生物化学-蛋白质的结构与功能-课件
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生物化学蛋白质的结构与功能

结构维持
蛋白质参与细胞结构的维 持,如细胞膜、细胞骨架 等,对细胞形态和功能起 到重要作用。
信号转导
蛋白质在信号转导过程中 发挥重要作用,能够传递 外部刺激信号,调控细胞 应答。
蛋白质在能量代谢中的作用
产能过程
01
蛋白质参与细胞内的产能过程,如三羧酸循环和氧化磷酸化等
,为细胞提供能量。
能量转换
02
蛋白质能够将一种形式的能量转换为另一种形式,如光合作用
中叶绿素蛋白将光能转换为化学能。
能量储存
03
蛋白质可以作为能量储存的载体,如肌细胞中的肌球蛋白和糖
原等。
蛋白质在物质代谢中的作用
合成与分解
蛋白质是生物体合成和分解物质的重要参与者, 如合成细胞膜、蛋白质和核酸等。
物质转运
蛋白质参与物质跨膜转运,将营养物质、氧气等 输送到细胞内,并将代谢废物排出细胞外。
的20种氨基酸的排列顺序。
影响因素
一级结构决定了蛋白质的生物活性 和功能,因此任何改变氨基酸序列 的突变都可能影响蛋白质的功能。
重要性
一级结构是蛋白质其他高级结构的 基础,对蛋白质的稳定性、折叠方 式和功能具有决定性作用。
二级结构
定义
蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部 主链的折叠方式,主要包括α-螺旋、 β-折叠、β-转角和无规卷曲等。
3
蛋白质异常与代谢性疾病
如糖尿病、肥胖症等代谢性疾病与蛋白质的合成 、分解和代谢调节异常有关。
蛋白质药物的开发与应用
靶向蛋白质的药物
针对某些关键蛋白质进行设计和开发,以治疗特定疾病的药物, 如抗体药物、小分子抑制剂等。
蛋白质替代疗法
利用重组技术生产正常功能的蛋白质,以替代病变或缺失的蛋白 质,如治疗遗传性疾病的药物。
第二章蛋白质的结构与功能PPT课件

生物氧化和能量代谢
分子生物学基础
复制、转录、翻译、表达 调控、重组DNA技术
.
8
牛奶加鸡蛋的早餐是否合理? 多吃糖,让人发胖,原因何在? 人为什么要呼吸? 维生素、矿物质不能变成热量,为什么必须摄取? 糖尿病患者血糖为何升高? 胰岛素治疗糖尿病机理何在?
药物、毒物如何被排出体外?
黄疸如何发生?
子女与父母在多方面相似,.为什么?
赖
缬
异
假设来写. 一两本书
亮 23
二 、氨基酸的理化性质
1、两性解离及等电点
*氨基酸的等电点(isoelectric point,
pI)
.
24
2、紫外吸收:280nm 芳香族氨基酸,共轭双
键
3、茚三酮反应:
蓝紫色化合物, 570nm,
氨基酸的定量分析
.
25
三、肽键与肽*
二肽
寡肽
多肽
蛋白质
.
26
氨基酸残基
SUCCESS
THANK YБайду номын сангаасU
2020/6/22
.
27
*谷胱甘肽(glutathione, GSH)
γ-酰胺键
Cys
H
Gly
Glu
.
28
第二节 蛋白质的分子结构
蛋白质是氨基酸通过肽键连接形成的具有三维结构的生 物大分子。在研究中,一般将蛋白质分子的结构分为四个层次。
一级结构 二级结构
of
hemoglobins(血红蛋白). , the oxygen-
14
The protein keratin (角蛋白) is the chief structural components of. hair, scales, horn, 15
4.2蛋白质 课件(共26张PPT)高二下学期化学人教版(2019)选择性必修3

5.酶的应用:
(1)淀粉酶应用于食品、发酵、纺织、制药等工业;(2)蛋白酶应用于医药、制革等工业;(3)脂肪酶应用于脂肪水解、羊毛脱脂等;(4)酶还可用于疾病的诊断。
同学们再见!
授课老师:
时间:2024年9月15日
变化实质
物理变化(溶解度降低)
化学变化(蛋白质性质改变)
变化过程
可逆
不可逆
用途
分离、提纯蛋白质
杀菌、消毒
⑤显色反应 含有苯环的蛋白质遇浓硝酸会有白色沉淀产生,加热后沉淀变黄色。
实验操作
实验现象
结论
加入浓硝酸生成白色沉淀,加热后,沉淀变黄
含有苯环的蛋白质(天然蛋白质都含苯环)沾上浓硝酸会出现黄色,可用于检验蛋白质。
4.对映异构: α-氨基酸除甘氨酸外,一般均含有连接4个不同原子或原子团的手性碳原子,具有对映异构体。5.存在: 组成生物体内蛋白质的氨基酸一般只有20种,其中必需氨基酸有8种。6.命名:
H2N—CH2COOH
甘氨酸
丙氨酸
谷氨酸
氨基乙酸
2-氨基丙酸
2-氨基戊二酸
苯丙氨酸
⑥蛋白质灼烧有烧焦羽毛气味。
5.蛋白质的用途(1)食物(人类必须的营养物质)(2)工业原料:动物的毛、蚕丝 (纺织原料)动物的皮 (皮革)动物的骨、皮、蹄 (动物胶)牛奶中的酪素 (酪素塑料)
三.酶
1.定义: 酶是一类由细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的有机化合物,其中绝大多数是蛋白质。2.来源:3.功能:
1.定义: 蛋白质是由多种氨基酸通过肽键等相互连接形成的一类生物大分子(天然有机高分子化合物)。2.元素组成: 蛋白质中主要含有C、H、O、N、S等元素,有些蛋白质还含有P、Fe、Zn、Cu等元素。其溶液具有胶体的某些性质。
(1)淀粉酶应用于食品、发酵、纺织、制药等工业;(2)蛋白酶应用于医药、制革等工业;(3)脂肪酶应用于脂肪水解、羊毛脱脂等;(4)酶还可用于疾病的诊断。
同学们再见!
授课老师:
时间:2024年9月15日
变化实质
物理变化(溶解度降低)
化学变化(蛋白质性质改变)
变化过程
可逆
不可逆
用途
分离、提纯蛋白质
杀菌、消毒
⑤显色反应 含有苯环的蛋白质遇浓硝酸会有白色沉淀产生,加热后沉淀变黄色。
实验操作
实验现象
结论
加入浓硝酸生成白色沉淀,加热后,沉淀变黄
含有苯环的蛋白质(天然蛋白质都含苯环)沾上浓硝酸会出现黄色,可用于检验蛋白质。
4.对映异构: α-氨基酸除甘氨酸外,一般均含有连接4个不同原子或原子团的手性碳原子,具有对映异构体。5.存在: 组成生物体内蛋白质的氨基酸一般只有20种,其中必需氨基酸有8种。6.命名:
H2N—CH2COOH
甘氨酸
丙氨酸
谷氨酸
氨基乙酸
2-氨基丙酸
2-氨基戊二酸
苯丙氨酸
⑥蛋白质灼烧有烧焦羽毛气味。
5.蛋白质的用途(1)食物(人类必须的营养物质)(2)工业原料:动物的毛、蚕丝 (纺织原料)动物的皮 (皮革)动物的骨、皮、蹄 (动物胶)牛奶中的酪素 (酪素塑料)
三.酶
1.定义: 酶是一类由细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的有机化合物,其中绝大多数是蛋白质。2.来源:3.功能:
1.定义: 蛋白质是由多种氨基酸通过肽键等相互连接形成的一类生物大分子(天然有机高分子化合物)。2.元素组成: 蛋白质中主要含有C、H、O、N、S等元素,有些蛋白质还含有P、Fe、Zn、Cu等元素。其溶液具有胶体的某些性质。
生物化学课件 生物化学复习资料 第一章 蛋白质的结构与功能

Peptide 肽
Dipeptide (二肽): two AA residues Tripeptide (三肽): three AA residues Oligopeptide (寡肽): fewer than 10 AA residues Polypeptide (多肽): fewer than 50 AA residues Protein (蛋白质): more than 50 AA residues
高级结构 或空间构象 (conformation)
一. 蛋白质的一级结构 (Primary structure of protein)
从N端至C端以肽键相连的氨基酸排 列顺序,包括二硫键的位置。 主要的化学键:肽键,有些蛋白质 还包括二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
Spatial structure (conformation) of proteins
蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
(二) -螺旋 α-helix
left-hand helix
主链骨架形成 右手螺旋
right-hand helix
肽键特性
肽单元
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面, C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型,此同一平面上 的6个原子构成了肽单元 (peptide unit) 。
与C1和C2连接的单键可自由旋转,旋转角 度决定相邻肽单元平面的相对空间位置,从而形 成不同的二级结构形式。
20 AAs can make numerous proteins in different arrangement
大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)

(1)测定蛋白质一级结构的要求
a、样品必需纯(>97%以上); b、知道蛋白质的分子量;可以预测AA
数目,工作量大小。 c、知道蛋白质由几个亚基组成;
(2) 测定步骤
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目和种类。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量 之间的关系,即可确定多肽链的数目。
蛋白质一级结构的测定
CO-NH-CH-CO-NH-CH Nhomakorabea-COOH
CH2 CH2
谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中:
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
COOH
SH的还原性,防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
2.蛋白质一级结构的测定
蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学 研究的基础。自从1953年测定了胰岛素 的一级结构以来,现在已经有上千种不 同蛋白质的一级结构被测定。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始,以C-端氨基
酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为:
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽的命名
❖ 从肽链的N-末端开始,残基用酰称呼。 例如:丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸,
简写:Ser-Gly--Tyr -- Ala -- Leu,
书写时,通常把NH2末端AA残基放在左边,COOH末端AA
催化代谢反应。这是蛋白 质的一个最重要的生物学 功能
调
启
节
动 操纵
乳糖结构基因
基
子 基因
因R
P O LacZ
LacY Laca
1. 催化
mRNA
生物化学第5章-蛋白质的三维结构(共41张PPT)

锌指结构,Zinc finger;
亮氨酸拉链结构,Leucin zipper;
EF手型钙结合性模序
(EF-hand Ca2+-binding motif)
肌钙蛋白的两个结构域。
七、球状蛋白与三级结构
1、定义:蛋白质的三级结构是指多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即整 条肽链的三维构象。蛋白质的三级结构是在多种二级结构的基础上进一步
早在20世纪30年代,科学家就开始有X-射线衍射方法研究了肽的结构。 1、酰胺平面:参与肽键形成的两个原子及相邻的四个原子处于同一平面
,形成了酰胺平面,也称肽键平面,又称一个肽单位;多肽链的主链 由许多酰胺平面组成,平面之间以α碳原子相隔。
肽键的键长介于C-N单键和双键之间,具有部分双键的性质,不能自由旋 转;(肽键中C-N键长0.132nm, C-N单键0.148nm,C=N键)
基酸,某些氨基酸如脯氨酸和甘氨酸经常存在其中,由于甘氨酸缺少侧链(只有一个H),在β-转
角中能很好的调整其他残基的空间阻碍,因此使立体化学上最合适的氨基酸;而脯氨酸残
基的R与其α氨基己形成吡咯环,不能形成α-螺旋,因此在一定程度上迫使β-转角形成 。
四、Protein的二级结构——无规则卷曲
random coil
侧链与介质水,主链肽基与侧链或主链肽基与水之间形成。
②稳定蛋白质三维结构的作用力——盐键
盐键又称盐桥或离子键,它是正电荷与负电荷之间的一种静电相互作用。 在近中性环境中,蛋白质分子中的酸性氨基酸残基侧链电离后带负 电荷,而碱性氨基酸残基侧链电离后带正电荷,二者之间可形成离 子键。多数情况下,可解离侧链基团分布在球状蛋白的表面,与介 质水形成水化层,稳定蛋白构象。
酰胺平面中的键长、键角是一定的;
亮氨酸拉链结构,Leucin zipper;
EF手型钙结合性模序
(EF-hand Ca2+-binding motif)
肌钙蛋白的两个结构域。
七、球状蛋白与三级结构
1、定义:蛋白质的三级结构是指多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即整 条肽链的三维构象。蛋白质的三级结构是在多种二级结构的基础上进一步
早在20世纪30年代,科学家就开始有X-射线衍射方法研究了肽的结构。 1、酰胺平面:参与肽键形成的两个原子及相邻的四个原子处于同一平面
,形成了酰胺平面,也称肽键平面,又称一个肽单位;多肽链的主链 由许多酰胺平面组成,平面之间以α碳原子相隔。
肽键的键长介于C-N单键和双键之间,具有部分双键的性质,不能自由旋 转;(肽键中C-N键长0.132nm, C-N单键0.148nm,C=N键)
基酸,某些氨基酸如脯氨酸和甘氨酸经常存在其中,由于甘氨酸缺少侧链(只有一个H),在β-转
角中能很好的调整其他残基的空间阻碍,因此使立体化学上最合适的氨基酸;而脯氨酸残
基的R与其α氨基己形成吡咯环,不能形成α-螺旋,因此在一定程度上迫使β-转角形成 。
四、Protein的二级结构——无规则卷曲
random coil
侧链与介质水,主链肽基与侧链或主链肽基与水之间形成。
②稳定蛋白质三维结构的作用力——盐键
盐键又称盐桥或离子键,它是正电荷与负电荷之间的一种静电相互作用。 在近中性环境中,蛋白质分子中的酸性氨基酸残基侧链电离后带负 电荷,而碱性氨基酸残基侧链电离后带正电荷,二者之间可形成离 子键。多数情况下,可解离侧链基团分布在球状蛋白的表面,与介 质水形成水化层,稳定蛋白构象。
酰胺平面中的键长、键角是一定的;
生物化学课件-蛋白质结构与功能

1.构型和构象 1.构型和构象
构型(configuration): 构型(configuration):立体异构体分子中 (configuration) 取代原子或者基团的取向。 取代原子或者基团的取向。这种排列的改 共价键的 变会牵涉到共价键 形成和破坏, 变会牵涉到共价键的形成和破坏,但与氢 键无关。例如氨基酸的D 键无关。例如氨基酸的D-和L-型。 构象(conformation):取代基团单键旋转时 : 构象 形成的不同的立体结构, 形成的不同的立体结构,这种空间位置的 改变会牵涉到氢键的形成和破坏 会牵涉到氢键的形成和破坏, 改变会牵涉到氢键的形成和破坏,但共价 键不被破坏。 键不被破坏。
为 α1 、α2 、β1 、β2
血红蛋白
• 每个亚基都含有一个
血红素辅基
氨基酸序列大 不相同, 不相同,但结 三级) 构(三级)相 似,功能也相 载氧) 似(载氧) 结构决定功能
维持蛋白质结构的作用力
一级结构:肽键、二硫键(都属于共价键) 一级结构:肽键、二硫键(都属于共价键) 二级结构:氢键(主链上 C=O C=O—和 H 二级结构:氢键(主链上—C=O 和N—H之 间形成) 间形成) 三、四级结构:次级键(氢键、疏水键、 四级结构:次级键(氢键、疏水键、 离子键、范德华力、配位键) 离子键、范德华力、配位键)
(3)分析多肽链的N-末端和C-末端; 分析多肽链的N 末端和C 末端; N-端氨基酸分析法: 端氨基酸分析法:
DNFB法 Edman法 氨肽酶法( DNFB法、Edman法、氨肽酶法(肽链外切 它能从多肽链的N 端逐个的向里水解) 酶,它能从多肽链的N-端逐个的向里水解)
C-端氨基酸分析法: 端氨基酸分析法:
b.同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异(分子病) b.同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异(分子病) 同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异 血红蛋白的一级结构变化引起镰刀型贫血病
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CH3
RH
COO-
C +NH3
丙氨酸
H
甘氨酸
L-氨基酸的通式
(一)氨基酸的分类
1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
1. 非极性疏水性氨基酸
H
H3C
H3C CH
H3C H3C
CH CH2 H3C
CH COO NH 3
CH COO NH 3
CH COO NH 3
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids) 通 过 肽 键 (peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
蛋白质的功能
1. 蛋白质是生物体的重要组成成分 2. 蛋白质具有重要的生物学功能
蛋白质的沉淀----重金属盐类沉淀
• Cu2+、Hg2+、Ag 2+
蛋白质的沉淀----生物碱试剂沉淀 苦味酸,鞣酸。。。。
(三)蛋白质的呈色反应
⒈茚三酮反应(ninhydrin reaction) 蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚
三酮反应。
(五)蛋白质的呈色反应
• ⒉双缩脲反应(biuret reaction)
The Molecular Structure of Protein
蛋白质的分子结构包括:
一级结构 (primary structure) 二级结构 (secondary structure) 三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure)
稳定因素: 氢键
(一)肽键平面 形成肽键的C-N键具有部分双键的性质, 使得形成的酰胺键的四个原子及相邻的 Cα处于同一平面上叫酰胺平面或肽键平 面。它是蛋白质构象的基本结构单位。
H
N
Cα H
R
肽单肽键元平面
O
R H
C
Cα
ψ
Nφ
C
H O
蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
稳定因素: 疏水键、离子键、氢键和 范德华力等。
• 肌红蛋白 (Mb)
C 端
N端
四、蛋白质的四级结构
每条具有完整三级结构的多肽链,称为亚 基 (subunit)。
蛋白质分子中两条或两条亚基的空间排布 及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白 质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。
血红蛋白(Hb)的四级结构
(四)-转角和无规卷曲
-转角:
① 肽链内形成180º回折。 ②含4个氨基酸残基,第一个氨基酸残基与
第四个形成氢键。 ③ 第二个氨基酸残基常为脯氨酸(Pro)。
无规卷曲:没有确定规律性的肽链结构。
-转角:
三、蛋白质的三级结构 定义
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
尿素、β-巯基乙醇
非折叠状态,无活性
* 蛋白质沉淀 在一定条件下,蛋白疏水侧链暴露在外,肽
链融会相互缠绕继而聚集,因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀, 但并不变性。
* 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固
的凝块,此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
蛋白质的理化性质与分离纯化
(一)蛋白质的胶体性质
蛋白质属于生物大分子之一,分子量可自 1 万 至 100 万 之 巨 , 其 分 子 的 直 径 可 达 1 ~ 100nm,为胶粒范围之内。
* 蛋白质胶体稳定的因素 颗粒表面电荷 水化膜
(二)蛋白质的变性、沉淀和凝固
* 蛋白质的变性(denaturation) 在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分
NH 3
Cysteine (Cys)
H3C CH CH COO
苏氨酸 Threonine
HO NH3
(Thr)
3. 酸性氨基酸
OOC CH2 CH COO
NH 3
天冬氨酸 Aspartic acid (Asp)
OOC CH2 CH2 CH COO
NH 3
谷氨酸 Glutamic acid (Glu)
• 应用举例 ➢ 临床医学上,变性因素常被应用来消毒及 灭菌。 ➢ 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂 (如疫苗等)的必要条件。
复性(renaturation)
若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素 后,蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构 象和功能,称为复性。
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态, 有催化活性
R1 H2N C C
HO
H
OH + H N C COOH
H R2
H2O
R1
HH
H2N C C N C COOH
HO
R2
肽键
多肽链
• 多肽链(polypeptide chain) • 二肽,三肽…… • 寡肽(oligopeptide),多肽(polypeptide) • 氨基酸残基(residue) • 氨基末端(amino terminal)和羧基末端
CH COO NH 3
甘氨酸 Glycine(Gly)
丙氨酸 Alanine (Ala)
H3C CH2 CH
H3C
CH COO NH 3
CH2 CH COO
缬氨酸 Valine (Val)
NH 3 COO
亮氨酸 Leucine (Leu)
HH2
异亮氨酸 Isoleucine (Ile)
1)作为生物催化剂 2)代谢调节作用 3)免疫保护作用 4)物质的转运和存储 5)运动与支持作用 6)参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的元素组成
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、 Cu、Zn、Mn、Co、Mo等
高级结构
一、蛋白质的一级结构
定义: 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸
的排列顺序。
主要化学键:肽键 二硫键的位置属于一级结构研究范畴。
一级结构是蛋白质空间构象 和特异生物学功能的基础。
21 30
胰岛素的一级结构
二、蛋白质的二级结构
定义: 蛋白质分子中某一段肽链的局部空
间结构,即该段肽链主链骨架原子的相 对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链 的构象 。
4. 碱性氨基酸
NH 2CH2CH2CH2CH2 CH COO NH 3
赖氨酸 Lysine (Lys)
NH 2CNHCH 2CH2CH2 CH COO
NH
NH 3
精氨酸 Arginine (Arg)
HC C CH2 CH COO
N NH
NH 3
C H
组氨酸 Histidine (His)
几种特殊氨基酸
子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性 质改变和生物活性的丧失。
• 变性的本质:
—— 破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白 质的一级结构。
• 造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、
重金属离子及生物碱试剂等 。
• 蛋白质变性后的性质改变: 溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、
生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
– 蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫 酸铜共热,呈现紫色,此反应称为双缩脲反应, 双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。
蛋白质的分类
• 按照分子的形状
•
球状蛋白质、纤维状蛋白质
• 按照组成成分
•
单纯蛋白质、结合蛋白质
• 按照溶解度
•
可溶性、醇溶性、不溶性
(carboxyl terminal) • 主链和侧链
多肽链
几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
结构:
•-SH 为活性 基团
•为酸性 肽
• 是体内重要的还原剂
H2O2 2H2O
主要功能:
2GSH
GSH过氧 化物酶
NADP+
GSH还原酶
GSSG
NADPH+H+
蛋白质的分子结构
(二) -螺旋
结构要点:
①多肽链主链围绕中心轴形成
右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧。 ②每圈螺旋含3.6个氨基酸,螺距为0.54nm,
即0.15nm/氨基酸残基。 ③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形
成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平 行。
(三)-折叠
①多肽链充分伸展,相邻酰胺平面之间折叠成 锯齿状结构,侧链位于锯齿结构的上下方。 ②两段以上的β -折叠结构平行排列 ,两链间可 顺向平行,也可反向平行 。 ③两链间的肽键之间形成氢键,以稳固β -折叠 结构。氢键与螺旋长轴垂直。
甘氨酸Gly:无手性碳原子。 半胱氨酸Cys:可形成二硫键。
COOH
2 CH CH2 SH
NH 2
Cys
二硫键
COOH
NH 2
CH CH2 S S CH2 CH
2H NH2
胱氨酸
COOH
肽(peptide) * 肽键(peptide bond):是由一个氨基
酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基 脱水缩合而形成的化学键。
Serine (Ser)
O
NH 3
蛋氨酸 Methionine
(Met)
天冬酰胺 Asparagine