氨基酸(本)生物化学描述
(新)生物化学(氨基酸)知识点讲解梳理汇总详细笔记
第三章氨基酸第一节氨基酸是蛋白质的构件分子一、蛋白质的水解酸水解：常用6mol/L HCl 回流20h，水解完全，不引起消旋，但色氨酸破坏，羟基氨基酸部分水解，酰胺键水解。
碱水解：水解完全，会引起消旋，但色氨酸不破坏。
酶水解：水解不完全，不引起消旋，色氨酸不破坏，主要用于蛋白质的部分水解。
20 种氨基酸的发现年及主要富含物天冬酰氨1806 Vauquelin 天门冬芽甘氨酸1820 Braconnot 明胶亮氨酸1820 Braconnot 羊毛、肌肉酪氨酸1849 Bopp 奶酪丝氨酸1865 Cramer 蚕丝谷氨酸1866 Ritthausen 面筋天冬氨酸1868 Ritthausen 蚕豆苯丙氨酸1881 Schultze 羽扇豆芽丙氨酸1881 Weyl 丝心蛋白赖氨酸1889 Drechsel 珊瑚精氨酸1895 Hedin 牛角组氨酸1896 Kossel,Hedin 奶酪胱氨酸1899 Morner 牛角缬氨酸1901 Fischer 奶酪脯氨酸1901 Fischer 奶酪色氨酸1901 Hopkins 奶酪异亮氨酸1904 Erhlich 纤维蛋白甲硫氨酸1922 Mueller 奶酪苏氨酸1935 McCoy et al 奶酪二、α-氨基酸的一般结构氨基在α-位，为L-构型。
第二节氨基酸的分类一、常见的蛋白质氨基酸常见的蛋白质氨基酸共二十种。
按化学结构分为脂肪族、芳香族和杂环族三类。
这种分类方法对于研究氨基酸的合成与分解有重要意义。
按R-基的极性分为非极性R-基氨基酸、不带电荷的极性R-基氨基酸、带正电荷的极性R-基氨基酸、带负电荷的极性R-基氨基酸四类。
这种分类方法对于研究氨基酸在蛋白质空间结构中的作用，和对于氨基酸的分离纯化均有重要意义。
也可将氨基酸分为非极性脂肪族R-基氨基酸、非极性芳香族R-基氨基酸、不带电荷的极性R-基氨基酸、带正电荷的极性R-基氨基酸、带负电荷的极性R-基氨基酸五类。
生物化学第3章 氨基酸分析
180多种天然氨基酸； 20种蛋白质氨基酸
二、氨基酸的分类、性质
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同 20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、 带正电R基氨基酸和带负电R基氨基酸
按R基的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大类
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有硫
Cysteine Methionine (Cys，C) (Met，M)
(1) 两个半胱氨酸的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸，Cys-S-SCys
(2) 蛋氨酸的甲硫基的硫原子有亲核性，容易发生极化，在生物合成
中是重要的甲基供体
脂肪族氨基酸：一氨基二羧基（酸性氨基酸）
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
四、氨基酸的化学反应
ɑ-氨基参与的反应: 亚硝酸、酰化试剂、烃基、 醛基氧化酶 氨基酸的 化学反应
茚三酮、肽键形成!
ɑ-羧基参与的反应： 成盐、成酯、成酰氯、脱 羧、叠氮
侧链R基参与的反应： 取决于R侧链的官能团
ɑ-氨基参与的反应:
与亚硝酸反应：
通过测定N2的量而计算氨基酸的量，可衡量蛋白质的水解程度 与酰化试剂反应： X=Cl, OH, -OCOR; 可多肽合成中保护氨基；丹磺酰氯可以与肽的N-端氨基 酸反应，生成丹磺酰-肽，水解得到有强烈荧光的丹磺酰-氨基酸，用电泳法 或层析法分析即可得知N-端是何种氨基酸，被广泛用于蛋白质N端测定。 烃基化反应：
氨基酸的生物化学特性和生物合成途径
氨基酸的生物化学特性和生物合成途径氨基酸是构成蛋白质的基本单位，对生命体起着至关重要的作用。
它不仅可以作为代谢产物参与生物化学反应，还可以作为合成其他生化物质的前体。
本文将介绍氨基酸的生物化学特性以及生物合成途径。
一、氨基酸的生物化学特性1. 化学结构：氨基酸一般由一个氨基(-NH2)、一个羧基(-COOH)和一个侧链基团组成。
侧链基团的不同决定了氨基酸的特性和功能。
2. 光学活性：除了丙氨酸外，其他氨基酸都存在手性中心，存在两种光学异构体，即L-和D-型。
在自然界中，生物体主要合成和利用L-型氨基酸。
3. 酸碱特性：由于存在氨基和羧基，氨基酸显示酸碱特性。
在中性pH条件下，氨基酸呈现出等电点（pI），即其电荷净值为0。
4. 缓冲作用：由于氨基酸具有酸碱特性，它们可以在生物体内起到缓冲作用，维持体内pH的稳定。
5. 水溶性：氨基酸具有不同的水溶性，与侧链基团的性质有关。
极性侧链的氨基酸溶解度较高，非极性氨基酸溶解度较低。
二、氨基酸的生物合成途径氨基酸的生物合成途径主要包括脱氨酶途径、反应序列途径和转氨基酸途径。
1. 脱氨酶途径：脱氨酶途径是氨基酸合成的主要途径，通过脱氨酶酶的作用，从酮酸骨架上去除氨基团，形成氨基酸。
例如，谷氨酸脱氨酶催化谷氨酸转化为α-酮戊二酸和游离氨。
2. 反应序列途径：反应序列途径是通过多个酶催化氨基酸的合成，其中每个酶只催化整个反应序列中的一步。
例如，鸟氨酸的生物合成途径就包括丝氨酸合成酶、半胱氨酸合成酶等多个酶的催化。
3. 转氨基酸途径：转氨基酸途径是通过转氨酶的作用，在不同的氨基酸之间进行转化。
例如，天冬酰-丙酰谷氨酸转氨酶催化谷氨酸和苹果酸转化为天冬氨酸和α-酮戊二酸。
除了通过合成途径合成氨基酸，细菌和植物还可以通过自养合成氨基酸，这些生物体内拥有完整的氨基酸生物合成途径。
综上所述，氨基酸具有多种生物化学特性，其生物合成途径丰富多样。
了解氨基酸的特性和合成途径，对于进一步理解蛋白质合成和生物代谢过程具有重要意义。
生物化学笔记氨基酸的合成代谢
一、概述20种基本氨基酸的生物合成途径已基本阐明，其中人类不能合成的10种氨基酸，即苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、色氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸称为必须氨基酸。
氨基酸的合成途径主要有以下5类：1. 谷氨酸类型，由a-酮戊二酸衍生而来，有谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸和精氨酸，蕈类和眼虫还可合成赖氨酸。
2. 天冬氨酸类型，由草酰乙酸合成，包括天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、苏氨酸和异亮氨酸，细菌和植物还合成赖氨酸。
3. 丙酮酸衍生类型，包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸，为异亮氨酸和赖氨酸提供部分碳原子。
4. 丝氨酸类型，由3-磷酸甘油酸合成，包括丝氨酸、甘氨酸和半胱氨酸。
5. 其他，包括苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸和组氨酸。
二、脂肪族氨基酸的合成（一）谷氨酸类型1. 谷氨酸：由a-酮戊二酸与氨经谷氨酸脱氢酶催化合成，消耗NADPH，而脱氨时则生成NADH。
2. 谷氨酰胺：谷氨酰胺合成酶可催化谷氨酸与氨形成谷氨酰胺，消耗一个ATP，是氨合成含氮有机物的主要方式。
此酶受8种含氮物质反馈抑制，如丙氨酸、甘氨酸等，因为其氨基来自谷氨酰胺。
谷氨酰胺可在谷氨酸合成酶催化下与a-酮戊二酸形成2个谷氨酸，这也是合成谷氨酸的途径，比较耗费能量，但谷氨酰胺合成酶Km小，可在较低的氨浓度下反应，所以常用。
3. 脯氨酸：谷氨酸先还原成谷氨酸g-半醛，自发环化，再还原生成脯氨酸。
可看作分解的逆转，但酶不同，如生成半醛时需ATP活化。
4. 精氨酸：谷氨酸先N-乙酰化，在还原成半醛，以防止环化。
半醛转氨后将乙酰基转给另一个谷氨酸，生成鸟氨酸，然后与尿素循环相同，生成精氨酸。
5. 赖氨酸：蕈类和眼虫以a-酮戊二酸合成赖氨酸，先与乙酰辅酶A缩合成高柠檬酸，异构、脱氢、脱羧生成a-酮己二酸，转氨，末端羧基还原成半醛，经酵母氨酸转氨生成赖氨酸。
（二）天冬氨酸类型1. 天冬氨酸：由谷草转氨酶催化合成。
2. 天冬酰胺：由天冬酰胺合成酶催化，谷氨酰胺提供氨基，消耗一个ATP 的两个高能键。
1. 氨基酸
Born july 31, 1800, Escherheim; Germany Died september 23, 1882, Gö ttingen; Germany
目录
（二）“燃烧”学说使“活力论”再次遭遇重创
Justus von Liebig (12 May 1803 – 18 April 1873) was a German chemist who made major contributions to agricultural and biological chemistry, and worked on the organization of organic chemistry. As a professor, he devised the modern laboratory-oriented teaching method, and for such innovations, he is regarded as one of the greatest chemistry teachers of all time. He is known as the "father of the fertilizer industry" for his discovery of nitrogen as an essential plant nutrient, and his formulation of the Law of the Minimum which described the effect of individual nutrients on crops. He also developed a manufacturing process for beef extracts, and founded a company, Liebig Extract of Meat Company, that later trademarked the Oxo brand beef bouillon cube.
生物化学知识点范文
生物化学知识点范文生物化学是研究生命体内各种生物分子及其相互作用的科学。
在生物化学中，我们可以学习到许多重要的知识点。
以下是一些生物化学的知识点介绍。
1.氨基酸：氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元。
氨基酸由胺基（NH2）、羧基（COOH）和侧链组成。
人体内有20种常见的氨基酸，其中8种被称为必需氨基酸，意味着我们的身体无法合成它们，只能通过食物摄入。
2.蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子，也是组成细胞的主要成分之一、蛋白质在生物体内具有很多功能，如催化反应、结构支持、运输物质等。
3.酶：酶是生物体内的一类特殊蛋白质，能够催化化学反应的进程。
酶可以降低活化能，加速反应速率。
酶催化的反应遵循特定的酶动力学规律，如米氏方程和酶抑制等。
4.代谢与能量：生物体的代谢是指所有化学反应的总和。
分解代谢（有氧呼吸）和合成代谢（光合作用）是生物体维持生命所需要的核心反应。
生物体利用化学能将营养物质转化为能量，并用此能量进行各种生命活动。
5.核酸：核酸是生物体内储存和传递遗传信息的分子。
DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）是两种最重要的核酸。
DNA位于细胞核中，负责存储遗传信息，而RNA则参与基因的转录和翻译过程。
6.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸和光合作用等。
糖酵解是一种分解代谢途径，将葡萄糖分解为三个碳分子产生能量。
有氧呼吸则是一种氧化代谢途径，将葡萄糖氧化为二氧化碳和水，释放更多的能量。
光合作用则是一种合成代谢途径，将二氧化碳和水转化为有机物和氧气，其中光能被光合色素捕获。
7.脂质：脂质是生物体内重要的能源储存和结构组分之一、常见的脂质包括甘油三酯、磷脂和胆固醇等。
脂质在细胞膜结构、维持细胞功能和提供能量方面起着重要作用。
8.细胞膜：细胞膜是细胞的外表面，由磷脂双层构成。
细胞膜是半透性膜，能够控制物质的进出。
膜上还有许多蛋白质、糖和胆固醇等分子，参与细胞信号传导和识别。
9.遗传密码学：遗传密码学研究基因组中的密码子与氨基酸之间的对应关系。
《生物化学》第七章氨基酸代谢
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负平衡（饥饿、消耗性疾病） <
2021/3/13
《生物化学》第七章氨基酸代谢
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三、蛋白质的生理需要量
最低需要量：30～50g / 天
营养学会推荐：80g / 天
四、蛋白质的营养价值
必需氨基酸（essential amino acid）
概念
种类
营养价值的标准
蛋白质互补
2021/3/13
《生物化学》第七章氨基酸代谢
2021/3/13
《生物化学》第七章氨基酸代谢
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（一）转氨基作用（transamination）
概念、基本过程
在转氨酶的催化下，某一氨基酸的氨基转移 到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基 酸；原来的氨基酸则转变为α-酮酸
反应可逆，平衡常数接近1
大多数氨基酸都可以参与转氨基（赖氨酸、 脯氨酸、羟脯氨酸例外）
第七章 氨基酸代谢
（Amino Acid ism）
Biochemistry Department
《生物化学》 Department of Basic Medical Sciences
多媒体课件试用版
Hangzhou Normal University
Guyisheng
2 第一节 蛋白质的营养作用
主动吸收：消耗ATP
（一）氨基酸吸收载体
载体蛋白（carrier protein）
中性氨基酸载体（为主）
碱性氨基酸载体
酸性氨基酸载体
亚氨基酸和甘氨酸载体
β氨基酸载体
与氨基酸、Na+组成三联体
图示
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《生物化学》第七章氨基酸代谢
8
（二）r-谷氨酰基循环（ r- glutamyl cycle）
生物化学第2章 氨基酸(共77张PPT)
• Ala Arg Asp
Asn
Cys Glu Gln Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met Phe Pro
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val
、 20种氨基酸可按其侧链分类
• 氨基酸的侧链可以按照它们的化学结构分为 三类，即：脂肪族氨基酸；芳香族氨基酸； 杂环氨基酸。
1）脂肪族氨基酸（中性）
甘氨酸 Glycine
非极性氨基酸（八种）
不带电何的极性氨基酸（八种）
带负电荷的氨基酸（2种）
带正电荷的氨基酸（2种）
➢第21种基本氨基酸是硒代半胱氨酸（Selenocysteine, Sec） ➢第22种基本氨基酸是吡咯赖氨酸（Pyrrolysine, Pyr） ➢两种罕见基本氨基酸是在特定生物的特定调控条件下生成。
O
H 2N CH C OH
CH 2
SH
C
（ α-氨基-β-巯基丙酸 ）
两个半胱氨酸氧化可生成胱氨酸
人头发的电子显微镜照片与模型
烫发过程：
1、加还原剂（巯基乙醇） 打开二硫键。
2、加氧化剂（双氧水） 重新生成错位二硫键。
1）、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 半胱氨酸 Cysteine 甲硫氨酸 Methionine
O H 2N CH C OH
CH OH CH 3
T
（ α-氨基-β-羟基丁酸 ）
L-Threonine D-Threonine
L-alloThreonine
D-allo-
Threonine
苏氨酸的光学异构体
1）、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
生物化学第3章氨基酸
5.两个巯基氧化成二硫键
（蛋白质形成二、三级结构时）
6.蛋白质中二硫键的氧化和还原
反应一
胱氨酸 Cystine
反应二
（蛋白质结构研究）
7.蛋白质中二硫键的被DTT还原
二硫苏糖醇 DTT
（蛋白质结构研究）
五、氨基酸的光学活性 和光谱性质
氨 基 酸 的 相 对 构 型
苏氨酸的4种光学异构体
部分氨基酸的比旋光度
R基pKa 3.86（βCOOH） 4.25（γCOOH） 12.48（胍基） 10.53（εNH3+） 6.00（咪唑基）
8.33（SH） 10.07（OH）
pI 2.97 3.22 10.76 9.74 7.59 5.02 5.66
反应的结果减弱 了氨基的碱性
甘氨酸的氨基与甲醛的反应
由于加甲 醛与氨基酸的 氨基反应，减 弱了氨基的碱 性，使得滴定 终点向中性pH 偏移，由pH12 左右降低到 pH9 左 右 ， 正 好是酚酞指示 剂的变色区域。
义为：光通过1cm光径时1Mol / L溶质对该波长光的吸 收值。
六、氨基酸混合物的分析分离
蛋白质的水解
（1）酸水解：用6 mol/L HCl或4 mol/L H2SO4回流20h左右可 使蛋白质完全水解。酸水解不引起消旋作用，得到的是L-氨基 酸。但色氨酸被完全破坏，丝氨酸和苏氨酸有一小部分被分解， 同时天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解下来。
不带电荷的极 性R基氨基酸
甘氨酸 丝氨酸 苏氨酸 半胱氨酸 酪氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺
带正电荷的R 基氨基酸
赖氨酸 精氨酸 组氨酸
带负电荷的R 基氨基酸
天冬氨酸 谷氨酸
不常见蛋白质氨基酸Ⅰ
不常见蛋白质氨基酸Ⅱ
动物医学《基础生物化学-氨基酸》课件
1. 非极性疏水性氨基酸
甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
缬氨酸 valine
Val V 5.96
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
提问：为什么偏酸性？
答案： -COOH解离程度略大于-NH2的得电子能力
提问：酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱）？
答案：更酸（3.0 左 右）
碱 性 氨 基 酸pI 更 碱（7.6—10.7)( 只 有 三 种）
提问：大 多 数 氨 基 酸 在 中 性（pH=7）
时， 带
负 电？
提问：等电点时的氨基酸特点是？
脯氨酸 proline
Pro P
6.30
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine
Try Y 5.66
半胱氨酸 cysteine
Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
第三章 氨基酸
Chapter 3 Amino acid
本章重点内容
§3-2 氨基酸的结构和分类 §3-3 氨基酸的酸碱化学 §3-4 氨基酸的物理和化学性质
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
★ 组成蛋白质的基本单位是氨基酸（amino acid）。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同 的氨基酸。
氨基酸的化学结构
氨基酸的化学结构一、引言氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元，在维持生命活动中起着重要的作用。
本文将介绍氨基酸的化学结构以及其在生物体中的重要性。
二、氨基酸的化学结构氨基酸是由一个氨基（NH2）基团、一个羧基（COOH）基团和一个侧链基团组成的。
氨基和羧基通过碳原子连接在一起，形成了一个共有两个官能团的α-氨基酸。
三、氨基酸的分类根据侧链基团的不同，氨基酸可以分为20种不同的类型。
其中，有些氨基酸的侧链基团是氢原子，称为非极性氨基酸；有些氨基酸的侧链基团带有电荷，可以与水分子形成氢键，称为极性氨基酸；还有些氨基酸的侧链基团带有芳香环结构，称为芳香族氨基酸。
这些不同类型的氨基酸在生物体内扮演着不同的角色。
四、氨基酸在生物体中的重要性1. 构建蛋白质：氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元。
蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一，承担着多种生物功能，包括酶的催化作用、结构支持、细胞通信等。
2. 能量供应：氨基酸可以通过代谢途径被分解为能量，提供给生物体进行各种生命活动。
3. 氨基酸代谢产物：氨基酸代谢过程中的产物，如神经递质、生物碱等，对于维持生物体的正常功能至关重要。
4. 生物体内的调节剂：一些氨基酸可以作为生物体内的信号分子，参与细胞信号传导和调节。
5. 营养物质：人体无法自主合成某些必需氨基酸，只能通过摄入食物来获得。
因此，氨基酸也是人体所需的营养物质之一。
五、总结氨基酸是构成蛋白质的基本单元，具有多样的化学结构和生物学功能。
它们在生物体内发挥着重要的作用，包括构建蛋白质、能量供应、代谢产物、调节剂和营养物质等。
了解氨基酸的化学结构和其在生物体中的重要性，对于理解生命的基本过程和维持人体健康具有重要意义。
注：本文所述内容仅供参考，具体情况还需根据实际需要和科学研究进展来确定。
生物化学 第三章 氨基酸
+
C H R
-H pK1' +H
+
+
COO H3N
+
-
C H R
-H pK2' +H
+
+
COO R
-
H2N C H
PH 1 净电荷 +1 正离子
7 0 两性离子 等电点PI 等电点
10 -1 负离子
（ ） 与 亚 硝 酸 反 应
四. 氨基酸的化学反应
1．α-氨基参与的反应 氨基参与的反应
异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline
甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine
H 2N CH 2 O CH C OH
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine
H 2N CH CH
天冬氨酸 Aspartic acid
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartic acid 谷氨酸 Glutamic acid
H2N
酸性氨基酸
O CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
含羟基氨基酸 含羟基氨基酸
一. 氨基酸—蛋白质的构件分子 蛋白质的水解作用提供了关于 蛋白质的水解——蛋白质的水解作用提供了关于
α-氨基酸的一般结构— 氨基酸的一般结构—
20种氨基酸除脯氨酸外，其他均具如下结构通式。 20种氨基酸除脯氨酸外，其他均具如下结构通式。 种氨基酸除脯氨酸外
3氨基酸-生物化学.
5、形成西佛碱
• 氨基酸的a-氨基能与醛类反应生成弱碱，即西佛碱。西佛碱是转氨基 反应的中间物。
6、脱氨
• 氨基酸在氧化剂或酶作用下即脱氨产生酮酸。
7 成酯和成盐反应
• 成酯反应： – 在盐酸（干气）存在下，氨基酸与无水甲醇作用产生氨基 酸甲酯或乙酯。是合成氨基酸酰基衍生物的重要中间体。 • 成盐反应：氨基酸与碱作用生成相应的盐。氨基酸的碱金属 盐能溶于水,而重金属盐则不溶于水。 • 成酯、成盐后，羧基不参加反应，被掩盖，从而使氨基活性 突出，即活化了氨基，这就是氨基酸的酰基化和烃基化反应 在碱性溶液中进行的原因
2、与甲醛反应
• 氨基酸的甲醛滴定是测定氨基酸的一种常用方法。 • 甲醛滴定法： –当氨基酸溶液中存在lmol／L甲醛时，滴定终点由PH12 左右移至9附近，即酚酞指示剂的变色区域 • 测定蛋白质的水解程度： –氨基酸的氨基与甲醛反应生成羟甲基氨基酸和二羟甲基 氨基酸，使反应向放出质子的方向移动，酸性增加，PH 降低，可用氢氧化钠滴定。每放出一个质子，相当于一 个氨基酸
（1）氨基酸的解离曲线
• 以甘氨酸为例
（2）等电点（pI）
• 氨基酸处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性 离子状态时溶液的pH值。 • 等电点时氨基酸的性质 –溶解度最小，可分离不同氨基酸。 –pH=pI，氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动。 –pH>pI，氨基酸带净负电荷； –pH < pI ，氨基酸带净正电荷。
-氨基--甲硫基丁酸
2、不带电荷的极性R基氨基酸
• 这一组中有7种氨基酸。 – 比非极性R基氨基酸易溶于水。 • 甘氨酸 • 丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸：羟基 • 天冬酰胺和谷氨酰胺：酰胺基 • 半胱氨酸：巯基（－SH）
氨基酸的活化名词解释生物化学
氨基酸的活化名词解释生物化学氨基酸，作为组成蛋白质的基本单位，被广泛认为是生命的基石。
尽管氨基酸在生物化学中扮演着重要的角色，但其活化的概念却很少被提及或深入探讨。
本文将解释什么是氨基酸的活化，并说明其在生物化学中的重要性。
活化，是一个富有诱惑力的话题。
活化意味着有一种过程可以使有限的资源得到更多的能量或潜力释放。
在氨基酸的上下文中，活化指的是氨基酸分子的转化过程，使之在生物合成途径中起到更加重要和有效的作用。
换句话说，氨基酸的活化是通过一系列生化反应，使其具有更高的反应速率和能量转换效率。
首先，我们来看看氨基酸的结构。
氨基酸由一个氨基（NH2）基团、一个羧基（COOH）基团和一个侧链基团组成。
侧链基团的不同决定了不同氨基酸的特性和功能。
在生物体内，氨基酸通过特定的途径进行活化，包括载脂酰化和途径选择。
载脂酰化是一种常见的氨基酸活化机制。
在这个过程中，氨基酸与辅酶A （CoA）结合，形成酯键。
这种酯化的结果是产生氨基酸-辅酶A（AA-CoA）结合物。
AA-CoA结合物在细胞色素P450酶的催化下经历一系列反应，从而将氨基酸转化为不同的代谢物，如酮体、醛、酮酸和胺基酸。
途径选择是另一种重要的氨基酸活化方式。
这意味着氨基酸可以通过不同的途径参与生物合成。
以天冬酰胺酸为例，它可以通过两种不同的途径进行活化。
一种途径是通过羟基戊酸裂解酶的作用，将天冬酰胺酸转化为维生素B5（泛酸）。
另一种途径是通过交换天冬酰胺酸中的氮原子和谷氨酰基转化为谷氨酸。
除了载脂酰化和途径选择外，氨基酸的活化还涉及到其他一些生化反应。
例如，甘氨酸可以通过转硫酸化反应转化为蛋氨酸；谷氨酸则可以通过同化转化为丙氨酸和天冬氨酸。
这些反应的发生，需要一系列特定酶的催化作用。
通过这些催化作用，氨基酸可以在生物体内进行多样化的代谢途径。
氨基酸的活化在生物化学中具有重要的意义。
首先，它是蛋白质合成的关键步骤之一。
活化后的氨基酸可以通过蛋白质合成途径与其他氨基酸连接，形成肽链，最终构建出功能完整的蛋白质。
营养必需氨基酸名词解释生物化学
营养必需氨基酸名词解释生物化学，氨基酸是一种基本的生物分子，在生物体内常被用作建造细胞组件和调节生理反应的基本单元。
氨基酸可分为营养必需氨基酸和来源氨基酸之分。
营养必需氨基酸指的是机体内不能合成的，直接从食物中摄取的能提供营养价值的含氮有机物。
营养必需氨基酸一般指20种被普遍认为是最重要的氨基酸，它们既可以来自于环境，也可以通过食物中的组成成分来产生，它们是人体内不可缺少的元素。
这20种氨基酸包括有组氨酸（Histidine）、苏氨酸（Threonine）、胱氨酸（Cysteine）、甘氨酸（Glycine）、精氨酸（Arginine）、色氨酸（Methionine）、丝氨酸（Serine）、天冬氨酸（Aspartic acid）、苯丙氨酸（Phenylalanine）、脯氨酸（Proline）、酪氨酸（Tyrosine）、异亮氨酸（Isoleucine）、亮氨酸（Leucine）、马尿酸（Valine）、缬氨酸（Alanine）、谷氨酸（Glutamate）、脯氨酸（Glutamine）和甜菜碱（Asparagine）等。
营养必需氨基酸在很多方面都对人体有着重要作用，它们可以以各种形式存在于生物体内。
除了提供给细胞酶合成物质外，它们还可以协助细胞有效吸收和运输营养物质到组织，维持细胞功能以及控制细胞内生理反应。
有些氨基酸还能与激素以及构成半胱氨酸的蛋白质结合起来，向相关的细胞传递信息。
此外，营养必需氨基酸对智力发育也有重要作用，因此营养均衡健康的饮食对促进智力发育非常必要。
总之，营养必需氨基酸对人体健康有着重要作用，为了保障人体正常运转，要保证饮食均衡并合理的摄入营养必需氨基酸。
生物化学氨基酸的分类
生物化学氨基酸的分类
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它们由一种中心碳原子（α-碳）连接着一个氨基基团、一个羧酸基团和一个氢原子，此外，它们还有一个侧链（R基团），这个侧链决定了不同氨基酸之间的差异性。
按侧链的不同，氨基酸可以分为以下几类：
1. 极性氨基酸：侧链中含有极性或带电的官能团，如羟基、胺基、羧酸基、酰胺基、硫酸基等等。
例如，谷氨酸、天冬酰胺酸、精氨酸、赖氨酸等。
这些氨基酸在水中容易溶解，可以和其他极性物质相互作用，如水分子、离子等等。
2. 非极性氨基酸：侧链中没有极性官能团，如甲基、乙基、异丙基、苯基等等。
例如，丙氨酸、丙酮酸、苯丙氨酸、脯氨酸等。
这些氨基酸在水中不容易溶解，可以和其他非极性物质相互作用，如脂肪酸、胆固醇等等。
3. 酸性氨基酸：侧链中含有带电的羧酸基团（-COOH），如谷氨酸、天冬氨酸等。
这些氨基酸可以释放质子，形成负电荷的离子。
4. 碱性氨基酸：侧链中含有带电的胺基基团（-NH2），如赖氨酸、精
氨酸等。
这些氨基酸可以接受质子，形成正电荷的离子。
5. 硫氨基酸：侧链中含有硫原子的氨基酸，如半胱氨酸、甲硫氨酸等。
这些氨基酸可以形成二硫键，对于蛋白质的空间结构和功能有重要作用。
生物化学氨基酸
第十章生物化学氨基酸代谢植物、微生物从环境中吸收氨、铵盐、亚硝酸盐、硝酸盐等无机氮，合成各种氨基酸、蛋白质、含氮化合物。
人和动物消化吸收动、植物蛋白质，得到氨基酸，合成蛋白质及含氮物质。
有些微生物能把空气中的N2转变成氨态氮，合成氨基酸。
第一节蛋白质消化、降解及氮平衡一、蛋白质消化吸收哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。
经上述酶的作用，蛋白质水解成游离氨基酸，在小肠被吸收。
被吸收的氨基酸（与糖、脂一样）一般不能直接排出体外，需经历各种代谢途径。
肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽，吸收作用在小肠的近端较强，因此肽的吸收先于游离氨基酸。
二、蛋白质的降解人及动物体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡。
成人每天有总体蛋白的1%～2%被降解、更新。
不同蛋白的半寿期差异很大，人血浆蛋白质的t1/2约10天，肝脏的t1/2约1～8天，结缔组织蛋白的t1/2约180天，许多关键性的调节酶的t1/2均很短。
真核细胞中蛋白质的降解有两条途径：一条是不依赖A TP的途径，在溶酶体中进行，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。
另一条是依赖A TP和泛素的途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白，此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。
泛素是一种8.5KD（76a.a.残基）的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。
一级结构高度保守，酵母与人只相差3个a.a残基，它能与被降解的蛋白质共价结合，使后者活化，然后被蛋白酶降解。
三、氨基酸代谢库食物蛋白中，经消化而被吸收的氨基酸（外源性a.a）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性a.a）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。
氨基酸代谢库以游离a.a总量计算。
肌肉中a.a占代谢库的50％以上。
肝脏中a.a占代谢库的10％。
肾中a.a占代谢库的4％。
血浆中a.a占代谢库的1～6％。
肝、肾体积小，它们所含的a.a浓度很高，血浆a.a是体内各组织之间a.a转运的主要形式。
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a-酮酸
O （R- C-COOH）
氨基酸
尿素 谷氨酰胺 NH3 含氮化合物 糖
α -酮酸
酮体、脂肪酸
非必需氨基酸
CO2+H2O+ATP
氨基酸的一般代谢
氨基酸在体内的正常代谢对于维持 机体的正常生理功能是十分重要的，氨 基酸代谢通路中任何酶的活性异常均会 导致严重疾病，甚至是致死性的。 目 前 已 发 现100 多 种 先 天 性 氨 基 酸 代 谢 紊 乱 引 起 的 分 子 疾 病。
三、蛋白质的营养价值
1．必需氨基酸：
人体需要，但体内不能合成，必需 由食物供给的氨基酸。
共有8种：苏、亮、色、苯丙、蛋、 赖、异亮、缬。（精、组）
2．非必需氨基酸：
人体需要但能合成，不一定由食物供
给的氨基酸
3．食物蛋白质的营养价值
决定于其所含必需氨基酸的种类， 数量及比例与人体的接近程度，愈接近 者，营养价值愈高。 动物蛋白质>植物蛋白质
（3）肾脏产氨
谷氨酰胺酶 谷氨酰胺 谷氨酸+NH3 (肾小管上皮细胞)
NH3
H＋
OH－
NH4＋
NH3易于穿过细胞膜而被吸收
注 临床对高血氨病人采用弱酸性的透析液 做结肠透析，禁止用肥皂水灌肠
注 临床对因肝硬化产生腹水的病人，不宜 用碱性利尿药
二、氨在血中的转运
（一）丙氨酸-葡萄糖循环 肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸 生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝 再脱氨基，生成的丙酮酸异生为葡萄糖 后再经血液循环转运至肌肉重新分解产 生丙酮酸，这一循环反应过程就称为丙 氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucose cycle)。
骨骼肌
肾 红细胞 血清
99000
91000 300 20
4800
19000 100 16
应用：………….
急性肝炎时，血清ALT（GPT）活性升高
心肌梗塞时，血清AST（GOT）活性升高
意义：协助诊断疾病
转氨基作用特点：
反应可逆 转氨酶：种类多、分布广、活性强
辅酶：B6-P
转氨基作用的机制
（2）脱氨生成氨 RCH（NH2）COOH RCH2COOH+NH3
NH3
H＋ OH－
NH4＋
NH3易于穿过细胞膜而被吸收 氨有毒性，NH3 比 NH4+易吸收，降低肠 道 pH，可减少 NH3 的吸收。
（3）其他有害物质的生成
酚，甲酚 吲哚（indole），甲基吲哚（shetol）,H2S
a-酮酸
谷氨酸
亚谷氨酸
NAD+
NADH+H+
联合脱氨基作用
氨基酸
转氨酶
-酮戊二酸
NH3 + NADH + H+
L-谷氨酸脱氢酶
-酮酸
谷氨酸
H2O + NAD+
特点：
• 主要发生在肝、肾等组织 •转氨酶和谷AA脱氢酶分布广、活性高，所以
联合脱氨基作用是体内多种氨基酸脱氨基的
主要方式。
•反应可逆（逆过程称为联合加氨基作用，其
利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的转运体系进行
吸收，也是一种耗能的主动吸收过程。
三、蛋白质的肠道中腐败作用
（一）定义：肠道中细菌对蛋白质及其 消化产物的分解作用。蛋白质腐败作用 是细菌在肠道本身的代谢过程。
未消化蛋白质
脱氨
细菌
NH3
未吸收的消化产物
H R-C-COOH NH2
脱羧 碳链降解
胺
其它有害物质
（1）脑组织中解氨毒的主要方式 （2）氨的贮存和运输形式 （3）为某些含氮化合物的生成提供原料
谷氨酰胺
谷氨酸
正常细胞：
天冬氨酸天冬酰胺
白血病细胞：
天冬氨酸 天冬酰胺
临床上，天冬酰胺酶的应用可进一步降低天冬酰 胺，从而抑制白血病细胞的生长。
天冬酰胺天冬氨酸
天冬酰胺酶
谷氨酰胺
两种重要的转氨基作用
谷AA
丙酮酸
酶
a- 酮戊二酸 丙AA 谷AA 草酰乙酸
酶
a- 酮戊二酸 天冬AA
两种重要的转氨酶：
丙氨酸氨基转移酶（ALT） 或谷丙转氨酶（GPT）
天冬氨酸氨基转移酶（AST）
或谷草转氨酶（GOT）
正常成人各组织中AST及ALT活性
组织 心 肝 AST（单位/g湿组织） 156000 142000 ALT （单位/g湿组织） 7100 44000
丙氨酸 半胱氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸
丙酮酸 异亮氨酸 亮氨酸 色氨酸 草酰乙酸 乙酰CoA 乙酰乙酰CoA 亮氨酸 赖氨酸 酪氨酸 色氨酸 苯丙氨酸 酮体
柠檬酸
天冬氨酸 天冬酰胺
延胡索酸 苯丙氨酸 酪氨酸
TAC
琥珀酰CoA
CO2
α-酮戊二酸 CO2 谷氨酸 精氨酸 谷氨酰胺 组氨酸 缬氨酸
异亮氨酸 蛋氨酸 丝氨酸 苏氨酸 缬氨酸
胃酸、胃蛋白酶
胃蛋白酶 + 多肽碎片
(pepsin)
（二）小肠中的消化
有两种类型的消化酶：
⑴ 肽链外切酶(exopeptidase)：如羧肽酶A、
羧肽酶B、氨基肽酶、二肽酶等；
⑵ 肽链内切酶(endopeptidase)：如胰蛋白酶、
糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。
产生的寡肽再经寡肽酶(oligopeptidase)，如
第三节 NH3的代谢
氨有剧毒！！
人血氨
<47-65umol/L
家兔血氨
>5mg/dl,即可致死。
NH3 的来源
NH3 的运输 NH3 的去路
高血氨与氨中毒
一、氨的来源
（1）AA脱氨基：
AA脱氨基作用(主)， 胺类物质、嘌呤、嘧啶分解(次)
（2）肠道产氨重吸收
蛋白质腐败作用 尿素的肠肝循环
肌肉氨基酸： 50 % 肝氨基酸： 10 % 肾氨基酸： 4% 血浆氨基酸：1~6%， 氨基酸在体内 的运输形式
氨基酸的分解代谢概况
CO2
脱羧基作用→ 一般分解代谢 脱氨基作用→ 特殊分解代谢→ 特殊侧链的分 解代谢 胺 NH3 -酮酸
氨基酸的脱羧基作用
氨基酸的 脱氨基作用
O
脱氨基作用概述
元素组成特点： 1、组成蛋白质的主要元素有：C、H、 O、N、S、P等。
2、各种蛋白质含氮量十分接近，平
均为16% 。
二、氮平衡：摄入氮 排出氮
能反映每日蛋白质的收支状况
总氮平衡：摄入氮＝排出氮 正氮平衡：摄入氮＞排出氮 负氮平衡：摄入氮＜排出氮
蛋白质最低需要量：30~50g/日。 正常成人每日蛋白质的生理需要量应为80g。
(1)脱羧生成胺
His 组胺 Phe 苯乙胺 Trp 色胺 Tyr 酪胺 腐胺 尸胺
胺类 入肝（单胺氧化酶或 二胺氧化酶）
门静脉吸收
胺类 相应的醛 相应的酸 假神经递质，替代多巴释放, 解毒
大脑发生抑制。
-羟化 假神经递质 (苯乙醇胺、 -羟酪胺）
肌肉
肌肉 蛋白质 葡 萄 糖
糖 酵 解 途 径
血液
葡 萄 糖
肝
葡萄糖 尿素
糖 异 生 尿素循环
氨基酸
NH3 谷氨酸
NH3 谷氨酸 α-酮戊二酸
丙酮酸 丙氨酸 丙 氨 酸
丙酮酸
α-酮戊 二酸
丙 氨 酸
丙氨酸-葡萄糖循环
丙AA-葡萄糖循环意义：
（1）将肌肉组织中NH3以无毒的形式运 送至肝脏，防止血氨升高。
氨基酸混合液的主要成分是 必需氨基酸。
第二节
蛋白质的消化、 吸收与腐败
Digestion, Absorption and
Section 2
Putrefaction of Proteins
一、蛋白质的消化
（一）胃中的消化
胃蛋白酶水解食物蛋白质为多肽、寡肽及 少量氨基酸。
胃蛋白酶原
(pepsinogen)
（2）为肝脏提供糖异生的原料。 （3）为肌肉供葡萄糖，满足肌肉活动能 量的需要。
（二）谷氨酰胺的运氨作用
NH3+ATP
谷氨酰胺合成酶（脑、 肌、肠） ADP+Pi 谷氨酰胺 谷氨酰胺酶
谷氨酸
NH3
H 20
（肝、肾）
肾 NH4+ （排出）
肝 尿素 （排出）
合成蛋白质非必需 氨基酸及嘌呤、嘧 啶
谷氨酰胺
第七章
蛋白质代谢
第一节 蛋白质的营养作用
一、蛋白质的生理功能
(一)细胞的构建成份： 肌体的生长
组织蛋白质的更新
创伤的修复
(二)功能执行者 酶的催化作用 激素的信息传递 抗体的免疫性 转化成其他活性物质
调节蛋白、胺类、神经递质、
嘌呤、嘧啶等
(三)能源： 17 .19 kJ/克蛋白质 次要作用
• 转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛
氨基酸
-NH2
磷酸吡哆醛
转氨酶
谷氨酸
-NH2
α-酮酸
磷酸吡哆胺
-NH2
α-酮戊二酸
转氨酶的辅酶及其作用机制
-H2O
+H2O
分子重排
+H2O -H2O
（二）氧化脱氨基作用
谷AA
谷AA脱氢酶
亚谷AA
α酮戊二酸
NH3
NAD+
NADH + H+ H2O
• 存在于肝、脑、肾中 谷AA脱氢酶
氨基肽酶及二肽酶等的作用，水解为氨基酸。
95%的食物蛋白质在肠中完全水解为氨基酸。
二、氨基酸的吸收
（一）氨基酸吸收载体