生化问答题
生化简答题
名词解释：1 、蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。
2 、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。
3 、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
4 、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5 、蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6 、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
7 、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
8 、DNA的变性：在某些理化因素的作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，称DNA变性。
9 、DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为DNA的复性。
10 、核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
可分为DNA酶和RNA酶。
11 、酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
12 、核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。
13 、酶原：无活性的酶的前体称为酶原。
14 、酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。
15、同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
16、糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。
17 、酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。
18 必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。
生物化学 问答题
1.酮体生成的意义:酮体是肝脏输出能源的一种形式。
并且酮体可通过血脑屏障，是脑组织的重要能源。
酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。
2.氨基酸脱氨基作用有哪几种方式？转氨基作用,氧化脱氨基,联合脱氨基,非氧化脱氨基3.简述一碳单位的定义、来源和生理意义某些氨基酸在分解代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
能作为合成嘌呤和嘧啶的原料，把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来需要四氢叶酸载体。
4.维生素B12缺乏与巨幼红细胞贫血的关系是什么？由叶酸、维生素B12缺乏引起的一种大细胞性贫血。
这种贫血的特点是骨髓里的幼稚红细胞增多，红细胞核发育不良，成为特殊的巨幼红细胞。
5.鸟氨酸循环的主要过程及生理意义是什么?氨基甲酰磷酸的合成，瓜氨酸的合成，精氨酸代琥珀酸的生成，精氨酸的生成，精氨酸水解生成尿素最重要的意义是将体内蛋白质代谢产生的较高毒性的氨转化为低毒的尿素，从而排出体外。
鸟氨酸循环也叫尿素循环。
6.补救合成的生理意义补救合成节省从头合成时的能量和一些氨基酸的消耗。
体内某些组织器官，如脑、骨髓等只能进行补救合成。
7. 列举影响核苷酸合成的抗代谢物及其抗癌作用原理.6-巯基鸟嘌呤与次黄嘌呤的结构相似，可抑制次黄嘌呤核苷酸向腺苷酸和鸟甘酸的转变。
8.为什么说细胞水平的调节是机体代谢调节的基础？细胞水平调节主要通过细胞内代谢物浓度的变化，对酶的活性及含量进行调节，是最基础的代谢调节。
9.机体代谢调节方式有多种，相互之间如何联系？物质代谢通过各代谢途径的共同中间产物相互联系，但在相互转变的程度上差异很大，有些代谢反应是不可逆的。
乙酰CoA 是糖、脂、氨基酸代谢共有的重要中间代谢物，三羧酸循环是三大营养物最终代谢途径，是转化的枢纽。
10.平时与饥饿时机体内能量主要来源有何不同平时能量主要来源于对葡萄糖的利用在饥饿时整体水平的代谢调节发挥作用：（1）糖代谢变化糖异生加强，组织对葡萄糖利用降低（2）蛋白质代谢变化分解加强，氨基酸异生成糖（3）脂代谢变化脂肪动员加强，酮体生成增多11.血浆蛋白质的功能。
生化问答题
圈数：
核苷酸对数/螺距 485.44/10=48.54圈
11.为什么用稀酸或高盐溶液处理染色质可以解离DNA与组蛋白
组蛋白与DNA之间的结合依靠的是组蛋白带正电的碱性基团和DNA带负电的磷酸基团之间的静电作用，如果用稀酸处理染色质，磷酸基团质子化失去所带的电荷，复合物解离，如果用高盐溶液处理染色质，阳离子与磷酸基团结合取代了组蛋白，导致解离
1》孕激素、雌激素、雄激素、醛固酮等类固醇激素存在不同于基因组作用的快速非基因组作用。非基因组作用的特点：(1)作用快；(2)可在不能完成mRNA转录和蛋白质合成的细胞株或没有类固醇激素核受体的细胞株中观察到该作用；(3)偶联大分子不能穿过胞膜进入胞内的类固醇激素仍然具有该作用；(4)不能被转录／蛋白合成抑制剂所阻断；(5)不能被经典的基因组类固醇激素受体拮抗剂所阻断。类固醇激素诱导的非基因组作用信号转导机制是多种多样的，如激活信号分子Src、胞内钙离子、cAMP等。目前认为类固醇激素非基因组作用存在两种形式：(1)特异性作用：通过受体介导特异性非基因组作用；(2)非特异性作用
6.某一蛋白质的多肽链有一些区段为α-螺旋构象，另一些区段为β-折叠构象，蛋白质的分子量为240000，多肽链外形的长度为5.06×10-5，试计算链中的α–螺旋构象占多肽分子的百分数？.
该蛋白质共有的氨基酸残基数目为：240000/120=2000(个)设其中有n个氨基酸处于β-折叠构象，则：3.6n+1.5 ×(2000 - n)=5.06×10-5×108式中(2000-n)为处于α-螺旋的氨基酸数目2.1n = 2060 n = 981 即有981个氨基酸处于β-折叠构象,所以α-螺旋的氨基酸数目为:2000 - 981 = 1019(个)所以α-螺旋氨基酸占总数的百分数为:1019/2000×100%=50.95%
生化问答题集
生化问答题集1、试述血浆脂蛋白的分类及主要生理功能？CM（乳糜微粒）：转运来自食物的外源性甘油三酯。
VLDL（极低密度脂蛋白）：转运肝脏合成的内源性甘油三酯。
LDL（低密度脂蛋白;）:从肝脏向肝外组织转运胆固醇。
HDL(高密度脂蛋白)从肝外组织向肝脏转运胆固醇。
IDL(中密度脂蛋白)2、血糖的来源于去路有哪些？试述胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素对血糖浓度额调节作用。
来源：①食物糖消化吸收②肝糖原分解③肝脏内糖异生作用去路：①氧化分解供能②合成糖原③转化成其他糖类或非糖类物质④血糖过高时随尿液排出肝脏调节：肝糖原合成与分解、糖异生；肾脏调节：肾小管的重吸收能力；神经和激素的调节：⑴神经调节⑵激素调。
3、什么是解链温度？影响DNATm值大小的因素有哪些？为什么？解链温度是指核酸在加热变性过程中，紫外吸收值达到最大值的一半的温度，也称为Tm值。
因素：DNA分子中碱基的组成、比例、DNA分子的长度。
原因：在DNA分子中，如果G-C含量较多，Tm值则较大，A-T含量较多，Tm值则较小，因G-C间有三个氢键，A-T间有两个氢键，G-C较A-T稳定。
DNA分子越长，在解链时所需的能量也越高，所以Tm值也越大4、何为蛋白质变性作用？试举例说明其在临床上的应用，以及避免蛋白质变性的例子。
答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下，严格的空间构象受到破坏，从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。
（1）利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌；（2）口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人；（3）临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质；（4）加热煮沸蛋白质食品，有利于蛋白酶的催化作用，促进蛋白质食品的消化吸收等。
5、简述tRNA二级结构的基本特点及各种RNA的生物学功能。
答：tRNA典型的二级结构为三叶草型结构，是由一条核糖核苷酸链折叠、盘绕而成，在分子单链的某些区域回折时，因存在彼此配对的碱基构成局部双螺旋区，不能配对的碱基则：形成突环而排斥在双螺旋之外，形成了tRNA的三叶草结构。
生物化学习题集及答案
生物化学习题集及答案
1. 问题：细胞膜的主要组成成分是什么？
答案：细胞膜的主要组成成分是磷脂双分子层。
2. 问题：DNA是由哪些基本组成单元构成的？
答案：DNA由核苷酸组成，核苷酸由糖、碱基和磷酸组成。
3. 问题：什么是酶？它在生物化学中的作用是什么？
答案：酶是一种催化剂，它能够加速化学反应的速率。
它在生物化学中起到调节代谢和合成物质的作用。
4. 问题：光合作用是什么过程？它发生在哪个细胞器中？
答案：光合作用是植物和一些微生物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物和氧气的过程。
它发生在叶绿体中。
5. 问题：ATP是什么分子？它在细胞中的作用是什么？
答案：ATP是腺苷三磷酸，它是一种细胞内常见的能量储存和传递的分子。
它在细胞中用于能量供应和驱动各种生化过程。
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生化问答题
1、为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路？①三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径。
②糖代谢过程中一分子已糖经糖酵解分解成二分子丙酮酸，在有氧的情况下丙酮酸进入线粒体，通过三羧酸循环彻底氧化分解③脂肪分解的脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化，脂肪分解的甘油也可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化分解；同时，三羧酸循环中产生的乙酰CoA和其他中间产物也可用于合成脂肪；④蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成氨基酸。
例如草酰乙酸和α酮戊二酸分别是天冬氨酸和谷氨酸合成的碳架，延胡索酸是苯丙氨酸和酪氨酸合成的前体等。
所以，三羧酸循环是三大物质代谢的共同通路。
2、蛋白质变性天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内部原有的高度规则性的空间排列发生变化，致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失，这种作用称蛋白质的变性作用。
3、酶的活性中心酶的活性中心是指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。
4、DNA的半保留复制在复制时DNA的两条链先分开，然后分别以每条DNA链为模板，根据碱基互补配对原则合成新的互补链，以组成新的DNA分子。
因此子代DNA的一条链来自亲代，另一条是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。
5、中心法则中心法则认为DNA指导其自身复制及转录为RNA，然后翻译成蛋白质。
遗传信息的流向是从DNA到RNA，再到蛋白质（DNA→RNA→蛋白质）。
同时有些病遗传信息是从RNA传递到DNA的反转录。
这些规则就构成了遗传学的中心法则。
中心法则应表示为DNA⇌RNA →蛋白质。
6、核酸杂交两种来源不同的具有互补碱基序列的核苷酸片段在溶液中冷却时可以再形成双螺旋结构（不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此可有互补的碱基序列，可以通过变性、复性以形成局部的双链，即所谓杂化双链)7、写出糖酵解途径中三个关键限速酶及其催化的生化反应。
生化名词解释及问答题
生化名词解释及问答题一．名词解释1. Tm（解链温度）:当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收达到最大变化的半数值时，此时对应的温度称为溶解温度，用Tm表示。
热变性的DNA解链到50%时的温度。
2. 增色效应：DNA变性时，其溶液A260增高的现象。
3. 退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为~。
4. 核酸分子杂交：这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成，也可以在不同的RNA单链形成，甚至还可以在DNA单链和RNA单链之间形成，这一现象叫做核酸分杂交。
5. DNA复性：当变性条件缓慢去除后，两条解链的互补链可以重新配对，恢复到原来的双螺旋结构。
这一现象称为DNA复性。
6. Chargaff规则:包括 [A] = [T]，[G] = [C]；不同生物种属的DNA的碱基组成不同；同一个体的不同器官或组织的DNA碱基组成相同。
7. DNA的变性: 在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
8. 核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
9. 糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(glycol sis)，亦称糖的无氧氧化10. 糖异生：是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
11. 丙酮酸羧化支路：糖异生过程中为绕过糖酵解途径中丙酮酸激酶所催化的不可逆反应，丙酮酸需经丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用而生成丙酮酸的过程称为~。
12. 乳酸循环（Cori循环）：肌收缩（尤其是供氧不足时）通过糖酵解生成乳酸。
肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。
葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这就构成了一个循环，此循环称为~，也称Cori循环。
13. 糖原合成：指由葡萄糖合成糖原的过程。
14. 糖原分解：习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。
15. 血糖：血液中的葡萄糖。
16. 脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸，并释放入血供全身组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
生化问答题(下)
10 核苷酸代谢1．嘧啶核苷酸分子中各原子的来源及合成特点怎样？2．嘌呤核苷酸分子中各原子的来源及合成特点怎样？3．嘌呤和嘧啶碱基是真核生物的主要能源吗，为什么？4．用两组人作一个实验，一组人的饮食主要是肉食，另一组人主要是米饭。
哪一组人发生痛风病的可能性大？为什么？5．为什么一种嘌呤和嘧啶生物合成的抑制剂往往可以用作抗癌药和/或抗病毒药？6．不同种类的生物分解嘌呤的能力不同，为什么？参考答案四、问答题1．答：（1）各原子的来源：N1、C4、C5、C6-天冬氨酸；C2-二氧化碳；N3-氨；核糖-磷酸戊糖途径的5′磷酸核糖。
（2）合成特点：氨甲酰磷酸 + 天冬氨酸→乳清酸乳清酸 + PRPP →乳清酸核苷-5′-磷酸→尿苷酸2．答：（1）各原子的来源：N1-天冬氨酸；C2和C8-甲酸盐；N7、C4和C5-甘氨酸；C6-二氧化碳；N3和N9-谷氨酰胺；核糖-磷酸戊糖途径的5′磷酸核糖（2）合成特点：5′磷酸核糖开始→5′磷酸核糖焦磷酸（PRPP）→5′磷酸核糖胺（N9）→甘氨酰胺核苷酸（C4、C5 、N7）→甲酰甘氨酰胺核苷酸（C8）→5′氨基咪唑核苷酸（C3）→5′氨基咪唑-4-羧酸核苷酸（C6）5′氨基咪唑甲酰胺核苷酸（N1）→次黄嘌呤核苷酸（C2）。
3. 答:在真核生物中，嘌呤和嘧啶不是主要的能源。
脂肪酸和糖中碳原子能够被氧化产生ATP，相比较而言含氮的嘌呤和嘧啶没有合适的产能途径。
通常核苷酸降解可释放出碱基，但碱基又能通过补救途径重新生成核苷酸，碱基不能完全被降解。
另外无论是在嘌呤降解成尿酸或氨的过程还是嘧啶降解的过程中都没有通过底物水平的磷酸化产生ATP。
碱基中的低的C:N 比使得它们是比较贫瘠的能源。
然而在次黄嘌呤转变为尿酸的过程中生成的NADH也许能够通过氧化磷酸化间接产生ATP。
4. 答: 痛风是由于尿酸的非正常代谢引起的，尿酸是人体内嘌呤分解代谢的终产物，由于氨基酸是嘌呤和嘧啶合成的前体，所以食用富含蛋白质饮食有可能会导致过量尿酸的生成，引起痛风病。
生化问答题
请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向。
答案要点：三羧酸循环；乙醛酸循环；从头合成脂肪酸；酮体代谢；合成胆固醇等。
酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一，其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。
请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径。
答案要点：在某些酵母和某些微生物中，丙酮酸可以由丙酮酸脱羧酶催化脱羧变成乙醛，该酶需要硫胺素焦磷酸为辅酶。
乙醛继而在乙醇脱氢酶的催化下被NADH还原形成乙醇。
葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+ 生成2乙醇+2CO2+2ATP+2H2O（6分）脱氢反应的酶：3-磷酸甘油醛脱氢酶（NAD＋），醇脱氢酶（NADH+H+）（2分）底物水平磷酸化反应的酶：磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶（Mg2+或K+）（2分）试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质合成中的作用。
答案要点：①mRNA是遗传信息的传递者，是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。
（3分）②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。
(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所（3分）。
为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路！！！！！！！！！哪些化合物可以被认为是联系糖、脂、蛋白质和核酸代谢的重要环节！！！！！！！！！为什么答案要点：①三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同氧化分解途径（2分）；三羧酸循环为糖、脂、蛋白质三大物质合成代谢提供原料（1分），要举例（2分）。
②列举出糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化的一些化合物（3分），糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化相互转化途径（2分）写出天冬氨酸在体内彻底氧化成CO2和H20的反应历程，注明其中催化脱氢反应的酶及其辅助因子，并计算1mol天冬氨酸彻底氧化分解所净生成的ATP 的摩尔数。
答案及要点：天冬氨酸+α酮戊二酸--→（谷草转氨酶）草酰乙酸+谷氨酸谷氨酸+NAD+H2O→(L谷氨酸脱氢酶）α酮戊二酸+NH3+NADH 草酰乙酸+GTP→(Mg、PEP羧激酶）PEP+GDP+CO2PEP+ADP→(丙酮酸激酶）丙酮酸+ATP 丙酮酸+NAD+COASH→(丙酮酸脱氢酶系）乙酰COA+NADH+H+CO2 乙酰COA+3NAD+FAD+GDP+Pi+2H2O→(TCA循环）2CO2+COASH+3NADH+3H+FADH2+GTP ①耗1ATP 生2ATP5NADH+1FADH2+1GTP=1ATP净生成1+2+2.5×5+1.5×1=15ATP②耗1ATP生成2ATP+3NADH+1FADH+1NADPH净生成1+2+2.5×4+1•5×1=12.5ATP 脱氢反应的酶：L-谷氨酸脱氢酶（NAD+），丙酮酸脱氢酶系（CoA，TPP，硫辛酸，FAD，Mg2+），异柠檬酸脱氢酶（NAD+，Mg2+），a-酮戊二酸脱氢酶系（CoA，TPP，硫辛酸，NAD+，Mg2+），琥珀酸脱氢酶（FAD，Fe3+），苹果酸脱氢酶（NAD+）。
生化习题
第七章脂质和生物膜一、问答题1. 构成生物膜的化学成分有那些？解答：化学分析表明，所有的生物膜几乎都是由蛋白质（包括酶）和脂类（主要是磷脂）两大类物质组成，此外，还含有糖（糖蛋白及糖脂）、微量的核酸、无机元素等。
在各种生物膜中，蛋白与脂类含量的比例大体上有三种情况：在神经髓鞘膜中，脂类含量高，约占79％，蛋白质含量低，约占18％；在线粒体的内膜和细菌的质膜上，则相反，蛋白质含量高，约占75，脂类含量低，约占25％；在其他一些膜中，蛋白质与脂类含量差不多，约占50％。
2. 为什么说生物膜具有不对称性和流动性？什么是“流动镶嵌”模型？解答：20世纪60年代以后，由于新的实验技术的发展，对生物膜结构有了更深的了解，认为生物膜的结构是不对称的，并且具有流动性。
不对称主要表现在两个方面，一是膜蛋白分布不对称，二是膜脂分布不对称。
膜上蛋白质有数十种，通常占膜重50％以上，研究证明，蛋白质分子在膜上分布是不均一的，在膜的某些区域内，外侧分布比较多，内侧少；而在另一些区域内，则外侧分布少，内侧分布多。
有的部位蛋白质分子分布很密集，有的部位则很稀疏，像呼吸链酶系和光合链酶系，就是有序地密集于膜的一定部位中。
有的蛋白质如糖蛋白，多分布在膜的外侧，糖链伸出膜外，造成膜两侧蛋白质分布极不均一现象。
膜脂分布也是不对称的，例如在红细胞膜的脂质双层中，外层含神经鞘磷脂和卵磷脂较多而内层则含脑磷脂和丝氨酸磷脂较多。
膜的流动性：膜的流动性决定于磷脂分子的性质或者说决定于不饱和脂肪酸的含量。
不饱和脂肪酸在常温下处于液态，使膜蛋白和膜脂分子均有可能发生流动。
镶嵌在脂质双分子层中的蛋白质分子，可作侧向扩散和旋转扩散运动，即沿着双分子层的平面移动，据推算，蛋白质分子每分钟可移动数微米。
磷脂分子也可以发生扩散运动和围绕与膜平面相垂直的轴左右摆动及旋转运动。
磷脂分子较蛋白质分子小，因此移动速度较蛋白质分子快。
有人计算，翻转运动速度比侧向运动的速度要慢10亿倍，几乎不能进行翻转运动。
医学资料：生物化学问答题汇总
生物化学问答题汇总第二章蛋白质1、组成蛋白质的基本单位是什么？结构有何特点？氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
结构特点：①组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除甘氨酸外,其Cα均为不对称碳原子③组成蛋白质的氨基酸都是L-a-氨基酸2、氨基酸是如何分类的？按其侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为四类①非极性疏水性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋白质的分子组成。
蛋白质是由氨基酸聚合而成的高分子化合物，氨基酸之间通过肽键相连。
肽键是由一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
4、蛋白质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋白质的变性？蛋白质特定空间结构的改变或破坏。
化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、高压、振荡等）可引起蛋白质的变性。
5、简述蛋白质的理化性质。
①两性解离-酸碱性质②高分子性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈色反应6、蛋白质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为哪几类？各举2-3例。
①非极性疏水性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，色氨酸③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，谷氨酸④碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸第三章核酸1、简述DNA双螺旋结构模型的要点。
①两股链是反向平行的互补双链，呈右手双螺旋结构②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。
每个碱基平面之间的距离为0.34nm，并形成大沟和小沟——为蛋白质与DNA相互作用的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的骨架，位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平面与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同一平面的碱基以氢键相连，满足碱基互补配对原则：A=T，GºC⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积力⑥DNA双螺旋的互补双链预示DNA的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能方面说明DNA和RNA的不同。
生化试题答案
生化试题答案一、选择题1. 生化过程中，下列哪项是细胞获取能量的主要途径？A. 光合作用B. 呼吸作用C. 蛋白质合成D. 核酸代谢答案：B2. 酶的催化作用主要依赖于其结构中的哪个部分？A. 活性中心B. 辅基C. 亚基D. 底物结合位点答案：A3. 在蛋白质合成过程中，tRNA的主要功能是什么？A. 运输氨基酸B. 提供能量C. 催化肽键形成D. 指导蛋白质折叠答案：A4. 核糖体的主要功能是在哪里？A. 细胞核B. 内质网C. 线粒体D. 核糖体答案：B5. 以下哪种物质不是脂肪酸β-氧化的产物？A. 乙酰辅酶AB. 丙酮酸C. 还原型NADHD. 二氧化碳和水答案：B二、填空题1. 细胞呼吸的最终电子受体是________，在有氧条件下是氧气，在无氧条件下可能是其他物质如硫化氢等。
答案：氧气2. 三羧酸循环的第一步反应是由________酶催化的，该反应的产物是柠檬酸。
答案：柠檬酸合成酶3. 在DNA复制过程中，负责解开双链DNA的酶是________。
答案：解旋酶4. 蛋白质的一级结构是指其________的线性排列顺序。
答案：氨基酸5. 脂肪酸合成过程中，每次延长碳链需要消耗一个分子的________。
答案：丙二酸单酰辅酶A三、简答题1. 简述酶的动力学特性及其影响因素。
答：酶的动力学特性通常通过Michaelis-Menten动力学来描述，包括最大速率（Vmax）和Michaelis常数（Km）。
Vmax表示在饱和底物浓度下酶催化反应的最大速率，Km则是底物浓度在Vmax一半时的值。
酶活性受多种因素影响，包括温度、pH值、底物浓度、酶浓度、底物亲和力以及可能存在的抑制剂或激活剂等。
2. 描述细胞膜的结构特点及其在细胞中的功能。
答：细胞膜是由磷脂双层构成的半透膜，其中嵌入有多种蛋白质。
磷脂双层的疏水尾部朝向内部，亲水头部朝向细胞内外环境。
细胞膜的功能包括维持细胞形态、保护细胞内部稳定性、选择性物质输送（通过通道蛋白和载体蛋白）、信号传导（通过受体蛋白）以及细胞间的相互作用等。
生化(名词解释及问答题)
37．底物水平磷酸化：在被氧化的底物上发生磷酸化作用就是底物水平磷酸化。
38.糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程为糖酵解。
39.磷酸戊糖途径：是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。
4.何谓酶的抑制剂？酶的抑制剂的主要类别及其特点是什么？
通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或者丧失的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂。主要类别：不可逆抑制剂，可逆抑制剂。不可逆抑制剂与酶的必需集团以共价键结合，引起酶的永久失活。可逆抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，引起暂时性失活。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？
蛋白质变性后哪些性质会发生改变？蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：
（1）生物活性丧失；
（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？
（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O 形成氢键。（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
生化大题问答题含答案解析-大全精华必备
．什么是生物化学？它的研究对象和目的是什么？答：①生物化学是研究生物体内化学分子和化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
②生物化学的研究对象是生物体的分子，研究目的是从分子水平探讨生命现象的本质。
2．什么是分子生物学？它与生物化学的关系是什么？答：①分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
②分子生物学是生物化学的重要组成部分，是生物化学的发展和延续。
3．当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是什么？生物化学与分子生物学和医学的关系是什么？答：①当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是：生物分子的结构和功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控等三方面。
②生物化学与分子生物学是重要的医学基础学科，与医学的发展密切相关、相互促进。
各种疾病发病机制的阐明，诊断手段、治疗方案、预防措施等的实施，无一不依据生物化学与分子生物学的理论和技术。
生物化学与分子生物学的发展必将对基础医学、临床医学、预防医学、护理学、影像学、检验学和药学等领域产生重大影响。
蛋白质1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？试验中是如何计算的。
答：由于蛋白质是体内的主要含氮物，且平均含氮量为16%，因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量：每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）2．什么是蛋白质的两性解离？利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些？答：蛋白质分子除了两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，如谷氨酸残基中的γ-羧基、天冬氨酸残基中的β-羧基、赖氨酸残基中的ε-氨基、精氨酸残基中的胍基和组氨酸残基中的咪唑基，在一定的pH条件下均可解离成带负电荷或正电荷的基团，此种性质称蛋白质的两性解离。
利用蛋白质的两性解离性质分离纯化蛋白质的常用方法有用电泳法和离子交换层析法。
3．简述蛋白质的一、二、三、四级结构的概念及其维持稳定的化学键。
生物化学问答
3、试述五种脂蛋白的组成特点和生理功能（或意义）。
答：
CM【（乳糜微粒）含甘油三酯最多，占脂蛋白颗粒的80%～95%。】功能主要是转运来自食物的外源性甘油三酯。
VLDL【（极低密度脂蛋白）含甘油三酯占脂蛋白的50%～70%。】功能主要是转运肝脏合成的内源性甘油三酯。
LDL【（低密度脂蛋白）含40%～50%胆固醇及其酯。】功能为从肝脏向肝外组织转运胆固醇。
②醛固酮的调节：醛固酮（是肾上腺皮质球状带分泌的一种类固醇激素，）主要生理功能是促进肾远曲小管H﹢-Na﹢交换和K﹢- Na﹢交换，同时也促进水和氯的重吸收，即排钾泌氢、保钠保水。【醛固酮的作用机制可能是通过促进Na﹢K﹢ATPase的合成而增强肾小管上皮细胞基膜面的Na﹢K﹢ATPase活性，利于排钾泌氢和保钠，也可能是增强肾小管上皮细胞膜对离子的通透性。】
6、氨与胆红素对人体有毒性，人体分别是如何进行氨与胆红素的转运，以避免其对组织的毒性作用？
答：氨的转运：(1)在肝脏合成尿素，通过肾脏排除体外；
(2)合成非必需氨基酸和嘌呤碱基和嘧啶碱基等含氮物质；
(3)部分由谷氨酰胺转运至肾脏，水解产生NH3,与H+结合成NH4+，排除体外。
胆红素的转运：
③在滑面内质网，胆红素与两分子UDP－葡糖醛酸结合生成胆红素二葡糖醛酸酯，称为结合胆红素或肝胆红素；
④结合胆红素（的水溶性强，）易于从肝细胞分泌，汇入胆汁并排入肠道；
⑤排入肠道的结合胆红素在肠道菌的作用下脱去葡糖醛酸，再还原成无色胆素原。（80%~90%的）胆素原随粪便排出体外。未排出的胆素原一部分由肠道重吸收，通过门静脉回到肝脏，形成胆素原的肠肝循环；其余进入体循环，随尿液排出体外。
(3)神经和激素调节：正副交感神经调节；胰岛β细胞分泌的胰岛素是唯一能降低血糖的激素；而能升高血糖浓度的激素主要有胰岛细胞分泌的胰高血糖素、肾上腺髓质分泌的肾上腺素、肾上腺皮质分泌的糖皮质激素、腺垂体分泌的生长激素和甲状腺分泌的甲状腺激素等。这些激素主要通过调节糖代谢的各主要途径来维持血糖浓度。
生化问答题——精选推荐
⽣化问答题⽣化问答题1.以镰状红细胞性贫⾎为例简述⼀级结构决定⾼级结构的原因。
患者⾎红蛋⽩中有⼀个氨基酸残基发⽣改变，HbA(正常⾎红蛋⽩) β链的第６位为⾕氨酸，⽽HbS（患者⾎红蛋⽩）β链的第6位为缬氨酸，亲⽔侧链被⾮极性的疏⽔侧链所取代，出现了⼀个因疏⽔作⽤⽽形成的局部结构。
⾎红蛋⽩聚集成丝，相互黏着，红细胞形状改变，脆性增加，氧结合能⼒⼤⼤降低→红细胞破碎，溶⾎性贫⾎2.⽶⽒⽅程中动⼒学参数的意义1)Km值在数值上等于酶促反应速度为最⼤反应速度⼀半时对应的底物浓度2)Km值反应了酶对底物的亲和⼒，Km值越⼤，亲和⼒越⼩3)Km是酶对其底物的特征常数，取决于酶⾃⾝和底物的结构，与酶和底物浓度⽆关4)酶的转换数5）天然底物和限速步骤的推断3.酶动⼒学对反应速度的影响酶浓度：（初速度）底物浓度：⽶⽒⽅程抑制剂：不可逆抑制剂：专⼀性和⾮专⼀性可逆性抑制剂：○1竞争性抑制作⽤：取决于抑制剂浓度与底物浓度的⽐例和酶的亲和⼒K m↑,Vmax不变○2⾮竞争性抑制作⽤：Km不变，Vmax↓○3反竞争性抑制作⽤：与酶底物复合物的特定空间结合 Km↓,Vmax↓激活剂：必需激活剂：⽆活性→有活性⾮必需激活剂：有活性→⽆活性温度：影响酶与它们的亲和⼒。
影响酶蛋⽩、底物、酶与底物复合物的解离。
4.酶原激活的意义。
○1保护消化器官本⾝受蛋⽩酶⽔解被破坏。
○2保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作⽤○3酶的存储形式6.糖酵解的⽣理意义。
1.少数组织在氧化条件下的能量来源。
2.某些情况下，在缺氧状态下的能量补充。
3.某些病理情况下获取能量的⽅式。
7.糖的有氧氧化反应过程。
葡萄糖、糖原（胞液）→6-P-G→2丙酮酸（线粒体）→2⼄酰辅酶A→三羧酸循环8.三羧酸循环的途径总结：1个分解：⼄酰CoA分解2次脱氢：异柠檬酸→a-酮戊⼆酸→琥珀酰CoA3个关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸合酶、a-酮戊⼆酸脱氢酶复合体4次脱氢：见图，⽣成12分⼦ATP5次能量⽣成：3NADH +FADH2+底物磷酸化↓↓↓3ATP*3 + 2ATP + GTP→ATP=12ATP9.糖有氧氧化的⽣理意义。
生化简答题
生化问答题1．简述糖酵解的途径。
答案：1.迅速供能，这对肌肉收缩更为重要，当机体缺氧或剧烈运动肌肉局部血流不足时，能量主要通过糖酵解途径获得。
2.是某些组织获能的必要途径。
如：神经白细胞骨髓组织等。
即使再有氧时也进行强烈的酵解而获能3 成熟的红细胞无线粒体仅靠无氧酵解供能。
2.简述三羧酸循环的特点及生理意义。
答案：TAC 反应的特点：从草酰乙酸和乙酰辅酶A结合成柠檬酸开始，每次循环消耗一分子乙酰基。
反应过程中有4次脱氢，2.。
TAC 在线粒体中进行，有三个催化不可逆反应的关键酶，分别是柠檬酸合酶异柠檬酸脱氢酶，a-酮戊2酸脱氢酶复合体 3 的中间产物包括草酰乙酸再循环中起催化作用不会因参与循环而被消耗掉。
生理意义：1是三大营养物质代谢的最终通路2是三大营养物质互相转变的枢纽。
3为其他物质合成提供小分子前提物质为氧化磷酸化提供还原当量。
3.试述磷酸戊糖途径的生理意义答案 1 提供5-磷酸核糖作为体内合成各种核苷酸及核酸的原料。
2 提供代谢所需要的还原型辅酶2 NADPH>4 试述酮体的生理意义酮体是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物，包括乙酰乙酸Β-羟丁酸和丙酮。
1酮体分子小极性大易溶于水能通过血脑屏障及肌肉的毛细血管壁是脑心肌和骨骼肌等组织的重要能源2 长期饥饿或糖供给不足时酮体利用的增加可减少糖的利用利于维持血糖节省蛋白质的消耗 3 严重饥饿或糖尿病时可作为脑组织的主要能源。
5 试述脂肪酸β氧化的过程1 脂肪酸在胞液中活化为脂酰辅酶A2 脂酰辅酶A 进入线粒体3 脂酰辅酶A进行Β氧化包括4步连续反应：脱氢加水脱氢和硫解 4 产生的乙酰辅酶A彻底氧化分解为co2 h2o 和能量。
影响酶促反应速率的因素有哪些答：1)温度：温度对酶促反应速率的影响曲线一般呈钟罩型，每种酶都有最适温度，在最适温度下反应速率最大。
2）PH:PH对酶促反应速率的影响一般呈钟罩型，每种酶都有最适PH，在最适PH下反应速率最大。
生化问答题
1999年1. 今有一蛋白质混合物，各组分基本性质如下：A: M=12,000 PI=10 B: M=62,000 PI=4C: M=28,000 PI=7 D: M=9,000 PI=5若不考虑其它因素影响，当它们（A）流经象DEAE-纤维素这样的阴离子交换剂，用线性梯度洗脱时；（B）流经Saphadex G-50排阻层析时，这些蛋白质的洗脱顺序如何（A）流经象DEAE-纤维素这样的阴离子交换剂，用线性梯度洗脱时洗脱顺序是，B、D、C、A，因为使用阴离子交换剂说明蛋白质带负电荷，溶液的pH大于它们的等电点，即大于10，而溶液的pH值距蛋白质等电点越远，蛋白质的电荷越多，洗脱越困难。
（B）流经Saphadex G-50排阻层析时，这些蛋白质的洗脱顺序是B、C、A、D，即根据分子量从大到小的顺序洗脱。
2. 原核生物由30S小亚基和50S大亚基组成，但核糖体本身为70S而不是80S,•说明理由。
原核生物中大部分核糖体游离于细胞质中。
70s是指核糖体的沉降系数为70S，由大亚单位（50S）与小亚单位（30S）组成，大亚单位含有23SrRNA，5SrRNA与30多种蛋白质，小亚单位含有16SrRNA与20多种蛋白质。
30S的小亚单位对四环素与链霉素很敏感，50S 的大亚单位对红霉素与氯霉素很敏感。
并不是说30s+50s就会是80s, 另外真核生物是80s(60s+40s)。
3. 磺胺药物作为一种抗菌素可抑制微生物生长，对人体副作用比较小，有机磷农药不仅可杀死害虫，对人也有很大的毒性，•为什么？磺胺类药物通过竞争性抑制二氢叶酸还原酶，干扰核酸合成，从而影响细菌生长繁殖，发挥其抑菌作用。
由于竞争性抑制属于可逆抑制，能用物理方法除去抑制剂而使酶复活，故对人体的副作用较小。
而有机磷农药如605、敌百虫、DDV等，能抑制某些蛋白酶及酯酶活力，与酶分子活性部位的丝氨酸羟基共价结合，从而使酶失活。
这类化合物强烈地抑制对神经传导有关的胆碱酯酶活力，使乙酰胆碱不能分解为乙酸和胆碱，引起乙酰胆碱的积累，使一些以乙酰胆碱为传导介质的神经系统处于过渡兴奋状态，引起神经中毒症状，因此这类有机磷化合物又称为神经毒剂，能杀死害虫，对人也有很大的毒性。
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医学生物化学复习题各章节问答题小集1.试述肽链中α–螺旋的结构特点。
答：①α-螺旋外观似棒状，肽链的主链形成紧密的螺旋，侧链伸向外侧；②肽链中全部NH都和CO生成氢键，使α-螺旋的结构十分牢固；③螺旋的一圈由3.6个aa残基组成，螺距为0.54 nm；④螺旋的走向都为顺时针方向，所谓右手螺旋。
2. 什么是蛋白质的四级结构? 什么是均一四级结构和不均一四级结构?答：蛋白质分子中各个亚基的空间分布及亚基接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。
由相同的亚基构成的四级结构称为均一四级结构，由不同亚基构成的，则称为不均一四级结构。
3. 以血红蛋白与O2的结合为例，说明什么是协同效应？答：协同效应是指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力，如果是促进作用，则称为正协同效应，反之则为负协同效应。
以血红蛋白为例，当Hb的第一个亚基与O2结合以后，促进第二及第三个亚基与O2的结合，当第三个亚基与O2结合后，又大大促进了第四个亚基与O2结合，这种效应为正协同效应。
4.举例说明蛋白质一级结构和功能的关系。
答：蛋白质的一级结构(即氨基酸残基排列顺序)是空间结构和性质的基础，蛋白质分子中的氨基酸残基的改变有的会严重影响其功能，有的则影响甚微。
有的结构相似的功能也相似。
①结构相似的具有相似的功能：例如从哺乳动物胰脏中分离出来的胰岛素，都由A链和B链组成，不同来源的胰岛素氨基酸排列顺序不完全相同，但相似，分子量也几乎相等，均具有降低血糖的生物学功能。
②一级结构与分子病：血红蛋白是由四个亚基构成的四聚体。
珠蛋白有两条α-链和两条β链，它们分别由141和146个氨基酸残基组成。
由于基因突变使珠蛋白多肽链的氨基酸残基改变所致的异常血红蛋白近400种。
其中只有某些残基改变才影响该蛋白带O2功能。
例如正常珠蛋白β链上第6位的谷氨酸被缬氨酸取代，使血红蛋白溶解度改变而导致镰刀状红细胞贫血。
5.试述如何分析多肽链中氨基酸的顺序?答：首先分析已纯化蛋白质的氨基酸残基的组成。
蛋白质经盐酸水解后成为个别氨基酸，用离子交换柱将各种氨基酸分开，测定它们的量，算出氨基酸在蛋白质中的百分组成或个数。
第二步是测定多败链的氨基末端和羧基末端为何种氨基酸残基。
可用二硝基氟苯(或丹酷氯)与多肽链的α-氨基作用生成二硝基苯氨基酸(或丹酰氨基酸)，然后将多肽水解，分离出带有二硝基苯或丹酰基的氨基酸，羧基端氨基酸残基可用羧肽酶将羧基端氨基酸残基水解下来，进行鉴定。
第三步是把肽链水解成片段，分别进行分析。
常用的水解方法有胰蛋白酶法、胰凝乳蛋白酶法、溴化腈法。
胰蛋白酶能水解赖氨酸或精氨酸的羧基所形成的肽键，胰凝乳蛋白酶水解芳香族氨基酸(苯丙、酪及色氨酸) 羧基侧的肽键、溴化腈水解甲硫氨酸羧基侧的肽键。
然后测定各肽段的氨基酸排列顺序，一般采用Edman降解法。
如上所述，一条多肽链可被水解成若干片段，再分别分析出各肽段的氨基酸顺序，然后经过组合排列对比最终得出完整肽链中氨基酸顺序的结果。
6. 妨碍α–螺旋形成的因素有哪些?答：一段肽链，只有在其氨基酸残基的R适合时，才能形成α-螺旋，如果有多个谷氨酸或天冬氨酸相邻，则在pH7.0时这些残基的游离羧基都带负电荷，彼此相斥，妨碍α-螺旋的形成。
同理，多个碱性氨基酸残基在一肽段内，由于正电荷相斥，也防碍α-螺旋的形成。
此外，天冬氨酸，亮氨酸的侧链很大，也会妨碍α-螺旋的形成，另外，脯氨酸的N原子在刚性的五元环中，它所形成的肽键N原子上没有H，不可能形成氢键，凡是肽链中出现脯氨酸残基的部位不能形成α-螺旋。
1.比较DNA与RNA在化学组成、结构与生物学功能的异同。
DNA与RNA化学组成的比较：嘌呤碱嘧啶碱戊糖磷酸DNA A、G T、C 脱氧核糖磷酸RNA A、G U、C 核糖磷酸DNA：是双链(两条多核苷酸链)，二级结构为双螺旋结构，是遗传的物质基础。
RNA：是单链(一条多核苷酸链)，二级结构可有局部双螺旋结构，RNA包括mRNA、tRNNA和rRNA，它们参与蛋白质的生物合成。
2.试述B型DNA双螺旋结构模型的要点。
1．两条多核苷酸链反向平行，围绕同一轴旋转，呈右手螺旋。
2．dR—P向外，碱基在内侧按A＝T，G≡C以氢键相连配对。
3．碱基对平面与轴垂直，平面之间相距0.34nm，螺旋旋转一周为10bp，螺距为3.4nm，螺旋直径为2nm. 4．螺旋中形成的深沟和浅沟交替出现。
5．维持双螺旋稳定的主要力是碱基堆积力和氢键。
3.RNA主要分为哪几类，试述其生物学功能。
RNA主要有三类，mRNA、tRNA、rRNA。
mRNA的遗传信息来自DNA，是蛋白质合成的直接模板，决定蛋白质分子中氨基酸序列。
tRNA是携带氨基酸并以其反密码与mRNA密码间的碱基配对来识别密码。
rRNA与蛋白质一起组成核糖体，是蛋白质生物合成的场所。
1.酶的化学本质是什么?酶催化作用有何特点?生物体内绝大多数酶的化学本质为蛋白质.酶作为生物催化剂其作用特点：(1)有很强的催化效能,加速反应106-1012倍；(2)酶促反应无副反应；(3)对底物有高度的专一性；(4)催化作用受精确调控。
2.何谓酶的活性中心和必需基团?用活性中心解释酶- 底物复合物形成及酶的专一性.酶的活性中心是酶分子表面的一个区域，在此区域内必需基团比较集中，而且各基团的相对位置有严格的空间构象，酶在此与底物结合并催化底物生成产物。
与酶催化活性有关的侧链基团称必需基团，活性中心内涉及到E与S 结合的功能基团称为结合基团，具催化功能的称为催化基团。
酶在催化时，先与底物在活性中心结合生成ES复合物，然后ES分解得到产物P并释放出E。
活性中心功能基团的空间构象在酶与底物相互结合时，可在底物诱导下发生构象的改变，获得正确的空间定位，有利于酶与底物的结合与催化。
即酶-底物复合物的诱导与契合。
活性中心构象要求与底物的构型或结构相适配，只有一定结构和构型的物质才被酶结合和催化，这就是酶对底物的专一性。
3.说明酶的专一性,专一性有哪几类?一种酶只能对一定的底物起催化作用，即酶对底物有严格的选择性，称专一性。
仅作用于一种底物者称绝对专一性，可催化一种类型化学键的多种底物的，称相对专一性，而选择性作用于一种立体构型的底物的称立体异构专一性。
4.何谓竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用?比较其动力学特点?竞争性抑制剂结构与底物相似与底物结合在酶的相同部位即活性中心。
与底物竞争酶分子上结合位点从而抑制反应，[I]一定时，增加[S]可减弱抑制作用。
抑制剂种类及比较：竞争性抑制剂与S竞争结合E的活性中心Km增大Vmax不变反竞争性抑制剂与ES结合不影响底物结合位点Km减小Vmax减小非竞争性抑制剂可与E结合也可与ES结合Km不变Vmax减小混合性抑制剂影响酶对底物结合又阻碍催化Km增大或减小Vmax减小5.应用酶的竞争性抑制原理,阐明磺胺类药物的抑菌作用竞争性抑制作用是由于抑制剂的化学结构与酶催化作用的底物十分相似，抑制剂与酶形成复合物EI后，酶就失去催化作用，竞争性抑制作用的显著特点是酶的抑制作用可被高浓度的底物所解除，例如：磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，而后者是叶酸的组成成分，由于磺胺类化合物与二氢叶酸合成酶结合，阻止了菌体中二氢叶酸的合成，使四氢叶酸的合成减少，而四氢叶酸是细菌合成核酸不可缺少的辅酶,从而抑制细菌生长。
6.说明辅酶和辅基有何不同,举5 例说明辅酶和维生素的关系及辅酶在反应中的作用.在结合酶中，结构复杂的小分子有机化合物构成的辅因子有两类：辅酶和辅基。
辅酶以非共价键与酶蛋白疏松结合，可用透析等简单方法分离，辅基则以共价键与酶蛋白牢固结合，不易与酶蛋白分离。
如硫胺素焦磷酸(TPP)含维生素B1，黄素单核苷酸(FMN)含维生素B2，NAD+含维生素PP，磷酸吡哆醛含维生素B6，辅酶A含维生素泛酸。
辅因子中含有能可逆变化的基团,并借助于其维生素部分传递转移氢原子、电子或某种化学基团如氨基、羧基和一碳基团等。
发挥作用后可被同一酶蛋白恢复反应前状态或需其它酶才恢复反应前状态，后者如NAD+、CoASH，称为第二底物。
7.说明金属离子在结合酶中作用和类型.在金属酶中，金属离子和酶蛋白结合紧密、不易分离。
另有金属离子作激活剂的酶，金属离子结合疏松，但需要金属离子才能有最大活性。
金属离子作用：(1)参与酶活性中心组成，维持酶蛋白构象，与E和S 形成三元络合物参与酶的催化作用；(2)改变化合价通过氧化还原作用传递电子完成物质氧化或还原。
8.何谓初速度?为什么测初速度?通常把底物转变量在5%以内的速度作为初速度。
因为在米氏方程推导中没有考虑反应E+P→ES，要忽略此反应，必须P趋于零.因此，米氏方程只适用于反应的初速度。
实际上，产物生成量(或底物减少量)与时间关系的进程曲线揭示，随着时间的延长，反应速度逐渐降低(不呈现直线关系)，显然于此时测得的反应速度已不能代表真正的酶活力。
因为，底物浓度减少、逆反应加速、产物抑制或酶失活等干扰因素相继出现，使得产物生成量与时间不再成正比关系等。
所以，只有测定初速度，即产物生成随着时间而呈直线增加(正比关系)，此时测定酶活力，可正确反映酶的活性。
9.何谓维生素？按其溶解性质可分成几类？分别包括哪几种？维生素是生物体维持正常生理功能所必须的一类低分子有机化合物，它们在体内不能合成或合成量不足，每日需要量仅以毫克或微克计算，但必须由外界供给。
按其溶解性质可分成两大类，即脂溶性维生素和水溶性维生素。
脂溶性维生素包括维生素A、D、E、K四种，水溶性维生素包括维生素B1、B2、B6、PP、泛酸、生物素、叶酸、B12和维生素C。
1.试以G-6-P为中心点，描述其代谢的主要去路。
磷酸戊糖途径↑↑↑6-磷酸葡萄糖脱氢酶磷酸葡萄糖变位酶↑磷酸己糖异构酶合成糖原←←G-1-P←——————→G-6-P←——————→F-6-P→→糖酵解途径↓葡萄糖-6-磷酸酶葡萄糖2.试述乳酸、丙氨酸及天冬氨酸糖异生途径的异同点，糖异生的生理意义何在?1．乳酸、丙氨酸及天冬氨酸的糖异生途径的异同点如下：NAD＋LDH NADH+H＋乳酸←————————————→丙酮酸ALT丙氨酸+ α-酮戊二酸←———→丙酮酸+ 谷氨酸AST天冬氨酸+α-酮戊二酸←———→草酰乙酸+谷氨酸A TP ADP GTP GDP丙酮酸——————→草酰乙酸——————→PEP→→→异生为葡萄糖2．乳酸、丙氨酸及天冬氨酸经糖异生途径转变为葡萄糖，所消耗的能量不同：lmol乳酸或丙氨酸异生为葡萄糖需消耗3molATP，lmol天冬氨酸异生为葡萄糖需消耗2molATP。
3．糖异生的生理意义：(1)糖异生的主要生理意义在于糖来源不足时；可通过糖异生来维持血糖浓度的相对恒定。