高中生物 酶促反应及影响酶作用速率的因素 第3课时示范教案 苏教版

第3课时教学过程导入新课教师呈示情景：出示细胞亚显微结构图或让学生观察教材中的细胞图，然后由学生回答线粒体、叶绿体、溶酶体与核糖体等细胞器的作用。

并思考，为何相关的细胞代谢只能在相应的细胞结构中完成或进行？推进新课板书：（三）酶促反应与酶促反应过程教师引导：（1）根据我们前面所学的知识可以知道，细胞内所有的代谢反应都是在酶的催化下进行的。

细胞内各种结构的功能不同，其原因之一是它们的结构中所含酶的种类各异。

（2）如：线粒体是有氧呼吸的主要场所，是由于彻底氧化分解有机物的酶分布于此；核糖体中有合成蛋白质的酶存在使其成为合成蛋白质的场所；叶绿体内有催化光合作用的酶系……（3）细胞空间上酶分布的分隔性和酶的高效性、专一性、多样性，使错综复杂的代谢反应既各自独立又相互协调统一。

（4）我们把这种由酶催化的化学反应称为酶促反应。

师那么酶促反应与一般的化学反应有何区别呢？学生活动：学生小组讨论、代表发言。

生甲酶促反应通常是在常温、常压、接近中性等温和条件下进行的。

生乙酶的催化效率很高，因而生物体内的酶促反应速率很快。

生丙酶促反应中酶的催化往往具有专一性，即一种酶只能催化一种或一类化学反应。

……师在酶促反应中，酶究竟是如何产生催化作用的？学生活动：自主学习课文中“酶促反应的相关知识”，注意观察“酶促反应示意图”中a、b两图的区别，并进行小组讨论。

教师活动：打开自制的Flash课件，动态模拟酶在酶促反应中的作用机制（我们建议在设置媒体技术时，要尽量符合“诱导—契合”模型，而非“钥匙—锁”模型）。

生酶在酶促反应中能催化特定的底物反应，与酶的活性中心有关。

但是，什么是酶的活性中心呢？师①活性中心是指酶分子中直接和底物结合，并和酶的催化作用直接有关的部位。

②酶的活性中心一般位于酶分子的表面，呈裂缝状。

③酶活性中心一般是由两部分组成的，一部分叫做结合基团，主要起到与底物结合的作用；另一部分叫做催化基团，直接参与催化反应。

少数酶分子中的基团同时具有上述两个作用。

师酶在酶促反应中究竟如何发挥作用呢？生甲底物与酶的关系犹如钥匙—锁的关系。

生乙酶的活性中心与底物分子在结构上具有特殊的匹配关系，这种匹配可以通过酶与底物之间的诱导而产生；当酶与底物结合的时候，便启动化学反应。

生丙在反应过程中，形成了酶—底物的中间产物，然后，酶与底物脱离，同时底物转变为产物。

……师“酶促反应示意图”中a、b两图各表示酶在何种反应中的催化作用？生“酶促反应示意图”中a图表示酶在合成反应中的催化作用，如酶可以催化两个氨基酸脱水缩合生成二肽；“酶促反应示意图”中b图表示酶在分解反应中的催化作用，如麦芽糖酶可以催化麦芽糖水解为两分子葡萄糖。

师酶作用机理的假说到底有哪些？（1）关于酶的活性中心和底物结合的机理，早在1890年，德国化学家费休就提出了著名的“钥匙—锁”模型。

他认为底物和酶分子的关系，就像钥匙和锁相配一样，一把锁只能被一把钥匙打开，或是被在构象上相近的钥匙打开。

这一学说在一定程度上解释了酶促反应的特性。

（2）但实际上，酶的活性中心并不像这个模型中所显示的那样，是固定不变的；并且这个模型不能解释可逆反应，因为底物和产物的结构是不同的。

为什么这些不同的钥匙能开同一把锁？１９５８年，科仕兰提出的“诱导—契合”模型克服了“钥匙—锁”模型的缺点。

按照这一模型，酶与底物结合时，底物能诱导酶分子的构象发生变化，使酶分子能与底物很好地结合，从而发生催化作用。

酶的Ｘ射线衍射研究证明，酶与底物结合时，酶分子的构象的确是发生了变化。

（3）酶和底物相互作用而产生酶—底物复合物这一过程十分重要。

在实验室内进行一个化学反应，首先需要给以活化能，所以需要加热。

酶促反应不需要加热，不必给以活化能。

这是因为酶和底物的相互作用要释放一些结合能，使酶—底物复合物稳定。

有了结合能的释放，酶就可以降低化学反应所需的活化能了。

师在我们上一堂课中，进行了这样一个实验，在用稀硫酸和唾液淀粉酶催化淀粉水解时，在其他条件不变的情况下，假如对加入稀硫酸的试管进行酒精灯加热处理，再观察其实验结果，会发现淀粉水解的速率增加；而对加入稀释的唾液进行同样的处理，却发现被水解的速率显著减慢，甚至完全不水解。

说明了高温加热增加了H +的催化活性，却显著降低了淀粉酶的催化活性，甚至会导致淀粉酶失去催化活性。

那么，温度对酶的催化活性究竟有什么影响探究一：温度对酶作用速率的影响实验假设温度影响酶作用速率。

具体来说，在其他条件不变的情况下，一定范围内增加温度，酶作用速率升高；超过一定的温度范围以后，再增加温度，酶作用速率下降，高温导致酶失去活性。

实验器材冰箱，烧杯，试管，量筒，温度计，酒精灯，淀粉溶液，稀释的唾液、碘液等。

实验步骤①取8支试管，分别标记为1、2、3、4、5、6、7、8；用量筒各量取2 mL 的可溶性淀粉溶液，分别加入上述8支试管；对上述8个试管分别进行0 ℃、17 ℃、27 ℃、37 ℃、47 ℃、57 ℃、67 ℃、100 ℃的温度控制5分钟；同时，取另一组8支试管，用量筒量取2 mL 稀释的唾液也进行同样的温度控制处理。

②取出上述两组试管，将稀释的唾液分别加入到对应温度的试管中，再水浴保持相应温度5分钟。

③取出试管，加入碘液2～3滴，观察颜色变化，用“+”表示颜色变化的深浅。

实验数据与分析 1 2 3 4 5 6 7 8 加入I 2后颜色变化 +++ ++ + - + +++ +++ +++ 数据分析（酶作用速率） - + ++ +++ ++ - - -关于实验数据的分析说明：实验中，加入碘液后颜色变化越明显，直接表明淀粉被水解的越少，间接证明酶在该温度条件下的催化活性越低，酶作用速率降低；反之，则相反。

教师提出下列问题，学生进行实验或讨论：（1）假如实验中将步骤③换成加入斐林试剂，后水浴加热会出现怎样的结果？学生探究结果：在试管4中出现的砖红色沉淀最明显，而1、7、8试管几乎无沉淀。

（2）假如进行重复实验，在步骤②之后，将实验中的试管1、7、8再置于37 ℃的条件下水浴5分钟，有何现象？学生探究结果：试管1中加入碘液无颜色变化（不显蓝色）；而7、8试管加入碘液显蓝色。

（3）上述实验说明了什么？生说明了在0 ℃时，酶的活性会受到抑制，但在一定范围内温度升高其活性会增加，说明这种低温导致的酶活性的降低是可以被恢复的；而在57 ℃、67 ℃、100 ℃时，酶的活性会受到抑制，并且随着温度的降低，其活性不再变化，说明高温导致的这种活性的降低是不可以被恢复的。

试 管 号 实 验 数 据（4）能否根据数学的函数思想，绘出唾液淀粉酶作用速率与温度之间关系的函数示意图？你能否对该函数图进行解释？学生自主完成（见右图）：学生解释：说明酶的催化需要适宜的温度范围；并且特定的酶具有一个特定的最适宜温度；在最适温度范围内，随着温度的升高，酶作用速率增加；超过最适温度范围后，随着温度的升高，酶作用速率降低，最终失去活性；低温对酶活性的抑制是可以被恢复的，而高温导致酶的活性丧失是不可以被恢复的。

为什么呢？师高温导致了酶的空间结构的破坏，而这种破坏是不可以被恢复的，因而酶的活性中心失去其催化活性；低温仅抑制了酶的活性中心的催化能力，并没有破坏酶的空间结构，所以这种酶活性的降低是可以被恢复的。

（5）有些细菌生活在火山喷发口，也有一些生物生活在温泉之中，你如何来解释这种现象呢？小组讨论、代表发言：生活在这些环境中的生物，其体内的酶与人体内的酶的种类是不同的，所以所需要的最适温度与人的也不同。

（6）人体内有许多种类的酶，这些不同的酶所需要的最适温度都相同吗？师人体不同的酶所需要的最适温度是有所不同的，但大多是37 ℃左右。

具体情况，可以查阅相关资料。

探究二：pH对酶作用速率的影响教学建议：可以参考探究一的实验设计思路，设计出一组呈梯度的pH环境，以研究不同的pH对酶作用速率的影响。

师能否根据数学的函数思想，绘出H2O2酶作用速率与pH之间关系的函数示意图？你能否对该函数图进行解释？学生自主完成（见下图）：生说明酶的催化需要适宜的pH范围；并且特定的酶具有一个特定的最适宜pH；在最适pH 范围内，随着pH的升高，酶作用速率增加；超过最适pH范围后，随着pH的升高，酶作用速率降低，并最终导致酶失去活性；过酸与过碱对酶活性的破坏都不可以被恢复。

师你能否画出不同的酶作用速率与pH之间的关系示意图？并举出相应的例子。

学生自主完成（见下图）：如人体内的胃蛋白酶需要的最适pH范围是1.5～2.2之间，而胰蛋白酶需要的最适的pH范围是8.0～9.0。

探究三：酶浓度对酶作用速率的影响实验假设酶浓度影响酶作用速率。

具体来说，在其他条件不变的情况下，一定范围内增加酶浓度，酶作用速率升高；超过一定的浓度范围以后，再增加酶浓度，酶作用速率不变。

实验器材烧杯、试管、量筒、干酵母菌、过氧化氢、蒸馏水等。

实验步骤①取一定量的酵母菌配制成酵母菌溶液，用容量瓶（或量筒与烧杯）将上述鲜酵母菌溶液分别配制成稀释10倍、100倍、100倍、1 000倍的酵母菌稀释液；另取4支试管，分别标记为1、2、3、4，用量筒各量取3 mL的过氧化氢溶液，分别加入上述4支试管。

②将酵母菌稀释液分别加入上述4支试管，观察试管中气泡逸出的速率与气泡的大小。

实验数据与分析1 2 3 4加入酵母菌稀释液后气泡逸出的速率++++ +++ +++ 数据分析（酶作用的速率）++++ +++ ++ + 关于实验数据的分析说明：实验中，加入酵母菌稀释液后气泡逸出的速率越快、气泡越大，直接表明过氧化氢被分解得越多，间接证明酶作用的速率越大。

师能否根据数学的函数思想，绘出H2O2酶作用速率与酶浓度之间关系的函数示意图？你能否对该函数图进行解释？学生自主完成（见下图）：生具体来说，在底物浓度一定，其他条件不变的情况下，一定范围内增加酶浓度，酶作用速率升高；酶的浓度超过一定的范围以后，再增加酶浓度，酶作用速率不变。

这主要与反应容器中底物浓度的限制、产物浓度的抑制等因素有关。

探究四：底物浓度对酶作用速率的影响教学建议：可以参考探究三的实验设计思路，设计出一组呈浓度梯度的过氧化氢溶液环境，以研究不同的底物浓度对酶作用速率的影响。

学生探究：进行相关的实验并进行数据分析。

并画出底物浓度与酶作用速率关系的函数图。

试管号实验数据生在其他条件不变的情况下，一定范围内增加底物浓度，酶作用速率升高；超过一定的温度范围以后，再增加底物浓度，酶作用速率不变。

这主要与反应容器中酶浓度的限制、产物浓度的抑制等因素有关。

师那么，反应产物的浓度对实验中酶作用的速率有何影响呢？教师活动：引导学生从化学平衡的角度来分析问题。

生反应产物对实验中酶作用的速率具有抑制作用，随着反应产物浓度的增加，抑制作用越课堂小结酶促反应的速率受到多种因素共同影响；单单考虑一种因素而忽略另一种因素都是不可取的；研究其中一种因素的作用，要注意控制变量。