《生物化学》-绪论和蛋白质
生物化学考试大纲
《生物化学》考试大纲一、考试内容绪论生物化学的定义、研究对象和任务、生物化学的发展简史、生物化学与工农医的关系。
第一章蛋白质1、蛋白质的化学组成及分类；蛋白质的分子大小与形状；蛋白质生物功能的多样性；2、氨基酸的基本结构；氨基酸的分类：20种氨基酸的英文名称、缩写符号及结构式及其分类标准；氨基酸的理化性质；氨基酸的分离和分析鉴定。
3、肽的化学结构；肽的物理化学性质；天然存在的活性肽；多肽合成；肽链上氨基酸的排列顺序，N端、C端；氨基酸顺序测定的一般步骤；4、蛋白质空间构象的研究方法；多肽链折叠的空间限制；蛋白质的二级结构；纤维状蛋白；а-角蛋白和β-角蛋白，胶原蛋白与三股螺旋构象，弹性蛋白、肌纤维。
超二级结构、结构域和三级结构，球状蛋白质构象的基本特征、蛋白质分子中的次级键、次级键在维系蛋白质空间构象中的作用；蛋白质的变性和复性。
5、寡聚蛋白质的构象和四级结构；蛋白质一级结构决定高级结构；细胞色素c的种属差异与生物进化；蛋白质一级结构的变异与分子病；肌红蛋白与血红蛋白的结构和功能；蛋白质的分离纯化和鉴定。
第二章酶学酶在生命活动中的重要性；酶催化作用的特点；酶的化学本质及其分子组成；酶的命名和分类；酶的专一性；酶活力测定和酶的分离纯化；核酶和抗体酶；酶促反应动力学；酶的作用机理和酶的调节；酶的活性中心；酶促反应机理；酶活性的调节控制；同工酶、诱导酶的定义及生物学意义。
第三章维生素和辅酶脂溶性维生素的结构和功能；水溶性维生素的结构和功能第四章核酸1、核酸的分类、分布2、核酸的生物学功能：DNA是遗传物质的基础（细菌的转化实验、病毒转导）， RNA 与蛋白质合成。
3、核酸的结构：核酸的基本组成单位---核苷酸；核酸的一级结构；Chargaff法则；DNA双螺旋结构模型、左手螺旋（Z-DNA），DNA的三级结构---超螺旋。
RNA的高级结构。
RNA的类型，RNA的碱基组成等4、核酸的理化性质：核酸的水解；核酸的酸碱性质；核酸的紫外吸收特性；核酸的变性、复性和分子杂交；热变性和Tm值，DNA复性动力学。
沈同《生物化学》精要
沈同《生物化学》（第三版）精要速览第一章绪论第二章蛋白质的结构与功能第三章核酸的结构与功能第四章酶第五章糖代谢第七章生物氧化第八章氨基酸代谢第九章核苷酸代谢第十章DNA的生物合成第十一章RNA的生物合成第十二章蛋白质的生物合成第十三章基因表达调控第十四章基因重组和基因工程第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
《生物化学》阶段练习(1)
《生物化学》阶段练习（1）绪论、蛋白质、酶、维生素和辅酶、核酸化学一、填空题：1、蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的羧基和另一氨基酸的氨基连接而形成的。
2、大多数蛋白质中的氮的含量较恒定，平均为 16% ，如测的1g 样品含氮量为10mg，则蛋白质含量为 6.25 %。
3、蛋白质中的酪氨酸和色氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。
4、组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是组氨酸，含硫的氨基酸有蛋氨酸（甲硫氨酸）和半胱氨酸。
5、蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是α-螺旋和β-折叠。
6、氨基酸的等电点（pI）是指氨基酸所带正负电荷相等时的溶液的pH值。
氨基酸在等电点时，主要以__两性离子_形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以_阴离子_形式存在。
7、人体蛋白质的基本组成单位为 ----------氨基酸_ ，共有 __20___ 种。
8、体内有生物活性的蛋白质至少具备 __三级__ 结构，有的还有 __四级_ 结构。
9、蛋白质变性主要是其 _高级__ 结构遭到破坏，而其 _一级__ 结构仍可完好无损。
10、GSH的中文名称是谷胱甘肽，它的活性基团是巯基，它的生化功能是参与体内的氧化还原作用。
11、稳定蛋白质胶体的因素是水化膜和电荷。
12、加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度增加，这种现象称为盐溶，而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度降低并沉淀，蛋白质的这种性质常用于蛋白质的分离。
13、酶是生物体活细胞产生的，具有催化活性的一类特殊物质。
14、全酶是由酶蛋白和辅因子组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中酶蛋白决定酶的专一性和高效率，辅因子起传递电子、原子或化学基团的作用。
15、根据国际系统命名法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为氧化还原酶类，合成酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、和异构酶类。
16、酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位，其中结合部位直接与底物结合，决定酶的专一性，催化部位是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。
《生物化学与分子生物学》理论教学大纲
生物化学与分子生物学理论教学大纲（供临床医学5年制专业使用）Ⅰ前言生物化学是研究生命的化学，它从分子水平上研究生命现象的本质，即研究生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控等。
生物化学和临床医学的关系极为密切。
近代医学经常运用生物化学与分子生物学的理论和技术进行诊断、治疗和预防疾病，而且许多疾病的发病机制需从分子水平上探讨。
重大疾病相关基因的克隆、基因诊断和治疗等都离不开生物化学与分子生物学，因此是一门重要的医学专业基础课。
在医学教育中，学好生物化学与分子生物学知识具有特别重要的意义，希望医学生通过生物化学与分子生物学的学习，掌握生物化学与分子生物学的基本理论和技术，并利用所学知识，理解某些疾病产生的临床症状和某些药物作用的机理，为病理生理学、药理学以及后期的专业课程的学习提供基础理论、基本技能和相关知识。
本大纲是按照我校2019版临床医学5年制专业人才培养方案要求，以2019版国家临床执业医师《生物化学》考试大纲为基本依据编写而成。
为了使教师和学生更好地学习和掌握本课程，现将大纲使用中有关问题说明如下：1、大纲每一章均由教学目的、教学要求和教学内容三部分组成。
教学目的注明教学目标，教学要求分掌握、熟悉和了解三个级别，教学内容与教学要求级别对应，并统一标示（核心内容知识点以下划实线，重点内容以下划虚线，一般内容不标示）便于学生重点学习。
2、教师在保证大纲核心内容的前提下，可根据不同专业要求和不同教学手段，讲授重点内容和介绍一般内容。
3、总教学参考学时为104学时，理论与实验比值9:4，即理论72学时，实验32学时。
Ⅱ课程基本信息一、教学目标：学习本课程后，学生应建立对生物化学与分子生物学基础理论的整体性框架，对从分子水平探讨生命现象的本质有较全面的理解，掌握生物化学与分子生物学的基本理论和基本实验技能，熟悉生物化学与分子生物学专业外语词汇，了解生物化学与分子生物学理论和技术在医学领域的发展和应用趋势，为后期学习其他医学基础课程、临床医学课程及毕业后的继续医学教育奠定基础。
《生物化学》复习题总结
《生物化学》复习题绪论1什么是生物化学？简述生物化学的分类？蛋白质1 什么是蛋白质？简述蛋白质的分类？2 20种常见氨基酸的普通名称、代号、结构式、分类？3 氨基酸氨基、羧基和两基团共同参加反应的用途如何？4 为什么氨基酸溶液具有缓冲特性？5 什么是氨基酸的等电点？氨基酸在等电点时具有那些特性？6 常见的氨基酸分析方法有哪些？其原理是什么？7 氨基酸的制备方法和用途有哪些？8 如何测定蛋白质一级结构中氨基酸的排列顺序？9 蛋白质常见的二级结构有哪些？10 为什么α-螺旋具有稳定性？β-折叠具有哪些特点？11 蛋白质的四级结构和结构域有哪些差异？12 维持蛋白质分子结构的重要化学键有哪些？13 什么是蛋白质的变性作用？变性具有哪些特性？引起蛋白质变性的因素及变性机理如何？14 什么是蛋白质的别构作用？15 什么是蛋白质的沉淀作用？引起蛋白质沉淀的因素及其机理如何？16 蛋白质制备的方法如何？酶化学1 什么是酶？简述酶的分类？2 简述酶的化学本质和酶蛋白的结构？3 简述酶的作用特点？4 什么是酶的活性中心？其特点如何？5 酶的催化机制有哪些？6 酶如何加速化学反应？7 什么是酶原的激活？8 测定酶促反应速度时为什么要以初速度为基准？9 简述中间产物学说的要点？10影响酶促反应速度的因素有那些？11米氏方程的推导及米氏常数的意义和求取？12 什么是酶的激活作用？试举例说明？13 什么是酶的抑制作用？主要有哪几类？其特点如何？14 简述抑制作用的机制及其实践意义？15 什么是酶活力？其表示方法有哪些？16 何为全酶、辅酶、调节酶、同工酶、多酶体系和诱导酶？它们之间有何区别？17 什么是别构酶？有哪些特点？18 什么是固定化酶？有哪些优点？制备固定化酶的方法有哪些？核酸化学1简述核酸的类别、分布和组成？2 写出常见嘧啶和嘌呤的分子式？3 核苷酸分子中核苷和戊糖的连接方式？4 简述DNA分子的二级结构模型提出的依据和结构要点？5 RNA包括那几类？其结构和功能如何？tRNA的二、三级结构。
生物化学1.绪论
美、英、日、德、法、中六国参与的国际 人类基因组计划(2003年完成)
人类基因组计划
1984年开始讨论 1990 启动 2000 序列框架图完成
人类基因组计划实施以来的成就
1995 完成原核生物Hemophilus luenzae的基因组测序 1996 完成啤酒酵母的基因组测序 1997 完成大肠杆菌的基因组测序 2000 人类基因组序列框架（中国完成1%） 2000 拟南芥基因组序列（第一个高等植物） 2002 水稻基因组序列框架图（中国独立完成） 2003 中国家蚕基因组序列框架图
生物化学是一门重要的医药学基础课程，也 是现在发展最快的学科之一，它从分子水平阐明 生命现象本质，是学习、认识疾病，认识药物治 病原理不可缺少的基础。同时，生物化学基础研 究及其技术的发展与现代药学科学的发展具有越 来越来密切的联系，呈现了巨大的应用潜力。
生化往往是阐明机理，选择合理工艺途径， 提高产品质量，探索新工艺，研制新产品的理论 基础。
霍普金斯(Hopkins)，剑桥大 学生物化学教授，先后发现 了维生素、色氨酸和谷胱甘 肽，创建了剑桥普通生物化 学学派和中心。
1926年，美国的萨姆纳 (Sumner)得到了脲酶结晶，证 明了酶的本质是蛋白质。
1937年，英国生物化学家克雷 布斯(Krebs)发现并阐明了三 羧酸循环。
此外，脂肪酸氧化降解途径、 糖酵解途径等基本生物化学途 径也都在20世纪30年代前后陆 续阐明。
1960年，雅各布(Jacob)和莫诺 (Monod)提出了在原核生物中普遍 存在的基因调控的操纵子结构模型。
1965年，美国生物化学家尼伦伯格(Nirenberg) 破译出三联体遗传密码。
霍利(Holly)阐明了酵母丙氨酸tRNA的核苷酸 排列顺序，后来又证明了所有的tRNA都有着 相似的结构。
生物化学基础复习资料
生物化学基础复习资料第一章绪论生物化学的概念：运用化学的原理和方法，在分子水平研究生物体的物质组成和生物体内的化学变化规律，进而深入揭示生命活动本质的一门科学。
生物大分子的概念：是由基本结构单位（单体）按一定顺序和方式连接形成的多聚体。
生物化学的发展概括起来经历了3个阶段：叙述生物化学阶段：萌芽时期(18世纪下半叶-20世纪初）；动态生物化学阶段：奠基时期(20世纪初-20世纪中叶)；分子生物学阶段：大发展时期（20世纪下叶以后）第二章蛋白质和核酸化学蛋白质主要由C、H、O、N组成，经科学测定蛋白质含氮量很接近，平均为16%。
测量蛋白质含量的方法是凯氏定氮法。
自然界中的氨基酸有300多种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且大部分属L-α-氨基酸。
氨基酸的分类：非极性氨基酸；非电离的极性氨基酸；碱性氨基酸：组氨酸、赖氨酸、精氨酸；酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
必需氨基酸：赖氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。
蛋白质的分子结构包括: 一级结构，维持一级结构的主要化学键是肽键，有些还含有二硫键；二级结构，维持二级结构主要的化学键是氢键；三级结构，维持三级结构主要的化学键：氢键、离子键、二硫键、疏水键、范德华力等，其中以疏水键最为重要；四级结构，维持四级结构稳定的非共价键主要为疏水键、氢键、离子键，其中以离子键最为重要。
蛋白质的理化性质：蛋白质的两性解离和等电点；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性、沉淀和凝固。
组成核酸的元素有C、H、O、N、P等五种元素，其中P元素的含量较多并且恒定，约占9～10%。
DNA的二级结构特点：1.DNA分子是由两条反向平行的多核苷酸链以右手螺旋方式围绕同一中心轴盘绕而成的双螺旋结构；2.在两条链中，磷酸与脱氧核糖链位于螺旋外侧，碱基位于螺旋内侧。
两条链之间的碱基处在同一平面，构成碱基平面，碱基平面彼此平行、互相重叠，并垂直于双螺旋的中心轴，螺旋表面形成大沟和小沟；3.双螺旋的直径为2nm，每两个相邻碱基对之间的距离为0.34nm，其旋转夹角为36°，螺旋每旋转一周含10对碱基，螺距为3.4nm；4.两条多核苷酸链之间的碱基通过氢键配对，A-T之间形成2个氢键，G-C之间形成3个氢键。
《生物化学》大纲
《生物化学》大纲一、绪论生物化学的发展历程，研究内容、生物化学的地位及其在工农业生产中的作用。
二、糖类化学生物体中糖的种类，常见单糖、寡糖、多糖、糖蛋白的结构特点、主要理化性质以及生物学功能。
三、脂类化学脂类化合物的种类，脂肪酸、磷脂、糖脂、脂蛋白的结构特点、理化性质以及生物学功能。
四、蛋白质化学氨基酸的结构和理化性质，天然氨基酸的名称，氨基酸的分离、制备及分析方法；肽的结构、理化性质，天然存在的生物活性肽；蛋白质结构的四个层次，蛋白质一级结构的特点及其测定方法，蛋白质的结构及其与功能的关系，蛋白质的分离纯化技术和测定方法。
五、核酸化学核酸的组成、结构特点、理化性质以及生物学功能。
核酸的分离纯化与鉴定。
六、酶化学酶的结构与功能的关系，酶作用的专一性及其作用机理，影响酶反应速度的因素，调节酶、诱导酶、同工酶及多酶体系的特点，酶的制备及其活力测定。
七、维生素化学水溶性和脂溶性维生素的种类与特点，以及作为辅酶所行使的生理功能。
八、激素化学激素的概念与种类，常见动物激素的功能。
九、生物膜与物质运输细胞膜的结构特点及其功能。
物质运输的种类与特点。
十、代谢总论代谢的概念与特点，代谢途径研究的方法。
十一、糖代谢葡萄糖的分解代谢（糖酵解，柠檬酸循环）与糖异生的过程及两者之间的比较，磷酸戊糖途径和糖的其他代谢途径，糖原分解与合成过程及两者之间的比较。
十二、脂质代谢脂肪酸的分解代谢与饱和脂肪酸从头合成途径的过程及两者之间的比较，酮体代谢。
十三、蛋白质的降解和氨基酸代谢氨基酸的共同分解代谢的种类及特点，尿素循环对于机体的重要性。
十四、核酸的降解和核苷酸代谢核苷酸从头生物合成途径与补救途径的比较。
十五、物质代谢的相互联系和调节控制糖、脂肪、氨基酸三大基本物质代谢过程之间的相互联系，酶控制细胞水平代谢调节的方式。
十六、生物氧化生物氧化的类型，呼吸链的定义、场所、与呼吸链有关的酶和传递体及其作用机制，氧化磷酸化产生ATP的种类、特点、影响因素及作用机制。
《生物化学》授课计划
《生物化学》授课计划一、课程简介课程名称：生物化学课程时长：32学时课程目标：本课程的目标是让学生掌握生物化学的基本概念、原理和实验技能，以便更好地理解生物体的结构和功能。
二、教学内容及方法1. 绪论：介绍生物化学的发展历史、研究内容和应用领域，通过讲解实例激发学生的学习兴趣。
2. 蛋白质的结构与功能：讲解蛋白质的分子结构、一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，以及蛋白质的功能。
通过实验演示蛋白质的结构与功能。
3. 核酸的结构与功能：介绍核酸的种类、结构及其在生物体中的作用，通过实验演示核酸的结构与功能。
4. 酶：讲解酶的催化作用机制、影响酶活性的因素及其在生物体中的作用，通过实验演示酶的催化作用。
5. 糖类：介绍糖类的种类、结构和功能，通过图片和视频展示糖类的存在和作用。
6. 脂质：介绍脂质的种类、结构和功能，通过图片和视频展示脂质在生物体中的作用。
7. 生物氧化与能量代谢：讲解生物氧化的过程、ATP的产生和利用，通过案例分析帮助学生理解能量代谢的意义。
8. 基因表达与调控：介绍基因表达的调控机制，通过案例分析帮助学生理解基因表达与生物体生长发育的关系。
9. 教学方法：采用讲授、演示、讨论、案例分析等多种教学方法，鼓励学生积极参与课堂讨论。
三、实践环节1. 实验一：蛋白质的性质和功能（4学时）实验目的：通过实验了解蛋白质的分子结构、一级结构和功能，掌握蛋白质的性质。
实验内容：观察蛋白质的颜色反应、胶体性质、等电点等性质，并探究蛋白质的功能。
2. 实验二：核酸的提取与鉴定（4学时）实验目的：通过实验了解核酸的种类和结构，掌握核酸的提取和鉴定方法。
实验内容：提取并鉴定核酸，观察其颜色反应和分子结构，了解核酸的功能。
3. 实验三：酶的特性实验（4学时）实验目的：通过实验了解酶的催化作用机制和影响因素，掌握酶的性质和应用。
实验内容：探究酶的催化作用、影响酶活性的因素及其在生物体中的作用。
四、考核方式1. 平时成绩（40%）：包括出勤率、课堂表现、作业完成情况等。
生物化学第三版课后习题答案
生物化学第三版课后习题答案生物化学第三版课后习题答案生物化学是研究生物体内化学反应的科学，它研究了生物体内各种生物大分子的结构、性质和功能，以及生物体内化学反应的机制和调控。
生物化学的课后习题对于学生的学习和理解非常重要，通过解答习题，可以帮助学生巩固所学知识，提高问题解决能力。
下面是生物化学第三版课后习题的答案。
第一章：绪论1. 生物化学的研究对象是什么？答：生物化学的研究对象是生物体内的化学物质，包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等。
2. 生物化学的研究方法有哪些？答：生物化学的研究方法包括分离纯化、鉴定结构、测定性质、研究功能、探索机制等。
第二章：氨基酸和蛋白质1. 什么是氨基酸？答：氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它由氨基、羧基和侧链组成。
2. 氨基酸的分类有哪些？答：氨基酸可以根据侧链的性质分为非极性氨基酸、极性氨基酸和带电氨基酸。
第三章：核酸1. 核酸的组成单位是什么？答：核酸的组成单位是核苷酸，它由糖、碱基和磷酸组成。
2. 核酸的功能有哪些？答：核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和参与蛋白质合成等。
第四章：碳水化合物1. 碳水化合物的分类有哪些？答：碳水化合物可以根据分子中含有的糖单位数目分为单糖、双糖和多糖。
2. 碳水化合物的功能有哪些？答：碳水化合物的功能包括提供能量、构建细胞壁和参与细胞信号传导等。
第五章：脂类1. 脂类的分类有哪些？答：脂类可以根据分子中含有的酯键数目和酸基的性质分为简单脂类、复合脂类和衍生脂类。
2. 脂类的功能有哪些？答：脂类的功能包括提供能量、构建细胞膜和参与信号传导等。
第六章：酶1. 酶的特点是什么？答：酶是生物体内的催化剂，具有高效、高选择性和高度专一性的特点。
2. 酶的分类有哪些？答：酶可以根据催化反应类型分为氧化还原酶、转移酶、水解酶和合成酶等。
通过解答以上习题，可以帮助学生巩固对生物化学知识的理解和掌握。
同时，习题的答案也为学生提供了参考，帮助他们更好地完成学习任务。
《生物化学》绪论 第1章 蛋白质化学
定的蛋白质肽键断裂，各自得到一系列大小不同 的肽段。
⑷分离提纯所得的肽，并测定它们的序列。
⑸从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质
中全部氨基酸排列顺序。
一级结构确定的原则
蛋白质一级结构测定的战略原则是将大化小，逐
段分析，先后采用不同方法制成两套肽片断，并 对照两段肽段，找出重叠片断，排出肽的前后位 臵，最后确定蛋白质的完整序列。
α-螺旋结构
每个氨基酸残基的－NH
－与间隔三个氨基酸残 基的=C=0形成氢键。每 个 肽 键 的 =C=0 与 － NH －都参加氢键形成，因 此 保 持 了 α- 螺 旋 的 最 大 稳定性。
绝大多数蛋白质以右手
右手α螺旋
α- 螺 旋 形 式 存 在 。 1978 年发现蛋白质结构中也 有 左 手 α- 螺 旋 结 构 。
第一章 蛋白质化学
第一章 蛋白质化学
蛋白质是由不同的 α-氨基酸按一定
的序列通过酰胺键（蛋白质化学中专 称为肽键）缩合而成的，具有较稳定 的构像并具有一定生物功能的生物大 分子。
1.1 蛋白质的生物学意义
蛋白质是一切生物体的细胞和组织的主要组成成
分，也是生物体形态结构的物质基础，使生命活 动所依赖的物质基础。 蛋白质分子巨大、结构复杂，使得蛋白质的理论 研究及其应用受到限制。近年来在重组DNA技术 基础上发展起来的蛋白质工程为解决这方面的问 题提供了最大的可能性。蛋白质工程可改变蛋白 质的生物活性，改变蛋白质的稳定性，改变受体 蛋白质的特性。通过蛋白质工程可深入地研究蛋 白质的结构与功能的相互关系。
1.2 蛋白质的元素组成
经元素分析，蛋白质一般含碳50%~55%，氢
6%~8% ， 氧 20%~23% ， 氮 15%~18% ， 硫 0%~4%。 有的蛋白质还含有微量的磷、铁、锌、铜、钼、 碘等元素。 氮含量在各种蛋白质中比较接近，平均为16%。 因此，一般可由测定生物样品中的氮，粗略的 计算出蛋白质的含量。（1g的氮≈ 6.25 g的蛋 白质）
生物化学学习内容总概
5.个别氨基酸的特殊代谢。一碳单位的代谢、含硫氨基酸的代谢、芳香 族氨基酸的代谢。
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考试题型 1. A1型题（单选题）--40题-40分 2. B1型题（配伍题）--10题-10分 3. X型题（多选题）--5题-10分 4. 简答题--4题-40分
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第三章 蛋白质化学
1. 蛋白质的分子组成。 蛋白质的元素组成、基本单位氨基酸的结构组成和理 化性质；肽键的形成与特性；肽的结构。 2. 蛋白质的分子结构。 蛋白质的一、二、三、四级结构，维持蛋白质空间结 构的主要化学键。 3. 蛋白质结构与功能的关系。 蛋白质一级结构与功能关系，蛋白质空间结构 与功能的关系。 4. 蛋白质的理化性质。 蛋白质的一般性质（紫外吸收特性、等电点、呈色反 应），蛋白质的高分子蛋白质（胶体性质、变性与复性） 5. 蛋白质的分离、纯化与结构分析。 离心、透析、沉淀、层析、电泳等技术。
的无氧酵解与糖的有氧氧化的不同。 7. 酮体生成和利用有何生理意义？ 8. 简述血浆脂蛋白的分类、来源及生理功能。 9. 简述肝昏迷的假神经递质机制。 10. 说明高血氨症导致昏迷的生化基础氧化
1. 生物生物氧化的定义与特点。 2. 体内氧化呼吸链的组成、排列顺序及其作用。NADH氧化呼吸链和 FADH2氧化呼吸链的组成、排列顺序、区别。 3. 胞质中NADH穿梭机制。甘油-3-磷酸穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭。 4. ATP的生成方式。底物水平磷酸化和氧化磷酸化。 5. 确定呼吸链排列顺序的实验依据。 6. 影响氧化磷酸化的因素 7. ATP的利用与贮存。 8. 其他氧化与抗氧化体系。
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第十章 蛋白质分解代谢
1.蛋白质的生理功能与营养价值。蛋白质营养的重要性和需要量、氮平 衡、必需氨基酸、蛋白质的互补作用。
生物化学--绪论ppt课件
我国的现代生物化学研究起步较晚，由留美、 德、法、英等学者开始主要有吴宪教授，王英睐，曹 天钦，邹承鲁等教授。
1965年上海有机化学研究所汪猷、北京大学邢其 毅教授用化学法人工合成了具有生物活性的结晶牛胰 岛素。
小结：不同学科的合作与交流是推动 生物化学前进的基本因素。多学科合作， 有机化学基础，分离与分析技术的发展， 研究方法与仪器设备的结合，是生化发 展的主要动力。
英国剑桥生物化学中心：论文发表较多，获得资助，成立实验室， 购进新仪器设备，扩大研究队伍，获得 成果。
霍普金斯Sir Frederick Gowwland Hopkins, 1861-1947, 发现维生 素，色氨酸，谷胱甘肽等。成立学派。 德国在生理化学及有机化学方面有突出贡献的科学家有：
Emil Fischer 1852-1919,普鲁士化学家研究糖 嘌呤类物质，合成了 苯肼，确定了糖的分子结构，也从事蛋白质、酶的研究。
十九世纪德国的生物化学、有机化学 等领域领先于世界各国，美国等落后于 德国，德国生物化学较强的大学有： Leipzigs大学和Heidelbergs大学。
二十世纪：德、美、英、法等国相继成立生物化学 研究中心，在蛋白质、酶、维生素、激素及代谢、氧化 取得较大进展，各国政府及投资家重视生物化学的研究， 条件改善。
发酵工业：新陈代谢，酒精，氨基酸，抗菌素，酶等 基因工程、蛋白质工程及酶工程：具有治疗作用的各种
干扰素，重组产品如水蛭素，t-PA, endostatin等。 农业：产品品质改良，生物农药，生物肥料，农产品加
工与贮藏，如棉花基因改良，抗旱抗盐耐碱植物， 植物育苗与脱毒，转基因食品等。
人类基因组计划的成功实施：
生物化学的发展前景
借助于现代科技成果，高速发展生化理 论与技术，促进生物学理论技术及生物 工程学的发展。
生物化学绪论
第4节 细胞的新陈代谢
生物体的重要特征是新陈代谢现象，包括物质 代谢和能量代谢。 一、物质交换方式
1. 自由扩散
2. 促进扩散
3. 主动运输
4. 内吞 5. 出胞
二、能量代谢方式
生物体内能量代谢是通过化学反应 来实现的。
能量代谢方式有产能代谢和储能代 谢两种。
生物体内可被细胞直接利用的能量 是一类高能化合物，它是存在于生物 体内的特殊分子，如三磷酸腺苷(ATP)。
离子: K, Na, Mg,
细胞的化合物
第3节 生命的结构基础
生物体都是由细胞构成的，细胞是生物 体的基本单位。成年人含6×1013个细胞。 细胞分为两类：
原核细胞：结构不完善，没有成形的 细胞核
真核细胞：结构完善，有成形的细胞 核，外被核膜，核中有染 色体，细胞质中有细胞器。
1. 产能代谢与储能代谢 能量代谢的内容包括： 能量释放 能量转移 能量利用
能量的来源： 生物体从外界所吸收的营
养物质。
2. 高能化合物ATP三磷酸腺苷
腺嘌呤
核糖
O-
O-
O-
O P O ～ P O ～ P O-
O
O
O
高能键
高能键：在水解反应或基团转移时放出 大量能量 的键。
细胞膜 (7.5～10nm)
磷脂(50%)：有亲水的头和疏水的尾，构成膜的骨架，有流 动性，不是刚性的
蛋白质(50%)：嵌入脂质双层或浮在磷脂表面
细胞
胞质 (细胞膜 与细胞 之间, 液体部 分称为 基质， 有一定 结构和 功能。
线粒体(动力工厂)：由内外两层生物膜组成。内膜上有许多
小颗粒，称为基粒。膜上有许多与呼吸有关酶
4. 化学工业 发酵；精细化学品开 发；催化剂
生化实验 绪论及蛋白质沉淀变性反应(共38张PPT)
步骤
现象
取一支试管，加入3mL蛋白质氯 化钠溶液和等量的饱和硫酸铵溶 液，混匀，静置10分钟
过滤后，向滤液中加入硫酸铵粉 末，边加边用玻璃棒搅拌，直至 粉末不再溶解，直至饱和
静置，弃去上清液，取出部分清 蛋白，加少量蒸馏水
观察有无蛋白质 （球蛋白）的沉淀
观察有无沉淀（清 蛋白）析出
观察沉淀的再溶解
解释结论
• 实验报告分为以下几局部：
• 原理
• 实验步骤 • 结果与讨论 • 问答 • 实验成绩的评定： • 实验报告
• 平时操作、表现
姓名，班级，学号，课 室，实验时间、
实验教师
实验内容及安排 ( 72学时 )
1、绪论、蛋白质沉淀、变性反响
9月26-27
2、蛋白质浓度测定—考马斯亮蓝法
10月10-11
3、 阳离子交换树脂层析别离氨基酸
生物化学实验室规那么〔1〕
1、遵守纪律，不得无故迟到、早退、大声谈笑。 2、预习，熟悉实验目的、原理、步骤。 3、严格听从教师的指导，及时记录实验原始数据。 4、实验场所整洁、公用试剂用后放回原位，实验完毕，清洗实
验器皿、收拾台面，方可离开。 5、注意节约试剂，防止损坏仪器。使用贵重仪器时，严格遵守操
作规程，发现故障，立即报告教师，不得擅自检修。
生物化学实验室规那么〔2〕
6、乙醇、丙酮、乙醚等易燃品不能直接加热，远离火源操作及放置。 7、所有废液、废弃物等，均收集在指定容器内，不得倒在水槽内或
到处乱仍。强酸和强碱不能直接倒在水槽中，应先稀释，然后倒入 水槽，再用大量自来水冲洗水槽及下水道。 8、室内严禁吸烟！煤气、水管用完即关。
强碱：先用大量自来水冲洗，再用5%硼酸溶液或
的潜在危害，处理生物材料必需小心谨 1%硫酸铜，饱和硫酸铜溶液，0.
生物化学题库
第一、二章绪论，蛋白质化学一、选择题（一）单选题。
1.维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是 ( )A.静电作用力B.氢键C.疏水键D.范德华作用力2.蛋白质变性是由于( )A.一级结构改变B.空间构象破坏C.辅基脱落D.蛋白质水解3.在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( )A.三级结构B.缩合现象C.四级结构D.变构现象4.形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个a-碳原子处于( )A.不断绕动状态B.可以相对自由旋转C.同一平面D.随不同外界环境而变化的状态5.除个别氨基酸外，构成人体蛋白质的氨基酸属于（）A.L-ɑ-氨基酸B.L-β-氨基酸C.D-ɑ-氨基酸D.D-β-氨基酸6.测得某一蛋白质样品的含氮量为0.4g,此样品约含蛋白质（）A.2.00gB.2.50gC.6.40gD.3.00g7.多肽链中连接氨基酸残基的化学键是（）A.肽键B.氢键C.疏水键D.二硫键8.蛋白质的一级结构是指（）A.多肽链的形态B.氨基酸的种类C.分子中的化学键D.氨基酸残基的排列顺序9.形成蛋白质二级结构的基础是（）A.肽键平面B.ɑ-螺旋C.β-转角D.β-折叠10.下列不属于蛋白质的变性在实际生活中的应用的是（）A.酒精消毒B. 理疗C. 高温灭菌D.煮熟后的食物蛋白质易消化11.下列哪项可以使蛋白质沉淀又不变性（）A.加入（NH4）2SO4溶液 B.加入三氯醋酸C.加入氯化汞D.加入1molHCl12.有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的等电点分别是3.2、4.8、6.6、7.5，电泳时要使所有蛋白质泳向正极，缓冲液的pH应该是（）A.8.0B.7.0C.6.0D.5.013.蛋白质电泳时由于其具有（）性质A.酸性B.碱性C.两性解离D.亲水性14.利用蛋白质等电点性质的蛋白质分离技术是（）A.凝胶过滤层析B.等电点沉淀法C.亲和层析D.透析15.波长（）是蛋白质特有的吸收光谱A.240nmB.260nmC.280nmD.300nm16.凝胶层析法分离混合蛋白质时，洗脱后最先层层析柱流出的是（）A.相对分子质量较小的组分B.相对分子质量较大的组分C.沉降速度快的组分D.与载体亲和力弱的组分(二)多选题1.蛋白质的生理功能有（）A.贮存遗传物质B.代谢调控C.物质转运D.血液凝固E.参与遗传信息的传递2.常用的分离、提纯蛋白质的方法有（）A.透析B.电泳C.盐析D.离心E.生物碱试剂3.下列哪些是蛋白质溶液的稳定因素（）A.黏度B.水化膜C.ɑ-螺旋结构D.异性电荷E.同性电荷4.下列属于蛋白质的变性在实际生活中的应用的是（）A.酒精消毒B. 理疗C. 低温保存疫苗D.煮熟后的食物蛋白质易消化E.紫外线照射二、判断题1.人体内很多蛋白质的等电点在5.0左右，所以这些蛋白质在生理条件下的体液中以兼性离子形式存在（）2.维持蛋白质二级结构稳定的主要作用是氢键（）3.加热、紫外线均可破坏蛋白质的空间结构（）4.饱和硫酸铵能使血浆中清蛋白析出（）三、名词解释1.蛋白质一级结构2.蛋白质二节结构3.蛋白质三节结构4.蛋白质四节结构5.蛋白质的变性6.等电点四、简单题1.蛋白质变性的因素有哪些？蛋白质的变性作用有和临床意义？2.分离和提纯蛋白质的基本原理是什么？3.结合所学知识，简述多肽、蛋白质、酶类药物在销售、运输及贮藏中应该注意哪些问题？第三章酶与维生素一、选择题（一）单项选择题（在备选答案中只有一个是正确的）1．关于酶的叙述哪项是正确的（）A．所有的酶都含有辅基或辅酶B．只能在体内起催化作用C．大多数酶的化学本质是蛋白质D．能改变化学反应的平衡点加速反应的进行E．都具有立体异构专一性（特异性）2．酶原所以没有活性是因为（）A．酶蛋白肽链合成不完全B．活性中心未形成或未暴露C．酶原是普通的蛋白质D．缺乏辅酶或辅基E．是已经变性的蛋白质3．关于酶活性中心的叙述，哪项不正确（）A．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域。
仲恺农业工程学院2021年专插本《生物化学》考试大纲
仲恺农业工程学院2021年专插本《生物化学》考试大纲仲恺农业工程学院2021年本科插班生招生考试生物化学课程考试大纲绪论第一章蛋白质掌握蛋白质的化学组成，蛋白质和氨基酸的理化性质及分类，进而了解蛋白质的分子结构以及结构与功能的关系。
第一节蛋白质在生命活动中的重要作用第二节蛋白质分类第三节蛋白质的化学组成第四节蛋白质的化学结构第五节蛋白质的高级结构第六节多肽、蛋白质结构与功能的关系第七节蛋白质的理化性质重点与难点：20种氨基酸的结构、分类及性质，蛋白质一级结构及高级结构，蛋白质结构与功能的关系，蛋白质的理化性质。
第二章核酸掌握核酸的化学组成、分子结构及理化性质。
第一节核酸的概述第二节核酸结构第三节核酸性质重点与难点：核酸的化学组成、分子结构及理化性质。
第三章生物催化剂-酶和维生素掌握酶的概念、分类、化学结构及结构与功能的关系、酶的作用机理及影响酶促反应速度的因素以及维生素的概念、类别和功能。
了解酶活性的调节、酶的命名。
第一节酶的概念第二节分类与命名第三节酶的作用机制第四节影响酶促反应速度的因素第五节别构酶和同工酶第六节酶的分离提纯与活力测定第七节微生素的概念、类别和功能第八节水溶性维生素第九节脂溶性维生素重点与难点：酶的概念、作用机理及影响酶促反应速度的因素。
维生素的功能。
第四章生物膜与物质运输掌握膜的组成、结构和功能。
第一节生物膜的组成第二节生物膜的结构第三节生物膜的功能重点与难点：生物膜的结构和功能。
第五章生物氧化了解生物氧化的特点，掌握通过电子呼吸链生成水的基本过程以及ATP的产生、贮存和利用的机理。
第一节生物氧化概述第二节电子传递链第三节氧化磷酸化重点与难点：生物氧化中水的生成以及ATP的产生、贮存和利用的机理。
第六章糖代谢了解糖在动物体内的功能、糖代谢的概况，掌握糖代谢的途径，特别是糖的分解代谢和糖异生的过程及其生理意义。
第一节代谢概念和意义第二节双糖与多糖的酶促降解第三节糖酵解第四节三羧酸循环第五节磷酸戊糖途径（HMP途径）第六节糖类的生物合成重点与难点：糖代谢各途径及其生理意义。
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C末端
（二）几种生物活性肽
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
α
H2O2
GSH过氧化物酶
2GSH
NADP
GSH还原酶
+
2H2O
G-S-S-G
NADPH+H
+
GSH具有还原性，可作为还原剂保护重要蛋白质或
酶分子中的-SH免受氧化，还可保护机体免遭毒物损害。
还原型GSH可被氧化成氧化型GSSG，GSSG也可在还原酶 的催化下重新生成GSH。GSH缺少会怎样？
胱氨酸
二硫键
组氨酸
+
组氨酸，Histidine
在生理pH条件下，组氨酸的咪唑环既可作为质子受体也可作
为质子供体。因此，组氨酸经常会存在酶的活性中心部位。
三、氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决 于所处溶液的酸碱度。
R– CH – COOH COO-+H+ l NH2+H+ NH3+
Human Karyotype
计划。
中国科学家在生化领域取得的成就
我国生化学界的先驱吴宪教授在20年代初由美回国后，在协
和医科大学生化系与汪猷、张昌颖等人完成了蛋白质变性理论、
血液生化检测和免疫化学等一系列有重大影响的研究。 1965年我国在世界上首次人工合成了具有生物活性的结晶牛胰 岛素；1983年又通过大协作完成了酵母丙氨酸转移核糖核酸的人 工合成。
2. 多肽类激素及神经肽
•体内许多激素属寡肽或多肽
Tropic hormones
Thyrotropin-releasing hormone
• 神经肽(neuropeptide)-神经细胞之间传递信息的肽类。
第二节
蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
R1 H2N C C H O H OH + H N C COOH H R2 H2O R1 H2N C
H
H C N O
H C COOH R2
肽键
目录
几个概念：
• 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。两分子氨基
酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……
• 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)， 由10个以上但不足50个氨基酸相连形成的肽称多肽 (polypeptide), 50个以上氨基酸构成的肽称为蛋白质。 • 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨 基酸残基(residue)。 • 多肽链, N端,C端, 多肽链书写及命名；主链及侧链的概念
氨基酸即可作酸也可作碱
非离子状态
两性离子状态
等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离 成为兼性离子，呈电中性。此时溶液
成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，
的pH值称为该氨基酸的等电点。
目录
R CH COOH NH2
+OH+OHR CH COOR CH COO-
顺序。 主要的化学键 肽键，也包括二硫键
目录
牛胰岛素的一级结构
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础
―for his work on the structure of proteins, especially that of insulin‖（1958）
Frederick Sanger
MRC, Cambridge, United kingdom
• 生化与医学之间的关系
医学 疾病
病因与机制
诊断与检测 治 疗
生 化 与 分 子 生 物 学
怎样学习生物化学
掌握
熟悉
了解
目录
•一些建议
•认真阅读教科书，不懂即问不要犹豫。 •不要单纯地死记硬背，要在理解的基础上 加深记忆。 •作好准备学习新词汇。 •横向、纵向综合所学知识。 •通过练习，运用所学知识来解决相关问题。 •通过实验，加深理解所学知识。
H
C
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
二、氨基酸的分类
1. 非极性脂肪族氨基酸
2. 极性中性氨基酸
3. 芳香族氨基酸
4. 酸性氨基酸
5. 碱性氨基酸 * 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
1. 非极性脂肪族氨基酸
甘氨酸 (Gly, G)
丙氨酸 (Ala, A)
脯氨酸 (Pro, P)
2. 紫外吸收
色氨酸、酪氨酸的最
大吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有这
两种氨基酸残基，所以测定
蛋白质溶液280nm的光吸收 值是分析溶液中蛋白质含量 的快速简便的方法。
芳香族氨基酸的紫外吸收
3. 茚三酮反应
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色 化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收
缬氨酸 (Val, V)
亮氨酸 (Leu, L)
异亮氨酸 (Ile, I)
2. 极性中性氨基酸
半胱氨酸 (Cys, C)
甲硫氨酸 (Met, M)
丝氨酸 (Ser, S)
苏氨酸 (Thr, T)
天冬酰胺 谷氨酰胺 (Asn, N) (Gln, Q)
3.芳香族氨基酸
苯丙氨酸 (Phe, F)
酪氨酸 (Tyr, Y)
自然界中的D-氨基酸不参与蛋白质的构成，主要
分布于较低等的生物中（抗生素、生物碱、细胞壁）。
目录
α-碳原子
α-氨基
α-羧基
侧链或 R基团
氨基酸的一般结构通式
目录
COO l + H3N— C —H l CH3
L-丙氨酸
_
CHO l HO—C —H l CH2OH
L-甘油醛
目录
COO
+
CH3 R H
R CH COOH NH3+
+H+
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
氨基酸的滴定曲线
1. -COOH 首先被解离，随后-NH3 被解离，解离常数分别为pK1和
pK2。
2. 等电点 (pI) pI＝1/2*（pK1 ＋ pK2） 3. pH低于pI → 氨基酸带正电荷 4. pH高于 pI → 氨基酸带负电荷
1999年中国获准加入人类基因组计划，承担1％的测序任务，
成为参与这一计划的唯一发展中国家。
杨焕明 （Huan ming Yang）
• 生化研究内容
• 生物大分子的结构与功能 蛋白质、核酸、糖类、脂类的结构组成与功能 • 物质代谢和调节 生物大分子（糖、脂、蛋白质）的代谢及其调控过程 • 遗传信息的传递及调控 DNA是遗传物质，基因作为DNA的功能片段是如何将其所携 带的遗传信息准确无误地传递给后代？是如何指导蛋白质合 成的？这些过程又是如何进行精确调控？以及由此衍生出的 现代分子生物学技术。
肽链有两端：
N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
NH3＋
R1 R2 C COO ＋ NH3＋ C COO ＋ ー ー H H
H2O H 2O
R1 NH3＋ C H CO NH
Peptide bond
R2 C H CO NH
Peptide bond
R3
C
H
CO
N 末端
三聚氰胺其分子中含有大量氮元素。用普通的全氮测定法测饲
料和食品中的蛋白质数值时，根本不会区分这种伪蛋白氮。添加在 食品中，可以提高检测时食品中蛋白质检测数值。
一、氨基酸
—— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体 蛋白质的氨基酸仅有20种（编码氨基酸），且均属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。
目录
蛋白质的分子结构包括两个层次：
一级结构 (primary structure)
二级结构 (secondary structure)
三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure)
高级结构 或空间构象
目录
一、蛋白质的一级结构
定义
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列
色氨酸 (Trp, W)
吲哚
目录
4. 酸性氨基酸
天冬氨酸 (Asp, D)
谷氨酸 Glu,E)
5. 碱性氨基酸
赖氨酸 (Lys, K)
精氨酸 (Arg, R)
胍基 组氨酸 (His, H)
咪唑
几种特殊氨基酸:
• 脯氨酸（亚氨基酸）
CH2
α
CH2 CH2
CHCOONH2+
半胱氨酸
半胱氨酸
2003年 HGP完成，蛋白组学、代谢组学及它组学研究
• 于2003完成的人类基因组计划
(HGP) 是由美国科学家于1985年 率先提出，于1990年正式由美国 能源部和国立卫生研究院启动， 随后英、日、法、德、中也先后
参与进来，共耗时13年、耗资约
30亿美元。HGP完成了对构成人 类基因组的30多亿个碱基对进行 了精确测序。与曼哈顿原子弹计 划和阿波罗计划并称为三大科学
峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为
氨基酸定量分析方法。
脯氨酸与茚三酮反应后生成黄色化合物。
四、肽（peptide）与多肽（polypeptide)
（一）肽键（peptide bond） * 肽键是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨
基脱水缩合而形成的化学键，具有部分双键性能，不