3_巯基丙酸修饰的CdSZn省略点的合成及测定牛血清白蛋白的研究_俞英

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荧光光谱法研究乙酰水杨酸和牛血清蛋白的相互作用

荧光光谱法研究乙酰水杨酸和牛血清蛋白的相互作用
玄光善;吴效楠;李玉平
【期刊名称】《光谱实验室》
【年(卷),期】2005(022)004
【摘要】应用荧光光谱法研究了乙酰水杨酸和牛血清蛋白(BSA)分子间的相互作用.研究表明乙酰水杨酸可猝灭BSA的荧光,同时自身的荧光增强并存在一个等发射点,表明两者之间形成稳定的复合物并发生能量转移.乙酰水杨酸和BSA分子间的结合常数为1.35×103,结合数0.87,静电引力是结合反应的主要的作用力.同时观察了乙酰水杨酸的加入对BSA构象的影响.
【总页数】4页(P861-864)
【作者】玄光善;吴效楠;李玉平
【作者单位】青岛科技大学药学系,山东省青岛市郑州路53号,266042;青岛科技大学药学系,山东省青岛市郑州路53号,266042;青岛科技大学药学系,山东省青岛市郑州路53号,266042
【正文语种】中文
【中图分类】O657.32
【相关文献】
1.荧光光谱法研究四环素和牛血清蛋白的荧光猝灭和增敏作用 [J], 玄光善;孙红梅;吴效楠;王洪涛;杨玲
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燕;刘春林;刘永明;王进军;刘振波
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4.荧光法研究6-硫鸟嘌呤和牛血清蛋白之间的相互作用 [J], 瞿鹏;吕华;丁晓玉;陶轶;陆祖宏
5.质谱法和荧光光谱法研究多库酯钠与牛血清蛋白相互作用 [J], 杜超;林荣坤;杭纬因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

锌试剂与牛血清白蛋白作用机理的研究

V o l.20高等学校化学学报N o.11　1999年11月 CH E M I CAL JOU RNAL O F CH I N ESE UN I V ER S IT IES 1697～1702　锌试剂与牛血清白蛋白作用机理的研究3迟燕华　庄　稼　李　娜0　李克安0　童沈阳0(西南工学院材料科学与工程系,绵阳,621002;北京大学化学与分子工程学院0,北京,100871)摘要　采用UV光谱法研究了锌试剂与牛血清白蛋白(BSA)在弱酸性溶液中的结合反应,研究了溶液吸光度与BSA浓度的关系.测得其表观摩尔吸光系数ΕP=113×106L・mo l-1・c m-1,最大结合数n=278,表观结合常数K c=8×107.研究了小分子探针与蛋白质的反应机理及在蛋白质上的结合部位及结合力类型.它们之间主要是以分子间的静电引力结合反应.离子强度对结合反应有显著的影响;不同类型的表面活性剂均以不同的程度和形式对反应有影响.讨论了此结合反应的模式,认为该反应基本符合Scatchard模型.关键词　锌试剂,牛血清白蛋白,UV光谱,结合常数,表面活性剂分类号　O657在医学研究上,测定血清蛋白量及质的改变,可对疾病的诊断、疗效的观察提供有价值的资料及数据[1].同时,在生命科学和化学的研究中,需要了解各种类型的蛋白质的结构性能、形态、与其它的物质的结合形式以及反应机理等方面的信息.实验中发现,锌试剂(ZCN)在一定条件下能与血清白蛋白(B SA)相互作用,这种作用表现在紫外可见光谱的变化.由此,还可进一步研究ZCN在与蛋白质反应的结合形式、作用部位、结合力和平均结合数等,从而进一步掌握蛋白质与小分子之间的反应机理及关系.这种蛋白质与小分子相互之间借助于分子间作用力而形成的复合物,可把它称为超分子化合物[2],是处于生命科学与化学之间的一个边缘性研究课题,是生物学家和化学家共同感兴趣的问题.对这类问题的深入研究有助于阐明生物大分子与小分子配体间相互作用的化学本质.研究中进一步发现,离子强度对该反应体系有明显的影响,这是因为溶液中共存离子对结合部位的竟争结果.各类表面活性剂以不同的程度和形式影响该反应体系,其中的部分反应有利于该反应体系的进一步研究和利用.1　实验部分1.1　仪器与试剂U V2265分光光度计(Sh i m adzu),724分光光度计(上海光学仪器厂),821型pH计(中山大学).牛血清白蛋白(Sigm a,99%,015%N aC l水溶液配制,0～4℃保存),100Λg mL;锌试剂(Zincon,二级),210×10-4m o l L;溴化十六烷基三甲铵(CTAB,L.L igh t&Co.L td England);溴化十六烷基吡啶(CPB);十二烷基硫酸钠(SD S,Serva);T riton X2100(B aker收稿日期:1998211220.联系人:李克安.第一作者:迟燕华,女,43岁,副教授.3国家自然科学基金(批准号:29362601)资助课题.grade ),B ritton 2Rob in son (B 2R )缓冲溶液:在100mL 三酸混合液(磷酸、乙酸、硼酸,浓度均0104m o l L )中,加入指定体积的012m o l L N aO H ,即得相应pH 值的缓冲溶液.试剂除已标明外,其余均为分析纯,以二次去离子水配制.1.2　实验方法在25mL 容量瓶中加入510mL 锌试剂、510mL B 2R 缓冲溶液以及一定量的B SA ,以二次水定容,摇匀,于564nm 处,用1c m 玻璃比色皿以水为参比测定吸光度.固定ZCN 和B SA 的浓度,分别改变N aC l 的浓度,或加入不同类型和浓度的表面活性剂,其余同上.2　结果与讨论2.1　吸收光谱的特征及反应机理锌试剂在水溶液中的三级离解常数分别为:p K 1=415,p K 2=813,p K 3>14.在pH =2161的缓冲溶液中,ZCN 有3个吸收峰,分别为465,564和596nm .固定ZCN 的浓度,改变pH 值,随着pH 的升高,564和596nm 的两吸收峰值下降,而465nm 的吸收峰值增高.在pH =411条件下,仅在465nm 处有一吸收峰,并在波长520nm 处形成一等色点[图1(A )].此时,ZCN 在溶液中的平衡如下:-O 3SOHN NCNN HHOO C-H +-O 3SO HN NCNN H-OOC 上面的离解平衡可表示为:H 3L -H 2L 2-+H +(1) 固定ZCN 的浓度和pH 值(4110)[3],向该体系中加入B SA 时,随着B SA 浓度的增大,在596和564nm 波长处出现两个吸收峰并逐渐增高,而465nm 处的吸收峰值逐渐降低[图1(B )].吸收光谱表现与ZCN 质子化形体的吸收光谱类似[图1(A )].吸收光谱表明,在此条件下,已质子化的蛋白质带正电荷[4],其与ZCN 阴离子结合,形成超分子化合物,反应可表示如下(为简便省略电荷符号):H 2L +P H2L 2P (2)H 3L +PH 3L 2P(3)式中,P 代表蛋白质,H 2L 和H 3L 分别代表式(1)中的H 2L 2-和H 3L -,H 2L 2P 和H 3L 2P 代表离解的ZCN 与蛋白质的结合物.由于实验选用在pH 4110的B 2R 缓冲溶液中,此时溶液中ZCN 的主要型体为H 2L 2-,见图1.这种结合促使ZCN 在溶液中的平衡向左移动,但又与ZCN 在溶液中的质子化不完全相同,因为图1(B )的等吸收波长为510nm ,与图1(A )比较,其等吸收波长紫移10nm .产生这种差别的原因可认为是:(1)在酸性溶液中,由于带电荷的亲水性氨基酸质子化而使蛋白质带正电荷,它与ZCN 分子之间主要是通过静电引力而结合;(2)B SA 与ZCN 的结合促使ZCN 的离解平衡移动,其光谱变化与ZCN 在溶液中随酸度增加的光谱图形类似.但这种结合力大小与试剂本身在溶液中的质子化是有差别的,并且这种结合位点广泛.由于这些原8961高等学校化学学报 V o l .20　F ig .1　Absorpti n spectra of ZCN a t var ious pH va lues (A )and BSA -ZCN co m punds (B )(A )c (ZCN )=410×10-5mo l L ;pH :a .2.61,b .3.26,c .3.86,d .4.06,e .4.59,f .5.02,g .5.70.(B )c (BSA ) (mo l ・L -1):a .0.00,b .2.94×10-8,c .6.96×10-8,d .8.82×10-8,e .1.87×10-7,f .1.47×10-7,g .2.06×10-7,h .2.64×10-7;c (ZCN )=410×10-5mo l L ;pH =4.1.因,致使等色点紫移.并且,ZCN 与B SA 的结合在同类型的研究中[5～7]与众不同,它们之间相互作用后,表现的是ZCN 的酸色,而不同于其它类似的结合是表现为试剂的碱色.即ZCN 与B SA 的结合使试剂的离解平衡向左进行,这是该反应体系的特征.2.2　结合数与平衡常数在一定的实验条件下,溶液中结合和游离的ZCN 浓度分别为[L ’]和[L ],c L 代表ZCN 的总浓度.在U V 光谱的某一波长下,它们与溶液的吸光度存在下列关系:A =A L ’+A L =ΕL ’[L ’]+ΕL [L ](4)[L ’]=A -ΕL c LΕL ’-ΕL(5)其中c L =[L ’]+[L ](6)[L ’]=[H 3L ’]+[H 2L ’](7)[L ]=[H 3L ]+[H 2L ](8)n =[L ’]c P=c L -[L ]c P(9)式中,c P 为溶液中B SA 的总浓度,ΕL ’和ΕL 分别表示与蛋白质结合和未结合的ZCN 的平均摩尔吸光系数[8],n 为平均结合数.在确定的条件下,ΕL =A 0 c L ,其中A 0为体系中无蛋白质存在时某一波长下的吸光度值.固定c L ,分别加入不同浓度的B SA ,以1 A 对1 c P 作图[9],外推至1 c P 为零时求得A m ax ,则A m ax c P =ΕL ’.由方程(5)求得[L ’],将它代入方程(9),可求出n .按上述方法,对ZCN 2B SA 体系的实验数据进行计算处理,结果见表1.由表1的数据可知,ZCN B SA 的物质的量比较大.Congdon 等[10]用Scatchard [11]数学模型研究了这类反应,其基本假定条件为:生物大分子P 上有n 个结合部位点,这些结合部位对于配体L 的亲合强度是相同的,而且在结合部位以及在结合的配体之间无相互作用,任何一个空结合部位对L 的亲合强度都不随其它部位是否结合了L 而改变.符合这些假设条件的大分子结合部位为等同的、独立的一类结合部位,如果这类结合部位对于L 的固有结合常数为K ,可推出结合方程:9961　N o .11迟燕华等:锌试剂与牛血清白蛋白作用的机理研究 n=N K[L](1+K[L])(10)或n [L]=KN-K n(11)式中,N表示P上具有的L的结合部位数;n表示每摩尔蛋白质结合L的平均分子数;K代表条件结合常数.Table1　Effect of i ncrea si ng concen tra tion of BSA on the absorbance of ZCN-BSA a t pH4113107c P (mo l・L-1)A564105[L](mo l・L-1)105[L’](mo l・L-1)n10-6n [L]107c P(mo l・L-1)A564105[L](mo l・L-1)105[L’](mo l・L-1)n10-6n [L]0.140.0333.520.473209.071.020.1781.452.5424716.950.290.0593.150.842879.091.170.1831.382.6122316.090.440.0902.711.2829110.721.320.2041.082.9122020.250.580.1062.481.5125710.331.470.2150.923.0720822.380.750.1342.081.9125412.171.760.2300.713.2818726.190.880.1511.842.1524413.231.910.2390.583.4118832.08 3c L=4100×10-5mo l L,ΕL=519×103L・mo l-1・c m-1,ΕL’=114×104L・mo l-1・c m-1.式(11)即是Scatchard方程的形式.它说明当生物大分子P上只有一类等同的、独立的结合部位时,n [L’]对n作图,可得Scatchard图(图2).图2中线C在纵轴上的交点为K,横轴上的交点为a,所对应的为最大结合数n;则分别求得结合常数K=8×107;最大结合数n=278.此反应符合Scatchard模式.这一结论与p elsaven to[8]等认为Scatchard模型不能用于此类结合反应的观点不同.F ig.2　Sca tchard m odel plot of the i n teraction ofZCN with BSA107c(BSA) (mo l・L-1):0.147,0.294,0.441,0.588,0.753,0.882,1.02,1.17,1.32,1.47,1.76,1.91.pH=4.1.F ig.3　The m olar ra tio of the ZCN to BSAc(BSA)=100Λg mL;c(ZCN)=410×10-5mo l L.B2R buffer pH=4.1.2.3　物质的量比法测定最大结合数采用物质的量比的方法经多次测定ZCN2B SA的吸光度A,以A为纵坐标,c(B SA)为横坐标,求得ZCN与B SA之间的结合数,结果见图3.图3中曲线的拐点处a所对应的横座标为B SA的浓度,ZCN的浓度已知,n=[ZCN] [B SA]=272.经拟合计算求得表观摩尔吸光系数Εp=113×106L・m o l-1・c m-1.2.4　离子强度对体系的影响B SA以生理盐水或015%的N aC l配制.考察了不同N aC l浓度条件下体系吸光度随()0071高等学校化学学报 V o l.20　响.增加N aC l 的浓度,体系的吸光度降低.当增加到一定程度(如N aC l 为015%),则几乎观察不到ZCN 与B SA 的作用,这是由于共存离子对ZCN 和B SA 的电荷起屏蔽作用,这种作用会阻碍或引起对蛋白质的正电荷部位的竞争,从而导致ZCN 与B SA 分子间结合部位的减少.因此,离子强度越大,结合数越低,表现为吸光度A 减小,灵敏度下降.F ig .4　Effects of concen tra tion of ion i n thereactionc (BSA )=100Λg mL ;c (ZCN )=410×10-5mo l L .B 2R buffer pH =4.1.c (N aC l ,%):a .0.01;b.0.00;c .0.05;d .0.1;e .0.5.F ig .5　Absorption spectra of CTAB -ZCN m ixturesa .CTAB ;b.ZCN ;c .CTAB 2ZCN .c (CTAB )=1.37×10-3mo l L ;c (ZCN )=4.0×10-5mo l L ;pH =4.1.2.5　不同类型的表面活性剂的影响分别试验了B SA 与ZCN 作用条件下阳离子表面活性剂(CTAB 和CPB )、阴离子表面活性剂SD S 以及非离子表面活性剂T riton X 100与ZCN 的作用.结果发现,阳离子表面活性剂的作用与B SA 类似(图5).CTAB 的存在使得ZCN 478nm 的吸收峰降低,560和600nm 的吸收峰升高,等吸收波长为510nm ,这表明CTAB 对体系有增敏、增稳的作用.阴离子表面活性剂SD S 与ZCN 在实验条件下混合,吸收光谱基本无变化.但当向ZCN 2B SA 体系中加入SD S 时,复合物的吸光度明显下降,表明SD S 参与竞争与体系作用.以上种种情形表明,在ZCN 与B SA 之间的作用中存在静电作用力.参　考　文　献1　GUAN Zheng 2D a (管正大).H andbook of M edical Inspecti on on C linical M eaning (医学检验临床意义手册),Beijing:Peop le ’s M ilitary Surgeon P ress ,1994:62　V ogtle F .;T ranslated by ZHAN G X i (张　希),L I N Zh i 2Hong (林志宏),GAO Q in (高　箐).Supermo leculeChem istry (超分子化学),Changchun :J ilin U niversity P ress ,1995:23　CH I Yan 2H ua (迟燕华),L IN a (李　娜),ZHUAN G J ia (庄　稼)et al ..Chem .J .Ch inese U niversities (高等学校化学学报),1998,19:8794　T anfo rd C .,Sw anson S .A .,Sho re W .S ..J .Am .Chem .Soc .,1955,77:64145　W ei Yong 2Ju ,L i Ke 2A n ,Tong Shen 2Yang .T alanta ,1996,43:16　Congdon R .W .,M uth G .W .,Sp littgerber A .G ..A nal .B i ochem .,1993,213:4077　ZHUAN G J ia (庄　稼),CH I Yan 2H ua (迟燕华),L I N a (李　娜)et al ..A cta Ch i m ica Sinica (化学学报),1998,56:8278　Pelsavento M .,P rofumo A ..T alanta ,1991,38(10):10999　W E I Yong 2Ju (魏永巨),L I Ke 2A n (李克安),TON G Shen 2Yang (童沈阳).Ch inese J.A nal.Chem.(分析化学),1071　N o .11迟燕华等:锌试剂与牛血清白蛋白作用的机理研究 2071高等学校化学学报 V o l.20　1996,24:38710　Robert W.C.,Grego ry W.M.,A llan G.S..A nal.B i ochem.,1993,213:40711　Scatchard G.,Scheinberg I.H.,A rm strong S.H..J.Am.Chem.Soc.,1950,72:535Stud ies on the Reaction Between Z i ncon and Bov i ne Seru m A lbu m i nCH I Yan2H ua,ZHU AN G J ia,L I N a0,L I Ke2A n03,TON G Shen2Yang0(D ep a rt m en t of M a teria l S cience and E ng ineering,S ou thw est Institu te of T echnology,M iany ang621002,Ch ina;Colleg e of Che m istry and M olecu la r E ng ineering,P ek ing U n iversity0,B eij ing100871,Ch ina)Abstract　T he in teracti on of zincon(ZCN)w ith bovine serum album in(B SA)and the changes of its sp ectrum w ere studied by U V sp ectra at pH411buffer so lu ti on.T he conditi onal con stan ts,app aren t m o lar ab so rp tivityΕP=113×106L・m o l-1・c m-1,m ax i m um b inding num ber n=278and app aren t b inding equ ilib rium con stan t K c=8×107w ere ob tained.It w as con sidered that electro static fo rce is the m ain b inding fo rce.T he i on (sodium ch lo ride)concen trati on of the so lu ti on has sign ifican t effect on b inding reacti on of B SA and ZCN.T he effects of differen t denatu ran ts w ere also exam ined.T he Scatchard m odel is app rop riate in the treatm en t of data ob tained.Keywords　Zincon,Bovine serum album in,U V sp ectra,A pp aren t b inding equ ilib ricem con stan t,D enatu ran t(Ed.:Z,G)。

荧光法研究牛血清白蛋白与三羟基苯基荧光酮-钼(Ⅵ) 配合物探针的作用机理

荧光法研究牛血清白蛋白与三羟基苯基荧光酮-钼(Ⅵ) 配合物探针的作用机理黄建华;马洪敏;孙舒婷;陈欣;董海霞;魏琴【期刊名称】《光谱学与光谱分析》【年(卷),期】2006(26)10【摘要】用荧光光谱法研究了三羟基苯基荧光酮(TH-PF)-钼(Ⅵ)配合物与牛血清白蛋白的结合反应.探讨了TH-PF-Mo(Ⅵ)配合物对蛋白质内源荧光的猝灭机理,并测定了不同温度下的结合常数,温度为25℃时,荧光猝灭法测得该反应的结合常数为K=4.78×104 L·mol-1,温度为40℃时,荧光猝灭法测得该反应的结合常数为K=3.72×104L·mol-1.根据F6rster非辐射能量转移理论,确定了给体-受体之间的作用距离和能量转移效率(E=0.314),并根据热力学参数确定了TH-PF-Mo(Ⅵ)配合物与牛血清白蛋白之间的作用力类型,以静电引力为主.【总页数】4页(P1899-1902)【作者】黄建华;马洪敏;孙舒婷;陈欣;董海霞;魏琴【作者单位】河南科技学院化工系,河南,新乡,453003;济南大学化学化工学院,山东,济南,250022;济南大学化学化工学院,山东,济南,250022;济南大学化学化工学院,山东,济南,250022;山东基恩医药研究有限公司,山东,济南,250100;济南大学化学化工学院,山东,济南,250022【正文语种】中文【中图分类】O657.3【相关文献】1.2,3,7-三羟基-9-（3,4-二羟基）苯基荧光酮的合成及其与金属钼（Ⅵ）的显色反应 [J], 张嘉月;于秀兰2.邻羟基苯基荧光酮荧光法测定牛血清白蛋白 [J], 黄应平;顾彦;方艳芬;刘玉良;朱圣姬;罗光富3.大学化学研究型实验的设计——2,3,7-三羟基-9-(3,4-二羟基)苯基荧光酮分光光度法测定钼(Ⅵ) [J], 于秀兰;郝登越4.胶束增敏2,3,7-三羟基-9-[4-(2,4-二羟基)苯偶氮]苯基荧光酮与钼(Ⅵ)显色反应的研究 [J], 吴宏;黄应平5.钨(Ⅵ)-二溴羟基苯基荧光酮配合物光谱探针测定蛋白质 [J], 闫慧;敖登高娃因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

变色酸与牛血清白蛋白的相互作用

变色酸与牛血清白蛋白的相互作用李咏玲;杜慧玲;程芳琴【摘要】采用荧光光谱法和紫外-可见分光光度法研究了变色酸与牛血清白蛋白之间的相互作用。

结果表明：变色酸对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用。

根据Stern-Volmer方程得到了荧光猝灭常数,并判断由于与变色酸反应而导致牛血清白蛋白的荧光猝灭属于静态猝灭。

采用Lang-muir单分子吸附模型计算了结合常数和结合位点数。

从计算得到的热力学参数ΔH和ΔS推断了变色酸与血清白蛋白反应的作用力为氢键和范德华力。

%Mechanism of the interaction between chromotropic acid （CMT） and bovine serum albumin （BSA） was studied by fluorospectrometry and UV-Vis spectrophotometry. It was found that significant quenching of fluorescence of BSA appeared due its reaction with CMT. As judged from the fluorescence quenching constants obtained by Stern-Volmer equation, fluorescence quenching of BSA by CMT was attributed to static quenching. The binding constants and number of binding sites were found by applying the model of Langmuir monolayer adsorption. Values of thermodynamic parameters AH and AS were calculated and based on these results, the binding force of the reaction was recognized to be hydrogen bond and Vander Waals force.【期刊名称】《理化检验-化学分册》【年(卷),期】2012(048)004【总页数】4页(P396-399)【关键词】变色酸;牛血清白蛋白;相互作用;荧光光谱法;分光光度法【作者】李咏玲;杜慧玲;程芳琴【作者单位】山西农业大学文理学院,太谷030801 山西大学化学化工学院．太原030006;山西农业大学文理学院,太谷030801;山西大学资源与环境研究所,太原030006【正文语种】中文【中图分类】O657.31蛋白质是必不可少的生命物质，是生命活动的基础，也是生物体必需的营养成分。

水溶性ZnO量子点与牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究

水溶性ZnO量子点与牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究柳旭;迟燕华;吴杰;董发勤【期刊名称】《西南科技大学学报》【年(卷),期】2010(025)002【摘要】采用荧光光谱法、紫外可见吸收光谱法研究了牛血清白蛋白(BSA)与水溶性ZnO量子点(QDS)的相互作用.结果显示,BSA使QDS的荧光增强并发生红移(从353 nm移至359 nm),说明量子点与蛋白间发生了相互作用;另一方面,QDS使BSA的荧光猝灭且最大发射峰发生明显蓝移(从336 nm移至326nm),进一步说明量子点与蛋白间发生了相互作用.QDS与BSA作用后发射光谱的变化可能是由于二者之间存在配位及静电相互作用.QDS与BSA的相互作用表明QDS可以用来标记BSA.初步探讨了QDS对BSA的荧光猝灭机理.【总页数】6页(P7-11,31)【作者】柳旭;迟燕华;吴杰;董发勤【作者单位】西南科技大学材料科学与工程学院化学系,四川绵阳,621010;西南科技大学材料科学与工程学院化学系,四川绵阳,621010;西南科技大学材料科学与工程学院化学系,四川绵阳,621010;西南科技大学材料科学与工程学院化学系,四川绵阳,621010【正文语种】中文【中图分类】O657.3;O614.24+1【相关文献】1.水溶性L-Cys-CdS量子点与牛血清白蛋白相互作用研究 [J], 郭伟;闫云辉;于洁2.灯盏花素与牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究 [J], 孙国章;何莹;尹照瑞;黄庆玉;李凤丽3.灯盏花素与牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究 [J], 孙国章;何莹;尹照瑞;黄庆玉;李凤丽4.丹酚酸B与牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究 [J], 张传英;彭鑫;饶恒军;齐崴;苏荣欣;何志敏5.硫化纳米零价铁与牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究 [J], 赵玲子;菅琳晗;杨炳君因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

荧光光谱法研究牛血清蛋白在盐酸胍体系中的变性

荧光光谱法研究牛血清蛋白在盐酸胍体系中的变性李向荣;闫云辉【摘要】The interaction between guanidine chloride and bovine serum albumin ( BSA) in aqueous solution as well as the denaturation process of BSA were studied with fluorescence spectroscopy at 30 ℃ and two pHs. The fluorescence spectroscopic data were analyzed with the methods described by Pace. The unfolding fraction(fu) , denaturation equilibrium constant(Ku) and free energy of unfol-ding( Δgu)of protein were calculated. The transition midpoint(c1/2) , steepness of the transition region(m) and free energy of unfolding( ΔGH2O) were also obtained. The results indicated that the denaturation of BSA was induced by guanidine chloride through direct and indirect effects, the interaction between guanidine chloride and BSA was divided into three stages. When the guanidine chloride concentrations reached 6. 0 mol · L -1, the unfolded fraction fu was about 1 and the BSA was completely denaturated.%应用荧光光谱技术,对盐酸胍与牛血清蛋白在30℃水溶液中的结合作用及造成牛血清蛋白变性的过程进行了研究,考察了盐酸胍诱导牛血清蛋白变性时荧光强度和峰位的变化规律,并计算出伸展分数fu,变性平衡常数Ku,伸展吉布斯自由能△Gu,衡量蛋白质对变性剂稳定性的参量△GH2o,衡量蛋白质变性协同性的参量m和变性中点C1/2.研究结果表明,盐酸胍通过直接和间接的两种作用造成牛血清蛋白变性,伸展分数fu随盐酸胍浓度的变化呈3个阶段,当盐酸胍浓度达6.0 mol·L-1时,伸展分数fu约为1,结构完全打开,牛血清蛋白完全变性.【期刊名称】《分析测试学报》【年(卷),期】2011(030)009【总页数】5页(P1039-1043)【关键词】荧光光谱法;牛血清蛋白;盐酸胍;变性【作者】李向荣;闫云辉【作者单位】新乡医学院基础医学院化学教研室,河南新乡453003;新乡医学院基础医学院化学教研室,河南新乡453003【正文语种】中文【中图分类】O561.3;O629.73生物体中的蛋白质是极为重要的生命物质，在生命的运动和发展中起着关键作用。

硫唑嘌呤与牛血清白蛋白作用的荧光光谱研究

硫唑嘌呤与牛血清白蛋白作用的荧光光谱研究
康旭珍;李建晴
【期刊名称】《云南师范大学学报（自然科学版）》
【年(卷),期】2008(028)006
【摘要】采用荧光和紫外光谱法研究了硫唑嘌呤(AZP)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应特性.测定了不同温度下的结合常数KA及结合位点数n,证明AZP对BSA 内源荧光的猝灭机理为静态猝灭,且主要以疏水作用力与BSA作用;同步荧光光谱表明AZP对BSA的构象有影响;根据Forster偶极一偶极非辐射能量转移理论.计算出作用距离rAZP=2.94,说明AZP与BSA的猝灭过程中都存在能量转移效应.【总页数】6页(P36-40,49)
【作者】康旭珍;李建晴
【作者单位】晋中学院化学化工学院,山西,晋中,030600;晋中学院化学化工学院,山西,晋中,030600
【正文语种】中文
【中图分类】O657.31
【相关文献】
1.荧光光谱法研究24(R)-拟人参皂苷元DQ与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 杨洁;范晓丽;林佳丽;曹旭蓉;赵二劳
2.芘丁酸与牛血清白蛋白作用的荧光光谱研究 [J], 王丽芳
3.甲啶铂与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究 [J], 彭娟;丁浩;叶满萍;胡劲;普绍平;丛艳伟;王应飞
4.硫唑嘌呤和巯嘌呤与牛血清白蛋白作用的荧光光谱研究 [J], 马旭文;李忠平;李建晴;董川
5.硫唑嘌呤与牛血清白蛋白相互作用的热力学研究 [J], 原华平;关洪亮;顾青;潘祖亭
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3_巯基丙酸修饰的CdSe_ZnS量子点的合成及测定牛血清白蛋白的研究

收稿日期:2008 03 01 修回日期:2008 05 21基金项目:广东省自然科学基金(N o.7005803)*通讯联系人:俞英,女,博士,教授,研究方向为生化分析.第25卷第1期V ol.25 N o.1分析科学学报JO U RN AL O F A N AL Y T ICA L SCIEN CE 2009年2月F eb.2009文章编号:1006 6144(2009)01 0059 043 巯基丙酸修饰的CdSe/ZnS 量子点的合成及测定牛血清白蛋白的研究俞英*,梁耀珍,赖艳,曹玉娟(华南师范大学化学与环境学院,广东广州510006)摘要:以3 巯基丙酸作为修饰剂,在水溶液中合成了稳定的CdSe/ZnS 量子点(QDs),透射电镜观察所合成量子点的形貌近似球形,粒径约为25nm 。

吸收光谱与荧光光谱的研究表明,CdSe QDs 在410nm 处有最大吸收峰,而CdSe/ZnS QDs 的最大吸收峰在470nm 处,CdSe/ZnS Q Ds 的荧光强度是CdSe QDs 的11倍。

考察了缓冲溶液的体积、pH 值、反应温度、反应时间对体系荧光的影响。

在最佳实验条件下,体系的荧光强度与BSA 的浓度呈线性关系,线性响应范围为0.746 10-7~4.48 10-7mol/L,检出限为3.846 10-10mo l/L 。

并且CdSe/ZnS QDs 荧光强度基本保持稳定,可达两个多月。

该方法应用于合成样品的测定,结果满意。

关键词:CdSe/ZnS QDs;牛血清白蛋白;荧光光谱法中图分类号:O657.39 文献标识码:A蛋白质是生命的物质基础,它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。

蛋白质的研究常依赖探针试剂。

传统生物荧光染料探针分子只能进行单色标记,且稳定性差,灵敏度也受到限制,而量子点(QDs)作为蛋白质的荧光探针分子其激发谱线宽、荧光谱线窄、发光效率高、发光颜色可调、可进行多色标记,并且具有光稳定性好、特异性强等一系列优点[1]。

表面活性剂对茜素红与牛血清白蛋白相互作用的影响研究

表面活性剂对茜素红与牛血清白蛋白相互作用的影响研究俞英;欧俊宏
【期刊名称】《海南大学学报（自然科学版）》
【年(卷),期】2004(022)002
【摘要】在pH=2.68的缓冲溶液中,茜素红与牛血清白蛋白发生了相互作用,研究表明:二者主要靠静电作用力结合,且它们的结合符合Pesavento提出的相分配模型.根据相分配模型,推导了有机小分子在蛋白质微相和水相中的分配比D的计算公式,并通过吸光度A、分配比D、表观结合常数K和热力学参数ΔG、ΔH、ΔS讨论了系列浓度下的阴离子型表面活性剂十二烷基硫酸钠(SDS)对该体系的影响,认为SDS 主要通过静电作用力和疏水作用力影响茜素红与BSA的相互作用.
【总页数】7页(P123-129)
【作者】俞英;欧俊宏
【作者单位】华南师范大学,化学系,广东,广州,510631;华南师范大学,化学系,广东,广州,510631
【正文语种】中文
【中图分类】O657.3
【相关文献】
1.基于蛋白构象变化研究pH值对茜素红与牛血清白蛋白相互作用的影响 [J], 武海;彭丽;都浩来;陈红;耿艳艳;金晓艳;黄德乾
2.新型糖基阳离子表面活性剂与牛血清白蛋白的相互作用研究 [J], 智丽飞;王秀文;
李晓明;陈慧;薛永兵;张清华
3.季铵盐型阳离子表面活性剂与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 谢湖均;刘程程;孙强;顾青;雷群芳;方文军
4.双子表面活性剂溶液中大黄蒽醌类化合物与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 刘凡
5.双子表面活性剂溶液中大黄蒽醌类化合物与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 刘凡因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

巯基修饰牛血清白蛋白的原理

巯基修饰牛血清白蛋白的原理涉及到分子生物学和蛋白质工程领域的知识。

首先，我们需要了解牛血清白蛋白（BSA）的结构和性质。

BSA是一种在牛血清中发现的常见蛋白质，具有相对稳定的结构和丰富的氨基酸序列。

在BSA 的分子结构中，存在着多种氨基酸残基，其中就包括巯基。

巯基，也称为硫氢基，是蛋白质分子中含有的一个重要基团。

它对于蛋白质的折叠、三级结构和功能发挥起着至关重要的作用。

巯基修饰是指通过化学或生物方法，将某些基团或分子连接到蛋白质的巯基上，从而改变蛋白质的性质和功能。

巯基修饰牛血清白蛋白的原理基于以下几个步骤：
1. 识别与定位：首先，需要确定BSA分子中巯基的位置。

巯基通常存在于半胱氨酸残基中，这些残基在BSA分子中的位置和数量决定了修饰的特异性。

2. 反应条件控制：接下来，需要选择适当的反应条件，如pH值、温度、反应时间以及使用的修饰分子。

这些条件决定了修饰反应的效率和特异性。

3. 修饰反应：在适当的条件下，将修饰分子与BSA的巯基进行反应。

这通常涉及到形成共价键，使修饰分子与蛋白质紧密结合。

4. 产物纯化和表征：最后，通过一系列的纯化和表征手段，如凝胶电泳、质谱分析等，验证修饰的成功并确保产物的纯度。

巯基修饰牛血清白蛋白的应用广泛，例如在药物研发、生物传感器、组织工程等领域中，通过巯基修饰可以实现对蛋白质性质的调控，进一步拓展其在生物医学领域的应用。

荧光探针法研究牛血清白蛋白和免疫球蛋白的表面疏水特性

荧光探针法研究牛血清白蛋白和免疫球蛋白的表面疏水特性余晶梅;林东强;童红飞;姚善泾【期刊名称】《高校化学工程学报》【年(卷),期】2014(000)004【摘要】利用8-苯氨基-1-萘磺酸(ANS)荧光探针法，测定了牛血清白蛋白(BSA)与牛免疫球蛋白(bIgG)的表面疏水性，探讨了pH、温度、添加盐、十二烷基磺酸钠(SDS)、盐酸胍和辛酸钠(NaCA)对蛋白表面疏水性指数S0的影响。

实验表明，对于阴离子型荧光探针ANS，pH对S0测定的影响显著，选择pH略高于蛋白等电点比较合适。

温度对两种蛋白S0的影响不同，从50℃升至80℃，BSA表面疏水性降低，bIgG表面疏水性升高。

添加盐促使蛋白的表面疏水性增强，相比BSA，bIgG 增加幅度较大。

不同变性剂对两种蛋白 S0的影响也不同，与变性机制、蛋白疏水特性及分子结构有关。

添加NaCA对两种蛋白S0影响存在显著差异，随着NaCA浓度升高，BSA的S0值减小，而bIgG则维持基本不变，这与疏水层析分离过程的NaCA影响相一致。

结果表明，ANS荧光探针法可用于考察不同溶液条件对蛋白质分子表面疏水性的影响，研究特定添加剂-蛋白质间疏水相互作用。

%The surface hydrophobicities of bovine serum albumin (BSA) and bovine immunoglobulin G (bIgG) were studied by a fluorescence method with 8-anilino-1-naphthalene sulfonate (ANS) as the probe. Effects of factors including pH, temperature and additives on the surface hydrophobicity indexes (S0) were investigated. The results show that pH can significantly affect the determination of S0, as ANS is an anionic fluorescent probe. Solution pH slightly higher than isoelectric point ofproteins is suitable. Temperature has different effects on S0 of BSA and bIgG. S0 of BSA decreases from 50℃ to 80℃, while that of bIgG increases. Salt addition could enhance the surface hydrophobicity of both proteins, and bIgG has much greater variation than that of BSA. Depending on the denaturation mechanisms, surface hydrophobic properties and molecular structure of proteins, the denaturants have different impacts on S0 of the two proteins. With the increase of sodium caprylate (NaCA) concentration, S0 of BSA declines and that of bIgG remaines unchanges. This result is consistent with the impacts of NaCA on the separation of BSA and bIgG in hydrophobic interaction chromatography. This study demonstrates that the ANS fluorescence probe method can be used to investigate the effects of liquid conditions on protein surface hydrophobicity and study the hydrophobic interactions between specific additives and proteins.【总页数】6页(P771-776)【作者】余晶梅;林东强;童红飞;姚善泾【作者单位】浙江大学生物质化工教育部重点实验室，浙江大学化学工程与生物工程学系，浙江杭州 310027;浙江大学生物质化工教育部重点实验室，浙江大学化学工程与生物工程学系，浙江杭州 310027;浙江大学生物质化工教育部重点实验室，浙江大学化学工程与生物工程学系，浙江杭州 310027;浙江大学生物质化工教育部重点实验室，浙江大学化学工程与生物工程学系，浙江杭州 310027【正文语种】中文【中图分类】TQ937【相关文献】1.MB8镁合金疏水/超疏水表面制备与微摩擦特性研究 [J], 李杰;张会臣;高玉周2.荧光探针在大鼠胃粘膜表面疏水性研究中的应用 [J], 马述春3.基于玫瑰花瓣超疏水高/低黏附特性利用软印刷技术构筑超疏水高黏附性竹材表面的研究 [J], 王发鹏; 苏连锋; 金赵敏; 毛鹏峰; 范红伟; 金满洁; 黄建颖; 袁华; 朱俊; 李霞; 林鹏; 庞久寅; 汤玉训4.基于玫瑰花瓣超疏水高/低黏附特性利用软印刷技术构筑超疏水高黏附性竹材表面的研究 [J], 王发鹏; 金满洁; 黄建颖; 袁华; 朱俊; 李霞; 林鹏; 庞久寅; 汤玉训; 苏连锋; 金赵敏; 毛鹏峰; 范红伟5.液滴撞击超疏水冷表面的反弹/黏附特性对比研究 [J], 姚一娜;刘呈;李聪;杨锐因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

3巯基丙酸牛血清白蛋白金纳米团簇及其制备方法

3巯基丙酸牛血清白蛋白金纳米团簇及其制备方法3巯基丙酸牛血清白蛋白金纳米团簇及其制备方法1. 引言近年来，纳米科技在各个领域的应用越来越受到关注。

其中，金纳米团簇作为一种新兴的纳米材料，具有许多独特的物理和化学性质，成为研究的热点。

本文将重点介绍3巯基丙酸牛血清白蛋白金纳米团簇及其制备方法。

2. 什么是3巯基丙酸牛血清白蛋白金纳米团簇3巯基丙酸牛血清白蛋白金纳米团簇（简称3MBA-AuNCs）是一种由牛血清白蛋白和金离子形成的纳米材料。

它的独特之处在于，它具有3巯基丙酸（3-Mercaptopropionic acid，简称3MBA）修饰的表面，这使得它具有良好的生物相容性和生物活性。

3. 3巯基丙酸牛血清白蛋白金纳米团簇的制备方法下面我将介绍3巯基丙酸牛血清白蛋白金纳米团簇的制备方法。

需要将牛血清白蛋白与金离子在适当的条件下反应，形成金纳米团簇的前体。

在反应体系中加入3巯基丙酸，使其与金纳米团簇表面的金原子结合，形成3MBA修饰的金纳米团簇。

通过适当的分离和纯化步骤，得到3巯基丙酸牛血清白蛋白金纳米团簇。

4. 特性和应用4.1 特性3巯基丙酸牛血清白蛋白金纳米团簇具有许多独特的特性。

它在紫外-可见吸收光谱上显示出强烈的荧光峰，使其成为生物成像和荧光探针研究的理想材料。

3MBA修饰的金纳米团簇还具有较好的生物相容性和稳定性，可以在生物体系中发挥作用。

另外，由于金和3MBA的协同作用，3巯基丙酸牛血清白蛋白金纳米团簇还具有优异的荧光量子产率和长时间荧光寿命。

4.2 应用由于其独特的特性，3巯基丙酸牛血清白蛋白金纳米团簇在生物医学领域有着广泛的应用前景。

它可以作为生物荧光探针，用于细胞分析和生物成像。

由于其良好的生物相容性，它可以被用于药物传输和生物标记等领域。

3巯基丙酸牛血清白蛋白金纳米团簇还可以应用于光热治疗和生物传感等方面。

5. 个人观点和理解作为一个文章写手，我对3巯基丙酸牛血清白蛋白金纳米团簇的研究非常感兴趣。

CdSe量子点的合成及其标记水杨酸受体研究

的激发光谱和窄且对称分布的发射光谱，光学特
性优异，且光化学稳定性好Ｊ．目前量子点应用于植物细胞研究领域的报导较少，这可能是植物细胞的细胞壁阻挡以及细胞膜的选择透过性所导
致【．
剂修饰的ＣｄＳｅ量子点，提高量子点的水溶性和稳定
性更高，荧光性能更好的优势．刘婧文等分别以
Ｄ、Ｌ一青霉胺和Ｌ一半胱氨酸作为组合修饰剂合成
ＣｄＳｅ纳米晶，发现双修饰剂修饰的纳米晶比单修饰剂修饰的纳米晶荧光强度高，稳定性好，并成功以
ＣｄＳｅ纳米晶作为荧光探针对大肠杆菌进行标记．郑
Ｆ一２５００型荧光光谱仪（日本日立公司）；ＵＶ—
Ｖｉｓ１７００型紫外一可见分光光度计（上海天美科学仪器公司）；ＪＥＭ一２１００ＨＲ型透射电子显微镜（日
本电子公司）；荧光显微镜（ＮｉｋｏｎＥｃｌｉｐｓｅ５０ｉ，日本
胞．另外，杨ＭＯＬＯＮＥＹｌ、
水杨酸的细胞信号转导首先要与细胞表面的特异受
体结合，确认和标记受体对研究水杨酸的作用机制非常重要．目前研究激素信号转导常用的方法是放射性标记法或用传统荧光染料标记法，但放射性标记存在放射性污染，传统的荧光试剂存在光漂白现
ＬＩ ¨ 等也分别合成不同双修饰的量子点并对其结果进行了一些探讨．本文以ＭＰＡ和ＭＳＡ为修饰剂，合成了双修饰

牛血清白蛋白与酸性品红的结合反应

牛血清白蛋白与酸性品红的结合反应
俞英;程晓伟
【期刊名称】《分析化学》
【年(卷),期】2000(028)005
【摘要】研究了在酸性溶液中牛血清白蛋白与酸性品红的结合反应,认为两者主要是通过静电引力而结合,结合反应符合Plsavento提出的相分配模型,并探讨了实验条件对结合反应的表观结合常数Kc、结合数n、Sandell灵敏指数的影响.
【总页数】4页(P583-586)
【作者】俞英;程晓伟
【作者单位】华南师范大学化学系,广州,510631;华南师范大学化学系,广
州,510631
【正文语种】中文
【中图分类】O65
【相关文献】
1.酸性品红与蛋白质结合反应的研究及应用 [J], 马卫兴;许兴友;孙桂进
2.阴阳离子型表面活性剂与牛血清白蛋白结合反应的比较研究 [J], 孙鹏;梁彦秋;张立华;邓斌;臧树良
3.百草枯与牛血清白蛋白结合反应的荧光光谱特征研究 [J], 王卓玉
4.环丙沙星与牛血清白蛋白的结合反应环丙沙星与牛血清白蛋白的结合反应[J], 商志才;易平贵;俞庆森;林瑞森
5.酸性品红与牛血清白蛋白变色反应机理的研究 [J], 曹稳根;赵海泉
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硫唑嘌呤与牛血清白蛋白作用的荧光光谱研究

水配制１０× ０ｏＬ的储备溶液，．１ｍｌ／使用时适当稀释。Ｂｉｎ— ｏｉｎｒｔＲｂｏ缓冲溶液；ｔｏｓ其余药品均为分析
纯；实验用水为亚沸二次蒸馏水；所用的储备液均于４ ℃下保存。
１２实验方法．
１２１荧光光谱．．
１Ｌ比色管中依次加入１ＬＳ０ｍＢＡ储备液、ｍ不同量的ＡＰＺ储备液、ｍＨ＝．２Ｌｐ７４的Ｂ—Ｒ缓冲溶
第２卷第６期８２００８年１１月
云南师范大学学报
ＪｕｎｌｏｎａｏｍａｉｅｓｙｏｒａｆＹｕｎｎＮｒｌＵｎｖｒｉｔ
Ｖｏ＿８Ｎｏ６ｌ２．
ＮＯ．２０Ｖ０８
硫唑嘌呤与牛血清白蛋白作用的荧光光谱研究
・３７・
液，次水定容，二放置０５ｈ．。在Ａ／Ａ。８／５ｍ处扫描ＢＡ的荧光光谱及在ＡＰ作用下的荧＝２０３０ａＳＺ
光猝灭光谱。在／＝０ａｔ６ｍ和 △ ＝５ａＡＡ１ｍ扫描色氨酸和酪氨酸的同步荧光光谱。１ｅ比色皿，ｍ激发和发射狭缝均为５ａｍ。１２２紫外吸收光谱．．１Ｌ比色管中依次加入不同量的ＡＰ储备液，ｍＨ＝．０ｍＺ２Ｌｐ７４的Ｂ— Ｒ缓冲溶液，用二次水定容，在紫外可见分光光度计上扫描紫外吸收光谱，ｍ比色皿，剂空白为参比。１ｅ试
２２荧光猝灭机理及猝灭常数的测定．
引起ＢＡ荧光猝灭的原因有静态猝灭和动态猝Ｓ灭，］动态猝灭符合Ｓｍ —Ｖｌｅ碰撞猝灭理论方程：ｔｅｏｒｍ／＝１［］＝１．［］Ｆ＋Ｑ＋ｒＱ。（）１其中，为猝灭剂不存在时的荧光强度，Ｆ为加入猝

牛血清白蛋白与锌试剂作用机理的荧光法研究

牛血清白蛋白与锌试剂作用机理的荧光法研究蒋志强;迟燕华;庄稼;毕欣颖;周磊【期刊名称】《光谱学与光谱分析》【年(卷),期】2007(27)5【摘要】采用荧光光谱法、紫外-可见光度法研究了牛血清白蛋白(BSA)与锌试剂(ZCN)作用的机理.牛血清白蛋白(BSA)在280 nm的光激发下能发射345 nm的荧光(即λex=280 nm.λem=345 nm).当BS中加入适量的锌试剂(ZCN),BSA的荧光被部分猝灭.由stern-Volmer方程和双倒数曲线Lineweaver-Burk方程获得了反应的动态猝灭常数、静态猝灭常数,并对猝灭的类型做出了推断.通过计算反应的热力学参数讨论了结合反应的主要作用力类型.根据F(o)rster 非辐射能量转移机理,计算了给体(BSA)与受体(ZCN)间距离r=5.07 nm和能量转移效率E=0.67.证实了该体系的荧光猝灭是通过能量转移机制产生的单一静态猝灭过程.【总页数】5页(P986-990)【作者】蒋志强;迟燕华;庄稼;毕欣颖;周磊【作者单位】西南科技大学材料科学与工程学院化学系,四川,绵阳,621010;西南科技大学材料科学与工程学院化学系,四川,绵阳,621010;西南石油大学材料科学与工程学院,四川,成都,610500;西南科技大学材料科学与工程学院化学系,四川,绵阳,621010;西南石油大学材料科学与工程学院,四川,成都,610500【正文语种】中文【中图分类】O657.3【相关文献】1.锌试剂与牛血清白蛋白相互作用机理 [J], 曹稳根;焦庆才2.锌试剂与牛血清白蛋白作用机理的研究 [J], 迟燕华;庄稼;李娜;李克安;童沈阳3.荧光法研究牛血清白蛋白与三羟基苯基荧光酮-钼(Ⅵ) 配合物探针的作用机理 [J], 黄建华;马洪敏;孙舒婷;陈欣;董海霞;魏琴4.荧光法研究meso-四对羧基苯基卟啉与牛血清白蛋白的作用机理 [J], 高玲;刘阁;董文斗5.牛血清白蛋白与二苯酮-4相互作用的荧光法研究进展 [J], 陈开意;何文妮;邵波因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

巯基丙酸修饰的硒化镉量子点检测银离子

：（）ＡｂｓｔｒａｃｔＴｈｅｓｔａｂｌｅｗａｔｅｒｓｏｌｕｂｌｅｃａｄｍｉｕｍｓｅｌｅｎｉｄｅｑｕａｎｔｕｍｄｏｔｓＭＰＡＣｄＳｅＱＤｓｍｏｄｉｆｉｅｄｂｙｍｅｒｃａｐｔｏｐｒｏｐｉｏｎｉｃａｃｉｄｗａｓｓｙｎ
ｔｈｅｓｉｚｅｄｂｙｈｙｄｒｏｔｈｅｒｍａｌｍｅｔｈｏｄａｓａｆｌｕｏｒｅｓｃｅｎｔｐｒｏｂｅａｎｄｕｓｅｄｔｏｄｅｔｅｃｔｓｉｌｖｅｒｉｏｎｓｉｎａｑｕｅｏｕｓｓｏｌｕｔｉｏｎ．Ｔｈｅｑｕａｎｔｕｍｄｏｔｓｓｈｏｗｓｅｌｅｃｔｉｖｅｆｌｕｏｒｅｓｃｅｎｃｅｅｎｈａｎｃｅｍｅｎｔｅｆｆｅｃｔｏｎｓｉｌｖｅｒｉｏｎｓａｎｄｈａｖｅｇｏｏｄａｎｔｉｉｎｔｅｒｆｅｒｅｎｃｅｐｅｒｆｏｒｍａｎｃｅａｇａｉｎｓｔｏｔｈｅｒｃｏｅｘｉｓｔｉｎｇｍｅｔａｌｉｏｎｓ．Ｔｈｅｆｌｕｏｒｅｓｃｅｎｃｅｅｎｈａｎｃｅｍｅｎｔｏｆｑｕａｎｔｕｍｄｏｔｓｈａｓａｇｏｏｄｌｉｎｅａｒｒｅｌａｔｉｏｎｓｈｉｐｗｉｔｈｔｈｅｃｏｎｃｅｎｔｒａｔｉｏｎｏｆａｄｄｅｄｓｉｌｖｅｒｉｏｎｓｗｉｔｈｉｎ
，ｔｈｅｒａｎｇｅｏｆ０１～１２ μＭａｎｄｔｈｅｄｅｔｅｃｔｉｏｎｓｅｎｓｉｔｉｖｉｔｙｏｆｓｉｌｖｅｒｉｏｎｓｉｓｖｅｒｙｈｉｇｈｗｉｔｈｔｈｅｄｅｔｅｃｔｉｏｎｌｉｍｉｔｏｆ９９ｎＭ．Ｉｎｔｈｅａｃｔｕａｌ，，ｗａｔｅｒｓａｍｐｌｅｔｈｅｒｅｃｏｖｅｒｙｒａｔｅｏｆｓｉｌｖｅｒｉｏｎｄｅｔｅｃｔｉｏｎｂｙｔｈｉｓｍｅｔｈｏｄｉｓ９５％～１２０％ｉｎｄｉｃａｔｉｎｇｔｈａｔＭＰＡＣｄＳｅｃａｎｂｅａｐｐｌｉｅｄｔｏ

光谱法研究迷迭香酸和牛血清白蛋白的相互作用

光谱法研究迷迭香酸和牛血清白蛋白的相互作用田建袅;谢余寰;赵彦春;赵书林【期刊名称】《化学试剂》【年(卷),期】2010(32)4【摘要】利用荧光和圆二色光谱研究了迷迭香酸(RA)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。

通过荧光猝灭测得在301、308和315K时,RA与BSA的结合常数K 分别为4.18×104、3.62×104和2.52×104L/mol,表明RA与BSA间具有较强的结合作用,属于静态猝灭。

热力学参数计算结果表明RA与BSA相互作用力以范德华力及氢键作用力为主。

圆二色光谱、红外及拉曼光谱、荧光同步光谱研究表明相互作用后BSA的二级结构发生微小变化。

此外,常见金属离子对结合有较为显著的影响。

【总页数】5页(P311-314)【关键词】迷迭香酸;牛血清白蛋白;结合参数【作者】田建袅;谢余寰;赵彦春;赵书林【作者单位】广西师范大学化学化工学院药用资源化学与分子工程教育部重点实验室;广西北海海洋环境监测中心站【正文语种】中文【中图分类】O64【相关文献】1.光谱法研究酒石酸乙酰异戊酰泰乐菌素与牛血清白蛋白的相互作用及Zn2＋，Cu2＋的影响 [J], 邓凤玉;胡涛英;周珊珊;刘颖2.光谱法研究马来酸氯苯那敏与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 刘里3.荧光光谱法研究磷钨杂多酸与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 沈卫阳;吴娟娟;钟绍鹏4.马来酸氯苯那敏与牛血清白蛋白相互作用的光谱法研究 [J], YANG Yu-ying;DONG Ru;JIA Qin;REN Chun-yan;LIU Chun-ye5.荧光光谱法研究硅钨酸及硅钨钴杂多酸与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 沈卫阳;钟绍鹏;陈建秋因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

用光谱法研究异鼠李素与牛血清白蛋白的相互作用及几种金属离子对反应的影响

用光谱法研究异鼠李素与牛血清白蛋白的相互作用及几种金属离子对反应的影响周秀清;程建华;孙磊;徐昊妍;金海燕【期刊名称】《吉林大学学报（理学版）》【年(卷),期】2008(46)5【摘要】用紫外光谱法、荧光光谱法研究异鼠李素与牛血清白蛋白的相互作用机理及几种金属离子与异鼠李素和牛血清白蛋白之间的相互作用, 并探讨了几种金属离子与异鼠李素结合的类型, 阐明了它们的结合产物对牛血清白蛋白的作用机理. 实验结果表明, 异鼠李素与牛血清白蛋白主要是凭借静电引力作用结合, 异鼠李素主要以静态猝灭方式使牛血清白蛋白荧光强度减弱. 金属离子的介入影响了异鼠李素与牛血清白蛋白的结合, 降低了其结合能力.【总页数】5页(P983-987)【作者】周秀清;程建华;孙磊;徐昊妍;金海燕【作者单位】吉林大学,测试科学实验中心,长春,130021;吉林大学,环境与资源学院,长春,130061;吉林大学,化学学院,长春,130012;吉林大学,化学学院,长春,130012;吉林大学,化学学院,长春,130012【正文语种】中文【中图分类】O657.3【相关文献】1.光谱法研究头孢西丁钠与牛血清白蛋白的相互作用及共存金属离子的影响 [J], 刘里2.几种金属离子对胭脂红与牛血清白蛋白相互作用的影响--荧光光谱研究 [J], 李建晴;刘冷;李改仙3.维生素E与牛血清白蛋白的相互作用及r金属离子对其影响的研究 [J], 付彩霞;魏光成;杨杨4.光谱法研究盐酸利多卡因与牛血清白蛋白的相互作用及共存金属离子的影响 [J], 刘里;成飞翔5.光谱法研究Fe^(3+)/Fe^(2+)离子对CS-Fe_3O_4@ZnS:Mn/ZnS磁性荧光复合纳米粒子与牛血清白蛋白相互作用的影响（英文） [J], 彭茂民;夏虹;刘丽因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。