生物化学名词解释整理
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生物化学名词解释完整版生物化学名词解释完整版1. 蛋白质蛋白质是生物体内一类重要的高分子物质，由氨基酸构成，主要作用是构成细胞的结构和代谢物质的合成，也是细胞信号传递、能量传递和免疫防御的重要组成部分。
蛋白质的种类多样，包括酶、激素、抗体、细胞骨架、肌肉等。
2. 氨基酸氨基酸是蛋白质的组成单元，由一羧基和一氨基组成，此外还有一个侧链。
人体内有20种不同的氨基酸，其中9种是必需氨基酸，必须从食物中摄取。
氨基酸不仅是蛋白质的重要组成部分，还是细胞代谢和酶活性的调控物质。
3. 核酸核酸是一类生物体内的高分子物质，包括DNA和RNA两种，由核苷酸组成，主要作用是储存和传递遗传信息。
DNA存储了生物的遗传信息，RNA则参与了生物的蛋白质合成过程。
生物体内的核酸种类多样，包括单链RNA、双链RNA、转录因子、siRNA等。
4. 核苷酸核苷酸是核酸的组成单元，由糖、碱基和磷酸组成。
碱基分为嘌呤和嘧啶两类，糖分为脱氧核糖和核糖两类，磷酸则是核苷酸分子中的反式结构。
生物体内的核苷酸种类多样，包括腺苷酸、鸟苷酸、胞苷酸、尿苷酸等。
5. 酶酶是一类催化生物体代谢反应的蛋白质，由氨基酸构成，能够加速化学反应的速度，催化生成或者分解特定的分子。
酶在生物体内发挥了极为重要的作用，参与了代谢、能量转化、信号转导、免疫防御等生理活动。
6. 代谢代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括能量代谢、物质代谢等。
代谢是维持生命所必需的过程，能够维持生物体内部环境的稳态。
代谢活动的主要物质是蛋白质、碳水化合物、脂类和核酸等。
7. 糖原糖原是动物体内储存能量的一种多糖物质，由许多葡萄糖分子组成。
糖原主要储存于肝脏和肌肉组织中，当身体需要能量时，肝脏和肌肉会将糖原分解成葡萄糖，通过血液输送到需要能量的器官。
8. 糖类糖类是生物体内的一类重要的有机化合物，主要由碳、氢和氧三种元素组成，包括单糖、双糖和多糖等多种类型。
糖类在生物体内发挥了极为重要的作用，参与能量代谢、合成酶和抗原等生理活动。
生物化学名词解释
结合水:是水在生物体和细胞内的存在状态之一,是吸附和结合在有机固体物质上的水,主要是依靠氢键与蛋白质的极性基(羧基和氨基)相结合形成的水胶体。
自由水：不被细胞内胶体颗粒或大分子所吸附、能自由移动、并起溶剂作用的水。
无机盐：无机化合物中盐类的统称。
大量元素：生物正常生长发育需要量较多的元素。
指含量占生物总重量万分之一以上的元素，微量元素：通常指生物有机体中含量小于0.01%的化学元素。
超微量元素：生物体里含量低于十万分之几的元素。
新陈代谢：生物体从环境摄取营养物转变为自身物质，同时将自身原有组成转变为废物排出到环境中的不断更新的过程。
异化：生物体在新陈代谢过程中，自身的组成物质发生分解，同时放出能量，这个过程叫做异化。
同化：是生物体代谢当中的一个重要过程，作用是把消化后的营养重新组合，形成有机物和贮存能量的过程。
底物：酶所作用和催化的化合物。
代谢途径：多种代谢反应相互连接起来，完成物质的分解或合成。
蛋白质系数：指蛋白质含量为氮含量的6.25倍。
必须氨基酸：体内合成的量不能满足机体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
蛋白质一级结构：指多肽中从N-端到C-端的氨基酸序列,包括二硫键的位置。
单体蛋白质：寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。
简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
结构域：蛋白质或核酸分子中含有的、与特定功能相关的一些连续的或不连续的氨基酸或核苷酸残基。
蛋白原：蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质激活：核酸熔点Tm值：就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。
不同序列的DNA，Tm值不同。
DNA中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。
限制性内切酶：识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶。
核酸内切酶：在核酸水解酶中，为可水解分子链内部磷酸二酯键生成寡核苷酸的酶。
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第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
生物化学 名词解释
五、问答题
1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？试验中是如何计算的。
答：
由于蛋白质是体内的主要含氮物，且平均含氮量为16%，因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量：
蛋白质沉淀：
在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。
变性的蛋白质易于沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性
蛋白质的凝固作用：
蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，若将PH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸强碱中。如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
分子筛又称凝胶过滤，是层析的一种，层析柱内填满带有小孔的颗粒，一般由葡聚糖制成。蛋白质溶液加于顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因而不同大小的蛋白质得以分离。超速离心利用的是蛋白质在离心场中沉降系数不同而达到分离的目的。
7．举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。三级结构：
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。结构域是三级结构层次上的局部折叠区。（主要化学键是次级键：
疏水键、盐键、氢键和Van der Waals力等结构域：
（四）理化性质：
1.两性解离及等电点：
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。蛋白质是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。蛋白质的等电点(pI)：
生物化学资料之名词解释
名词解释：肽：氨基酸通过肽键连接起来的化合物。
肽键：一个氨基酸的a-羧基与另一个a-氨基脱水缩合形成的共价键。
干燥：指物中的水分或其它溶剂被除去后呈现固体或半固体状态的过程。
受体：细胞膜或细胞内能识别生物活性分子，并与之结合，将信息传递到效应器的物质。
转录：DNA除了可以复制外，还可以指导RNA的合成，这种以DNA的片段为模板合成RNA，使遗传信息由DNA流向RNA的过程称为转录。
基因：染色体DNA分子中含有特有特定遗传信息的一段脱氧核苷酸序列。
是遗传的功能单位。
抗体：机体受抗原物质刺激后，在血清及组织液中产生的能与抗原发生特异性结合的物质。
抗原：凡是能刺激机体免疫系统的细胞发生一系列免疫反应，产生抗体，并能在体内或体外与反应产物发生特异性结合的物质。
盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度的中式盐，使蛋白质溶解度降低而从溶液中沉淀析出的现象。
血脂：包括三脂酰甘油、磷脂、胆固醇、胆固醇脂、游离的脂肪酸等。
酮体：乙酰乙酸、B-羟丁酸、少量的丙酮。
血糖：指血液中所含的糖类，主要是葡萄糖。
复性：变性DNA在适宜条件下，两条彼此分开的链可重新形成链间氢键，连接成双螺旋结构的过程。
构象：蛋白质的三维结构是指蛋白质分子内各原子各基团围绕某些共价键旋转，而形成的各种空间排布及相互关系，蛋白质的这种三维结构又称为构象。
核苷：碱基与戊糖缩合形成的化合物初速：酶反应速度是指酶促反应开始时的速度。
电泳：带电离子在电场中向电性相反的电极移动的现象自由基：带有未配对电子的原子或化学基团活化能：分子由常态变为活化态所需的最低能量。
等电点：使蛋白质分子所带正电荷与负电荷相等，即净电荷等于零的溶液pH值。
蛋白质的三维结构：是指多肽链在二级结构的基础上，由于氨基酸侧链基团相互作用，进一步卷曲折叠成似不规则，但具有一定规律的特定构象，包括主链构象和侧链构象。
肽平面：肽键中C、O、N、H四个原子和与它们相邻的两个a碳原子都处于同一个平面上，此平面即为肽平面。
生物化学名词解释
生物化学名词解释1.结构域：指一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有的两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。
2.模体：指由多肽链中相邻的几个二级结构单元在空间上相互接近形成的有规律的二级结构集合。
3.等电点：指在溶液中，氨基酸或蛋白质电离成为电中性的兼性粒子时的溶液PH。
4.蛋白质变性：指在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质、生物活性丧失的现象。
5.反密码环：tRNA上含有反密码子，可以与mRNA的密码子通过碱基互补配对相互识别的部位。
6.Km值：米氏常数，数值上等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
7.必需基团：酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必须的集团。
8.酶的活性中心：酶分子中的必需集团在空间结构上彼此靠近，集中形成的一个特定空间结构区域，可以与底物特异性结合并催化底物转化为产物。
9.酶的竞争性抑制：指抑制剂与酶的底物结构相似，抑制剂可以与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合形成的中间产物。
10.变构酶：指受别构效应调节的酶，含有别构位点。
别构位点在结合别构效应物以后酶的构象发生变化，从而影响活性中心的构象，最后影响酶的活性。
11.酶的化学修饰：酶蛋白上的一些基团在特定酶的催化下与某种化学基团发生共价结合而被修饰或酶蛋白身上某些特定的化学基团脱落进而引起酶活性改变的现象。
12.同工酶：指催化相同的反应但结构和理化性质等不同的酶。
13.氧化磷酸化：指代谢物氧化脱下的氢经线粒体呼吸链传给氧生成水，同时释放能量使ADP磷酸化生成ATP的过程。
14.底物水平磷酸化：指代谢物因脱氢、脱水等作用使分子内能量重新分布，形成高能键传给ADP生成ATP的过程。
15.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O同时释放大量能量并合成ATP的过程。
16.糖异生：由非糖物质生成葡萄糖或糖原的过程。
17.磷酸戊糖途径：葡萄糖在细胞质中生成核糖-5-磷酸及NADPH+H+，前者再进一步变成甘油醛-3-磷酸和果糖-6-磷酸的反应过程。
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核小体：核小体是真核细胞染色质的基本结构单位，由DNA与组蛋白共同组成。
Tm值：DNA变性过程中，其紫外光吸收峰值达到最大值一半时的温度称为解链温度（或称变性温度、融点），用Tm表示，一般70℃～85℃。
核酸分子杂交：如果把不同的DNA链放在同一溶液中作变性处理，或把单链DNA与RNA放在一起，只要有某些区域有成立碱基配对的可能，它们之间就可形成局部的双链。
核酶：具有自我催化能力的RNA分子自身可以进行分子的剪接，这种具有催化作用的RNA被称为核酶。
核酸的变性：在某些理化因素的作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变失去原有的生物学活性即称为核酸的变性。
退火：热变性的DNA溶液经缓慢冷却，可使原来两条彼此分离的链重新缔合，重新形成双螺旋结构，这个过程称为复性。
增色效应：核酸变性后，在260nm处对紫外光的吸光度增加，这一现象称为增色效应。
这是判断DNA变性的一个指标。
DNA的一级结构：在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸的连接方式、数量和排列顺序称为DNA的一级结构稀有碱基：机体内除常见5种碱基A、G、C、U、T外，还有一些修饰过的或微量的其他碱基称为稀有碱基。
核苷：戊糖与碱基缩合成的化合物统称为核苷酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
酶原：有些酶在刚生成或初分泌时是没有活性的酶的前体叫酶原。
酶原的激活酶：原在一定条件下，可转化成有活性的酶的过程称为酶原激活。
同工酶：催化相同的化学反应，但其理化性质、生物学活性以及免疫学活性均不相同的一组酶。
竞争性抑制：抑制剂的结构与底物的结构极其相似，可以与底物竞争酶的活性中心，从而抑制了酶促反应的速度，此种抑制作用称为竞争性抑制。
不可逆性抑制：抑制剂与酶分子中的必需基团以共价键结合，使酶失活，不能用一般物理方法将它除去，这种抑制作用称为不可逆抑制作用。
酶的共价修饰：酶蛋白肽链上某些氨基酸残基，在另一种酶的催化下，发生可逆的共价修饰，从而改变酶的活性，酶的这种调节方式称为化学修饰调节。
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生物化学名词解释大全1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
12. 细胞呼吸（Cellular Respiration）：通过氧化分解有机物质以释放能量的过程，通常包括糖的氧化并产生二氧化碳和水。
13. 光合作用（Photosynthesis）：将光能转化为化学能的过程，植物和一些微生物通过光合作用将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
14. 激素（Hormone）：由内分泌腺分泌并通过血液传递到细胞中起作用的化学物质，调节和控制生物体内的各种生理过程。
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生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1。
肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2. 等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子,成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3. 模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥特殊的功能，称为模体。
4. 结构域:分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域.5。
亚基:在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6. 肽单元:在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7. 蛋白质变性:在某些理化因素影响下,蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1。
DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环,双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性.2。
Tm：即溶解温度，或解链温度,是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度.在Tm时,核酸分子50％的双螺旋结构被破坏。
3. 增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露,使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应.4. HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短,经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中.5。
核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6. 核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交.第三章酶1. 酶：由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。
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生物化学名词解释全生物化学名词解释全————————————————————————————————作者: ————————————————————————————————日期：生物化学名词解释集锦第一章蛋白质１.两性离子（dipoｌariｏn）2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd)３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI）4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd)5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid）6．构型(ｃonfigｕratioｎ)７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe)8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ)９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture)10．结构域（doｍａｉn）11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure)１2．氢键(ｈydrogｅn boｎd）１3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture)14.离子键(ionｉc bond)１５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe)16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ）17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ)１9.盐溶(salting iｎ)20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion)21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn）23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis)24.层析(chroｍatｏｇrapｈy）第二章核酸1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide)2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring)5．反密码子(aｎticｏdoｎ）6.顺反子（ｃiｓtron)7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn）８.退火(ａnnｅａlｉng）9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge)12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（m ｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm)１4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ)15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide)第三章酶与辅酶1．米氏常数(Ｋm 值)2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy）３．辅基(pｒosthetic groｕp）4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ）5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ）６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm）7.激活剂(activａtｏr）8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme)10.同工酶（ｉｓozｙme）11.诱导酶（indｕced enｚyme)1２．酶原（zymogｅｎ）1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy)１4.活性中心(acｔive ｃeｎter）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn)2. 呼吸链（reｓpiratory chain）3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation)4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O)5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn）6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg第五章糖代谢1.糖异生（glycogｅnolysis)2.Q 酶(Q-enzｙｍe)３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)4．发酵(fermｅntation）５.变构调节(allosteｒic regulａｔiｏn)６.糖酵解途径(glyｃoｌyｔic pathway）7.糖的有氧氧化(ａｅro ｂｉc ｏxiｄation) 8．肝糖原分解(gｌycogenoｌysｉs)9.磷酸戊糖途径(pentｏse pｈoｓphaｔｅpａthｗay)10．Ｄ－酶(Ｄ－enzyme)1１.糖核苷酸(sugar-ｎｕcleotide)第六章脂类代谢1. 必需脂肪酸(esseｎｔiaｌfaｔtyａｃｉd)２．脂肪酸的α-氧化(α-ｏxｉdatioｎ) ３. 脂肪酸的β－氧化(β-o ｘidａtiｏn) 4．脂肪酸的ω-氧化（ω－oxidatｉon) 5. 乙醛酸循环(ｇlｙoxylaｔe cｙｃｌe）６．柠檬酸穿梭（ciｔriａｔe shuｔtle) 7. 乙酰ＣoA 羧化酶系(acetyｌ-ＣｏAcａrnｏxyｌase)8. 脂肪酸合成酶系统（fａtty acｉd synthase sysｔeｍ)第八章含氮化合物代谢1.蛋白酶（Pｒotｅinasｅ）2．肽酶（Ｐｅptidaｓｅ）３．氮平衡（Nitrogen balanｃe)4．生物固氮(Bioｌoｇiｃaｌnｉtｒoｇeｎfiｘatｉｏn）5.硝酸还原作用(Nitrate rｅductioｎ)６.氨的同化(Incorporatｉon oｆammｏnium ionｓｉntｏorganic ｍoｌecｕles）7．转氨作用（Tｒanｓａminatiｏｎ）８．尿素循环（Uｒea cycle）９.生糖氨基酸(Glｕcogenic amiｎo acid）1０.生酮氨基酸(Ｋe ｔogenic aｍiｎo acid）11.核酸酶（Nuclｅａsｅ）12.限制性核酸内切酶（Resｔrｉctｉon en ｄonuclease）１3.氨基蝶呤(Aminｏpterin)14．一碳单位（One ｃarbｏn uniｔ）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（ｓemiconservatiｖｅｒｅｐlicatｉｏn)2.不对称转录(asyｍmetrｉｃtrancriptｉon)３.逆转录（ｒeｖeｒse tｒａnｓｃｒiｐtio ｎ)4．冈崎片段（Oｋazaki fragｍeｎt)5.复制叉(ｒｅｐｌicaｔｉｏｎfork) 6．领头链（ｌｅaｄing stｒaｎｄ)7.随后链（lａggｉng sｔｒand）8.有意义链(sense ｓtｒanｄ）9.光复活(phｏtoreactｉvatｉｏn)1０．重组修复（ｒｅcoｍbiｎaｔｉon repair）１1．内含子（inｔron)１２.外显子(exon)１３．基因载体（ｇenｏnｉc vｅctor)1４.质粒(plasmid)第十一章代谢调节1.诱导酶(Inｄuciblｅenzymｅ）２.标兵酶(Ｐaceｍakeｒenzｙmｅ）3.操纵子(Opeｒon）4．衰减子（Aｔtenuａtｏr)5.阻遏物(Repressｏr）6．辅阻遏物（Ｃoｒepreｓsor）7．降解物基因活化蛋白(Ｃatabolic geｎe act ｉvator proteiｎ) 8．腺苷酸环化酶（Adenylate ｃycｌaｓe) ９．共价修饰（Cova ｌent moｄifｉｃａtｉon)10．级联系统(Cascadｅsystem）11．反馈抑制（Ｆeeｄｂａck inhibｉtiｏｎ）12．交叉调节（Cross reｇulａtion）13．前馈激活(Feedforwａｒｄactivation）1４.钙调蛋白（Caｌmｏｄulｉn）第十二章蛋白质的生物合成1.密码子(ｃoｄoｎ)2.反义密码子(syｎonyｍous codon)３.反密码子(anticodoｎ）4．变偶假说（wobble hypothｅsiｓ)５.移码突变(ｆraｍeshｉfｔmuｔant）6.氨基酸同功受体（iｓoacceptor）７.反义ＲNA(ａntiｓｅｎse RNＡ)８．信号肽（siｇnａl ｐepｔide)9.简并密码(degeneratｅcodｅ）10．核糖体(ribosｏme）11.多核糖体（poly some)12．氨酰基部位(ａmｉｎoacyl siｔｅ)13.肽酰基部位(pｅptidｙsite)14.肽基转移酶（peptｉdyl traｎsferase）15．氨酰- tＲＮA 合成酶（amino aｃy－ｔRＮA sｙnthetａse)１6.蛋白质折叠(pｒotein folding)１7.核蛋白体循环（polyｒｉｂｏsoｍｅ) 1８．锌指(zｉne finger)19．亮氨酸拉链（leuｃｉnｅzｉppeｒ) 20．顺式作用元件(ｃis-acｔing elｅｍen ｔ)21.反式作用因子(tｒans－acting factｏr)22.螺旋-环－螺旋(helｉx-loop-helｉｘ)第一章蛋白质1．两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
生物化学名词解释
生物化学名词解释1、等电点（pI）在某一pH的溶液中，蛋白质（或氨基酸）解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该蛋白质（或氨基酸）的等电点。
2、模体在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体（motif）。
3、分子伴侣在蛋白质加工、折叠形成特定空间构象及穿膜进入细胞器的转位过程中起关键作用的一类蛋白质。
4、结构域大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域(domain) 。
5、分子病由蛋白质分子结构发生变异所导致的疾病。
6、核酶具有酶促活性的RNA。
催化性DNA（人工合成的寡聚脱氧核苷酸片段，也能序列特异性降解RNA）和催化性RNA（作为序列特异性的核酸内切酶降解mRNA）。
具有酶促活性的RNA称为核酶。
7、脂肪动员储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
8、一碳单位在代谢过程中，某些化合物（如氨基酸）可以分解产生具有一个碳原子的基团（不包括CO2），称为一碳基团9、氧化磷酸化是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。
10、ATP合酶线粒体内膜的表面有一层规则地间隔排列着的球状颗粒，称为ATP酶复合体，是ATP合成的场所。
11、端粒酶一种自身携带模板的逆转录酶，由RNA和蛋白质组成，RNA组分中含有一段短的模板序列与端粒DNA的重复序列互补，而其蛋白质组分具有逆转录酶活性，以RNA为模板催化端粒DNA的合成，将其加到端粒的3′端，以维持端粒长度及功能。
12、酮体在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。
13、第二信使配体与受体结合后并不进入细胞内，但间接激活细胞内其他可扩散，并能调节调节信号转导蛋白活性的小分子或离子。
生物化学名词解释整理
酶的辅酶与辅基:与酶蛋白结合比较稀疏,并可用透析方法除去的成为辅酶。
与酶蛋白牢固结合,不能用透析方法除去的称为辅基。
蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。
蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式。
蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
蛋白质的四级结构:指多亚甲基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
蛋白质变性作用:天然蛋白质受到各种不同理化因素的影响,以氢键,盐键等次级键维系的高级结构被破坏,分子内部结构发生改变,致使生物学性质,物理化学性质改变,这种现象称为蛋白质的变形作用。
蛋白质的沉淀作用:当条件改变时,稳定性就被破坏,蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出,这种现象称为蛋白质的沉淀作用。
超二级结构与结构域:二级结构单元a-螺旋与b折叠相互聚集形成有规律的更高一级的但又低于三级结构的结构;在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元,结构域通常都就是几个超二级结构单元的组合。
氧化磷酸化:有储能物质氧化分解提供化学能合成ATP的过程。
核酶:具有催化作用的RNA分子。
酶的活性中心:酶分子上必须基团比较集中并构成一定空间构象,与酶的活性直接相关的结构区域。
DNA复性:解除变性条件,满足一定条件后,解开的两条DNA互补链又可以重新恢复形成双螺旋结构,并恢复有关性质与生理功能。
氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。
联合氨基作用:主要在肝、肾等组织中进行。
氨基酸首先与a-酮酸与谷氨酸,然后谷氨酸在经L-谷氨酸脱氢酶作用,脱去氨基生成a-酮戊二酸,后者再继续参加转氨基作用。
联合脱氨基作用全过程就是可逆的,也就是体内合成非必须氨基酸的主要途径。
嘌呤核苷酸循环可瞧做另一种形式的联合脱氨基作用,主要在骨髓肌及心肌中进行。
在此过程中, 天然态:就是生物体内一些具有特殊功能的肽的统称。
生物化学名词解释
生物化学名词解释零、绪论1.生物化学：从分子水平来研究生物体内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
3.分子生物学：是现代生物学的带头学科，主要研究分子遗传学，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理和技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量监控与药品临床方面应用的基础学科。
一、糖的化学1、糖基化工程：通过增加、删除或调整蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2、单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
3、多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构。
4、寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5、结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6、同聚多糖：也称均一多糖，由同类型的单糖缩合而成。
7、杂多糖：也称不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成。
8、粘多糖：也称糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。
9、糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。
10、肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。
11、蛋白质聚糖：是一类由糖和蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般少于多糖。
12、脂多糖：一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
13、内切糖苷酶：可水解糖链内部的糖苷键，有的可将长的多糖链切为较短的寡糖片段。
14、外切糖苷酶：只能切下多糖非还原末端的一个单糖，并对单糖组成和糖苷键有专一性要求。
二、脂的化学1、必需脂肪酸：人体不能合成必须从食物获取的脂肪酸。
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释第一章糖类1.单糖（monosaccharide）由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。
2.寡糖（oligoccharide）由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
3.多糖（polysaccharide）20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖链可以是线形的或带有分支的。
4.构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。
有D型和L 型两种。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
5.构象（conformation）分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。
6.醛糖（aldose）一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。
7.酮糖（ketose）一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。
8.对映体（enantiomer）互为实物与镜像而不可重叠的一对异构体。
如左旋乳酸与右旋乳酸是一对对映体。
9.差向异构体（epimer）同一不对称碳原子，各取代基取向不同，而产生两种差向同分异构体。
如α-D-吡喃葡萄糖与β-D-吡喃葡萄糖；与葡萄糖互为差向异构体的有：甘露糖(C2)，阿洛糖（C3），半乳糖（C4）。
10.异头物（anomer）仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。
11.异头碳（anomer carbon）环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。
12.变旋（mutarotation）吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
13.糖苷（dlycoside）单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释完整版生物化学是研究生命活动中化学过程的分支学科，涉及了生命中各种分子的合成、代谢以及转运等方面。
本文将对生物化学中常用的名词进行详细解释。
1. 氨基酸氨基酸是生命体内的基本构建块之一，是合成蛋白质的单体分子。
氨基酸由氨基和羧基组成，一般含有一种特殊的侧链，侧链的不同决定了氨基酸的种类。
常用的氨基酸包括20种标准氨基酸和一些非标准氨基酸。
2. DNADNA是指脱氧核糖核酸，是生命体内遗传信息的存储分子。
DNA由四种核苷酸基组成，分别是adenine、guanine、cytosine、thymine。
DNA分子以螺旋结构存在，通过分子内的氢键结合成双螺旋的结构，通过不同的核苷酸组合形成不同的基因序列。
3. RNARNA是指核糖核酸，是DNA的衍生物，通过基因转录合成。
RNA分为mRNA、tRNA、rRNA等不同类型，具有传递遗传信息以及合成蛋白质等多种生物学功能。
4. 蛋白质蛋白质是由氨基酸聚合而成的大分子，是生物体内的重要构成部分，具有多种生物学功能，例如催化反应、传递信号、支持细胞结构等。
由于蛋白质分子三维结构的复杂性以及多种氨基酸侧链的存在，使得蛋白质具有高度的特异性和生物活性。
5. 酶酶是一种蛋白质，具有催化生物体内化学反应的作用，促进化学反应发生。
酶的活性受到多种因素的影响，如温度、pH、离子等。
6. 代谢代谢是指生物体内物质的合成、分解以及转化等生化过程。
代谢需要能量的参与，通常通过ATP这种能量分子来提供能量。
7. ATPATP是指三磷酸腺苷，是生物体内重要的能量分子。
ATP通过水解反应释放能量，并将ADP和Pi重新合成成ATP的形式，使能量得以循环使用。
8. 光合作用光合作用是指植物和一些微生物通过利用太阳能将二氧化碳和水转化为有机物质的过程。
该过程需要色素分子叶绿素等的参与。
9. 呼吸作用呼吸作用是指通过代谢有机物质来获取ATP能量的过程，该过程需要氧气参与。
包括有氧呼吸和无氧呼吸两种形式。
生物化学名词解释
生物化学名词解释1. 蛋白质：生物体内最重要的大分子之一，由氨基酸序列构成。
蛋白质具有多种生物学功能，如催化、结构支撑、运输等。
2.核酸：构成生命体系中一类非常重要的大分子，由核苷酸组成。
核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA带有遗传信息，RNA参与蛋白质合成。
3.酶：一种催化剂，加速生化反应。
酶可以分解分子，促进分子结合，或改变其化学结构。
4.代谢：生物体的一系列内部化学反应，通过消耗能量以及其他物质来维持生物体的生命活动。
5.细胞膜：生命体系中一个重要的组成部分，在细胞周围形成一个类似“皮肤”的物理屏障。
细胞膜通过选择性渗透控制物质在细胞内外之间的转移，从而维持细胞功能。
6.基因：遗传信息的基本单位，储存个体遗传信息，并控制细胞蛋白质的合成。
一个基因是由一段DNA序列编码的。
7.信号转导：一种细胞内转导机制，通过细胞内或细胞外的信号分子，传递一些特定的信息以及信号，最终影响不同生命活动。
8.代谢通路：一系列的生化反应，以特定的顺序和方式进行，从而将小分子代谢产物转化为化合物的过程。
9.生物分子：构成生命体系中的主要分子，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
它们提供能量、储存能量、维持生命活动以及维持生物体的结构。
10.生物催化：生命体系中一种特定的催化过程，通过酶促进生化反应。
生物催化可以在较温和的条件下进行，从而节省能量和资源。
11.糖代谢：一系列生物化学反应，将葡萄糖和其他糖类分解为能够提供能量的产物，并在代谢通路中继续进行。
12.氧化还原反应：一个常见的生化反应类型，涉及原子或离子之间的电子转移。
在这种类型的反应中，被氧化物失去电子，而被还原物获得电子。
13.葡萄糖：一种重要的单糖，通过糖代谢的过程来提供能量。
葡萄糖是糖类的代表，也被广泛应用于生物工程和食品工业。
14.ATP：三磷酸腺苷，细胞内最常见的高能化合物之一，承担能量传递的重要功能。
15.脂质：一类极为重要的生物分子，参与许多生命活动。
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第三章
1，酶:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是
通过降低活化能加快反应的速度。
2,脱脯基酶蛋白:酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
3，全酶:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。
4，酶活力单位:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
14，催化常数(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。
15，双倒数作图:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。
14，高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
15，凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。
22，别构酶:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。
23，别构调节剂:结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。
生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全生物化学是研究生物体在分子水平上的化学结构、组成、代谢和功能的科学。
在生物化学中有许多重要的概念和名词，下面是一些常见的生物化学名词的解释：1. 生物分子：生物体内的化学物质，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
2. 蛋白质：由氨基酸组成的生物大分子，是生物体内重要的结构和功能分子，参与细胞组织的建造和各种生化反应的调节。
3. 核酸：DNA和RNA是两种主要的核酸，它们是生物体内储存和传递遗传信息的分子，负责编码蛋白质的合成。
4. 酶：生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速化学反应速率，并在细胞代谢中起到重要作用。
5. 代谢：生物体内所有化学反应的总和，包括合成和分解反应，用于维持生物体的生命活动。
6. ATP：三磷酸腺苷，是生物体内能量的主要储存和传递分子，通过磷酸键的断裂释放能量。
7. 代谢途径：一系列有序的化学反应，负责生物体对营养物质的合成和分解，如糖酵解、脂肪酸合成等。
8. 细胞呼吸：通过氧化代谢食物产生能量的过程，包括糖酵解和线粒体中的三酸甘油酯循环。
9. 光合作用：植物和一些原生生物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物和氧气的过程。
10. DNA复制：在细胞分裂过程中，DNA分子通过复制产生两个完全相同的复制体。
11. 蛋白质合成：通过转录和转译过程中，RNA将DNA编码的信息转化为氨基酸序列，合成蛋白质的过程。
12. 糖酵解：利用葡萄糖分子生成能量和乳酸或乙醛的过程，是细胞呼吸的一部分。
13. 氧化磷酸化：将能量储存在ATP分子中的过程，以氧化底物的形式产生能量。
14. 生物膜：生物体内细胞和细胞器膜的组成，由脂质和蛋白质构成，是细胞内外物质交换的屏障。
15. 细胞信号传导：细胞内外的信号分子通过蛋白质和细胞膜受体进行传递和转导，参与调控细胞生物活动。
这些是生物化学中一些常见的名词和概念的解释，帮助我们更好地理解生物体代谢和功能的基本原理。
生物化学名词解释
1、糖酵解：是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。
该途径也称作Embden-Meyethof-Parnas途径，简称ＥＭＰ途径。
2、底物水平磷酸化3、回补反应：α-酮戊二酸→谷氨酸草酰乙酸→天冬氨酸琥珀酰Co A→卟啉环上述过程均可导致草酰乙酸浓度下降，从而影响三羧酸循环的运转，因此必须不断补充才能维持其正常进行，这种补充称为回补反应。
4、乙醛酸循环5、激酶：激酶是能够在ATP和任何一种底物之间起催化作用，转移磷酸基团的一类酶。
6、半乳糖血症：一种先天基因缺陷所引起的疾病，导致该病症的缺陷基因主要是编码1-磷酸半乳糖-尿嘧啶核苷酸转移酶。
该酶的缺陷使半乳糖及其氧化还原产物在体内积累，出现肝肿大、白内障等严重症状。
7、糖异生作用：8、光合作用：含光和色素的植物细胞叶绿体和细菌载色体在日光下利用无机物（CO2、H2O和H2S）等合成有机物（C6H12O6）并释放出O2或其他物质（如S等）。
9、光反应：光能转变成化学能。
植物的叶绿素吸收光能进行光化学反应，使水分子活化，裂出O2、H+和释放出电子并产生NADPH和ATP。
10、暗反应：酶促反应。
由光反应产生的NADPH在ATP供能的情况下，使CO2还原成简单糖类的反应。
11、C3植物：大多数植物还原CO2的第一个产物是三碳化合物（甘油酸-3-磷酸），因此这种CO2被还原的途径称为C3途径，只有这种途径的植物称为C3植物。
12、C4植物：有些植物如甘蔗、玉米、高粱等高产作物还原CO2的第一个产物是四碳化合物（草酰乙酸），故称为C4途径，这类植物称为C4植物。
13、脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的氧化分解是从羧基端的β-碳原子开始, 经系列反应以乙酰CoA形式移去二碳单位而逐步被降解, 该过程称作脂肪酸的β-氧化.14、脂肪酸的α-氧化：脂肪酸氧化作用发生在α-碳原子上, 分解出CO2, 生成比原来少一个碳原子的脂肪酸, 这种氧化作用称为α-氧化作用。
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酶的辅酶与辅基：与酶蛋白结合比较稀疏，并可用透析方法除去的成为辅酶。
与酶蛋白牢固结合，不能用透析方法除去的称为辅基。
蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
蛋白质的四级结构：指多亚甲基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
蛋白质变性作用：天然蛋白质受到各种不同理化因素的影响，以氢键，盐键等次级键维系的高级结构被破坏，分子内部结构发生改变，致使生物学性质，物理化学性质改变，这种现象称为蛋白质的变形作用。
蛋白质的沉淀作用：当条件改变时，稳定性就被破坏，蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出，这种现象称为蛋白质的沉淀作用。
超二级结构与结构域：二级结构单元a-螺旋和b折叠相互聚集形成有规律的更高一级的但又低于三级结构的结构；在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元，结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
氧化磷酸化：有储能物质氧化分解提供化学能合成ATP的过程。
核酶：具有催化作用的RNA分子。
酶的活性中心：酶分子上必须基团比较集中并构成一定空间构象，与酶的活性直接相关的结构区域。
DNA复性：解除变性条件，满足一定条件后，解开的两条DNA互补链又可以重新恢复形成双螺旋结构，并恢复有关性质和生理功能。
氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。
联合氨基作用：主要在肝、肾等组织中进行。
氨基酸首先与a-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在经L-谷氨酸脱氢酶作用，脱去氨基生成a-酮戊二酸，后者再继续参加转氨基作用。
联合脱氨基作用全过程是可逆的，也是体内合成非必须氨基酸的主要途径。
嘌呤核苷酸循环可看做另一种形式的联合脱氨基作用，主要在骨髓肌及心肌中进行。
在此过程中，天然态:是生物体内一些具有特殊功能的肽的统称。
霉:是一类由活性细胞中具有催化作用和高度统一性的特殊蛋白质。
氢键:一个氢原子连接两个负电性强的原子，其中一个共价键另一个为氢键。
蛋白质变性:当天然蛋白质受到外界各种理化因素影响使其维系空间结构的次级键受到破坏，而引起蛋白质空间结构改变，从而使蛋白质的理化性质和生物活性改变或丧失这种作用称为蛋白质的变性作用。
DNA变性:DNA受到某些理化因素的影响分子中的氢键，碱基堆积力等被破坏，双螺旋结构解体，分子由双链变为单链的过程。
生物氧化:有机物在生物体内的氧化还原作用。
维生素:是生物生长和代谢所必需的微量有机物。
霉原激活:霉原转变为有活性的酶的过程。
呼吸毒物:能抑制呼吸传递氢和传递电子，使氧化作用受阻，自由能释放减少ATP不能生成。
增色效应:双链DNA变性过程中光吸收增高的现象。
霉工程:是工业上有目的地设计一定的反应器和反应条件，利用酶的催化功能在常温常压下催化化学反应生产人类需要的产品或服务，于其他目的地一门应用技术也就是把霉或细胞直接应用于化学工业的技术系统。
糖的中间代谢是指糖类物质的细胞内合成和分解的化学变化过程。
操纵子:在转录水平上控制基因表达的协调单位，包括启动子，操纵基因和在功能上相关的几个结构基因。
呼吸链:由一系列供氢体，递电子受体按一定顺序排列组合的连续反应体系，它将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水产生ATP切除修复:是普遍存在于各类生物体内的一种主要的DNA损伤修复机制。
限制性核酸内切酶:能够特异性地识别特定的DNA长链上的碱基对,将目的基因从DNA上剪切下来的霉。
全霉:酶蛋白和辅因子单独存在时均无催化活力，只有二者结合成完整的分子时，才具有活力。
此完整的酶分子称为全霉。
中心法则:是指遗传信息从DNA传递给RNA 再从RNA传递给蛋白质,即完成遗传信息的转录和翻译的过程。
也可以从DNA传递给DNA及完成DNA的复制过程。
必需氨基酸:人或动物机体自身不能合成必需由食物提供的氨基酸。
光复活修复:将受紫外线照射而引起损伤的细菌用可见光照射，大部分损伤细胞可以恢复，这种可见光引起的修复过程就是光复活作用。
别构效应:蛋白质或霉与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质或酶生物活性改变的现象。
米氏常数:霉促反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度。
Riboyme:具有酶催化特性的RNA霉的比活力:每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。
酶的转换数:表示酶的催化中心的活性，它是指单位时间内每一催化中心所能转化的底物分子数，或每摩尔酶活性中心单位时间转换底物的摩尔数。
蛋白聚糖:一种长而不分支的黏多糖为主体，在糖的某些部位上共价结合若干肽链而生成的复合物。
反义RNA:与mRNA互补RNA分子8种必需氨基酸：Met甲硫氨酸Val缬氨酸Ile异亮氨酸Phe苯丙氨酸Try色氨酸（Trp）Lys赖氨酸Thr苏氨酸Gly甘氨酸 CysH半胱氨酸 Ala丙氨酸Met甲硫氨酸 Val缬氨酸 Asp天冬氨酸Leu亮氨酸 Glu谷氨酸 Ile异亮氨酸Gln谷氨酰胺 Phe苯丙氨酸 Asn天冬酰胺Tyr酪氨酸 Arg精氨酸 Try色氨酸（Trp）Lys赖氨酸 Ser丝氨酸 His组氨酸Thr苏氨酸 Pro脯氨酸 Ach乙酰胆碱DTT二硫苏糖醇 ADH醇脱氢酶 EDTA乙二胺四乙酸ADP腺嘌呤核苷二磷酸 EMP糖酵解途径 ATP腺嘌呤核苷三磷酸FAD黄素腺嘌呤二核苷酸 BNR基础代谢率 FH4四氢叶酸CAMP环腺苷酸 GDP鸟嘌呤核苷二磷酸CDP胞嘧啶核苷二磷酸 LDH乳酸脱氢酶CMP胞嘧啶核苷一磷酸 NADH尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸CTP胞嘧啶核苷三磷酸 TMP胸腺嘧啶核苷一磷酸Cyt胞嘧啶TPP硫胺焦磷酸酯 DHF二氢叶酸 UTP三磷酸尿苷DPP二甲基丙烯焦磷酸酯 ACP酰基载体蛋白PRPP磷酸核糖焦磷酸 NAD烟酰胺腺嘌呤二核苷酸生物化学：是一门以生物体为对象，研究生命化学本质的科学。
糖蛋白：是糖链（寡糖链）以共价键（糖肽键）形式与蛋白质连接形成的生物大分子。
脂质或脂类：是由脂肪酸与醇作用生成的酯及其衍生物。
脂溶性：脂质能溶于有机溶剂而不溶于水的特性。
碘值：是指在油脂的卤化作用中100g油脂与碘作用所需碘的质量。
等电点：当在某一PH值时，其所带正负电荷恰好相等。
即净电荷为0，这一PH值称等电点。
生物膜的结构是流动镶嵌模型。
皂化作用：油脂的碱水解过程。
糖是多羟基醛或多羟基酮以及可以水解产生这些物质的点称。
乳化作用：油脂在乳化剂的作用下，可变成很细小的颗粒均匀地分散在水中而形成稳定的乳状物。
糖链：是糖脂质和糖蛋白的组成成分。
等电点以上任PH，带负电荷向正极，下带正电荷向负极。
糖苷键：由糖的半缩醛羟基与配糖体缩合生成的化学键。
旋光异构体：由于不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏振面发生不同影响所产生的异构体。
糖肽键——糖与蛋白质的结合。
肽：氨基酸通过肽键连接形成的链状化合物。
肽键：肽链中氨基酸间的连接是通过肽键。
变构现象：蛋白质在完成其生物功能时往往空间结构发生变化。
从而改变分子的性质，以适应生理功能的需求。
变构效应：蛋白质与效应物的结合引起整个蛋白质分子构象发生改变的现象。
从小肠吸收的甘露糖、果糖、半乳糖、葡萄糖可在各种酶的催化下转化成6—磷酸葡萄糖糖异生的生理意义：在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定、回收乳酸分子中的能量、维持酸碱平衡糖分解代谢的重要途径：醇解途径（EMP）、三羧酸循环（TCA）、磷酸己糖旁路（HMS）糖醇解意义：在无氧情况下，产生ATP的最有效的方式。
在有些组织中，无氧条件下，寡糖醇解进行能量的产生。
乳酸循环：葡萄糖在肌肉组织中经糖的无氧醇解产生乳酸，可经血循环转运至肝脏，再经糖异生作用生成葡萄糖后转运至肌肉组织加以利用，这一循环过程称为_ 乳酸循环的形成是由于肝和肌肉组织中酶的特点所致糖代谢工业上的应用：酒精发酵、甘油发酵、丙酮—丁醇发酵、有机酸发酵、低聚糖发酵、生物制备脂肪酸的分解有：β—氧化、ω—氧化、α—氧化β—氧化：脂肪酸通过酶催化α碳原子与β碳原子之间的断裂，β碳原子上的氧化相继切下二碳单位而降解的方式ω—氧化：是指长链脂肪酸的末端C原子被氧化，产生α，ω—二碳酸，活化后再进行β—氧化，最后余下琥珀酰C0A可直接进入TCA循环ACP:脂肪酸的β—氧化是以COASH为酰基载体，但脂肪酸的合成却以另一种酰基载体蛋白携带酰基核酸酶：降解核酸中磷酸二酯键的酶嘧啶碱基的分解：经脱氧、氧化、还原及脱羧等反应，胞嘧啶、尿嘧啶主分解产物为β—丙氨酸，胸腺嘧啶主要分解产物为β—氨基异丁酸联合脱氨的类型:转氨酶与L—谷氨酸脱氢酶作用相偶联、转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联DNA碱基序列测定方法:片段制备。
碱基序列测定。
方法,化学降解法，Sanger法，DNA 自动测序法。
Sanger法原理:以DNA的没错，合成为基础，以被测DNA单链为模板，通过特殊设计的末端终止技术合成出一系列相差一个核苷酸长度的互补链,然后利用凝胶电泳分离，这些不同长度的dna小片段，据此推断确定待测dna链的碱基序列。
PCR技术是一种不需要借助于分子克隆就可以在体外快速繁殖和扩增的DNA技术。
原理，一，变性，在加热或碱性条件下，可使dna双螺旋的氢键断裂形成单链dna，称之为变性。
二，退火，是模版与引物的复性，引物即是与模版某区序列互补的一小段DNA 片段。
三，延伸，从结合在特定dna模板上的引物为出发点，将四种脱氧核苷酸以碱基配对形式按?????????方向沿着模版顺序合成新的DNA链酶不仅是高效高度专一的催化剂，而且更重要的还在于它是生物催化剂。
酶的四大特性:一,条件温和，二,专一性，三,高效性，四，易敏感性。
一条件温和，在常温常压下中性条件下，催化反应进行。
二专一性，只对一类或一种底物起催化作用。
三高效性，比普通催化剂催化效率更高。
四易敏感性，易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
,酶的分类，（按催化的反应分类）1,氧化还原酶类2,转移酶类3,水解酶类4,裂合酶类5,异构酶类6,合成酶类影响酶促反应速率的因素1,底物浓度:当反映的其他条件都恒定的话，酶促反应速率随着底物浓度的变化而变化，当底物浓度较低时，反应速率与底物浓度成正比，随着底物浓度的增加，反应速率不再按正比增长，当底物浓度相当高时，反应速率达到最大值。
2,酶浓度:当底物浓度足够大而其他条件合适时，反应速率随酶浓度的增加而增大。
3.温度:表现在两个方面，一是随温度增加反应速率增大，另一方面是由于酶是蛋白质，随温度升高，使酶蛋白逐渐失活，引起酶促反应速率下降，酶所表现的最适浓度是两种影响的综合结果。
米氏方程:定量表达底物浓度与酶促反应速率的关系酶活力，酶催化一定化学反应的能力。
通常以在一定条件下酶所催化的化学反应的速率来确定，所测反应速率大酶活力高，反应速率小酶活力低。