高级生物化学-5
生物化学第5章 蛋白质的三维结构
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α-螺旋
特征: 每隔3.6个AA残基螺旋上升 一 圈，螺距0.54nm; 螺旋体中所有氨基酸残基R 侧链都伸向外侧； 每个氨基酸残基的>N-H与 前 面第三个氨基酸残基的 >C=0形成氢键，肽链上所有 的肽键都参与氢键的形成， 取向几乎都平行于螺旋轴。
原胶原纤维中原胶 分子的排列
一股原胶 原 蛋白 分子
原胶原蛋白分子中的 单链 （左手螺旋）
胶原纤维(collagen fibril)中原胶原蛋白分子的排列19
胶原纤维通过Lys-Lys的交联得到进一步稳定和增强
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六、 超二级结构和结构域
1.超二级结构（super-secondary structure):
在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干 相 邻的二级结构单元（即α-螺旋、β-折叠片和β-转 角等 ）彼此相互作用组合在一起，形成有规则、在空 间上能 辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件 单元，称 超二级结构或模体（motif）或折叠花样 （folding motif)。
类型：αα； β α β ； β β
∆G = ∆H –T ∆S ∆G is change in Gibbs Free Energy. If the ending state
is lower in free energy than the starting state, reaction will proceed spontaneously. ∆H is change in Enthalpy. Enthalpy is the energy from bonds and attractive interactions. Negative ∆H is favorable. (e.g. forming more bonds.) ∆S is change in Entropy. Entropy is disorder. Positive ∆S is favorable. (e.g. increasing the amount of disorder.)
生物化学 5-基因表达调控
个基因或一些功能相近的基因表达（生物体内基因表达）的开启、
关闭和表达强度的直接调节。
它是生物在长期进化过程中逐渐形成的精确而灵敏的生存 能力和应变能力，是生物赖以生存的根本之一。
二、基因表达的方式
（一）组成性表达(constitutive gene expression)
指不大受环境变动而变化的一类基因表达。其中某些基因表 达产物是细胞或生物体整个生命过程中都持续需要而必不可少的， 这类基因可称为管家基因(housekeeping gene)，这些基因中不少
性。
• 当有葡萄糖存在时， cAMP浓度较低， cAMP与CAP 结合受阻，lac操纵子表达下降。
（4）协调调节
Lac阻遏蛋白负性调节与cAMP正性调节两种机制协调合作 • 无乳糖，无诱导物时，转录作用被I表达的阻遏蛋白所阻断。 • 有诱导物时，诱导物与阻遏蛋白结合，使其变构，从操纵基
因上解离出来。
调节基因
β －半乳糖苷酶
2、阻遏蛋白 的负性调节
没有乳糖存在时，lac操纵子处于阻
遏状态。I序列表达的lac阻遏蛋白与
O序列结合，阻碍RNA聚合酶与P序 列结合，抑制转录启动。
有乳糖存在时，lac 操纵子可被诱导。
别乳糖作为诱导剂分子结合阻遏 蛋白，使蛋白构象变化，导致阻 遏蛋白与O序列解离，发生转录
基因产物特异识别、结 合其它基因的调节序列， 调节其它基因的开启或
关闭称为反式调节
基因产物特异识别、 结合自身基因的调 节序列，调节自身 基因的开启或关闭 称为顺式调节
DNA
a
A A
反式调节
b
mRNA
蛋白质A
C
c
DNA
mRNA
顺式调节
《生物化学第五章》PPT课件
β-D-半乳糖 极性头基因
β-糖苷键
神经酰胺
半乳糖脑苷脂
存在于脑神经组织中
5.4.3 神经节苷脂类
➢ 糖基部分含有唾液酸的鞘糖脂常称神经节苷脂，由神经 酰胺和复杂的寡糖结合而成，是一类酸性糖脂，已从脑 灰质、脾和肾等组织中分离出来。
胆固醇 + 醋酸酐 + 浓硫酸 氯仿溶液
出现蓝绿色
可用于鉴定固 醇类化合物
胆固醇 + 毛地黄糖苷
沉淀
可用于胆固醇的 定量测定
蜡
蜡是长链脂肪酸和长链一元醇或固醇形成的酯，天然蜡 是多种蜡酯的混合物。
蜡分子含一个很弱的极性头和一个非极性尾，因此完全 不溶于水，蜡的硬度由烃链的长度和饱和度决定。蜡分布 于生物体表面起保护作用。
动物中的三酰甘油饱和脂肪酸含量高， 熔点亦高，常温下成固态，俗称脂肪。
没有明确的熔点，其 熔点与脂肪酸组成及 低相对分子质量的脂 肪酸数目有关。
植物中的三酰甘油不饱和脂肪酸含量 高，熔点亦低，常温下成液态，俗称 油。因此三酰甘油又通称为油脂。
（二）化学性质
（1）水解与皂化
➢ 在酸、碱或脂肪酶作用下，三酰甘油能逐步水解成二酰甘 油、单酰甘油，最后彻底水解成脂肪酸和甘油。
甘油磷脂 磷脂
鞘磷脂 鞘糖脂
第一大类膜脂 第二大类膜脂
5.3.1 甘油磷脂
甘油磷脂分子中的C1和C2两个醇羟基被脂肪酸 酯化，第三个醇羟基与磷酸成酯，或磷酸再与 其他含羟基的物质结合成酯。
O
结构通式：
O C H 2O -C -R 1
R 2C -O -C H O
常为花生四烯酸 C H 2 O - P - O X
高级生物化学课程大纲
《高级生物化学》课程教学大纲英文译名：Advanced Biochemistry适用专业：生物学、化学工程、应用化学与工程技术学分数：3学分总学时数：54学时一、本课程教学目的和任务本课程是生物学各研究方向研究生的学位课程。
生物化学是前沿理论研究的基础和高科技应用研究的基础，它从化学层面，介绍生物分子的组成、结构与功能，在分子水平上揭示生命现象的运动和变化规律。
通过对高级生物化学的系统学习，使学生牢固掌握生物化学的基本理论和基础知识，为今后应用生物化学的研究成就对生物体进行不同层次的设计、控制、改造、模拟并产生出巨大的生产能力奠定基础。
二、本课程的基本要求要求学生查阅各种文献、运用网络资源、撰写文献综述、翻译最新研究进展等方法进行本课程的学习，以反映当代生物化学的研究进展及成就，使学生在学习基础知识的同时，通过中外文献“窗口”看到学科发展的前沿、看到其基础知识的延伸及与其他相关学科的密切联系，使学生在学习基础知识的同时获得大量的最新信息，满足和激发学生的求知欲和主动学习的兴趣。
三、本课程与其他课程的关系以分子生物学、细胞生物学、微生物学、免疫生物学、人体生理学、动物生理学、植物生理学、微生物生理学、生物化学、生物物理学、遗传学等几乎所有生物学科的次级学科为支撑。
结合化学、化学工程学、数学、微电子技术、计算机科学等生物学领域之外的尖端基础学科，其中又以生命科学领域的重大理论和技术的突破为基础。
五、其他课程作业：翻译外文文献。
资料查阅：查阅国内外最新研究进展。
课程论文：1篇文献综述。
六、选用教材及主要参考书1、教材：[美] B.B.布坎南，W.格鲁依森姆，R.L 琼斯等主编. 植物生物化学与分子生物学. 科学出版社, 20042、参考书：李关荣，高级生物化学，西南师范大学出版社，2010年王镜岩，生物化学（第三版，上下册），高等教育出版社，2004年张洪渊，生物化学原理（国家“十一五”规划教材），科学技术出版社，2006年王艳萍，生物化学（高等教育“十二五”规划教材），中国轻工业出版社，2013年黄熙泰，现代生物化学（高等教育“十一五”国家级规划教材），化学工业出版社，2014年杨荣武，生物化学（高等教育“十二五”规划教材），科学出版社，2013年陈彻，生物化学（英文版），高等教育出版社，2013年赵宝昌，生物化学（英文版），吉林科学技术出版社，2005年汪世龙，蛋白质化学，同济大学出版社，2012年李冠一，核酸化学，科学出版社，2007。
高级生物化学复习资料
高级生物化学复习资料生物化学作为生命科学领域的重要基础学科，对于深入理解生命现象和生物过程具有至关重要的作用。
高级生物化学则在基础生物化学的基础上，进一步拓展和深化了相关知识，涵盖了更多复杂和前沿的内容。
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一、蛋白质结构与功能蛋白质是生命活动的主要承担者，其结构与功能的关系是高级生物化学中的重点内容。
蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序。
通过肽键连接的氨基酸序列决定了蛋白质的基本性质和潜在功能。
二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲等。
α螺旋是常见的结构，每个氨基酸残基沿中心轴旋转 100°，上升 015nm，每圈螺旋包含 36 个氨基酸残基。
β折叠则是通过链间的氢键形成片层结构。
三级结构是指整条多肽链的三维构象，主要由疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等维持其稳定。
例如，肌红蛋白就是具有典型三级结构的蛋白质。
四级结构是指多个亚基聚合形成的蛋白质复合物。
血红蛋白就是由四个亚基组成的具有四级结构的蛋白质。
蛋白质的功能与其结构密切相关。
例如，酶的催化活性依赖于其活性中心的特定结构；抗体通过其可变区的结构与抗原特异性结合。
二、核酸的结构与功能核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，碱基之间通过氢键互补配对。
A 与 T 配对，G 与 C 配对。
这种碱基互补配对原则是 DNA 复制和遗传信息传递的基础。
RNA 有多种类型，如信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）等。
mRNA 携带遗传信息，指导蛋白质的合成；tRNA 则在蛋白质合成过程中转运氨基酸；rRNA 是核糖体的组成成分。
核酸在生命活动中具有重要的功能，如遗传信息的储存、传递和表达。
三、酶学酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
酶的催化特点包括高效性、专一性、可调节性和不稳定性。
生物化学—5章选择题重点知识总结
单项选择题（五个选项中只有一个正确答案，多选无效）。
A1、1926年，美国生物化学家J·B·Sumner（1887～1955）首次提纯出脲酶，荣获了1946年诺贝尔化学奖，并证明了酶是一种A．蛋白质 B. 核酸 C. 糖D. 脂肪E.氨基酸B2. 三大营养物质代谢途径的阐述基本上在20世纪前半叶就完成了，这个阶段属于生物化学的哪个阶段？A．叙述生物化学阶段 B. 动态生物化学阶段 C. 分子生物学时期D. 现代生物化学阶段E.基因组时代C3．某一溶液中蛋白质的氮含量为8.8％，此溶液的蛋白质的百分浓度为A．58％B．60％C．55％D．14.1％E．1.4％C4．蛋白质分子中的氨基酸属于下列哪一项?A．L-β-氨基酸B．D-β-氨基酸C．L-α-氨基酸D．D-α-氨基酸E．L、D-α-氨基酸E5．属于含硫氨基酸的是A．天冬氨酸B．异亮氨酸C．组氨酸D．苯丙氨酸E．半胱氨酸B6．蛋白质含量的测定方法，不包括A．紫外吸收法B．茚三酮反应法C．双缩脲法D．凯氏定氮法E．改良Lowry法E7．维系蛋白质二级结构稳定的化学键是A．盐键B．二硫键C．肽键D．疏水作用E．氢键D8．血清白蛋白(pI为4.7)在下列哪种pH值溶液中带负电荷?A．pH4.0 B．pH3.0 C．pH4.7D．pH7.5 E．pH3.5B9．下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是A．谷胱甘肽中含有胱氨酸B．谷胱甘肽中谷氨酸的α-羧基是游离的C．谷胱甘肽是体内重要的氧化剂D．谷胱甘肽的C端羧基是主要的功能基团E．谷胱甘肽所含的肽键均为α-肽键C10．有关肽键的叙述，错误的是A．肽键属于一级结构内容B．肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面C．肽键具有部分双键性质D．肽键旋转而形成了β—折叠E．肽键中的C-N键长度比N-Cα单键短C11．下列不含极性侧链的氨基酸是A．酪氨酸B．苏氨酸C．亮氨酸D．半脱氨酸E．丝氨酸C12．正确的蛋白质四级结构叙述应该为A．蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系B．蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏C．蛋白质亚基间由非共价键聚合D．四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件E．蛋白质都有四级结构B13．下列正确描述血红蛋白概念是A．血红蛋白是含有铁卟啉的单亚基球蛋白B．血红蛋白氧解离曲线为S型C．1个血红蛋白可与1个氧分子可逆结合D．血红蛋白不属于变构蛋白E．血红蛋白的功能与肌红蛋白相同D14．下列有关蛋白质变性的叙述，错误的是A．蛋白质变性时其理化性质发生变化B．蛋白质变性时其一级结构不受影响C．球蛋白变性后其水溶性降低D．去除变性因素后变性蛋白质都可以复性E．蛋白质变性时其生物学活性降低或丧失E15．有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是A．主链骨架呈锯齿状B．氨基酸侧链交替位于扇面上下方C．β-折叠的肽链之间不存在化学键D．β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构E．肽链充分伸展A16．常出现于肽链转角结构中的氨基酸为A．脯氨酸B．半胱氨酸C．谷氨酸D．甲硫氨酸E．丙氨酸A17．盐析法沉淀蛋白质的原理是A．中和电荷，破坏水化膜B．盐与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C．降低蛋白质溶液的介电常数D．调节蛋白质溶液的等电点E．以上都不是E18．关于蛋白质二级结构的描述，错误的是A．每种蛋白质都有二级结构形式B．有的蛋白质几乎全是β-折叠结构C．有的蛋白质几乎全是α-螺旋结构D．几种二级结构可同时出现于同一种蛋白质分子中E．大多数蛋白质分子中有β-转角和三股螺旋结构B19．胰岛素分子A链与B链的交联是靠A．氢键B．二硫键C．盐键D．疏水键E．Vander Waals力A20．蛋白质的空间构象主要取决于A．肽链氨基酸的序列B．α-螺旋和β-折叠C．肽链中的氨基酸侧链D．肽链中的肽键E．肽链中的二硫键位置1—10 ABCCE BEDBC11—20 CCBDE AAEBA第二章核酸的结构和功能单选题（以下五个选项中只有一个正确答案）C1．核酸的基本组成单位是A．磷酸和核糖B．核苷和碱基C．单核苷酸D．含氮碱基E．脱氧核苷和碱基B2．DNA的一级结构是A．各核苷酸中核苷与磷酸的连接键性质B．多核苷酸中脱氧核苷酸的排列顺序C．DNA的双螺旋结构D．核糖与含氮碱基的连接键性质E．C、A、U、G4种核苷酸通过3′,5′-磷酸二酯键连接而成D3．核苷酸分子中嘌呤N9与核糖哪一位碳原子之间以糖苷键连接? A．5’-CB．3’-CC．2’-CD．1’-CE．4’-CC4．核酸中稀有碱基含量最多的是A．rRNAB．mRNAC．tRNAD．hnRNAE．snmRNAB5．有关核酶的正确解释是A．它是由RNA和蛋白质构成的B．它是RNA分子，但具有酶的功能C．是专门水解核酸的蛋白质D．它是由DNA和蛋白质构成的E．位于细胞核内的酶E6．有关核酸酶的叙述正确的是A．由蛋白质和RNA构成B．具有酶活性的核酸分子C．由蛋白质和DNA构成的D．专门水解核酸的核酸E．专门水解核酸的酶D7．DNA与RNA彻底水解后的产物是A．戊糖不同，碱基不同B．戊糖相同，碱基不同C．戊糖不同，碱基相同D．戊糖不同，部分碱基不同E．戊糖相同，碱基相同A8．关于DNA的二级结构，叙述错误的是A．A和T之间形成三个氢键，G和C之间形成两个氢键B．碱基位于双螺旋结构内侧C．碱基对之间存在堆积力D．两条链的走向相反E．双螺旋结构表面有大沟和小沟D9．关于mRNA叙述正确的是A．大多数真核生物的mRNA在5′末端是多聚腺苷酸结构B．大多数真核生物的mRNA在5′末端是m7GpppN-C．只有原核生物的mRNA在3′末端有多聚腺苷酸结构D．原核生物的mRNA在5′末端是m7GpppN-E．所有生物的mRNA分子中都含有稀有碱基C10．关于DNA热变性的描述正确的是A．A260下降B．碱基对可形成共价键连接C．加入互补RNA链，再缓慢冷却，可形成DNA∶RNA杂交分子D．多核苷酸链裂解成寡核苷酸链E．可见减色效应C11．核小体核心颗粒的蛋白质是A．非组蛋白B．H2A、H2B、H3、H4各一分子C．H2A、H2B、H3、H4各二分子D．H2A、H2B、H3、H4各四分子E．H1组蛋白与140-145碱基对DNAC12．如果双链DNA的胸腺嘧啶含量为碱基总含量的20%，则鸟嘌呤含量应为A．10%B．20%C．30%D．40%E．50%D13．DNA合成需要的原料是A．ATP、CTP、GTP、TTPB．ATP、CTP、GTP、UTPC．dATP、dGTP、dCTP、dUTPD．dATP、dGTP、dCTP、dTTPE．dAMP、dGMP、dCMP、dTMPA14．正确解释核酸具有紫外吸收能力的是A．嘌呤和嘧啶环中有共轭双键B．嘌呤和嘧啶连接了核糖C．嘌呤和嘧啶中含有氮原子D．嘌呤和嘧啶连接了核糖和磷酸E．嘌呤和嘧啶连接了磷酸基团B15．如果mRNA中的一个密码为CAG，那么与其相对应的tRNA反密码子是A．GUCB．CUGC．GTCD．CTGE．以上都不是B16．自然界DNA以螺旋结构存在的主要方式A．A-DNAB．B-DNAC．E-DNAD．Z-DNAE．．以上都不是B17．DNA的解链温度是A．A260达到最大值时的温度B．A260达到最大值50%时的温度C．A280达到最大值50%时的温度D．DNA开始解链时所需的温度E．DNA完全解链时所需的温度D18．DNA的二级结构是A．α-螺旋B．β-折叠C．β-转角D．双螺旋E．无规卷曲D19．决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是A．-CCA3'末端B．TψC环C．DHU环D．反密码环E．额外环C20．以hnRNA为前体的RNA是？A．tRNAB．rRNAC．mRNAD．snRNAE．SiRNA1—10 CBDCB EDABC11—20 CCDAB BBDDC第三章酶E1．下列有关酶的论述正确的是A．体内所有具有催化活性的物质都是酶B．酶在体内不能更新C．酶的底物都是有机化合物D．酶能改变反应的平衡点E．酶由活细胞内合成的具有生物催化活性的有机物A2．酶作为一种生物催化剂，具有下列哪种能量效应A．降低反应活化能B．增加反应活化能C．增加产物的能量水平D．降低反应物的能量水平E．降低反应的自由能变化C3．酶蛋白变性后其活性丧失，这是因为A．酶蛋白被完全降解为氨基酸B．酶蛋白的一级结构受破坏C．酶蛋白的空间结构受到破坏D．酶蛋白不再溶于水E．失去了激活剂D4．下列有关辅酶与辅基的论述错误的是A．辅酶与辅基都是酶的辅助因子B．辅酶以非共价键与酶蛋白疏松结合C．辅基常以共价键与酶蛋白牢固结合D．不论辅酶或辅基都可以用透析或超滤的方法除去E．辅酶和辅基的差别在于它们与酶蛋白结合的紧密程度与反应方式不同B5．酶的特异性是指A．酶与辅酶特异的结合B．酶对其所催化的底物有特异的选择性C．酶在细胞中的定位是特异性的D．酶催化反应的机制各不相同E．在酶的分类中各属不同的类别E6．酶促反应动力学研究的是A．酶分子的空间构象B．酶的电泳行为C．酶的活性中心D．酶的基因来源E．影响酶促反应速度的因素E7．影响酶促反应的因素不包括：A．底物浓度B．酶的浓度C．反应环境的pH D．反应温度E．酶原的浓度E8．下列关于酶与底物的关系的叙述，正确的是A．如果酶的浓度不变，则底物浓度改变不影响反应速度B．当底物浓度很高使酶被饱和时，改变酶的浓度将不再改变反应速度C．初速度指酶被底细饱和时的反应速度D．在反应过程中，随着产物生成的增加，反应的平衡常数将左移E．当底物浓度增高将酶饱和时，反应速度不再随底物浓度的增加而改变D9．关于Km值的意义，不正确的是A．Km是酶的特性常数B．Km值与酶的结构有关C．Km值与酶所催化的底物有关D．Km值等于反应速度为最大速度一半时的酶的浓度E．Km值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度A10．当Km值近似于ES的解离常数Ks时，下列哪种说法正确A．Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小B．Km值愈大，酶与底物的亲和力愈大C．Km值愈小，酶与底物的亲和力愈小D．在任何情况下，Km与义Ks的涵意总是相同的E．既使Km≌Ks，也不可以用Km表示酶对底物的亲合力大小E11．竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是A．Km↑，Vmax不变B．Km↓，Vmax↓C．Km不变，Vmax↓D．Km↓，Vmax↑E．Km↓，Vmax不变C12．有关竞争性抑制剂的论述，错误的是A．结构与底物相似B．与酶的活性中心相结合C．与酶的结合是可逆的D．抑制程度只与抑制剂的浓度有关E．与酶非共价结合B13．下列哪些抑制作用属竞争性抑制作用A．砷化合物对巯基酶的抑制作用B．敌敌畏对胆碱酯酶的抑制作用C．磺胺类药物对细菌二氢叶酸合成酶的抑制作用D．氰化物对细胞色素氧化酶的抑制作用E．重金属盐对某些酶的抑制作用E14．有机磷农药中毒，下列哪一种酶受抑制？A．己糖激酶B．碳酸酐酶C．胆碱酯酶D．乳酸脱氢酶E．含巯基的酶D15．有关非竞争性抑制的论述，正确的是A．不改变酶促反应的最大程度B．改变表观Km值C．酶与底物、抑制剂可同时结合，但不影响其释放出产物D．抑制剂与酶结合后，不影响酶与底物的结合E．抑制剂与酶的活性中心结合B16．非竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是A．Km↑，Vmax不变B．Km↓，Vmax↓C．Km不变，Vmax↓D．Km↓，Vmax↑E．Km↓，Vmax不变E17．有关酶与温度的关系，错误的叙述是A．最适温度不是酶的特性常数B．酶是蛋白质，既使反应的时间很短也不能提高反应温度C．酶制剂应在低温下保存D．酶的最适温度与反应时间有关E．从生物组织中提取酶时应在低温下操作D18．关于pH对酶促反应速度影响的论述中，错误的是A．pH影响酶、底物或辅助因子的解离度，从而影响酶促反应速度B．最适pH是酶的特征性常数C．最适pH不是酶的特征性常数D．pH过高或过低可使酶发生变性E．最适pH是酶促反应速度最大时的环境pHE19．下列关于酶原与酶原激活的叙述，正确的是A．体内所有的酶在初合成时均以酶原的形式存在B．酶原的激活是酶的共价修饰过程C．酶原的激活过程也就是酶被完全水解的过程D．酶原激活过程的实质是酶的活性中心形成或暴露的过程E．酶原的激活没有什么意义E20．下列关于同工酶的叙述，正确的是A．它们催化相同的化学反应B．它们的分子结构相同C．它的的理化性质相同D．它们催化不同的化学反应E．它们的差别是化学修饰不同的结果1—10EACDB EEEDA 11—20 ECBED BEDEE第四章糖代谢B1．糖酵解时下列哪一对代谢物提供～P使ADP生成ATPA．3-磷酸甘油醛及6-磷酸果糖B．1,3-二磷酸甘油酸及磷酸烯醇式丙酮酸C．3-磷酸甘油酸及6-磷酸葡萄糖D．1-磷酸葡萄糖及磷酸烯醇式丙酮酸E．1,6-双磷酸果糖及1,3-二磷酸甘油酸D2．下列哪个酶直接参与底物水平磷酸化A．3-磷酸甘油醛脱氢酶B．α-酮戊二酸脱氢酶C．琥珀酸脱氢酶D．磷酸甘油酸激酶E．6-磷酸葡萄糖脱氢酶B3．1分子葡萄糖酵解时可净生成几分子ATPA．1 B．2 C．3 D．4 E．5E4．丙酮酸不参与下列哪种代谢过程A．转变为丙氨酸B．异生成葡萄糖C．进入线粒体氧化供能D．还原成乳酸E．经异构酶催化生成丙酮C5．6-磷酸果糖激酶-1的最强别构激活剂是A．AMP B．ADP C．2,6-双磷酸果糖D．ATP E．1,6-双磷酸果糖D6．下列有关糖有氧氧化的叙述中，哪一项是错误的A．糖有氧氧化的产物是CO2及H2O B．糖有氧氧化可抑制糖酵解C．糖有氧氧化是细胞获取能量的主要方式D．三羧酸循环是在糖有氧氧化时三大营养素相互转变的途径E．1分子葡萄糖氧化成CO2及H2O时可生成38分子ATPC7．丙酮酸脱氢酶复合体中不包括A．FAD B．NAD+ C．生物素D．辅酶A E．硫辛酸E8．下列关于三羧酸循环的叙述中，正确的是A．循环一周可生成4分子NADHB．循环一周可使2个ADP磷酸化成ATPC．乙酰CoA可经草酰乙酸进行糖异生D．丙二酸可抑制延胡索酸转变成苹果酸E．琥珀酰CoA是α-酮戊二酸氧化脱羧的产物B9．下列关于三羧酸循环的叙述中，错误的是A．是三大营养素分解的共同途径B．乙酰CoA进入三羧酸循环后只能被氧化C．生糖氨基酸可通过三羧酸循环的反应转变成葡萄糖D．乙酰CoA经三羧酸循环氧化时，可提供4分子还原当量E．三羧酸循环还有合成功能，可为其他代谢提供小分子原料B10．合成糖原时，葡萄糖基的直接供体是A．CDPG B．UDPG C．1-磷酸葡萄糖D．GDPG E．6-磷酸葡萄糖E11．从葡萄糖合成糖原时，每加上1个葡萄糖残基需消耗几个高能磷酸键A．1 B．2 C．3 D．4 E．5C12．丙酮酸羧化酶的活性依赖哪种变构激活剂A．ATP B．AMP C．乙酰CoA D．柠檬酸B．异柠檬酸B 13．下列有关丙酮酸激酶的叙述中，错误的是A．1,6-双磷酸果糖是该酶的别构激活剂B．丙氨酸也是该酶的别构激活剂C．蛋白激酶A可使此酶磷酸化而失活D．蛋白激酶C可使此酶磷酸化而失活E．胰高血糖素可抑制该酶的活性E 14．1分子葡萄糖有氧氧化时共有几次底物水平磷酸化A．2 B．3 C．4 D．5 E．6D15．1分子葡萄糖经磷酸戊糖途径代谢时可生成A．1分子NADH+H+ B．2分子NADH+H+ C．1分子NDPH+H+ D．2分子NADPH+H+ E．2分子CO2B16．在血糖偏低时，大脑仍可摄取葡萄糖而肝脏则不能，其原因是A．胰岛素的作用B．已糖激酶的Km低C．葡萄糖激酶的Km低D．血脑屏障在血糖低时不起作用E．血糖低时，肝糖原自发分解为葡萄糖E17．下列有关糖异生的叙述中，哪项是正确的A．糖异生过程中有一次底物水平磷酸化B．乙酰CoA能抑制丙酮酸羧化酶C．2,6-双磷酸果糖是丙酮酸羧化酶的激活剂D．磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶受ATP的别构调节E．胰高血糖素因降低丙酮酸激酶的活性而加强糖异生D18．下列有关草酰乙酸的叙述中，哪项是错误的A．草酰乙酸参与脂酸的合成B．草酰乙酸是三羧酸循环的重要中间产物C．在糖异生过程中，草酰乙酸是在线粒体内产生的D．草酰乙酸可自由通过线粒体膜，完成还原当量的转移E．在体内有一部分草酰乙酸可在线粒体内转变成磷酸烯醇式丙酮酸E19．胰岛素降低血糖是多方面作用的结果，但不包括A．促进葡萄糖的转运B．加强糖原的合成C．加速糖的有氧氧化D．抑制糖原的分解E．加强脂肪动员E 20．下列哪种酶缺乏可引起蚕豆病A．内酯酶B．磷酸戊糖异构酶C．磷酸戊糖差向酶D．转酮基酶E．6-磷酸葡萄糖脱氢酶1—10BDBEC DCEBB11—20 ECBEDBEDEE第五章脂代谢D1．下列哪一种物质在体内可直接合成胆固醇?A．丙酮酸B．草酸C．苹果酸D．乙酰CoAE．α—酮戊二酸B2．下列关于脂肪酸生物合成描述正确的是A．不需要乙酰辅酶AB．直接碳源是丙二酰辅酶AC．在线粒体内进行D．以NADH作为为还原剂E．最终产物为十碳以下的脂肪酸C3．脂防酸合成过程中的限速酶是A．β-酮脂酰合成酶B．水化酶C．乙酰辅酶A羧化酶D．肉碱脂酰转移酶IE．软脂酸脱酰酶A4．下列有关于脂肪中的甘油来源说法正确的是A．主要来自葡萄糖B．由糖异生形成C．由脂解作用产生D．由氨基酸转化而来E．由磷脂分解产生D5．脂肪酸活化后，β氧化的反复进行不需要下列哪种酶的参与? A．脂酰辅酶A脱氢酶B．β-羟脂酰辅酶A脱氢酶C．脂烯酰辅酶A水化酶D．β-酮脂酰辅酶A裂解酶E．硫激酶B6．下列磷脂中，哪一种含有胆碱?A．脑磷脂B．卵磷脂C．磷脂酸D．脑苷脂E．心磷脂C7．脂蛋白脂肪酶(LPL)催化A．脂肪细胞中甘油三酯水解B．肝细胞中甘油三酯水解C．VLDL中甘油三酯水解D．HDL中甘油三酯水解E．LDL中甘油三酯水解E8．下列哪种物质不是β—氧化所需的辅助因子?A．NAD+B．肉碱C．FADD．CoAE．NADP+D9．脂肪大量动员时肝内生成的乙酰辅酶A主要转变为B．胆固醇C．磷脂酶D．酮体E．胆固醇酯E10．卵磷脂生物合成所需的活性胆碱是A．TDP—胆碱B．ADP—胆碱C．UDP—胆碱D．GDP—胆碱E．CDP—胆碱E11．脂肪动员时脂肪酸在血液中的运输形式是A．与球蛋白结合B．与VLDL结合C．与HDL结合D．与CM结合E．与清蛋白结合B12．甘油磷脂中，通常有不饱和脂肪酸与下列哪一个碳原子或基团连接? A．甘油的第一位碳原子B．甘油的第二位碳原子C．甘油的第三位碳原子D．磷酸E．胆碱C13．合成1分子硬脂酸需多少分子NADPH+H+?A．7B．14C．16D．18E．9C14．脂酰辅酶A进行β-氧化的步骤是A．脱氢、再脱氢、加水、硫解B．硫解、脱氢、加水、再脱氢C．脱氢、加水、再脱氢、硫解D．脱氢、脱水、再脱氢、硫解E．加水、脱氢、硫解、再脱氢E15．下列哪一种物质不参与甘油三酯的消化和血液运输的过程?A．胰脂酶B．载脂蛋白BC．胆汁酸盐D．ATPE．脂蛋白脂酶C16．内源性甘油三酯主要由下列哪一种血浆脂蛋白运输?A．CMB．LDLD．HDLE．HDL3D17．下列哪种脂肪酶是激素敏感性脂肪酶?A．肝脂酶B．胰脂酶C．脂蛋白脂肪酶D．甘油三酯脂肪酶E．辐脂酶C18．长期饥饿后，下列哪种物质在血液中的含量增加?A．葡萄糖B．血红素C．酮体D．乳酸E．丙酮酸A19．1摩尔甘油彻底氧化后能生成多少摩尔ATP?A．16.5B．17.5C．18D．28E．12.5A20．在脑磷脂转化生成卵磷脂过程中，需要下列哪种氨基酸的参与? A．蛋氨酸B．鸟氨酸C．精氨酸D．谷氨酸E．天冬氨酸1—10 DBCAD BCEDE11—20 EBCCE CDCAA。
《生物化学》-第五章 酶化学
—CH2—·O·：
H
底物中典 型的亲电 中心包括：
磷酰基
Cys-SH
—CH2—·S·：
H
脂酰基 糖基
His-咪唑基
—CH2—C=CH
HN N：
CH
（五）金属离子催化
金属离子作为酶的辅助因子起作用的方式：
1.与酶蛋白紧密结合稳定酶的天然构象，亲电催化 2.与酶结合较弱，作为激活剂存在。 3.通过价态的可逆变化，参与氧化还原反应。
其他成分的酶：
核酶（ribozyme） ：具有催化活性的天然RNA。 近年还有DNA分子具有催化活性报道。
酶的概念： 酶是生物催化剂。由活细胞产生的具有高效催化能力 和催化专一性的蛋白质、核酸或其复合体。
脲酶：专一性水解尿素。
第一个被分离提取的酶，并证明其化学本质为蛋白质。 抗体酶：是用化学反应的过渡态类似物作免疫原产生 的催化性抗体，是一种具有催化能力的蛋白质，其本 质上是免疫球蛋白。
（6）对于结合酶，辅酶、辅基往往参与酶活中心的 组成。
第二节 酶催化作用的机制
一、酶与底物的结合——中间复合物学说
该学说认为，在酶促反应中，酶（E）总是先和底 物（S）结合生成不稳定的中间复合物（ES），再 分解成产物（P），并释放出酶（E）。 ——中间复合物学说能较好的解释酶为什么能降 低反应的活化能。
实际上，底物与酶结合是一种相互作用的过程， 底物可诱导蛋白质构象改变，蛋白质必需基团也可使 底物敏感键发生变化，更好“契合” 。 3.“三点附着”模型：该模型认为底物与酶活中心的 结合有三个结合位点，只有当这三个位点都匹配的时 候，酶才会催化相应的反应。
二、酶作用高效率机制
（一）底物与酶的邻近、定向效应
1）绝对专一性
高级生物化学课件
高级生物化学课件一、引言二、生物大分子的结构与功能1. 蛋白质：蛋白质是生命活动的主要执行者，具有多种生物学功能。
本节将介绍蛋白质的一级、二级、三级和四级结构，以及蛋白质的折叠与功能关系。
2. 核酸：核酸是遗传信息的携带者，本节将阐述DNA和RNA的结构、功能及生物合成过程。
3. 糖类：糖类是生物体内重要的能量来源和结构材料，本节将介绍糖类的分类、结构及生理功能。
4. 脂质：脂质是生物膜的主要组成成分，本节将探讨脂质的分类、结构和功能。
三、酶与酶促反应酶是生物体内催化化学反应的生物大分子，具有高效、专一、可调节等特点。
本节将阐述酶的动力学、作用机制、调控原理及酶的应用。
四、生物膜结构与功能生物膜是细胞内外环境的隔离屏障，具有物质运输、信号传递等功能。
本节将介绍生物膜的组成、结构、功能及生物膜与疾病的关系。
五、代谢途径及其调控1. 糖酵解与三羧酸循环：糖酵解和三羧酸循环是生物体内能量代谢的核心途径，本节将阐述这两个途径的反应过程及其调控机制。
2. 生物氧化与氧化磷酸化：生物氧化和氧化磷酸化是生物体内能量代谢的关键过程，本节将介绍这两个过程的反应机理及调控因素。
3. 碳代谢与氮代谢：碳代谢和氮代谢是生物体内物质代谢的重要组成部分，本节将探讨这两个途径的代谢网络及其调控机制。
六、遗传信息的传递与表达1. DNA复制：DNA复制是遗传信息传递的基础，本节将介绍DNA复制的过程、酶学机制及调控因素。
2. RNA转录：RNA转录是遗传信息从DNA向RNA传递的过程，本节将阐述RNA转录的机制、调控及转录后加工。
3. 蛋白质翻译：蛋白质翻译是遗传信息从RNA向蛋白质传递的过程，本节将介绍蛋白质翻译的机制、调控及翻译后修饰。
七、生物化学技术在生命科学中的应用1. 分子克隆技术：分子克隆技术是研究生物分子功能的重要手段，本节将介绍分子克隆的基本原理及应用。
2. 蛋白质组学技术：蛋白质组学技术是研究生物体内蛋白质组成及功能的有效方法，本节将阐述蛋白质组学技术的基本原理及应用。
王镜岩-生物化学-第5章_蛋白质的三维结构
（一）-螺旋 -helix
1.α螺旋的结构
在 α 螺 旋 中， 多 肽 主 链按 右 手 或 左 手方 向 盘 绕 ，形 成右手螺旋或左手螺旋 ， 相 邻 的 螺 圈之 间 形 成 链内 氢键，构成螺旋的每个Cα 都取相同的二面角Φ、Ψ。
典型的α螺旋特征：
① 二面角：Φ= -57°, Ψ= - 48°，是一种右手螺旋； ② 每圈螺旋：3.6个a.a残基， 高度：0.54nm ; ③ 每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升0.15nm；
共价键和次级键键能对比
• 肽键
• 二硫键 • 离子键 • 氢键 • 疏水键
90kcal/mol
3kcal/mol 1kcal/mol 1kcal/mol 0.1kcal/mol
数量巨大
• 范德华力
这四种键能远小于共价键，称次级键
提问：次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主 要的作用力,原因何在?
氢键是两个极性基团之间的弱键，也就是一个偶极 (dipole) 的带正电荷的一端被另一偶极带负电荷的一端所吸引形成的 键。存在于肽链与肽链之间，亦存在于同一螺旋肽链之中。 氢键虽然是弱键，但蛋白质分子中的氢键很多，故对蛋白质 分子的构象起着重要的作用。 方向用键角表示，是 指X—H与H…Y之间的 夹角，一般为180～ 250。
包括 三种弱的作用力： 定向效应: 极性基团间 诱导效应: 极性与非极性基团 间 分散效应: 非极性基团间
范德华力非常依赖原子间的距离，只有当两个非键合 原子处于一定距离时(当相互靠近到大约0.4～ 0.6nm(4～6A)时)，才能达到最大。
疏水键是蛋白质分子中疏水性较强的一些氨基酸(如缬氨酸、 亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸等)的侧链避开水相自相粘附聚 集在一起，形成孔穴，对维持蛋白质分子的稳定性起一定作 用。 它在维持蛋白质的三级结
《高级生物化学》课件
工业领域
在食品、制药、环保等行 业，生物化学技术有广泛 应用，如发酵工程、酶工 程等。
CHAPTER 02
生物化学基础知识
分子结构与性质
分子结构的表示方法
通过球棍模型、电子云密度图等工具，形象地展示分子的三维结 构，帮助理解分子的物理和化学性质。
分子的极性
介绍分子极性的判断方法，以及极性分子在化学反应中的特殊性质 和作用。
核酸的结构
DNA具有双螺旋结构，RNA具有 单链结构。
核酸的功能
DNA携带遗传信息，RNA在转录和 翻译过程中起重要作用。
酶的作用机制与动力学
酶的作用机制
酶通过降低反应活化能来加速化学反应，具有高 度专一性。
米氏方程
描述了酶促反应速率与底物浓度的关系，是酶动 力学研究的基础。
酶促反应动力学
研究酶促反应的动力学特征，包括反应速率和底 物浓度对反应速率的影响。
酸碱理论与缓冲溶液
1 2
酸碱质子理论
介绍酸碱质子理论的基本概念，理解酸碱的电子 转移过程及其在酸碱反应中的作用。
缓冲溶液
阐述缓冲溶液的概念、组成及作用原理，学习计 算缓冲溶液的pH值的方法。
3
缓冲溶液在生物体内的应用
介绍缓冲溶液在维持生物体内酸碱平衡中的重要 作用，理解人体血液中缓冲系的作用机制。
生物膜的结构与功能
生物膜的组成
生物膜主要由脂质和蛋白质组成，具有流动性 。
生物膜的结构
生物膜具有双层膜结构，膜蛋白和膜脂质相互 作用，形成特定的结构和功能。
生物膜的功能
生物膜具有物质运输、信号转导、能量转换等多种功能，对维持细胞稳态具有 重要作用。
CHAPTER 04
生物代谢
高级生物化学
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糖类的结构与功能
糖类是生物体的主要能源物质，具有 多羟基醛或多羟基酮的结构特点。糖 类在生物体内发挥着重要的生理功能 ，如供能、构成细胞等。
核酸包括DNA和RNA，是遗传信息的 载体。DNA负责编码遗传信息，而 RNA则负责转录和翻译这些信息。
细胞结构与功能
01
细胞膜的结构与功能
细胞膜是细胞的基本结构，由磷脂双分子层和蛋白质组成。细胞膜具有
物质运输、信息传递和能量转换等功能，对维持细胞稳态具有重要作用
。
02
细胞器的结构与功能
细胞器是细胞内具有一定结构和功能的单位。不同的细胞器具有不同的
结构和功能，如线粒体是细胞的能源工厂，内质网是蛋白质的合成和加
工场所等。
03
细胞骨架的结构与功能
细胞骨架是由蛋白质纤维组成的网架结构，对维持细胞形态、运动和分
柠檬酸循环
柠檬酸循环是生物体内主要的产能途径之一，涉及一系列的酶促反应，将乙酰 CoA氧化成二氧化碳并产生能量。这个过程需要氧气参与，并产生水和ATP。
03
生物化学应用
生物技术在医学中的应用
01
02
03
基因诊断
利用基因测序技术检测遗 传疾病、癌症等疾病，提 高诊断准确性和个性化治 疗水平。
细胞治疗
利用干细胞、免疫细胞等 细胞技术治疗疾病，如 CAR-T细胞治疗白血病等 。
生物制药
利用生物技术生产药物， 如单克隆抗体药物、基因 治疗药物等，提高药物研 发效率和治疗效果。
生物技术在农业中的应用
转基因作物
通过转基因技术改良作物 ，提高抗虫、抗病、抗旱 等性能，增加作物产量和 改善品质。
高级生物化学汇总
高级生物化学汇总生物化学作为一门研究生命体内化学过程的科学，对于理解生命的本质和运作机制至关重要。
而高级生物化学则在基础生物化学的基础上，进一步深入探讨了更为复杂和前沿的领域。
从分子层面来看，高级生物化学关注的重点之一是蛋白质的结构与功能。
蛋白质是生命活动的主要执行者，其结构的多样性决定了功能的复杂性。
例如，酶作为一类特殊的蛋白质，能够催化生物体内的各种化学反应，具有高度的特异性和高效性。
了解酶的结构和作用机制，对于研究新陈代谢过程以及开发新型药物都具有重要意义。
通过X射线衍射、核磁共振等技术，科学家们能够解析蛋白质的三维结构，从而揭示其功能的奥秘。
核酸在高级生物化学中也占据着关键地位。
DNA 携带了生物体的遗传信息，其双螺旋结构的发现是生物化学领域的重大突破。
基因的表达和调控是一个复杂而精细的过程，涉及到 DNA 的转录、RNA 的加工以及蛋白质的翻译等多个环节。
深入研究这些过程，有助于我们理解遗传疾病的发生机制，并为基因治疗提供理论基础。
代谢途径的调控是高级生物化学的另一个重要方面。
生物体内的代谢网络错综复杂，各种物质的合成与分解相互关联、相互制约。
例如，糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢之间存在着密切的联系，通过一系列的酶促反应和信号转导机制进行协调。
细胞能够根据内外环境的变化，对代谢途径进行精准的调控，以维持生命活动的平衡和稳定。
这种调控机制的失调可能导致多种疾病的发生，如糖尿病、肥胖症等。
在信号转导领域，高级生物化学研究细胞如何感知外界信号并将其转化为内部的生化反应。
细胞表面的受体能够识别各种信号分子，如激素、神经递质等，并通过一系列的蛋白质相互作用将信号传递到细胞内部，引发相应的生理反应。
信号转导通路的异常与许多疾病，如癌症、心血管疾病等密切相关，因此对其的研究为疾病的诊断和治疗提供了新的靶点。
膜生物化学也是不可忽视的一部分。
生物膜不仅是细胞的边界，还参与了物质运输、能量转换和信号传递等重要过程。
高级生物化学习题答案
高级生物化学习题答案高级生物化学习题答案生物化学是研究生物体内化学反应的一门学科，它深入探究了生物体内分子的结构、功能和相互作用等方面。
在学习生物化学的过程中，我们经常会遇到一些复杂的问题和难题。
本文将针对一些高级生物化学习题给出详细的答案解析，帮助读者更好地理解和掌握这些知识。
1. 蛋白质的结构是怎样影响其功能的？蛋白质是生物体内最重要的分子之一，它在细胞内承担着多种功能。
蛋白质的结构包括四个层次：一级结构是由氨基酸的线性排列组成；二级结构是由氢键形成的α螺旋和β折叠构象；三级结构是由多个二级结构之间的相互作用形成的三维空间结构；四级结构是由多个蛋白质分子组合而成的复合物。
蛋白质的结构对其功能起着至关重要的影响。
一级结构决定了蛋白质的氨基酸组成，从而决定了蛋白质的化学性质和反应活性。
二级结构决定了蛋白质的空间结构和稳定性，从而影响了其折叠和稳定性。
三级结构决定了蛋白质的功能性区域和相互作用位点，从而决定了蛋白质的功能。
四级结构决定了蛋白质的组装形式和功能复杂性，从而影响了其功能的多样性和特异性。
2. DNA复制的过程是怎样的？DNA复制是细胞分裂过程中的一个重要环节，它保证了遗传信息的传递和维持。
DNA复制的过程可以分为三个阶段：解旋、复制和连接。
解旋是指DNA双链的分离过程。
在DNA复制开始之前，DNA双链被解旋酶酶解开，形成两条单链。
解旋过程需要消耗能量，并且会形成一个称为复制起始点的结构。
复制是指DNA的复制过程。
在解旋之后，DNA聚合酶开始在每个单链上合成新的DNA链。
DNA聚合酶按照碱基互补原则，在模板链上合成新的互补链。
复制过程中，DNA聚合酶需要依赖于DNA模板、DNA引物和四种核苷酸。
连接是指新合成的DNA链与模板链的连接过程。
在DNA复制过程中，DNA聚合酶合成的新链是以小片段的形式进行的。
这些小片段被称为Okazaki片段。
连接酶将这些片段连接起来，形成完整的DNA链。
3. 酶是如何催化化学反应的？酶是生物体内催化化学反应的生物催化剂。
生物化学第5章-蛋白质的三维结构(共41张PPT)
亮氨酸拉链结构，Leucin zipper；
EF手型钙结合性模序
(EF-hand Ca2+-binding motif）
肌钙蛋白的两个结构域。
七、球状蛋白与三级结构
1、定义：蛋白质的三级结构是指多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整 条肽链的三维构象。蛋白质的三级结构是在多种二级结构的基础上进一步
早在20世纪30年代，科学家就开始有X-射线衍射方法研究了肽的结构。 1、酰胺平面：参与肽键形成的两个原子及相邻的四个原子处于同一平面
，形成了酰胺平面，也称肽键平面，又称一个肽单位；多肽链的主链 由许多酰胺平面组成，平面之间以α碳原子相隔。
肽键的键长介于C-N单键和双键之间，具有部分双键的性质，不能自由旋 转;(肽键中C-N键长0.132nm, C-N单键0.148nm,C=N键）
基酸,某些氨基酸如脯氨酸和甘氨酸经常存在其中,由于甘氨酸缺少侧链(只有一个H),在β-转
角中能很好的调整其他残基的空间阻碍,因此使立体化学上最合适的氨基酸；而脯氨酸残
基的R与其α氨基己形成吡咯环，不能形成α-螺旋，因此在一定程度上迫使β-转角形成 。
四、Protein的二级结构——无规则卷曲
random coil
侧链与介质水，主链肽基与侧链或主链肽基与水之间形成。
②稳定蛋白质三维结构的作用力——盐键
盐键又称盐桥或离子键，它是正电荷与负电荷之间的一种静电相互作用。 在近中性环境中，蛋白质分子中的酸性氨基酸残基侧链电离后带负 电荷，而碱性氨基酸残基侧链电离后带正电荷，二者之间可形成离 子键。多数情况下，可解离侧链基团分布在球状蛋白的表面，与介 质水形成水化层，稳定蛋白构象。
酰胺平面中的键长、键角是一定的；
高级生物化学复习资料
高级生物化学复习资料
生物化学是指研究生命体系中生物大分子的合成、代谢和功能的科学学科。
而高级生物化学则更深入地探究了生命体系中生物大分子的详细结构和复杂代谢。
以下是高级生物化学的主要内容：
1. 蛋白质结构与功能
蛋白质是生命体系中最重要的生物大分子之一，扮演着许多关键的生物学功能。
蛋白质的结构与功能密切相关，包括其氨基酸序列以及其空间构象。
重要的蛋白质功能包括酶活性、信号传导和结构支撑功能等。
2. 酶催化
酶是一种高效的催化剂，能够加速化学反应速率。
酶催化的反应速率受到温度、pH，以及底物和酶浓度等因素的影响。
酶催化的机制包括酶底物复合物的形成、过渡状态的稳定和产物的释放等。
3. 代谢途径
代谢途径是生物体内有机分子的合成和降解过程，包括葡萄糖的酵解、脂肪酸合成和氨基酸降解等。
代谢途径受到许多调节因素的影响，包括酶级别调节、能量状态和思维情况等。
4. 膜生物化学
细胞膜是细胞内外环境的分界，具有各种重要的功能。
细胞膜的成分包括脂质、蛋白质和糖类等。
膜性蛋白质在细胞膜上扮演着许多重要的功能，包括转运、受体和离子通道等。
5. 免疫生物化学
免疫生物化学是指研究免疫系统中分子和细胞的相互作用，以及免疫响应的分子机制和生化过程。
本领域的研究范围包括抗原识别、免疫球蛋白的结构和功能、免疫信号转导等。
高级生物化学课程教学大纲
5.3 DNA克隆
5.4克隆基因的表达
5.5基因工程
第6章：生物无机化学及研究（8学时）
6.1生物无机化学概念及研究内容
6.2配合物理论
6.3生物金属的生物功能
6.4专题：多糖（蛋白质）-金属配合物研究进展
第7章：机动模块：系统生物学和生物网络（6学时）
7.1系统生物学和生物网络简介
高级生物化学课程教学大纲课程中文名称高级生物化学课程英文名称advancedbiochemistry主讲教师李大东张宾授课对象海洋资源利用与生物医药课程性质学位基础课先修课程生物化学生物学基础等学分3开课学期第1学期总学时48课程理论学时48实验实践学时课程教学目标
附件2：
《高级生物化学》课程教学大纲
课程中文名称
高级生物化学
课程英文名称
Advanced Biochemistry
主讲教师
李大东、张宾
授课对象
海洋资源利用与生物医药
课程性质
学位基础课
先修课程
生物化学、生物学基础等
学分
3
开课学期
第1学期
总学时
48
课程理论学时
48
实验实践学时
课程教学目标：
1、学生在已有的生物化学知识基础上，通过高级生物化学课程的教学学习，进一步加深对生物化学基本理论、基本概念的理解，同时使学生的生物化学知识在已有的基础上得到拓展和深入。
7.2基因调控网络研究进展
7.3蛋白质相互作用网络研究进展（机物化学，重庆：西南师范大学出版社，2010年4月第1版
学习基本要求和学习重点：
1、学习基本要求：明确基本理论、基本概念；掌握必要的实验原理。
2、学习重点：生物大分子的结构与功能，蛋白质研究技术。
高级生物化学知识点讲解
高级生物化学知识点讲解高级生物化学知识点讲解高级生物化学篇一：高级生物化学1、Meselson半保留复制的证明思想1958年Meselson和Stahl利用氮标记技术在大肠杆菌中首次证实了DNA的半保留复制。
他们将大肠杆菌放在含有15N标记的NH4Cl培养基中繁殖，使所有的大肠杆菌DNA被15N所标记，可以得到15N-DNA。
由于15N-DNA的密度比普通DNA(14N－DNA)的密度大，在氯化铯密度梯度离心时，两种密度不同的DNA分布在不同的区带。
然后将细菌转移到含有14N标记的NH4Cl培养基中进行培养，在培养不同代数时，收集细菌，裂介细胞，用氯化铯(CsCl)密度梯度离心法观察DNA所处的位置。
在重培养基中培养出的（15N）DNA显示为一条重密度带。
转入轻培养基中繁殖两代。
第一代所有DNA的密度介于15N-DNA和14N－DNA之间，即形成了DNA分子的一半含有15N，另一半含有14N的杂合分子。
第二代后，14N分子和14N-15N杂合分子等量出现。
若在继续培养，可以看到14N－DNA分子增多。
当把14N-15N杂合分子加热时，它们分开成14N链和15N链。
这就充分证明了。
在DNA复制时原来的DNA分子可被分成两个亚单位，分别构成子代分子的一半，这些亚单位经过许多代复制仍然保持着完整性。
由此可以证明大肠杆菌的复制遵循预想中的半保留复制方式。
2、尼伦伯格对于遗传密码的破译思想1961-1962年，尼伦伯格和马太采用了蛋白质的体外合成技术，破译了第一个遗传密码：（1）实验思路：利用蛋白质的体外合成技术，以人工合成的RNA作模板合成多肽，确定氨基酸与密码子的对应关系。
（2）实验步骤：1）提出大肠杆菌的破碎细胞液加入试管（除去原DNA和mRNA）2）添加20种氨基酸（分五组，每个试管各加四种氨基酸）3）加入人工合成的RNA（多聚尿嘧啶核苷酸）4）合成多肽（只在加入酪氨酸、苯丙氨酸、半胱氨酸、丝氨酸的试管中出现多肽链）5）运用同样方法将上述四种氨基酸分别加入装有多聚U的四个试管（加入苯丙氨酸的试管中出现多肽链）（3）实验结论：尿嘧啶的碱基序列可编码由苯丙氨酸组成的多肽链，结合克里克提出的三个碱基编码一个氨基酸的实验结论，可以得出苯丙氨酸的密码子是UUU。
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乙酰～CoA羧化酶
丙二酸单酰～CoA+ADP+Pi
b．丙二酸单酰～CoA
丙二酸单酰～CoA脱羧酶
乙酰～CoA+CO2
在上述诸反应中，正向反应（a）与三磷酸核苷的水解 反应相偶联；逆向反应（b）往往是水解反应或其它分 解反应，a、b都是不可逆的。
如果a反应与b反应处于非控制状态，那么，将导致水 解高能磷酸键的空转。
高等动物具有多种内分泌腺，它们分泌多种不同的激
素，每种激素都对代谢有特异的调节作用。
激素的分泌也是受到调控的。当机体需要时，就促使 某些内分泌腺分泌激素，这些激素通过血液到达靶细 胞，对靶细胞的代谢发挥其调节作用。
神经对代谢的调节途径有两条：其一是通过神经递
素对效应器直接发挥作用；其二是改变某些激素的
实际上由于a反应和b反应同时受到细胞的控制，因而 这一部位便成为代谢调节的关键反应或者限速反应。 新陈代谢的调节实质上就是对单向反应或者非平衡反 应的酶活性或含量的调节，这些酶通常称之为关键酶
或者限速酶。
三、新陈代谢的调节
生物体内的各种代谢变化是由酶驱动的，酶有两种功
能：其一，催化生化反应，是生物催化剂；其二，控
可异生为糖。但在动物体内，不存在乙醛酸循环，通常
情况下，乙酰辅酶A都是经三羧酸循环氧化为二氧化碳
和水的，生成糖的机会很少。虽然同位素实验表明，脂
肪酸在动物体内也可以转变为糖，但在这种情况下，需 要有其他来源补充三羧循环中的有机酸。
在某些病理状态下，可以观察到糖代谢与脂类代谢的密 切关系。例如，糖尿病患者的糖代谢发生了障碍，同时 也常伴有不同程度的脂类代谢紊乱。由于糖的利用受阻， 体内必须依靠脂类物质的氧化来供给能量。因此，大量
例如，高浓度的乙酰CoA是乙酰CoA羧化酶的变构抑
制剂，因而可避免丙二酸单酰CoA合成过多。
2.反馈作用
①一价反馈抑制
一价反馈抑制(或称单价反馈抑制)是指一个单一代谢途径
的末端产物对催化反应的关键酶活性（通常是第一个酶
活性）的抑制作用。
例如，催化嘧啶核苷酸生物合成的第一个酶天冬氨酸转 氨甲酰酶，是该途径的关键酶，它受到途径的终产物胞 苷三磷酸的反馈抑制。
的组织程度越高。因而可以说信息就是负熵。活细
胞不断与环境交换物质，摄取能量，输入负熵，从
而得以构建和维持其复杂的组织结构；这种关系一
旦破坏，便意味着死亡。
在本科的学习阶段我们已经讲述了糖、脂肪、蛋白质和 核酸等物质的代谢过程，以及这些物质代谢过程中能量 和信息的变化。实际上，生物机体的新陈代谢是一个完 整统一的过程，并且存在复杂的调节机制。
②二价或多价反馈抑制与同工酶调节
在分支生物合成途径中，有时催化共同途径第一步反应 的酶活性可被两个或两个以上末端产物所抑制，称为二 价或多价反馈抑制。另一种情况是，关键步骤的反应由
两个或两个以上的酶所催化，这些酶是同工酶它们可被
各自分支途径的产物所抑制。
例如赖氨酸和苏氨酸对天冬氨酸同工激酶的抑制。
高级动物生物化学
Advanced Animal Biochemistry
主讲教师 杨孝朴
动物生物化学·第五章 生命科学技术学院动物生物化学教研组制作
第五章
前言 第一节
代谢调节
糖、脂肪和蛋白质代谢的相互关系
第二节 酶活性调节
第三节 第四节 酶含量调节 整体调节
第五章
代谢调节
代谢是一切生命活动的基础。代谢包括物质代谢、
酸。
脂肪酸虽然说经β-氧化生成乙酰辅酶A后，再与草酰乙 酸缩合为柠檬酸进入三羧酸循环，从而与天冬氨酸和 谷氨酸相联系，但这种由脂肪酸合成氨基酸碳链结构
的可能性是受限制的。
实际上，当乙酰辅酶A进入三羧酸循环而形成氨基酸时， 需要消耗三羧酸循环中的有机酸，如无其它来源补充， 反应将不能进行。在植物和微生物体内，存在乙醛酸循 环，可以由两分子乙酰辅酶A合成一分子琥珀酸，用以 增加三羧酸循环中的有机酸，从而促进脂肪酸合成氨基 酸。但在动物体内不存在乙醛酸循环，所以一般来说， 动物组织不易利用脂肪酸合成氨基酸。
合成之用。
蛋白质可分解为氨基酸，除亮氨酸、赖氨酸之外，
其它氨基酸的碳骨架均可转变为糖。
2．脂类代谢与蛋白质代谢的相互关系
脂类与蛋白质之间可以相互转变。
脂类分子中的甘油可先转变为糖代谢的中间产物，再
转变为丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸以及羟丙酮酸，
然后接受氨基生成丙氨酸、谷氨酸、天冬氨酸和丝氨
动用体内贮存的脂肪，运到肝脏组织进行氧化，结果产
生大量酮体，再由血液运送到其它组织（如肌肉组织）
氧化利用。酮体本身主要为酸性物质，血液中酮体增高
时，常有发生酸中毒的危险。当饥饿时，体内无糖可供 利用，也会产生与糖尿病相类似的情况，大量动用脂肪， 并造成酮体过多。
综上所述，可以看出，糖、脂类和蛋白质等物质
6-磷酸葡萄糖
丙酮酸
乙酰辅酶A
1．糖代谢与蛋白质代谢的相互关系
糖与蛋白质之间可以相互转变。
糖是生物机体的重要碳源和能源，可用于合成各种氨基
酸的碳链结构，再氨基化生成相应的氨基酸。
例如葡萄糖在代谢过程中可产生丙酮酸、α-酮戊二酸、 草酰乙酸以及羟丙酮酸，这四种酮酸经氨基化或转氨基 反应分别生成丙氨酸、谷氨酸、天冬氨酸和丝氨酸。此 外糖在代谢过程中产生的能量，尚可供氨基酸和蛋白质
动物的膜结构把整个细胞分成许多小区，并把不同
代谢途径的酶系固定的分布在不同的分区中，为代
谢调节提供了方便。这种分隔一方面可使某些调节 物只对某一分区中的代谢途径发生影响；另一方面 还可通过膜的转运功能，根据条件变化的需要把调 节物从一个分区转到另一个分区，以发挥调节作用。
高等动物是多细胞生物，因而除了每个细胞都能自己 调控其自身的代谢途径以适应其自身的生命活动外， 还需要有协调全身各个组织、各个细胞之间代谢的机 制。并且整个动物作为一个整体，还需要对内外环境 的变化做出准确的反应。这些任务主要由神经和激素 来完成的。
1．前馈作用
通常，代谢物对代谢反应有促进作用。在代谢途径中
前面的底物对其后某一关键酶起激活作用，就称为正
前馈作用。
正前馈作用的例子很多。例如，糖原合成中，6-磷酸葡
萄糖是糖原合成酶的变构激活剂，可促进糖原的合成。
在某些特殊情况下，为了避免代谢途径的过分拥挤， 当代谢底物过量存在时，对代谢途径亦可呈负前馈作 用。此时过量的代谢底物还可以转向另一个途径。
细胞代谢的原则和方略是，将各类物质分别纳入各 自的共同代谢途径，以少数种类的反应，例如氧化 还原、基团转移、水解合成、基团脱加、异构反应 等，转化种类繁多的分子。
不同的代谢途径可以通过交叉点上关键的中间物而 相互作用和相互转化。这些共同的中间代谢物使各 代谢途径得以沟通，形成经济有效、运转良好的代 谢网络。其中三个最关键的中间代谢物是：
糖与脂类也可以相互转变。 糖酵解的中间产物磷酸二羟丙酮可被还原为甘油；丙酮 酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A，然后再缩合成脂肪酸。
脂类分解产生的甘油可以经过磷酸化转变为磷酸甘油， 再转变为磷酸二羟丙酮，后者异生为糖。
至于脂肪酸转变为糖的过程，则有一定的限度。
脂肪酸通过β-氧化生成乙酰辅酶A。在植物和微生物体 内，乙酰辅酶A可缩合为三羧酸循环中的有机酸，如经 乙醛酸循环生成琥珀酸，琥珀酸再参加三羧酸循环，转 变为草酰乙酸，由草酰乙酸脱羧生成丙酮酸，丙酮酸即
能量变代谢和信息代谢三个方面。
任何物质变化总伴有能量变化，而能量变化又总伴
随着它们组成成分相对无序和有序结构的变更。组
织结构的这种变化可以通过称为“熵”的热力学函
数进行测量。熵越大，系统越混乱；反之熵越小，
系统的有组织程度就越高。
信息也可以作为系统组织程度的量度，获得信息便
意味着混乱程度或者不确定程度减少，也就是说它
细胞水平的调节是从单细胞生物到高等动物都具有的一
种最原始的调节方式，也是其他调节方式的基础。它主
要是通过细胞内某些调节物浓度的改变，来改变关键酶
的活性。
细胞内的调节物主要是：细胞能量体系，即ATP/ADP
（AMP）；细胞还原力体系，即NADPH/NADP+；其他
重要代谢中间物，如6-磷酸葡萄糖、柠檬酸及长链脂酰 CoA等等。
例如，在糖代谢中，有几个部位的正向反应和逆向
反应是分开进行的。
己糖激酶
a．葡萄糖+ATP
6-磷酸葡萄糖+ADP
6-磷酸葡萄糖酶
b．6-磷酸葡萄糖+H2O
葡萄糖+Pi
a．6-P-果糖+ATP
磷酸果糖激酶
1,6-2P-果糖+ADP 6-P-果糖+ Pi
b．1,6-2P-果糖+H2O
1,6-二磷酸果糖酶
③累加反馈抑制
在代谢过程中都是彼此影响，相互转化和密切相
关的。三羧酸循环不仅是各类物质共同的代谢途
径，而且是它们之间相互联系的渠道。
二、降解代谢与合成代谢的单向性
生物体内的代谢反应都是由酶催化的。任何催化剂，
包括酶在内，仅能改变化学反应的速度，并不能改
变化学反应的平衡点。因此，对于正反应和逆反应
起着同样的促进作用。
一、代谢途径的相互关系
生物界，包括人类、动物、植物和微生物，其结构 特征和生活方式多种多样，千变万化。然而，它们
的新陈代谢有着共同的规律。细胞内有数百种小分
子物质在代谢中起着关键的作用，由它们构成了成互不相关，那么