生物化学-生物催化剂
生物催化剂酶
黄素单核苷酸(FMN)
• 她们分别构成各种黄素酶得辅酶,参与体内生物 氧化过程。
• 主要作用就是传递H和电子。
33
34
FA35 D
36
维生素B2缺乏症
•
维生素B2缺乏时,主要表现为口角炎、舌
炎、阴囊炎及角膜血管增生和巩膜充血等。幼
儿缺乏则生长迟缓。
37
(三)维生素B3(泛酸,遍多酸)
由β-丙氨酸与羟基丁酸结合而构成,因其广泛存 在于动、植物组织,故名泛酸或遍多酸。
4
二、酶与化学催化剂得共同特征
1、 只能催化热力学上允许进行得反应,降低反应得 活化能(activation energy),加快反应速度。
2、 对于可逆反应,缩短反应达到平衡得时间,但不 改变平衡常数。
3、 用量很少,效率高,且反应前后质和量不变。
5
三、酶催化作用得特征
(一) 高效性 (二)高度专一性 (三)酶得活性受到严格调控 (四)酶得不稳定性 (五)在温和条件下发挥作用
46
(五)维生素B6
包括吡哆醛、吡哆胺和吡哆醇等3种形式。
•
她们可以相互转变。在机体组织内多以其磷酸
酯得形式存在。
• 辅酶形式: 磷酸吡哆醛
• 磷酸吡哆胺 • 功能: • 参与氨基酸得代谢——转氨基和脱羧。 • 参与血红素得合成。
47
48
生物化学第四章酶ppt课件
A-B
A+B
如：延胡索酸水合酶催化的反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
13
5. 异构酶类 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即 底物分子内基团或原子的重排过程。
A
B
如：6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O OH
CH2OH
CH2OH
11
3. 水解酶类 Hydrolase
水解酶催化底物的加水分解反应。
AB＋H2O
A-H＋B-OH
如：脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
12
4. 裂合酶类 Lyase 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或 原子形成双键的反应及其逆反应。
17
第四节 酶的活性中心及专一性
一、酶的活性中心 酶的活性中心（active center）：酶分子中能 直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部 位。
结合基团（ Binding group ） 催化基团（ catalytic group ）
18
结合部位：酶分子中 与底物结合的部位。 决定酶的专一性。
OH
O
10
2. 转移酶类 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子
生物化学知识点
生物化学知识点
生物化学是关于生物体内各种化学反应和物质组成的研究领域。本文将探讨生物化学的几个重要知识点，包括生物大分子、酶的功能和调控、代谢途径及其调节以及核酸的结构和功能。
一、生物大分子
生物大分子是生物体内重要的有机分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。这些分子是组成细胞和生命活动的基本单位。
1. 蛋白质
蛋白质是生物体内功能最为多样和复杂的生物大分子之一。它们由氨基酸组成，通过肽键连接成长链。蛋白质扮演着酶、结构蛋白、激素和抗体等重要角色。
2. 核酸
核酸是生物体内负责储存和传递遗传信息的分子。DNA和RNA是两种常见的核酸。DNA以双螺旋结构存储遗传信息，RNA则参与蛋白质的合成过程。
3. 多糖
多糖是由单糖分子通过糖苷键连接而成的聚合物。多糖包括淀粉、糖原和纤维素等，它们在生物体内具有能量储存和结构支持的功能。
4. 脂类
脂类是由甘油和脂肪酸组成的生物大分子。它们在细胞膜的构建、能量储存和信号传导中起到重要作用。
二、酶的功能和调控
酶是生物体内调节化学反应速率的生物催化剂。酶可以加速反应速率、选择性催化和在温和条件下进行反应。
1. 酶的催化机制
酶通过降低反应的活化能，使反应更容易发生。酶与底物结合形成酶底物复合物，进而发生化学反应。最终生成产物和释放酶。
2. 酶的调控
酶的活性可以通过多种机制进行调控。常见的调控方式包括底物浓度、温度、酸碱度以及激活剂和抑制剂的作用。
三、代谢途径及其调节
代谢是生物体内物质和能量的转化过程。生物体通过代谢途径来满足对营养物质的需求，并产生能量和代谢产物。
生物化学原理
生物化学原理
生物化学是研究生物体内化学反应和物质转化的一门学科，它涉及到生命的起源、生命的基本单位细胞以及生命体内的各种生物分子和化学反应过程。在生物化学中，我们需要了解一些基本的原理和概念，这些知识对于理解生命现象和生物医学领域都至关重要。
首先，我们需要了解生物体内的化学元素。生物体内最常见的元素有碳、氢、氮、氧、磷和硫，它们构成了生物体内的大部分有机分子，如蛋白质、核酸、脂类等。这些元素之间通过共价键和氢键等化学键形成了各种生物分子，从而构成了生物体内复杂的结构和功能。
其次，生物体内的化学反应受到生物催化剂的调控。生物体内的化学反应速度很快，但在生物体内，这些反应需要受到严格的调控，以保持生物体内稳定的内环境。生物催化剂，即酶，能够降低化学反应的活化能，从而加速化学反应的进行。酶的活性受到各种因素的调控，如温度、pH值、离子浓度等，这些因素对于维持生物体内的化学平衡和生命活动至关重要。
此外，生物体内的能量转化是生物化学的一个重要方面。生物体内的能量主要来源于食物的摄取和氧气的呼吸。食物中的有机物通过新陈代谢过程被分解，释放出能量，供给生物体内各种生命活动的进行。而氧气参与了细胞内的呼吸过程，将有机物中的能量转化为细胞内的三磷酸腺苷（ATP），从而为细胞提供能量。
最后，生物体内的遗传信息是生物化学的另一个重要方面。DNA是生物体内的遗传物质，它通过基因的编码和表达，控制了生物体内的各种生物分子的合成和功能。DNA的复制、转录和翻译是生物体内的重要生物化学过程，它们保证了遗传信息的传递和稳定。
动物生物化学2生物催化剂——酶
本课件PPT仅供大家学习使用 学习完请自行删除，谢谢！ 本课件PPT仅供大家学习使用 学习完请自行删除，谢谢！ 本课件PPT仅供大家学习使用 学习完请自行删除，谢谢！ 本课件PPT仅供大家学习使用 学习完请自行删除，谢谢！
本章主要内容
酶的一般概念 酶的组成与维生素 酶的构造与功能的关系 酶的催化机理 酶反响的动力学 酶活性的调节
辅酶与辅基的异同点: 它们都是耐热的有机小分子， 构造上常与维生素和核苷酸有关。但是辅酶与酶蛋白结合不 紧，容易经透析除去，而辅基通常与酶蛋白共价相连。
金属离子的作用：它们是酶和底物联系的“桥梁〞；稳定 酶蛋白的构象；酶的“活性中心〞的局部。
结合酶举例，( )内为辅因子：
乳酸脱氢酶〔辅酶I,NAD〕 异柠檬酸脱氢酶〔辅酶 I,NAD〕 醇脱氢酶〔辅酶I,NAD〕 葡萄糖-6-磷酸脱氢酶〔辅酶 II,NADP〕
立体专一性 指酶对其所催化底物的立体构型有特定的要求。 例如，乳酸脱氢酶专一地催化L-乳酸转变为丙酮酸，延胡索酸
只作用于反式的延胡索酸〔反丁烯二酸〕。立体专一性保证了反 响的定向进展。
R1: Lys, Arg R2: 不是Pro
R3: Tyr, Trp, Phe R4: 不是 Pro
• 酶容易变性 • 这是酶的化学本质〔蛋白质〕所决定的。
•
酶在细胞中的区室化 (enzyme
名词解释 酶的比活力
名词解释酶的比活力
酶的比活力
酶，是一类能够加速生物化学反应的生物分子，也被称为生物催化剂。它们在生物体内扮演着至关重要的角色，参与了几乎所有化学反应的调节和促进。酶能够降低活化能，使得反应在生物体内能够以足够的速率进行，同时避免了高温和高压等恶劣条件带来的不利影响。酶具有高度的特异性，只对特定的底物起作用，而不影响其他的化学反应。本文将围绕酶的比活力展开讨论。
酶的比活力是指单位酶的催化能力，也可以称为单位酶的效率。它是衡量酶催化效率的一个重要指标，能够直观地反映酶的催化能力和效率。比活力的计算公式为：比活力 = 催化速率 / 酶的物质量。可以看出，比活力与酶的催化速率成正比，与酶的物质量成反比。因此，在比较不同酶的催化效率时，我们应该将酶的活性调整到相同的水平，以便做出公正的比较。
酶的比活力受到多种因素的影响，其中包括温度、pH值、底物浓度等。温度是影响酶催化反应速率的重要因素。一般来说，随着温度的升高，酶的催化速率也会增加。然而，过高的温度会导致酶的失活，因为酶的蛋白质结构会受到破坏。另外，酶的最适温度也因酶的种类而异。pH值是酶催化反应的另一个关键因素。不同的酶对于酸碱度的适应范围不同，在过高或过低的pH值下，酶的活性也会受到影响。底物浓度也会对酶的催化效率产生影响。在底物浓度较低时，酶的催化速率会逐渐增加。然而，当底物浓度达到一定水平后，酶的催化速率将达到峰值，此时酶已经被饱和，无法再加速反应速率。
除了上述因素外，酶的比活力还受到酶的浓度和抑制剂的影响。酶的浓度与其比活力呈正相关关系。即酶的浓度越高，比活力越大，因为更多的酶分子可以参与反应，从而加快反应速率。抑制剂是一种可以降低酶活性的物质，可以是自然界中存在的或是人工合成的。抑制剂的结构与酶的底物类似，它可以与酶形成复合物，
生物化学课件4酶与生物催化剂
（顺，顺-已二烯二酸）
RH + O2 + 还原型辅助因子
ROH + H2O + 氧化型辅助因子
（又称羟化酶） 1.1.2. 转移酶类：催化化合物中某些基团的转移。 A· + B X A +B· X
根据X分成8个亚类：转移碳基、酮基或醛基、酰基、糖基、 烃基、含氮基、含磷基和含硫基的酶。 1.1.3. 水解酶类：催化加水分解作用。 AB + H2O AOH + BH
尼克酰胺 （Vpp, B5） AMP
泛酸（B3） 叶酸（B11） 吡哆醛/胺 （B6） 硫胺素（B1） AMP
FMN（黄素单核苷酸）
递氢（脱氢酶） 核黄素（B2）
酶及生物催化剂概念的发展
克隆酶、遗传修饰酶 蛋白质工程新酶
蛋白质类： Enzyme
(天然酶、生物工程酶) 生物催化剂 （Biocatalyst） 核酸类：Ribozyme ; Deoxyribozyme
第四节 反应动力学
底物浓度的影响 酶浓度的影响 温度、pH的影响 抑制剂、激活剂的影响
一、底物浓度的影响
1、一种现象：酶被底物饱和 2、一种假说：酶-底物复合物中间产物学说 3、米氏方程：
V m a x [S ] V= K m + [S]
（1）v-[S]曲线：近似双曲线 （2）[s]<<Km([S]很小时)，v与[s]成正比
生物催化剂酶ppt课件
酶 的
酶具有专一性
特
性
酶需要适宜的条件：
温度 pH
严格执行突发事件上报制度、校外活 动报批 制度等 相关规 章制度 。做到 及时发 现、制 止、汇 报并处 理各类 违纪行 为或突 发事件 。
温度过高和过低对酶活性的影响其 本质相同吗？
严格执行突发事件上报制度、校外活 动报批 制度等 相关规 章制度 。做到 及时发 现、制 止、汇 报并处 理各类 违纪行 为或突 发事件 。
严格执行突发事件上报制度、校外活 动报批 制度等 相关规 章制度 。做到 及时发 现、制 止、汇 报并处 理各类 违纪行 为或突 发事件 。
酶的概念:
酶是活细胞产生的一类具有生物催化作 用的有机物。 绝大多数酶是蛋白质,少数的酶是RNA.
严格执行突发事件上报制度、校外活 动报批 制度等 相关规 章制度 。做到 及时发 现、制 止、汇 报并处 理各类 违纪行 为或突 发事件 。
酶是生物催化剂，与化学上的催 化剂催化效率相同吗？
相同点：都能催化化学反
总之，酶作为生物催化剂，与无机催化剂相比 具有明显不同的特点：酶具有高效性和专一性，并 且需要适宜的条件。
严格执行突发事件上报制度、校外活 动报批 制度等 相关规 章制度 。做到 及时发 现、制 止、汇 报并处 理各类 违纪行 为或突 发事件 。
练习一
实验设计： 探索温度对淀粉酶活性的影响
《生物化学》-第五章 酶化学
氨基、羧基、咪唑基、巯基、酚羟基。
His的咪唑基最活跃。 咪唑基pK约为6.0,在生理pH条件下,一半以酸存在,一 半以碱存在,既可作为质子供体,又作为质子受体, 参与 酸碱催化。
His在蛋白质组成 中的重要性：
（1）对外来酸碱 的缓冲作用（如： 血红蛋白）；
（2）酶蛋白中的 酸碱催化作用。
E-Ser
酰基化阶段
底物结合到酶活 中心Ser-OH上
E-Ser
脱酰基阶段
R-NH2 E-Ser
例题：
1.胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶作为生物催化剂， 有哪些相似之处？（丝氨酸蛋白酶） 有哪些不同之处？（见第28张幻灯片）
2.将胰凝乳蛋白酶的Ser195突变为Ala,则活性降低106倍，突 变His57为Ala,则活性同样降低106倍。因此，若同时突变 Ser195和His57为Ala，其活性应降低1012倍，这种推断正确 吗？
亲核基团
—CH2—·O·：
H
底物中典 型的亲电 中心包括：
磷酰基
Cys-SH
—CH2—·S·：
H
脂酰基 糖基
His-咪唑基
—CH2—C=CH
HN N：
CH
（五）金属离子催化
金属离子作为酶的辅助因子起作用的方式：
1.与酶蛋白紧密结合稳定酶的天然构象，亲电催化 2.与酶结合较弱，作为激活剂存在。 3.通过价态的可逆变化，参与氧化还原反应。
生物催化剂名词解释
生物催化剂名词解释
生物催化剂是一种生物化学分子，它可以促进，加速或诱导化学反应发生。它可以有助于减少体内所需能量的消耗，或者减少体内缺失或抑制化学反应所需的能量。生物催化剂可以用来调控影响有机生物体的生命过程，包括代谢和表观遗传学等。生物催化剂可以分为水溶性和非水溶性催化剂。
水溶性生物催化剂是最常见的类型，主要改变有机物在水中的行为，从而加速其特定的催化反应。例如，水溶性酶可以帮助细胞内的发酵细菌把糖分解成乙酸，生成能量供细胞生长繁殖所需。此外，水溶性酶也可以帮助细胞分解脂肪、肽等。
非水溶性生物催化剂是一种非常重要的工具，可以改变有机物在油中的行为，从而加快反应速度。例如，非水溶性酶可以帮助细胞分解油脂，并把油脂的碳氢键分解成氢和碳。另外，非水溶性酶还能帮助细胞把烃变成供某些特定反应所需的特定的氢碳结构。
总的来说，生物催化剂拥有不同的功能，可以加速有机物的反应，并且会减少体内所需的能量消耗。尤其是在体内缺失或抑制化学反应时，生物催化剂可以起到最大的作用，把反应推向正确的道路，帮助维持细胞的正常运作，促进健康的生命过程。
生物化学简明教程答案
6 酶
1．作为生物催化剂，酶最重要的特点是什么？
解答：作为生物催化剂，酶最重要的特点是具有很高的催化效率以及高度专一性。
2．酶分为哪几大类？每一大类酶催化的化学反应的特点是什么？请指出以下几种酶分别属于哪一大类酶：
磷酸葡糖异构酶（phosphoglucose isomerase）
碱性磷酸酶（alkaline phosphatase）
●肌酸激酶（creatine kinase）
❍甘油醛―3―磷酸脱氢酶（glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase）
⏹琥珀酰―CoA合成酶（succinyl-CoA synthetase）
☐柠檬酸合酶（citrate synthase）
☐葡萄糖氧化酶（glucose oxidase）
❑谷丙转氨酶（glutamic-pyruvic transaminase）
❒蔗糖酶（invertase）
♦ T4 RNA 连接酶（T4 RNA ligase）
解答：前两个问题参考本章第3节内容。
异构酶类；
水解酶类；
●转移酶类；
❍氧化还原酶类中的脱氢酶；
⏹合成酶类；
☐裂合酶类；
☐氧化还原酶类中的氧化酶；
❑转移酶类；
❒水解酶类；
♦合成酶类（又称连接酶类）。
3．什么是诱导契合学说，该学说如何解释酶的专一性？
解答：“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，而是具有一定的柔性，当酶分子与底物分子靠近时，酶受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提条件，酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小等不适合的化合物，因此酶对底物具有严格的选择性，即酶具有高度专一性。
生物化学酶化学
(2) 酶催化作用特点: 条件温和:常温、常压、pH=7; 高效率:反应速度与不加催化剂相比可提高103～
1017,与加普通催化剂相比可提高107～1013; 专一性:即酶只能对特定得一种或一类底物起作用,这
种专一性就是由酶蛋白得立体结构所决定得。可分 为:
绝对专一性:有些酶只作用于一种底物,催化一个反 应, 而不作用于任何其她物质。
合物形成得速率与酶和底物得性质有关。
4、 使酶具有高效催化得因素
(1)临近定向效应:
在酶促反应中,底物分子结合到酶得活性中心,一方 面底物在酶活性中心得有效浓度大大增加,有利于 提高反应速度;
另一方面,由于活性中心得立体结构和相关基团得 诱导和定向作用,使底物分子中参与反应得基团相 互接近,并被严格定向定位,使酶促反应具有高效率 和专一性特点。
3、酶原得激活
某些酶(绝大多数就是蛋白酶)在细胞内合成或初 分泌时没有活性,这些无活性得酶得前身称为酶 原(zymogen),使酶原转变为有活性酶得作用称 为酶原激活(zymogen activation)
酶得激活机制主要就是分子内肽链得一处或多处断 裂,同时使分子构象发生一定程度得改变,从而 形成酶活性中心所必需得构象。
(结合蛋白质) 辅因子
(cofacter) 辅基(prosthetic group)
全酶(holoenzyme)= 酶蛋白 + 辅因子
生物催化剂(Biocatalysts)
金属离子在全酶中的作用
①传电子：作为酶活性中心的催化基团参 与催化反应、传递电子。
②架桥梁：作为连接酶与底物的桥梁，便 于酶对底物起作用。
③稳构象：稳定酶的构象所必需。 ④降斥力：中和阴离子，降低反应中的静
电斥力。
小分子有机化合物
• 小分子有机化合物在全酶中的作用： • 参与催化过程，起传递电子、质子或一
些基团的作用。 • 小分子有机化合物作为辅助因子的种类
不多，都属于维生素或维生素衍生物。 常见的见表 • 酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决 定反应的种类与性质。
辅助因子的分类
• 辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度与作 用特点分为：辅酶和辅基。
• 辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超 滤的方法除去。在两个酶促反应中充当质子 或基团供体和受体的作用。如NAD、NADP。
• 对于结合酶，辅酶或辅基参与酶活性中心的 组成。
• 酶的必需基团：与酶活性密切相关的基团称 为必需基团。
• 酶活性中心内的必需基因有两种：
• 结合基团，其作用是与底物相结合，使底物 与酶的一定构象形成复合物；
• 催化基团，其作用是影响底物中某些化学键 的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转 变成产物。
2、高度特异性
• 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定 的化学键，催化一定的化学反应并产生一定 的产物的特性称为酶的特异性或专一性。
生物化学---酶催化作用的特点
③ 维生素E
维生素E又叫做生育酚，目前发现的有6种，其中，，， 四种有生理活性。
R1 HO
R2
O
R3
主要功能：具有抗氧化剂的功能，可作为食品添加剂使用， 还可保护细胞膜的完整性；同时还有抗不育的作用。
④ 维生素K
维生素K有3种：K1,K2,K3。其中K3是人工合成的。维生 素K是2-甲基萘醌的衍生物。
羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。
O
H 2N
CH
C
OH
OH
CH 2
OH O
H 2N
CH
百度文库
C
OH
SH
CH 2
O SH
H 2N
CH
C
OH
N
CH 2 N H
N
NH
O
H 2N
CH C
OH
O
CH 2 H 2 N
CH C
OH
COOH
CH 2
CH 2
C
O
C
O
OH
O OH
O
H 2N
CH C
OH
NH 2
H 2N
CH C
(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
C H 3 C H C O O H N A D + C H 3 C C O O H N A D HH +
《生物化学》常用名词解释(三)
《生物化学》常用名词解释
（三）
1.肌红蛋白（myoglobin）：
是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
2.血红蛋白（hemoglobin）：
是由含有血红素辅基的4个亚基组成的寡聚蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。
3.波尔效应（Bohreffect）：
CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白的氧亲和力下降的现象。
4.别构效应（allostericeffect）：
又称之变构效应。是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
5.镰刀型细胞贫血病（sickle-cellanemia）：
血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β-亚基N端的第6个氨基酸残基是缬氨酸，而不是正常的谷氨酸残基。
6.酶（enzyme）:
生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
7.全酶（holoenzyme）：
具有催化活性的酶，包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因子。
8.脱辅基酶蛋白（apoenzyme）：
酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
9.酶活力单位（U，activeunit）：
酶活力的度量单位。1961年国际酶学会议规定：
1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。
生物化学-酶
苟 萍
新 疆 大 学 生 命 科 学 与 技 术 学 院 生 物 化 学 教 研 室
苟 萍
新 疆 大 学 生 命 科 学 与 技 术 学 院 生 物 化 学 教 研 室
§2.3 酶的反应速度、酶活力和活力单位 酶的反应速度、
(Reaction Rate, Enzyme Activity, Activity Unit)
一. 酶的反应速度及酶活力 酶的反应速度可用单位时间内底物的减少量或 产物的增加量来表示。一般以产物的增加量表示 较为准确。
新 疆 大 学 生 命 科 学 与 技 术 学 院 生 物 化 学 教 研 室
酶活力是指酶催化某一化学反应的能力，酶活 酶活力是指酶催化某一化学反应的能力， 力的大小可以用一定条件下所催化的某一化学反应 的反应速度来表示。酶活力就是酶的反应速度， 的反应速度来表示。酶活力就是酶的反应速度，酶 活力高酶的反应速度大，反之则小。 活力高酶的反应速度大，反之则小。
苟 萍
新 疆 大 学 生 命 科 学 与 技 术 学 院 生 物 化 学 教 研 室
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
Km的意义？
返回
上一页 下一页
米氏方程的推导
酶促反应历程
Movie. equation1
ES降解速率
Movie.equation2
米氏方程
Movie.equation4
ES形成速率
Movie.ES k1
米氏曲线
Movie.double-curve
返回
反应平衡时
Movie.equation3
上一页 下一页
返回
上一页 下一页
酶－底物结合力
1、静电引力 2、氢键 3、疏水键相互作用：活性中心是相对的疏水环境
上一页
下一页
（三）酶与底物的定向效应
底物分子结合到酶的活性中心：
1)底物在酶活性中心的有效浓度大大增加 2)活性中心的立体构型和相关基团的诱导和定向 作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近， 并被严格定位 3)是酶促反应具有高效率和专一性的原因
不可逆抑制 可逆抑制
上一页
下一页
不可逆抑制（irreversible inhibition)
概念：抑制剂与酶活性中心必需基团以共价键
结合，阻碍了底物的结合或破坏了酶的催化基 团，不能用透析或超滤等方法去除抑制剂。
结合部位：活性中心必需基团 结合方式：共价键
分类：根据抑制剂对酶选择性的方式
习惯名或常用名：
1、根据酶所作用的底物命名 如：淀粉酶，蛋白酶 2、根据酶所催化的反应命名 如：转氨酶，脱氢酶 3、在底物、反应基础上加上酶的来源或其它特点命名 如：胰蛋白酶、碱性磷酸酶
上一页 下一页
国际系统分类法
酶的六大类：
1. 2. 3. 4. 5. 6. 氧化还原酶类（oxido-reductases) 转移酶类（transferases) 水解酶类（hydrolases) 裂合酶类（lyases) 异构酶类（isomerases) 合成酶类（ligases)
上一页
下一页
返回
2) pH对酶作用的影响
pH对酶促反应速度的影响，主要有下 列原因：
– 1 影响酶和底物的解离 – 2 影响酶分子的构象
上一页
下一页
上一页
下一页
返回
上一页 下一页
3)酶浓度对酶作用的影响
上一页
下一页
返回
4) 激活剂对酶作用的影响
凡能提高酶的活性，加速酶促反应进行的物 质都称为激活剂或活化剂(activator)。 一般认为，激活剂的作用主要有以下几个方 面：
• 全酶中的辅酶决定酶反应专一性——同一辅酶或辅基可以
和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。 • 全酶中的酶蛋白决定底物专一性
上一页 下一页
（一）辅酶和辅基
4、辅酶和维生素
大多数辅酶或辅基的前体是维生素，主要是水溶性B 族维生素。
上一页
下一页
上一页
下一页
返回
（二）酶分子中的金属离子
金属酶（mentalloenzymes)，如SOD
3. 反竞争性抑制 (anticompetitive inhibition)
上一页
下一页
1.竞争性抑制 (Competitive inhibition)
概念：抑制剂的化学结构与底物相似，与底物竞 争性的与酶的活性中心结合。
上一页
下一页
上一页
下一页
2.非竞争性抑制 (noncompetitive inhibition）
上一页 下一页
对青霉素酶不敏感的青霉素新品种
cefoxitin ， 先 锋 霉 素 (或称为头抱菌素）类 抗生素，其结构为:
由链霉菌产生，稳定性好的原因主 要是其分子中β-内酰胺环上连接 的噻唑侧链基团和甲氧基的空间位 阻作用，影响了与青霉素酶的结合。
上一页 下一页
可逆抑制（reversible inhibition)
–1．解除抑制剂的抑制作用 –2．辅酶和辅基是构成某些有活性的全酶的必 要组成成份 –3．无机离子激活许多酶类
返回
上一页 下一页
4.5 酶的抑制剂与药物分子设计
酶的作用机理movie
返回
上一页 下一页
什么是抑制剂 ？ 抑制剂的作用机理 ？ 抑制剂的分类及特点 ？
抑制剂的作用机理与药物分子设计
概念：抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，具有可
逆性，可用透析、过滤等方法将抑制剂除去。
结合部位：活性中心，非活性中心
结合方式：非共价键
分类：
上一页 下一页
可逆抑制的分类
抑制剂与底物是否竞争与酶的结合 1. 竞争性抑制 (Competitive inhibition)
2. 非竞争性抑制 (uncompetitive inhibition)
如：SOD（超氧化物歧化酶） ——EC1.15.1.1（Enzyme Commission)
上一页 下一页
章首
上一页
下一页
章首
5.3 酶的作用特性
酶的催化作用特性 与酶的催化特性有关的因素 酶的非蛋白组分——辅酶和金属离子
上一页
下一页
酶的催化作用特性
（一）酶是自然界中催化活性最高的一 类催化剂
上一页 下一页
返回
章首
5.4 酶促反应动力学
什么是酶促反应动力学? 米氏方程
米氏方程的推导
影响酶促反应的因素
上一页
下一页
酶促反应动力学
研究酶促反应的速度以及各种因素对反
应速度的影响，其中酶与底物之间的作用问
题是研究酶促反应的核心问题。
返回
上一页 下一页
酶促反应动力学
米氏方程（Michaelis Menten 方程）
非专一性不可逆抑制 专一性不可逆抑制
上一页 下一页
非专一性不可逆抑制
概念：一种抑制剂可作用于酶分子上的 不同基团或作用于几种不同的酶
例如：烷化剂类：碘乙酸 酰化剂类：酸酐、磺酰氯
上一页
下一页
专一性不可逆抑制
Ks型：一种抑制剂只作用于酶分子中一种氨基酸
侧链基团，该氨基酸残基属于酶的必需基团。
概念：酶可以同时与底物及抑制剂结合，两者没有 竞争作用。
上一页
下一页
上一页
下一页
3.反竞争性抑制 (anticompetitive inhibition)
概念：抑制剂能与酶与底物的复合物ES结合，不再分 解，从而降低形成产物的数量。
返回
上一页 下一页
（四）酶与反应过渡状态的结合作用
酶与反应过渡状态的亲和力远大于酶与 底物或产物的亲和能力 Movie.ES P curve
返回
上一页 下一页
（五）酶与底物的手性选择结合作用
不对称催化作用 大多数天然产物都具有旋光性 酶分子的活性中心部位，含有多个具有 催化活性的手性中心，对底物分子起诱 导和定向作用，使反应按单一的方向进 行。
如：有机汞：专一作用于巯基 有机磷农药：专一作用于丝氨酸羟基 如乐果、敌百虫等
Kcat型：
结构及作用特点：
抑制剂为底物的类似物，但其结构中潜藏着一种化学活性 基团，在酶的作用下，潜在的化学活性基团被激活，与酶 的活性中心发生共价结合，不能再分解，酶因此失活。
上一页 下一页
用自杀性底物对付抗青霉素的菌株
上一页 下一页
章首
二、生物催化剂的发展 1、Ribozyme 1982年 2、抗体酶 （abzymes) 3、生物酶工程 4、人工酶 5、模拟酶 酶的本质？
上一页 下一页
5.2 酶的命名和分类
国际系统命名法：
1、名称由两部分组成：底物＋反应名称 如：ATP:己糖磷酸转移酶 2、不管酶催化正反应还是逆反应，都用同一名称。 如：DH2:NAD氧化还原酶
上一页
下一页
抑制剂定义
能够降低酶的活性，使酶促反应速度减慢 的物质。
上一页
下一页
抑制剂作用机理
1. 底物类似物－－活性中心结合 2. 非底物类似物－－不与活性部位结合， 但和酶活性部位以外的必需基团结合， 从而影响酶促反应过程。
上一页
下一页
抑制作用分类
抑制作用分类：根据抑制剂与酶作用方式的不同
如：脲酶：只催化水解尿素 (2)立体专一性(stereo specificity) 手性底物，如：淀粉酶只水解D－葡萄糖形 成的1,4-糖苷键 (3)几何专一性(geometric specificity) 只催化某种几何异构体底物的反应
上一页 下一页
返回
酶的催化作用特性
（三）酶促反应遵循米氏动力学方程
• 活性中心的必需基团：与底物结合 • 非活性中心的必需基团：具有空间 支撑或结构 维持作用
非必需基团：与酶的其它活性有关，如识别、 定位、免疫等
上一页
下一页
上一页
下一页
返回
上一页 下一页
Movie. Enzyme reaction2
（二）酶与底物分子相互作用
酶－底物中间复合物（enzymesubstrate complex) E+S ES E+P
青霉素分子 耐药性产生的原因 解决耐药性的方法
上一页
下一页
青霉素分子
β－内酰胺环 与噻唑环融合
诱 导 酶 ， 耐 药 性
上一页
下一页
对青霉素酶具有抑制作用的青霉素产品
clavulanic acid本身没有 显著的抗菌活性，但它 对青霉素酶来说，
因此，将clavulanic acid与对青霉素酶敏感 的青霉素可以组合成新的青霉素制剂。现在 这种类型的青霉素产品己经被广泛应用。
上一页
下一页
与酶催化特性有关的因素
1 酶分子的结构 2 酶与底物分子之间的相互作用 3 酶与底物分子之间的定向效应 4 酶与反应过渡态的结合作用 5 酶与底物的手性选择性结合作用
上一页
下一页
返回
（一）酶分子的结构
Movie.ES complex
酶的活性中心 结合部位：专一性
比普通催化剂效能高107～1013倍
Movie.decrease energy
上一页
下一页
酶的催化作用特性
（二）酶是具有高度选择性的催化剂 反应专一性(reaction specificity)
• 只催化一种或一类反应，几乎不产生副反应 • 底物专一性(substrate specificity) (1)结构专一性(structure specificity)
上一页
下一页
5.1 生物催化剂的发现和发展
一、生物催化剂的发现 1、ferment 2、淀粉糖化酶：1833 3、enzyme 1878年 4、1926年，脲酶结晶，提出酶的蛋白质的本质 5、1963年，牛胰核糖核酸酶的一级结构 1965年，鸡卵清溶菌酶的三维结构 1969年，人工合成核糖核酸酶
空间形状和氨基酸残基组成上，利于酶－底物复 合物的形成。
催化部位：高效性
• 与结合部位重叠或非常靠近；
• • •
含有多种具有活性侧链的氨基酸残基； 有的含有辅酶或金属离子； 激活底物或降低过渡态活化能。
下一页
上一页
上一页
下一页
酶分子的结构
Movie.enzyme reaction1
必需基团：与酶的催化活性有关
上一页
下一页
上一页
下一页
返回
上一页 下一页
三、酶的非蛋白组分
——辅酶和金属离子
返回
上一页 下一页
（一）辅酶和辅基
1、辅酶和辅基的区别
与酶蛋白结合的强弱——透析
2、辅酶和辅基的功能 本质：小分子有机化合物 具有氧化还原性或转移基团的能力 3、辅酶和辅基的作用特点 直接参与反应——“第二底物”
影响酶作用的因素
(1)温度对酶作用的影响 (2)pH对酶作用的影响
(3)酶浓度对酶作用的影响
(4)激活剂对酶作用的影响
(5)抑制剂对酶作用的影响
返回
上一页 下一页
1) 温度对酶作用的影响
酶的最适温度（optimum temperature, Tm）
在一定范围内，反应速度达到最大时的温度称为酶的最适温 度（optimum temperature, Tm）。 最适温度不是酶的特征物理常数。
上海市精品课程
生物化学
第五章 生物催化剂
华东理工大学生物化学精品课程组
第五章 生物催化剂 (Biocatalytics)
学习要求 生物催化剂的发现和发展 酶的命名和分类 酶的作用特性 酶促反应动力学 酶的抑制剂与与药物分子设计 酶活力的测定 核酸酶和抗体酶 寡聚酶、同功酶和固定化酶 酶的应用
上一页
下一页
章首
百度文库
学习要求
了解酶的命名和分类 弄清酶的化学本质 掌握理解活性中心、酶活性、反应初速度、比活性、Km 最适PH、最适温度、酶原、竞争性抑制 弄清影响酶促作用的各种因素 掌握酶促作用的动力学和结构基础 对比酶的几种不同类型的抑制作用 酶的作用机制与药物分子的设计 了解核酸酶、抗体酶的相关知识 了解同功酶、诱导酶、别构酶、固定化酶的本质和应用
1） 酶蛋白与金属离子结合紧密 2）过渡金属离子：如Fe2+/Fe3+,Cu2+/Cu+，
Zn2+，Mn2+等
3）通过配位健与氨基酸残基侧链基团相连 或作为酶的辅助因子
金属激活酶（metal-actived enzymes)
1）结合较松散 2）碱金属离子或碱土金属离子，如K+,Na+,Mg2+,Ca2+等