肌原纤维特性及其在鱼肉制品加工中的应用_章梁

0 引言
鱼肉是所有肉类中最容易消化吸收的一种, 其 高蛋白低脂肪且富含丰富的钙质和脂肪酸。鱼肉肌 腱较短, 烹饪后的鱼松软可口, 特别适合老人、儿童 及身体虚弱人士通过吃鱼来补充营养。我国鱼类资 源丰富, 海水鱼类有 2 200多种, 淡水鱼类有 800多 种。近年来我国鱼肉制品种类数量不断增加, 产品 种类包括鱼糜制品﹑干制品﹑冷冻制品﹑烟熏制品 和罐头制品。随着人们生活水平不断提高, 生活节 奏不断加快, 人们的饮食习惯也在发生变化。买鲜 鱼回家烹饪的人将逐渐减少, 越来越多的人习惯去 超市购买自己喜爱的鱼肉制品, 因此我国鱼肉制品 产业潜力巨大。
肌纤维的直径为 10~ 15 m, 长度由几毫米至 12 mm 左右, 每一根肌纤维的最外层是一层肌纤维 膜, 肌纤维是一个多核细胞, 内部由许多平行排列的 肌原纤维组成, 在肌原纤维之间充满着肌浆, 肌原纤 维直径为 0. 5~ 3 m, 长度为 0. 01~ 0. 1 mm [ 1] 。 1. 2 肌原纤维蛋白的组成及功能特性
图 3 肌钙蛋白, 原肌球蛋白及肌动蛋白间的相互作用
图 4 肌球蛋白与肌动蛋白结合示意图 2. 1. 2 鱼体死后僵直现象
鱼死后, 随着心脏活动的停止和脑对身体控制 的终止, C a2+ 从肌浆网中漏出, 使肌球蛋白与肌动蛋 白牢固结合, 形成肌动球蛋白。同时身体供氧中断, 体内出现无氧状态, 此时鱼肌肉组织中出现糖酵解 反应, 糖原减少产生乳酸。乳酸的产生使肌肉组织 的 pH 下降, 磷酸肌酸逐步消失而不再合成, 当磷酸 肌酸丧失 60% 之后, ATP 开始分解, 直至 AT P 分解 完毕, 此后鱼体不再产生新的 ATP, 没有了 AT P 的 参与, 肌动球蛋白也就无法分开, 所以鱼体处于僵直 状态。鱼体由柔软变为僵硬, 其咀嚼感从僵硬开始 便逐渐下降 [ 3] 。
凝胶劣化一般是由于内源性的组织蛋白酶类引 起肌球蛋白的消化, 劣化温度一般在 50~ 70 [ 6 ] , 也就是说热稳定的蛋白酶在 50~ 70 下有很强的 活性, 如碱性蛋白酶在 60 下活性最强 [ 7] 。内源性 组织蛋白酶存在于鱼肉的肌纤维﹑细胞质及细胞外 结缔组织的胞外基质中。大多数蛋白酶为溶体酶和 细胞质酶, 另有一些存在于肌浆中并与肌原纤维或 巨噬细胞外层相连。蛋白水解酶可降解蛋白质, 破 坏凝胶结构。
凝胶化现象是由于盐溶性的肌原纤维蛋白充分 溶出后, 肌动球蛋白在受热后高级结构解开, 包括肌 球蛋白分子尾部 螺旋结构的展开以及疏水区的 相互作用, 在分子内部产生架桥, 形成三维的网状结 构, 因肌球蛋白具有极强的亲水性, 因而在形成的网 状结构中包含了大量的自由水, 又由于热的作用, 网 状结构中的自由水被封锁在网目中不能流动, 从而 形成了具有弹性的凝胶状物。
一般厂家在生产鱼肉火腿肠 斩拌过程中添加
2% 左右的食盐, 食盐之所以能提高鱼肉的嫩度是因 为有如下几个方面的作用: ( 1) 食盐的添加使肌原 纤维发生膨胀, 大量氯离子被束缚在肌原纤维中, 增 加了负电荷引起的斥力, 使网络结构更松弛, 增加了 鱼肉的保水性; 同时提高了肉的离子强度, 增强了蛋 白质 水之间的相互作用。 ( 2) Aktas和 Kaya为研 究盐的相关嫩化机制, 用差式扫描量热器 ( DSC ) 对 氯化钠溶液处理的肌间结缔组织进行了测定, 结果 肌间结缔组织的变性起始温度和变性峰温度都比对
照显著降低。这能说明添加 NaC l能降低肌肉胶原 蛋白的 热稳定性, 提高鱼肉的嫩度 [ 10] 。 2. 4. 2 磷酸盐
目前生产中多使用三聚磷酸盐﹑六偏磷酸盐和
焦磷酸盐。多聚磷酸盐是具 有缓冲作用的 碱性物
质, 加入到肉中后, 可使肉的 pH 值向碱性方向偏 移, 肌肉中的肌球蛋白和肌动蛋白离开等电点而发 生溶解。因此, 多 聚磷酸盐处理 可以提高肉 的 pH 值, 并通过协助肌球蛋白和肌动蛋白溶解以及提高 肉的保水性来改善嫩度。也有研究认为焦磷酸与肌 球蛋白头部结合, 使紧密结合的肌球蛋白与肌动蛋
肌原纤维是鱼肉的基本组成单位, 研究表明鱼 肉的许多加工特性与肌原纤维的特性息息相关。在 鱼肉加工保藏过程中, 肌原纤维结构与理化性质发 生变化, 这些变化导致鱼肉的嫩度﹑保水性﹑胶凝 性等发生改变。本文就鱼肉肌原纤维的特性及其在 加工过程中的变化方面展开综述, 为鱼肉制品的生 产提供一定的理论基础。
肌原纤维蛋白质能溶于中性盐溶液, 在加热后 形成具有弹性凝胶体的蛋白质。肌原纤维蛋白质凝 胶形成的过程主要经过凝胶化﹑凝胶劣化和鱼糕化 3个阶段 [ 4 ] 。鱼肉中加入 2% ~ 3% 的食盐进行擂溃 或斩拌时, 会产生非常黏稠和具可塑性的肉糊。这 主要是肌原纤维的 F 肌动蛋白与肌球蛋白由于食 盐的盐溶作用而溶解, 在溶解过程中二者吸收大量 的水并结合形成肌动球蛋白的溶胶。这种肌动球蛋 白溶胶非常容易凝胶化, 即使在 10 以下的低温也 能缓慢进行, 而在 50 以上的高温下, 会很快失去 其塑性, 变为富有弹性的凝胶体 [ 5] 。从溶胶到凝胶 体的变化包含了两个反应, 通过 50 以下的温度域 时, 发生凝胶结构形成的反应, 在以 60 为中心的 50~ 70 温度带时发生凝胶结构劣化反应。所以 缓慢通过 30 ~ 40 温度 带, 可以促 进凝胶化的进 行, 同时迅速通过 60 附近, 防止凝胶劣化的进行, 可以得到较强的弹性。
肌原纤维是由粗丝和细丝有规律地交替排列而 成的 ( 图 1), 粗丝主要是由肌球蛋白等成分组成, 而 细丝则是由肌动蛋白二重螺旋链和附着于上的原肌
球蛋白及三种肌钙蛋白 ( 肌钙蛋白 C ﹑肌钙蛋白 I 和肌钙蛋白 T ) 等组成 ( 图 2)。其中粗丝和细丝交 错重叠的部分为暗带 ( A 带 ) , 暗带的中央仅有粗丝 部分稍明亮, 这一段为 H 带。H 带的中央有一条 M 线连接两侧的粗丝。只有细丝组成的部分较明亮, 称为明带 ( I带 ) , 明带的中央有一条 Z 线, 两端的细 丝都附属于 Z 线上。两条 Z 线之 间的部分为一个
鱼糕化过程是使形成凝胶的蛋白质在高温下变 性凝固, 形成具有弹性的凝胶体, 同时杀灭细菌和霉 菌。 2. 3 鱼肉干制品腌制过程中肌原纤维的变化
鱼肉经腌制烘干后肌肉变硬, 这是由于肌肉蛋 白质变性, 鱼肉蛋白质分子表面结构发生变化, 亲水 基团相对减少。原来藏在分子内部的疏水基团大量
暴露在分子表面, 使蛋白质颗粒不能与水相溶而失 去水膜, 引起分子间相互碰撞发生聚集沉淀, 再加上 鱼制品腌制后进行烘干处理, 所以肌肉变硬。从微 观上看, 腌制过程是肌原纤维膨胀的过程。有试验 表明, 将 肌原 纤 维放 在载 玻 片上, 用浓 度 递增 的 NaC l溶液处理肌原纤维, 并缓冲至 pH 为 5. 5。当 浓度达 0. 6M 时, 肌原纤 维向两侧方 向膨胀开 来。 当 N aC l浓度达到 1M 时, 膨胀增加到最大限度 [ 8] 。 引起膨胀的原因是 N aC l引起了粗丝的解聚, 一旦粗 丝解聚就会出现一个松散的空间, 肌球蛋白分子尾 丝的旋转能力大大增强, 其与肌动蛋白细丝相互束 缚消除。笔者认为, 这可能是腌制后的鱼较腌制前 纤维形态更明显的原因。
2. 2 鱼糜制品生产过程中肌原纤维的变化 将原料鱼经采肉﹑漂洗﹑精滤﹑脱水﹑搅拌﹑
再经擂溃或斩拌﹑成型﹑加热和冷却工序就制成了
各种不同的鱼糜制品。主要品种有鱼丸﹑虾饼﹑鱼
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章梁, 侯温甫, 黄泽元: 肌原纤维特性及 其在鱼肉制品加工中的应用
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糕﹑鱼香肠﹑鱼卷﹑模拟虾蟹肉﹑鱼面等。以上加 工过程中的擂溃, 加热工序都利用了肌原纤维的凝 胶特性。
骨骼肌组成, 是鱼体躯干部肌肉的组成部分。骨骼 肌是由许多肌纤维和一部分结缔组织﹑脂肪细胞﹑
血管和神经等按一定的顺序排列构成的。每 50 ~ 150根肌纤维集束, 由一个结缔组织隔膜包被起来, 成为大小不等的肌纤维束; 在肌纤维束的外围, 另有 一层肌纤维束膜, 数十根肌纤维束再聚集成一个较 大的束, 由一个较厚的结缔组织包被起来, 即构成肌 肉。包被着肌肉的外膜叫外肌束膜或肌外膜, 因而 肌纤维是构成骨骼肌的基本单位, 肌原纤维是肌纤 维的组成单位。
1 鱼肌肉与肌原纤维蛋白
1. 1 鱼肌肉的组成结构 鱼体的肌肉组织按其结构﹑功能和部位可分为
3种: 即骨骼肌﹑平滑肌和心肌。可食部分基本由
收稿日期: 2008 06 26 作者简介: 章梁 ( 1986- ) , 男, 江西省景德镇市人, 研究生。 * 通讯作者: 黄泽元 ( 1948- ) , 男, 湖北省武汉市人, 教授。
2. 4 肌原纤维与鱼肉嫩度的关系 许多研究表明肌原纤维越细越密, 肉质越嫩; 肌
原纤维越粗越疏, 肉质越差 [ 9] 。 ( 肌节 的长短也影 响着肌肉的嫩度。研究表明, 宰后僵直肌肉肌节长 度与肌肉的嫩度呈正相关, 即肌节长度越大, 肌肉越 细嫩。在鱼肉火腿肠等鱼糜产品生产的过程中, 鱼 肉的嫩度是一个很重要的指标, 在不影响鱼肉制品 风味的前提下, 以下添加剂可以有效的提高鱼肉的 嫩度。 2. 4. 1 食盐
(武汉工业学院 食品科学与工程学院, 湖北 武汉 430023)
摘 要: 综述了肌原纤维的特性及其在鱼肉制品加工中的应用。介绍了肌原纤维的结构组 成、鱼肉制品加工过程中肌原纤维的变化﹑以及肌原纤维蛋白改性技术的应用。
关键词: 肌原纤维; 鱼肉制品; 应用
中图分类号: T S 254. 1
文献标识码: A
ຫໍສະໝຸດ Baidu
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武汉工业学院学报
2 008 年
肌节, 由 1 /2 I带 + A 带 + 1 /2 I带构成, 它是肌肉 形态和功能的基本单位。
2 鱼肉制品加工过程中肌原纤维的 变化
当肌肉处于松弛状态时, 其胞液内的 Ca2+ 浓度 较低 ( < 10- 7 M ) , 肌钙蛋白 C 不与 Ca2+ 结合, 则肌 钙蛋白 C与肌 钙 I﹑肌钙 T 的 结合比较松弛。此 时, 肌钙蛋白 T 与原肌球蛋白结合紧密, 使原肌球 蛋白遮盖了肌动蛋白与肌球蛋白的结合部位, 从而 阻止了肌动蛋白与肌球蛋白的结合; 同时肌钙蛋白 I与肌动蛋 白紧密结合, 从而阻止 了肌动蛋白与肌 球蛋白的相互作用, 因此肌肉处于舒张状态。当胞 液内 Ca2+ 浓度达到 10- 7 ~ 10- 5 M 时, C a2 + 与肌钙 蛋白 C 结合, 结合后肌钙蛋白 C 构象发生改变, 从 而增强了肌钙蛋白 C与肌钙蛋白 T ﹑肌钙蛋白 I的 结合力, 结果肌钙蛋白 I从肌动蛋白上脱落下来, 使 肌动蛋白处于启动状态; 肌钙蛋白 T 使原肌球蛋白 移位到肌动蛋白双股螺旋沟的深处, 从而解除了肌 动蛋白与肌球蛋白结合的障碍, 于是肌球蛋白与肌 动蛋白相互作用, 产生肌动球蛋白 ( 图 4)。在肌动 球蛋白中, 肌动蛋白使肌球蛋白的 ATP 酶活性大大 提高。于是, 肌 球蛋白催化 ATP 水解, 水解产生的 能量使细丝沿粗丝滑行, 这就是所谓的肌肉收缩。
2. 1 鱼体死后肌原纤维的变化 2. 1. 1 肌原纤维的收缩机理
肌肉收缩的核心是肌球蛋白与肌动蛋白的相互 作用, 肌动蛋白双股螺旋上附着着原肌球蛋白及三 种肌钙蛋白 ( 肌钙蛋白 C ﹑肌钙蛋白 I﹑肌钙蛋白 T )。原肌球蛋白是由两条多肽链构成的双螺旋分 子, 其蛋白分子头尾相连, 排列成串, 藏在纤维型肌 动蛋白双股螺旋的沟中, 它们在沟中可以移动位置, 仅与两条纤维型肌动蛋白中的一条相接触。一个原 肌球蛋白相当于七个球型肌动蛋白单体的长度, 因 此每分子原肌球蛋白可以遮蔽七个球型肌动蛋白单 体的肌球蛋白结合部位, 以阻止肌球蛋白与肌动蛋 白的结合 [ 2] 。三种肌钙蛋白中, 肌钙蛋白 T 与原肌 球蛋白结合; 肌钙蛋白 I与肌动蛋白结合, 以阻止肌 动蛋白与肌球 蛋白相 互作用; 肌 钙蛋白 C 可以和 Ca2+ 结合, 是钙受体蛋白 ( 图 3)。
第 27卷第 4期 2008年 12月
武汉工业学院学报 Journa l o f W uhan P olytechn ic U n iversity
文章编号: 1009 4881( 2008) 04 0019 04
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章 梁, 侯温甫, 黄泽元*