生物化学名词
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释完整版生物化学名词解释完整版1. 蛋白质蛋白质是生物体内一类重要的高分子物质，由氨基酸构成，主要作用是构成细胞的结构和代谢物质的合成，也是细胞信号传递、能量传递和免疫防御的重要组成部分。
蛋白质的种类多样，包括酶、激素、抗体、细胞骨架、肌肉等。
2. 氨基酸氨基酸是蛋白质的组成单元，由一羧基和一氨基组成，此外还有一个侧链。
人体内有20种不同的氨基酸，其中9种是必需氨基酸，必须从食物中摄取。
氨基酸不仅是蛋白质的重要组成部分，还是细胞代谢和酶活性的调控物质。
3. 核酸核酸是一类生物体内的高分子物质，包括DNA和RNA两种，由核苷酸组成，主要作用是储存和传递遗传信息。
DNA存储了生物的遗传信息，RNA则参与了生物的蛋白质合成过程。
生物体内的核酸种类多样，包括单链RNA、双链RNA、转录因子、siRNA等。
4. 核苷酸核苷酸是核酸的组成单元，由糖、碱基和磷酸组成。
碱基分为嘌呤和嘧啶两类，糖分为脱氧核糖和核糖两类，磷酸则是核苷酸分子中的反式结构。
生物体内的核苷酸种类多样，包括腺苷酸、鸟苷酸、胞苷酸、尿苷酸等。
5. 酶酶是一类催化生物体代谢反应的蛋白质，由氨基酸构成，能够加速化学反应的速度，催化生成或者分解特定的分子。
酶在生物体内发挥了极为重要的作用，参与了代谢、能量转化、信号转导、免疫防御等生理活动。
6. 代谢代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括能量代谢、物质代谢等。
代谢是维持生命所必需的过程，能够维持生物体内部环境的稳态。
代谢活动的主要物质是蛋白质、碳水化合物、脂类和核酸等。
7. 糖原糖原是动物体内储存能量的一种多糖物质，由许多葡萄糖分子组成。
糖原主要储存于肝脏和肌肉组织中，当身体需要能量时，肝脏和肌肉会将糖原分解成葡萄糖，通过血液输送到需要能量的器官。
8. 糖类糖类是生物体内的一类重要的有机化合物，主要由碳、氢和氧三种元素组成，包括单糖、双糖和多糖等多种类型。
糖类在生物体内发挥了极为重要的作用，参与能量代谢、合成酶和抗原等生理活动。
生物化学名词解释
结合水:是水在生物体和细胞内的存在状态之一,是吸附和结合在有机固体物质上的水,主要是依靠氢键与蛋白质的极性基(羧基和氨基)相结合形成的水胶体。
自由水：不被细胞内胶体颗粒或大分子所吸附、能自由移动、并起溶剂作用的水。
无机盐：无机化合物中盐类的统称。
大量元素：生物正常生长发育需要量较多的元素。
指含量占生物总重量万分之一以上的元素，微量元素：通常指生物有机体中含量小于0.01%的化学元素。
超微量元素：生物体里含量低于十万分之几的元素。
新陈代谢：生物体从环境摄取营养物转变为自身物质，同时将自身原有组成转变为废物排出到环境中的不断更新的过程。
异化：生物体在新陈代谢过程中，自身的组成物质发生分解，同时放出能量，这个过程叫做异化。
同化：是生物体代谢当中的一个重要过程，作用是把消化后的营养重新组合，形成有机物和贮存能量的过程。
底物：酶所作用和催化的化合物。
代谢途径：多种代谢反应相互连接起来，完成物质的分解或合成。
蛋白质系数：指蛋白质含量为氮含量的6.25倍。
必须氨基酸：体内合成的量不能满足机体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
蛋白质一级结构：指多肽中从N-端到C-端的氨基酸序列,包括二硫键的位置。
单体蛋白质：寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。
简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
结构域：蛋白质或核酸分子中含有的、与特定功能相关的一些连续的或不连续的氨基酸或核苷酸残基。
蛋白原：蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质激活：核酸熔点Tm值：就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。
不同序列的DNA，Tm值不同。
DNA中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。
限制性内切酶：识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶。
核酸内切酶：在核酸水解酶中，为可水解分子链内部磷酸二酯键生成寡核苷酸的酶。
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第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
生物化学 名词解释
五、问答题
1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？试验中是如何计算的。
答：
由于蛋白质是体内的主要含氮物，且平均含氮量为16%，因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量：
蛋白质沉淀：
在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。
变性的蛋白质易于沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性
蛋白质的凝固作用：
蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，若将PH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸强碱中。如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
分子筛又称凝胶过滤，是层析的一种，层析柱内填满带有小孔的颗粒，一般由葡聚糖制成。蛋白质溶液加于顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因而不同大小的蛋白质得以分离。超速离心利用的是蛋白质在离心场中沉降系数不同而达到分离的目的。
7．举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。三级结构：
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。结构域是三级结构层次上的局部折叠区。（主要化学键是次级键：
疏水键、盐键、氢键和Van der Waals力等结构域：
（四）理化性质：
1.两性解离及等电点：
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。蛋白质是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。蛋白质的等电点(pI)：
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生物化学名词解释1.结构域：指一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有的两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。
2.模体：指由多肽链中相邻的几个二级结构单元在空间上相互接近形成的有规律的二级结构集合。
3.等电点：指在溶液中，氨基酸或蛋白质电离成为电中性的兼性粒子时的溶液PH。
4.蛋白质变性：指在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质、生物活性丧失的现象。
5.反密码环：tRNA上含有反密码子，可以与mRNA的密码子通过碱基互补配对相互识别的部位。
6.Km值：米氏常数，数值上等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
7.必需基团：酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必须的集团。
8.酶的活性中心：酶分子中的必需集团在空间结构上彼此靠近，集中形成的一个特定空间结构区域，可以与底物特异性结合并催化底物转化为产物。
9.酶的竞争性抑制：指抑制剂与酶的底物结构相似，抑制剂可以与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合形成的中间产物。
10.变构酶：指受别构效应调节的酶，含有别构位点。
别构位点在结合别构效应物以后酶的构象发生变化，从而影响活性中心的构象，最后影响酶的活性。
11.酶的化学修饰：酶蛋白上的一些基团在特定酶的催化下与某种化学基团发生共价结合而被修饰或酶蛋白身上某些特定的化学基团脱落进而引起酶活性改变的现象。
12.同工酶：指催化相同的反应但结构和理化性质等不同的酶。
13.氧化磷酸化：指代谢物氧化脱下的氢经线粒体呼吸链传给氧生成水，同时释放能量使ADP磷酸化生成ATP的过程。
14.底物水平磷酸化：指代谢物因脱氢、脱水等作用使分子内能量重新分布，形成高能键传给ADP生成ATP的过程。
15.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O同时释放大量能量并合成ATP的过程。
16.糖异生：由非糖物质生成葡萄糖或糖原的过程。
17.磷酸戊糖途径：葡萄糖在细胞质中生成核糖-5-磷酸及NADPH+H+，前者再进一步变成甘油醛-3-磷酸和果糖-6-磷酸的反应过程。
生物化学名词解释
绪论1.生物化学（biochemistry）：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物内基本物质的化学组成、结构，以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢（metabolism）：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：分子生物学是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础（分子遗传学），生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。
第一章糖的化学1．糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2．单糖（monosaccharide）：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种,是组成糖类物质的基本结构单位。
3．多糖（polysaccharide）：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。
4．寡糖（oligosaccharide）：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5．结合糖（glycoconjugate）：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6．同聚多糖（homopolysaccharide）：也称为均一多糖,由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7．杂多糖（heteropolysaccharide）：也称为不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。
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生物化学名词解释大全1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
12. 细胞呼吸（Cellular Respiration）：通过氧化分解有机物质以释放能量的过程，通常包括糖的氧化并产生二氧化碳和水。
13. 光合作用（Photosynthesis）：将光能转化为化学能的过程，植物和一些微生物通过光合作用将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
14. 激素（Hormone）：由内分泌腺分泌并通过血液传递到细胞中起作用的化学物质，调节和控制生物体内的各种生理过程。
生物化学名词解释
生化名词解释生物化学：是研究生命现象的本质即研究生物体的化学组成及这些化学物质在生物体内所发生的化学变化以及这些化学变化与生物的生命活动之间的关系，当前定义为研究生物分子特别是生物大分子之间的相互作用，相互影响以表现生命活动现象原理的科学。
分子伴侣：又叫伴娘蛋白，是细胞中一类帮助新生肽链折叠成正确的构象，但其自身并作为终产物的组成成分的蛋白分子。
结构域：在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都是几个超二级结构单元的组合，不同结构域之间以共价键相连。
别构效应：又叫变构效应，是指配基与寡聚蛋白分子中的一个亚基结合后改变了其构象，并导致相邻其他亚基构象和功能的改变，最终使蛋白质生物活性改变的现象。
协同作用：变构效应的一种特殊类型，是亚基之间的一种相互作用。
指寡聚蛋白的某一个亚基与配基结合时可以改变其他亚基构象，进而改变蛋白质生物活性的现象，分为正协同作用和负协同作用。
回文序列：双链DNA中的一段倒置重复序列，当该序列的双链被打开后，可形成局部“+”字形结构。
同工酶:是指有机体内能够催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。
竞争性抑制:抑制剂与酶的天然底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心,从而降低酶的结合效率,抑制酶的活性,这种抑制作用称竞争性抑制作用。
非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心以外的必需基团结合，但不影响酶与底物的结合，酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合，但形成的酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释放出产物，致使酶活性丧失的抑制作用。
酶的专一性:一种酶只能作用与一类化合物或一定的化学键，催化一定类型的化学反应，并生成一定的产物的现象。
Km:酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度,是酶的特征常数,只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
变构酶：或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化所调节。
比活力：是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。
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生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1。
肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2. 等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子,成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3. 模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥特殊的功能，称为模体。
4. 结构域:分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域.5。
亚基:在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6. 肽单元:在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7. 蛋白质变性:在某些理化因素影响下,蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1。
DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环,双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性.2。
Tm：即溶解温度，或解链温度,是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度.在Tm时,核酸分子50％的双螺旋结构被破坏。
3. 增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露,使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应.4. HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短,经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中.5。
核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6. 核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交.第三章酶1. 酶：由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。
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生物化学名词解释全生物化学名词解释全————————————————————————————————作者: ————————————————————————————————日期：生物化学名词解释集锦第一章蛋白质１.两性离子（dipoｌariｏn）2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd)３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI）4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd)5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid）6．构型(ｃonfigｕratioｎ)７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe)8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ)９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture)10．结构域（doｍａｉn）11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure)１2．氢键(ｈydrogｅn boｎd）１3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture)14.离子键(ionｉc bond)１５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe)16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ）17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ)１9.盐溶(salting iｎ)20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion)21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn）23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis)24.层析(chroｍatｏｇrapｈy）第二章核酸1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide)2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring)5．反密码子(aｎticｏdoｎ）6.顺反子（ｃiｓtron)7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn）８.退火(ａnnｅａlｉng）9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge)12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（m ｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm)１4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ)15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide)第三章酶与辅酶1．米氏常数(Ｋm 值)2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy）３．辅基(pｒosthetic groｕp）4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ）5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ）６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm）7.激活剂(activａtｏr）8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme)10.同工酶（ｉｓozｙme）11.诱导酶（indｕced enｚyme)1２．酶原（zymogｅｎ）1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy)１4.活性中心(acｔive ｃeｎter）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn)2. 呼吸链（reｓpiratory chain）3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation)4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O)5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn）6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg第五章糖代谢1.糖异生（glycogｅnolysis)2.Q 酶(Q-enzｙｍe)３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)4．发酵(fermｅntation）５.变构调节(allosteｒic regulａｔiｏn)６.糖酵解途径(glyｃoｌyｔic pathway）7.糖的有氧氧化(ａｅro ｂｉc ｏxiｄation) 8．肝糖原分解(gｌycogenoｌysｉs)9.磷酸戊糖途径(pentｏse pｈoｓphaｔｅpａthｗay)10．Ｄ－酶(Ｄ－enzyme)1１.糖核苷酸(sugar-ｎｕcleotide)第六章脂类代谢1. 必需脂肪酸(esseｎｔiaｌfaｔtyａｃｉd)２．脂肪酸的α-氧化(α-ｏxｉdatioｎ) ３. 脂肪酸的β－氧化(β-o ｘidａtiｏn) 4．脂肪酸的ω-氧化（ω－oxidatｉon) 5. 乙醛酸循环(ｇlｙoxylaｔe cｙｃｌe）６．柠檬酸穿梭（ciｔriａｔe shuｔtle) 7. 乙酰ＣoA 羧化酶系(acetyｌ-ＣｏAcａrnｏxyｌase)8. 脂肪酸合成酶系统（fａtty acｉd synthase sysｔeｍ)第八章含氮化合物代谢1.蛋白酶（Pｒotｅinasｅ）2．肽酶（Ｐｅptidaｓｅ）３．氮平衡（Nitrogen balanｃe)4．生物固氮(Bioｌoｇiｃaｌnｉtｒoｇeｎfiｘatｉｏn）5.硝酸还原作用(Nitrate rｅductioｎ)６.氨的同化(Incorporatｉon oｆammｏnium ionｓｉntｏorganic ｍoｌecｕles）7．转氨作用（Tｒanｓａminatiｏｎ）８．尿素循环（Uｒea cycle）９.生糖氨基酸(Glｕcogenic amiｎo acid）1０.生酮氨基酸(Ｋe ｔogenic aｍiｎo acid）11.核酸酶（Nuclｅａsｅ）12.限制性核酸内切酶（Resｔrｉctｉon en ｄonuclease）１3.氨基蝶呤(Aminｏpterin)14．一碳单位（One ｃarbｏn uniｔ）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（ｓemiconservatiｖｅｒｅｐlicatｉｏn)2.不对称转录(asyｍmetrｉｃtrancriptｉon)３.逆转录（ｒeｖeｒse tｒａnｓｃｒiｐtio ｎ)4．冈崎片段（Oｋazaki fragｍeｎt)5.复制叉(ｒｅｐｌicaｔｉｏｎfork) 6．领头链（ｌｅaｄing stｒaｎｄ)7.随后链（lａggｉng sｔｒand）8.有意义链(sense ｓtｒanｄ）9.光复活(phｏtoreactｉvatｉｏn)1０．重组修复（ｒｅcoｍbiｎaｔｉon repair）１1．内含子（inｔron)１２.外显子(exon)１３．基因载体（ｇenｏnｉc vｅctor)1４.质粒(plasmid)第十一章代谢调节1.诱导酶(Inｄuciblｅenzymｅ）２.标兵酶(Ｐaceｍakeｒenzｙmｅ）3.操纵子(Opeｒon）4．衰减子（Aｔtenuａtｏr)5.阻遏物(Repressｏr）6．辅阻遏物（Ｃoｒepreｓsor）7．降解物基因活化蛋白(Ｃatabolic geｎe act ｉvator proteiｎ) 8．腺苷酸环化酶（Adenylate ｃycｌaｓe) ９．共价修饰（Cova ｌent moｄifｉｃａtｉon)10．级联系统(Cascadｅsystem）11．反馈抑制（Ｆeeｄｂａck inhibｉtiｏｎ）12．交叉调节（Cross reｇulａtion）13．前馈激活(Feedforwａｒｄactivation）1４.钙调蛋白（Caｌmｏｄulｉn）第十二章蛋白质的生物合成1.密码子(ｃoｄoｎ)2.反义密码子(syｎonyｍous codon)３.反密码子(anticodoｎ）4．变偶假说（wobble hypothｅsiｓ)５.移码突变(ｆraｍeshｉfｔmuｔant）6.氨基酸同功受体（iｓoacceptor）７.反义ＲNA(ａntiｓｅｎse RNＡ)８．信号肽（siｇnａl ｐepｔide)9.简并密码(degeneratｅcodｅ）10．核糖体(ribosｏme）11.多核糖体（poly some)12．氨酰基部位(ａmｉｎoacyl siｔｅ)13.肽酰基部位(pｅptidｙsite)14.肽基转移酶（peptｉdyl traｎsferase）15．氨酰- tＲＮA 合成酶（amino aｃy－ｔRＮA sｙnthetａse)１6.蛋白质折叠(pｒotein folding)１7.核蛋白体循环（polyｒｉｂｏsoｍｅ) 1８．锌指(zｉne finger)19．亮氨酸拉链（leuｃｉnｅzｉppeｒ) 20．顺式作用元件(ｃis-acｔing elｅｍen ｔ)21.反式作用因子(tｒans－acting factｏr)22.螺旋-环－螺旋(helｉx-loop-helｉｘ)第一章蛋白质1．两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
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蛋白质1.等电点（pI）:当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI)。
2.肽键和肽链:肽是由一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化合物，氨基酸之间脱水缩合后形成的共价键成为肽键。
3.肽平面及二面角：两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N 键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。
φ和ψ称作二面角，亦称构象角。
4.一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构(primary structure)。
这是蛋白质最基本的结构，它内寓着决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。
5.二级结构：蛋白质的二级结构（secondary structure）指肽链主链不同区段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元．主要有以下类型：(１) α－螺旋（α－helix）(２) β－折叠（β-pleated sheet）(３) β－转角（β-turn）(４) 无规则卷曲（nonregular coil）6.三级结构：多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α－螺旋、β－折叠片、β－转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。
7.四级结构：四级结构是指由相同或不同的称作亚基（subunit）的亚单位按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构，维持四级结构稳定的作用力是疏水键、离子键、氢键、范得华力。
亚基本身都具有球状三级结构，一般只包含一条多肽链，也有的由二条或二条以上由二硫键连接的肽链组成。
8.超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β－转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构9.结构域：在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个相对独立、近似球形的三维实体，再由两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构，这种相对独立的三维实体称为结构域。
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生物化学名词解释零、绪论1.生物化学：从分子水平来研究生物体内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
3.分子生物学：是现代生物学的带头学科，主要研究分子遗传学，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理和技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量监控与药品临床方面应用的基础学科。
一、糖的化学1、糖基化工程：通过增加、删除或调整蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2、单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
3、多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构。
4、寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5、结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6、同聚多糖：也称均一多糖，由同类型的单糖缩合而成。
7、杂多糖：也称不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成。
8、粘多糖：也称糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。
9、糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。
10、肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。
11、蛋白质聚糖：是一类由糖和蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般少于多糖。
12、脂多糖：一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
13、内切糖苷酶：可水解糖链内部的糖苷键，有的可将长的多糖链切为较短的寡糖片段。
14、外切糖苷酶：只能切下多糖非还原末端的一个单糖，并对单糖组成和糖苷键有专一性要求。
二、脂的化学1、必需脂肪酸：人体不能合成必须从食物获取的脂肪酸。
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生物化学名词解释第一章糖类1.单糖（monosaccharide）由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。
2.寡糖（oligoccharide）由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
3.多糖（polysaccharide）20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖链可以是线形的或带有分支的。
4.构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。
有D型和L 型两种。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
5.构象（conformation）分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。
6.醛糖（aldose）一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。
7.酮糖（ketose）一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。
8.对映体（enantiomer）互为实物与镜像而不可重叠的一对异构体。
如左旋乳酸与右旋乳酸是一对对映体。
9.差向异构体（epimer）同一不对称碳原子，各取代基取向不同，而产生两种差向同分异构体。
如α-D-吡喃葡萄糖与β-D-吡喃葡萄糖；与葡萄糖互为差向异构体的有：甘露糖(C2)，阿洛糖（C3），半乳糖（C4）。
10.异头物（anomer）仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。
11.异头碳（anomer carbon）环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。
12.变旋（mutarotation）吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
13.糖苷（dlycoside）单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
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生物化学名词解释2．motif 模序在蛋白质分子中，可发现二个或者三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并具有相应的功能，被称之模序。
3．protein denature蛋白质变性。
在某些理化因素作用下，致使蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质与生物活性，称之蛋白质变性。
4. glutathione谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸与甘氨酸构成的三肽，半胱氨酸的巯基是该三肽的功能基团。
它是体内重要的还原剂，以保护体内蛋白质或者酶分子等中的巯基免遭氧化。
5．β-pleated sheet在多肽链β折叠结构中，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。
两条以上肽链或者一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，其走向可相同，也可相反。
并通过肽链间的肽键羰基氧与亚氨基氢形成氢键从而稳固β-折叠结构。
6．chaperon 分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。
它可逆的与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行能够防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。
分子伴侣关于蛋白质分子中二硫键的正确形成起到重要作用。
7．protein quaternary structure 蛋白质的四级结构数个具有三级结构的多肽链，在三维空间作特定排布，并以非共价键维系其空间结构稳固，每一条多肽链称之亚基。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基间的相互作用，称之蛋白质的四级结构。
8．结构域蛋白质的三级结构常可分割成1个与数个球状区域，折叠得较为紧密，各行其能，称之结构域。
9．蛋白质等电点在某一pH溶液中，蛋白质分子所带的正电荷与负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH值，即为该蛋白质的等电点。
10．α-螺旋α-螺旋为蛋白质二级结构类型之一。
在α-螺旋中，多肽链主链围绕中心轴作顺时钟方向的螺旋式上升，即所谓右手螺旋。
每3.6个氨基酸残基上升一圈，氨基酸残基的侧链伸向螺旋的外侧。
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生物化学名词解释1. 蛋白质：生物体内最重要的大分子之一，由氨基酸序列构成。
蛋白质具有多种生物学功能，如催化、结构支撑、运输等。
2.核酸：构成生命体系中一类非常重要的大分子，由核苷酸组成。
核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA带有遗传信息，RNA参与蛋白质合成。
3.酶：一种催化剂，加速生化反应。
酶可以分解分子，促进分子结合，或改变其化学结构。
4.代谢：生物体的一系列内部化学反应，通过消耗能量以及其他物质来维持生物体的生命活动。
5.细胞膜：生命体系中一个重要的组成部分，在细胞周围形成一个类似“皮肤”的物理屏障。
细胞膜通过选择性渗透控制物质在细胞内外之间的转移，从而维持细胞功能。
6.基因：遗传信息的基本单位，储存个体遗传信息，并控制细胞蛋白质的合成。
一个基因是由一段DNA序列编码的。
7.信号转导：一种细胞内转导机制，通过细胞内或细胞外的信号分子，传递一些特定的信息以及信号，最终影响不同生命活动。
8.代谢通路：一系列的生化反应，以特定的顺序和方式进行，从而将小分子代谢产物转化为化合物的过程。
9.生物分子：构成生命体系中的主要分子，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
它们提供能量、储存能量、维持生命活动以及维持生物体的结构。
10.生物催化：生命体系中一种特定的催化过程，通过酶促进生化反应。
生物催化可以在较温和的条件下进行，从而节省能量和资源。
11.糖代谢：一系列生物化学反应，将葡萄糖和其他糖类分解为能够提供能量的产物，并在代谢通路中继续进行。
12.氧化还原反应：一个常见的生化反应类型，涉及原子或离子之间的电子转移。
在这种类型的反应中，被氧化物失去电子，而被还原物获得电子。
13.葡萄糖：一种重要的单糖，通过糖代谢的过程来提供能量。
葡萄糖是糖类的代表，也被广泛应用于生物工程和食品工业。
14.ATP：三磷酸腺苷，细胞内最常见的高能化合物之一，承担能量传递的重要功能。
15.脂质：一类极为重要的生物分子，参与许多生命活动。
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蛋白质化学等电点（isoelectric point, pI）：当氨基酸在溶液中净电荷为零得pH。
在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在肽键(peptide bond)：由一个氨基酸得α-羧基与另一个氨基酸得α-氨基脱水缩合而形成得化学键。
肽：由二个或两个以上氨基酸通过肽键相连而形成得化合物。
蛋白质得一级结构：指多肽链中氨基酸得排列顺序与键合方式。
二级结构：蛋白质分子中某一段肽链得局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子得相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链得构象。
肽单元：参与组成肽键得6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。
它就是蛋白质构象得基本结构单位。
α-螺旋( α -helix ) ：就是蛋白质中最常见得一种二级结构，多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋β-折叠：若干条肽链或一条肽链得若干肽段平行排列，相邻肽链之间靠氢键维持。
超二级结构（supersecondary struture）：蛋白质分子中，由若干相邻得二级结构单元组合在一起，形成有规则得、在空间上能辨认得二级结构组合体结构域（domain）：在超二级结构基础上组装成得相对独立得三维实体。
折叠得较为紧密，各行使其功能。
蛋白质得变性：在某些物理与化学因素作用下，蛋白质分子特定空间构象被破坏，导致其理化性质改变与生物活性得丧失。
复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有得构象与功能。
酶化学全酶：对结合酶而言，酶蛋白与辅助因子结合之后所形成得复合物，称为全酶，只有全酶才有催化活性，将酶蛋白与辅助因子分开后均无催化作用。
全酶= 酶蛋白+ 辅助因子酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性得酶得前身称为酶原酸碱催化：通过瞬时地向反应物提供质子或从反应物接收质子以稳定过渡态、达到降低反应活化能、加速反应得一种催化机制。
共价催化：通过与底物形成反应活性很高得共价过渡物降低反应活化能，从而提高反应速度得过程。
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第三章
1，酶:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是
通过降低活化能加快反应的速度。
2,脱脯基酶蛋白:酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
3，全酶:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。
4，酶活力单位:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
14，催化常数(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。
15，双倒数作图:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。
14，高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
15，凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。
22，别构酶:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。
23，别构调节剂:结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。
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第一章 蛋白质
1. 两性离子：指同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2. NF-kB nuclear factor-kappa B：细胞核中的转录因子，能与免疫球蛋白 kappa 轻链基因的增强子 B 序列特异性结
合，促进 κ 轻链基因表达，故而得名。 3. 氨基酸 amino acid：含一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上，是蛋白质的构件分子。 4. 亲水氨基酸：即极性氨基酸，R 基团呈极性，一般能和水分子形成氢键，对水分子具有一定的亲和性。 5. 疏水氨基酸：即非极性氨基酸，R 基团呈非极性，对水分子的亲和性不高或者极低，但对脂溶性物质的亲和性较高。 6. 必需氨基酸 essential amino acid：人体（其他脊椎动物）必不需而机体内又不能合成必须从食物中补充的氨基酸。 7. 非必需氨基酸 nonessential amino acid：动物体自身可以进行有效合成的氨基酸。 8. 蛋白质氨基酸：即标准氨基酸，在蛋白质生物合成中，由专门的 tRNA 携带，直接参入到蛋白质分子中。 9. 非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸，不能
成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 16. 蛋白质的一级结构 primary structure：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 17. 肽 peptide：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 18. 模体 motif：
指在蛋白质或核酸一级结构上，具有特殊生化功能的特定氨基酸或碱基序列，称序列模体； 指具有特定功能的或作为一个独立结构域一部分的相邻的二级结构的聚合体，被称为功能模体或结构模体，相当
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生物化学名词第一章蛋白质的结构与功能1. 氨基酸的等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫氨基酸的等电点（pI）。
2. 蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N－端至C－端的氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
3. 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
4. 模体（或膜序）：在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在一级结构上总有其特征性的氨基酸序列，在空间结构上可形成特殊的构象，并发挥其特殊的功能，此结构被称为模体。
5. 蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6. 结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各行其功能，称为结构域。
7. 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
8. 蛋白质的等电点：在某一pH的溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫蛋白质的等电点（pI）。
9. 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。
10. 盐溶：加入少量盐时，很易离解成带电离子，对稳定蛋白质所带的电荷有利，从而增加了蛋白质的溶解度。
11. 盐析：是将盐（中性）加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
12. 透析：利用半透膜原理把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法叫透析。
13. 超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的，称为超滤法。
14. 电泳：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，由于不同的蛋白质带电的性质、数量、分子量和形状等的不同，在电场的作用下而达到分离各种蛋白质的技术，称为电泳。
15. 等电聚焦电泳：用一个连续而稳定的线性pH梯度的聚丙烯酰胺凝胶进行电泳，从而根据蛋白质不同的pI而在电场中加以分离，这种电泳称为等电聚焦电泳。
第二章核酸的结构与功能1．核苷：戊糖与碱基靠糖苷键缩合而成的化合物。
2．核苷酸：核苷分子中戊糖的羟基与一分子磷酸以磷酸酯键相连而成的化合物。
3．核酸：许多单核苷酸通过磷酸二酯键连接而成的高分子化合物。
4．核酸的变性：在某些理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性。
5．DNA复性或退火：变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新配对，恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。
热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。
6．DNA的一级结构：组成DNA的脱氧多核苷酸链中单核苷酸的种类、数量、排列顺序及连接方式称DNA的一级结构。
也可认为是脱氧多核苷酸链中碱基的排列顺序。
7．解链温度、熔解温度或Tm：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的。
在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度。
由于这一现象和结晶体的融解过程类似，又称融解温度。
8．稀有碱基：是指除A、G、C、U外的一些碱基，包括双氢尿嘧啶（DHU）、假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等微量不常见的碱基。
9．核酸的杂交：不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此可有互补的碱基顺序，可通过变性、复性以形成局部双链，即所谓杂化双链，这个过程称为核酸的杂交。
10．碱基对：核酸分子中腺嘌呤与胸腺嘧啶、鸟嘌呤与胞嘧啶总是通过氢键相连形成固定的碱基配对关系，因此碱基对，也称为碱基互补。
第三章酶1. 同工酶：是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
2. 酶：由活细胞所产生的，具有催化能力的大分子，大多数是蛋白质，个别是核酸或脱氧核酸。
3. 单体酶：仅具有三级结构的酶，即仅有一条肽链所形成的酶称为单体酶。
4. 寡聚酶：由多个（至少是两个）相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶称为寡聚酶。
5. 多功能酶（串联酶）：具有多个催化功能的一条多肽链所形成的酶称为多功能酶。
6. 结合酶：由蛋白质和非蛋白质部分所组成的酶。
7. 单纯酶：仅有氨基酸所组成的酶，没有非蛋白质的部分。
8. 金属酶：在以金属离子为辅助因子的结合酶中，辅酶与酶蛋白结合紧密，提取过程中不易丢失的这类酶称为金属酶。
9. 金属激活酶：在以金属离子为辅酶的结合酶中，虽金属离子为酶的活性所必需，但与酶蛋白的结合不紧密，这类酶称为金属激活酶。
10. 酶的活性中心：与酶的活性密切相关一些化学基团在一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上相互靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心或活性部位。
11. 绝对特异性：有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。
12. 相对特异性：有的酶作用于一类化合物或一种化学建，这种不太严格的选择性称为相对特异性。
13. 诱导契合假说：酶在与底物密切结合前，必需与底物相互靠近，相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。
这一过程称为酶－底物结合的诱导契合假说。
14. 酶促反应动力学：酶促反应动力学就是研究酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂和激活剂等理化因素对酶促反应速度的影响及其变化规律的。
15. 不可逆性抑制作用：就是指抑制剂通常与酶的活性中心上的必需基团以共价键相结合，使酶失活，不能用透析、超滤等方法予以去除的抑制作用叫不可逆性抑制作用。
16. 可逆性抑制作用：就是指抑制剂通过非共价键与酶和（或）酶-底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失，采用透析、超滤等方法可将抑制剂除去，这种抑制作用叫可逆性抑制作用。
17. 竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间产物。
这种抑制作用叫竞争性抑制作用。
18. 非竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶活性中心以外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响与抑制剂的结合，但酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释放出产物，这种抑制作用叫非竞争性抑制作用。
19. 反竞争性抑制作用：抑制剂只能与酶-底物复合物结合，使中间产物的量下降，从而起到抑制作用。
这种抑制作用叫反竞争性抑制作用。
20. 必需激活剂：有了这种激活剂酶有活性，没有这种激活剂酶就没活性，这类激活剂叫必需激活剂。
21. 非必需激活剂：有些激活剂不存在时，酶仍有一定的催化活性，这类激活剂叫非必需激活剂。
22. 酶的活性单位：是衡量酶活力大小的尺度，它反应在规定条件下，酶促反应在单位时间内生成一定量的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。
23. 酶的国际单位：在特定条件下，每分钟催化1µmol底物转化为产物所需要的酶量为一个国际单位（IU）。
24. 催量：在特定条件下，每秒钟催化1mol底物转化为产物所需要的酶量为一个催量单位（kat）。
25. 酶原的激活：酶原向酶的转化过程称为酶原的激活，酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
26. 变构酶：变构效应剂与酶分子活性中心以外的部位可逆的结合，使酶分子发生构象改变，从而改变了催化活性的酶称为变构酶。
27. 酶的共价修饰（化学修饰）：酶蛋白肽链上的一些基团可与某些化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰或化学修饰。
第四章糖代谢1. 糖酵解:在无氧或缺氧的情况下,葡萄糖或糖原生成乳酸的过程.2．糖酵解途径：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子生成丙酮酸的阶段，。
3. 糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程.是体内糖代谢最主要途径.4. 三羧酸循环:又称Krebs循环，由草酰乙酸和乙酰辅酶A缩合成柠檬酸开始，经反复脱氢脱羧再生成草酰乙酸的循环反应过程。
5．糖原合成：由单糖（葡萄糖、果糖、半乳糖）合成糖原的过程，是糖原合成的直接途径。
6．肝糖原分解：肝糖原分解为葡萄糖的过程。
7．糖异生：非糖物质（如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。
8．糖异生途径：由丙酮酸生成葡萄糖的反应阶段。
9．巴斯德效应：有氧氧化抑制糖酵解的现象。
10．Cori循环：又叫乳酸循环，是指肌肉缺氧时产生大量乳酸，大部分经血液运到肝脏，通过糖异生作用合成葡萄糖补充血糖，血糖可再被肌肉利用，这样形成的循环称乳酸循环。
11．磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸，进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸戊糖旁路。
12．底物循环：在体内代谢过程中由催化单方向反应的酶，催化两个底物互变的循环。
13.血糖：指血液中的葡萄糖。
14．糖原累积症：因体内先天性缺乏与糖原代谢有关的酶类而引起糖原在体内大量堆积的一类遗传性代谢病。
15．蚕豆病：是一类遗传性代谢病，因体内红细胞缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶，不能经磷酸戊糖途径得到NADPH，使谷胱甘肽不能保持在还原态，从而使红细胞膜脂质被氧化，细胞膜结构被破坏，细胞破裂而溶血。
常在使用蚕豆后发病，故称为蚕豆病。
16．三碳途径：指丙酮酸、乳酸等三碳化合物经糖异生途径合成糖原的途径，也称之为糖原合成的间接途径第五章脂类代谢1. 营养必需脂肪酸：动物机体不能自身合成，必须从食物中摄取的多不饱和脂肪酸，它们是不可缺少的营养素。
2. 脂肪动员：储存在脂肪组织中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油，释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
3. 脂肪酸β-氧化：进入线粒体基质的脂酰CoA，从β碳原子开始经过脱氢.加水.再脱氢和硫解四步连续反应，生成1分子乙酰CoA 和少2个碳原子脂酰CoA的过程。
4. 酮体：脂肪酸在肝中氧化分解产生的特有的中间产物，包括乙酰乙酸.β-羟丁酸和丙酮。
5. ACP：酰基载体蛋白，是脂肪酸合成过程中脂酰基的载体，脂肪酸合成的各步反应均在ACP上进行。
6. 血脂：血浆所含的脂类，包括甘油三酯.磷脂.胆固醇及其酯以及游离脂肪酸。
7. 血浆脂蛋白：血脂在血浆中不是自由存在，而是与血浆中的蛋白质结合，以脂蛋白的形式而运输。
8. apo：载脂蛋白，血浆脂蛋白中的蛋白质部分，可分为A.B.C.D和E五类。
在血浆中起转运脂质.识别脂蛋白受体和调节血浆脂蛋白代谢酶活性的作用。
9. RCT：胆固醇逆向转运。