I型胶原蛋白

Ⅰ型胶原分子长度约300nm，直径约1.5nm，呈棒状，由三条肽链组成，其
中有两条α(Ⅰ)链，一条
α(Ⅱ)链。

对机体功能作用
最强。

α(Ⅰ)链和α(Ⅱ)链之
间的氨基酸序列只有微小
的差异。

有人利用Ⅰ型胶
原蛋白的电脑模型来模拟
结缔组织的外基质结构，
结果表明，用其它一些基
团取代Ⅰ型胶原蛋白两条
链上氨基乙酸就会导致骨
合成异常。

第3条α链多
存在于绝大多数真骨鱼类，尤其是鱼皮，其他陆生脊椎动物没有。

由3条异种α链形成的单一型杂分子α1(Ⅰ)α2(Ⅰ)α3(Ⅰ)组成，而非[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)。

有人研究了黑石首鱼和羊头海鲷的骨和鳞的酸性胶原蛋白(ASC)的电泳类型，发现在电泳谱带上可以清楚地看到β、γ、α1和α2组分，且α1的分子量为130 kD，α2的分子量为110 kD。

因此，在某些鱼类中，与其他组织，如肌肉和膀胱相比较，鱼皮胶原蛋白中的α3(Ⅰ)链更适宜传递。

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胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。

胶原蛋白的水解产物含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最为丰富。

其次为丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，胶原蛋白属不完全蛋白质。

由于胶原蛋白独特的三股超螺旋结构，性质十分稳定，一般的加工温度及短时间加热都不能使其分解，从而造成其消化吸收较困难，不易被人体充分利用。

水解后其吸收利用率可以提高很多，且可以促进食品中的其它蛋白质的吸收。

胶原作为医用生物材料，最重要的特点在于其低免疫原性，与其它具有免疫原性的蛋白质相比，胶原蛋白的免疫原性非常低。

人们甚至曾认为胶原不具有抗原性，研究表明：胶原具有低免疫原性，不含端肽时免疫原性尤其低。

胶原有三种类型的抗原分子，第一类是胶原肽链非螺旋的端肽，在天然和变性胶原中均存在。

由于2个不同种类的哺乳动物中间的胶原蛋白，其整个氨基酸序列变化不是很大，而且胶原蛋白的三螺旋区域有高度的进化稳定性，但在非螺旋的末端区域中有很大的变化性，在这区域中几乎50%以上的氨基酸残基表现出种属性变化，
大量的研究和生产都集中在如何完全去除端肽，只要去除端肽就认为是安全的。

第二类是胶原的三股螺旋的构象，仅存在于天然胶原分子中，即位于天然胶原蛋白的三螺旋结构中的抗原决定簇，会在分离和纯化过程中暴露出来，尤其是含α1和α2单链暴露出的中央端情况下更为明显。

第三类是α-链螺旋区的氨基酸顺序，只出现在变性胶原中。

生物相容性是指胶原与宿主细胞及组织之间良好的相互作用。

胶原本身是构成细胞外基质的骨架，其三股螺旋结构及交联所形成的纤维或网络对细胞起到锚定和支持作用，并为细胞的增值生长提供适当的微环境。

无论是在被吸收前作为新组织的骨架，还是被吸收同化进入宿主成为宿主的一部分，都与细胞周围的基质有着良好的相互作用，表现出相互影响的协调性，并成为细胞与组织正常生理功能整体的一部分。

比如海绵状I型胶原蛋白与兔脂肪干细胞具有良好的体外生物相容性，能为组织工程种子细胞的生长提供适宜的三维空间，可作为脂肪组织工程种子细胞的载体材料。

胶原蛋白是肌体自然蛋白，对皮肤表面的蛋白质分子具有较大的亲和力、较弱的抗原性、良好的生物相容性和生物降解安全性，可降解吸收，粘着力好。

由胶原制成的手术缝合线既有与天然丝一样的高强度，又有可吸收性，在使用时既有优良的血小板凝聚性能，止血效果好，又有较好的平滑性和弹性，缝合结头不易松散，操作过程中不易损伤机体组织，对创面有很好的黏附性，一般情况下只需较短时间的压迫就可达到满意的止血效果。

胶原具有止血性能，该性能的发挥通过两方面实现，即促进血小板凝聚和血浆结块。

胶原可以与血小板通过粘合、聚集形成血栓起到止血作用。

当血管壁的内皮细胞被剥离时，血管中的胶原纤维暴露于血液中，血液中的血小板立刻与胶原纤维吸附在一起，发生凝聚反应，生成纤维蛋白并形成血栓，进而血浆结块阻止血流。

胶原的天然结构胶原具有凝聚能力的基础。

胶原是参与创伤愈合的主要结构蛋白。

止血活性依赖于胶原聚集体的大小和分子的天然结构，变性的胶原（明胶）诱导止血无效。

研究表明，胶原蛋白能有效诱导血小板聚集，与二磷酸腺苷比较，胶原蛋白诱导不受初始剂量、浓度等因素的影响，表现迅速而彻底。