同，但二级和三级 结构却与Mb十分相似。
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第6章 蛋白质的结构与功能
【掌握】肌红蛋白与血红蛋白的结构；氧结合引起 的肌红蛋白与血红蛋白构象变化；血红蛋白的协同 性氧结合；H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响； 血红蛋白分子病。 【重难点】肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能；镰 刀状红细胞贫血病。
很多蛋白质的构象在生物体中是柔性的、动态的。
2、血红蛋白
血红蛋白(hemoglobin, Hb)的主要功能是在血液中 结合并转运氧气。
血红蛋白存在于血液的红细胞 (erythrocytes,双凹圆盘状,直径 69μm)中。血红蛋白以高浓度(约为 质量的34%)溶解于红细胞溶胶中。
疏水环境的意义
• 通常O2与Fe(Ⅱ)接触会使Fe(Ⅱ)氧化为Fe(Ⅲ)， 血红素也是一样。
• 但在肌红蛋白内部，由于疏水的环境， Fe(Ⅱ) 不易被氧化。
• 微环境的作用：固定血红素基；保护血红素 铁免遭氧化；为O2提供一个合适的结合部位。
O2的结合改变肌红蛋白的构象
去氧肌红蛋白血红素Fe2+被HisF8（X）拉出卟啉环平面 （圆顶状） 与氧结合形成氧合肌红蛋白（MbO2）后Fe2+半径变 小，从而能进入卟啉环的小孔被拉回（平面状）卟。啉环呈平面状
一、蛋白质一级结构与功能的关系
⒈ 一级结构是空间结构的基础
RNase是由124氨基酸残基组成的单肽链蛋白质分子，分子中 8 个 Cys的-SH构成4对二硫键，形成一定的空间构象。在变性剂（如 8mol/L的尿素）和还原剂（如巯基乙醇）存在下，分子中的二硫键全 部被还原，空间结构破坏，肽链完全伸展，酶的催化活性完全丧失。
二、蛋白质空间结构与功能的关系
（一）蛋白质的功能依赖于特定的空间构象
➢蛋白质的功能不仅与一级结构有关，更重要的依 赖于蛋白质的空间构象。
牛胰RNaseA变性与复性 酶原的激活 激素前体的激活
肠激酶
胰蛋白酶
组
46 缬天天天天赖异缬甘
静电吸引 力或氢键
X丝
183
-S-S-
游离的六肽
缬天天天天赖
缬
异
X
当用透析方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶大部分活性恢复， 所有二硫键准确无误地复原。若用其他方法改变二硫键的配对方式， 则酶完全丧失活性。实验表明，蛋白质的一级结构决定其空间结构， 而特定的空间结构则是蛋白质具有生物活性的保证。
所以，蛋白质一定的结构执行一定的功能。 功能不同的蛋白质总是有着不同的序列；比较 种属来源不同而功能相同的蛋白质的一级结构， 可能有某些差异，但与功能相关的结构也总是 相同。若一级结构变化，蛋白质的功能可能发 生很大的变化。
卟啉环呈圆顶状
肌红蛋白结合氧的定量分析(氧结合曲线)
MbO2
K为MbO2的解离常数： K= [Mb].[O2] [MbO2]
Mb + O2
注: MbO2代表氧合肌红蛋白, Mb代表去氧肌红蛋白.
或： [ MbO2] = [O2]
[Mb]
K
…………⑴;
Y为一定的氧压下肌红蛋白的氧分数饱和度：
Y=
[MbO2]
组 丝
-S-S-
胰蛋白酶原的激活过程
胰
S
蛋 白
S
酶
原
活性中心
胰
S蛋
S
白 酶
(二)肌红蛋白与血红蛋白
1、肌红蛋白的结构
肌红蛋白(myoglobin, Mb)是哺乳动物细胞(主要是 肌细胞)贮存和分配氧的蛋白质。
单体蛋白，由一条 多肽主链和血红素辅基 构成；
多肽主链由 8个 α螺旋区段组成单结构域；
…(2);
[MbO2]＋ [Mb]
Y= [O2] [O2]＋K
……⑶;
根据Henry定律，溶于液体的任一气体的浓度与液体上面的该气体分压成正比：
Y= p(O2) p(O2)＋K’
………… ………… …………⑷
Y= p(O2) p(O2)＋K
p(O2)值可以进行调节和测量, 氧分压常用torr* 作单位。 （1 torr = 133.3Pa=1mmHg）
蛋白质固定 Fe2+的方式
蛋白质固定Fe2+的方式有多种，在肌红蛋白和血红 蛋白家族中， Fe2+是由原卟啉（IX）分子固定。
4
1
6
5
3
2
1
4
2
3
原卟啉IX
与Fe络合
血红素heme
6
5
血红素与肌红蛋白的结合
作为辅基的血红素非共价结合于肌红蛋白分子的疏缺乏氧气时， 配位6是空着的。
环境中富含氧气时，
血红素如何协助肌红
5
蛋白结合氧气？
HisF8 （93位，近侧组氨酸）
氧结合配位
O2与肌红蛋白的结合
HisE7
（64位,远侧组氨酸）
氧气与肌红 蛋白结合了
6
血红素与肌红 蛋白的结合部位
5 HisF8
（近侧组氨酸）
O2通过血红素与肌红蛋白 结合 远侧组氨酸
空间位阻，倾斜60°
近侧组氨酸
蛋白质分子与其它蛋白质、其它分子相互作用，使相 互作用中的蛋白质构象发生微小甚至剧烈变化，从而使 其生物功能（氧的转运、免疫应答和肌肉收缩、催化功 能等）发生变化。
蛋白质与其它分子（配体）相互作用的瞬间性质对生 命至关重要，因为它允许生物体在内外环境发生变化时， 能快速、可逆地作出反应。
一、蛋白质一级结构与功能的关系
Y值可用分光光度计法测定,因为肌红蛋白氧合时卟啉环中电子 位移引起吸收光谱改变。 Y 对p(O2)作图所得的曲线称为氧结合曲线或解离曲线。
肌红蛋白是氧的贮存库
Y=1时, 所有肌红蛋白分子的氧
Y
结合部位均被O2所占据,即肌红蛋
白被氧完全饱和。
Y=0.5时, p(O2)=K=P50, P50 定 义为肌红蛋白被氧半饱和时的氧
分压。
Y：即氧饱和分数，氧合肌红蛋白分子数占 肌红蛋白分子总数的百分比。
•肌肉毛细血管中氧浓度为3 kPa，细胞内表面处约为1.33 kPa, 线粒体中为0-1.33 kPa，肌红蛋白P50 为0.27 kPa。因此，大多数情况下，肌红蛋白是高度氧合的。 如果由于肌肉收缩而使线粒体中氧含量下降，它可以立即供氧。 •高氧合的肌红蛋白有利于氧从细胞内表面向线粒体转运。细胞内表面1.33 kPa（Y为80%），线粒体0.13 kPa（Y为25%）或更低。
肌红蛋白的结构
亲水侧链氨基酸分布 在外表面，疏水侧链氨 基酸分布在分子内部。
形成内部的疏水 洞穴
疏水洞穴包含血红素辅基
A－H为肌红蛋白的八个a-螺旋结构。
辅基血红素
蛋白质不能直接 与氧发生可逆结合
蛋白质如何参与氧气在 生物体内的携带和运输？
辅助
过渡金属的低价态具有很强的 结合氧倾向(特别是Fe2+ 和Cu+)
【掌握】肌红蛋白与血红蛋白的结构；氧结合引起 的肌红蛋白与血红蛋白构象变化；血红蛋白的协同 性氧结合；H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响； 血红蛋白分子病。 【重难点】肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能；镰 刀状红细胞贫血病。
很多蛋白质的构象在生物体中是柔性的、动态的。
2、血红蛋白
血红蛋白(hemoglobin, Hb)的主要功能是在血液中 结合并转运氧气。
血红蛋白存在于血液的红细胞 (erythrocytes,双凹圆盘状,直径 69μm)中。血红蛋白以高浓度(约为 质量的34%)溶解于红细胞溶胶中。
疏水环境的意义
• 通常O2与Fe(Ⅱ)接触会使Fe(Ⅱ)氧化为Fe(Ⅲ)， 血红素也是一样。
• 但在肌红蛋白内部，由于疏水的环境， Fe(Ⅱ) 不易被氧化。
• 微环境的作用：固定血红素基；保护血红素 铁免遭氧化；为O2提供一个合适的结合部位。
O2的结合改变肌红蛋白的构象
去氧肌红蛋白血红素Fe2+被HisF8（X）拉出卟啉环平面 （圆顶状） 与氧结合形成氧合肌红蛋白（MbO2）后Fe2+半径变 小，从而能进入卟啉环的小孔被拉回（平面状）卟。啉环呈平面状
一、蛋白质一级结构与功能的关系
⒈ 一级结构是空间结构的基础
RNase是由124氨基酸残基组成的单肽链蛋白质分子，分子中 8 个 Cys的-SH构成4对二硫键，形成一定的空间构象。在变性剂（如 8mol/L的尿素）和还原剂（如巯基乙醇）存在下，分子中的二硫键全 部被还原，空间结构破坏，肽链完全伸展，酶的催化活性完全丧失。
二、蛋白质空间结构与功能的关系
（一）蛋白质的功能依赖于特定的空间构象
➢蛋白质的功能不仅与一级结构有关，更重要的依 赖于蛋白质的空间构象。
牛胰RNaseA变性与复性 酶原的激活 激素前体的激活
肠激酶
胰蛋白酶
组
46 缬天天天天赖异缬甘
静电吸引 力或氢键
X丝
183
-S-S-
游离的六肽
缬天天天天赖
缬
异
X
当用透析方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶大部分活性恢复， 所有二硫键准确无误地复原。若用其他方法改变二硫键的配对方式， 则酶完全丧失活性。实验表明，蛋白质的一级结构决定其空间结构， 而特定的空间结构则是蛋白质具有生物活性的保证。
所以，蛋白质一定的结构执行一定的功能。 功能不同的蛋白质总是有着不同的序列；比较 种属来源不同而功能相同的蛋白质的一级结构， 可能有某些差异，但与功能相关的结构也总是 相同。若一级结构变化，蛋白质的功能可能发 生很大的变化。
卟啉环呈圆顶状
肌红蛋白结合氧的定量分析(氧结合曲线)
MbO2
K为MbO2的解离常数： K= [Mb].[O2] [MbO2]
Mb + O2
注: MbO2代表氧合肌红蛋白, Mb代表去氧肌红蛋白.
或： [ MbO2] = [O2]
[Mb]
K
…………⑴;
Y为一定的氧压下肌红蛋白的氧分数饱和度：
Y=
[MbO2]
组 丝
-S-S-
胰蛋白酶原的激活过程
胰
S
蛋 白
S
酶
原
活性中心
胰
S蛋
S
白 酶
(二)肌红蛋白与血红蛋白
1、肌红蛋白的结构
肌红蛋白(myoglobin, Mb)是哺乳动物细胞(主要是 肌细胞)贮存和分配氧的蛋白质。
单体蛋白，由一条 多肽主链和血红素辅基 构成；
多肽主链由 8个 α螺旋区段组成单结构域；
…(2);
[MbO2]＋ [Mb]
Y= [O2] [O2]＋K
……⑶;
根据Henry定律，溶于液体的任一气体的浓度与液体上面的该气体分压成正比：
Y= p(O2) p(O2)＋K’
………… ………… …………⑷
Y= p(O2) p(O2)＋K
p(O2)值可以进行调节和测量, 氧分压常用torr* 作单位。 （1 torr = 133.3Pa=1mmHg）
蛋白质固定 Fe2+的方式
蛋白质固定Fe2+的方式有多种，在肌红蛋白和血红 蛋白家族中， Fe2+是由原卟啉（IX）分子固定。
4
1
6
5
3
2
1
4
2
3
原卟啉IX
与Fe络合
血红素heme
6
5
血红素与肌红蛋白的结合
作为辅基的血红素非共价结合于肌红蛋白分子的疏缺乏氧气时， 配位6是空着的。
环境中富含氧气时，
血红素如何协助肌红
5
蛋白结合氧气？
HisF8 （93位，近侧组氨酸）
氧结合配位
O2与肌红蛋白的结合
HisE7
（64位,远侧组氨酸）
氧气与肌红 蛋白结合了
6
血红素与肌红 蛋白的结合部位
5 HisF8
（近侧组氨酸）
O2通过血红素与肌红蛋白 结合 远侧组氨酸
空间位阻，倾斜60°
近侧组氨酸
蛋白质分子与其它蛋白质、其它分子相互作用，使相 互作用中的蛋白质构象发生微小甚至剧烈变化，从而使 其生物功能（氧的转运、免疫应答和肌肉收缩、催化功 能等）发生变化。
蛋白质与其它分子（配体）相互作用的瞬间性质对生 命至关重要，因为它允许生物体在内外环境发生变化时， 能快速、可逆地作出反应。
一、蛋白质一级结构与功能的关系
Y值可用分光光度计法测定,因为肌红蛋白氧合时卟啉环中电子 位移引起吸收光谱改变。 Y 对p(O2)作图所得的曲线称为氧结合曲线或解离曲线。
肌红蛋白是氧的贮存库
Y=1时, 所有肌红蛋白分子的氧
Y
结合部位均被O2所占据,即肌红蛋
白被氧完全饱和。
Y=0.5时, p(O2)=K=P50, P50 定 义为肌红蛋白被氧半饱和时的氧
分压。
Y：即氧饱和分数，氧合肌红蛋白分子数占 肌红蛋白分子总数的百分比。
•肌肉毛细血管中氧浓度为3 kPa，细胞内表面处约为1.33 kPa, 线粒体中为0-1.33 kPa，肌红蛋白P50 为0.27 kPa。因此，大多数情况下，肌红蛋白是高度氧合的。 如果由于肌肉收缩而使线粒体中氧含量下降，它可以立即供氧。 •高氧合的肌红蛋白有利于氧从细胞内表面向线粒体转运。细胞内表面1.33 kPa（Y为80%），线粒体0.13 kPa（Y为25%）或更低。
肌红蛋白的结构
亲水侧链氨基酸分布 在外表面，疏水侧链氨 基酸分布在分子内部。
形成内部的疏水 洞穴
疏水洞穴包含血红素辅基
A－H为肌红蛋白的八个a-螺旋结构。
辅基血红素
蛋白质不能直接 与氧发生可逆结合
蛋白质如何参与氧气在 生物体内的携带和运输？
辅助
过渡金属的低价态具有很强的 结合氧倾向(特别是Fe2+ 和Cu+)