生物化学名词解释
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1. 蛋白质
蛋白质是生物体内一类重要的高分子物质，由氨基酸构成，主要作用是构成细胞的结构和代谢物质的合成，也是细胞信号传递、能量传递和免疫防御的重要组成部分。蛋白质的种类多样，包括酶、激素、抗体、细胞骨架、肌肉等。
2. 氨基酸
氨基酸是蛋白质的组成单元，由一羧基和一氨基组成，此外还有一个侧链。人体内有20种不同的氨基酸，其中9种是必需氨基酸，必须从食物中摄取。氨基酸不仅是蛋白质的重要组成部分，还是细胞代谢和酶活性的调控物质。
3. 核酸
核酸是一类生物体内的高分子物质，包括DNA和RNA两种，由核苷酸组成，主要作用是储存和传递遗传信息。DNA存储了生物的遗传信息，RNA则参与了生物的蛋白质合成过程。生物体内的核酸种类多样，包括单链RNA、双链RNA、转录因子、siRNA等。
4. 核苷酸
核苷酸是核酸的组成单元，由糖、碱基和磷酸组成。碱基分为嘌呤和嘧啶两类，糖分为脱氧核糖和核糖两类，磷酸则是核苷酸分子中的反式结构。生物体内的核苷酸种类多样，包括腺苷酸、鸟苷酸、胞苷酸、尿苷酸等。
5. 酶
酶是一类催化生物体代谢反应的蛋白质，由氨基酸构成，能够加速化学反应的速度，催化生成或者分解特定的分子。酶在生物体内发挥了极为重要的作用，参与了代谢、能量转化、信号转导、免疫防御等生理活动。
6. 代谢
代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括能量代谢、
物质代谢等。代谢是维持生命所必需的过程，能够维持生物体内部环境的稳态。代谢活动的主要物质是蛋白质、碳水化合物、脂类和核酸等。
生物化学 名词解释
答：
（一）元素组成特点：
主要有
C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。测定生物样品的含氮量就可按下式推算出蛋白质大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )=每克样品含氮克数×
分子筛又称凝胶过滤，是层析的一种，层析柱内填满带有小孔的颗粒，一般由葡聚糖制成。蛋白质溶液加于顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因而不同大小的蛋白质得以分离。超速离心利用的是蛋白质在离心场中沉降系数不同而达到分离的目的。
7．举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。三级结构：
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。结构域是三级结构层次上的局部折叠区。（主要化学键是次级键：
疏水键、盐键、氢键和Van der Waals力等结构域：
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构常较为紧密的区域，并各行使其功能，称为结构域。四级结构：
有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。（主要化学键是次级键：
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名词解释
1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示;
2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布;构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成;
3．构象：指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布;一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成;构象改变不
会改变分子的光学活性;
4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体;
5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐如硫酸氨,使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析;
6．蛋白质的复性：指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象;
7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用; 8．凝胶电泳：以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术; 9．层析：按照在移动相可以是气体或液体和固定相可以是液体或固体之间的分配比例将混合成分分开的技术;
10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中,由于各种碱基的大小与结构的不同,使得碱基之间的互补配对只能在或和或之间进行,这种碱基配对的规律就称为碱基配
对规律;
11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子;反密码子与密码子的方向相反;
生物化学名词解释
1．等电点：使某氨基酸所带的正、负电荷数相等时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2．变构效应：O2与Hb结合后引起Hb的构象变化。
3．脂肪动员：脂肪细胞中储存的甘油三酯经脂肪酶的催化，逐步水解释出甘油和脂肪酸，运送到全身各组织利用。
4．一碳单位：某些氨基酸代谢产生的含有一个碳原子的基团称一碳单位。
5．酶的化学修饰：某些酶分子上的一些基团，受其它酶的催化而发生了化学改变，从而引起其催化活性的改变。
6．碱基互补：碱基对必定是嘌呤与嘧啶配对，而且只能是A—T，G —C，前者间形成两个氢键，后者间形成三个氢键，这种碱基配
对称为碱基互补。
7．酶的特异性（专一性）：一种酶只能催化一类化合物或一定的化学键，促进一定的化学反应，生成一定的产物。
8．酶的竞争性抑制作用：有些与酶作用底物结构相似的物质能和底物分子竞争与酶的活性中心相结合，酶与这种物质结合后，就不
能再与底物结合，这种作用称为酶的竞争性抑制作用。
9．蛋白质的腐败作用：在肠道中未经彻底消化的蛋白质、多肽和未吸收的氨基酸受肠道细菌体内多种酶的作用，发生质变。
10．脂肪酸的β—氧化：是指氧化过程发生在脂酰基的β碳原子上。
11．联合脱氨基作用：是指氨基移换作用与氧化脱氨基作用联合进行脱去氨基生成α-酮酸。
12．限速酶：由若干酶催化一个连续代谢过程时，如能确定各种酶催化反应底物的Km值及相应的底物浓度时，可推断出其中Km值最大的一步反应为该连续反应中的限速反应，该酶为限速酶。
13．蛋白质的变性：蛋白在某些理化因素的作用下，其空间结构受到破坏，生物学活性丧失，理化性质发生改变。
生物化学名词解释
生物化学名词解释
1.结构域：指一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有的两个或多
个在空间上可明显区别的局部区域。
2.模体：指由多肽链中相邻的几个二级结构单元在空间上相互接近形
成的有规律的二级结构集合。
3.等电点：指在溶液中，氨基酸或蛋白质电离成为电中性的兼性粒子
时的溶液PH。
4.蛋白质变性：指在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间结构被
破坏，从而导致其理化性质、生物活性丧失的现象。
5.反密码环：tRNA上含有反密码子，可以与mRNA的密码子通过碱
基互补配对相互识别的部位。
6.Km值：米氏常数，数值上等于酶促反应速率为最大反应速率一半
时的底物浓度。
7.必需基团：酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必须的集团。
8.酶的活性中心：酶分子中的必需集团在空间结构上彼此靠近，集中
形成的一个特定空间结构区域，可以与底物特异性结合并催化底物转化为产物。
9.酶的竞争性抑制：指抑制剂与酶的底物结构相似，抑制剂可以与底
物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合形成的中间产物。
10.变构酶：指受别构效应调节的酶，含有别构位点。别构位点在结合
别构效应物以后酶的构象发生变化，从而影响活性中心的构象，最后影响酶的活性。
11.酶的化学修饰：酶蛋白上的一些基团在特定酶的催化下与某种化学
基团发生共价结合而被修饰或酶蛋白身上某些特定的化学基团脱落进而引起酶活性改变的现象。
12.同工酶：指催化相同的反应但结构和理化性质等不同的酶。
13.氧化磷酸化：指代谢物氧化脱下的氢经线粒体呼吸链传给氧生成水，
同时释放能量使ADP磷酸化生成ATP的过程。
生物化学名词解释
生化名词解释
生物化学：是研究生命现象的本质即研究生物体的化学组成及这些化学物质在生物体内所发生的化学变化以及这些化学变化与生物的生命活动之间的关系，当前定义为研究生物分子特别是生物大分子之间的相互作用，相互影响以表现生命活动现象原理的科学。
分子伴侣：又叫伴娘蛋白，是细胞中一类帮助新生肽链折叠成正确的构象，但其自身并作为终产物的组成成分的蛋白分子。
结构域：在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合，不同结构域之间以共价键相连。
别构效应：又叫变构效应，是指配基与寡聚蛋白分子中的一个亚基结合后改变了其构象，并导致相邻其他亚基构象和功能的改变，最终使蛋白质生物活性改变的现象。
协同作用：变构效应的一种特殊类型，是亚基之间的一种相互作用。指寡聚蛋白的某一个亚基与配基结合时可以改变其他亚基构象，进而改变蛋白质生物活性的现象，分为正协同作用和负协同作用。
回文序列：双链DNA中的一段倒置重复序列，当该序列的双链被打开后，可形成局部“+”字形结构。
同工酶:是指有机体内能够催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。
竞争性抑制:抑制剂与酶的天然底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心,从而降低酶的结合效率,抑制酶的活性,这种抑制作用称竞争性抑制作用。
非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心以外的必需基团结合，但不影响酶与底物的结合，酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合，但形成的酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释放出产物，致使酶活性丧失的抑制作用。
酶的专一性:一种酶只能作用与一类化合物或一定的化学键，催化一定类型的化学反应，并生成一定的产物的现象。
生物化学 名词解释
名词解释
1.联合脱氨基作用：由两种（或以上）酶的联合催化作用使氨基酸的α-氨基脱
下，并产生游离氨的过程。
2.酶活力单位：根据某种酶在最适条件下，单位时间内酶作用的底物的减少量
或产物的生成量。
3.酶的活性中心：酶分子上必需基团比较集中并构成一定空间构象、与酶的活
性直接相关的结构区域。
4.底物水平磷酸化：代谢物因脱氢后，分子内能量重新分布，使无机磷酸酯化
先形成一个高能中间代谢物，促使ADP变成ATP的反应。
5.竞争性抑制作用：抑制剂与活性中心结合后，底物就不能再与酶活性中心结
合；反之，如果酶的结合部位已被底物占据，则抑制剂也不能和酶结合。
6.非竞争性抑制作用：酶可以同时与底物及抑制剂结合，两者没有竞争作用。
7.反竞争性抑制作用：酶只有与底物结合后，才能与抑制剂结合。
8.变构作用：蛋白质与效应物的结合引起整个蛋白质分子构象发生改变的现象。
9.转氨作用：一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮
酸的过程。
10.氨基酸的等电点：当氨基酸处于某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷
相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。
11.蛋白质的等离子点：在不含任何盐的纯水中进行蛋白质等电点测定时，所得
的等电点。
12.氧化磷酸化：代谢物脱氢经呼吸链传给氧化合成水的过程中，释放的能量使
ADP磷酸化为ATP的反应过程。
13.三羧酸循环（TCA）：在有氧条件下，丙酮酸氧化脱羧产生的乙酰辅酶A彻
底氧化成CO2和H2O。
14.脂肪酸的β-氧化：脂肪酸通过酶催化α-碳原子间的断裂、β-碳原子上的氧
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1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧
基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反
复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸
和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以
及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不
被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷
酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基
本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维
持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常
见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
生物化学名词解释
生物化学名词解释
生物化学是研究生命体的化学组成、结构、功能和相互作用的科学
领域。在生物化学中，有许多重要的名词需要我们理解和解释。本文
将对一些常见的生物化学名词进行解释，帮助读者更好地理解这些概念。
1. 蛋白质（Protein）
蛋白质是由氨基酸组成的复杂有机分子。它们在生物体内起着多种
不同的功能，包括结构支持、酶催化、免疫防御等。蛋白质的结构包
括四级结构：一级结构是由氨基酸序列决定，二级结构包括α-螺旋和
β-折叠等，三级结构指的是蛋白质的立体结构，而四级结构是多个蛋白质相互组合形成的复合体。
2. 核酸（Nucleic Acid）
核酸是生物体内储存和传递遗传信息的分子。主要包括DNA（脱
氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）两种类型。DNA是双链结构，携带着生物体的遗传信息，而RNA则在蛋白质合成过程中起着载体和转录
的作用。
3. 酶（Enzyme）
酶是一种催化剂，可以促进化学反应的进行，但本身并不参与反应。酶可以降低活化能，加速生物体内的代谢过程。每个酶都对应特定的
底物，酶与底物结合形成酶-底物复合物，催化底物转化为产物。
4. 代谢（Metabolism）
代谢是生物体内所有化学反应的总和，包括合成与降解反应。代谢
可以分为两个相互作用的过程，即合成物质的合成代谢和降解物质的
分解代谢。代谢的正常进行对维持生物体的生命活动至关重要。
5. 糖类（Carbohydrate）
糖类是生物体内最常见的有机物之一，是生物体主要的能量来源。
糖类分为单糖、双糖和多糖，其中葡萄糖是细胞能量代谢的重要物质。糖类在细胞膜结构、细胞识别和信号传导等方面也起着重要作用。
生物化学 名词解释
名词解释
1 生物化学：即生命的化学，它是从分子的水平来研究生命体内的基本物质的化学组成，结构特征，理化性质，以及这些物质在生物体内进行化学变化的规律及其与生理功能之间的关系的一门学科。
2蛋白质等电点：蛋白质在溶液中解离成正负离子的趋势相等即静电荷为零时溶液的ph称为蛋白质的等电点。
3 蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。
4 酶原：无活性的酶的前体。
5 酶的活性中心：有些必需基因在一级结构上相距很远，但在形成特定空间结构时彼此靠近，形成具有特定空间构象的区域，该区域能与底物特异性结合并将底物转化为产物，称之为酶的活性中心。
6 米氏常数：Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
7 维生素：机体维持正常生命活动不可缺少的一类小分子有机化合物。8呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所组成的连锁反应体系逐步传递最终与氧结合生成水的链式连锁反应体系。
9 生物氧化：物质在生物体内进行氧化分解称为生物氧化。
10 糖酵解：是指葡萄糖或糖原在无氧情况下，经过一系列中间代谢
分解成乳酸的过程。
11 血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式，也是脂类在血液中的
运输形式。
12 B-氧化：脂酰Co A进入线粒体基质，从脂酰基的B-碳原子开始进行脱氢，加水，再脱氢，硫解的连续反应。
13 联合脱氨基：L-谷氨酸脱氢酶和转氨酶的联合，以及嘌呤核苷酸循环。
14 基因：染色体中携带有遗传信息的DNA片段，是遗传的功能单位。
生物化学名词解释
生物化学名词解释
生物化学是研究生物体内化学分子及其化学反应的学科，它紧密地与生物学、化学、医学等学科相交融，对揭示生物体的分子机制和解决应用问题具有重要意义。以下是一些生物化学名词的解释：
1. DNA（脱氧核糖核酸）：是生命体遗传信息的载体，由四种碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶、鳥嘌呤）组成的双螺旋结构。DNA存在于细胞核中，并通过DNA复制和转录作用传递遗传信息。
2. RNA（核糖核酸）：具有多种功能，包括信息传递、蛋白质合成和基因表达的调控等。RNA分为mRNA、tRNA、rRNA 等多种类型，分别参与不同的生化反应过程。
3. 蛋白质：是生命体中重要的分子，由氨基酸以特定的序列组成。蛋白质具有多种功能，包括酶催化、结构支撑、传递信息等。
4. 酶：是一种催化生物反应的蛋白质。酶具有高专一性，可在体内大量催化反应，增加反应速度。
5. 代谢：是生命体内一系列化学反应的总称。代谢可以分为合成代谢和分解代谢两种类型，分别用于形成生命体所需的物质和释放能量。
6. 能量：是生物体运行必需的物质。能量可以由食物等物质转化而来，也可以由太阳能等自然能源供应。
7. 激素：是生命体内可以调节生理过程的化学物质。激素可以通过神经系统或内分泌系统分泌，在体内具有广泛的作
用。
8. 细胞膜：是包裹细胞的一层薄膜，由脂质双层和各种
蛋白质组成。细胞膜具有筛选性、稳定性和可透性等多种功能。
9. 光合作用：是植物利用太阳能转化二氧化碳和水为有
机物质和氧气的过程。光合作用是地球上大多数生物生存的基础。
10. 基因：是控制细胞生命活动和遗传特征的基本单位。每个基因对应着一个蛋白质编码的序列，由DNA分子编码。基因决定了生物性状和种群遗传。
生物化学名词解释
1、蛋白质的变性作用：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质
特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
2、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化
学反应的部位，称为酶的活性中心。
3、可逆抑制：抑制剂与酶分子中活性中心的某些必需基团的结合
是非共价的、可逆的，结合后可以用透析或者超过滤等物理方法除去反应系统中的抑制剂，使酶活性恢复。
4、不可逆抑制：抑制剂与酶分子活性中心的某些必需基团以比较
牢固的共价键结合，并且这种结合不能用简单的透析、超过滤等物理方法予以除去而使酶恢复活性。
5、盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的中性盐使蛋白质从溶液中
沉淀析出的现象。较高浓度时，由于水化层被破坏和表面电荷被中和。
6、DNA的变性温度：DNA热变性时，其紫外吸收值达到总增加值一
半时的温度。
7、兼性离子：在同一个氨基酸分子上带有等量的正负两种电荷，
由于正负电荷相互中和而呈电中性，这种形式称为兼性离子。
8、双缩脲反应：双缩脲是由两个分子尿素缩合而成的化合物，双
缩脲在碱性溶液中能与硫酸铜反应生成紫色的络合物，此反应称为双缩脲反应。蛋白质分子中含有许多结构与双缩脲相似的肽键，因此也能称为双缩脲反应。
9、增色效应：DNA变性后，由于双螺旋解体，碱基堆积已经不存
在，藏于螺旋内部的碱基暴露出来，这样就可以使得变性后的DNA 对260nm紫外光的吸光率比变性之前明显升高，这种现象称为增色效应。
10、等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成
生物化学名词解释
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零、绪论
1.生物化学：从分子水平来研究生物体内基本物质的化学组成、
结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反
应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学
与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新
陈代谢。
3.分子生物学：是现代生物学的带头学科，主要研究分子遗传学，
生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以
及生物膜的结构与功能。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理
和技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量监控与药品临
床方面应用的基础学科。
一、糖的化学
1、糖基化工程：通过增加、删除或调整蛋白质上的寡糖链，
使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学
功能。
2、单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
3、多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构。
4、寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖
分子）。
5、结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白、脂质等
非糖物质结合的复合分子。
6、同聚多糖：也称均一多糖，由同类型的单糖缩合而成。
7、杂多糖：也称不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成。
8、粘多糖：也称糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化
学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。
9、糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。
10、肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要
成分，是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。
11、蛋白质聚糖：是一类由糖和蛋白质结合形成的非常复杂的
生物化学名词解释大全
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生物化学是研究生物体内分子组成、结构、功能和变化规律的科学，涵盖了众多的名词和概念。下面是一些常见的生物化学名词的解释：
1. 氨基酸：生物体内构成蛋白质的基本组成单元，包括20种
常见的氨基酸。它们由氨基与羧基组成，并通过肽键连接形成蛋白质。
2. 核苷酸：生物体内的核酸分子的基本组成单元，由一个五碳糖、一个碱基和一个磷酸基团组成。核苷酸包括腺苷酸、鸟苷酸、胞苷酸和尿苷酸等。
3. 蛋白质：生物体中广泛存在且功能多样的大分子化合物，由一条或多条氨基酸链组成。蛋白质在生命的各个方面起着重要的作用，包括结构支持、酶催化和信号传导等。
4. 酶：一类催化生物体内化学反应的蛋白质，通过降低反应的活化能促进反应速率。酶能够高度特异性地催化生物体内的化学反应。
5. 代谢：生物体内各种生物化学反应的总称。代谢分为合成代谢和分解代谢两个过程，涉及到多种物质的转化和能量的转换。
6. 糖代谢：生物体内糖类物质的合成、降解和利用的过程。在糖代谢过程中，糖可以被分解为能量并通过酵解产生ATP，
也可以被合成为多糖和糖脂。
7. 氧化还原反应：生物化学反应中常见的一种反应类型，涉及到电子的转移。氧化反应指物质失去电子，还原反应指物质获得电子。
8. ATP：三磷酸腺苷，生物体内的能量分子。当化学反应需要能量时，ATP可以释放出一磷酸基团，生成ADP和无机磷酸盐，释放出的能量可以用于维持细胞运作。
9. 胺基酸代谢：生物体内对氨基酸的合成、降解和利用的过程。胺基酸代谢涉及到多种酶的协作作用，可以生成各种生物活性分子和能量物质。
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第一章
1，氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。
5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱
11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
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生物化学是研究生命活动中化学过程的分支学科，涉及了生命中各种分子的合成、代谢以及转运等方面。本文将对生物化学中常用的名词进行详细解释。
1. 氨基酸
氨基酸是生命体内的基本构建块之一，是合成蛋白质的单体分子。氨基酸由氨基和羧基组成，一般含有一种特殊的侧链，侧链的不同决定了氨基酸的种类。常用的氨基酸包括20种标准氨基酸和一些非标准氨基酸。
2. DNA
DNA是指脱氧核糖核酸，是生命体内遗传信息的存储分子。DNA由四种核苷酸基组成，分别是adenine、guanine、cytosine、thymine。DNA分子以螺旋结构存在，通过分子内的氢键结合成双螺旋的结构，通过不同的核苷酸组合形成不同的基因序列。
3. RNA
RNA是指核糖核酸，是DNA的衍生物，通过基因转录合成。RNA分为mRNA、tRNA、rRNA等不同类型，具有传递遗传信息以及合成蛋白质等多种生物学功能。
4. 蛋白质
蛋白质是由氨基酸聚合而成的大分子，是生物体内的重要构成部分，具有多种生物学功能，例如催化反应、传递信号、支持细胞结构等。由于蛋白质分子三维结构的复杂性以及多种氨基酸侧链的存在，使得蛋白质具有高度的特异性和生物活性。
5. 酶
酶是一种蛋白质，具有催化生物体内化学反应的作用，促进化学反应发生。酶的活性受到多种因素的影响，如温度、pH、离子等。
6. 代谢
代谢是指生物体内物质的合成、分解以及转化等生化过程。代谢需要能量的参与，通常通过ATP这种能量分子来提供能量。
7. ATP
ATP是指三磷酸腺苷，是生物体内重要的能量分子。ATP通过水解反应释放能量，并将ADP和Pi重新合成成ATP的形式，使能量得以循环使用。
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生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律
自由能：自发过程中能用于作功的能量。
两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。
必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸.
等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。
蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。
结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。
蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。
蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。
蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。
蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。
蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。
沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。
核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。
核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。
增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。
减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。
Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
糖类: 糖类使多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。
糖原: 糖原是由葡萄糖组成的非常大的有分支的高分子化合物，是动物体内葡萄糖的储藏形式。
糖蛋白: 糖蛋白是一类由糖和多肽或蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白。
糖苷: 糖苷是由单糖或寡糖通过糖苷键与配基（如醇类、酚类、醛类或含氮碱等）结合而成的糖衍生物。7
糖脂: 是一个或多个单糖残基通过糖苷键与脂类连接而成的化合物是生物膜的组成成分之一。
必需脂肪酸：人体和哺乳动物不能够合成亚油酸和亚麻酸，这两种脂肪酸对人体功能是必不可少的，但必须有膳食提供，因此被称为必需脂肪酸。
简单脂质：脂肪酸与甘油或高级一元醇结合形成的酯。
复合脂质: 分子中除含有脂肪酸和醇组成的酯外，还含有其他非脂成分的脂质。
酸值：中和1克油脂中游离脂肪酸所消耗氢氧化钾的毫克数。
皂化价：皂化1克油脂所消耗氢氧化钾的毫克数。
酶：是由活细胞产生的在体内外都具有催化作用的一类生物催化剂。
酶的活性中心：酶分子中由必需基团相互靠近形成的直接和底物结合并和酶的催化作用直接相关的部位。3、
酶原：没有活性的酶的前体。
激活剂：提高酶活性，加速酶促反应进行的物质。
抑制剂：降低酶活性或使酶活性完全丧失的物质。
变构剂：酶分子中除了具有活性中心外，还有能于调节物结合的别构中心的一类酶。
同功酶：催化相同的化学反应而结构和性质不同的酶。
活化能：一摩尔常态分子转变成活化分子所需要的能量。
酶的专一性：酶对所催化的底物具有严格的选择性，通常一种酶只能作用于结构相似的一类物质甚至是某种特定物质。
竞争性抑制作用：抑制剂与底物结构相似，并且和底物相互竞争结合在酶的相同部位，当抑制剂与酶结合就妨碍了底物与酶结合，减少了酶的作用机会，降低酶活性。
辅酶：与酶蛋白结合比较疏松，用透析法可以除去的辅助因子。
辅基：与酶蛋白结合比较紧密，用透析法不易除去的辅助因子。
共价修饰酶：调节剂以共价键与酶结合，有活性和非活性两种形式。
诱导酶：当细胞内加入特定诱导物质后诱导产生的酶或含量显著增加的酶。
多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化效率。
生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程。
呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链。
氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP磷酸化生成ATP的作用。
磷氧比：消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数
底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为~
高能化合物：指水解可释放的能量能驱动ADP磷酸化生成ATP的化合物。
解偶联剂：一种使电子传递与ADP磷酸化之间的紧密偶联关系解除的化合物。
化学渗透学说：是一种理论，认为底物氧化期间建立的质子浓度梯度提供了驱动ADP和磷酸形成ATP的能量
糖异生作用：非糖物质转变为葡萄糖的过程。
乳酸循环：是指肌肉缺氧时产生大量乳酸，大部分经血液运到肝脏，通过糖异生作用肝糖原作用再生成葡萄糖补充血糖，血糖可再被肌肉利用。
发酵：厌氧有机体把糖酵解生成NADH中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程。
糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程
肝糖原分解：指肝糖原分解为葡萄糖的过程7磷酸戊糖途径：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶作用下形成6-磷酸葡萄糖酸进而生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。
糖酵解：是糖分解代谢途径，通过该途径，一分子葡萄糖转换为两分子丙酮酸，同时净生成两分子ATP和两分子NADH。
脂肪动员：指脂肪组织中的脂肪被一系列脂肪酶水解为脂肪酸和甘油病释放入血供其他组织利用的过程。