酶学和酶工程试题

自己整理酶学名词解释大全:

1.Mol催化活性：表示在单位时间内，酶分子中每个活性中心转换的分子数目。

2.pH记忆：将酶分子从水溶液转移到有机溶剂中，酶能保持原有的离子化状态，此时的环境因素也不能改变酶

分子的这种状态，或者说酶在缓冲液中所处的pH状态仍被保持在有机溶剂中的这种现象。

3.靶酶：在生物体内新陈代谢过程中进行的多种化学反应几乎都是在酶的催化下，以一定的速度、按确定的方向

进行的。其中的每一种酶都有一些特定的抑制剂，通常将这种酶称为该抑制剂的靶酶。

4.半合成酶：是以天然蛋白或酶为母体，用化学或生物学方法引进适当的活性部位或催化基团，或改变其结构从

而形成一种新的“人工酶”。

5.必需水：在有机介质中，酶分子需要一层水化层以维持其完整的空间构象，一般将维持酶分子完整空间构象所

必须的最低水含量称为必需水。

6.标志酶：通常可以将只分布于细胞内某个特定组分的酶称为标志酶，可以将它作为细胞组分鉴别的依据，甚至

可以判别组织或器官是否发生病变。

7.别构酶；调节物与酶分子的调节中心结合后，引起酶分子的构象发生变化，从而改变催化中心对底物的亲和力，

这种影响被称为别构效应，具有别构效应的酶叫别构酶

8.产酶动力学：主要研究细胞产酶速率及各种因素对产酶速率的影响，包括宏观产酶动力学和微观产酶动力学。

9.底物抑制：在酶促反应中，高底物浓度使反应速度降低的现象。

10.多酶复合体：多酶复合体由两个或两个以上的酶亚基靠非共价键连接而成。

11.反胶束：当体系中水浓度低于有机溶剂时，形成胶束的表面活性剂的极性端朝向胶束的中部，而非极性端则朝

向胶束的外侧，水就被包在了胶束的内部，此时的胶束就叫反胶束。

12.非水酶学：通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的，研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学

13.分子印迹酶：通过分子印迹技术可以产生类似于酶的活性中心的空腔，对底物产生有效的结合作用，同时在结

合部位的空腔内诱导产生催化基团，并与底物定向排列，制备出人工模拟酶。

14.共价催化：又称亲核或亲电子催化，在催化时，亲核催化剂或亲电子催化剂分别放出电子或吸取电子并作用于

底物的缺电子中心或负电子中心，迅速形成不稳定的共价配合物，降低反应的活化能，以达到加速反应的目的。

15.固定化酶：指在一定空间内呈闭锁状态存在的酶，能连续地进行反应，反应后的酶可以回收重复使用。固定化

酶活力测定方法：1.震荡测定法2.酶柱测定法3.连续测定法4.固定化酶的比活力测定5.酶结合效率与酶活力回收率的测定6.相对酶活力的测定。固定化酶只能用于生成胞外酶等容易分泌到细胞外的产物。

16.寡聚酶：由两个或两个以上的亚基组成的酶，分子量一般高于30kDa，具有四级结构。构成寡聚酶的亚基可以

相同，也可以不同，亚基之间一般以非共价键排列。

17.活性酯法：它主要由白蛋白琥珀酰化、活性酯形成和修饰等三个反应组成。

18.抗体酶：具有催化能力的单克隆抗体，是抗体的高度选择性和酶的高效催化能力巧妙结合的产物。

19.拷贝法：是首先将已知酶作为抗原免疫动物，获得抗酶的抗体，再以该抗酶的抗体免疫动物进行单克隆化，以

获得单克隆的抗体，用合适的方法对抗体进行筛选，就可得到具有已知酶活性的抗体酶。

20.离子交换层析：利用离子交换剂作为载体这些载体在一定条件下带有一定的电荷，当带相反电荷的分子通过时，

由于静电引力就会被载体吸附，这种分离方法叫离子交换层析。

21.酶标免疫分析：是以待测抗原（或抗体）和酶标抗体（或抗原）的专一结合反应为基础，通过酶活力测定来确

定抗原(或抗体)含量的一类分析方法，可以分为酶联免疫分析和酶多型免疫分析。

22.酶标药物：根据药物在生物体内可能的作用目标，如酶或受体，来设计药物，通常将由此获得的药物称为酶标

药物。

23.酶传感器：是间接型传感器，它不是直接测定待测物质的浓度，而是利用酶的催化作用，在常温常压下将糖类、

醇类、有机酸、氨基酸等生物分子氧化或分解，然后通过测定与反应有关的物质浓度，进而推出相应的生物物质浓度。

24.酶反应器：是利用生物化学原理使酶完成催化作用的装置，他为酶促反应提供合适的场所和最佳的反应条件，

使底物最大限度的转化为物。

25.酶分子定向进化：是从一个或多个已经存在的亲本酶出发经过基因的突变和重组，构建一个人工突变酶库，通

过筛选最终获得预先期望的具体某些特征的进化酶。

26.酶分子修饰：通过各种方法可使酶分子结构发生某些改变，从而改变酶的某些特性和功能的技术过程称为酶分

子修饰。

27.酶工程：酶分为蛋白类酶和核酸类酶。没的生产，改性与应用技术过程叫酶工程。酶的生产是指通过各种方法

获得人们所需的酶的技术过程，主要包括微生物发酵产酶，动植物培养产酶和酶的提取与分离纯化等。酶的改性是通过各种方法改进酶的催化特性的技术工程，主要包括酶分子修饰，酶固定化，酶非水相催化和酶定向进化等。酶的应用是通过酶的催化作用获得人们所需的物质或者除去不良物质的技术过程，主要包括酶反应器的选择与设计以及酶在各个领域的应用等。酶工程主要包括：微生物细胞发酵产酶，动植物细胞培养产酶，酶的提取与分离纯化，酶分子修饰，酶，细胞，原生质体固定化，酶非水相催化，酶定向进化，酶反应器和酶的应用。酶工程的主要任务是经过预先设计，通过人工操作获得人们所需的酶，并通过各种方法使酶的催化特性得以改进，充分发挥其催化功能。

28.模拟酶：用人工方法合成的具有活性中心和催化作用的非蛋白质结构的化合物。

29.凝胶过滤：又叫分子排阻层析，分子筛层析，在层析柱中填充分子筛，加入待纯化样品再用适当缓冲液淋洗，

样品中的分子经过一定距离的层析柱后，按分子大小先后顺序流出的，彼此分开的层析方法。

30.亲和标记：对酶的活性部位、受体的结合位点进行特异标记的方法。

31.青霉素酰化酶；又称青霉素酰胺酶或青霉素氨基水解酶，由一个分子质量为20~23kDa、含有侧链结合位点的

亚基和一个分子质量为65~69kDa、含有催化位点的亚基组成，是半合成抗生素生产过程中有重要作用的一种酶。

32.手性化合物：是指那些化学组成相同，但是立体结构不同而成为恰如人的左右手一样互成对映体的化合物，也

称为光学活性化合物。

33.水活度：是指在反应体系中水的逸度与纯水逸度之间的比值。

34.肽酶：就是模拟天然酶活性部位而人工合成的具有催化活性的多肽。

35.糖化酶：即葡萄糖淀粉酶，系统名为α-1，4-葡聚糖葡萄糖水解酶，大量用作淀粉糖化剂。

36.脱氧核酶：脱氧核酶都是单链DNA分子通过自身卷曲、折叠形成的三维结构，在某些特殊的辅助因子的作用

下与底物结合并发挥催化功能。

37.稳定pH：酶在一定的pH范围之内是稳定的，超过这个限度易变性失活，这样的pH范围为此酶的稳定pH

38.修饰酶：在体外用一定的化学方法将酶和一些试剂进行共价连接后而形成的酶

39.液体发酵法：以液体培养基为原料进行微生物的繁殖和产酶的方法，根据通风方法不同又分为液体表层发酵法

和液体深层发酵法。

40.液体深层发酵：也称浸没式培养，它利用液体培养基，在发酵罐内进行的一种搅拌通气培养方式，发酵过程需

要一定的设备和技术条件，动力消耗也较大，但是原料的利用率和酶的产量都较高，培养条件容易控制。41.抑制剂：能够使酶的催化活性降低或者丧失的物质称为酶的抑制剂。抑制剂有可逆性抑制剂和不可逆抑制剂之

分。不可逆抑制剂与酶分子结合后，抑制剂难于除去，酶活性不能恢复。可逆抑制剂与酶结合是可逆的，只要将抑制剂除去，酶活性即可恢复。根据可逆性抑制作用的机制不同，酶的可逆性抑制作用可分为竞争性抑制，非竞争性抑制和反竞争性抑制三种。竞争性抑制：是指抑制剂和底物竞争与酶分子结合而引起的抑制作用。非竞争性抑制：指抑制剂与底物分别与酶分子上的不同位点结合而引起酶活性降低的抑制作用。反竞争性抑制：在底物与酶分子结合生成中间复合物后，抑制剂再与中间复合物结合而引起的抑制作用称为反竞争性抑制。42.易错PCR：是在采用Taq酶进行PCR扩增目的基因时，通过调整反应条件，改变Taq酶的突变频率，从而向

目的基因中以一定的频率随机引入突变，构建突变库，然后选择或筛选需要的突变体。

43.诱导酶：有些酶在通常的情况下不合成或很少合成，当加入诱导物后就会大量合成，这样的酶叫诱导酶。

44.自杀性底物：底物经过酶的催化后其潜在的反应基团暴露，再作用于酶而成为酶的不可逆抑制剂，这种底物叫

自杀性底物。

45.

填空题(每空1分,共计30分)

1.决定酶催化活性的因素有两个方面，一是酶分子结构，二是反应条件。

2.求Km最常用的方法是双倒数作图法。

3.多底物酶促反应的动力学机制可分为两大类，一类是序列机制，另一类是乒乓机制。

4.可逆抑制作用可分为竞争性，反竞争性，非竞争性，混合性。

5.对生产酶的菌种来说，我们必须要考虑的条件有，一是看它是不是致病菌，二是能够利用廉价原料，发酵周期

短，产酶量高，三是菌种不易退化，四是最好选用能产生胞外酶的菌种，有利于酶的分离纯化，回收率高。

6.酶活力的测定方法可用终止反应法和连续反应法。

7.酶制剂有四种类型即液体酶制剂，固体酶制剂，纯酶制剂，固定化酶制剂。