《生物化学原理》总结
生物化学实验原理和方法
生物化学实验原理和方法
生物化学实验是研究生物体内化学反应的实验方法，主要用于研究生物体内分子结构、代谢途径、蛋白质结构和功能等方面的问题。
生物化学实验的基本原理是利用生物体内的生物分子（如蛋白质、核酸、酶等）进行化学反应或与其他物质相互作用，从而检测、分离或定量这些分子。
生物化学实验主要包括以下几个方面的原则和方法：
1. 分离与纯化：将某一特定生物分子从其他组分中分离出来，获得纯净的样品。
常用方法包括离心、电泳、柱层析、过滤等。
2. 分析与测定：对生物分子的含量、结构和性质进行定量或定性的研究。
常用方法包括分光光度法、荧光法、比色法、拉曼光谱等。
3. 酶反应：酶是生物体内催化生物化学反应的一类蛋白质，其活性与底物浓度、温度、pH值等因素有关。
通过测定底物转化率来研究酶的活性。
常见的酶反应方法有酶解反应、酶促进反应等。
4. 蛋白质分析：蛋白质是生物体内最为重要的分子之一，可以通过电泳、质谱、Western blot等方法进行分析，从而了解蛋白质的结构、含量和功能。
5. 核酸分析：核酸是生物体内遗传信息的主要载体，可以通过PCR、凝胶电泳、
Southern blot等方法进行分析，用于检测基因的突变、限制性片段长度多态性等。
以上是一些常用的生物化学实验原理和方法，实际的生物化学实验会根据具体的研究目的和问题而选择适合的方法和技术。
杨荣武生物化学原理笔记—维生素
维生素维生素（vitamin）是维持生物体正常生命活动必不可少的一类小分子有机化合物。
虽然机体对它们的需要量甚少（一个人每日需要量在μg或mg级），但由于它们不能在体内合成，或者虽能合成但合成的量难以满足机体的需要，必须通过饮食等手段获取。
虽然它们在体内既不是构成细胞组织的原料，也不是供能的物质，然而，它们在代谢调节、促进生长发育和维持生理功能等方面却发挥着十分重要的作用。
因此，人体如果长期缺乏某种维生素，就会出现相应的维生素缺乏病。
维生素前体：可转变成有活性的维生素，又称维他命原维生素的分类脂溶性维生素（fat-soluble vitamins）和水溶性维生素（water-soluble vitamins）水溶性维生素⏹B族维生素和维生素C⏹功能：在生物体内能够直接作为辅酶或辅基，或者转变为辅酶或辅基，参与物质代谢和能量代谢。
当水溶性维生素缺乏时，机体的代谢会出现障碍，最容易受到影响的是生长和分裂旺盛的细胞和组织，如上皮细胞和血细胞。
不同的水溶性维生素的缺乏往往会有一些交叉的症状，如皮炎（dermatitis）、舌炎（glossitis）、口角炎（cheilitis）和腹泻（diarrhea）。
由于神经组织的活动非常依赖于持续的能量供应，尤其是来自糖氧化分解所释放出的能量，因此，在很多情况下，缺乏水溶性维生素也会影响到神经系统的功能，主要症状有外周神经炎（peripheral neuropathy）、忧郁（depression）、精神错乱（mental confusion）和运动失调等。
脂溶性维生素1. 维生素A、维生素D、维生素E和维生素K（为了便于记忆，可将它们拼写成DAKE），均是异戊二烯衍生物。
B族维生素作为一个大家族，至少包括十余种维生素。
其共同特点是：（1）在自然界经常共同存在，最丰富的来源是酵母、蔬菜和动物肝脏；（2）从低等的微生物到高等动物和人类都需要它们作为营养要素；（3）在体内主要作为辅酶或辅基参与物质代谢和能量代谢；（4）从化学结构上看，大都含有N；（5）从性质上看此类维生素易溶于水，对酸稳定，易被碱或热破坏。
生物化学原理——RNA合成
生物化学原理——RNA合成第11章RNA合成本章概念总结：1、遗传学中心法则：2、转录：3、模板链：4、编码链：5、核心酶：6、RNA聚合酶：7、启动子：8、内含子：9、外显子：10、终止因子：11、核酶：12、剪接体：13、RNA加工过程：14、RNA剪接：15、转录因子：16、操纵子：17、操纵基因：18、结构基因：19、基因：20、阻遏物：21、衰减作用：希望同学们明确以上概念的含义，加油一、转录概述：蛋白质合成不是直接由DNA指导的，而是通过一个中介物mRNA 实现的。
所有的RNA都可与DNA的互补序列杂交，即所有的RNA都是从DNA模板转录来的。
要注意：DNA复制要求染色体两条链同时进行完全复制，而遗传信息的表达却只是基因组中某些单链区域。
转录就是将遗传信息由DNA转给RNA，也叫作RNA合成。
转录的模板只是双链DNA中的某一条链，能作为模板的链称为模板链，互补链叫做编码链。
从DNA到RNA的转录是由RNA聚合酶催化的。
同时，请同学们注意RNA合成和DNA复制之间存在的差别：① RNA合成的底物是核糖核苷三磷酸；②在RNA中，尿嘧啶与腺嘌呤配对；③ RNA合成不需要一个预先存在的引物；④ RNA合成的选择性非常强，只有基因中很小的一部分被转录。
二、RNA聚合酶大肠杆菌RNA聚合酶的核心酶是由5个蛋白亚基组成的，分别被命名为β，βˊ，α（2个）和ω亚基。
其中β亚基是催化亚基。
请注意：RNA聚合酶全酶还含有第6个亚基，称之σ亚基（也称为ζ因子），与核心的RNA聚合酶瞬时结合，其功能是识别模板上的启动子，使RNA聚合酶与启动子结合。
一旦延伸开始σ亚基就脱离聚合酶。
三、转录起始当E.coli RNA聚合酶结合到模板上的启动子后，就开始了RNA的合成。
可以说转录是在启动子调控下起始。
细菌启动子要行使其功能需要两个高度保守DNA序列，一个序列区是处于开始转录的第一个核苷酸的5ˊ端之前（习惯称之上游）的－35区（上游核苷酸编号为“－”），提供RNA聚合酶识别信号。
生化原理知识点总结归纳
生化原理知识点总结归纳生化原理是生物化学的一个分支，它研究了生物体内发生的各种生物化学过程，包括细胞代谢、蛋白质合成、酶的作用、代谢产物的生成等。
生化原理对于理解生物学的基本规律，揭示生命活动的机制，为医学、农业、食品科学等领域提供了理论基础。
本文将详细总结生化原理的相关知识点，并进行归纳总结。
1. 细胞代谢细胞代谢是生物体内广泛进行的一系列生化反应，包括合成代谢和分解代谢两个方面。
合成代谢是指细胞内有机物的合成，包括蛋白质合成、脂肪合成、核酸合成等过程；分解代谢是指细胞内有机物的分解，包括糖原分解、脂肪分解、蛋白质分解等过程。
细胞代谢对于维持生物体内稳态具有重要作用，它能够为细胞提供能量和原料，维持细胞内环境的稳定。
2. 蛋白质合成蛋白质是生物体内最重要的有机物之一，它们是构成细胞器官、代谢酶、抗体等物质的基础。
蛋白质的合成是一个复杂的生化过程，包括转录和翻译两个阶段。
转录是指在细胞核内DNA模板的基础上合成mRNA的过程，翻译是指在细胞质中用mRNA作为模板合成蛋白质的过程。
蛋白质的合成是细胞内最重要的生化过程之一，它能够提供细胞所需的各种功能蛋白质，维持细胞正常的生理功能。
3. 酶的作用酶是生物体内具有催化作用的生化分子，它能够降低生化反应的活化能，提高反应速率。
酶的作用对于生物体内各种生化过程至关重要，它能够促进代谢反应的进行，维持细胞内的稳态。
酶的活性受到多种因素的调控，包括温度、pH值、底物浓度、酶抑制剂等。
酶的活性调控在细胞代谢中具有重要意义，它能够使代谢反应与细胞需求相适应。
4. 代谢产物的生成细胞代谢产物的生成是细胞代谢的重要结果之一，包括ATP、有机酸、氨基酸、醇类等。
这些代谢产物对于细胞的正常功能具有重要作用，它们能够提供细胞所需的能量和原料。
代谢产物的生成受到细胞内各种酶的调控，它能够维持细胞内代谢反应的正常进行，维持细胞内环境的稳定。
5. 酶促反应速率的影响因素酶促反应速率是指酶催化反应进行的速率，它受到多种因素的影响。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
生物化学实验原理
生化实验原理细胞传代：细胞培养是将活细胞（尤其是分散的细胞）在体外进行培养的一种方法。
细胞是组织构成的基本单位，细胞培养技术是研究活细胞结构及生物学功能的良好方法，同时也是研究基因表达调控和分子生物学必不可少的研究手段，随着细胞培养技术的承受和兴起，其在基础医学和临床医学领域得到广泛认可和重视，在对细胞形态学、细胞生物学和细胞遗传学以及病毒学、免疫学、组织学、血液学、肿瘤学等方面的研究中，细胞培养技术发挥着不可替代的作用。
质粒转化：质粒是一种染色体外的、具有自主复制能力的、共价闭合环状超螺旋结构的小型DNA分子。
转化（transformation）是将质粒DNA导入另一细菌体内，使受体细菌获得新的遗传性状（如药物抗性）的一种方法。
其原理是细菌处于0℃，CaCl2低渗溶液中，大肠杆菌细胞膨胀成球形。
转化混合物中的DNA形成抗DNA酶的羟基-钙磷酸复合物黏附于细胞表面，经42℃短时间热激和冷却处理，促进细菌吸收DNA复合物，在丰富培养基上生长数小时后，球状细胞复原并分裂增殖。
进入细菌的DNA分子通过复制、表达，实现遗传信息的转移，使受体细菌表现新的遗传性状。
将转化后的细菌在含有相应抗生素的培养基中生长，并根据蓝白斑筛选原理，筛选出转化子（transformant），即带有外源DNA分子的大肠杆菌。
通过培养大肠杆菌，使质粒得到大量扩增。
去内毒素质粒提取：外毒素和内毒素是细菌产生的两大类毒素物质。
外毒素是病原菌在代谢过程中分泌到菌体外的物质。
外毒素的化学成分是蛋白质，毒性极不稳定，对热和某些化学物质敏感，容易受到破坏。
用3~4%的甲醛溶液处理，其毒性完全消失。
外毒素的抗原性较强，能刺激机体产生毒素。
内毒素是革兰氏阴性菌细胞壁的组成成分，是磷脂-多糖-蛋白质（phospholid-polysaccharide-protein）复合物，主要成分是脂多糖（lipopolysaccharide, lps）。
细菌在生活时不能释放出来，当细菌死亡而溶解或用人工的方法破坏菌体时才释放出来，因而称为内毒素。
杨荣武生物化学原理笔记—核酸
核酸碱基（nitrogenous bases）嘧啶①胞嘧啶(DNA, RNA) C②尿嘧啶(RNA) U③胸腺嘧啶(DNA) T嘌呤④腺嘌呤(DNA, RNA) A⑤鸟嘌呤(DNA, RNA) G嘧啶环和嘌呤环的编号秘诀：嘧啶环从底部的N开始按顺时针编号，嘌呤环“漂浮不定”，先是从它的嘧啶环“飘在”上部的N逆时针编号，然后对咪唑环从“飘在”上部的N对剩余的原子顺时针编号。
五种碱基结构的记法：是先记住其中的一个最简单的，然后再将其他碱基看成它的衍生物。
如三种嘧啶碱基，先记住尿嘧啶（2号位和4号位与O相连，联想到尿素的结构），胸腺嘧啶是5-甲基尿嘧啶，而胞嘧啶是尿嘧啶4号位的O被氨基取代的产物。
至于嘌呤碱基先记住腺嘌呤，它是嘌呤环在6号位连上氨基（想像嘌呤环上的六元环由六根线表示），而鸟嘌呤上的氨基连在下面的2号位C上，原来6号位上的氨基被O代替（O 想像成鸟蛋）。
碱基的性质1.碱基几乎不溶于水，这与其芳香族的杂环结构有关。
2.互变异构（tautomeric shift）：碱基在体内的主要形式为更稳定的酮式或氨基式；它们在溶液中，能够发生酮式（keto）-烯醇式（enol）或氨基式-亚氨基式的互变异构3.强烈的紫外吸收，其最大吸收值在260nm。
核苷（nucleoside）1. 核苷（nucleoside）是由戊糖和碱基通过β-N糖苷键形成的糖苷，糖苷键由戊糖的异头体C原子与嘧啶碱基的N1或嘌呤碱基N9形成。
2.核苷中的戊糖有D-核糖和2-脱氧-D-核糖两种，它们都以呋喃型环状结构存在。
其中由核糖形成的核苷叫做核糖核苷（ribonucleoside），由脱氧核糖形成的核苷叫做脱氧核苷（deoxyribonucleoside）。
3.核苷和核苷酸能以两种构象存在，即顺式（syn）和反式（anti）。
顺式核苷的碱基与戊糖环在同一个方向，反式核苷的碱基与戊糖环在相反的方向。
4.嘧啶核苷的构象通常为反式。
嘌呤核苷可采取两种构象，但无论是哪一种，大致呈平面的呋喃糖环和碱基环不是共平面的，而是相互间近似垂直。
生物化学重点知识点总结
生物化学重点知识点总结生物化学是研究生物体及其组成部分的化学性质和化学过程的科学，它主要关注生物大分子的组成、结构和功能以及生物体内的各种化学反应。
以下是生物化学的重点知识点总结：1.生物大分子：生物大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
蛋白质是生物体内最重要的大分子，它是组成细胞和组织的基本结构单元，参与几乎所有的生物功能。
核酸是存储和传递遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA。
多糖是由单糖分子组成的长链聚合物，如淀粉和纤维素。
脂类是由甘油和脂肪酸组成的生物大分子，它们在细胞膜的构建和能量的储存中起重要作用。
2.生物大分子的结构和功能：生物大分子的结构决定了它们的功能。
蛋白质的结构包括四个层次：一级结构是由氨基酸的线性序列决定的，二级结构是由氢键形成的α螺旋和β折叠，三级结构是蛋白质的立体构象，四级结构是由多个蛋白质亚基组成的复合物的空间结构。
核酸的结构包括双螺旋的DNA和单链的RNA。
多糖的结构包括淀粉的分支链和纤维素的线性链。
脂类的结构包括单酰甘油、双酰甘油和磷脂。
3.生物体内的化学反应：生物体内的化学反应包括代谢途径和信号传导。
代谢途径包括蛋白质、核酸、多糖和脂类的合成和降解过程。
信号传导是细胞内外信息传递的过程，包括细胞膜受体介导的信号转导、细胞内信号分子的产生和调控。
4.酶和酶动力学：酶是催化生物体内化学反应的蛋白质，它们可以提高反应速率。
酶的催化机理包括亲和性和瞬态稳定性理论。
酶动力学研究酶的催化速率和底物浓度的关系，包括酶的速率方程、酶的底物浓度和酶的浓度对速率的影响。
5.代谢途径和调控：代谢途径是生物体内化学反应的网络，包括能量代谢途径和物质代谢途径。
能量代谢途径包括糖酵解、细胞呼吸和光合作用。
物质代谢途径包括核酸合成、脂类合成和蛋白质合成。
代谢途径的调控通过正反馈和负反馈机制来维持生物体内化学平衡，包括酶的合成和降解、调控基因表达和细胞信号传导。
6. 遗传信息的传递和表达：遗传信息通过DNA的复制和转录转化为RNA，再经过翻译转化为蛋白质。
生物化学原理》总结
[S] + (k2 + k-1)/k1
K1
K2
E + S ES E + P
K-1
V0 = k2[ES]
(K2 + K-1)K1 = Km; Km米氏常数 [ES] = [Et][S] Km + [S]
V0 =
k2[Et][S] Km + [S]
V0 =
Vmax[S] Km + [S]
When V0 = 1/2Vmax, Km = [S],
DNA双螺旋结构模型
DNA双螺旋结构的特征：
（1）两条反向平行的DNA链绕同一个中心 轴旋转，相互缠绕，形成右手螺旋。
（2）DNA链的磷酸核糖骨架位于螺旋的外 侧。碱基包含在螺旋内部，碱基平面与中心 轴垂直，糖环平面与中心轴平行，其中A与 T，G与C分别以氢键相配对。
（3）右手螺旋的平均直径是2.0nm，两个相 邻的碱基对之间的纵向距离为0.34nm，每个 螺旋的螺距为3.4nm，因此每个螺旋含有10 对脱氧核苷酸，每个脱氧核苷酸旋转36度角
K1([Et] – [ES])[S] = K-1[ES] + K2[ES]
K1[Et][S] – K1[ES][S] = (K-1 + K2)[ES]
K1[Et][S] = (K1[S] + K-1 + K2)[ES]
[ES] =
K1[Et][S]
k1[S] + k-1 + k2
[ES] =
[Et][S]
• 蛋白质体内代谢的一般途径 • 必需氨基酸的概念 • 氨基酸的脱氨基作用；氨的转运；氨的排泄（鸟氨酸循环） • 一碳单位的概念；一碳单位的生理意义 • L-谷氨酸脱氢酶及氨甲酰磷酸合成酶I催化的反应
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结生物化学是研究生物体内化学反应和物质转化的学科。
它是生物学和化学的交叉学科，涉及了生物分子的结构、功能和相互关系，以及生物体内代谢过程和物质转化的机制。
以下是对于生物化学的知识点总结：1.生物分子的结构：生物分子有机体内的主要组成部分，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质等。
蛋白质由氨基酸组成，核酸由核苷酸组成，碳水化合物由单糖组成，脂质是一类疏水性的分子。
3.酶催化：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质。
酶作用于底物上，通过放大底物的反应速率，降低活化能，从而加快反应的进行。
酶结构的亲和力可以使其与底物发生相互作用，并在有利的条件下促进反应的进行。
4.代谢途径：代谢是生物体维持生命活动所需能量和物质的生成和消耗过程。
代谢途径可以分为两类：有氧代谢和无氧代谢。
有氧代谢通过氧气参与代谢途径，产生大量的能量。
无氧代谢则在缺氧的条件下进行，产生较少的能量。
5.ATP的生成：ATP（三磷酸腺苷）是细胞内能量的主要载体。
ATP的生成可以通过细胞呼吸（有氧代谢）和发酵（无氧代谢）两种方式进行。
细胞呼吸是有氧代谢的一部分，通过氧气参与代谢途径，产生大量的ATP。
发酵则是无氧代谢的一种方式，产生较少的ATP。
6.DNA的复制和转录：DNA是储存遗传信息的分子。
DNA的复制是指将一个细胞的DNA复制成两个完全相同的DNA分子的过程。
转录是指将DNA中的信息转录成RNA的过程。
7.蛋白质的合成：蛋白质的合成过程可以简单分为翻译和转录两个步骤。
转录是指将DNA中的信息转录成RNA的过程。
翻译是指将RNA信息翻译成蛋白质的过程，翻译在细胞的核内进行。
8.酶的调控：细胞通过不同的方式调控酶的活性，以满足细胞代谢需求。
酶的调节可以分为激活和抑制。
激活指的是增加酶的催化活性，抑制则是减少酶的催化活性。
9.细胞信号传导：细胞通过一系列信号传导系统接收和处理外界信号，调节细胞内的活动。
信号传导过程包括信号的接收、传递、转导和效应等多个步骤。
生物化学最核心的知识点总结
生物化学最核心的知识点总结1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。
抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和力有关。
此类抑制作用最大速度Vmax不变，表观Km值升高。
2）非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶的活性中心以外的必需基团结合。
不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。
该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。
此类抑制作用最大速度Vmax下降，表观Km值不变。
3）反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。
此类抑制作用最大速度Vmax和表观Km值均下降。
2.线粒体内生成的NADPH可直接参加氧化磷酸化过程，但在胞浆中生成的NADPH不能自由透过线粒体内膜，故线粒体外NADPH所带的氢必须通过某种转运机制才能进入线粒体，然后再经呼吸链进行氧化磷酸化过程。
这种转运机制主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种机制。
（1）α-磷酸甘油穿梭：这种穿梭途径主要存在于脑和骨骼肌中，胞浆中的NADH在磷酸甘油脱氢酶催化下，使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油，后者通过线粒体外膜，再经位于线粒体内膜近胞浆侧的磷酸甘油脱氢酶催化下氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2，磷酸二羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞浆，参与下一轮穿梭，而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链，生成2分子ATP（2）苹果酸-天冬氨酸穿梭：这种穿梭途径主要存在于肝和心肌中，胞浆中的NADH在苹果酸脱氢酶催化下，使草酰乙酸还原为苹果酸，后者通过线粒体外膜上的α-酮戊二酸转运蛋白进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和NADH。
NADH进入NADH氧化呼吸链，生成3分子ATP。
可见，在不同组织，通过不同穿梭机制，胞浆中的NADH进入线粒体的过程不一样，参与氧化呼吸链的途径不一样，生成的ATP数目不一样。
3.1）作为酶活性中心的催化基团参加反应；2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用；3）为稳定酶的空间构象所必需；4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理生物化学是研究生命体内分子结构、组成及其相互作用的化学学科。
它涵盖了许多重要的生物分子和反应过程，对于理解生命活动的分子基础和生物学功能至关重要。
下面是生物化学的一些重要知识点的总整理。
1.生物大分子：生物体内的大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
它们是生命的基础，参与了生物体内许多重要的结构和功能。
2.蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一、它们由氨基酸链组成，具有三级结构：一级结构是氨基酸的线性排列顺序，二级结构是通过氢键和范德华力形成的局部空间结构，三级结构是整个蛋白质折叠成特定的形状。
3.核酸：核酸是生物体内编码和传递遗传信息的分子。
DNA和RNA是两种最重要的核酸。
DNA通过碱基配对和双螺旋结构来存储和传递遗传信息，RNA则参与了蛋白质的合成过程中。
4.酶：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速率。
酶与底物结合形成复合物，通过降低活化能来促进反应的进行。
5.代谢途径：生物体内的代谢活动通过一系列的化学反应途径进行。
这些途径包括糖酵解、柠檬酸循环、呼吸链和光合作用等。
代谢途径提供能量和合成生物分子所需的原料。
7.柠檬酸循环：柠檬酸循环是将葡萄糖代谢产生的乙酰辅酶A进一步氧化，产生更多的ATP、NADH和FADH28.呼吸链：呼吸链是将NADH和FADH2的电子逐步传递给氧气，生成水，并产生ATP的过程。
它包括细胞色素和膜蛋白等。
9.光合作用：光合作用是植物细胞中通过光能将水和二氧化碳转化为葡萄糖和氧气的过程。
光合作用产生的葡萄糖可以作为能量和碳源。
10.脂质：脂质是不溶于水的有机分子，包括脂肪酸、甘油和脂类等。
脂质在生物体内具有重要的结构和功能，如构成细胞膜、提供能量储存等。
11.生物膜：生物膜是由脂质和蛋白质共同组成的结构，包围着细胞和细胞器。
生物膜具有选择性渗透性，参与了许多生物活动，如物质输运、信号转导等。
12.分子遗传学：分子遗传学研究基因的组成和结构，以及基因的表达调控。
生化原理知识点总结大全
生化原理知识点总结大全生化原理是生物学中的一个重要分支，主要研究细胞和生命体内化学反应的机制。
生化原理的学习对于理解生物体内的代谢过程、细胞活动、蛋白质合成等具有重要意义。
下面将对生化原理中的一些重要知识点进行总结。
一、生物分子的组成生物体内包含着众多的有机分子，主要包括碳水化合物、脂肪、蛋白质和核酸等。
这些有机分子是构成生物体结构的基本单位，它们通过不同的化学反应参与了生命体内的各种代谢过程。
1. 碳水化合物碳水化合物是生物体内最主要的能量源，也是构成细胞壁和细胞膜的重要物质。
碳水化合物主要包括单糖、双糖和多糖三种类型，它们由碳、氢、氧三种元素组成。
单糖如葡萄糖、果糖等是生物体内的主要能量来源，而多糖如淀粉、纤维素等则在植物体内起着重要的结构支持和储存能量的作用。
2. 脂肪脂肪是生物体内重要的能量储备物质，它由甘油和脂肪酸组成。
脂肪主要参与体内的能量代谢和细胞膜的构建，同时也具有调节体温和保护器官的功能。
3. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的功能性分子，它们参与了细胞代谢、信号传导、酶的催化等多种生命过程。
蛋白质由氨基酸组成，不同的氨基酸序列决定了蛋白质的功能和结构。
4. 核酸核酸是细胞内的遗传物质，包括DNA和RNA两种类型。
DNA负责存储和传递遗传信息，而RNA则在蛋白质合成过程中起着重要的作用。
二、生物体内的代谢过程代谢是生物体内的一系列化学反应，包括物质的合成和降解两个方面。
代谢过程包括葡萄糖的分解、脂肪的合成和降解、蛋白质的合成和降解等。
1. 葡萄糖的分解葡萄糖是生物体内最主要的能量来源，它通过糖酵解和线粒体呼吸两个途径进行分解。
糖酵解是在细胞质中进行的，通过一系列的酶催化将葡萄糖分解成乳酸或乙醛和丙酮。
线粒体呼吸则是在线粒体内进行的，将葡萄糖分解成二氧化碳和水，并产生大量的ATP分子。
2. 脂肪的合成和降解脂肪主要储存在脂肪细胞中，当需要能量时脂肪会被降解成脂肪酸和甘油，经过β氧化反应生成乙酰辅酶A，最终进入线粒体内参与三羧酸循环。
生物化学原理 张洪渊
6. 求 0.1mol/L 谷氨酸溶液在等电点时三种主要离子的浓度各为多少? 7. 向 1L 1mol/L 的处于等电点的氨基酸溶液中加入 0.3 molHCl，问所得溶液的 pH 是多少？
如果加入 0.3molNaOH 以代替 HCl 时，pH 又将如何？ 8. 现有一个六肽，根据下列条件，作出此六肽的氨基酸排列顺序。
（1） DNFB 反应，得到 DNP-Val; （2） 肼解后，再用 DNFB 反应，得到 DNP-Phe; （3） 胰蛋白酶水解此六肽，得到三个片段，分别含有 1 个、2 个和 3 个氨基酸，后两
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2.分别计算谷氨酸、精氨酸和丙氨酸的等电点。 3.在下面指出的 pH 条件下，下列蛋白质在电场中向哪个方向移动？A 表示向阳极，B 表示向 阴极，C 表示不移动。人血清蛋白：pH5.5，pH3.5；血红蛋白：pH7.07，pH9.0；胸腺组蛋 白：pH5.0，pH8.0，pH11.5；已知：人血清蛋白的 pI=4.64 血红蛋白的 pI=7.07 胸腺组 蛋白的 pI=10.8。 4 试述蛋白质二级结构的三种基本类型。 5.蛋白质变性后，其性质有哪些变化？ 6. 某一蛋白质溶于ＰＨ７的水后，其水溶液的ＰＨ为６， 问 该蛋白质的ＰＩ是大于 6 ，等于６ ，还是小于６，为什么？
CNBr 处理后释放一个氨基酸与茚三酮反应呈黄色。试写出这个肽的氨基酸排列顺序及其
化学结构式。
10. 一种纯的含钼蛋白质，用 1cm 的比色杯测定其消光系数ε0.1%280。该蛋白质每毫升浓溶液
杨荣武生物化学原理笔记—蛋白质
蛋白质氨基酸：是一类同时含有氨基和羧基的有机小分子物质。
既有氨基又有羧基的特性，使得它们能够彼此缩合成肽，从而作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位。
尽管自然界的氨基酸有300多种，既有D-型和L-型，又有α-型和β-型，但是组成蛋白质的氨基酸如果有旋光异构体的话，只能是L-型的α-氨基酸。
氨基酸除了作为肽的组成单位以外，还是生物体内许多重要活性物质的前体，甚至某些氨基酸本身就具有特殊的生理活性。
蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸：蛋白质氨基酸，即标准氨基酸：在蛋白质生物合成中，由专门的tRNA携带，直接参入到蛋白质分子之中。
共22种：20种常见+2种不常见非蛋白质氨基酸：不能直接参入到蛋白质分子之中，或者是蛋白质氨基酸翻译后修饰产物。
鸟氨酸和瓜氨酸疏水氨基酸和亲水氨基酸（1）疏水氨基酸——非极性R基团：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp。
对水分子的亲和性不高或者很低，但对脂溶性物质的亲和性。
孤雁本色，一行斜去浮生转。
两鬓白，异家龙井难为甘。
疏水氨基酸：本-苯丙氨酸；色-色氨酸；斜-缬氨酸；浮-脯氨酸；两-亮氨酸；鬓-丙氨酸；异-异亮氨酸；家-甲硫氨酸；甘-甘氨酸（2）亲水氨基酸——极性的R基团：Ser、Thr、Tyr、Cys、Sec、Asn、Gln、Asp、Glu、Pyl、Arg、Lys、His。
对水分子具有一定的亲和性，一般能和水分子之间形成氢键。
在酶活性中心的亲水氨基酸的侧链基团参与催化和共价修饰，识别dDNA和蛋白质的序列特异性。
（3）所有的氨基酸一般都溶于水，原因是它们都含有亲水的氨基和羧基，只是水溶性有高有低罢了必需氨基酸和非必需氨基酸（1）必需氨基酸：指人体或动物体必不可少，但却不能合成，或者虽能合成，但合成量不够，必须从食物中补充的氨基酸；一共有8种：Lys、Trp、Phe、Met、Thr、Ile、Leu和Val。
（TIP MTV HALL）或写一两本黄色书来（2）非必需氨基酸：动物体自身可以进行有效的合成；Ala，Asn、Asp、Gln、Glu、Pro、Ser、Cys、Tyr和Gly。
生物化学原理(10)
杨帆
fan_yang@
第十四章 RNA的合成：转录和加工
• DNA的转录 • 转录后加工 • 逆转录
DNA的转录
• 转录transcription：指遗传信息从DNA转移到
RNA的过程，即以DNA为模板，由依赖DNA的 RNA聚合酶催化RNA合成的过程。
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安 全 在 于 心 细，事 故出在 麻痹。 20.10.1920.10.1921:06:4821:06:48October 19, 2020
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追 求 至 善 凭 技术开 拓市场 ，凭管 理增创 效益， 凭服务 树立形 象。2020年 10月 19日 星期一 下午9时 6分48秒 21:06:4820.10.19
σ亚基
转录泡结构
非模板链
RNA聚合酶
模板链
• 原核生物转录的过程：
– 2. 转录的起始： RNA聚合酶到达转录起始点，开始 催化核苷三磷酸按照模板链上的碱基顺序合成RNA。 此时σ亚基从全酶上脱离下来，解离后的σ亚基再与 另一个核心酶组成全酶开始下一轮转录。
– 3. RNA链的延伸：转录泡延着模板链3’ 5’方向 不断移动，转录泡内RNA链的5’端方向10－12个核 苷酸始终与模板链形成杂合体。
AGCCCGCCUAAUGGCGGGCU
转录的终止
不依赖于ρ因子 的转录终止
（2）依赖于ρ因子的终止子：这类终止子必须在ρ因子存 在下转录才发生终止。这类终止子的回文结构中不含GC 富集区，回文结构后也无寡聚U。
ρ因子：一种相对分子量约为45kD的蛋白质因子，起协助 终止的作用。
杨荣武生物化学原理笔记—酶
酶酶（enzyme）是生物催化剂（biocatalyst）。
酶的化学本质：主要是蛋白质，也有少数是RNA（核酶）。
由细胞内合成的；酶的催化性质：底物（S）、产物（P）和酶（E）——酶促反应酶与非酶催化剂的共同性质1.只能催化热力学允许的反应2.反应完成后本身不被消耗或变化，即可以重复使用3.对正反应和逆反应的催化作用相同4.不改变平衡常数，只加快到达平衡的速度或缩短到达平衡的时间。
酶促反应与非酶促反应的不同性质1.酶促反应的速率高很多2.酶促反应呈现出饱和动力学3.酶促反应有最适温度和pH值。
酶的命名如果酶的底物有两种，那么两种底物均需表明，中间用“：”分开。
例如草酸氧化酶（习惯名称）的系统名称为草酸：氧氧化酶。
如果酶的其中一个底物是水，可将水省略不写。
例如乙酰辅酶A水解酶（习惯名称）的系统名称为乙酰辅酶A：水解酶。
酶的分类：酶分为七大类：依次为氧化还原酶类（oxido-reductases）、转移酶类（transferases）、水解酶类（hydrolases）、裂合酶类（lyases）、异构酶类（isomerases）、连接酶类（ligases）或合成酶类（synthetases）和转位酶（translocases）。
根据化学组成：单纯酶（simple enzyme）,缀合酶/结合酶（conjugated enzyme）单纯酶（如核糖核酸酶和胃蛋白酶）是指酶中只含有蛋白质，不含其他成分。
结合酶（如转氨酶、细胞色素氧化酶和乳酸脱氢酶）是指酶中除了蛋白质外，还含有一些非蛋白质成分。
结合酶中的蛋白质称为脱辅酶（apoenzyme），非蛋白质成分称为辅助因子（cofactor）。
酶蛋白和辅助因子本身无催化活性，只有完整结合形成全酶（holoenzyme）后，才具有活性。
在催化反应中，酶蛋白和辅助因子所起的作用是不同的，酶催化反应的专一性取决于酶蛋白，而辅助因子对电子、原子或某些化学基团起传递作用。
辅助因子包括金属离子和有机小分子化合物。
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第十一章 核苷酸代谢
• 嘌呤核苷酸的从头合成 • 嘧啶核苷酸的从头合成
第十二章 DNA的复制 DNA的复制
• • • •
DNA复制的概念；DNA复制的特点 DNA复制的概念；DNA复制的特点 复制的概念 DNA聚合酶的作用特点 DNA聚合酶的作用特点 DNA复制体；DNA复制的一般过程 DNA复制体；DNA复制的一般过程 复制体 DNA的修复方式 DNA的修复方式
DNA双螺旋结构模型 双螺旋结构模型
• • • • •
RNA的结构特点；RNA的功能及分类 RNA的结构特点；RNA的功能及分类 的结构特点 mRNA的结构特征 mRNA的结构特征 tRNA的结构特征 tRNA的结构特征 DNA的变性；增色效应，Tm值的意义 DNA的变性；增色效应，Tm值的意义 的变性 DNA的复性， DNA的复性，分子杂交 的复性
• 蛋白质结构与功能的关系：肌红蛋白与血红蛋白的结构 蛋白质结构与功能的关系： • 蛋白质的别构效应 • 维持蛋白质空间结构的作用力 • 蛋白质的变性与复性
第三章 酶
• • • •
酶的概念；酶作为生物催化剂的特性；全酶，辅酶 酶的概念；酶作为生物催化剂的特性；全酶， 酶的活性部位（活性中心） 酶的活性部位（活性中心） 酶的国际标准分类 酶反应动力学：中间产物假说；米氏方程；Km值的意 酶反应动力学：中间产物假说；米氏方程；Km值的意 义；
• 电子传递链的主要成分及电子传递的过程 • 氧化磷酸化的概念；化学渗透学说（电子传递与 氧化磷酸化的概念；化学渗透学说（
氧化磷酸化的偶联） 氧化磷酸化的偶联）
• P/O比的概念 P/O比的概念 • 氧化磷酸化与电子传递的解偶联
第九章 脂质代谢
• 脂质的基本概念 • 脂质代谢的基本途径：脂肪的动员；甘油的代谢； 脂质代谢的基本途径：脂肪的动员；甘油的代谢；
的步骤；糖异生途径的调节 的步骤；
第七章 生物膜的结构与功能
• • • •
生物膜的概念 生物膜的基本组成成分 生物膜的结构模型： 生物膜的结构模型：流动镶嵌模型 跨膜运输的几种方式
第八章 生物氧化和能量转换
• 电子传递与氧化磷酸化发生的部位；线粒体 电子传递与氧化磷酸化发生的部位；
NADH的跨膜转运 NADH的跨膜转运
• 酶活力的概念；影响酶活力的因素 酶活力的概念； • 酶的抑制剂；抑制作用的分类及特点 酶的抑制剂；
米－曼氏方程(Michaelis-Menten)： 曼氏方程 ：
E+S
ES形成速率 = k1([Et]-[ES])[S] 形成速率 ES 分解速率 = k-1[ES] + k2[ES] K1([Et] – [ES])[S] = K-1[ES] + K2[ES] K1[Et][S] – K1[ES][S] = (K-1 + K2)[ES] K1[Et][S] = (K1[S] + K-1 + K2)[ES] [ES] = K1[Et][S] k1[S] + k-1 + k2 [Et][S] [S] + (k2 + k-1)/k1 V0 = K1 K-1
《生物化学原理》总结 生物化学原理》
杨帆 June 2009
第一章 导论
• 了解并掌握生物化学的研究对象及研究的主要内
容
• 结合课程的相关内容，理解掌握生物分子的特性 结合课程的相关内容，
（方向性、信息分子、特征结构等） 方向性、信息分子、特征结构等）
第二章 蛋白质化学
• 氨基酸是构成蛋白质的基本结构单位；氨基酸的 氨基酸是构成蛋白质的基本结构单位；
核糖体的蛋白质合成的场所；tRNA的作用（tRNA与 的作用（ 核糖体的蛋白质合成的场所；tRNA的作用 tRNA与 mRNA的识别 mRNA的识别） 的识别）
• • • •
氨基酸的活化：氨酰tRNA合成酶 氨基酸的活化：氨酰tRNA合成酶 蛋白质的合成机制 信号肽的概念 分泌蛋白边翻译边转运的机制
第十三章 RNA的合成NA的RNA聚合酶的作用特点；大肠杆菌 转录的概念；依赖DNA的RNA聚合酶的作用特点 聚合酶的作用特点；
RNA聚合酶的结构特点 RNA聚合酶的结构特点
• 不对称转录；模板链；编码链 不对称转录；模板链； • 转录单位；启动子结构；原核生物转录过程；终止子结构 转录单位；启动子结构；原核生物转录过程； • 转录后加工：tRNA和rRNA的转录后加工；真核生物中mRNA 转录后加工：tRNA和rRNA的转录后加工 真核生物中mRNA 的转录后加工；
丙氨酸 精氨酸 天冬酰胺 天冬氨酸 半胱氨酸 谷氨酸 谷氨酰胺 甘氨酸 组氨酸 异亮氨酸 亮氨酸 赖氨酸 甲硫氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 酪氨酸 缬氨酸
• • • • •
肽键的概念，肽链； 末端； 肽键的概念，肽链；N末端；C末端 蛋白质的一级结构，肽单位，肽键平面 蛋白质的一级结构，肽单位， 蛋白质的二级结构： α -螺旋， β -折叠 蛋白质的二级结构： 螺旋， 超二级结构：基元motif 超二级结构：基元motif 蛋白质的三级结构；结构域（域结构）；球状蛋白的结 蛋白质的三级结构；结构域（域结构）；球状蛋白的结 ）； 构特征 特征与功能
第十章 蛋白质的降解和氨基酸代谢
• 蛋白质体内代谢的一般途径 • 必需氨基酸的概念 • 氨基酸的脱氨基作用；氨的转运；氨的排泄（鸟 氨基酸的脱氨基作用；氨的转运；氨的排泄（
氨酸循环） 氨酸循环）
• 一碳单位的概念；一碳单位的生理意义 一碳单位的概念； • L-谷氨酸脱氢酶及氨甲酰磷酸合成酶催化的反应
• 磷酸果糖激酶、丙酮酸脱氢酶系、苹果酸酶、苹 磷酸果糖激酶、丙酮酸脱氢酶系、苹果酸酶、
第六章 糖原代谢和糖异生作用
• 糖原的概念；糖原的降解；糖原的合成 糖原的概念；糖原的降解； • 糖原代谢的调节：共价修饰调节；别构调节；激 糖原代谢的调节：共价修饰调节；别构调节；
素的调节
• 糖异生的概念；糖异生途径中与糖酵解途径不同 糖异生的概念；
基本结构特征； 基本结构特征；标准氨基酸的概念
• 标准氨基酸的分类：根据氨基酸侧链的极性可将 标准氨基酸的分类：
氨基酸分为三类；20种氨基酸的结构及名称 种氨基酸的结构及名称、 氨基酸分为三类；20种氨基酸的结构及名称、英 文三字缩写
• 氨基酸的两性电离性质，等电点的概念。 氨基酸的两性电离性质，等电点的概念。
的转录后加工
• 逆转录的概念 • DNA复制和转录的异同点 DNA复制和转录的异同点 • 原核细胞中DNA聚合酶和RNA聚合酶的异同点 原核细胞中DNA聚合酶和 聚合酶和RNA聚合酶的异同点
第十四章 蛋白质的生物合成
• 三联体密码的概念；三联体密码的主要特性 三联体密码的概念； • mRNA是蛋白质合成的模板（单顺反子，多顺反子）； mRNA是蛋白质合成的模板 单顺反子，多顺反子）； 是蛋白质合成的模板（
转运；乙酰CoA的羧化）；大肠杆菌脂肪酸合成 的羧化）； 转运；乙酰CoA的羧化）；大肠杆菌脂肪酸合成 酶系（NADPH的来源）；软脂酸合成的总反应 的来源）； 酶系（NADPH的来源）；软脂酸合成的总反应 式
• 脂肪酸合成的调节 • 脂肪酸合成与分解的区别 • 乙酰CoA羧化酶催化的反应 乙酰CoA羧化酶催化的反应
第五章 糖代谢
• 糖酵解途径；糖酵解途径的调节；糖酵解途径能 糖酵解途径；糖酵解途径的调节；
量的计算 • 丙酮酸的去路 • 底物水平磷酸化的概念 • 磷酸戊糖途径；磷酸戊糖途径的生理意义 磷酸戊糖途径；
• • • •
了解生物氧化反应中电子载体的种类和作用 细胞呼吸的三个阶段 丙酮酸的氧化；柠檬酸循环；柠檬酸循环的调节 丙酮酸的氧化；柠檬酸循环； 柠檬酸循环是多个代谢途径的节点，乙酰CoA在 柠檬酸循环是多个代谢途径的节点，乙酰CoA在 代谢中的作用 果酸脱氢酶催化的反应
脂肪酸的代谢
• 脂肪酸的代谢过程：脂肪酸的活化；脂肪酸的跨 脂肪酸的代谢过程：脂肪酸的活化；
膜转运；脂肪酸的 氧化，能量的计算 氧化， 膜转运；脂肪酸的β-氧化
• 脂肪代谢的调节 • 酮体的概念；酮体的代谢；酮体生成的生理意义 酮体的概念；酮体的代谢；
• 脂肪酸的合成：软脂酸的合成（乙酰CoA的跨膜 脂肪酸的合成：软脂酸的合成（乙酰CoA的跨膜
ES
K2
E+P
V0 = k2[ES]
(K2 + K-1)K1 = Km; Km米氏常数 [Et][S] [ES] = Km + [S] k2[Et][S] Km + [S]
[ES] =
Vmax[S] V0 = Km + [S] When V0 = 1/2Vmax, Km = [S], Km 等于反应速度达到最大反应速 度一半时的底物浓度
DNA二级结构的其他形式（ 型双螺旋； 型双螺旋） DNA二级结构的其他形式（A型双螺旋；Z型双螺旋） 二级结构的其他形式
• DNA的超螺旋结构 DNA的超螺旋结构 • 限制性内切酶的概念
DNA双螺旋结构的特征： 双螺旋结构的特征： 双螺旋结构的特征 （1）两条反向平行的 ）两条反向平行的DNA链绕同一个中心 链绕同一个中心 轴旋转，相互缠绕，形成右手螺旋。 轴旋转，相互缠绕，形成右手螺旋。 （2）DNA链的磷酸核糖骨架位于螺旋的外 ） 链的磷酸核糖骨架位于螺旋的外 碱基包含在螺旋内部， 侧。碱基包含在螺旋内部，碱基平面与中心 轴垂直，糖环平面与中心轴平行，其中A与 轴垂直，糖环平面与中心轴平行，其中 与 T，G与C分别以氢键相配对。 分别以氢键相配对。 ， 与 分别以氢键相配对 （3）右手螺旋的平均直径是 ）右手螺旋的平均直径是2.0nm，两个相 ， 邻的碱基对之间的纵向距离为0.34nm，每个 邻的碱基对之间的纵向距离为 ， 螺旋的螺距为3.4nm，因此每个螺旋含有 螺旋的螺距为 ，因此每个螺旋含有10 对脱氧核苷酸，每个脱氧核苷酸旋转36度角 对脱氧核苷酸，每个脱氧核苷酸旋转 度角 （4）在双螺旋的表面，存在两个大小不同 ）在双螺旋的表面， 的沟槽，称为大沟和小沟。 的沟槽，称为大沟和小沟。