高级生物化学PPT课件_蛋白质结构与功能

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生物化学 第5章 蛋白质结构与功能

生物化学 第5章 蛋白质结构与功能

第五章蛋白质结构和功能的关系一、、肌红蛋白的结构与功能:1、肌红蛋白的三级结构哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质。

由一条多肽链(珠蛋白,153个aa残基)和一个血红素辅基组成。

亚铁离子形成六个配位健,四个与N原子,一个与组氨酸,一个与氧配位。

球状分子,单结构域。

8段直的α-螺旋组成,分别命名为A、B、C…H,拐弯处是由1~8个氨基酸组成的松散肽段(无规卷曲)。

4个Pro残基各自处在一个拐弯处,另外4个是Ser、Thr、Asn、Ile。

血红素辅基血红素辅基,扁平状,结合在肌红蛋白表面的一个洞穴内。

CO 中毒CO 与肌红蛋白有更高的亲和性2、肌红蛋白的氧合曲线OMb 解离平衡常数:][]][[22MbO K =][2PO Mb K ∙=][2MbO 氧饱和度:[]2MbO Y =][][2Mb MbO +PO 2Y =2PO K +Y=0.5时,肌红蛋白的一半被饱和,PO 2=K =P 50=2.8t torr(托)解离常数K 也称为P 50,即肌红蛋白一半被饱和时的氧压。

3、Hill 曲线和Hill 系数YY K PO YK PO Y log log 1log 122-=-=-Hill曲线Log[Y/(1-Y)]=0时的斜率称Hill 系数(n H )肌红蛋白的n H =1二血红蛋白的结构与功能蛋白的结构与功能1、血红蛋白的结构:成人成人:HbA:α2β298%,a亚基(141),β亚基(146)HbA2:α2δ22%胎儿:HbFα2γ2早期胚胎:α2ε2▲接近于球体,4个亚基分别在四面体的四个角上,每个亚基上有一个血红素辅基。

▲α、β链的三级结构与肌红蛋白的很相似,一级结构具有同源性。

氧合造成盐桥断裂42、血红蛋白的氧合曲线四个亚基之间具有正协同效应因此它的氧合曲四个亚基之间具有正协同效应,因此,它的氧合曲线是S 型曲线。

Hill 曲线和Hill 系数。

协同效应可增加血红蛋白在肌肉中的卸氧量,使它能有效地输送氧气。

生物化学 蛋白质的结构与功能(共113张PPT)

生物化学  蛋白质的结构与功能(共113张PPT)
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全, 被称为氨基酸残基(residue)。
目录
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。 多肽链有两端:
N 末端:多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端:多肽链中有游离α-羧基的一端
目录N末端C末端 牛 Nhomakorabea糖核酸酶
定义: 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键: 疏水键、离子键、氢键和 范德华力等。
目录
• 肌红蛋白 (Mb)
C 端
N端
目录
目录
〔二〕结构域是三级结构层次上的独立功能区
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为
紧密且稳定的区域,并各行其功能,称为结构域 1864年,Hoppe-Seyler从血液别离出血红蛋白,并将其制成结晶。
➢ 酸性氨基酸
➢ 碱性氨基酸
目录
(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基

目录
(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性
氨基酸
甲硫氨酸
目录
(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
目录
(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
目录
(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性氨基 酸
目录
Genbank 〔Genetic Sequence Databank〕
PIR〔Protein Identification Resource Sequence Database〕
收集了大量最新的蛋白质一级结构及其他资料, 为蛋白质结构与功能的深入研究提供了便利。
目录
二、多肽链的局部主链构象为蛋白质 二级结构

《生物化学(高职案例版)》第1章:蛋白质的结构与功能

《生物化学(高职案例版)》第1章:蛋白质的结构与功能

三级结构对于蛋白质的分子形状及其功能活 性部位的形成起重要作用。 性部位的形成起重要作用。具有三级结构的蛋白 质才有生物学活性, 质才有生物学活性,如肌红蛋白就是由一条多肽 链构成的具有三级结构的蛋白质分子。 链构成的具有三级结构的蛋白质分子。
(三)蛋白质的四级结构
两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链, 两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链, 通过非共价键结合而形成的空间结构称为蛋白质的 四级结构( )。维持四级结 四级结构(quarternary structure)。维持四级结 )。 构的次级键有氢键、疏水键和盐键。 构的次级键有氢键、疏水键和盐键。
一、蛋白质的一级结构
蛋白质分子中氨基酸的连接方 式和排列顺序称为蛋白质的一级结 structure)。 构(primary structure)。
氨基酸的连接方式 一个蛋白质分子所含氨基酸的 数目各有不同,少的几十个,多的 数目各有不同,少的几十个, 可达几万个乃至几十万个。 可达几万个乃至几十万个。氨基酸 如何连接? 是 如何连接?
五、蛋白质的紫外吸收性质
• 大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨 酪氨酸和色氨酸。 酸、酪氨酸和色氨酸。 • 这三种氨基酸在280nm 紫外光谱附近有 这三种氨基酸在280nm 最大吸收峰值。因此, 最大吸收峰值。因此,大多数蛋白质在 紫外光谱附近显示强的吸收。 280nm 紫外光谱附近显示强的吸收。 • 利用这个性质,可以对蛋白质进行定性 利用这个性质, 鉴定。 鉴定。
第1章
蛋白质的结构与功能
蛋白质(protein)是由氨基酸构成的具 ) 有特定空间结构的高分子有机化合物, 有特定空间结构的高分子有机化合物,是生 命的物质基础。 命的物质基础。
第1节 蛋白质的分子组成

高级动物生物化学:第五章 蛋白质结构与功能的关系

高级动物生物化学:第五章 蛋白质结构与功能的关系

4、蛋白质变性的利用与预防 、
蛋白质变性有许多实际应用。 蛋白质变性有许多实际应用。如在医疗上利用高温 高压消毒手术器械、用紫外线照射手术室、 高压消毒手术器械、用紫外线照射手术室、用70%酒精 酒精 消毒手术部位的皮肤。这些变性因素都可使细菌、 消毒手术部位的皮肤。这些变性因素都可使细菌、病毒 的蛋白质发生变性,从而失去致病作用,防止伤口感染; 的蛋白质发生变性,从而失去致病作用,防止伤口感染; 另外,在蛋白质、酶的分离纯化过程中, 另外,在蛋白质、酶的分离纯化过程中,为了防止蛋白 质变性,必须保持低温,防止强酸、强碱、重金属盐、 质变性,必须保持低温,防止强酸、强碱、重金属盐、 剧烈震荡等变性因素的影响。 剧烈震荡等变性因素的影响。
(四) 蛋白质变性与复性 1、蛋白质的变性与变性因素 、
在变性因素的作用下,蛋白质的空间结构被破坏, 在变性因素的作用下,蛋白质的空间结构被破坏, 从而引起蛋白质生物学功能的丧失和理化性质的改变, 从而引起蛋白质生物学功能的丧失和理化性质的改变,这 种现象被称为变性( )。变性后的蛋白质 种现象被称为变性(denaturation)。变性后的蛋白质 )。 称变性蛋白质;没有变性的称天然蛋白质。 称变性蛋白质;没有变性的称天然蛋白质。 引起天然蛋白质变性的因素很多。 引起天然蛋白质变性的因素很多。 变性的因素很多 物理因素包括热、紫外线、 射线 超声波、高压、 射线、 物理因素包括热、紫外线、X-射线、超声波、高压、 包括热 表面张力,以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等; 表面张力,以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等; 化学因素(又称变性剂)包括酸、 化学因素(又称变性剂)包括酸、碱、有机溶剂(如 变性剂 有机溶剂( 乙醇、丙酮等)、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、 )、尿素 乙醇、丙酮等)、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、 苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。 苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。 加入巯基试剂如β-巯基乙醇、二硫苏糖醇( 加入巯基试剂如 巯基乙醇、二硫苏糖醇( DTT)使二 巯基乙醇 ) 硫键还原。 硫键还原。

第一章 蛋白质结构与功能

第一章  蛋白质结构与功能

第三节 蛋白质结构与功能的关系
一、一级结构与功能关系; 二、空间结构与功能关系;
一、一级结构与功能关系
(一)一级结构是空间结构的基础 上世纪60年代,C.Anfinsen对核糖核 酸酶(RNase)空间构象拆分和复原 实验:
细胞色素C的一级结构与物 种进化间的关系-----物种进 化树(phylogenetic tree)
空间结构(高级结 构):二、三、四级 结构
一、一级结构
1、定义: 蛋白质多肽链中的氨基酸种类、数目 和特定排列顺序,还包括肽链数目和二 硫键位置等 2、稳定作用力-肽键
胰岛素的一级结构: 两条肽链,A链和B链
NH3+
51个氨基酸残基
COO-
3 个二硫键
COO-
二、蛋白质的空间结构
二级结构 三级结构 四级结构
DNA 异常 mRNA
Hbs (亚基)N … —Thr — Pro—Val — Glu—Lys—…
两种最重要的生物大分子比较
蛋白质 组成单位 种 类 氨基酸 20种 核酸 核苷酸
A、C 、G 、T (DNA) A、C 、G 、U (RNA)

(二)氨基酸的理化性质


两性电离及等电点 紫外吸收 显色反应(印三酮反应等)
1、两性电离及等电点
两性电离
兼性离子(zwitterion)
等电点 (isoelectric point,pI)
2、紫外吸收
芳香族氨基酸的紫外吸收 芳香族氨基酸在波长约为280nm处有最大光吸收峰 吸收强度比较:色氨酸>酪氨酸>苯丙氨酸 应用:测定生物样品中蛋白质的含量
α-螺旋的要点:
一般为右手螺旋
每圈含3.6个氨基酸残基 氢键 维持结构稳定 侧链位于螺旋外侧

生物化学生物化学第一章蛋白质

生物化学生物化学第一章蛋白质

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低浓度浓缩胶



高浓度分离胶



生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学一章蛋白质
• 肌红蛋白和血红蛋白的每条链都含一个血 红素辅基。
• 血红素由四个吡咯环构成的原卟啉Ⅸ和一 个铁离子组成。作为亚铁离子,可形成6个 配位键:其中4个与卟啉与环的氮原子连接, 第五个与His93相连,第六个与氧可逆结合 附近有个His64辅助氧的结合。
生物化学生物化学第一章蛋白质
肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能
生物化学生物化学第一章蛋白质
目录
• 肌红蛋白(Mb)由153个氨基酸残基组成,血 红蛋白(Hb)的α亚基有141个氨基酸,β亚基 有146个氨基酸残基。Mb and Hb的两种亚 基氨基酸残基数和序列均有变化,但它们 的三级结构几乎完全相同。
• 同功能蛋白质:不同生物体中表现同一功 能的蛋白质,又称同源蛋白质。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 对比不同生物的同源蛋白质的氨基酸序列 可以发现,它们长度相同或相近,而且许 多位置的氨基酸是相同的。这些相同的氨 基酸残基称为不变残基。
• 不变残基对于同源蛋白的功能是必需的。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 说明肌红蛋白和血红蛋白的α亚基和β亚基 都起源于一个共同的祖先。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 在血红蛋白和肌红蛋白分子中与辅基血红 素相连的氨基酸都是组氨酸。说明不同氨 基酸序列中只有关键的氨基酸不变才能产 生相同的构象,执行相同的功能。
• 这种关键氨基酸通常提供形成蛋白质构象 的必要基团。
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缬氨酸 valine
Val V 5.96
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
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Pro P 6.30
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2.不解离的极性AA 8种 AA的R侧链是带有极性的羟基、巯基或酰胺 基团,故有亲水性,但不解离.
构型(configuration)是指光学活性不对称的一 种特定的立体结构. 例如氨基酸从 D型 L型,共 价键的变化。
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维持和稳定蛋白质分子构象的作用力有:
氢键 疏水作用力 范德华力 离子键 二硫键 配位键
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以上20种由基因编码的AA称为编码氨基酸。
在蛋白质分子中还有非编码氨基酸— 是在蛋白质生物合成后经乙酰化、磷酸化、羟基化或甲 基化等修饰形成的。如:
广泛存在于Pr中的丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸的磷酸化,在细 胞 信号传递系统中起重要作用; 胶原中的羟脯氨酸和羟赖氨酸; 钙调素中的三甲基赖氨酸; 凝血酶原中谷氨酸的γ-羧化; 某些蛋白质NБайду номын сангаас端氨基酸的乙酰化或C-端氨基酸的酰胺化; 更多的蛋白质中AA的糖基化或脂质化,使其亲水或疏水性增大。
带正电荷的碱性AA残基常与带负电荷的酸性AA
的残基形成盐编辑键版p。pt 幻灯片 89
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几个特殊的氨基酸
脯氨酸:(亚氨基酸)
由于其氨基与侧链C原子结合成环,具有固定的构型,在 蛋白质肽链中有很强的链形成一个转角而改变主链方向, 同时由于环的存在而具有空间障碍,对蛋白质二级结构形 成有破坏性作用,但仍能出现在这些结构的末端或弯曲部 位,因而常暴露于分子表面。
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第二节 稳定蛋白质构象的作用力
任何一个蛋白质分子,在其天然状态或活性形 式下,都具有独特而稳定的构象。
构象是蛋白质分子在结构上的一个最显著的特 征。
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构象*(Conformation): 又称之为三维结构、立体结构,空间结构或高级结 构等.是指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。 构象的改变,是由于单键的旋转而产生的,它不需 有共价键的变化,仅涉及到氢键等次级键的改变。
碱性AA (共3种) 特点: R基都含有碱性基团。
胍 基
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咪 唑 基
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酸性及碱性AA不仅带电荷,且极性较强。在蛋白质分子 中,常出现在分子表面,与环境中的水分子结全而使 蛋白质具有亲水性质,尤其是碱性氨基酸的侧链较长, 柔性较大,在介质中摆动,可增强其溶解度,同时也 易作为多种酶的催化对象。
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
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3·解离的极性AA 5种
AA的R侧链可解离而带负电荷,又称酸性AA,有2种; AA的R侧链可解离而带正电荷,又称碱性AA,有3种。
存在部位:蛋白质分子的表面,与环境中水分子形成 氢键。
一种构型必须有共价键断裂才能形成另一种构型。
*组成蛋白质的α -氨基酸多是L-构型。
D-构型氨基酸:主要存在于某些抗生素和个别植物的生物碱 5
中。
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5
天然pr中的AA通常为L-型;
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根据2O种基本氨基酸的R基(侧链)不同,可分为:
⑴非极性疏水AA 7种 ⑵不解离的极性AA(或极性中性AA) 8种
⑶解离的极性AA
酸性AA 2种 碱性AA 3种
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1·非极性疏水AA 7种: AA的R基是脂肪烃或芳香烃;烃链越长疏水性越大。
存在部位:常因相互疏水作用而处于球状蛋白内部 或生物膜的跨膜双脂层中。
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1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
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2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
苏氨酸 threonine Thr T 5.60 酪氨酸 tyrosine Try Y 5.66 半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07 蛋氨酸 methionine Met M 5.74
蛋白质由氨基酸(amino acid,AA)组成。 自然界的氨基酸有300余种. 由基因编码的氨基酸仅有20种。
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20种基本氨基酸结构的共同特征是:
(1) AA结构通式:
COO-
NH3+ Cα
H
R AA侧链
(2) 除甘氨酸(Gly)外, 均属L-α-AA.
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立体构型:
两种构型互为对映体;
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3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97 谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
赖氨酸
lysine
Lys K 9.74
精氨酸 arginine Arg R 10.76
组氨酸 histidine His H 7.59
二硫键是参与一级结构也是形成高级结构的重要化学键,
对蛋白质折叠和高级结构的形成与维
持十分重要。
烫发和发型保持,主要原理是操纵 毛发角蛋白二硫键的还原和再氧化, 即二硫键的断开和重新键合 。
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酸性AA(共2种)特点:
除α-C上有一个羧基 (COO-)
外,它们的R基上都还具有 一
个羧基.
第1章
蛋白质的结构与功能
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蛋白质是细胞组分中含量最丰富、功能最多的 生物大分子,占人体干重的45%。一个细胞可能 含上万种蛋白质,每种蛋白质发挥不同的功能。
各种蛋白质功能的多样性是由其复杂的分子结 构决定的。只有在深入了解蛋白质结构的基础上 才能真正了解蛋白质的功能。
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第一节 组成蛋白质的氨基酸
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几个特殊的氨基酸
巯基易形成带有二硫键的胱氨酸,在蛋白质的构 象形成中具有重要意义。同时巯基还能与金属离 子结合,埋藏在分子内部,开成motif结构。
·半胱氨酸
胱氨酸
2个 Cys
胱 氨 酸
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与氨基酸的氨基氮原子之间形成的稳定共价键不同,二硫 容易被还原而断裂,断裂后可再次氧化重新形成二硫键, 因而是可以动态变化的化学键。
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